stringtranslate.com

рецептор IL-2

Рецептор интерлейкина-2 ( IL-2R ) представляет собой гетеротримерный белок, экспрессируемый на поверхности определенных иммунных клеток, таких как лимфоциты , который связывается и реагирует на цитокин , называемый IL-2 .

Состав

IL-2 связывается с рецептором IL-2, который имеет три формы, генерируемые различными комбинациями трех разных белков, часто называемых «цепями»: α (альфа) (также называемый IL-2Rα, CD25 или Tac-антигеном). , β (бета) (также называемый IL-2Rβ или CD122) и γ (гамма) (также называемый IL-2Rγ, γc , общая гамма-цепь или CD132); эти субъединицы также являются частью рецепторов других цитокинов. [2] : 713  β- и γ-цепи IL-2R являются членами семейства рецепторов цитокинов I типа . [3]

Зависимость структура-активность взаимодействия IL-2/IL-2R

Три цепи рецепторов экспрессируются отдельно и по-разному на разных типах клеток и могут собираться в разных комбинациях и порядках, образуя рецепторы IL-2 с низким, средним и высоким сродством.

α-цепь связывает IL-2 с низким сродством, комбинация β и γ вместе образует комплекс, который связывает IL-2 с промежуточным сродством, прежде всего с Т-клетками памяти и NK-клетками ; и все три рецепторные цепи образуют комплекс, который связывает IL-2 с высоким сродством (Kd ~ 10-11 М ) с активированными Т-клетками и регуляторными Т-клетками . Формы рецепторов со средним и высоким сродством функциональны и вызывают изменения в клетке при связывании с ними IL-2. [3]

Структура стабильного комплекса, образующегося при связывании IL-2 с высокоаффинным рецептором, была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . Структура поддерживает модель, согласно которой IL-2 первоначально связывается с α-цепью, затем рекрутируется β и, наконец, γ. [3] [4] [5]

Сигнализация

Три цепи рецептора IL-2 охватывают клеточную мембрану и проникают в клетку, тем самым доставляя биохимические сигналы внутрь клетки . Альфа-цепь не участвует в передаче сигналов, но бета-цепь образует комплекс с ферментом под названием Янус-киназа 1 (JAK1), который способен добавлять фосфатные группы к молекулам. Аналогичным образом гамма-цепь образует комплексы с другой тирозинкиназой, называемой JAK3 . Эти ферменты активируются путем связывания IL-2 с внешними доменами IL-2R. Как следствие, инициируются три внутриклеточных сигнальных пути: путь киназы MAP , путь фосфоинозитид-3-киназы (PI3K) и путь JAK-STAT . [3] [4]

Как только IL-2 связывается с рецептором с высоким сродством, комплекс быстро интернализуется, и у него остается лишь короткое время для передачи сигнала. IL-2, IL-2Rβ и γc быстро разрушаются, но IL-2Rα возвращается на клеточную поверхность. Таким образом, концентрация доступного IL-2 и его рецептора определяет темп, величину и степень иммунного ответа Т-клеток. [3] [4]

IL-2 и его рецептор играют ключевую роль в ключевых функциях иммунной системы, толерантности и иммунитете , прежде всего посредством их прямого воздействия на Т-клетки . В тимусе , где созревают Т-клетки, они предотвращают аутоиммунные заболевания , способствуя дифференцировке определенных незрелых Т-клеток в регуляторные Т-клетки , которые убивают другие Т-клетки, которые готовы атаковать нормальные здоровые клетки в организме. IL-2/IL2R также способствует дифференцировке Т-клеток в эффекторные Т-клетки и в Т-клетки памяти , когда исходные Т-клетки также стимулируются антигеном , тем самым помогая организму бороться с инфекциями. [3] Благодаря своей роли в развитии иммунологической памяти Т-клеток, которая зависит от увеличения количества и функции выбранных антигеном клонов Т-клеток, они также играют ключевую роль в устойчивом клеточно-опосредованном иммунитете . [3] [4]

Клинические последствия

Препараты, ингибирующие рецепторы IL-2, такие как базиликсимаб и даклизумаб , используются в сочетании с другими препаратами для предотвращения иммунного отторжения трансплантатов . [6]

История

Согласно учебнику по иммунологии: «IL-2 имеет особенно важное историческое значение, поскольку это первый клонированный цитокин типа I, первый цитокин типа I, для которого был клонирован рецепторный компонент, и первый короткоцепочечный цитокин типа I. структура рецептора которого была решена. Многие общие принципы были получены в результате исследований этого цитокина, в том числе он является первым цитокином, который, как было продемонстрировано, действует подобно фактору роста через специфические рецепторы с высоким сродством, аналогичные факторам роста, изучаемым эндокринологами. и биохимики». [2] : 712 

Смотрите также

Дефицит CD25

Рекомендации

  1. ^ PDB : 2B5I Ван X, Рикерт М., Гарсия К.С. (ноябрь 2005 г.). «Структура четверичного комплекса интерлейкина-2 с его альфа-, бета- и гамма-рецепторами». Наука . 310 (5751): 1159–63. Бибкод : 2005Sci...310.1159W. дои : 10.1126/science.1117893. PMID  16293754. S2CID  85394260.
  2. ^ аб Леонард WJ (2008). «Глава 23: Цитокины и интерфероны типа I и их рецепторы». У Пола МЫ (ред.). Фундаментальная иммунология (6-е изд.). Филадельфия: Уолтерс Клювер/Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 9780781765190.
  3. ^ abcdefg Ляо В., Лин JX, Леонард WJ (октябрь 2011 г.). «Цитокины семейства IL-2: новое понимание сложной роли IL-2 как широкого регулятора дифференцировки Т-хелперных клеток». Современное мнение в иммунологии . 23 (5): 598–604. дои : 10.1016/j.coi.2011.08.003. ПМК 3405730 . ПМИД  21889323. 
  4. ^ abcd Малек Т.Р., Кастро I (август 2010 г.). «Передача сигналов рецептора интерлейкина-2: на стыке толерантности и иммунитета». Иммунитет . 33 (2): 153–65. doi :10.1016/j.immuni.2010.08.004. ПМЦ 2946796 . ПМИД  20732639. 
  5. ^ Мец А, Чилья Э, Гольке Х (2012). «Модуляция белок-белковых взаимодействий: от структурных детерминант связывания до прогнозирования возможности применения лекарств». Текущий фармацевтический дизайн . 18 (30): 4630–47. дои : 10.2174/138161212802651553. ПМИД  22650257.
  6. ^ Хардингер К.Л., Бреннан, округ Колумбия, Кляйн К.Л. (июль 2013 г.). «Выбор индукционной терапии при трансплантации почки». Трансплант Интернэшнл . 26 (7): 662–72. дои : 10.1111/tri.12043. PMID  23279211. S2CID  3296555.

Внешние ссылки