Препарат апротинин (Trasylol, ранее Bayer , а теперь Nordic Group pharmaceuticals) — это небольшой белок, ингибитор трипсина поджелудочной железы крупного рогатого скота ( BPTI ), или основной ингибитор трипсина поджелудочной железы крупного рогатого скота , который является антифибринолитической молекулой, которая ингибирует трипсин и связанные с ним протеолитические ферменты . Под торговым названием Trasylol апротинин использовался в качестве лекарства, вводимого путем инъекции для уменьшения кровотечения во время сложных операций , таких как операции на сердце и печени. Его основным эффектом является замедление фибринолиза , процесса, который приводит к разрушению тромбов. Целью его использования было снижение потребности в переливании крови во время операции, а также повреждение органов-мишеней из-за гипотонии (низкого кровяного давления) в результате выраженной кровопотери. Препарат был временно отозван во всем мире в 2007 году после того, как исследования показали, что его использование увеличивает риск осложнений или смерти; [1] это было подтверждено последующими исследованиями. Продажи трасилола были приостановлены в мае 2008 года, за исключением очень ограниченного использования в исследовательских целях. В феврале 2012 года научный комитет Европейского агентства по лекарственным средствам (EMA) изменил свою предыдущую точку зрения относительно апротинина и рекомендовал отменить приостановку. [2] Nordic стала дистрибьютором апротинина в 2012 году. [3]
Апротинин — это мономерный (одноцепочечный) глобулярный полипептид , полученный из легочной ткани быка. Он имеет молекулярную массу 6512 Да и состоит из 16 различных типов аминокислот , организованных в цепочку длиной 58 остатков [4] [5] , которая сворачивается в стабильную, компактную третичную структуру типа «маленький SS-богатый», содержащую 3 дисульфида, скрученную β-шпильку и C-концевую α-спираль . [6]
Аминокислотная последовательность для бычьего BPTI - RPDFC LEPPY TGPCK ARIIR YFYNA KAGLC QTFVY GGCRA KRNNF KSAED CMRTC GGA. [7] Имеется 10 положительно заряженных боковых цепей лизина (K) и аргинина (R) и только 4 отрицательно заряженных аспартата (D) и глутамата (E), что делает белок сильно основным , что объясняет его название . (Из-за обычного исходного организма BPTI иногда называют бычьим панкреатическим ингибитором трипсина.) [ необходима цитата ]
Высокая стабильность молекулы обусловлена 3 дисульфидными связями, связывающими 6 цистеиновых членов цепи (Cys5-Cys55, Cys14-Cys38 и Cys30-Cys51). [8] Длинная основная боковая цепь лизина 15 на открытой петле (вверху слева на изображении) очень прочно связывается в кармане специфичности в активном центре трипсина и ингибирует его ферментативное действие. BPTI синтезируется как более длинная последовательность-предшественник, которая сворачивается и затем расщепляется на зрелую последовательность, указанную выше. [ необходима цитата ]
BPTI является классическим представителем семейства белков ингибиторов сериновой протеазы типа Кунитца . Его физиологические функции включают защитное ингибирование основного пищеварительного фермента трипсина, когда его небольшие количества производятся, путем расщепления предшественника трипсиногена во время хранения в поджелудочной железе. [ необходима цитата ]
Апротинин является конкурентным ингибитором нескольких сериновых протеаз , в частности трипсина , химотрипсина и плазмина в концентрации около 125 000 МЕ/мл и калликреина в концентрации 300 000 МЕ/мл. [5] Его действие на калликреин приводит к ингибированию образования фактора XIIa . В результате ингибируются как внутренний путь коагуляции, так и фибринолиз. Его действие на плазмин независимо замедляет фибринолиз. [4]
При операциях на сердце с высоким риском значительной потери крови апротинин значительно снижал кровотечение, смертность и пребывание в больнице. [5] Положительные эффекты также были зарегистрированы при ортопедических операциях с высоким риском. [5] При трансплантации печени первоначальные сообщения о пользе были омрачены опасениями по поводу токсичности. [9]
В метаанализе, проведенном в 2004 году, потребность в переливании крови снизилась на 39% при аортокоронарном шунтировании (АКШ). [10] В ортопедической хирургии также было подтверждено снижение количества переливаний крови. [11]
Были опасения относительно безопасности апротинина. [5] Анафилаксия (тяжелая аллергическая реакция) возникает с частотой 1:200 при первом использовании, но серология (измерение антител к апротинину в крови) на практике не проводится для прогнозирования риска анафилаксии, поскольку правильная интерпретация этих тестов затруднена. [5]
Тромбоз , предположительно из-за чрезмерного ингибирования фибринолитической системы, может происходить с большей частотой, но до 2006 года имелось мало доказательств этой связи. [5] [10] Аналогичным образом, хотя было известно, что биохимические показатели почечной функции иногда ухудшаются, не было никаких доказательств того, что это сильно влияет на результаты. [5] Исследование, проведенное на пациентах с кардиохирургией, о котором сообщалось в 2006 году, показало, что действительно существует риск острой почечной недостаточности , инфаркта миокарда и сердечной недостаточности , а также инсульта и энцефалопатии . [12] Авторы исследования рекомендуют более старые антифибринолитики (такие как транексамовая кислота ), в которых эти риски не были задокументированы. [12] Та же группа обновила свои данные в 2007 году и продемонстрировала аналогичные результаты. [13]
В сентябре 2006 года FDA обвинило Bayer AG в том, что компания не раскрыла во время дачи показаний о существовании заказанного ретроспективного исследования 67 000 пациентов, 30 000 из которых получали апротинин, а остальные — другие антифибринолитики. Исследование пришло к выводу, что апротинин несет в себе большие риски. FDA было уведомлено об исследовании одним из участвовавших в нем исследователей. Хотя FDA опубликовало заявление о своей обеспокоенности, они не изменили свою рекомендацию о том, что препарат может принести пользу определенным субпопуляциям пациентов. [14] В обновлении рекомендаций по общественному здравоохранению от 3 октября 2006 года FDA рекомендовало «врачам рассмотреть возможность ограничения использования трасилола теми ситуациями, в которых клиническая польза от снижения кровопотери необходима для медицинского лечения и перевешивает потенциальные риски», и тщательно наблюдать за пациентами. [15]
25 октября 2007 года FDA опубликовало заявление относительно рандомизированного исследования «Консервация крови с использованием антифибринолитиков» (BART) у пациентов, перенесших операцию на сердце. Предварительные результаты показывают, что по сравнению с другими антифибринолитическими препаратами (эпсилон-аминокапроновой кислотой и транексамовой кислотой) апротинин может повышать риск смерти. [16] 29 октября 2006 года Управление по контролю за продуктами и лекарствами выпустило предупреждение о том, что апротинин может иметь серьезную почечную и сердечно-сосудистую токсичность. Производитель, Bayer, сообщил FDA, что дополнительные наблюдательные исследования показали, что он может повышать вероятность смерти, серьезного повреждения почек, застойной сердечной недостаточности и инсультов. FDA предупредило врачей рассмотреть возможность ограничения использования теми ситуациями, когда клиническая польза от снижения кровопотери имеет важное значение для медицинского лечения и перевешивает потенциальные риски. [17] 5 ноября 2007 года компания Bayer объявила, что отзывает апротинин из-за канадского исследования, которое показало, что он увеличивает риск смерти при использовании для предотвращения кровотечения во время операции на сердце. [18]
Два исследования, опубликованные в начале 2008 года, в которых сравнивали апротинин с аминокапроновой кислотой , обнаружили, что смертность увеличилась на 32 [19] и 64% [20] соответственно. В одном исследовании был обнаружен повышенный риск необходимости диализа и реваскуляризации. [20]
Случаев передачи губчатой энцефалопатии крупного рогатого скота через апротинин не зарегистрировано, хотя препарат был отозван в Италии из-за опасений этого. [5]
Небольшие количества апротинина можно добавлять в пробирки с взятой кровью, чтобы провести лабораторное измерение некоторых быстро распадающихся белков, таких как глюкагон . [ необходима ссылка ]
В клеточной биологии апротинин используется в качестве ингибитора ферментов для предотвращения деградации белка во время лизиса или гомогенизации клеток и тканей. [ необходима цитата ]
Апротинин может быть помечен флуоресцеинизотиоцианатом. Конъюгат сохраняет свои антипротеолитические и связывающие углеводы свойства [21] и использовался как флуоресцентный гистохимический реагент для окрашивания гликоконъюгатов (слизистых субстанций), которые богаты уроновыми или сиаловыми кислотами. [22]
Первоначально названный «инактиватором калликреина», апротинин был впервые выделен из коровьих околоушных желез в 1930 году. [23] и независимо как ингибитор трипсина из поджелудочной железы крупного рогатого скота в 1936 году. [24] Он был очищен из легких крупного рогатого скота в 1964 году. [25] Поскольку он ингибирует ферменты поджелудочной железы, его первоначально использовали при лечении острого панкреатита , при котором разрушение железы ее собственными ферментами, как полагают, является частью патогенеза. [26] Его использование в крупных хирургических операциях началось в 1960-х годах. [27]
BPTI является одним из наиболее тщательно изученных белков с точки зрения структурной биологии , экспериментальной и вычислительной динамики, мутагенеза и пути сворачивания . Это была одна из самых ранних кристаллических структур белка, решенных в 1970 году в лаборатории Роберта Хубера , [28] и его субстрат-подобный режим взаимодействия был расшифрован в контексте комплекса бычьего трипсина в 1974 году. [29] Позднее он также стал известен как первый белок, структура которого была определена с помощью ЯМР-спектроскопии в лаборатории Курта Вютриха в ETH в Цюрихе в начале 1980-х годов. [30] [31]
Поскольку это небольшой, стабильный белок, структура которого была определена с высоким разрешением к 1975 году [32], это была первая макромолекула, представляющая научный интерес , которая была смоделирована с использованием вычислений молекулярной динамики в 1977 году Дж. Эндрю Маккаммоном и Брюсом Гелином в группе Карплуса в Гарварде. [33] Это исследование подтвердило удивительный на тот момент факт, обнаруженный в работе ЯМР [34] , что даже хорошо упакованные ароматические боковые цепи внутри стабильного белка могут переворачиваться довольно быстро (шкала времени от микросекунды до миллисекунды). Константы скорости были определены с помощью ЯМР для обмена водорода отдельных пептидных NH-групп вдоль цепи, варьируясь от слишком быстрого для измерения на наиболее открытой поверхности до многих месяцев для наиболее скрытых водородно-связанных групп в центре β-слоя, и эти значения также довольно хорошо коррелируют со степенью движения, наблюдаемой в динамических симуляциях.
BPTI сыграл важную роль в развитии знаний о процессе сворачивания белка , самосборке полипептидной цепи в определенное расположение в 3D. Было показано, что проблема достижения правильных пар среди 6 боковых цепей Cys особенно сложна для двух скрытых, близко расположенных SS вблизи концов цепи BPTI, требуя неродного промежуточного соединения для сворачивания зрелой последовательности in vitro (позже было обнаружено, что последовательность-предшественник сворачивается легче in vivo ). BPTI было изображением на обложке сборника по сворачиванию белка Томаса Крейтона в 1992 году. [35]
В одном научном исследовании на крысах сообщается, что лечение апротинином предотвращает нарушение гематоэнцефалического барьера во время инфекции C. neoformans . [36] Другое исследование на клеточных культурах предполагает, что препарат подавляет репликацию SARS-CoV-2. [37]