Лецитин-холестерин ацилтрансфераза

Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens

Лецитин-холестерин ацилтрансфераза ( LCAT , также называемая фосфатидилхолин-стерин O-ацилтрансферазой ) — это фермент, обнаруженный у многих животных, включая людей. Он превращает свободный холестерин в эфир холестерина , более гидрофобную форму холестерина. Этот процесс изолирует эфир холестерина в ядре липопротеиновой частицы, в конечном итоге делая вновь синтезированный ЛПВП сферическим и заставляя реакцию стать однонаправленной, поскольку частицы удаляются с поверхности. Фермент связан с липопротеинами высокой плотности (ЛПВП) (альфа-ЛПВП) и ЛПНП (бета-ЛПНП) в плазме крови . ^[5] Дефицит ЛПВП может вызвать нарушение зрения из-за помутнения роговицы из-за холестерина, анемии и повреждения почек. ^[6] Он принадлежит к семейству фосфолипид:диацилглицерол ацилтрансфераз .

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[§ 1]}

1. Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: «Statin_Pathway_WP430».

Смотрите также

• Дефицит лецитин-холестерина ацилтрансферазы
• Ацил-КоА:холестерин ацилтрансфераза (ACAT)

Ссылки

1. GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000213398 – Ensembl , май 2017 г.
2. GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000035237 – Ensembl , май 2017 г.
3. "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
4. "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
5. «Дефицит лецитин-холестерин ацилтрансферазы: обзор, презентация, дифференциальная диагностика». 2016-08-08. {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
6. Ссылка, Genetics Home. "Ген LCAT". Genetics Home Reference . Получено 2016-12-11 .

Дальнейшее чтение

• Dobiásová M, Frohlich J (1999). «Достижения в понимании роли лецитинхолестерол ацилтрансферазы (LCAT) в транспорте холестерина». Clin Chim Acta . 286 (1–2): 257–71. doi :10.1016/S0009-8981(99)00106-0. PMID  10511297.
• Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, et al. (1997). «Молекулярная патология синдромов дефицита лецитин:холестерин ацилтрансферазы (LCAT)». J. Lipid Res . 38 (2): 191–205. doi : 10.1016/S0022-2275(20)37433-2 . PMID  9162740.
• de Vries R, Borggreve SE, Dullaart RP (2004). «Роль липаз, лецитин:холестерин ацилтрансферазы и белка переноса эфиров холестерина в аномальном метаболизме липопротеинов высокой плотности при резистентности к инсулину и сахарном диабете 2 типа». Clin. Lab. 49 (11–12): 601–13. PMID  14651331.
• Тейсберг П., Гьоне Э., Олайсен Б. (1975). «Генетика дефицита LCAT (лецитин: холестерин-ацилтрансфераза)». Энн. Хм. Жене . 38 (3): 327–31. doi :10.1111/j.1469-1809.1975.tb00617.x. PMID  806250. S2CID  42785012.
• Коган Д.Г., Крут Х.С., Датилис М.Б., Мартин Н. (1993). «Помутнение роговицы при заболевании LCAT». Роговица . 11 (6): 595–9. дои : 10.1097/00003226-199211000-00021. ПМИД  1468226.
• Skretting G, Blomhoff JP, Solheim J, Prydz H (1992). «Генетический дефект исходных норвежских семей с дефицитом лецитина:холестерин ацилтрансферазы». FEBS Lett . 309 (3): 307–10. doi :10.1016/0014-5793(92)80795-I. PMID  1516702. S2CID  26714265.
• Skretting G, Prydz H (1992). «Обмен аминокислот в экзоне I гена человеческого лецитина: холестеринацилтрансферазы (LCAT) связан с заболеванием глаза рыб». Biochem. Biophys. Res. Commun . 182 (2): 583–7. doi :10.1016/0006-291X(92)91772-I. PMID  1571050.
• Фурукава Y, Урано T, Хида Y и др. (1992). «Взаимодействие крысиной лецитин-холестерин ацилтрансферазы с крысиным аполипопротеином AI и с лецитин-холестериновыми везикулами». J. Biochem . 111 (3): 413–8. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123771. PMID  1587806.
• Minnich A, Collet X, Roghani A и др. (1992). «Сайт-направленный мутагенез и структурно-функциональный анализ человеческого аполипопротеина AI. Связь между активацией лецитин-холестерин ацилтрансферазы и связыванием липидов». J. Biol. Chem . 267 (23): 16553–60. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42038-8 . PMID  1644835.
• Bujo H, Kusunoki J, Ogasawara M и др. (1992). «Молекулярный дефект при семейном дефиците лецитин:холестерин ацилтрансферазы (LCAT): вставка одного нуклеотида в гене LCAT вызывает полностью дефицитный тип заболевания». Biochem. Biophys. Res. Commun . 181 (3): 933–40. doi :10.1016/0006-291X(91)92026-G. PMID  1662503.
• Gotoda T, Yamada N, Murase T и др. (1991). «Дифференциальная фенотипическая экспрессия трех мутантных аллелей при семейном дефиците лецитина:холестерина ацилтрансферазы». Lancet . 338 (8770): 778–81. doi :10.1016/0140-6736(91)90665-C. PMID  1681161. S2CID  9708282.
• Klein HG, Lohse P, Pritchard PH и др. (1992). «Две различные аллельные мутации в гене лецитин-холестерин ацилтрансферазы, связанные с синдромом рыбьего глаза. Лецитин-холестерин ацилтрансфераза (Thr123----Ile) и лецитин-холестерин ацилтрансфераза (Thr347----Met)». J. Clin. Invest . 89 (2): 499–506. doi :10.1172/JCI115612. PMC  442879. PMID  1737840 .
• Маэда Э., Нака Ю., Матозаки Т. и др. (1991). «Дефицит лецитин-холестерин-ацилтрансферазы (LCAT) с миссенс-мутацией в экзоне 6 гена LCAT». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 178 (2): 460–6. дои : 10.1016/0006-291X(91)90129-U. ПМИД  1859405.
• Funke H, von Eckardstein A, Pritchard PH и др. (1991). «Молекулярный дефект, вызывающий болезнь рыбьего глаза: обмен аминокислот в лецитин-холестерин ацилтрансферазе (LCAT) приводит к селективной потере активности альфа-LCAT». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (11): 4855–9. Bibcode :1991PNAS...88.4855F. doi : 10.1073/pnas.88.11.4855 . PMC  51765 . PMID  2052566.
• Taramelli R, Pontoglio M, Candiani G, et al. (1990). «Дефицит лецитин-холестерол-ацилтрансферазы: молекулярный анализ мутировавшего аллеля». Hum. Genet . 85 (2): 195–9. doi :10.1007/BF00193195. PMID  2370048. S2CID  23994746.
• Rogne S, Skretting G, Larsen F и др. (1987). «Выделение и характеристика клона кДНК для человеческой лецитин:холестерин ацилтрансферазы и его использование для анализа генов у пациентов с дефицитом LCAT и болезнью «рыбьего глаза». Biochem. Biophys. Res. Commun . 148 (1): 161–9. doi :10.1016/0006-291X(87)91090-4. PMID  2823801.
• Tata F, Chaves ME, Markham AF и др. (1987). «Выделение и характеристика кДНК и геномных клонов для человеческого лецитина: холестеринацилтрансфераза». Biochim. Biophys. Acta . 910 (2): 142–8. ​​doi :10.1016/0167-4781(87)90066-2. PMID  2823898.
• Yang CY, Manoogian D, Pao Q и др. (1987). «Лецитин:холестерин ацилтрансфераза. Функциональные области и структурная модель фермента». J. Biol. Chem . 262 (7): 3086–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)61472-3 . PMID  2880847.
• McLean J, Fielding C, Drayna D и др. (1986). «Клонирование и экспрессия кДНК человеческой лецитин-холестерин ацилтрансферазы». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 83 (8): 2335–9. Bibcode :1986PNAS...83.2335M. doi : 10.1073/pnas.83.8.2335 . PMC  323291 . PMID  3458198.
• Azoulay M, Henry I, Tata F и др. (1987). «Структурный ген лецитин:холестерин ацил трансферазы (LCAT) отображается в 16q22». Ann. Hum. Genet . 51 (Pt 2): 129–36. doi :10.1111/j.1469-1809.1987.tb01054.x. PMID  3674753. S2CID  31911235.
• McLean J, Wion K, Drayna D и др. (1987). «Ген человеческой лецитин-холестерин ацилтрансферазы: полная последовательность гена и сайты экспрессии». Nucleic Acids Res . 14 (23): 9397–406. doi :10.1093/nar/14.23.9397. PMC  311966. PMID  3797244 .

Внешние ссылки

• Лецитин+холестерин+ацилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США, медицинские предметные рубрики (MeSH)
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P04180 (фосфатидилхолин-стерол ацилтрансфераза) на сайте PDBe-KB .