stringtranslate.com

Вольфганг Любиц

Вольфганг Любиц (родился в 1949 году) — немецкий химик и биофизик . В настоящее время он является почетным директором Института химического преобразования энергии Общества Макса Планка . Он хорошо известен своими работами по бактериальным фотосинтетическим реакционным центрам , [1] [2] [3] ферментам гидрогеназы , [4] и комплексу, выделяющему кислород [5] [6], с использованием различных биофизических методов. Он был отмечен в Festschrift за свой вклад в электронный парамагнитный резонанс (ЭПР) и его применение в химических и биологических системах. [7]

Образование и карьера

Он изучал химию в Свободном университете Берлина с 1969 по 1974 год и продолжал работать над своей докторской диссертацией по органической химии до 1977 года. С 1977 по 1982 год он работал над своей хабилитацией по органической химии в Свободном университете Берлина, уделяя особое внимание электронному парамагнитному резонансу (ЭПР) и методам двойного резонанса, таким как ENDOR /TRIPLE. С 1979 по 1989 год Свободный университет Берлина нанял его в качестве доцента и доцента на кафедре химии. С 1983 по 1984 год он работал в качестве стипендиата Макса Каде в Калифорнийском университете в Сан-Диего на кафедре физики с Джорджем Фехером по ЭПР и ENDOR в фотосинтезе . В 1989 году он стал доцентом экспериментальной физики в Университете Штутгарта . В 1991 году он вернулся в Берлин в качестве профессора и заведующего кафедрой физической химии в Институте Макса Фольмера в Техническом университете Берлина . Он оставался там до 2000 года, когда стал научным членом Общества Макса Планка и директором Института радиационной химии Макса Планка (в 2003 году переименованного в Институт бионеорганической химии Макса Планка, а в 2012 году — в Институт химического преобразования энергии Макса Планка ) в Мюльхайме-на-Руре , Северный Рейн-Вестфалия , Германия. В том же году он стал почетным профессором Университета Генриха Гейне в Дюссельдорфе . С 2004 по 2012 год он был управляющим директором Института Макса Планка и в настоящее время является почетным директором Института химического преобразования энергии Макса Планка . [8] С 2004 года он является членом совета встреч лауреатов Нобелевской премии в Линдау , а с 2015 года — его вице-президентом. [9]

Исследовать

Его исследования сосредоточены на элементарных процессах фотосинтеза и каталитических металлических центрах в металлопротеинах . Он является экспертом в применении ЭПР-спектроскопии и квантово-химических расчетов. У него более 500 публикаций с более чем 25 000 цитирований. [10]

ЭПР-спектроскопия

На протяжении всей его карьеры ЭПР играл важную роль в качестве биофизического метода получения информации о радикалах, радикальных парах, триплетных состояниях и металлических центрах в химии и биохимии. [1] [11] [5] Особое внимание уделялось методам, которые способны разрешать электронно-ядерные сверхтонкие связи между электронным спином и ядерными спинами . Наряду с более устоявшимися методами, модуляцией электронного спинового эха (ESEEM) и электронно-ядерным двойным резонансом (ENDOR), его группа дополнительно разработала и использовала электронно-электронный двойной резонанс (ELDOR), обнаруженный ЯМР (EDNMR) в диапазоне частот СВЧ. [12] [13] [14] Эти методы использовались им и его группой для всестороннего изучения бактериальных фотосинтетических реакционных центров , их донорно-акцепторных модельных комплексов, фотосистемы I , фотосистемы II , [1] [5] и ряда различных гидрогеназ. [11] [4]

Кислород-выделяющий комплекс

В начале своей карьеры он сосредоточился на бактериальных фотосинтетических реакционных центрах и оксигенной фотосистеме I и фотосистеме II [1] . Он и его группа изучали индуцированные светом доноры хлорофилла [2] и ион-радикалы акцептора хинона [3] первичной цепи переноса электронов. Позднее его исследования были сосредоточены на цикле расщепления воды (S-состояниях) фотосистемы II с использованием передовых многочастотных импульсных методов ЭПР, ENDOR и EDNMR. Его группе удалось обнаружить и охарактеризовать генерируемые вспышкой, замороженные парамагнитные состояния S 0 , S 2 и S 3 (S 1 является диамагнитным, а S 4 является переходным состоянием) каталитического кластера Mn 4 Ca 1 O x . С помощью тщательного спектрального анализа, подкрепленного квантово-химическими расчетами, удалось обнаружить окисление сайта и спиновые состояния всех ионов Mn и их спиновую связь для всех промежуточных продуктов каталитического цикла . [15] [16] [17] Дальнейшая работа с использованием передовых методов импульсного ЭПР, таких как ЭДЯМР, привела к получению информации о связывании воды [18] и предложению об эффективном образовании связи OO в конечном состоянии цикла. [15] [6]

[NiFe]- и [FeFe]-гидрогеназа

Была проведена обширная работа по [NiFe]-гидрогеназе , где магнитные тензоры были измерены и связаны с квантово-химическими расчетами. [11] [4] Благодаря его работе были получены структуры всех промежуточных продуктов в пути активации и каталитическом цикле [NiFe]-гидрогеназ. В ходе этой работы была получена модель рентгеновской кристаллографии дифракции с разрешением 0,89 ангстрем для [NiFe]-гидрогеназы. [19]

Аналогичная работа была проделана для [FeFe]-гидрогеназ. [4] Ключевым вкладом его исследований было ЭПР-спектроскопическое доказательство азапропан-дитиолат-лиганда (ADT-лиганд) в дитиольном мостике активного центра [FeFe]-гидрогеназы [20] и определение величины и ориентации g-тензора с использованием монокристаллического ЭПР. [21] ADT-лиганд был позже подтвержден искусственным созреванием [FeFe]-гидрогеназ. [22] Используя искусственное созревание, белок можно было получить без кофактора ( апопротеина ) с помощью мутагенеза E. coli , и можно было вставить синтетически созданный активный центр, [22] [23] [24] что открыло новые перспективы в исследовании гидрогеназы. [25]

Награды и признание

Ссылки

  1. ^ abcd Любиц, Вольфганг; Лендциан, Фридхельм; Биттл, Роберт (2002). «Радикалы, радикальные пары и триплетные состояния в фотосинтезе». Accounts of Chemical Research . 35 (5): 313–320. doi :10.1021/ar000084g. ISSN  0001-4842. PMID  12020169.
  2. ^ Аб Лендзиан, Ф.; Хубер, М.; Исааксон, РА; Эндевард, Б.; Платон, М.; Бенигк, Б.; Мёбиус, К.; Любиц, В.; Фехер, Г. (1993). «Электронная структура первичного донорного катион-радикала Rhodobacter sphaeroides R-26: исследования ДЭДОР- и ТРОЙНОГО резонанса в монокристаллах реакционных центров». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1183 (1): 139–160. дои : 10.1016/0005-2728(93)90013-6. ISSN  0005-2728.
  3. ^ ab Lubitz, W.; Feher, G. (1999). «Первичные и вторичные акцепторы в бактериальном фотосинтезе III. Характеристика радикалов хинона Q A − ⋅ и Q B − ⋅ с помощью EPR и ENDOR». Applied Magnetic Resonance . 17 (1): 1–48. doi :10.1007/BF03162067. ISSN  0937-9347. S2CID  95064414.
  4. ^ abcd Lubitz, W.; Ogata, H.; Rüdiger, O.; Reijerse, EJ (2014). «Гидрогеназы». Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.
  5. ^ abc Cox, N.; Pantazis, DA; Neese, F.; Lubitz, W. (2013). «Биологическое окисление воды». Accounts of Chemical Research . 46 (7): 1588–1596. doi :10.1021/ar3003249. PMID  23506074.
  6. ^ ab Lubitz, Wolfgang; Chrysina, Maria; Cox, Nicholas (2019). «Окисление воды в фотосистеме II». Photosynthesis Research . 142 (1): 105–125. Bibcode : 2019PhoRe.142..105L. doi : 10.1007/s11120-019-00648-3. ISSN  0166-8595. PMC 6763417. PMID 31187340  . 
  7. ^ "Wolfgang Lubitz Festschrift Special Issue". Журнал физической химии B Том 119, выпуск 43 (2015) . ACS Publications . Получено 5 декабря 2019 г.
  8. ^ "Вольфганг Любиц (эмерит)". Макс Планк для химического преобразования энергии . Открытая публикация . Получено 17 июля 2019 г.
  9. ^ "Вольфганг Любиц". Встречи лауреатов Нобелевской премии в Линдау . Open Publishing . Получено 17 июля 2019 г.
  10. ^ "Вольфганг Любиц (Google Scholar)". Google Scholar . Open Publishing . Получено 5 декабря 2019 г. .
  11. ^ abc Любиц, Вольфганг; Рейерсе, Эдуард; ван Гастель, Морис (2007). «[NiFe] и [FeFe] гидрогеназы, изученные с помощью современных методов магнитного резонанса». Chemical Reviews . 107 (10): 4331–4365. doi :10.1021/cr050186q. ISSN  0009-2665. PMID  17845059.
  12. ^ Cox, N.; Lubitz, W.; Savitsky, A. (2013). "W-band ELDOR-detected NMR (EDNMR) spectroscopic as a universal techniques for characterisation of transition metal-ligand interactions". Молекулярная физика . 111 (18–19): 2788–2808. Bibcode : 2013MolPh.111.2788C. doi : 10.1080/00268976.2013.830783. ISSN  0026-8976. S2CID  97147588.
  13. ^ Nalepa, A.; Möbius, K.; Lubitz, W.; Savitsky, A. (2014). «Исследование нитроксильного радикала в неупорядоченных твердых телах с помощью высокопольного ЯМР-детектирования ELDOR: к характеристике гетерогенности микроокружения в спин-меченых системах». Журнал магнитного резонанса . 242 : 203–213. Bibcode : 2014JMagR.242..203N. doi : 10.1016/j.jmr.2014.02.026. ISSN  1090-7807. PMID  24685717.
  14. ^ Кокс, Н.; Налепа, А.; Панделия, М.-Э.; Любиц, В.; Савицкий, А. (2015). «Методы ЭПР с двойным импульсным резонансом для изучения металлобиомолекул». Исследования биологических систем методом электронного парамагнитного резонанса с использованием спиновых меток, спиновых зондов и собственных ионов металлов, часть A. Методы в энзимологии. Т. 563. С. 211–249. doi :10.1016/bs.mie.2015.08.016. ISBN 9780128028346. ISSN  0076-6879. PMID  26478487.
  15. ^ ab Cox, N.; Retegan, M.; Neese, F.; Pantazis, DA; Boussac, A.; Lubitz, W. (2014). «Электронная структура комплекса, выделяющего кислород, в фотосистеме II до образования связи OO». Science . 345 (6198): 804–808. Bibcode :2014Sci...345..804C. doi :10.1126/science.1254910. ISSN  0036-8075. PMID  25124437. S2CID  13503746.
  16. ^ Krewald, V.; Retegan, M.; Cox, N.; Messinger, J.; Lubitz, W.; DeBeer, S.; Neese, F.; Pantazis, DA (2015). «Состояния окисления металлов при биологическом расщеплении воды». Chemical Science . 6 (3): 1676–1695. doi : 10.1039/C4SC03720K . ISSN  2041-6520. PMC 5639794 . PMID  29308133. 
  17. ^ Krewald, V.; Retegan, M.; Neese, F.; Lubitz, W.; Pantazis, DA; Cox, N. (2016). «Спиновое состояние как маркер структурной эволюции природного катализатора расщепления воды». Неорганическая химия . 55 (2): 488–501. doi :10.1021/acs.inorgchem.5b02578. hdl : 1885/230998 . ISSN  0020-1669. PMID  26700960.
  18. ^ Рапацкий, Леонид; Кокс, Николас; Савицкий, Антон; Эймс, Уильям М.; Сандер, Джулия; Новачик, Марк. М.; Рёгнер, Маттиас; Буссак, Ален; Нис, Франк; Мессингер, Йоханнес; Любиц, Вольфганг (2012). «Обнаружение участков связывания воды в комплексе, выделяющем кислород, фотосистемы II с использованием спектроскопии ЯМР с обнаружением двойного электронно-электронного резонанса в W-полосе 17O». Журнал Американского химического общества . 134 (40): 16619–16634. doi :10.1021/ja3053267. ISSN  0002-7863. PMID  22937979.
  19. ^ Огата, Х.; Нишикава, К.; Любиц, В. (2015). «Водороды, обнаруженные с помощью кристаллографии белков с субатомным разрешением в [NiFe] гидрогеназе». Nature . 520 (7548): 571–574. Bibcode :2015Natur.520..571O. doi :10.1038/nature14110. ISSN  0028-0836. PMID  25624102. S2CID  4464257.
  20. ^ Силаков, А.; Венк, Б.; Рейерсе, Э.Дж.; Любиц, В. (2009). " Исследование 14 N HYSCORE кластера H гидрогеназы [FeFe]: доказательства наличия азота в дитиольном мостике". Физическая химия Химическая физика . 11 (31): 6592–9. Bibcode : 2009PCCP...11.6592S. doi : 10.1039/b905841a. ISSN  1463-9076. PMID  19639134.
  21. ^ Сидабрас, Джейсон В.; Дуань, Джифу; Винклер, Мартин; Хаппе, Томас; Хуссейн, Рана; Зоуни, Афина; Сутер, Дитер; Шнегг, Александр; Любиц, Вольфганг; Рейерсе, Эдвард Дж. (2019). «Расширение электронного парамагнитного резонанса до монокристаллов белка объемом нанолитра с использованием саморезонансной микроспирали». Science Advances . 5 (10): eaay1394. Bibcode :2019SciA....5.1394S. doi : 10.1126/sciadv.aay1394 . ISSN  2375-2548. PMC 6777973 . PMID  31620561. 
  22. ^ Аб Берггрен, Г.; Адамска, А.; Ламбертц, К.; Симмонс, TR; Эссельборн, Дж.; Атта, М.; Гамбарелли, С.; Моуэска, Ж.-М.; Рейджерс, Э.; Любиц, В.; Хаппе, Т.; Артеро, В.; Фонтекейв, М. (2013). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe]-гидрогеназ». Природа . 499 (7456): 66–69. Бибкод : 2013Natur.499...66B. дои : 10.1038/nature12239. ISSN  0028-0836. ПМЦ 3793303 . ПМИД  23803769. 
  23. ^ Эссельборн, Дж.; Ламбертц, К.; Адамска-Венкатеш, А.; Симмонс, Т.; Берггрен, Г.; Нот, Дж.; Сибель, Дж.; Хемшемайер, А.; Артеро, В.; Рейджерс, Э.Дж.; Фонтекейв, М.; Любиц, В.; Хаппе, Т. (2013). «Спонтанная активация [FeFe]-гидрогеназ неорганическим имитатором активного центра [2Fe]». Химическая биология природы . 9 (10): 607–609. дои : 10.1038/nchembio.1311. ISSN  1552-4450. ПМЦ 3795299 . ПМИД  23934246. 
  24. ^ Siebel, Judith F.; Adamska-Venkatesh, Agnieszka; Weber, Katharina; Rumpel, Sigrun; Reijerse, Edward; Lubitz, Wolfgang (2015). «Гибридные [FeFe]-гидрогеназы с модифицированными активными сайтами демонстрируют замечательную остаточную ферментативную активность». Biochemistry . 54 (7): 1474–1483. doi :10.1021/bi501391d. ISSN  0006-2960. PMID  25633077.
  25. ^ Биррелл, Джеймс А.; Рюдигер, Олаф; Рейерсе, Эдвард Дж.; Любиц, Вольфганг (2017). «Полусинтетические гидрогеназы продвигают исследования биологической энергии в новую эру». Joule . 1 (1): 61–76. doi : 10.1016/j.joule.2017.07.009 . ISSN  2542-4351.