stringtranslate.com

белок Риске

Белки Риске являются компонентами железо-серного белка (ISP) комплексов цитохрома bc 1 и комплексов цитохрома b 6 f и отвечают за перенос электронов в некоторых биологических системах. Джон С. Риске и его коллеги впервые открыли этот белок и в 1964 году выделили ацетилированную форму митохондриального белка быка . [1] В 1979 году команда Трампауэра выделила «фактор окисления» из митохондрий быка и показала, что это реконститутивно-активная форма железо-серного белка Риске. [2]
Это уникальный кластер [2Fe-2S], в котором один из двух атомов Fe координируется двумя остатками гистидина, а не двумя остатками цистеина . С тех пор они были обнаружены в растениях, животных и бактериях с широко варьирующимися потенциалами восстановления электронов от -150 до +400 мВ. [3]

Биологическая функция

Убихинол-цитохром-c-редуктаза (также известная как комплекс bc1 или комплекс III) — это ферментный комплекс бактериальных и митохондриальных систем окислительного фосфорилирования . Он катализирует окислительно-восстановительную реакцию мобильных компонентов убихинола и цитохрома c , способствуя возникновению электрохимической разности потенциалов на внутренней или бактериальной мембране митохондрий , которая связана с синтезом АТФ . [4] [5]

Комплекс состоит из трех субъединиц в большинстве бактерий и девяти в митохондриях: как бактериальные, так и митохондриальные комплексы содержат субъединицы цитохрома b и цитохрома c1 , а также железо-серную субъединицу «Риске», которая содержит высокопотенциальный кластер 2Fe-2S. [6] Митохондриальная форма также включает шесть других субъединиц, которые не обладают окислительно-восстановительными центрами. Пластохинон-пластоцианинредуктаза ( комплекс b6f ), присутствующий в цианобактериях и хлоропластах растений, катализирует оксидоредукцию пластохинола и цитохрома f . Этот комплекс, функционально аналогичный убихинол-цитохромредуктазе c , включает цитохром b6, цитохром f и субъединицы Риске. [7]

Субъединица Риске действует путем связывания аниона убихинола или пластохинола , перенося электрон на кластер 2Fe-2S, а затем высвобождая электрон на гемовое железо цитохрома c или цитохрома f . [4] [7] Восстановление центра Риске увеличивает сродство субъединицы на несколько порядков, стабилизируя радикал семихинона на сайте Q(P). [8] Домен Риске имеет центр [2Fe-2S]. Два консервативных цистеина координируют один ион Fe, в то время как другой ион Fe координируется двумя консервативными гистидинами. Кластер 2Fe-2S связан в высококонсервативной С-концевой области субъединицы Риске.

Семейство белков Риске

Гомологи белков Риске включают компоненты ISP комплекса цитохрома b 6 f , ароматические кольца-гидроксилирующие диоксигеназы (фталатдиоксигеназа, бензол , нафталин и толуол 1,2-диоксигеназы) и арсенитоксидазу ( EC 1.20.98.1). Сравнение аминокислотных последовательностей выявило следующую консенсусную последовательность:

Cys-Xaa-His-(Xaa) 15–17 -Cys-Xaa-Xaa-His
Железо-серный центр Риске

3D структура

Кристаллические структуры ряда белков Риске известны. Общая складка, включающая два субдомена, доминирует над антипараллельной β-структурой и содержит переменное количество α-спиралей . Меньшие «кластер-связывающие» субдомены в митохондриальных и хлоропластных белках практически идентичны, тогда как большие субдомены существенно отличаются, несмотря на общую топологию сворачивания. Субдомены, связывающие кластер [Fe 2 S 2 ], имеют топологию неполной антипараллельной β-бочки. Один атом железа кластера Риске [Fe 2 S 2 ] в домене координируется двумя остатками цистеина , а другой координируется двумя остатками гистидина через атомы N δ . Лиганды, координирующие кластер, происходят из двух петель; каждая петля вносит один Cys и один His.

Подсемейства

Белки человека, содержащие этот домен

AIFM3 ; RFESD; UQCRFS1 ;

Ссылки

  1. ^ Rieske JS, Maclennan DH, Coleman R (1964). «Выделение и свойства железосодержащего белка из комплекса (восстановленный кофермент Q)-цитохром C-редуктазы дыхательной цепи». Biochem. Biophys. Res. Commun . 15 (4): 338–344. doi :10.1016/0006-291X(64)90171-8.
  2. ^ Trumpower BL, Edwards CA (1979). "Очистка реконститутивно активного белка железа и серы (фактора окисления) из комплекса сукцинат:цитохром с редуктазы митохондрий бычьего сердца". J Biol Chem . 254 (17): 8697–706. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86947-8 . PMID  224062.
  3. ^ Браун, EN и Фриманн, Р. и Карлссон, А. и Паралес, Дж. В. и Кутюр, М. М. и Элтис, Л. Д. и Рамасвами, С. (2008). «Определение потенциалов восстановления кластера Риске». J. Biol. Inorg. Chem . 13 (8): 1301–1313. doi :10.1007/s00775-008-0413-4. PMID  18719951. S2CID  3303144.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ ab Harnisch U, Weiss H, Sebald W (май 1985). «Первичная структура железо-серной субъединицы убихинол-цитохром-c-редуктазы из Neurospora, определенная с помощью кДНК и секвенирования генов». Eur. J. Biochem . 149 (1): 95–9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x . PMID  2986972.
  5. ^ Gabellini N, Sebald W (февраль 1986). "Нуклеотидная последовательность и транскрипция оперона fbc из Rhodopseudomonas sphaeroides. Оценка выведенных аминокислотных последовательностей белка FeS, цитохрома b и цитохрома c1". Eur. J. Biochem . 154 (3): 569–79. doi :10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID  3004982.
  6. ^ Куровски Б., Людвиг Б. (октябрь 1987 г.). «Гены комплекса Paracoccus denitrificans bc1. Нуклеотидная последовательность и гомология между бактериальными и митохондриальными субъединицами». J. Biol. Chem . 262 (28): 13805–11. doi : 10.1016/S0021-9258(19)76497-7 . PMID  2820981.
  7. ^ ab Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (октябрь 1992 г.). «Импорт и обработка предшественника белка Rieske FeS хлоропластов табака». Plant Mol. Biol . 20 (2): 289–99. doi :10.1007/BF00014496. PMID  1391772. S2CID  2306978.
  8. ^ Link TA (июль 1997 г.). «Роль белка железа и серы „Риске“ в участке окисления гидрохинона (Q(P)) комплекса цитохрома bc1. Механизм „изменения сродства, управляемого протоном“». FEBS Lett . 412 (2): 257–64. doi :10.1016/S0014-5793(97)00772-2. PMID  9256231. S2CID  35375512.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки