Камфора 5-монооксигеназа

Фермент

В энзимологии камфора 5-монооксигеназа ( КФ 1.14.15.1) — это фермент , катализирующий химическую реакцию

(+)-камфора + путидаредоксин + O ₂ (+)-экзо-5-гидроксикамфора + окисленный путидаредоксин + H ₂ O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Тремя субстратами этого фермента являются (+)-камфора , путидаредоксин и O 2 , тогда как его тремя продуктами являются (+)-экзо-5-гидроксикамфора, окисленный путидаредоксин и H ₂ O .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на парных донорах, с O ₂ в качестве окислителя и включением или восстановлением кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O ₂ с восстановленным железо-серным белком в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. Систематическое название этого класса ферментов - (+)-камфора, восстановленный путидаредоксин: кислород оксидоредуктаза (5-гидроксилирование) . Другие названия в общем использовании включают камфор 5-экзо-метилен гидроксилаза , 2-борнанон 5-экзо-гидроксилаза , борнанон 5-экзо-гидроксилаза , камфор 5-экзо-гидроксилаза , камфор 5-экзогидроксилаза , камфор гидроксилаза , d-камфор монооксигеназа , метилен гидроксилаза , метилен монооксигеназа , D-камфор-экзо-гидроксилаза и камфор метилен гидроксилаза . Он использует один кофактор , гем .

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года было решено 58 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1AKD, 1C8J, 1CP4, 1GEB, 1GEK, 1GEM, 1GJM, 1IWI, 1IWJ, 1IWK, 1J51, 1K2O, 1LWL, 1MPW, 1NOO, 1O76, 1P2Y, 1P7R, 1PHA, 1PHB, 1PHC, 1PHD, 1PHE, 1PHF, 1PHG, 1QMQ, 1RE9, 1RF9, 1T85, 1T86, 1T87, 1T88, 1YRC, 1YRD, 2A1M, 2A1N, 2A1O, 2CP4, 2CPP, 2FE6, 2FER, 2FEU, 2FRZ, 2GQX, 2GR6, 2H7Q, 2H7R, 2H7S, 3CP4, 3CPP, 4CP4, 4CPP, 5CP4, 5CPP, 6CP4, 6CPP, 7CPP и 8CPP.

Примеры

Цитохром P450 камфора 5-монооксигеназа — это бактериальный фермент, происходящий от Pseudomonas putida , который катализирует критический этап метаболизма камфоры . В 1987 году цитохром P450cam стал первой трехмерной структурой белка цитохрома P450, решенной с помощью рентгеновской кристаллографии . ^[1]

Это гетеротримерный белок, полученный из продуктов трех генов: фермента цитохрома P450 (кодируемого геном CamC из семейства CYP CYP101), путидаредоксина (кодируемого геном CamB) в комплексе с кофакторами 2Fe-2S , НАДН -зависимой путидаредоксинредуктазой ( кодируемой геном CamA). ^[2]

Ссылки

1. Poulos TL, Finzel BC, Howard AJ (июнь 1987). «Высокоразрешающая кристаллическая структура цитохрома P450cam». Журнал молекулярной биологии . 195 (3): 687–700. doi :10.1016/0022-2836(87)90190-2. PMID  3656428.
2. Li S, Wackett LP (сентябрь 1993 г.). «Восстановительное дегалогенирование цитохромом P450CAM: связывание субстрата и катализ». Биохимия . 32 (36): 9355–61. doi :10.1021/bi00087a014. PMID  8369306.

Дальнейшее чтение

• Хедегаард Дж., Гунсалус ИК (октябрь 1965 г.). «Окисление со смешанной функцией. IV. Индуцированная метиленгидроксилаза при окислении камфоры». Журнал биологической химии . 240 (10): 4038–43. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97147-4 . PMID  4378858.
• Tyson CA, Lipscomb JD, Gunsalus IC (сентябрь 1972 г.). «Роль путидаредоксина и P450 cam в гидроксилировании метилена». Журнал биологической химии . 247 (18): 5777–84. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44826-6 . PMID  4341491.