stringtranslate.com

Е-селектин

E-селектин , также известный как член E семейства антиген-подобных CD62 (CD62E), молекула адгезии эндотелиальных лейкоцитов 1 (ELAM-1) или молекула адгезии лейкоцитов-эндотелиальных клеток 2 (LECAM2), представляет собой молекулу адгезии клеток селектина , экспрессируемую только на эндотелиальные клетки, активированные цитокинами . Как и другие селектины , он играет важную роль в воспалении . У человека Е-селектин кодируется геном SELE . [5]

Состав

E-селектин имеет кассетную структуру: N-концевой домен лектина C-типа , домен, подобный EGF (эпидермальному фактору роста), 6 единиц Sushi-домена (SCR-повтор), трансмембранный домен (TM) и внутриклеточный цитоплазматический домен. хвост (цито). Трехмерная структура лиганд-связывающей области человеческого E-селектина была определена с разрешением 2,0 Å в 1994 году. [6] Структура обнаруживает ограниченный контакт между двумя доменами и координацию Ca 2+ , не предсказанную по другим C -типа лектинов. Анализ структуры/функции указывает на определенную область и конкретные боковые цепи аминокислот, которые могут участвовать в связывании лиганда. E-селектин, связанный с тетрасахаридом сиалил-Льюиса X (SLe X ; NeuNAcα2,3Galβ1,4[Fucα1,3]GlcNAc), был расшифрован в 2000 году. [7]

Ген и регуляция

У человека Е-селектин кодируется геном SELE . Его лектиновый домен C-типа, EGF-подобные повторы, SCR-повторы и трансмембранные домены кодируются отдельными экзонами, тогда как цитозольный домен E-селектина происходит из двух экзонов. Локус E-селектина фланкирует локус L- селектина на хромосоме 1. [8]

В отличие от P-селектина , который хранится в везикулах, называемых тельцами Вейбеля-Палада , E-селектин не хранится в клетке и должен транскрибироваться, транслироваться и транспортироваться на поверхность клетки. Производство E-селектина стимулируется экспрессией P-селектина, который, в свою очередь, стимулируется фактором некроза опухоли α ( TNFα ), интерлейкином-1 ( IL-1 ) и липополисахаридом ( LPS ). [9] [10] После распознавания цитокинов требуется около двух часов, чтобы E-селектин экспрессировался на поверхности эндотелиальных клеток. Максимальная экспрессия Е-селектина происходит примерно через 6–12 часов после цитокиновой стимуляции, а уровень возвращается к исходному уровню в течение 24 часов. [10]

Также обнаружено, что сдвиговые силы влияют на экспрессию E-селектина. Высокий ламинарный сдвиг усиливает острую реакцию эндотелиальных клеток на интерлейкин-1β в наивных или кондиционированных сдвигом эндотелиальных клетках, что можно обнаружить в патологических условиях ишемии / реперфузионного повреждения , одновременно обеспечивая быструю регуляцию E-селектина для защиты от хронического воспаления. [11]

Было обнаружено, что фитоэстрогены , растительные соединения с эстрогеноподобной биологической активностью, такие как генистеин , формононетин , биоханин А и даидзеин , а также смесь этих фитоэстрогенов, способны снижать уровень E-селектина, а также VCAM-1 и ICAM-1 на клетках. поверхности и в культуральном супернатанте. [12]

Лиганды

Е-селектин распознает и связывается с сиалилированными углеводами, присутствующими на поверхностных белках некоторых лейкоцитов . Лиганды Е-селектина экспрессируются нейтрофилами, моноцитами, эозинофилами, Т-подобными лимфоцитами эффектора памяти и естественными клетками-киллерами . Каждый из этих типов клеток обнаруживается в участках острого и хронического воспаления в сочетании с экспрессией Е-селектина, таким образом вовлекая Е-селектин в рекрутирование этих клеток в такие участки воспаления.

Эти углеводы включают членов семейств Льюиса X и Льюиса А , обнаруженных в моноцитах , гранулоцитах и ​​Т-лимфоцитах . [13]

Гликопротеин ESL-1, присутствующий на нейтрофилах и миелоидных клетках, был первым описанным контррецептором Е-селектина. Это вариант гликорецептора тирозинкиназы FGF, что повышает вероятность того, что его связывание с E-селектином участвует в инициации передачи сигналов в связанных клетках.

Лиганд-1 гликопротеина P-селектина ( PSGL-1 ), полученный из нейтрофилов человека, также является высокоэффективным лигандом для экспрессируемого эндотелием E-селектина в потоке. [14] Он опосредует перекатывание лейкоцитов по активированному эндотелию, окружающему воспаленную ткань.

И ESL-1, и PSGL-1 должны нести сиалил Льюиса a/x для связывания E/P-селектинов. [15]

Обнаружено, что Е-селектин опосредует адгезию опухолевых клеток к эндотелиальным клеткам путем связывания с лигандами Е-селектина на опухолевых клетках. Лиганды Е-селектина также играют роль в метастазировании рака. Роль этих двух лигандов E-селектина в метастазировании in vivo плохо определена и еще предстоит четко доказать. PSGL-1 был обнаружен на поверхности костно-метастатических опухолевых клеток простаты, что позволяет предположить, что он может играть функциональную роль в костном тропизме опухолевых клеток простаты. [16]

В раковых клетках CD44 , рецептор смерти-3 (DR3), LAMP1 и LAMP2 были идентифицированы как лиганды E-селектина, присутствующие на клетках рака толстой кишки [17] , а CD44v, Mac2-BP и ганглиозиды были идентифицированы как лиганды E-селектина. присутствует на клетках рака молочной железы. [18] [19] [20]

На нейтрофилах человека гликосфинголипид NeuAcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-3[Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAcβ1-3]2[Galβ1-4GlcNAcβ1-3]2Galβ1-4GlcβCer (и близкородственные структуры) являются функциональными рецепторами Е-селектина. [21]

Функция

Роль в воспалении

Во время воспаления Е-селектин играет важную роль в привлечении лейкоцитов к месту повреждения. Локальное высвобождение цитокинов IL-1 и TNF-α макрофагами воспаленной ткани индуцирует сверхэкспрессию E-селектина на эндотелиальных клетках близлежащих кровеносных сосудов. [22] Лейкоциты в крови, экспрессирующие правильный лиганд, будут связываться с Е-селектином с низким сродством, в том числе под действием напряжения сдвига кровотока, заставляя лейкоциты «катиться» вдоль внутренней поверхности кровеносного сосуда при возникновении временных взаимодействий. и сломан.

По мере прогрессирования воспалительной реакции хемокины , выделяемые поврежденной тканью, попадают в кровеносные сосуды и активируют катящиеся лейкоциты, которые теперь могут прочно связываться с поверхностью эндотелия и начинать проникать в ткань. [13]

P-селектин выполняет аналогичную функцию, но экспрессируется на поверхности эндотелиальных клеток в течение нескольких минут, поскольку он хранится внутри клетки, а не вырабатывается по требованию. [13]

Роль в раке

Е-селектин был впервые обнаружен как трансмембранный рецептор, индуцируемый в эндотелиальных клетках при воспалительной стимуляции, которая опосредует адгезию моноцитарных или лейкозных клеток HL60. [23] [24] Это привело к гипотезе, что раковые клетки секретируют воспалительные цитокины, такие как IL-1β или TNFα , для индукции E-селектина в отдаленных метастатических участках. Эта индукция позволит циркулирующим опухолевым клеткам останавливаться в стимулированных участках, катиться по активированному эндотелию, экстравазационно образовывать метастазы . [25] С тех пор исследования показали, что связывание E-селектина с клетками рака толстой кишки коррелирует с увеличением метастатического потенциала, [26] и что раковые клетки нескольких типов опухолей связывают E-селектин с использованием гликопротеиновых или гликолипидных лигандов, обычно экспрессируемых на иммунных клетках. [27] [28] Исследования дополнительно описали механистический каскад, при котором раковые клетки сначала связывают E-селектин при сдвиговых скоростях потока: Связывание E-селектина приводит к взаимодействию, подобному липучке, позволяющему раковым клеткам связываться с интегрином с более высоким сродством , что в конечном итоге приводит к в прочном связывании опухолевых клеток с активированным эндотелием. [29] [30]

Хотя многочисленные данные in vitro и клинические данные продолжают поддерживать эту гипотезу метастазирования рака, опосредованного E-селектином, исследования метастазов рака in vivo показали, что нокаут E-селектина лишь минимально влияет на адгезию лейкозных клеток к кости сразу после инъекции. [31] , тогда как генетическая делеция Е-селектина не влияет на экспериментальные метастазы в легкие. [32] [33] Кроме того, исследования также показали, что рост первичной опухоли увеличивается у мышей, нокаутных по E-селектину. [34] [35] Этот парадокс был недавно решен тремя исследованиями, показавшими, что E-селектин конститутивно экспрессируется только в эндотелии костного мозга [36] , где, как полагают, он выполняет функции, жизненно важные для гемопоэза . [37] , которые захватываются именно клетками, метастазирующими в кости, а не в другие места. [38] Эти данные подтверждают текущие клинические усилия по ингибированию метастазов рака молочной железы в кости с помощью агентов, блокирующих Е-селектин. [39] Сложность биологии лиганда Е-селектина также может играть роль в этих противоречивых результатах in vitro и in vivo . По меньшей мере 15 различных гликопротеиновых и гликолипидных субстратов E-селектина были описаны на различных раковых клетках, в то время как было показано, что только n-гликан Glg1 (Esl1) опосредует метастазирование в кости. [40] Другие лиганды или их комбинации могут приводить к различным механизмам метастазирования рака.

Помимо прямого взаимодействия с опухолевыми клетками, индукция E-селектина в ответ на цитокины, локально секретируемые раковыми клетками, обеспечивает специфическое нацеливание на опухоль конъюгированных с sLeX наночастиц или тиоаптамеров, содержащих противоопухолевые полезные нагрузки. [41] Кроме того, Е-селектин может также рекрутировать моноциты в первичные опухоли или метастазы в легкие, способствуя формированию воспалительного проопухолевого микроокружения. [42] Блокирование этих взаимодействий или обеспечение доставки CAR-T- клеток в E-селектин-положительные сайты могут быть перспективными для будущих терапевтических разработок.

Патологическая значимость

Критическое заболевание: полинейромиопатия

В случаях повышенного уровня глюкозы в крови, например, при сепсисе, экспрессия Е-селектина выше нормы, что приводит к большей проницаемости микрососудистых сосудов. Повышенная проницаемость приводит к отеку (набуханию) скелетного эндотелия (оболочек кровеносных сосудов), что приводит к ишемии скелетных мышц (ограничению кровоснабжения) и, в конечном итоге, к некрозу (гибель клеток). Эта основная патология является причиной симптоматической критической полинейромиопатии (CIPNM). [43] Традиционные китайские лекарственные травы, такие как берберин, подавляют уровень Е-селектина. [44]

Прикрепление возбудителя

Исследование показывает, что адгезия Porphyromonas gingivalis к эндотелиальным клеткам пупочной вены человека увеличивается при индукции экспрессии E-селектина с помощью TNF-α . Антитело к E-селектину и сиалилу Lewis X подавляло прикрепление P. gingivalis к стимулированным HUVEC . Мутанты P. gingivalis , лишенные OmpA -подобных белков Pgm6/7, снижали адгезию к стимулированным HUVEC, но мутанты с дефицитом фимбрий не были затронуты. E-селецин-опосредованное прикрепление P. gingivalis активирует эндотелиальный экзоцитоз . Эти результаты позволяют предположить, что взаимодействие между E-селектином хозяина и патогеном Pgm6/7 опосредует адгезию P. gingivalis к эндотелиальным клеткам и может вызвать воспаление сосудов. [45]

Острый коронарный синдром

Иммуногистохимическая экспрессия E-селектина и PECAM-1 была значительно увеличена в интиме в уязвимых бляшках группы острого коронарного синдрома (ОКС), особенно в неоваскулярных эндотелиальных клетках, и положительно коррелировала с плотностью воспалительных клеток, что позволяет предположить, что PECAM-1 и E- селектин может играть важную роль в воспалительной реакции и развитии уязвимых бляшек. Полиморфизм E-селектина Ser128Arg связан с ОКС и может быть фактором риска развития ОКС. [46]

Никотин-опосредованная индукция

Курение тесно связано с повышенной вероятностью развития атеросклероза за счет индукции эндотелиальной дисфункции. Показано, что в эндотелиальных клетках активность различных молекул клеточной адгезии, в том числе Е-селектина, повышается при воздействии никотина , компонента табачного дыма, вызывающего привыкание. Никотин-стимулированная адгезия моноцитов к эндотелиальным клеткам зависит от активации α7-nAChR , β-Arr1 и cSrc, регулируемого увеличением E2F1 -опосредованной транскрипции гена E-селектина. Следовательно, такие агенты, как RRD-251, которые могут воздействовать на активность E2F1, могут иметь потенциальную терапевтическую пользу против атеросклероза, вызванного сигаретным дымом. [47]

Церебральная аневризма

Также обнаружено, что экспрессия Е-селектина увеличивается в тканях разорвавшейся церебральной аневризмы человека . Е-селектин может быть важным фактором, участвующим в процессе формирования и разрыва церебральной аневризмы, способствуя воспалению и ослаблению стенок мозговых артерий. [48]

В качестве биомаркера

Е-селектин также является новым биомаркером метастатического потенциала некоторых видов рака, включая колоректальный рак и рецидивы. [49]

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: Выпуск Ensembl 89: ENSG00000007908 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026582 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ↑ Коллинз Т., Уильямс А., Джонстон Г.И., Ким Дж., Эдди Р., Шоу Т., Гимброне М.А., член парламента Бевилаква (февраль 1991 г.). «Структура и хромосомное расположение гена молекулы эндотелиально-лейкоцитарной адгезии 1». Журнал биологической химии . 266 (4): 2466–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52267-5 . ПМИД  1703529.
  6. ^ Грейвс Б.Дж., Кроутер Р.Л., Чандран С., Румбергер Дж.М., Ли С., Хуан К.С., Прески Д.Х., Фамиллетти ПК, Волицки Б.А., Бернс Д.К. (февраль 1994 г.). «Понимание взаимодействия E-селектина и лиганда на основе кристаллической структуры и мутагенеза доменов lec/EGF». Природа . 367 (6463): 532–8. Бибкод : 1994Natur.367..532G. дои : 10.1038/367532a0. PMID  7509040. S2CID  4338500.
  7. ^ Сомерс В.С., Тан Дж., Шоу Г.Д., Кампхаузен RT (октябрь 2000 г.). «Понимание молекулярной основы связывания и свертывания лейкоцитов, выявленное с помощью структур P- и E-селектина, связанных с SLe (X) и PSGL-1». Клетка . 103 (3): 467–79. дои : 10.1016/S0092-8674(00)00138-0 . PMID  11081633. S2CID  12719907.
  8. ^ Каммингс Р.Д. (2008). «Селектины». В Варки А., Каммингс Р.Д., Эско Дж.Д., Фриз Х.Х., Стэнли П., Бертоцци Ч.Р., Харт Г.В., Эцлер М.Э. (ред.). Основы гликобиологии (2-е изд.). Плейнвью, Нью-Йорк: Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор. ISBN 978-0-87969-770-9.
  9. ^ Джейнвей С (2005). Иммунобиология: иммунная система в здоровье и болезни . Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 0-8153-4101-6.
  10. ^ ab Леувенберг Дж. Ф., Смитс Э. Ф., Нефджес Дж. Дж., Шаффер М.А., Синек Т., Женомм Т.М., Ахерн Т.Дж., Буурман В.А. (декабрь 1992 г.). «Е-селектин и молекула межклеточной адгезии-1 высвобождаются активированными эндотелиальными клетками человека in vitro». Иммунология . 77 (4): 543–9. ПМЦ 1421640 . ПМИД  1283598. 
  11. ^ Хуанг, Райан Б; Эниола-Адефесо, Омолола (2012). «Модуляция сдвигового напряжения IL-1β-индуцированной экспрессии E-селектина в эндотелиальных клетках человека». ПЛОС ОДИН . 7 (2): e31874. Бибкод : 2012PLoSO...731874H. дои : 10.1371/journal.pone.0031874 . ПМК 3286450 . ПМИД  22384091. 
  12. ^ Андраде СМ, Са МФ, Толой М.Р. (апрель 2012 г.). «Влияние фитоэстрогенов, полученных из соевых бобов, на экспрессию молекул адгезии на HUVEC». Климактерический . 15 (2): 186–94. дои : 10.3109/13697137.2011.582970. PMID  22066752. S2CID  29123853.
  13. ^ abc Роббинс С.Л., Котран Р.С., Кумар В., Коллинз Т. (1999). Патологическая основа болезни Роббинса . Филадельфия: У. Б. Сондерс. ISBN 0-7216-7335-Х.
  14. ^ Зоу X, Шинде Патил В.Р., Дагия Н.М., Смит Л.А., Варго М.Дж., Интерлиджи К.А., Ллойд СМ, Тис Д.Ф., Уолчек Б., Лоуренс М.Б., Гетц DJ (август 2005 г.). «PSGL-1, полученный из нейтрофилов человека, является высокоэффективным лигандом для экспрессируемого эндотелием E-селектина в потоке». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 289 (2): C415-24. doi : 10.1152/ajpcell.00289.2004. ПМИД  15814589.
  15. ^ Каннаги Р., Идзава М., Койке Т., Миядзаки К., Кимура Н. (май 2004 г.). «Опосредованная углеводами клеточная адгезия при метастазах рака и ангиогенезе». Раковая наука . 95 (5): 377–84. дои : 10.1111/j.1349-7006.2004.tb03219.x . PMID  15132763. S2CID  27761640.
  16. ^ Димитрофф CJ, Дешени Л., Трухильо Н., Ким Р., Нгуен В., Хуанг В., Пиента К.Дж., Куток Дж.Л., Рубин М.А. (июль 2005 г.). «Идентификация лигандов лейкоцитарного E-селектина, гликопротеинового лиганда P-селектина-1 и лиганда E-селектина-1 на клетках метастатической опухоли предстательной железы человека». Исследования рака . 65 (13): 5750–60. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-4653. ПМЦ 1472661 . ПМИД  15994950. 
  17. ^ Подагра С., Трембле П.Л., Хуот Дж. (2008). «Селектины и лиганды селектина при экстравазации раковых клеток и органной селективности метастазов». Клинические и экспериментальные метастазы . 25 (4): 335–44. дои : 10.1007/s10585-007-9096-4. PMID  17891461. S2CID  11272581.
  18. ^ Шируре В.С., Лю Т., Дельгадилло Л.Ф., Каклер СМ, Тис Д.Ф., Бененсия Ф, Гетц DJ, Бердик М.М. (январь 2015 г.). «Вариантные изоформы CD44, экспрессируемые клетками рака молочной железы, являются функциональными лигандами Е-селектина в условиях потока». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 308 (1): С68-78. doi : 10.1152/ajpcell.00094.2014. ПМК 4281670 . ПМИД  25339657. 
  19. ^ Шируре В.С., Рейнольдс Н.М., Бердик М.М. (2012). «Мас-2-связывающий белок представляет собой новый лиганд Е-селектина, экспрессируемый клетками рака молочной железы». ПЛОС ОДИН . 7 (9): е44529. Бибкод : 2012PLoSO...744529S. дои : 10.1371/journal.pone.0044529 . ПМЦ 3435295 . ПМИД  22970241. 
  20. ^ Шируре В.С., Хенсон К.А., Шнаар Р.Л., Нимрихтер Л., Бердик М.М. (март 2011 г.). «Ганглиозиды, экспрессируемые на клетках рака молочной железы, представляют собой лиганды Е-селектина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 406 (3): 423–9. дои : 10.1016/j.bbrc.2011.02.061. ПМИД  21329670.
  21. ^ Нимрихтер Л., Бердик М.М., Аоки К., Ларой В., Фиерро М.А., Хадсон С.А., Фон Сеггерн CE, Коттер Р.Дж., Бохнер Б.С., Тимейер М., Константопулос К., Шнаар Р.Л. (ноябрь 2008 г.). «Рецепторы Е-селектина на лейкоцитах человека». Кровь . 112 (9): 3744–52. doi : 10.1182/blood-2008-04-149641. ПМК 2572800 . ПМИД  18579791. 
  22. ^ Иммунобиология Джейнвей, 8-е издание: «Распознавание образов клетками системы врожденного иммунитета», глава 3, стр. 83.
  23. ^ Бевилаква член парламента, Побер Дж.С., Мендрик Д.Л., Котран Р.С., Гимброне М.А. (декабрь 1987 г.). «Идентификация индуцибельной молекулы эндотелиально-лейкоцитарной адгезии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (24): 9238–42. Бибкод : 1987PNAS...84.9238B. дои : 10.1073/pnas.84.24.9238 . ПМК 299728 . ПМИД  2827173. 
  24. ^ Вальц Г., Аруффо А., Коланус В., Бевилаква М., Сид Б (ноябрь 1990 г.). «Распознавание ELAM-1 детерминанты сиалил-Lex на миелоидных и опухолевых клетках». Наука . 250 (4984): 1132–5. Бибкод : 1990Sci...250.1132W. дои : 10.1126/science.1701275. ПМИД  1701275.
  25. ^ Хатиб А.М., Контоджианнеа М., Фаллаволлита Л., Джеймисон Б., Метериссиан С., Бродт П. (март 1999 г.). «Быстрая индукция экспрессии цитокинов и E-селектина в печени в ответ на метастатические опухолевые клетки». Исследования рака . 59 (6): 1356–61. ПМИД  10096570.
  26. ^ Савада Р., Цубои С., Фукуда М. (январь 1994 г.). «Дифференциальная E-селектин-зависимая эффективность адгезии у сублиний рака толстой кишки человека, демонстрирующих отчетливый метастатический потенциал». Журнал биологической химии . 269 ​​(2): 1425–31. дои : 10.1016/S0021-9258(17)42275-7 . ПМИД  7507108.
  27. ^ Димитрофф CJ, Лехпаммер М, Лонг-Вудворд Д, Куток Дж.Л. (август 2004 г.). «Перекатывание клеток метастатической опухоли предстательной железы человека на эндотелии костного мозга человека под действием сдвигового потока опосредовано Е-селектином». Исследования рака . 64 (15): 5261–9. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0691. PMID  15289332. S2CID  11632075.
  28. ^ Лаферьер Дж., Уль Ф., Юот Дж. (2004). «Адгезия клеток карциномы толстой кишки HT-29 к эндотелиальным клеткам требует последовательных событий с участием E-селектина и интегрина бета4». Клинические и экспериментальные метастазы . 21 (3): 257–64. doi :10.1023/B:CLIN.0000037708.09420.9a. PMID  15387376. S2CID  22354589.
  29. ^ Бартель С.Р., Хейс Д.Л., Ядзава Э.М., Опперман М., Уолли К.К., Нимрихтер Л. и др. (Январь 2013). «Определение молекулярных детерминант экстравазации костной ткани клеток рака простаты». Исследования рака . 73 (2): 942–52. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-12-3264. ПМЦ 3548951 . ПМИД  23149920. 
  30. ^ Эспозито М, Кан Ю (февраль 2014 г.). «Нацеливание на опухолево-стромальные взаимодействия при костных метастазах». Фармакология и терапия . 141 (2): 222–33. doi :10.1016/j.pharmthera.2013.10.006. ПМЦ 3947254 . ПМИД  24140083. 
  31. ^ Сипкинс Д.А., Вэй Икс, Ву Дж.В., Раннелс Дж.М., Коте Д., Минс ТК и др. (июнь 2005 г.). «Визуализация in vivo специализированных микродоменов эндотелия костного мозга для приживления опухоли». Природа . 435 (7044): 969–73. Бибкод : 2005Natur.435..969S. дои : 10.1038/nature03703. ПМК 2570168 . ПМИД  15959517. 
  32. ^ Ляубли Х., Борсиг Л. (февраль 2010 г.). «Селектины как медиаторы метастазирования в легкие». Микроокружение рака . 3 (1): 97–105. дои : 10.1007/s12307-010-0043-6. ПМЦ 2990482 . ПМИД  21209777. 
  33. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй Ю., Спадацци С., Лин С.К. и др. (май 2019 г.). «Е-селектин костно-сосудистой ниши индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Природная клеточная биология . 21 (5): 627–639. дои : 10.1038/s41556-019-0309-2. ПМК 6556210 . ПМИД  30988423. 
  34. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй Ю., Спадацци С., Лин С.К. и др. (май 2019 г.). «Е-селектин костно-сосудистой ниши индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Природная клеточная биология . 21 (5): 627–639. дои : 10.1038/s41556-019-0309-2. ПМК 6556210 . ПМИД  30988423. 
  35. ^ Таверна Д., Мохер Х., Кроули Д., Борсиг Л., Варки А., Хайнс Р.О. (январь 2004 г.). «Увеличенный рост первичной опухоли у мышей не содержит бета3- или бета3/бета5-интегринов или селектинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (3): 763–8. Бибкод : 2004PNAS..101..763T. дои : 10.1073/pnas.0307289101 . ПМК 321755 . ПМИД  14718670. 
  36. ^ Прайс Т.Т., Бёрнесс М.Л., Сиван А., Уорнер М.Дж., Ченг Р., Ли Ч.Х. и др. (май 2016 г.). «Микрометастазы дремлющего рака молочной железы находятся в специфических нишах костного мозга, которые регулируют их транзит в кость и из нее». Наука трансляционной медицины . 8 (340): 340ра73. doi : 10.1126/scitranslmed.aad4059. ПМЦ 8722465 . PMID  27225183. S2CID  31317455. 
  37. ^ Винклер И.Г., Барбье В., Ноулан Б., Якобсен Р.Н., Форристал CE, Паттон Дж.Т. и др. (ноябрь 2012 г.). «Е-селектин сосудистой ниши регулирует покой гемопоэтических стволовых клеток, самообновление и химиорезистентность». Природная медицина . 18 (11): 1651–7. дои : 10.1038/нм.2969. PMID  23086476. S2CID  5593456.
  38. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй Ю., Спадацци С., Лин С.К. и др. (май 2019 г.). «Е-селектин костно-сосудистой ниши индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Природная клеточная биология . 21 (5): 627–639. дои : 10.1038/s41556-019-0309-2. ПМК 6556210 . ПМИД  30988423. 
  39. ^ «GlycoMimetics объявляет о планах начать исследование рака молочной железы для оценки GMI-1359» . www.businesswire.com . 12 апреля 2019 г. Проверено 10 июня 2019 г.
  40. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй Ю., Спадацци С., Лин С.К. и др. (май 2019 г.). «Е-селектин костно-сосудистой ниши индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Природная клеточная биология . 21 (5): 627–639. дои : 10.1038/s41556-019-0309-2. ПМК 6556210 . ПМИД  30988423. 
  41. ^ Май Дж, Хуан Ю, Му С, Чжан Г, Сюй Р, Го X и др. (август 2014 г.). «Терапевтические средства, нацеленные на эндотелий костного мозга, при метастатическом раке молочной железы». Журнал контролируемого выпуска . 187 : 22–9. doi : 10.1016/j.jconrel.2014.04.057. ПМК 4109393 . ПМИД  24818768. 
  42. ^ Ляубли Х., Спанаус К.С., Борсиг Л. (ноябрь 2009 г.). «Селектин-опосредованная активация эндотелиальных клеток индуцирует экспрессию CCL5 и способствует метастазированию за счет привлечения моноцитов». Кровь . 114 (20): 4583–91. дои : 10.1182/кровь-2008-10-186585 . ПМИД  19779041.
  43. ^ Виссер Л.Х. (ноябрь 2006 г.). «Критические заболевания: полинейропатия и миопатия: клинические особенности, факторы риска и прогноз». Европейский журнал неврологии . 13 (11): 1203–12. дои : 10.1111/j.1468-1331.2006.01498.x. PMID  17038033. S2CID  7557453.
  44. ^ Ху Ю, Чен X, Дуань Х, Ху Ю, Му Х (2009). «Китайские растительные лекарственные ингредиенты ингибируют секрецию IL-6, IL-8, E-селектина и TXB2 в LPS-индуцированных микрососудистых эндотелиальных клетках кишечника крыс». Иммунофармакология и иммунотоксикология . 31 (4): 550–5. дои : 10.3109/08923970902814129. PMID  19874221. S2CID  207481204.
  45. ^ Комацу Т, Нагано К, Сугиура С, Хагивара М, Танигава Н, Абико Ю, Ёсимура Ф, Фуруичи Ю, Мацусита К (июль 2012 г.). «Е-селектин опосредует прикрепление Porphyromonas gingivalis к эндотелиальным клеткам человека». Инфекция и иммунитет . 80 (7): 2570–6. дои : 10.1128/IAI.06098-11. ПМЦ 3416463 . ПМИД  22508864. 
  46. ^ Фан Ф, Чжан В, Ян Л, Ван З, Лю Д.Г. (декабрь 2011 г.). «[Экспрессия PECAM-1 и E-селектина при уязвимой чуме и их связь с миокардиальным полиморфизмом Leu125Val PECAM-1 и полиморфизмом Ser128Arg E-селектина у пациентов с острым коронарным синдромом]». Чжунхуа Синь Сюэ Гуань Бин Цза Чжи (на китайском языке). 39 (12): 1110–6. ПМИД  22336504.
  47. ^ Аламанда В., Сингх С., Лоуренс Нью-Джерси, Челлаппан С.П. (февраль 2012 г.). «Никотин-опосредованная индукция E-селектина в эндотелиальных клетках аорты требует киназы Src и транскрипционной активности E2F1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 418 (1): 56–61. дои : 10.1016/j.bbrc.2011.12.127. ПМЦ 3273677 . ПМИД  22240023. 
  48. ^ Цзя В, Ван Р, Чжао Дж, Лю И.Ю., Чжан Д., Ван Х, Хань Х (ноябрь 2011 г.). «Экспрессия E-селектина увеличилась в тканях разорвавшейся аневризмы головного мозга человека». Канадский журнал неврологических наук . 38 (6): 858–62. дои : 10.1017/s0317167100012439 . ПМИД  22030423.
  49. ^ Сато Х, Усуда Н, Курода М, Хашимото С, Марута М, Маэда К (ноябрь 2010 г.). «Значение сывороточных концентраций E-селектина и CA19-9 в прогнозе колоректального рака». Японский журнал клинической онкологии . 40 (11): 1073–80. дои : 10.1093/jjco/hyq095 . ПМИД  20576794.

Внешние ссылки