Эндопептидазы или эндопротеиназы — это протеолитические пептидазы , которые разрывают пептидные связи нетерминальных аминокислот (т. е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидаз , которые разрывают пептидные связи с концевых участков терминальных аминокислот. [1] По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, тогда как экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза , субстратами которой являются олигопептиды вместо белков.
Они обычно очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:
Трипсин — режет после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
Химотрипсин — режет после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режет медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
Эластаза — разрезает после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
Термолизин — режет перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr или Val, если ему не предшествует Pro. Иногда режет после Ala, Asp, His или Thr. Термостабилен.
Пепсин — режет перед Leu, Phe, Trp или Tyr, если ему не предшествует Pro. Также другие, довольно неспецифичны; лучше всего работает при pH 2.
