U2 сплайсосомные мяРНК — это вид молекул малых ядерных РНК ( мяРНК ), обнаруженных в главном сплайсосомном (Sm) аппарате практически всех эукариотических организмов. In vivo U2 мяРНК вместе с ассоциированными с ней полипептидами собирается для производства малого ядерного рибонуклеопротеина U2 ( мяРНП ), важного компонента главного сплайсосомного комплекса. [1] Основной путь сплайсосомного сплайсинга иногда называют U2-зависимым, на основе класса интронов Sm , обнаруженных в первичных транскриптах мРНК, которые распознаются исключительно U2 мяРНП на ранних стадиях сплайсосомной сборки. [2] В дополнение к распознаванию интронов, зависящих от U2, предполагается, что U2 мяРНК также выполняет каталитическую роль в химии сплайсинга пре-РНК. [3] [4] Подобно рибосомальным РНК ( рРНК ), Sm snRNA должны опосредовать как контакты РНК:РНК, так и РНК:белок, и, следовательно, развили специализированные, высококонсервативные, первичные и вторичные структурные элементы для облегчения этих типов взаимодействий. [5] [6]
Вскоре после открытия Шарпом и Робертсом того, что первичные транскрипты мРНК содержат длинные некодирующие промежуточные последовательности ( интроны ) , [7] [8] Джоан Стейтц начала работу по характеристике биохимического механизма вырезания интронов. [9] Любопытное наблюдение, что последовательность, обнаруженная в 5´-области U1 snRNA, продемонстрировала обширную комплементарность пар оснований с консервативными последовательностями в 5´-стыках сплайсинга в транскриптах hnRNA, побудило предположить, что определенные snRNA могут участвовать в распознавании границ сайтов сплайсинга через контакты РНК:РНК. [9] Только недавно атомные кристаллические структуры наглядно продемонстрировали, что исходная гипотеза действительно была верной, даже если сложность этих взаимодействий не была полностью осознана в то время. [5] [6] [10]
В Saccharomyces cerevisiae мяРНК U2 связана с 18 полипептидами , семь из которых являются структурными белками, общими для всех мяРНП класса Sm. [11] Эти неспецифические структурные белки связываются с мяРНК Sm через высококонсервативную последовательность распознавания (AU n G, n = 4-6), расположенную внутри РНК, называемую сайтами связывания Sm. [12] Два других белка, A´ и B´´, являются специфичными для U2 и требуют структурных элементов, уникальных для мяРНК U2, в частности, двух 3´ стволовых петель, для сборки мяРНП. [11] Трехсубъединичные SF3a и шестисубъединичные SF3b белковые комплексы также связываются с мяРНК U2. [13]
U2 snRNA участвует в распознавании интрона через последовательность из 7-12 нуклеотидов между 18-40 нуклеотидами выше 3´ сайта сплайсинга, известную как последовательность точек ветвления (BPS). [1] [2] У дрожжей консенсусный BPS имеет длину 7 нуклеотидных остатков, а комплементарная последовательность распознавания в U2 snRNA составляет 6 нуклеотидов. Образование дуплекса между этими двумя последовательностями приводит к выпячиванию консервативного остатка аденозина в положении 5 BPS. Выпяченный остаток аденозина принимает C3´-эндо-конформацию [14] , которая с помощью факторов сплайсинга Cwc25, Yju2 и Isy1 выравнивает 2´ OH для встроенной атаки атома фосфора в 5´ сайте сплайсинга. [15] Нуклеофильная атака инициирует первую из двух последовательных реакций переэтерификации , которая разделяет интрон — через необычный промежуточный лариатный промежуток 2´-5´-3´ — где вторая переэтерификация включает лигирование двух фланкирующих экзонов.
Хотя длина последовательности мяРНК U2 может варьироваться вплоть до порядка величины среди всех эукариотических организмов, все мяРНК U2 содержат много филогенетически постоянных областей, особенно в пределах первых 80 нуклеотидов ниже конца 5´, где 85% позиций сохраняются. [16] Более того, несколько вторичных структурных элементов также сохраняются, включая петли стебля I, II, III, IV и некоторые из одноцепочечных областей, связывающих эти домены. [16] [17] Петля стебля II в дрожжевой мяРНК U2 содержит необычную срезанную пару оснований GA, ведущую к характерному мотиву петли U-образного поворота, который имеет геометрическую конформацию, похожую на конформацию антикодоновых петель тРНК . [5] Все мяРНК U2 обладают терминальной петлей стебля (IV) со спиралью из 10-16 пар оснований и консервативной петлей из 11 нуклеотидов с консенсусной последовательностью 5´-UYGCANUURYN-3´. [16]
U2 snRNAs являются наиболее широко модифицированными из всех малых ядерных РНК. [18] Хотя точное местоположение этих посттранскрипционных модификаций может варьироваться от организма к организму, появляющиеся данные свидетельствуют о том, что существует сильная корреляция между модификацией U2 snRNA и биологической функцией. [18] Модификации включают преобразование некоторых остатков уридина в псевдоуридин , 2´-O-метилирование, метилирование азотистых оснований и преобразование 5´-монометилированного гуанозинового колпачка в 2,2,7-триметилированный гуанозиновый колпачок. [18] Многие из этих модификаций находятся в 27-нуклеотидной области на 5´-конце молекулы. [18]
Сплайсосома — это динамическая молекулярная машина, которая претерпевает несколько конформационных перестроек в ходе сборки и сплайсинга. Хотя многие биохимические детали, окружающие сплайсосомные перестройки, остаются неясными, недавние исследования визуализировали образование критического комплекса сворачивания между мяРНК U2 и U6, немедленно приступающего к первому этапу реакции сплайсинга. [ 19] [6] Это событие сворачивания облегчает образование четырехспирального соединения, которое, как полагают, обеспечивает каркас для критических компонентов активного сайта, включая выравнивание сайта сплайсинга 5´ с точкой разветвления аденозина для линейной атаки 2´ OH и координацию двух ионов Mg 2+ для стабилизации образования отрицательного заряда на последующих этапах. [19]
Примечательной характеристикой складки U2-U6 является ее структурное сходство с доменом V в самосплайсирующихся интронах группы II . [6] [3] Триада AGC, обнаруженная в мяРНК U6, сохраняется в интронах группы II и, как было обнаружено, способствует тем же третичным взаимодействиям стекирования. [6] Образование пары колебаний GU на ранней стадии события сворачивания U2-U6 также наблюдается при формировании каталитического ядра интронов группы II. [19] Наконец, вероятно, что сплайсосома использует тот же механизм двух ионов металлов, что и интроны группы II, учитывая структурную консервацию участков связывания металлов, обнаруженных в складке U2-U6. [3] Степень как вторичной, так и третичной консервации структуры между интронами группы II и складкой U2-U6 в активном центре сплайсосомы убедительно свидетельствует о том, что интроны группы II и сплайсосома имеют общее эволюционное происхождение.