3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа

Фермент

В энзимологии 3 -гидроксиацил-КоА дегидрогеназа ( КФ 1.1.1.35) — фермент , катализирующий химическую реакцию .

(S)-3-гидроксиацил-КоА + НАД ⁺ 3-оксоацил-КоА + НАДН + Н ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются (S)-3-гидроксиацил-КоА и НАД ⁺ , тогда как тремя его продуктами являются 3-оксоацил-КоА, НАДН и Н + .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно тех, которые действуют на донорную группу CH-OH с НАД ⁺ или НАДФ ⁺ в качестве акцептора.

изоферменты

У человека следующие гены кодируют белки с активностью 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы:

• HADH – гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа
• HSD17B10 - 3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа типа 2
• EHHADH – пероксисомальный бифункциональный фермент.
• HSD17B4 - Пероксисомальный многофункциональный фермент типа 2.

Функция

3-Гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа классифицируется как оксидоредуктаза . Он участвует в процессах обмена жирных кислот. В частности, он катализирует третью стадию бета-окисления ; окисление L-3-гидроксиацил - КоА НАД ⁺ . Реакция превращает гидроксильную группу в кетогруппу .

Конечным продуктом является 3-кетоацил-КоА .

Метаболические пути

Этот фермент участвует в 8 метаболических путях :

• элонгация жирных кислот в митохондриях
• метаболизм жирных кислот
• деградация валина, лейцина и изолейцина
• деградация лизина
• метаболизм триптофана
• разложение бензоата путем коалигирования
• метаболизм бутаноата
• деградация капролактама

Номенклатура

Систематическое название этого класса ферментов — (S)-3-гидроксиацил-КоА:НАД ⁺ оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают:

• 1-специфическая DPN-связанная бета-гидроксимасляная дегидрогеназа
• 3-гидроксиацетил-кофермент А дегидрогеназа
• 3-гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа
• 3-гидроксибутирил-КоА дегидрогеназа
• 3-гидроксиизобутирил-КоА дегидрогеназа
• 3-кеторедуктаза
• 3-L-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа
• 3бета-гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа
• дегидрогеназа бета-гидроксикислот
• бета-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа
• бета-гидроксиацилдегидрогеназа
• бета-гидроксиацил-коэнзим А-синтетаза
• бета-гидроксиацилкофермент А дегидрогеназа
• бета-гидроксибутирилкофермент А дегидрогеназа
• бета-кеторедуктаза
• бета-кетоацил-КоА-редуктаза
• L-3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа
• L-3-гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа

Структурные исследования

По состоянию на 20 января 2010 г. для этого класса ферментов решено 22 структуры с кодами доступа PDB 1F0Y, 1F12, 1F14, 1F17, 1F67, 1GZ6, 1IKT, 1IL0, 1LSJ, 1LSO, 1M75, 1M76, 1S9C, 1WDK, 1WDL. , 1WDM, 1ZBQ, 1ZCJ, 2D3T, 2HDH, 3HAD и 3HDH.

Рекомендации

• Хиллмер П., Готшалк Г. (1974). «Солюбилизация и частичная характеристика дегидрогеназ частиц Clostridium kluyveri ». Биохим. Биофиз. Акта . 334 : 12–23. дои : 10.1016/0005-2744(74)90146-6.
• Ленингер А.Л., Гревилл Г.Д. (1953). «Ферментативное окисление альфа- и 2-бета-гидроксибутирата». Биохимика и биофизика Acta . 12 (1–2): 188–202. дои : 10.1016/0006-3002(53)90138-3. ПМИД  13115428.
• Стерн-младший (ноябрь 1957 г.). «Кристаллическая бета-гидроксибутирилдегидрогеназа из сердца свиньи». Биохимика и биофизика Acta . 26 (2): 448–9. дои : 10.1016/0006-3002(57)90040-9. ПМИД  13499396.
• Вакил С.Дж., Грин Д.Э., Мии С., Малер Х.Р. (апрель 1954 г.). «Исследование системы окисления жирных кислот в тканях животных. VI. Бета-гидроксиацил-кофермент А дегидрогеназа». Журнал биологической химии . 207 (2): 631–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65679-0 . ПМИД  13163047.