stringtranslate.com

Даптомицин

Даптомицин , продаваемый, среди прочего, под торговой маркой Кубицин , представляет собой липопептидный антибиотик , используемый для лечения системных и опасных для жизни инфекций, вызванных грамположительными микроорганизмами. [4]

Даптомицин был исключен из Списка основных лекарственных средств Всемирной организации здравоохранения в 2019 году. [7] [8] Всемирная организация здравоохранения классифицирует даптомицин как критически важный для медицины человека. [9]

Медицинское использование

В США даптомицин показан для применения у взрослых при инфекциях кожи и структур кожи , вызванных грамположительными инфекциями, бактериемией, вызванной S. aureus , и правостороннем эндокардите, вызванном S. aureus . [4] Он прочно связывается с легочным сурфактантом , поэтому его нельзя использовать при лечении пневмонии. [10] Кажется, существует разница в действии даптомицина на гематогенную пневмонию. [11]

Побочные эффекты

Общие побочные реакции, связанные с терапией даптомицином, включают: [4] [12]

Менее распространенные, но серьезные побочные эффекты, о которых сообщалось в литературе, включают:

Также сообщалось о миопатии и рабдомиолизе у пациентов, одновременно принимавших статины [15] , но неизвестно, связано ли это исключительно со статинами или же даптомицин усиливает этот эффект. Из-за ограниченности имеющихся данных производитель рекомендует временно прекратить прием статинов, пока пациент получает терапию даптомицином. Уровни креатинкиназы обычно проверяют регулярно, пока люди проходят терапию даптомицином. [ нужна цитата ]

В июле 2010 года FDA выпустило предупреждение о том, что даптомицин может вызвать опасную для жизни эозинофильную пневмонию . FDA заявило, что выявило семь подтвержденных случаев эозинофильной пневмонии в период с 2004 по 2010 год и еще 36 возможных случаев. Все семь подтвержденных случаев были старше 60 лет, и симптомы появились в течение двух недель после начала терапии. [ нужна цитата ]

Фармакология

Механизм действия

Даптомицин имеет особый механизм действия, нарушая множество аспектов функции мембран бактериальных клеток . Он внедряется в клеточную мембрану зависимым от фосфатидилглицерина способом, где затем агрегирует. Агрегация даптомицина изменяет кривизну мембраны, в результате чего образуются отверстия, через которые утекают ионы. Это вызывает быструю деполяризацию , приводящую к потере мембранного потенциала, что приводит к ингибированию синтеза белка , ДНК и РНК , что приводит к гибели бактериальных клеток. [16]

Было высказано предположение, что образование сферических мицелл [17] даптомицином может влиять на механизм действия.

Микробиология

Даптомицин бактерициден только в отношении грамположительных бактерий. Он доказал активность in vitro в отношении энтерококков (включая энтерококки, устойчивые к гликопептидам (GRE)), стафилококков (включая устойчивый к метициллину Staphylococcus aureus ), стрептококков , [18] коринебактерий и персистеров Borrelia burgdorferi в стационарной фазе . [19]

Устойчивость к даптомицину

Устойчивость к даптомицину все еще встречается редко, [ когда? ] , но все чаще сообщалось о GRE, начиная с Кореи в 2005 году, в Европе в 2010 году, на Тайване в 2011 году и в США, где с 2007 по 2011 год было зарегистрировано девять случаев. [20] Устойчивость к даптомицину возникла в пяти из шесть случаев во время лечения. Механизм сопротивления неизвестен. Было обнаружено , что штамм Paenibacillus возрастом четыре миллиона лет , выделенный из образцов почвы в пещере Лечугилла, обладает естественной устойчивостью к даптомицину. [21]

Высказано предположение, что одновременный прием даптомицина хотя бы с другим активным антибиотиком может помочь предотвратить возникновение резистентности и усилить бактерицидный эффект. [22] Данные исследований in vitro и in vivo позволяют предположить, что следует использовать индивидуальный подход с учетом как возбудителя, так и места заражения. [23]

Эффективность

Было показано, что даптомицин не уступает стандартным методам лечения ( нафциллин , оксациллин , флуклоксациллин или ванкомицин ) при лечении бактериемии и правостороннего эндокардита, вызванных S. aureus . [24] Исследование, проведенное в Детройте, штат Мичиган, сравнило 53 пациента, получавших даптомицин по поводу подозрения на MRSA- инфекцию кожи или мягких тканей, с ванкомицином, показав более быстрое выздоровление (4 против 7 дней) при применении даптомицина. [25]

В клинических исследованиях фазы III ограниченные данные показали, что даптомицин связан с плохими исходами у пациентов с левосторонним эндокардитом. [ нужна цитация ] Даптомицин не изучался у пациентов с эндокардитом протезного клапана или менингитом. [26]

Биосинтез

Рисунки 1–7. Биосинтез даптомицина
Рисунок 8. Структуры липопептидных антибиотиков Цветами выделены позиции в даптомицине, которые были модифицированы с помощью генной инженерии, а также происхождение модулей или субъединиц от A54145 или кальций-зависимого антибиотика (CDA). [27]
Рисунок 9. Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков, родственных даптомицину. Позиция 8, которая обычно содержит D-Ala в даптомицине, была модифицирована путем замены модулей и теперь содержит D-Ser, D-Asn или D-Lys; позиция 11, которая, естественно, имеет D-Ser, была изменена путем замены модулей и теперь состоит из D-Ala или D-Asn; позиция 12, которая обычно содержит 3-метил-L-Glu, была модифицирована путем удаления гена метилтрансферазы, чтобы она содержала L-Glu; позиция 13, которая обычно содержит L-кинуренин (L-Kyn), была модифицирована путем замены субъединиц и содержит L-Trp, L-Ile или L-Val; положение 1 обычно включает антеизо-ундеканоильную, изододеканоильную и антеизо-тридеканоильную жирно-ацильную группы. Все эти изменения были комбинаторизованы. [27]

Даптомицин — циклический липопептидный антибиотик, продуцируемый Streptomyces filamentosus . [28] [29] Даптомицин состоит из 13 аминокислот, 10 из которых расположены циклически, а три - на экзоциклическом хвосте. В препарате присутствуют две непротеиногенные аминокислоты: необычная аминокислота L-кинуренин (Kyn), известная только по даптомицину, и L-3-метилглутаминовая кислота (mGlu). N-конец экзоциклического остатка триптофана соединен с декановой кислотой, жирной кислотой со средней длиной цепи (C10). Биосинтез инициируется связыванием декановой кислоты с N-концевым триптофаном с последующим связыванием остальных аминокислот с помощью механизмов нерибосомальной пептидной синтетазы (NRPS). Наконец, происходит событие циклизации, которое катализируется ферментом тиоэстеразы, и обеспечивается последующее высвобождение липопептида. [ нужна цитата ]

NRPS, ответственный за синтез даптомицина, кодируется тремя перекрывающимися генами : dptA, dptBC и dptD . Гены dptE и dptF , расположенные непосредственно перед dptA , вероятно , участвуют в инициации биосинтеза даптомицина путем связывания декановой кислоты с N-концевым Trp. [30] Эти новые гены (dptE, dptF) соответствуют продуктам, которые, скорее всего, работают в сочетании с уникальным доменом конденсации , ацилируя первую аминокислоту (триптофан). Считается , что эти и другие новые гены ( dptI, dptJ ) участвуют в поставке непротеиногенных аминокислот L-3-метилглутаминовой кислоты и Kyn; они расположены рядом с генами NRPS. [30]

Часть даптомицина, состоящая из декановой кислоты, синтезируется с помощью синтазной машины жирных кислот (рис. 2). Посттрансляционная модификация апоацильного белка-переносчика (ACP, тиолирование или T-домен) ферментом фосфопантетеинилтрансферазой (PPTase) катализирует перенос гибкого фосфопантетеинового плеча от кофермента A к консервативному серину в домене ACP посредством фосфодиэфирной связи. . Голо-АСР может обеспечить тиол, на котором субстрат и ацильные цепи ковалентно связаны во время удлинения цепи. Двумя основными каталитическими доменами являются ацилтрансфераза (АТ) и кетосинтаза (KS). АТ действует на субстрат малонил-КоА и переносит ацильную группу на тиол домена ACP. Это чистое транстиолирование является энергетически нейтральным шагом. Затем ацил-S-ACP транстиолируется до консервативного цистеина на KS; KS декарбоксилирует расположенный ниже малонил-S-ACP и образует β-кетоацил-S-ACP. Это служит субстратом для следующего цикла элонгации. Однако перед началом следующего цикла β-кетогруппа подвергается восстановлению до соответствующего спирта, катализируемому доменом кеторедуктазы, с последующей дегидратацией до олефина, катализируемой доменом дегидратазы, и, наконец, восстановлению до метилена, катализируемым доменом еноилредуктазы. Каждый каталитический цикл KS приводит к чистому добавлению двух атомов углерода. После еще трех итераций элонгации фермент тиоэстераза катализирует гидролиз и, таким образом, высвобождение свободной жирной кислоты C-10. [ нужна медицинская ссылка ]

Для синтеза пептидной части даптомицина используется механизм NRPS. Биосинтетический механизм системы NRPS состоит из многомодульных ферментативных сборочных линий, которые содержат по одному модулю для каждого включенного мономера аминокислоты. [31] Внутри каждого модуля имеются каталитические домены, которые осуществляют удлинение растущей пептидильной цепи. Растущий пептид ковалентно связан с тиолирующим доменом; здесь его называют белком-переносчиком пептидила, поскольку он переносит растущий пептид от одного каталитического домена к другому. Опять же, домен апо-Т должен быть примирован к домену голо-Т с помощью PPTазы, присоединяя гибкое фосфопантетеиновое плечо к консервативному остатку серина. Домен аденилирования выбирает мономер аминокислоты для включения и активирует карбоксилат с помощью АТФ с образованием аминоацил-АМФ. Затем домен А устанавливает аминоацильную группу на тиолате соседнего Т-домена. Домен конденсации (C) катализирует реакцию образования пептидной связи, которая вызывает удлинение цепи. Он соединяет вышестоящий пептидил-ST с нижестоящим аминоацил-ST (рис. 7). Удлинение цепи на один аминоацильный остаток и транслокация цепи в следующий Т-домен происходят согласованно. Порядок этих доменов — CAT. В некоторых случаях домен эпимеризации необходим в тех модулях, где мономеры L-аминокислот должны быть включены и эпимеризованы в D-аминокислоты. Доменная организация в таких модулях — CATE. [31]

Первый модуль имеет трехдоменную CAT-организацию; они часто происходят на сборочных линиях, производящих N-ацилированные пептиды. [31] Первый домен C катализирует N-ацилирование инициирующей аминокислоты (триптофана), пока он установлен на T. Аденилирующий фермент (Ad) катализирует конденсацию декановой кислоты и N-концевого триптофана, который включает декановую кислоту в растущий пептид (рис. 3). Генами, ответственными за это событие связывания, являются dptE и dptF, которые расположены выше dptA, первого гена кластера генов биосинтеза даптомицина NRPS. Как только происходит присоединение декановой кислоты к N-концевому остатку триптофана, начинается конденсация аминокислот, катализируемая NRPS. [ нужна медицинская ссылка ]

Первые пять модулей NRPS кодируются геном dptA и катализируют конденсацию L-триптофана, D-аспарагина, L-аспартата, L-треонина и глицина соответственно (рис. 4). Модули 6–11, которые катализируют конденсацию L-орнитина, L-аспартата, D-аланина, L-аспартата, глицина и D-серина, кодируются геном dptBC (рис. 5). dptD катализирует включение в растущий пептид двух непротеиногенных аминокислот, L-3-метилглутаминовой кислоты (mGlu) и Kyn, который пока известен только даптомицину (рис. 6). [29] Удлинение с помощью этих модулей NRPS в конечном итоге приводит к макроциклизации и высвобождению, при котором α-аминогруппа, а именно треонин, действует как внутренний нуклеофил во время циклизации, образуя кольцо из 10 аминокислот (рис. 6). Терминальный модуль на сборочной линии NRPS имеет организацию CAT-TE. Домен тиоэстеразы катализирует обрыв цепи и высвобождение зрелого липопептида. [31]

Молекулярная инженерия даптомицина, единственного на сегодняшний день кислого липопептидного антибиотика, представленного на рынке (рис. 8), добилась большого прогресса с момента его появления в клинической медицине в 2003 году. [32] Он является привлекательной мишенью для комбинаторного биосинтеза по многим причинам: производные второго поколения в настоящее время находятся в клинике на доработке; [33] Streptomycesroseosporus , организм-продуцент даптомицина, поддается генетическим манипуляциям; [34] кластер генов биосинтеза даптомицина был клонирован, секвенирован и экспрессирован в S. lividans ; [33] механизм биосинтеза липопептидов может быть прерван вариациями природных предшественников, а также биосинтезом, управляемым предшественниками, делецией генов, генетическим обменом и обменом модулей; [34] были разработаны инструменты молекулярной инженерии для облегчения экспрессии трех отдельных генов NRPS из трех разных участков хромосомы с использованием ermEp* для экспрессии двух генов из эктопических локусов; [35] другие кластеры генов липопептидов, как родственные, так и не связанные с даптомицином, были клонированы и секвенированы, [27] таким образом были получены гены и модули, позволяющие генерировать гибридные молекулы; [34] производные могут быть получены путем химиоферментативного синтеза; [36] и, наконец, усилия медицинской химии способны дополнительно модифицировать эти продукты молекулярной инженерии. [33]

Новые производные даптомицина (рис. 9) первоначально были получены путем замены третьей субъединицы NRPS ( dptD ) на концевые субъединицы A54145 (фактор B1) или кальций-зависимых путей антибиотикотерапии для создания молекул, содержащих Trp13, Ile13 или Val13. [37] dptD отвечает за включение в цепь предпоследней аминокислоты, 3-метилглутаминовой кислоты (3mGlu12), и последней аминокислоты, Kyn13. Этот обмен был достигнут без создания мест стыковки межпептидов. Эти замены целых субъединиц сочетались с делецией гена Glu12-метилтрансферазы, с заменами модулей во внутридоменных линкерных сайтах Ala8 и Ser11, а также с вариациями боковых цепей природных жирных кислот с образованием более 70 новых липопептидов в значительных количествах; большинство из этих полученных липопептидов обладают мощной антибактериальной активностью. [27] [37] Некоторые из этих соединений обладают in vitro антибактериальной активностью, аналогичной даптомицину. Кроме того, один из них продемонстрировал улучшенную активность против мутанта E. coli , у которого была дефектная способность собирать присущий ему липополисахарид. Выход ряда этих соединений колебался от 100 до 250 мг/л; это, конечно, открывает возможность успешного расширения масштабов производства с помощью методов ферментации. На данный момент исследован лишь небольшой процент возможных комбинаций аминокислот в пептидном ядре. [38]

История

Даптомицин, первоначально обозначенный как LY 146032, был обнаружен исследователями компании Eli Lilly and Company в конце 1980-х годов из актиномицета Streptomycesroseosporus . LY 146032 показал себя многообещающим в клинических испытаниях фазы I/II для лечения инфекций, вызванных грамположительными микроорганизмами. Лилли прекратила разработку, поскольку терапия высокими дозами была связана с побочными эффектами на скелетные мышцы, включая миалгию . [39] [40]

Права на LY 146032 были приобретены компанией Cubist Pharmaceuticals в 1997 году, которая после одобрения Управления по контролю за продуктами и лекарствами США (FDA) в сентябре 2003 года для использования у людей старше 18 лет начала продавать препарат под торговым названием Cubicin. Кубицин продается в ЕС и ряде других стран компанией Novartis после покупки Chiron Corporation , предыдущего лицензиата. [40] [41]

Рекомендации

  1. ^ «Использование даптомицина во время беременности». Наркотики.com . 3 декабря 2019 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  2. ^ «Лекарственные средства, отпускаемые по рецепту: регистрация новых дженериков и биоаналогов, 2017». Управление терапевтических товаров (TGA) . 21 июня 2022 г. Проверено 30 марта 2024 г.
  3. ^ «Кубицин 350 мг, порошок для приготовления раствора для инъекций или инфузий - Краткое описание характеристик продукта (SmPC)» . (эмс) . 24 августа 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  4. ^ abcd «Кубицин-даптомицин для инъекций, порошок, лиофилизированный, для приготовления раствора». ДейлиМед . 18 декабря 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  5. ^ «Кубицин РФ - даптомицин для инъекций, порошок, лиофилизированный, для приготовления раствора» . ДейлиМед . 18 декабря 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  6. ^ "Кубицин". Европейское агентство по лекарственным средствам . 17 сентября 2018 года . Проверено 28 августа 2020 г.
  7. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Резюме: выбор и использование основных лекарств 2019: доклад 22-го заседания Экспертного комитета ВОЗ по выбору и использованию основных лекарств . Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/325773 . ВОЗ/MVP/EMP/IAU/2019.05. Лицензия: CC BY-NC-SA 3.0 IGO.
  8. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Выбор и использование основных лекарственных средств: доклад Комитета экспертов ВОЗ по выбору и использованию основных лекарственных средств, 2019 г. (включая 21-й Примерный список ВОЗ основных лекарственных средств и 7-й Примерный список ВОЗ основных лекарственных средств для детей) . Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/330668 . ISBN 9789241210300. ISSN  0512-3054. Серия технических докладов ВОЗ;1021.
  9. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Критически важные противомикробные препараты для медицины человека (6-е пересмотренное изд.). Женева: Всемирная организация здравоохранения. hdl : 10665/312266 . ISBN 9789241515528.
  10. ^ Бальц Р.Х. (апрель 2009 г.). «Даптомицин: механизмы действия и резистентности, биосинтетическая инженерия». Современное мнение в области химической биологии . 13 (2): 144–151. дои : 10.1016/j.cbpa.2009.02.031. ПМИД  19303806.
  11. ^ Хенкен С., Болинг Дж., Мартенс-Лобенхоффер Дж., Патон Дж.К., Огуннийи А.Д., Брилес Д.Э. и др. (февраль 2010 г.). «Профили эффективности даптомицина для лечения инвазивных и неинвазивных легочных инфекций, вызванных Streptococcus pneumoniae». Антимикробные средства и химиотерапия . 54 (2): 707–717. дои : 10.1128/AAC.00943-09. ПМЦ 2812129 . ПМИД  19917756. 
  12. ^ Класко РК, изд. (2006). «Даптомицин». Система Drugdex . Том. 129.
  13. ^ Мо Ю, Неринг Ф, Юнг А.Х., Хаусман С.Т. (июнь 2016 г.). «Возможная гепатотоксичность, связанная с даптомицином: описание случая и обзор литературы». Журнал аптечной практики . 29 (3): 253–256. дои : 10.1177/0897190015625403. PMID  26763341. S2CID  26176155.
  14. ^ Казори А., Дибадж К., Вайнер И.Д. (март 2006 г.). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность у пациента, получавшего даптомицин». Журнал антимикробной химиотерапии . 57 (3): 578–579. дои : 10.1093/jac/dki476. ПМИД  16410267.
  15. ^ Одеро Р.О., Кливленд, нокаут, Гельфанд М.С. (июнь 2009 г.). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность, связанные с одновременным применением даптомицина и ингибитора ГМГ-КоА-редуктазы». Журнал антимикробной химиотерапии . 63 (6): 1299–1300. дои : 10.1093/jac/dkp127 . ПМИД  19346518.
  16. ^ Польяно Дж., Польяно Н., Сильверман Дж. А. (сентябрь 2012 г.). «Опосредованная даптомицином реорганизация мембранной архитектуры вызывает неправильную локализацию основных белков клеточного деления». Журнал бактериологии . 194 (17): 4494–4504. дои : 10.1128/JB.00011-12. ПМЦ 3415520 . ПМИД  22661688. 
  17. ^ Киркхэм С., Кастеллетто В., Хэмли И.В., Иноуэ К., Рэмбо Р., Реза М., Руоколайнен Дж. (июль 2016 г.). «Самосборка циклического липопептида даптомицина: образование сферических мицелл не зависит от присутствия хлорида кальция» (PDF) . ХимияФизХим . 17 (14): 2118–2122. дои : 10.1002/cphc.201600308. PMID  27043447. S2CID  44681934.
  18. ^ Шумейкер Д.М., Симу Дж., Роланд В.Е. (июнь 2006 г.). «Обзор даптомицина для инъекций (Кубицин) при лечении сложных инфекций кожи и структур кожи». Терапия и управление клиническими рисками . 2 (2): 169–174. дои : 10.2147/tcrm.2006.2.2.169 . ПМК 1661656 . ПМИД  18360590. 
  19. ^ Фэн Дж, Вейтнер М, Ши В, Чжан С, Чжан Ю (2016). «Уничтожение биопленкоподобных структур микроколоний Borrelia burgdorferi с помощью дауномицина и даптомицина, но не митомицина С в сочетании с доксициклином и цефуроксимом». Границы микробиологии . 7 : 62. дои : 10.3389/fmicb.2016.00062 . ПМЦ 4748043 . ПМИД  26903956. 
  20. ^ Кливленд, нокаут, Гельфанд М.С. (май 2013 г.). «Энтерококковые инфекции, нечувствительные к даптомицину». Инфекционные болезни в клинической практике . 21 (3): 213. doi :10.1097/IPC.0b013e31828875fc.
  21. ^ Павловский AC, Ван В., Котева К., Бартон Х.А., Макартур А.Г., Райт Г.Д. (декабрь 2016 г.). «Разнообразный внутренний антибиотикорезистом из пещерной бактерии». Природные коммуникации . 7 : 13803. Бибкод : 2016NatCo...713803P. doi : 10.1038/ncomms13803. ПМК 5155152 . ПМИД  27929110. 
  22. ^ Хабиб Дж., Ланчеллотти П., Антунес М.Дж., Бонджорни М.Г., Касальта Дж.П., Дель Зотти Ф. и др. (ноябрь 2015 г.). «Руководство ESC по лечению инфекционного эндокардита, 2015 г.: Рабочая группа по лечению инфекционного эндокардита Европейского общества кардиологов (ESC). Одобрено: Европейской ассоциацией кардиоторакальной хирургии (EACTS), Европейской ассоциацией ядерной медицины. (ЕАНМ)». Европейский кардиологический журнал . 36 (44): 3075–3128. doi : 10.1093/eurheartj/ehv319 . ПМИД  26320109.
  23. ^ Антонелло Р.М., Канетти Д., Риккарди Н. (декабрь 2022 г.). «Синергические свойства даптомицина, полученные в исследованиях in vitro и in vivo: систематический обзор». Журнал антимикробной химиотерапии . 78 (1): 52–77. дои : 10.1093/jac/dkac346. ПМИД  36227704.
  24. ^ Фаулер В.Г., Баучер Х.В., Кори Г.Р., Абрутин Э., Карчмер А.В., Рупп М.Е. и др. (август 2006 г.). «Даптомицин по сравнению со стандартной терапией бактериемии и эндокардита, вызванных Staphylococcus aureus». Медицинский журнал Новой Англии . 355 (7): 653–665. doi : 10.1056/NEJMoa053783 . ПМИД  16914701.
  25. ^ Дэвис С.Л., Маккиннон П.С., Холл Л.М., Дельгадо Дж., Роуз В., Уилсон Р.Ф., Рыбак М.Дж. (декабрь 2007 г.). «Даптомицин против ванкомицина при осложненных инфекциях кожи и структур кожи: клинические и экономические результаты». Фармакотерапия . 27 (12): 1611–1618. дои : 10.1592/phco.27.12.1611. PMID  18041881. S2CID  30964162.
  26. ^ «Кубицин (даптомицин для инъекций)» . Кубистская фармацевтика. Архивировано из оригинала 11 апреля 2021 года . Проверено 17 марта 2018 г.
  27. ^ abcd Нгуен К.Т., Кау Д., Гу JQ, Брайан П., Ригли С.К., Балц Р.Х., Мяо В. (сентябрь 2006 г.). «3-метилтрансфераза глутаминовой кислоты, кодируемая локусом дополнительного гена, важного для биосинтеза даптомицина у Streptomyces roseosporus». Молекулярная микробиология . 61 (5): 1294–1307. дои : 10.1111/j.1365-2958.2006.05305.x. PMID  16879412. S2CID  19766889.
  28. ^ Мяо В., Коэффе-ЛеГал М.Ф., Брайан П., Брост Р., Пенн Дж., Уайтинг А. и др. (май 2005 г.). «Биосинтез даптомицина у Streptomyces roseosporus: клонирование и анализ кластера генов и пересмотр стереохимии пептидов». Микробиология . 151 (Часть 5): 1507–1523. дои : 10.1099/mic.0.27757-0 . ПМИД  15870461.
  29. ^ аб Стинберген Дж. Н., Олдер Дж., Торн Г. М., Талли Ф. П. (март 2005 г.). «Даптомицин: липопептидный антибиотик для лечения серьезных грамположительных инфекций». Журнал антимикробной химиотерапии . 55 (3): 283–288. дои : 10.1093/jac/dkh546 . ПМИД  15705644.
  30. ^ ab Mchenney MA, Hosted TJ, Dehoff BS, Rosteck PR, Baltz RH (январь 1998 г.). «Молекулярное клонирование и физическое картирование кластера генов даптомицина из Streptomyces roseosporus». Журнал бактериологии . 180 (1): 143–151. дои : 10.1128/JB.180.1.143-151.1998. ПМК 106860 . ПМИД  9422604. 
  31. ^ abcd Фишбах, Массачусетс, Уолш, Коннектикут (август 2006 г.). «Конвейерная энзимология поликетидных и нерибосомальных пептидных антибиотиков: логика, техника и механизмы». Химические обзоры . 106 (8): 3468–3496. дои : 10.1021/cr0503097. ПМИД  16895337.
  32. ^ Бальц Р.Х. (февраль 1998 г.). «Генетические манипуляции со стрептомицетами, продуцирующими антибиотики». Тенденции в микробиологии . 6 (2): 76–83. дои : 10.1016/S0966-842X(97)01161-X. ПМИД  9507643.
  33. ^ abc Baltz RH, Miao V, Wrigley SK (декабрь 2005 г.). «Натуральные продукты для лекарств: даптомицин и родственные липопептидные антибиотики». Отчеты о натуральных продуктах . 22 (6): 717–741. дои : 10.1039/b416648p. ПМИД  16311632.
  34. ^ abc Baltz RH, Брайан П., Мяо В., Ригли СК (февраль 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков в Streptomyces roseosporus». Журнал промышленной микробиологии и биотехнологии . 33 (2): 66–74. дои : 10.1007/s10295-005-0030-y . PMID  16193281. S2CID  10856890.
  35. ^ Нгуен К.Т., Ритц Д., Гу JQ, Александр Д., Чу М., Мяо В. и др. (ноябрь 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез новых антибиотиков, родственных даптомицину». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (46): 17462–17467. Бибкод : 2006PNAS..10317462N. дои : 10.1073/pnas.0608589103 . ПМК 1859951 . ПМИД  17090667. 
  36. ^ Копп Ф., Грюневальд Дж., Малерт С., Марахил М.А. (сентябрь 2006 г.). «Хемоферментативный дизайн гибридов кислых липопептидов: новое понимание взаимосвязи структура-активность даптомицина и A54145». Биохимия . 45 (35): 10474–10481. дои : 10.1021/bi0609422. ПМИД  16939199.
  37. ^ Аб Мяо В., Коэффе-Ле Гал М.Ф., Нгуен К., Брайан П., Пенн Дж., Уайтинг А. и др. (март 2006 г.). «Генная инженерия Streptomyces roseosporus для получения гибридных липопептидных антибиотиков». Химия и биология . 13 (3): 269–276. doi :10.1016/j.chembiol.2005.12.012. ПМИД  16638532.
  38. ^ Бальц Р.Х. (декабрь 2006 г.). «Молекулярно-инженерные подходы к пептидам, поликетидам и другим антибиотикам». Природная биотехнология . 24 (12): 1533–1540. дои : 10.1038/nbt1265. PMID  17160059. S2CID  30003086.
  39. ^ Эйзенштейн Б.И., Олесон Ф.Б., Бальц Р.Х. (январь 2010 г.). «Даптомицин: от горы до клиники, при существенной помощи Фрэнсиса Талли, доктора медицины». Клинические инфекционные болезни . 50 (Дополнение_1) (опубликовано 1 февраля 2010 г.): S10–S15. дои : 10.1086/647938 . ПМИД  20067387.
  40. ^ ab Tally FP, ДеБрюин MF (октябрь 2000 г.). «Разработка даптомицина для лечения грамположительных инфекций». Журнал антимикробной химиотерапии . 46 (4): 523–526. дои : 10.1093/jac/46.4.523 . ПМИД  11020247.
  41. ^ Чарльз П.Г., Грейсон М.Л. (ноябрь 2004 г.). «Нехватка новых антибиотиков: почему нам следует беспокоиться и что мы можем с этим поделать». Медицинский журнал Австралии . 181 (10): 549–553. doi :10.5694/j.1326-5377.2004.tb06444.x. PMID  15540967. S2CID  18526863.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки