stringtranslate.com

Вкусовой рецептор

Вкусовой рецептор или тастант — это тип клеточного рецептора , который облегчает ощущение вкуса . Когда пища или другие вещества попадают в рот, молекулы взаимодействуют со слюной и связываются со вкусовыми рецепторами в полости рта и других местах. Молекулы, которые дают ощущение вкуса, считаются «сочными». [1]

Вкусовые рецепторы позвоночных делятся на два семейства: [ необходима ссылка ]

Визуальный, обонятельный, «сапический» (восприятие вкусов), тройничный (горячий, холодный), механический — все они способствуют восприятию вкуса . Из них ваниллоидные рецепторы подсемейства V члена 1 катионного канала транзиторного рецепторного потенциала ( TRPV1 ) отвечают за восприятие тепла от некоторых молекул, таких как капсаицин, а рецептор CMR1 отвечает за восприятие холода от таких молекул, как ментол , эвкалиптол и ицилин . [1]

Распределение в тканях

Вкусовая система состоит из вкусовых рецепторных клеток во вкусовых сосочках . Вкусовые сосочки, в свою очередь, содержатся в структурах, называемых сосочками . Существует три типа сосочков, участвующих во вкусе: грибовидные сосочки , листовидные сосочки и желобоватые сосочки . (Четвертый тип - нитевидные сосочки не содержат вкусовых сосочков). Помимо сосочков, вкусовые рецепторы также находятся на нёбе и в ранних частях пищеварительной системы , таких как гортань и верхняя часть пищевода . Существует три черепных нерва , которые иннервируют язык: блуждающий нерв , языкоглоточный нерв и лицевой нерв . Языкоглоточный нерв и ветвь барабанной струны лицевого нерва иннервируют вкусовые рецепторы TAS1R и TAS2R. Наряду со вкусовыми рецепторами на языке, эпителий кишечника также оснащен тонкой хемосенсорной системой, которая передает сенсорную информацию нескольким эффекторным системам, участвующим в регуляции аппетита, иммунных реакций и моторики желудочно-кишечного тракта. [5]

В 2010 году исследователи обнаружили горькие рецепторы в легочной ткани, которые расслабляют дыхательные пути при контакте с горьким веществом. Они считают, что этот механизм является эволюционно адаптивным, поскольку он помогает избавиться от легочных инфекций, но также может быть использован для лечения астмы и хронической обструктивной болезни легких . [6]

Рецептор сладкого вкуса (T1R2/T1R3) можно найти в различных внеротовых органах по всему телу человека, таких как мозг, сердце, почки, мочевой пузырь, эпителий носовых дыхательных путей и т. д. В большинстве органов функция рецептора неясна. [7] Было обнаружено, что рецептор сладкого вкуса, обнаруженный в кишечнике и поджелудочной железе, играет важную роль в метаболической регуляции процесса восприятия углеводов в кишечнике и в секреции инсулина. [8] Этот рецептор также находится в мочевом пузыре, что позволяет предположить, что потребление искусственных подсластителей, активирующих этот рецептор, может вызвать чрезмерное сокращение мочевого пузыря. [9]

Функция

Вкус помогает идентифицировать токсины , поддерживать питание и регулировать аппетит, иммунные реакции и моторику желудочно-кишечного тракта. [5] Сегодня различают пять основных вкусов: соленый, сладкий, горький, кислый и умами . Ощущения соленого и кислого вкуса определяются через ионные каналы . Однако сладкий, горький и умами вкусы определяются с помощью вкусовых рецепторов, связанных с G-белком . [10]

Кроме того, некоторые агенты могут действовать как модификаторы вкуса , например, миракулин или куркулин для сладкого или стерубин для маскировки горького .

Механизм действия

Стандартный рецептор горького, сладкого или умами вкуса представляет собой рецептор, сопряженный с G-белком , с семью трансмембранными доменами . Связывание лиганда с рецепторами вкуса активирует каскады вторичных мессенджеров для деполяризации вкусовой клетки. Густдуцин является наиболее распространенной вкусовой субъединицей Gα, играющей главную роль в восприятии горького вкуса TAS2R. Густдуцин является гомологом трансдуцина , G-белка, участвующего в передаче зрения. [11] Кроме того, вкусовые рецепторы совместно используют ионный канал TRPM5, а также фосфолипазу PLCβ2. [12]

Острый или глутаматы (умами)

Гетеродимерный рецептор TAS1R1 + TAS1R3 функционирует как рецептор умами, реагируя на связывание L- аминокислот , особенно L- глутамата . [2] Вкус умами чаще всего ассоциируется с пищевой добавкой глутаматом натрия (MSG) и может быть усилен за счет связывания молекул инозинмонофосфата (IMP) и гуанозинмонофосфата (GMP). [13] [14] Клетки, экспрессирующие TAS1R1+3, в основном находятся в грибовидных сосочках на кончике и краях языка и в клетках вкусовых рецепторов неба в нёбе. [2] Показано, что эти клетки образуют синапсы на нервах chorda tympani , чтобы посылать свои сигналы в мозг, хотя была обнаружена некоторая активация языкоглоточного нерва . [13] [15]

Альтернативные кандидаты на роль рецепторов вкуса умами включают варианты сплайсинга метаботропных рецепторов глутамата, mGluR4 и mGluR1 , а также рецептор NMDA . [10] [16] [17] [18]

В ходе эволюции певчих птиц рецептор вкуса умами претерпел структурные изменения в месте связывания лиганда, что позволило этим птицам ощущать сладкий вкус с помощью этого рецептора. [19]

Сладкий

На схеме выше изображен путь передачи сигнала сладкого вкуса. Объект A — вкусовая почка, объект B — одна вкусовая клетка вкусовой почки, а объект C — нейрон, прикрепленный к вкусовой клетке. I. Часть I показывает прием молекулы. 1. Сахар, первый мессенджер, связывается с белковым рецептором на клеточной мембране. II. Часть II показывает передачу молекул-реле. 2. Активируются рецепторы, сопряженные с G-белком, вторичные мессенджеры. 3. G-белки активируют аденилатциклазу, фермент, который увеличивает концентрацию цАМФ. Происходит деполяризация. 4. Энергия с шага 3 подается для активации каналов K+, калия, белка. III. Часть III показывает реакцию вкусовой клетки. 5. Активируются каналы Ca+, кальция, белка. 6. Повышенная концентрация Ca+ активирует нейротрансмиттерные везикулы. 7. Нейрон, соединенный со вкусовой почкой, стимулируется нейротрансмиттерами.

Гетеродимерный рецептор TAS1R2 + TAS1R3 функционирует как сладкий рецептор , связываясь с широким спектром сахаров и заменителей сахара . [2] [20] Клетки, экспрессирующие TAS1R2+3, находятся в желобоватых сосочках и листовидных сосочках около задней части языка и в клетках вкусовых рецепторов нёба в нёбе. [2] Показано, что эти клетки образуют синапсы на барабанной струне и языкоглоточном нерве, чтобы посылать свои сигналы в мозг. [10] [15] Гомодимер TAS1R3 также функционирует как сладкий рецептор во многом так же, как TAS1R2+3, но имеет пониженную чувствительность к сладким веществам. Натуральные сахара легче обнаруживаются рецептором TAS1R3, чем заменители сахара . Это может помочь объяснить, почему сахар и искусственные подсластители имеют разные вкусы. [21] Генетические полиморфизмы в TAS1R3 частично объясняют разницу в восприятии сладкого вкуса и потреблении сахара между людьми афроамериканского происхождения и людьми европейского и азиатского происхождения. [22] [23]

Ощущение сладкого вкуса менялось на протяжении эволюции разных животных. Млекопитающие ощущают сладкий вкус, передавая сигнал через гетеродимер T1R2/T1R3, рецептор сладкого вкуса. Однако у птиц мономера T1R2 не существует, и они ощущают сладкий вкус через гетеродимер T1R1/T1R3, рецептор вкуса умами, который претерпел модификации в ходе их эволюции. Недавно проведенное исследование показало, что на этапах эволюции певчих птиц наблюдалось снижение способности ощущать вкус умами и увеличение способности ощущать сладкий вкус, тогда как изначальный родитель певчих птиц мог ощущать только вкус умами. Исследователи обнаружили возможное объяснение этого явления в структурном изменении в месте связывания лиганда рецептора умами между ощущающими и не ощущающими сладкий вкус певчими птицами. Предполагается, что со временем произошла мутация в месте связывания, что позволило им ощущать сладкий вкус через рецептор вкуса умами. [19]

Горький

Белки TAS2R ( InterPro :  IPR007960 ) функционируют как рецепторы горького вкуса. [24] Существует 43 человеческих гена TAS2R , каждый из которых (за исключением пяти псевдогенов ) не имеет интронов и кодирует белок GPCR . [10] Эти белки, в отличие от белков TAS1R, имеют короткие внеклеточные домены и расположены во вкусовых почках желобоватых сосочков , неба , листовидных сосочков и надгортанника , с пониженной экспрессией в грибовидных сосочках . [3] [10] Хотя несомненно, что несколько TAS2R экспрессируются в одной клетке вкусового рецептора, все еще ведутся споры о том, могут ли млекопитающие различать вкусы разных горьких лигандов . [3] [10] Однако некоторое перекрытие должно иметь место, поскольку горьких соединений гораздо больше, чем генов TAS2R. Распространенные горькие лиганды включают циклогексимид , денатоний , PROP ( 6 -н -пропил-2-тиоурацил ), PTC ( фенилтиокарбамид ) и β- глюкопиранозиды . [10]

Передача сигнала горьких стимулов осуществляется через α-субъединицу густдуцина . Эта субъединица белка G активирует вкусовую фосфодиэстеразу и снижает уровни циклических нуклеотидов . Дальнейшие шаги в пути передачи пока неизвестны. βγ-субъединица густдуцина также опосредует вкус, активируя IP 3 ( инозитолтрифосфат ) и DAG ( диглицерид ). Эти вторичные мессенджеры могут открывать управляемые ионные каналы или вызывать высвобождение внутреннего кальция . [25] Хотя все TAS2R расположены в клетках, содержащих густдуцин, нокаут густдуцина не полностью устраняет чувствительность к горьким соединениям, что предполагает избыточный механизм горького вкуса [12] (неудивительно, учитывая, что горький вкус обычно сигнализирует о наличии токсина ) . [12] Один из предложенных механизмов горького вкуса, независимого от густдуцина, заключается в взаимодействии ионных каналов со специфическими горькими лигандами, аналогично взаимодействию ионных каналов, которое происходит при ощущении кислых и соленых стимулов. [10]

Одним из наиболее изученных белков TAS2R является TAS2R38 , который участвует в восприятии вкуса как PROP, так и PTC. Это первый вкусовой рецептор, полиморфизмы которого , как показано, отвечают за различия в восприятии вкуса. Текущие исследования сосредоточены на определении других подобных полиморфизмов, определяющих фенотип вкуса. [10] Более поздние исследования показывают, что генетические полиморфизмы в других генах рецепторов горького вкуса влияют на восприятие горького вкуса кофеина, хинина и денатониум бензоата. [26]

На схеме выше показан путь передачи сигнала горького вкуса. У горького вкуса много разных рецепторов и путей передачи сигнала. Горький указывает на яд для животных. Он больше всего похож на сладкий. Объект A — это вкусовая почка, объект B — одна вкусовая клетка, а объект C — нейрон, прикрепленный к объекту BI Часть I — это прием молекулы. 1. Горькое вещество, такое как хинин, потребляется и связывается с рецепторами, сопряженными с G-белком. II. Часть II — это путь передачи. 2. Активируется густдуцин, вторичный мессенджер G-белка. 3. Затем активируется фосфодиэстераза, фермент. 4. Используется циклический нуклеотид, cNMP, снижающий концентрацию. 5. Каналы, такие как каналы K+, калия, закрываются. III. Часть III — это реакция вкусовой клетки. 6. Это приводит к повышению уровня Ca+. 7. Активируются нейротрансмиттеры. 8. Сигнал отправляется нейрону.

Было показано, что рецепторы горечи (TAS2R) играют важную роль во врожденной иммунной системе дыхательных путей ( нос и пазухи ) реснитчатых эпителиальных тканей. [27] Эта врожденная иммунная система добавляет «активную крепость» [28] к физическому поверхностному барьеру иммунной системы . Эта фиксированная иммунная система активируется путем связывания лигандов со специфическими рецепторами. Этими естественными лигандами являются бактериальные маркеры, например, TAS2R38 : ацилгомосериновые лактоны [29] или хинолоны [30], вырабатываемые Pseudomonas aeruginosa . Для защиты от хищников некоторые растения вырабатывают имитирующие бактериальные маркеры вещества. Эти растительные имитаторы интерпретируются языком и мозгом как горечь . Фиксированные рецепторы иммунной системы идентичны рецепторам горького вкуса , TAS2R. Горькие вещества являются агонистами фиксированной иммунной системы TAS2R. [27] Врожденная иммунная система использует оксид азота и дефензины , которые способны уничтожать бактерии, а также вирусы. [31] [32] Эти фиксированные врожденные иммунные системы (активные крепости) известны и в других эпителиальных тканях, помимо верхних дыхательных путей ( нос , придаточные пазухи носа , трахея , бронхи ), например: грудь (клетки эпителия молочной железы), кишечник , а также кожа человека (кератиноциты) [33] Горькие молекулы, связанные с ними рецепторы горького вкуса, а также последовательности и гомологические модели рецепторов горького вкуса доступны через BitterDB .

Кислый

Исторически считалось, что кислый вкус возникает исключительно тогда, когда свободные ионы водорода (H + ) напрямую деполяризуют вкусовые рецепторы. Однако сейчас предлагаются специфические рецепторы для кислого вкуса с другими методами действия. Каналы HCN были таким предложением; поскольку они являются циклическими нуклеотид-зависимыми каналами. Два ионных канала, которые сейчас предположительно способствуют кислому вкусу, — это ASIC2 и TASK-1.

На схеме изображен путь передачи сигнала кислого или соленого вкуса. Объект A — вкусовая почка, объект B — клетка вкусового рецептора внутри объекта A, а объект C — нейрон, прикрепленный к объекту BI. Часть I — прием ионов водорода или ионов натрия. 1. Если вкус кислый, ионы H+ из кислых веществ проходят через свой специфический ионный канал. Некоторые могут проходить через каналы Na+. Если вкус соленый, молекулы Na+, натрия проходят через каналы Na+. Происходит деполяризация II. Часть II — путь передачи молекул-реле. 2. Открываются катионные, такие как K+, каналы. III. Часть III — ответ клетки. 3. Активируется приток ионов Ca+. 4. Ca+ активирует нейротрансмиттеры. 5. Сигнал отправляется нейрону, прикрепленному к вкусовой почке.

Соль

Различные рецепторы также были предложены для соленого вкуса, наряду с возможным обнаружением вкуса липидов, сложных углеводов и воды. Доказательства для этих рецепторов были неубедительными в большинстве исследований млекопитающих. Например, предложенный рецептор ENaC для обнаружения натрия может быть показан только для того, чтобы способствовать вкусу натрия у Drosophila . [10] Однако было показано, что протеолизированные формы ENaC функционируют как рецептор вкуса соли у человека. Протеолиз - это процесс, при котором белок расщепляется. Считается, что зрелая форма ENaC протеолизирована, однако характеристика того, какие протеолизированные формы существуют в тех или иных тканях, неполна. Протеолиз клеток, созданных для сверхэкспрессии гетеромультимерного ENaC, включающего альфа-, бета- и гамма-субъединицы, использовался для идентификации соединений, которые селективно усиливали активность протеолизированного ENaC по сравнению с непротеолизированным ENaC. Сенсорные исследования на людях показали, что соединение, которое усиливает протеолизированный ENaC, усиливает соленый вкус поваренной соли или хлорида натрия, подтверждая, что протеолизированный ENaC является первым рецептором вкуса соли у человека. [34]

Карбонизация

Фермент, связанный с кислым рецептором, передает информацию о газированной воде. [35]

Толстый

Был идентифицирован возможный рецептор вкуса жира, CD36 . [36] CD36 был локализован в желобоватых и листовидных сосочках , которые присутствуют во вкусовых рецепторах [37] и где вырабатывается лингвальная липаза , и исследования показали, что рецептор CD36 связывает длинноцепочечные жирные кислоты . [38] Различия в количестве экспрессии CD36 у людей были связаны с их способностью ощущать вкус жиров, [39] создавая случай для связи рецептора с ощущением вкуса жира. Дальнейшие исследования рецептора CD36 могут быть полезны для определения существования истинного рецептора, ощущающего вкус жира.

Рецептор свободных жирных кислот 4 (также называемый GPR120) и, в гораздо меньшей степени, рецептор свободных жирных кислот 1 (также называемый GPR40) [40] участвуют в реакции на пероральный жир [41] , а их отсутствие приводит к снижению предпочтения жира и снижению нейронной реакции на перорально вводимые жирные кислоты [42] .

Было показано, что TRPM5 участвует в реакции на оральный жир и идентифицирован как возможный рецептор орального жира, но последние данные представляют его в первую очередь как нисходящего участника. [43] [44]

Типы

Гены рецепторов горького вкуса человека называются TAS2R1 - TAS2R64, со многими пробелами из-за несуществующих генов, псевдогенов или предлагаемых генов, которые не были аннотированы к самой последней сборке человеческого генома. Многие гены рецепторов горького вкуса также имеют запутанные синонимы с несколькими разными именами генов, ссылающимися на один и тот же ген. Полный список генов рецепторов горького вкуса человека см. в таблице ниже:

Потеря функции

У многих видов вкусовые рецепторы показали потерю функций. Эволюционный процесс, в котором вкусовые рецепторы потеряли свою функцию, считается адаптивной эволюцией, где он связан с экологией питания, чтобы управлять специализацией и бифуркацией вкусовых рецепторов. [45] Из всех вкусовых рецепторов, горький, сладкий и умами, как показано, имеют корреляцию между инактивацией вкусовых рецепторов и пищевым поведением. [45] Однако нет никаких убедительных доказательств, которые бы поддерживали отсутствие генов рецепторов горького вкуса у каких-либо позвоночных. [45]

Рецептор сладкого вкуса является одним из вкусовых рецепторов, где функция была утрачена. У млекопитающих преобладающим рецептором сладкого вкуса является вкусовой рецептор типа 1 Tas1r2/Tas1r3. [46] Некоторые виды млекопитающих, такие как кошки и летучие мыши-вампиры, показали неспособность ощущать сладкий вкус. [46] У этих видов причиной потери функции рецептора сладкого является псевдогенизация Tas1r2 . [46] Псевдогенизация Tas1r2 также наблюдается у видов не млекопитающих, таких как куры и безъязыкая западная шпорцевая лягушка, и эти виды также демонстрируют неспособность ощущать сладкий вкус. [46] Псевдогенизация Tas1r2 широко распространена и независима в отряде Carnivora. [46] Многие исследования показали, что псевдогенизация вкусовых рецепторов вызвана вредной мутацией в открытых рамках считывания (ORF). [47] В ходе исследования было обнаружено, что у некошачьих плотоядных видов были выявлены мутации Tas1r2, нарушающие ORF, и они возникали независимо среди видов. [46] Они также показали высокую изменчивость в своих линиях. [46] Предполагается, что псевдогенизация Tas1r2 произошла в результате конвергентной эволюции, когда плотоядные виды утратили способность ощущать сладкий вкус из-за пищевого поведения. [46]

Умами также является вкусовым рецептором, функция которого утеряна у многих видов. Преобладающими вкусовыми рецепторами умами являются Tas1r1/Tas1r3. [46] В двух линиях водных млекопитающих, включая дельфинов и морских львов, было обнаружено, что Tas1r1 псевдогенизирован. [46] Псевдогенизация Tas1r1 также была обнаружена у наземных плотоядных видов. [46] Хотя панда принадлежит к отряду хищных, она травоядна, 99% ее рациона составляет бамбук, и она не может ощущать вкус умами. [48] Последовательность генома панды показывает, что ее ген Tas1r1 псевдогенизирован. [48] В ходе исследования было обнаружено, что у всех видов отряда хищных, за исключением панды, открытая рамка считывания сохранилась. [48] ​​У панды соотношение несинонимичных и синонимичных замен оказалось намного выше, чем у других видов отряда Carnivora. [48] Эти данные коррелируют с датой ископаемых записей панды, чтобы показать, когда панда перешла от плотоядного к травоядному рациону. [46] Таким образом, предполагается, что потеря функции умами у панды вызвана изменением рациона, когда панда стала меньше зависеть от мяса. [46] Однако эти исследования не объясняют травоядных животных, таких как лошади и коровы, которые сохранили рецептор Tas1r1. [48]

В целом, потеря функции вкусового рецептора является эволюционным процессом, который произошел из-за изменения рациона питания у видов. [47]

Смотрите также

Список различных типов клеток в организме взрослого человека

Ссылки

  1. ^ ab This, Hervé (2012). "Наука о духовке - Отрывок из главы 1". Архивировано из оригинала 2 мая 2014 года . Получено 30 апреля 2014 года .
  2. ^ abcde Nelson G, Hoon MA, Chandrashekar J, et al. (август 2001 г.). «Рецепторы сладкого вкуса у млекопитающих». Cell . 106 (3): 381–90. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00451-2 . PMID  11509186. S2CID  11886074.
  3. ^ abc Adler E, Hoon MA, Mueller KL и др. (март 2000 г.). «Новое семейство вкусовых рецепторов млекопитающих». Cell . 100 (6): 693–702. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80705-9 . PMID  10761934. S2CID  14604586.
  4. ^ "Receptor Search". Bitter DB . Архивировано из оригинала 2024-09-26 . Получено 2024-10-20 .
  5. ^ ab Steensels S, Depoortere I (2018). «Хеморецепторы в кишечнике». Annual Review of Physiology . 80 : 117–141. doi :10.1146/annurev-physiol-021317-121332. PMID  29029594.
  6. ^ Deshpande DA, Wang WC, McIlmoyle EL и др. (ноябрь 2010 г.). «Горькие вкусовые рецепторы на гладких мышцах дыхательных путей расширяют бронхи с помощью локализованной кальциевой сигнализации и обратной обструкции». Nature Medicine . 16 (11): 1299–304. doi :10.1038/nm.2237. PMC 3066567 . PMID  20972434. 
  7. ^ Лаффит, Анни; Нейерс, Фабрис; Бриан, Луик (июль 2014 г.). «Функциональные роли рецептора сладкого вкуса в оральных и внеротовых тканях». Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care . 17 (4): 379–385. doi :10.1097/mco.00000000000000058. ISSN  1363-1950. PMC 4059820. PMID  24763065 . 
  8. ^ Хенкин, Ж.-К. (21.08.2012). «Пробуют ли клетки поджелудочной железы питательные вещества, чтобы секретировать инсулин?». Science Signaling . 5 (239): pe36. doi :10.1126/scisignal.2003325. ISSN  1945-0877. PMID  22932700. S2CID  206671643.
  9. ^ Эллиотт, Рут А.; Капур, Шалини; Тинкелло, Дуглас Г. (декабрь 2011 г.). «Экспрессия и распределение изоформ рецепторов сладкого вкуса T1R2 и T1R3 в мочевом пузыре человека и крысы». Журнал урологии . 186 (6): 2455–2462. doi :10.1016/j.juro.2011.07.083. hdl : 2381/10362 . ISSN  0022-5347. PMID  22019168.
  10. ^ abcdefghij Бахманов AA, Бошамп GK (2007). «Гены вкусовых рецепторов». Annual Review of Nutrition . 27 : 389–414. doi :10.1146/annurev.nutr.26.061505.111329. PMC 2721271. PMID  17444812 . 
  11. ^ Sainz E, Cavenagh MM, LopezJimenez ND и др. (июнь 2007 г.). «Свойства сопряжения G-белка рецепторов сладкого вкуса и аминокислот человека». Developmental Neurobiology . 67 (7): 948–59. doi :10.1002/dneu.20403. PMID  17506496. S2CID  29736077.
  12. ^ abc Zhang Y, Hoon MA, Chandrashekar J, et al. (Февраль 2003). «Кодирование сладкого, горького и умами вкусов: разные рецепторные клетки, разделяющие схожие сигнальные пути». Cell . 112 (3): 293–301. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00071-0 . PMID  12581520. S2CID  718601.
  13. ^ ab Nelson G, Chandrashekar J, Hoon MA, et al. (март 2002 г.). «Аминокислотный вкусовой рецептор». Nature . 416 (6877): 199–202. Bibcode :2002Natur.416..199N. doi :10.1038/nature726. PMID  11894099. S2CID  1730089.
  14. ^ Delay ER, Beaver AJ, Wagner KA и др. (октябрь 2000 г.). «Синергия вкусовых предпочтений между агонистами рецепторов глутамата и монофосфатом инозина у крыс». Chemical Senses . 25 (5): 507–15. doi : 10.1093/chemse/25.5.507 . PMID  11015322.
  15. ^ ab Данилова В, Хеллекант Г (март 2003 г.). "Сравнение ответов барабанной хорды и языкоглоточного нерва на вкусовые стимулы у мышей C57BL/6J". BMC Neuroscience . 4 : 5. doi : 10.1186/1471-2202-4-5 . PMC 153500 . PMID  12617752. 
  16. ^ Brand JG (апрель 2000 г.). «Процессы рецепторов и трансдукции для вкуса умами». Журнал питания . 130 (4S Suppl): 942S–5S. doi : 10.1093/jn/130.4.942S . PMID  10736357.
  17. ^ Чаудхари Н., Ландин А.М., Ропер С.Д. (февраль 2000 г.). «Вариант метаботропного рецептора глутамата функционирует как вкусовой рецептор». Nature Neuroscience . 3 (2): 113–9. doi :10.1038/72053. PMID  10649565. S2CID  16650588.
  18. ^ Toyono T, Seta Y, Kataoka S и др. (Июль 2003 г.). «Экспрессия метаботропных рецепторов глутамата группы I во вкусовых сосочках крысы». Cell and Tissue Research . 313 (1): 29–35. doi :10.1007/s00441-003-0740-2. PMID  12898387. S2CID  41546387.
  19. ^ аб Тода, Яска; Ко, Мэн-Чинг; Лян, Цяойи; и др. (08.07.2021). «Раннее возникновение сладкого восприятия в излучении певчих птиц». Наука . 373 (6551): 226–231. Бибкод : 2021Sci...373..226T. doi : 10.1126/science.abf6505. ISSN  0036-8075. PMID  34244416. S2CID  235769720.
  20. ^ Li X, Staszewski L, Xu H, et al. (апрель 2002 г.). «Человеческие рецепторы сладкого и умами вкуса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (7): 4692–6. Bibcode :2002PNAS...99.4692L. doi : 10.1073/pnas.072090199 . PMC 123709 . PMID  11917125. 
  21. ^ Zhao GQ, Zhang Y, Hoon MA и др. (октябрь 2003 г.). «Рецепторы сладкого и умами вкуса у млекопитающих». Cell . 115 (3): 255–66. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00844-4 . PMID  14636554. S2CID  11773362.
  22. ^ Hwang LD, Lin C, Gharahkhani P, et al. (апрель 2019 г.). «Новый взгляд на сладкий вкус человека: исследование ассоциаций на уровне генома при восприятии и потреблении сладких веществ». American Journal of Clinical Nutrition . 109 (6): 1724–1737. doi :10.1093/ajcn/nqz043. PMC 6537940 . PMID  31005972. 
  23. ^ Юсиф Р. (март 2020 г.). «Изучение молекулярных взаимодействий между неокулином и рецепторами сладкого вкуса человека с помощью вычислительных подходов» (PDF) . Sains Malaysiana . 49 (3): 517–525. doi : 10.17576/jsm-2020-4903-06 .
  24. ^ Чандрашекар Дж., Мюллер К. Л., Хун МА. и др. (март 2000 г.). «T2R функционируют как рецепторы горького вкуса». Cell . 100 (6): 703–11. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80706-0 . PMID  10761935. S2CID  7293493.
  25. ^ Маргольское РФ (январь 2002 г.). «Молекулярные механизмы передачи горького и сладкого вкуса». Журнал биологической химии . 277 (1): 1–4. doi : 10.1074/jbc.R100054200 . PMID  11696554.
  26. ^ Hwang LD, Gharahkhani P, Breslin PA и др. (сентябрь 2018 г.). «Двумерный геномный анализ ассоциаций усиливает роль кластеров горьких рецепторов на хромосомах 7 и 12 в горьком вкусе человека». BMC Genomics . 19 (1): 678. doi : 10.1186/s12864-018-5058-2 . PMC 6142396 . PMID  30223776. 
  27. ^ ab Lee RJ, Cohen, NA (2015). «Вкусовые рецепторы врожденного иммунитета». Cell. Mol. Life Sci . 72 ( 2): 217–236. doi :10.1007/s00018-014-1736-7. PMC 4286424. PMID  25323130. 
  28. ^ «Le systèmeimmunitaire fixe, les TAS2R» (на французском языке). 4 сентября 2020 г.
  29. ^ Lee RJ, Cohen, NA (2015). «Роль рецептора горького вкуса T2R38 в инфекции верхних дыхательных путей и хроническом риносинусите». Current Opinion in Allergy and Clinical Immunology . 15 (1): 14–20. doi :10.1097/ACI.00000000000000120. PMC 5902169. PMID 25304231  . 
  30. ^ Freund J, Mansfield CJ, Doghramji LJ и Lee RJ (2018). «Активация рецепторов горького вкуса эпителия дыхательных путей хинолонами Pseudomonas aeruginosa модулирует сигнализацию кальция, циклического АМФ и оксида азота». Журнал биологической химии . 293 (25): 9824–9840. doi : 10.1074/jbc.RA117.001005 . PMC 6016477. PMID  29748385. 
  31. ^ Klotman ME, Chang TL (июнь 2006 г.). «Дефензины во врожденном противовирусном иммунитете». Nature Reviews. Иммунология . 6 (6): 447–56. doi :10.1038/nri1860. PMID  16724099. S2CID  8603587.
  32. ^ Croen K (1993). «Доказательства противовирусного эффекта оксида азота. Ингибирование репликации вируса простого герпеса типа 1». Журнал клинических исследований . 91 (6): 2446–2452. doi :10.1172/JCI116479. PMC 443304. PMID  8390481 . 
  33. ^ Woelfle U, Elsholz F (2015). «Экспрессия и функциональная активность рецепторов горького вкуса TAS2R1 и TAS2R38 в кератиноцитах человека». Skin Pharmacology and Physiology . 28 (3): 137–146. doi :10.1159/000367631. PMID  25573083. S2CID  19912094.
  34. ^ Шекдар К, Лангер Дж, Венкатачалан С и др. (март 2021 г.). «Метод клеточной инженерии с использованием флуорогенных олигонуклеотидных сигнальных зондов и проточной цитометрии». Biotechnology Letters . 43 (5): 949–958. doi :10.1007/s10529-021-03101-5. ISSN  0141-5492. PMC 7937778 . PMID  33683511. 
  35. ^ "Ученые обнаружили белковый рецептор для вкуса углекислого газа", 15 октября 2009 г. Пресс-релиз - Национальные институты здравоохранения (NIH)". Архивировано из оригинала 2015-07-03 . Получено 2014-10-06 .
  36. ^ Laugerette F, Passilly-Degrace P, Patris B, et al. (Ноябрь 2005 г.). «Участие CD36 в оросенсорном обнаружении пищевых липидов, спонтанном предпочтении жиров и пищеварительных секрециях». Журнал клинических исследований . 115 (11): 3177–84. doi :10.1172/JCI25299. PMC 1265871. PMID 16276419  . 
  37. ^ Саймонс П.Дж., Куммер Дж.А., Люйкен Дж.Дж., Бун Л. (декабрь 2011 г.). «Апикальная иммунолокализация CD36 во вкусовых рецепторах человека и свиньи из околоваловидных и листовидных сосочков». Акта гистохимика . 113 (8): 839–43. doi : 10.1016/j.acthis.2010.08.006. ПМИД  20950842.
  38. ^ Baillie AG, Coburn CT, Abumrad NA (сентябрь 1996 г.). «Обратимое связывание длинноцепочечных жирных кислот с очищенным FAT, гомологом adipose CD36». Журнал мембранной биологии . 153 (1): 75–81. doi :10.1007/s002329900111. PMID  8694909. S2CID  5911289.
  39. ^ Pepino MY, Love-Gregory L, Klein S, Abumrad NA (март 2012 г.). «Ген транслоказы жирных кислот CD36 и лингвальная липаза влияют на оральную чувствительность к жиру у тучных субъектов». Journal of Lipid Research . 53 (3): 561–6. doi : 10.1194/jlr.M021873 . PMC 3276480 . PMID  22210925. 
  40. ^ Кимура И, Ичимура А, Охуэ-Китано Р, Игараси М (январь 2020 г.). «Рецепторы свободных жирных кислот в здоровье и патологии». Physiological Reviews . 100 (1): 171–210. doi : 10.1152/physrev.00041.2018 . PMID  31487233.
  41. ^ DiPatrizio NV (сентябрь 2014 г.). «Готов ли вкус жира к прайм-тайму?». Физиология и поведение . 136 : 145–54. doi :10.1016/j.physbeh.2014.03.002. PMC 4162865. PMID  24631296 . 
  42. ^ Cartoni C, Yasumatsu K, Ohkuri T и др. (июнь 2010 г.). «Вкусовое предпочтение жирных кислот опосредовано GPR40 и GPR120». The Journal of Neuroscience . 30 (25): 8376–82. doi :10.1523/JNEUROSCI.0496-10.2010. PMC 6634626. PMID 20573884  . 
  43. ^ Mattes RD (сентябрь 2011 г.). «Накапливающиеся доказательства подтверждают наличие вкусового компонента свободных жирных кислот у людей». Physiology & Behavior . 104 (4): 624–31. doi :10.1016/j.physbeh.2011.05.002. PMC 3139746. PMID  21557960 . 
  44. ^ Liu P, Shah BP, Croasdell S, Gilbertson TA (июнь 2011 г.). «Транзиентный рецепторный потенциал канала типа M5 необходим для вкуса жира». The Journal of Neuroscience . 31 (23): 8634–42. doi :10.1523/JNEUROSCI.6273-10.2011. PMC 3125678 . PMID  21653867. 
  45. ^ abc Feng P, Zhao H (июнь 2013 г.). «Сложная эволюционная история генов рецепторов сладкого/умами вкуса позвоночных». Chinese Science Bulletin . 58 (18): 2198–2204. Bibcode : 2013ChSBu..58.2198F. doi : 10.1007/s11434-013-5811-5 .
  46. ^ abcdefghijklm Jiang P, Josue J, Li X и др. (март 2012 г.). «Основная потеря вкуса у плотоядных млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (13): 4956–61. doi : 10.1073/pnas.1118360109 . PMC 3324019. PMID  22411809 . 
  47. ^ ab Antinucci M, Risso D (2017-11-28). «Дело вкуса: специфическая для линии потеря функции генов вкусовых рецепторов у позвоночных». Frontiers in Molecular Biosciences . 4 : 81. doi : 10.3389/fmolb.2017.00081 . PMC 5712339. PMID  29234667 . 
  48. ^ abcde Zhao H, Yang JR, Xu H, Zhang J (декабрь 2010 г.). «Псевдогенизация гена рецептора вкуса умами Tas1r1 у большой панды совпала с переключением ее рациона на бамбук». Молекулярная биология и эволюция . 27 (12): 2669–73. doi :10.1093/molbev/msq153. PMC 3108379. PMID  20573776 . 

Внешние ссылки