Фибриллы (от латинского fibra [1] ) представляют собой структурные биологические материалы, встречающиеся почти во всех живых организмах. Не путать с волокнами или нитями : фибриллы обычно имеют диаметр от 10 до 100 нанометров (тогда как волокна представляют собой структуры микро- и миллиметра, а нити имеют диаметр примерно 10-50 нанометров). Фибриллы обычно не встречаются отдельно, а скорее являются частями более крупных иерархических структур, обычно встречающихся в биологических системах. В связи с распространённостью фибрилл в биологических системах их изучение имеет большое значение в областях микробиологии , биомеханики и материаловедения .
Фибриллы состоят из линейных биополимеров и характеризуются стержнеобразными структурами с высоким соотношением длины к диаметру. Они часто самопроизвольно образуют спиральные структуры. В задачах биомеханики фибриллы можно охарактеризовать как классические балки с примерно круглой площадью поперечного сечения в нанометровом масштабе. Таким образом, простые уравнения изгиба балки могут быть применены для расчета прочности фибрилл на изгиб в условиях сверхнизкой нагрузки. Как и у большинства биополимеров, в отношениях напряжение-деформация фибрилл имеют тенденцию проявлять характерную область «носка-пятка» перед линейной эластичной областью . [2] В отличие от биополимеров, фибриллы не ведут себя как однородные материалы, поскольку было показано, что предел текучести меняется в зависимости от объема, что указывает на структурные зависимости. [3] Было показано, что гидратация оказывает заметное влияние на механические свойства фибриллярных материалов. Было показано, что присутствие воды (альдегида) снижает жесткость коллагеновых фибрилл, а также увеличивает их скорость релаксации напряжения и прочность. [4] С биологической точки зрения содержание воды действует как механизм упрочнения фибрилловых структур, обеспечивая более высокое поглощение энергии и большую способность к растяжению.
Механические упрочняющие свойства фибрилл возникают на молекулярном уровне. Силы, распределенные в волокне, представляют собой растягивающую нагрузку , переносимую фибриллой, и силы сдвига , ощущаемые за счет взаимодействия с другими молекулами фибриллы. В результате прочность на излом отдельных молекул коллагена контролируется ковалентной химией между молекулами. Прочность сдвига между двумя молекулами коллагена контролируется слабыми взаимодействиями дисперсии и водородных связей , а также некоторыми молекулярными ковалентными сшивками . Скольжение в системе происходит, когда эти межмолекулярные связи сталкиваются с приложенным напряжением, превышающим силу их взаимодействия. [5] Разрыв межмолекулярных связей не сразу приводит к разрушению, напротив, они играют важную роль в рассеянии энергии, что снижает общее напряжение, ощущаемое материалом, и позволяет ему противостоять разрушению. Эти связи, часто водородные и дисперсионные ван-дер-ваальсовые взаимодействия, действуют как «жертвенные» связи, существующие с целью снижения напряжения в сети. Молекулярно-ковалентные сшивки также играют ключевую роль в формировании фибриллных сетей. Хотя сшивка молекул может привести к образованию прочных структур, слишком сильная сшивка в сетках биополимеров с большей вероятностью приведет к разрушению, поскольку сетка не способна рассеивать энергию, что приводит к получению прочного, но не жесткого материала. Это наблюдается в обезвоженном или состаренном коллагене, что объясняет, почему с возрастом ткани человека становятся более хрупкими [6].
Различия в структуре фибрилл разного происхождения обычно определяют методом рентгеновской дифракции. [2] Сканирующий электронный микроскоп (СЭМ) можно использовать для наблюдения конкретных деталей более крупных видов фибрилл, таких как характерные полосы длиной 67 нм в коллагене, но часто он недостаточно хорош, чтобы определить полную структуру.
Природные материалы демонстрируют сочетание обычно противоречивых механических свойств ( мягкости и прочности ) из-за их иерархической структуры фибрилл в разных масштабах длины. [7] Эти фибриллы часто ориентированы в одном направлении, что приводит к анизотропной механической реакции в получаемом биокомпозитном материале. [8] Это главное преимущество, поскольку большинство этих материалов выдерживают напряжения в одном направлении, и поэтому более высокий предел текучести и напряжение разрушения в направлении приложенного напряжения обеспечивает структурную целостность материала. Макро-, микро- и нанофибриллы позволяют материалу противостоять разрушению посредством ряда механизмов сопротивления разрушению:
Эти механизмы работают вместе, чтобы противостоять разрушению, позволяя этим материалам без сбоев выдерживать миллионы циклов нагрузки, что крайне важно для мобильных живых существ. Еще одним механическим преимуществом биополимеров является их способность к растяжению, обусловленная наличием прочных фибриллярных структур в более податливом матричном материале. Хорошая деформируемость межфазных матриц играет ключевую роль в обеспечении переориентации компонентов во время деформации. [8]
Фибриллогенез – это расширение тонких фибрилл, характерное для коллагеновых волокон соединительной ткани . Точные механизмы фибриллогенеза до сих пор неизвестны, хотя многие гипотезы, возникшие в результате фундаментальных исследований, помогают открыть множество возможных механизмов. В ранних экспериментах коллаген I можно было отгонять из тканей и рекомбинировать в фибриллы при контролируемом растворе. Более поздние исследования помогут понять состав и структуру мест связывания мономеров коллагена. Коллаген синтезируется в виде растворимого предшественника, проколлагена, который поддерживает самосборку коллагена. Поскольку коллагеновые фибриллы имеют почти 50 связывающих компонентов in vivo, определенная потребность в генерации фибриллогенеза in vivo до сих пор остается загадкой. [9]
С помощью кислого или солевого раствора коллаген можно извлечь из тканей и перестроить в фибриллы, изменив температуру или значение pH. [10] Эксперименты обнаружили силу притяжения между мономерами коллагена, которая помогает перегруппировке. [11] Коллаген служит предшественником проколлагена в реакции синтеза, которая идентифицирует самополимеризацию коллагена.
В природе существует более 30 коллагенов, близких по химическому составу, но различающихся кристаллической структурой. Безусловно, коллаген I и II являются наиболее распространенными. Они инициативно образуют фибриллы in vitro, тогда как фибронектин, фибронектин-связывающие, коллаген-связывающие интегрины и коллаген V необходимы для образования коллагена I, а коллаген XI — для образования коллагена II. Следовательно, клеточные механизмы играют ключевую роль в процессе самосборки белка.
.png/1280px-Collagen_biosynthesis_(en).png)
Коллаген является основным структурным белком вне клеток во многих соединительных тканях животных. [12] Будучи основным компонентом соединительной ткани, он имеет наибольшее количество белка среди млекопитающих, занимая от 25% до 35% всего содержания белка в организме.
Фибриллы коллагена упакованы в извитую структуру. Кривую напряжение/деформация коллагена, например сухожилия, можно разделить на несколько областей. Область малых деформаций, «пальцевая» область, соответствует снятию макроскопической извитости, раскрутки коллагеновых фибрилл, видимой в световой микроскоп. При более крупных деформациях, «пятке» и «линейной» области дальнейших структурных изменений не наблюдается.
Тропоколлаген — это молекулярное волокно, состоящее из трех левосторонних полипептидных цепей (красной, зеленой, синей), скрученных друг вокруг друга, образующих правостороннюю тройную спираль.
Мышцы сокращаются и растягиваются за счет управляемого скольжения/захвата миозина, взаимодействующего с актиновыми волокнами. Актин состоит из двух полипептидов, расположенных по спирали, а миозин имеет небольшую сердцевидную структуру с поперечными мостиками. Процессы связывания и рассоединения поперечных мостиков на актиновых нитях помогают относительному движению этих коллагенов и, следовательно, всей мышцы.
Эластин — это волокнистый белок, распространенный в различных мягких тканях, таких как кожа, кровеносные сосуды и легочная ткань. Каждый мономер соединяется друг с другом, образуя трехмерную сеть, способную выдерживать нагрузку более 200% перед деформацией. [13]
Кератин — это структурный белок, который в основном содержится в волосах, ногтях, копытах, рогах, иглах. [14] В основном кератин состоит из полипептидных цепей, которые скручиваются в α-спирали с серными поперечными связями или соединяются в β-листы, связанные водородными связями. β-кератин, более прочный, чем α-конформация, чаще встречается у птиц и рептилий.
Резилин представляет собой эластомерный белок насекомых, состоящий как из α-спиралей, так и из β-листов. [15] Это один из самых устойчивых белков в природе. Он имеет низкую жесткость ~0,6 МПа, но высокий процент восстановления энергии ~98% и эффективно помогает летающим насекомым махать крыльями или блохам прыгать.
Волокна паучьего шелка состоят из жесткой кристаллизованной структуры β-листов, отвечающей за прочность, и окружающей аморфной матрицы, улучшающей прочность и способность к удлинению. [16] Он обладает исключительно высокой прочностью на разрыв и пластичностью при соответственно низкой плотности по сравнению с другими натуральными волокнами. Его характеристики различаются у разных видов пауков по разной полезности.
Первичная клеточная стенка получает свою значительную прочность на разрыв от молекул целлюлозы или длинных цепей остатков глюкозы, стабилизированных водородными связями . [17] Цепи целлюлозы выстраиваются в перекрывающиеся параллельные массивы с одинаковой полярностью, образуя целлюлозные микрофибриллы. У растений эти микрофибриллы целлюлозы образуют слои, формально известные как ламели, и стабилизируются в клеточной стенке поверхностными длинными сшивающими молекулами гликанов. Молекулы гликанов усложняют потенциальные сети, в которые может формироваться растительная целлюлоза. В первичной клеточной стенке одновременно с целлюлозными микрофибриллами и дополнительными гликановыми сетями находится пектин , который представляет собой полисахарид, содержащий множество отрицательно заряженных единиц галактуроновой кислоты. [17] Кроме того, микрофибриллы целлюлозы также способствуют форме растения посредством контролируемого расширения клеток. Стереоскопическое расположение микрофибрилл в клеточной стенке создает системы тургорного давления , что в конечном итоге приводит к клеточному росту и расширению. Микрофибриллы целлюлозы представляют собой уникальные матричные макромолекулы, поскольку они собираются с помощью ферментов целлюлозосинтазы, расположенных на внеклеточной поверхности плазматической мембраны. [17] Считается, что растение может «предвидеть свою будущую морфологию, контролируя ориентацию микрофибрилл» с помощью механизма, при котором целлюлозные микрофибриллы располагаются поверх кортикального массива микротрубочек.
Говорят, что при перемешивании данного образца амилозы образуются фибриллярные кристаллы, которые, как говорят, выпадают в осадок из маточного раствора. Эти длинные фибриллы можно визуализировать с помощью электронной микроскопии, обнаруживая поперечные полосы, напоминающие шашлык . [ нужна цитация ] Фибриллы амилозы подразделяются на две категории: одни с маленькими палочковидными фибриллами, а другие с решетчатыми кристаллами.
Считается, что фибриллярная структура древесины играет важную роль как в механической стабильности, так и в способности древесины иметь каналы для транспортировки минералов и воды. Сообщается, что ель (Picea abies), среди прочего, содержит целлюлозные фибриллы с нормализованным диаметром 2,5 нм. Также сообщается о связи между возрастом древесины и углом спирали фибрилл по отношению к продольному направлению. Говорят, что ранняя древесина имеет постоянный угол покоя 4,6 ± 0,6 °, тогда как поздняя древесина имеет переходную область от 4,6 ° до 19,8 ± 0,7 °. [18] В поздней древесине две области спиральных углов целлюлозных фибрилл не являются непрерывными, а это означает, что в «старых» деревьях существуют две независимые трахеидные структуры, отвечающие различным механическим требованиям. Более того, продольно ориентированные фибриллы улучшают прочность на разрыв, тогда как добавление фибрилл, наклоненных на 20°, что характерно исключительно для трахеид поздней древесины, обеспечивает устойчивость к сжатию. [18]
Чтобы имитировать сильную адгезию, легкость отделения и самоочищающиеся свойства подушечек пальцев геккона, можно создать клей на фибриллярной основе. Эти характеристики производительности проистекают из базовой иерархической структуры, которая состоит из миллиона микрофибрилл, называемых щетинками , которые дополнительно состоят из миллиардов ветвей наноразмера, называемых лопаточками .
Имитирование этого явления включает в себя четыре отдельных этапа проектирования: [19]
Чтобы имитировать зрелый костный матрикс, можно использовать самоорганизующиеся фибриллы для выравнивания заданного минерального матрикса. Это достигается с помощью самособирающейся молекулы с гидрофобным алкильным хвостом и гидрофильной олигопептидной головкой. Эти молекулы образуют мицеллярные структуры in situ и дисульфидные мостики при низком pH, что приводит к образованию и кристаллизации полимерных нанофибрилл массой 200 кДа. [ нужна цитация ] Минеральная матрица в конечном итоге взаимодействует с синтетической фибриллой через остаток фосфосерина, что приводит к зарождению и росту минералов.
{{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )