Белок c-Fos — протоонкоген , являющийся человеческим гомологом ретровирусного онкогена v-fos. [5] У человека он кодируется геном FOS . Впервые он был обнаружен в фибробластах крыс как трансформирующий ген FBJ MSV (вирус мышиной остеогенной саркомы Финкеля-Бискиса-Джинкинса) (Curran and Tech, 1982). Он является частью более крупного семейства транскрипционных факторов Fos , которое включает c-Fos, FosB , Fra-1 и Fra-2 . [6] Он был картирован в области хромосомы 14q21 → q31. c-Fos кодирует белок массой 62 кДа, который образует гетеродимер с c-jun (частью семейства транскрипционных факторов Jun), что приводит к образованию комплекса AP-1 (белок-активатор-1), который связывает ДНК в специфических для AP-1 сайтах. в областях промотора и энхансера генов-мишеней и преобразует внеклеточные сигналы в изменения экспрессии генов. [7] Он играет важную роль во многих клеточных функциях и, как было обнаружено, сверхэкспрессируется при различных видах рака.
Структура и функции
c-Fos представляет собой белок из 380 аминокислот с основной областью лейциновой застежки -молнии для димеризации и связывания ДНК и доменом трансактивации на С-конце , и, как и белки Jun, он может образовывать гомодимеры . [8] Исследования in vitro показали, что гетеродимеры Jun-Fos более стабильны и обладают более сильной ДНК-связывающей активностью, чем гомодимеры Jun-Fos. [9]
Их экспрессию вызывают различные стимулы, включая сыворотку , факторы роста , промоторы опухоли, цитокины и УФ-излучение. мРНК и белок c-fos обычно экспрессируются одними из первых и, следовательно, называются непосредственным ранним геном . Он вызывается быстро и кратковременно, в течение 15 минут после стимуляции. [10] Его активность также регулируется посттрансляционной модификацией, вызванной фосфорилированием различными киназами, такими как MAPK , CDC2, PKA или PKC, которые влияют на стабильность белка, ДНК-связывающую активность и транс-активирующий потенциал факторов транскрипции. [11] [12] [13] Это может вызывать как репрессию генов, так и их активацию, хотя считается, что в обоих процессах участвуют разные домены.
Он участвует в важных клеточных событиях, включая пролиферацию, дифференцировку и выживание клеток; гены, связанные с гипоксией ; и ангиогенез ; [14] , что делает его нарушение регуляции важным фактором развития рака. Он также может вызывать потерю полярности клеток и эпителиально-мезенхимальный переход , что приводит к инвазивному и метастатическому росту эпителиальных клеток молочной железы. [15]
Важность c-fos в биологическом контексте была определена путем устранения эндогенной функции с использованием антисмысловой мРНК, антител против c-fos, рибозима, который расщепляет мРНК c-fos, или доминантно-негативного мутанта c-fos. Полученные таким образом трансгенные мыши жизнеспособны, что демонстрирует существование c-fos-зависимых и независимых путей пролиферации клеток, но демонстрируют ряд тканеспецифичных дефектов развития, включая остеопороз , задержку гаметогенеза , лимфопению и поведенческие аномалии.
Клиническое значение
Комплекс AP-1 участвует в трансформации и прогрессировании рака . При остеосаркоме и карциноме эндометрия сверхэкспрессия c-Fos была связана с поражениями высокой степени тяжести и плохим прогнозом. Кроме того, при сравнении предракового поражения шейки матки и инвазивного рака шейки матки экспрессия c-Fos была значительно ниже при предраковых поражениях. c-Fos также был идентифицирован как независимый предиктор снижения выживаемости при раке молочной железы . [23]
Установлено, что сверхэкспрессия c-fos с промотора MHC класса I у трансгенных мышей приводит к образованию остеосарком за счет повышенной пролиферации остеобластов, тогда как эктопическая экспрессия других белков Jun и Fos не индуцирует злокачественных опухолей. Активация трансгена c-Fos у мышей приводит к сверхэкспрессии циклина D1, A и E в остеобластах и хондроцитах как in vitro , так и in vivo , что может способствовать неконтролируемому росту, приводящему к опухоли. Остеосаркомы человека, проанализированные на экспрессию c-fos, дали положительные результаты более чем в половине случаев, а экспрессия c-fos была связана с более высокой частотой рецидивов и плохим ответом на химиотерапию.
Несколько исследований выдвинули идею о том, что c-Fos может также обладать опухолесупрессорной активностью, что он может способствовать, а также подавлять онкогенез. Подтверждением этому является наблюдение, что при карциномах яичников потеря экспрессии c-Fos коррелирует с прогрессированием заболевания. Это двойное действие может быть обеспечено за счет дифференцированного белкового состава опухолевых клеток и их окружения, например, партнеров по димеризации, коактиваторов и архитектуры промотора. Возможно, что опухолесупрессирующая активность обусловлена проапоптотической функцией. Точный механизм, с помощью которого c-Fos способствует апоптозу , не совсем понятен, но наблюдения на клетках гепатоцеллюлярной карциномы человека показывают, что c-Fos является медиатором гибели клеток, индуцированной c-myc, и может индуцировать апоптоз через путь киназы p38 MAP. Лиганд Fas (FASLG или FasL) и лиганд, индуцирующий апоптоз, связанный с фактором некроза опухоли (TNFSF10 или TRAIL), могут отражать дополнительный механизм апоптоза, индуцируемый c-Fos, как это наблюдается в клеточной линии Т-клеточного лейкоза человека. Другим возможным механизмом участия c-Fos в подавлении опухоли может быть прямая регуляция BRCA1, хорошо известного фактора семейного рака молочной железы и яичников.
Кроме того, роль c-fos и других белков семейства Fos также изучалась при карциноме эндометрия, раке шейки матки, мезотелиоме, колоректальном раке, раке легких, меланоме, раке щитовидной железы, раке пищевода, гепатоцеллюлярной карциноме и т. д.
Было показано, что кокаин, метамфетамин, [24] морфин, [25] и другие психоактивные препараты [26] [27] увеличивают выработку c-Fos в мезокортикальном пути (префронтальная кора), а также в мезолимбическом пути вознаграждения (прилежащее ядро). ), а также вариабельность отображения в зависимости от предшествующей сенсибилизации. [27] Репрессия c-Fos комплексом AP-1 ΔFosB в средних шиповатых нейронах D1-типа прилежащего ядра действует как молекулярный переключатель, который обеспечивает хроническую индукцию ΔFosB, тем самым позволяя ему накапливаться быстрее. Таким образом, промотор c-Fos находит применение в исследованиях наркозависимости в целом, а также при контекстно-индуцированном рецидиве поиска наркотиков и других поведенческих изменениях, связанных с хроническим приемом наркотиков.
У крыс после спаривания наблюдалось увеличение продукции c-Fos в нейронах, содержащих андрогенные рецепторы. [ нужна цитата ]
Приложения
Экспрессия c-fos является косвенным маркером активности нейронов, поскольку c-fos часто экспрессируется, когда нейроны запускают потенциалы действия. [28] [29] [30] Повышение регуляции мРНК c-fos в нейроне считается маркером активности. [31]
Промотор c-fos также использовался для исследований злоупотребления наркотиками. Ученые используют этот промотор для включения трансгенов у крыс, позволяя им манипулировать определенными ансамблями нейронов, чтобы оценить их роль в воспоминаниях и поведении, связанных с наркотиками. [32] Мыши TetTag были созданы для реактивации или подавления нейронов, экспрессирующих cFos, с помощью оптогенетических инструментов или DREADD . [33]
Смешанные нейрональные культуры, полученные из эмбрионов крыс, выращивали в нормальных условиях (слева) или обрабатывали 55 мМ калия в течение 5 часов (справа). Затем культуры окрашивали антителами к белку промежуточной нити виментину (зеленый), антителом к cFos (красный) и ДНК-связывающим красителем (синий). Антитело к виментину выявляет ненейрональные клетки, а краситель ДНК показывает ядра всех клеток. Лечение калием деполяризует нейроны и вызывает сильную экспрессию cFos в телах нейрональных клеток, как показано на изображении справа. Культура клеток, изображения и генерация антител выполняются в биотехнологической лаборатории EnCor.
^ abc GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000170345 — Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021250 — Ensembl , май 2017 г.
^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Карран, Т: Протоонкоген c-fos. В: Редди Э.П., Скалка А.М., Карран Т. (ред.). Справочник по онкогенам, 1988 г., Elsevier, Нью-Йорк, стр. 307–327.
^ Милде-Лангош К. (ноябрь 2005 г.). «Семейство транскрипционных факторов Fos и их роль в онкогенезе». Евро. Дж. Рак . 41 (16): 2449–61. doi :10.1016/j.ejca.2005.08.008. ПМИД 16199154.
^ Чиу Р., Бойл В.Дж., Мик Дж., Смил Т., Хантер Т., Карин М. (август 1988 г.). «Белок c-Fos взаимодействует с c-Jun/AP-1, стимулируя транскрипцию генов, чувствительных к AP-1». Клетка . 54 (4): 541–52. дои : 10.1016/0092-8674(88)90076-1. PMID 3135940. S2CID 43078284.
^ Салоки Н., Кригер Дж.В., Комароми И., Тот К., Вамози Г. (ноябрь 2015 г.). «Доказательства гомодимеризации транскрипционного фактора c-Fos в живых клетках, выявленные с помощью флуоресцентной микроскопии и компьютерного моделирования». Мол. Клетка. Биол . 35 (21): 3785–98. дои : 10.1128/MCB.00346-15. ПМЦ 4589601 . ПМИД 26303532.
^ Халазонетис Т.Д., Георгопулос К., Гринберг М.Е., Ледер П. (декабрь 1988 г.). «c-Jun димеризуется сам с собой и с c-Fos, образуя комплексы с разным сродством связывания ДНК» (PDF) . Клетка . 55 (5): 917–24. дои : 10.1016/0092-8674(88)90147-X. PMID 3142692. S2CID 19876513.
^ Ху Э, Мюллер Э, Оливьеро С, Папайоанну ВЕ, Джонсон Р, Шпигельман БМ (июль 1994 г.). «Направленное разрушение гена c-fos демонстрирует c-fos-зависимые и -независимые пути экспрессии генов, стимулируемой факторами роста или онкогенами». ЭМБО Дж . 13 (13): 3094–103. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06608.x. ПМК 395200 . ПМИД 8039503.
^ Груда MC, Ковари К, Мец Р, Браво Р (сентябрь 1994 г.). «Регуляция фосфорилирования Fra-1 и Fra-2 различается в течение клеточного цикла фибробластов, а фосфорилирование in vitro с помощью киназы MAP влияет на активность связывания ДНК». Онкоген . 9 (9): 2537–47. ПМИД 8058317.
^ Розенбергер С.Ф., Финч Дж.С., Гупта А., Боуден Г.Т. (январь 1999 г.). «Внеклеточное фосфорилирование JunD и FosB, регулируемое киназой 1/2, необходимо для активации активаторного белка 1, индуцированной окадаиновой кислотой». Ж. Биол. Хим . 274 (2): 1124–30. дои : 10.1074/jbc.274.2.1124 . ПМИД 9873060.
^ Тульчинский Э (июль 2000 г.). «Члены семьи Фос: регуляция, структура и роль в онкогенной трансформации». Гистол. Гистопатол . 15 (3): 921–8. ПМИД 10963134.
^ Фиалка I, Шварц Х, Райхманн Э, Офт М, Бусслингер М, Беуг Х (март 1996 г.). «Эстроген-зависимый белок c-JunER вызывает обратимую потерю полярности эпителиальных клеток молочной железы, что приводит к дестабилизации слипчивых соединений». Дж. Клеточная Биол . 132 (6): 1115–32. дои : 10.1083/jcb.132.6.1115. ПМК 2120757 . ПМИД 8601589.
^ abc Renthal W, Nestler EJ (сентябрь 2009 г.). «Регуляция хроматина при наркомании и депрессии». Диалоги в клинической неврологии . 11 (3): 257–268. doi :10.31887/DCNS.2009.11.3/wrenthal. ПМЦ 2834246 . PMID 19877494. [Психостимуляторы] повышают уровень цАМФ в полосатом теле, что активирует протеинкиназу А (ПКА) и приводит к фосфорилированию ее мишеней. Сюда входит белок, связывающий элемент ответа цАМФ (CREB), фосфорилирование которого индуцирует его ассоциацию с ацетилтрансферазой гистонов, связывающий белок CREB (CBP) для ацетилирования гистонов и облегчения активации генов. Известно, что это происходит со многими генами, включая fosB и c-fos, в ответ на воздействие психостимуляторов. ΔFosB также активируется хроническим лечением психостимуляторами и, как известно, активирует определенные гены (например, cdk5) и подавляет другие (например, c-fos ), где он рекрутирует HDAC1 в качестве корепрессора. ... Хроническое воздействие психостимуляторов усиливает глутаматергическую [передачу сигналов] от префронтальной коры к NAc. Глутаматергическая передача сигналов повышает уровни Ca2+ в постсинаптических элементах NAc, где он активирует передачу сигналов CaMK (кальций/кальмодулиновые протеинкиназы), которые, помимо фосфорилирования CREB, также фосфорилируют HDAC5. Рисунок 2: Сигнальные события, вызванные психостимуляторами
^ Бруссар JI (январь 2012 г.). «Совместная передача дофамина и глутамата». Журнал общей физиологии . 139 (1): 93–96. дои : 10.1085/jgp.201110659. ПМК 3250102 . PMID 22200950. Совпадающий и конвергентный входной сигнал часто вызывает пластичность постсинаптического нейрона. NAc объединяет обработанную информацию об окружающей среде из базолатеральной миндалины, гиппокампа и префронтальной коры (ПФК), а также проекции дофаминовых нейронов среднего мозга. Предыдущие исследования продемонстрировали, как дофамин модулирует этот интегративный процесс. Например, высокочастотная стимуляция усиливает воздействие гиппокампа на NAc и одновременно угнетает синапсы PFC (Goto and Grace, 2005). Обратное также оказалось верным; стимуляция PFC потенцирует синапсы PFC-NAc, но угнетает синапсы гиппокамп-NAc. В свете новых функциональных доказательств совместной передачи дофамина и глутамата в средний мозг (ссылки выше) новые эксперименты с функцией NAc должны будут проверить, смещают ли глутаматергические входные сигналы среднего мозга или фильтруют лимбические или корковые входные сигналы для управления целенаправленным поведением.
^ Kanehisa Laboratories (10 октября 2014 г.). «Амфетамин – Homo sapiens (человек)». Путь КЕГГ . Проверено 31 октября 2014 г. Большинство наркотиков, вызывающих привыкание, повышают внеклеточную концентрацию дофамина (DA) в прилежащем ядре (NAc) и медиальной префронтальной коре (mPFC), проекционных областях мезокортиколимбических DA-нейронов и ключевых компонентах «цепи вознаграждения мозга». Амфетамин достигает такого повышения внеклеточных уровней DA, способствуя оттоку из синаптических окончаний. ... Хроническое воздействие амфетамина индуцирует уникальный фактор транскрипции дельта FosB, который играет важную роль в долгосрочных адаптивных изменениях в мозге.
^ Кадет Дж.Л., Браннок С., Джаянти С., Краснова И.Н. (2015). «Транкрипционные и эпигенетические субстраты зависимости и абстиненции от метамфетамина: данные модели самостоятельного введения с длительным доступом у крыс». Молекулярная нейробиология . 51 (2): 696–717 (рис. 1). doi : 10.1007/s12035-014-8776-8. ПМЦ 4359351 . ПМИД 24939695.
^ abc Робисон AJ, Нестлер EJ (ноябрь 2011 г.). «Транскрипционные и эпигенетические механизмы зависимости». Обзоры природы Неврология . 12 (11): 623–637. дои : 10.1038/nrn3111. ПМЦ 3272277 . PMID 21989194. ΔFosB служит одним из главных контролирующих белков, управляющих этой структурной пластичностью. ... ΔFosB также подавляет экспрессию G9a, что приводит к снижению репрессивного метилирования гистонов в гене cdk5. Конечным результатом является активация генов и увеличение экспрессии CDK5. ... Напротив, ΔFosB связывается с геном c-fos и рекрутирует несколько ко-репрессоров, включая HDAC1 (гистондеацетилаза 1) и SIRT 1 (сиртуин 1). ... Конечным результатом является репрессия гена c-fos . Рисунок 4: Эпигенетические основы лекарственной регуляции экспрессии генов.
^ abc Nestler EJ (декабрь 2012 г.). «Транскрипционные механизмы наркомании». Клиническая психофармакология и неврология . 10 (3): 136–143. дои : 10.9758/cpn.2012.10.3.136. ПМК 3569166 . PMID 23430970. Изоформы ΔFosB массой 35–37 кДа накапливаются при хроническом воздействии лекарств из-за их чрезвычайно длительного периода полураспада. ... Благодаря своей стабильности белок ΔFosB сохраняется в нейронах в течение как минимум нескольких недель после прекращения воздействия препарата. ... Сверхэкспрессия ΔFosB в прилежащем ядре индуцирует NFκB ... Напротив, способность ΔFosB подавлять ген c-Fos происходит одновременно с привлечением гистондеацетилазы и, предположительно, нескольких других репрессивных белков, таких как репрессивная гистон-метилтрансфераза.
^ Nestler EJ (октябрь 2008 г.). «Транскрипционные механизмы зависимости: роль ΔFosB». Философские труды Королевского общества B: Биологические науки . 363 (1507): 3245–3255. дои : 10.1098/rstb.2008.0067. ПМК 2607320 . PMID 18640924. Недавние данные показали, что ΔFosB также подавляет ген c-fos , который помогает создать молекулярный переключатель - от индукции нескольких короткоживущих белков семейства Fos после острого воздействия лекарства до преимущественного накопления ΔFosB после хронического воздействия лекарства.
^ Манер С., Бааш С., Шварц Дж., Хейн С., Вельбер Л., Янике Ф., Милде-Лангош К. (октябрь 2008 г.). «Экспрессия C-Fos является молекулярным предиктором прогрессирования и выживания при эпителиальной карциноме яичников». Бр. Дж. Рак . 99 (8): 1269–75. дои : 10.1038/sj.bjc.6604650. ПМК 2570515 . ПМИД 18854825.
^ Грейбил А.М., Мораталла Р., Робертсон Х.А. (сентябрь 1990 г.). «Амфетамин и кокаин вызывают лекарственно-специфическую активацию гена c-fos в отсеках стриосомного матрикса и лимбических подразделениях полосатого тела». Учеб. Натл. акад. наук. США . 87 (17): 6912–6. Бибкод : 1990PNAS...87.6912G. дои : 10.1073/pnas.87.17.6912 . ПМК 54648 . ПМИД 2118661.
^ Карран Э.Дж., Акил Х., Уотсон С.Дж. (ноябрь 1996 г.). «Модели экспрессии мРНК c-fos, индуцированные психомоторными стимуляторами и опиатами, в переднем мозге крыс: сравнение острого лечения лекарствами и введения лекарства у сенсибилизированных животных». Нейрохим. Рез . 21 (11): 1425–35. дои : 10.1007/BF02532384. PMID 8947933. S2CID 6727581.
^ Николс CD, Сандерс-Буш E (май 2002 г.). «Однократная доза диэтиламида лизергиновой кислоты влияет на структуру экспрессии генов в мозге млекопитающих». Нейропсихофармакология . 26 (5): 634–42. дои : 10.1016/S0893-133X(01)00405-5 . ПМИД 11927188.
^ ab Сингевальд Н., Салхнер П., Шарп Т. (февраль 2003 г.). «Индукция экспрессии c-Fos в определенных областях схемы страха переднего мозга крыс с помощью анксиогенных препаратов». Биол. Психиатрия . 53 (4): 275–83. дои : 10.1016/S0006-3223(02)01574-3. PMID 12586446. S2CID 29821546.
^ Кармона-Баррон В.Г., Фернандес дель Кампо И.С., Дельгадо-Гарсия Х.М., Де ла Фуэнте А.Дж., Лопес И.П., Мерчан М.А. (13 марта 2023 г.). «Сравнение эффектов электростимуляции транскраниального переменного тока и временной интерференции (tTIS) посредством картирования иммунореактивности c-Fos всего мозга». Границы нейроанатомии . 17 . дои : 10.3389/fnana.2023.1128193 . ISSN 1662-5129. ПМК 10040600 . ПМИД 36992795.
^ ВанЭлзаккер М., Февурли Р.Д., Брейндел Т., Спенсер Р.Л. (2008). «Экологическая новизна связана с избирательным увеличением экспрессии c-fos в выходных элементах гиппокампальной формации и периринальной коры». Учиться. Мем . 15 (12): 899–908. дои : 10.1101/lm.1196508. ПМЦ 2632843 . ПМИД 19050162.
^ Драгунов М., Фаулл Р. (1989). «Использование c-fos в качестве метаболического маркера при отслеживании нейронных путей». Журнал методов нейробиологии . 29 (3): 261–265. дои : 10.1016/0165-0270(89)90150-7. PMID 2507830. S2CID 3804201.
↑ Day HE, Kryskow EM, Nyhuis TJ, Herlihy L, Campeau S (сентябрь 2008 г.). «Условный страх подавляет экспрессию мРНК c-fos в центральной расширенной миндалине». Мозговой Рес . 1229 : 137–46. doi :10.1016/j.brainres.2008.06.085. ПМК 2605076 . ПМИД 18634767.
^ Гарнер А (март 2012 г.). «Генерация синтетического следа памяти». Наука . 335 (6075): 1513–1516. Бибкод : 2012Sci...335.1513G. дои : 10.1126/science.1214985. ПМЦ 3956300 . ПМИД 22442487.
^ На С.И., Чхве Дж.Э., Ким Х.Дж., Джун Б.Х., Ли Ю.К., Ли Дж.В. (октябрь 1999 г.). «Bcl3, белок IkappaB, стимулирует активацию трансактивации белка-1 и клеточную пролиферацию». Ж. Биол. Хим . 274 (40): 28491–6. дои : 10.1074/jbc.274.40.28491 . ПМИД 10497212.
^ Чжун Х, Чжу Дж, Чжан Х, Дин Л, Сунь Ю, Хуан С, Е Q (декабрь 2004 г.). «COBRA1 ингибирует транскрипционную активность AP-1 в трансфицированных клетках». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 325 (2): 568–73. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.10.079. ПМИД 15530430.
^ аб Ямагути Ю, Вада Т, Сузуки Ф, Такаги Т, Хасегава Дж, Ханда Х (август 1998 г.). «Казеинкиназа II взаимодействует с доменами bZIP нескольких факторов транскрипции». Нуклеиновые кислоты Рез . 26 (16): 3854–61. дои : 10.1093/нар/26.16.3854. ПМЦ 147779 . ПМИД 9685505.
^ Убеда М., Вальехо М., Хабенер Дж. Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с белками комплекса Jun/Fos AP-1». Мол. Клетка. Биол . 19 (11): 7589–99. дои : 10.1128/MCB.19.11.7589. ПМК 84780 . ПМИД 10523647.
^ Аб Ян X, Чен Ю, Габузда Д (сентябрь 1999 г.). «Киназа ERK MAP связывает сигналы цитокинов с активацией латентной инфекции ВИЧ-1, стимулируя кооперативное взаимодействие AP-1 и NF-kappaB». Ж. Биол. Хим . 274 (39): 27981–8. дои : 10.1074/jbc.274.39.27981 . ПМИД 10488148.
^ Ито Т, Ямаути М, Нишина М, Ямамичи Н, Мизутани Т, Уи М, Мураками М, Иба Х (январь 2001 г.). «Идентификация субъединицы комплекса SWI.SNF BAF60a как фактора, определяющего потенциал трансактивации димеров Fos/Jun». Ж. Биол. Хим . 276 (4): 2852–7. дои : 10.1074/jbc.M009633200 . ПМИД 11053448.
^ Поньонек П., Булукос К.Э., Аперло С., Фудзимото М., Арига Х., Номото А., Като Х. (май 1997 г.). «Межсемейное взаимодействие между белками bHLHZip USF и bZip Fra1 приводит к снижению активности AP1». Онкоген . 14 (17): 2091–8. дои : 10.1038/sj.onc.1201046 . ПМИД 9160889.
^ Гловер Дж. Н., Харрисон СК (январь 1995 г.). «Кристаллическая структура гетеродимерного фактора транскрипции bZIP c-Fos-c-Jun, связанного с ДНК». Природа . 373 (6511): 257–61. Бибкод : 1995Natur.373..257G. дои : 10.1038/373257a0. PMID 7816143. S2CID 4276971.
^ Номура Н., Зу Ю.Л., Маекава Т., Табата С., Акияма Т., Исии С. (февраль 1993 г.). «Выделение и характеристика нового члена семейства генов, кодирующего белок CRE-BP1, связывающий элемент ответа цАМФ». Ж. Биол. Хим . 268 (6): 4259–66. дои : 10.1016/S0021-9258(18)53604-8 . ПМИД 8440710.
^ Финкель Т., Дюк Дж., Фирон Э.Р., Данг К.В., Томаселли Г.Ф. (январь 1993 г.). «Обнаружение и модуляция in vivo белок-белковых взаимодействий спираль-петля-спираль». Ж. Биол. Хим . 268 (1): 5–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54105-3 . ПМИД 8380166.
^ Венугопал Р., Джайсвал А.К. (декабрь 1998 г.). «Nrf2 и Nrf1 в сочетании с белками Jun регулируют экспрессию, опосредованную элементами антиоксидантного ответа, и скоординированную индукцию генов, кодирующих детоксифицирующие ферменты». Онкоген . 17 (24): 3145–56. дои : 10.1038/sj.onc.1202237 . ПМИД 9872330.
^ Ли С.К., На С.И., Юнг С.Ю., Чхве Дж.Е., Джун Б.Х., Чеонг Дж., Мельцер П.С., Ли Ю.К., Ли Дж.В. (июнь 2000 г.). «Активация белка-1, ядерного фактора-каппаВ и фактора ответа сыворотки как новых молекул-мишеней коактиватора транскрипции, амплифицированного раком, ASC-2». Мол. Эндокринол . 14 (6): 915–25. дои : 10.1210/mend.14.6.0471 . ПМИД 10847592.
^ Ли С.К., Ким HJ, На С.И., Ким Т.С., Чой Х.С., Им С.И., Ли JW (июль 1998 г.). «Коактиватор стероидных рецепторов-1 коактивирует активацию трансактивации, опосредованной белком-1, посредством взаимодействия с субъединицами c-Jun и c-Fos». Ж. Биол. Хим . 273 (27): 16651–4. дои : 10.1074/jbc.273.27.16651 . ПМИД 9642216.
^ Ли С.К., Ким Дж.Х., Ли Ю.К., Чеонг Дж., Ли Дж.В. (апрель 2000 г.). «Медиатор молчания рецепторов ретиноевой кислоты и гормонов щитовидной железы как новая транскрипционная корепрессорная молекула, активирующая белок-1, ядерный фактор-каппаВ и фактор ответа сыворотки». Ж. Биол. Хим . 275 (17): 12470–4. дои : 10.1074/jbc.275.17.12470 . ПМИД 10777532.
^ ab Hess J, Porte D, Munz C, Angel P (июнь 2001 г.). «AP-1 и Cbfa/runt физически взаимодействуют и регулируют зависимую от паратироидного гормона экспрессию MMP13 в остеобластах посредством нового составного элемента 2/AP-1, специфичного для остеобластов». Ж. Биол. Хим . 276 (23): 20029–38. дои : 10.1074/jbc.M010601200 . ПМИД 11274169.
^ аб Д'Алонзо RC, Сельвамуруган Н, Карсенти Г, Партридж NC (январь 2002 г.). «Физическое взаимодействие факторов белка-активатора c-Fos и c-Jun с Cbfa1 для активации промотора коллагеназы-3». Ж. Биол. Хим . 277 (1): 816–22. дои : 10.1074/jbc.M107082200 . ПМИД 11641401.
^ Чжан Ю, Фэн XH, Деринк Р. (август 1998 г.). «Smad3 и Smad4 взаимодействуют с c-Jun/c-Fos, опосредуя транскрипцию, индуцированную TGF-бета». Природа . 394 (6696): 909–13. Бибкод : 1998Natur.394..909Z. дои : 10.1038/29814. PMID 9732876. S2CID 4393852.
^ Мец Р., Баннистер А.Дж., Сазерленд Дж.А., Хагемайер С., О'Рурк ЕС, Кук А., Браво Р., Кузаридес Т. (сентябрь 1994 г.). «c-Fos-индуцированная активация промотора, содержащего ТАТА-бокс, включает прямой контакт с белком, связывающим ТАТА-бокс». Мол. Клетка. Биол . 14 (9): 6021–9. дои : 10.1128/MCB.14.9.6021. ПМК 359128 . ПМИД 8065335.
дальнейшее чтение
Мерфи Л.К., Алхалаф М., Доцлав Х., Куттс А., Хаддад-Алхалаф Б. (июнь 1994 г.). «Регуляция экспрессии генов в клетках рака молочной железы человека T-47D с помощью прогестинов и антипрогестинов». Хм. Репродукция . 9 (Приложение 1): 174–80. дои : 10.1093/humrep/9.suppl_1.174. ПМИД 7962462.
Помпейано М., Чирелли С., Арриги П., Тонони Дж. (1995). «Экспрессия c-Fos во время бодрствования и сна». Нейрофизиол Клин . 25 (6): 329–41. дои : 10.1016/0987-7053(96)84906-9. PMID 8904195. S2CID 23760149.
