stringtranslate.com

Родопсин

Родопсин , также известный как зрительный пурпур , представляет собой белок, кодируемый геном RHO [5] и рецептором, связанным с G-белком (GPCR). Это опсин палочек сетчатки и светочувствительный рецепторный белок , который запускает зрительную фототрансдукцию в палочках. Родопсин обеспечивает зрение при тусклом свете и, следовательно, чрезвычайно чувствителен к свету. [6] Когда родопсин подвергается воздействию света, он немедленно фотообесцвечивается . У человека он полностью регенерирует примерно за 30 минут, после чего палочки становятся более чувствительными. [7] Дефекты гена родопсина вызывают такие заболевания глаз, как пигментный ретинит и врожденную стационарную куриную слепоту .

Имена

Родопсин был открыт Францем Христианом Боллом в 1876 году . _ _ _ _ _ _ . [11] Он был придуман в 1878 году немецким физиологом Вильгельмом Фридрихом Кюне (1837-1900). [12] [13]

Когда Джордж Уолд обнаружил, что родопсин представляет собой голопротеин , состоящий из ретиналя и апопротеина , он назвал его опсином, который сегодня можно было бы описать более узко как апородопсин. [14] Сегодня термин «опсин» относится в более широком смысле к классу рецепторов, связанных с G-белком, которые связывают сетчатку и в результате становятся светочувствительным фоторецептором , включая все близкородственные белки. [15] [16] [17] [a] Когда Уолд и его коллеги позже выделили йодопсин из сетчатки курицы, тем самым открыв первый известный опсин колбочки , они назвали апо-йодопсин фотопсином (из-за его связи со фотопическим зрением ), а апо-родопсин скотопсином. (для использования при скотопическом зрении ). [18]

Общий

Родопсин — белок, обнаруженный во внешних сегментах дисков палочек . Он обеспечивает скотопическое зрение , то есть монохроматическое зрение в тусклом свете. [7] [19] Родопсин наиболее сильно поглощает зелено-синий свет (~ 500 нм) [20] [21] и поэтому выглядит красновато-фиолетовым, отсюда и архаичный термин «визуальный пурпур».

Несколько близкородственных опсинов различаются лишь несколькими аминокислотами и длинами волн света, которые они поглощают наиболее сильно. У человека имеется, включая родопсин, девять опсинов [15] , а также криптохром (светочувствительный, но не опсин). [22]

Состав

Родопсин крупного рогатого скота

Родопсин, как и другие опсины, представляет собой рецептор, связанный с G-белком (GPCR). [23] [24] GPCR представляют собой хеморецепторы , которые встраиваются в липидный бислой клеточных мембран и имеют семь трансмембранных доменов , образующих карман связывания для лиганда. [25] [26] Лигандом родопсина является хромофор 11- цис - ретиналь на основе витамина А , [27] [28] [29] [30] [31] , который расположен горизонтально к клеточной мембране [32] и ковалентно связан с остатком лизина (lys296) [33] в седьмом трансмембранном домене [34] [32] через Шиффовское основание . [35] [36] Однако 11- цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует родопсин. Он активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь, [37] [38] форму, активирующую рецептор, [39] [40] вызывая конформные изменения в родопсине (обесцвечивание), [39] , которые активируют каскад фототрансдукции . [41] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(n)рецептор . [16]

Лизин, связывающий сетчатку, консервативен почти во всех опсинах, лишь немногие опсины утратили его в ходе эволюции . [16] Опсины без лизина не светочувствительны, [42] [43] [44] включая родопсин. Некоторые из этих мутаций делают родопсин конститутивно (постоянно) активным даже без света. [45] [46] [47] Родопсин дикого типа также конститутивно активен, если 11- цис -ретиналь не связан, но в гораздо меньшей степени. [48] ​​Следовательно, 11- цис -ретинал является обратным агонистом . Такие мутации являются одной из причин аутосомно-доминантного пигментного ретинита . [47] Искусственно лизин, связывающий сетчатку, можно переместить в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения активности. [49]

Родопсин крупного рогатого скота содержит 348 аминокислот , лизин, связывающийся с сетчаткой, представляет собой Lys296. Это был первый опсин , аминокислотная последовательность которого [50] и 3D-структура были определены. [32] Его структура подробно изучена методом рентгеновской кристаллографии на кристаллах родопсина. [51] Несколько моделей (например, механизм велосипедной педали , механизм хула-поворота ) пытаются объяснить, как группа сетчатки может изменить свою конформацию, не конфликтуя с обволакивающим белковым карманом родопсина. [52] [53] [54] Недавние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который был парадигмой рецепторов, связанных с G-белком, в течение многих лет. [55]

Внутри собственной мембраны родопсин имеет высокую плотность, что облегчает его способность захватывать фотоны. Из-за его плотной упаковки внутри мембраны вероятность захвата белков родопсином выше. Однако высокая плотность также создает недостаток, когда дело касается передачи сигналов G-белком, поскольку диффузия становится более сложной в переполненной мембране, заполненной рецептором родопсином. [56]

Фототрансдукция

Зрительный цикл следует за обновлением хромофора сетчатки. Он идет параллельно пути фототрансдукции.

Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком, при фототрансдукции .

Активация

В родопсине альдегидная группа ретиналя ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина белка в протонированном основании Шиффа (-NH + =CH-). [33] Когда родопсин поглощает свет, его кофактор сетчатки изомеризуется из 11-цис-конфигурации в полностью транс-конфигурацию, а белок впоследствии подвергается серии релаксаций, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Промежуточные соединения, образующиеся в ходе этого процесса, были впервые исследованы в лаборатории Джорджа Уолда , получившего за это исследование Нобелевскую премию в 1967 году . [57] Динамика фотоизомеризации впоследствии была исследована с помощью ИК-спектроскопии с временным разрешением и УФ/Видимой спектроскопии. Первый фотопродукт, называемый фотородопсином , образуется в течение 200 фемтосекунд после облучения, за ним в течение пикосекунд следует второй, называемый батородопсином , с искаженными полностью транс-связями. Этот промежуточный продукт можно поймать и изучить при криогенных температурах, и первоначально он назывался прелюмирродопсин. [58] В последующих промежуточных соединениях люмирродопсине и метародопсине I связь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, и белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, инициирующее возбуждение нейронов, включает превращение метародопсина I в метародопсин II , что связано с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый. [59]

Каскад фототрансдукции

Продукт световой активации, метародопсин II, инициирует путь вторичного мессенджера зрительной фототрансдукции путем стимуляции трансдуцина G-белка (Gt ) , что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта GTP-связанная субъединица, в свою очередь, активирует цГМФ -фосфодиэстеразу . Фосфодиэстераза цГМФ гидролизует (разрушает) цГМФ , снижая его локальную концентрацию, поэтому он больше не может активировать цГМФ-зависимые катионные каналы . Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они выделяют передатчики. [60] [41]

Деактивация

Мета II (метародопсин II) быстро деактивируется после активации трансдуцина родопсинкиназой и аррестином . [61] Пигмент родопсин должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает, что замена полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Мета II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Мета II звено основания Шиффа, которое обычно содержит полностью транс-ретиналь и апопротеин опсин (апорходопсин), гидролизуется и становится Мета III. Во внешнем сегменте палочки Мета III распадается на отдельные полностью транс-ретиналь и опсин. [61] Вторым продуктом распада Meta II является комплекс полностью транс-ретиналя опсина, в котором полностью транс-ретиналь был перемещен во вторые сайты связывания. Переходит ли распад Мета II в Мета III или полностью транс-ретинальный комплекс опсина, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH имеет тенденцию стимулировать реакцию распада в сторону Мета III. [61]

Заболевания сетчатки

Мутации в гене родопсина в основном способствуют различным заболеваниям сетчатки, таким как пигментный ретинит . В целом дефектный родопсин агрегирует с убиквитином в тельцах включения, разрушает сеть промежуточных филаментов и ухудшает способность клетки расщеплять нефункционирующие белки, что приводит к апоптозу фоторецепторов . [62] Другие мутации родопсина приводят к Х-сцепленной врожденной стационарной куриной слепоте , в основном из-за конститутивной активации, когда мутации возникают вокруг хромофорного связывающего кармана родопсина. [63] Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой трафик после Гольджи, дисрегуляторную активацию, нестабильность внешнего сегмента стержня и связывание аррестина. [63]

Смотрите также

Заметки с пояснениями

  1. ^ Хофманн и Ламб [17] используют термин «опсин» в целом для обозначения группы опсинов, однако на рисунке 4 они также называют апо-родопсин опсином.

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000163914 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030324 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «RHO родопсин [Homo sapiens (человек)]» . НКБИ . Проверено 16 ноября 2017 г.
  6. ^ Литманн Б.Дж., Митчелл, округ Колумбия (1996). «Структура и функция родопсина». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 1–32. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80004-3. ISBN 978-1-55938-659-3.
  7. ^ аб Стюарт Дж. А., Бриге Р. Р. (1996). «Характеристика первичных фотохимических событий в бактериородопсине и родопсине». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 33–140. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80005-5. ISBN 978-1-55938-659-3.
  8. ^ Энциклопедия неврологических наук. Академическая пресса. 29 апреля 2014 г. стр. 441–. ISBN 978-0-12-385158-1.
  9. ^ Гизе AC (24 сентября 2013 г.). Фотофизиология: Общие принципы; Действие света на растения. Эльзевир. п. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7. Проверено 23 сентября 2015 г.
  10. ^ Болл Ф (1877). «Zur Anatomie und Physiologie der Retina» [Об анатомии и физиологии сетчатки]. Archiv für Anatomie und Physiologie, Physiologische Abtheilung (на немецком языке): 4–35.
  11. ^ «Родопсин: история и этимология родопсина». Онлайн-словарь Мерриам-Вебстера .
  12. ^ См.:
    • Онлайн-словарь Merriam-Webster : Родопсин: история и этимология родопсина
    • Эвальд А., Кюне В. (1878). «Untersuchungen über den Sehpurpur» [Исследования родопсина]. Untersuchungen aus dem Physiologischen Institute der Universität Heidelberg (на немецком языке). 1 : 139–218. Из стр. 181: «Was den Sehpurpur im Dunkel ändert, pflegt es z. Th. [= zum Theil] in derselben Weise zu thun, wie das Licht, dh erst eine gelbe Materie, dann Farblose Substanz Hervorzubringen. Der Kürze wegen und um dem Auslande unsere Bezeichnungen zugänglich zu machen, kann man sagen, Rhodopsin werde erst в Xanthopsin, dieses в Leukopsin zersetzt». (То, что изменяет зрительный пурпур в темноте, обычно действует до некоторой степени так же, как свет, т. е. образует сначала желтое вещество, затем бесцветное вещество. Для краткости и для того, чтобы сделать наши обозначения более доступными. иностранцам мы можем сказать, что родопсин сначала расщепляется до ксантопсина [- зрительного желтого], а [затем] он распадается до лейкопсина [- зрительного белого].)
  13. ^ Уэйд, штат Нью-Джерси (ноябрь 2008 г.). «Визуальный фиолетовый (сехпурпур)». Восприятие . 37 (11): 1617–1620. дои : 10.1068/p3711ed. PMID  19189727. S2CID  19145558.
  14. ^ Уолд Г. (декабрь 1951 г.). «Фотохимическая основа палочечного зрения». Журнал Оптического общества Америки . 41 (12): 949–956. дои : 10.1364/josa.41.000949. ПМИД  14908734.
  15. ^ аб Теракита А (2005). «Опсины». Геномная биология . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . ПМЦ 1088937 . ПМИД  15774036. 
  16. ^ abc Гуманн М., Портер М.Л., Бок MJ (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без лизина, связывающего сетчатку». Клетки . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . ПМЦ 9368030 . ПМИД  35954284.  Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, доступного по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0.
  17. ^ аб Хофманн КП, Ламб ТД (март 2023 г.). «Родопсин, светодатчик зрения». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 93 : 101116. doi : 10.1016/j.preteyeres.2022.101116 . PMID  36273969. S2CID  253041556.
  18. ^ Уолд Г., Браун П.К., Смит П.Х. (май 1955 г.). «Йодопсин». Журнал общей физиологии . 38 (5): 623–681. дои : 10.1085/jgp.38.5.623. ПМК 2147498 . ПМИД  14367777. 
  19. ^ Роджерс К. «Родопсин». Британская энциклопедия . Britannica.com . Проверено 30 января 2016 г.
  20. ^ Уолд Г., Браун П.К. (январь 1958 г.). «Человеческий родопсин». Наука . 127 (3292): 222–226. Бибкод : 1958Sci...127..222W. дои : 10.1126/science.127.3292.222. PMID  13495499. S2CID  45459123.
  21. ^ Боумейкер Дж.К., Дартналл Х.Дж. (январь 1980 г.). «Зрительные пигменты палочек и колбочек сетчатки человека». Журнал физиологии . 298 (1): 501–511. doi : 10.1113/jphysicalol.1980.sp013097. ПМЦ 1279132 . ПМИД  7359434. 
  22. ^ Фоли Л.Е., Гегеар Р.Дж., Репперт С.М. (июнь 2011 г.). «Человеческий криптохром проявляет светозависимую магниточувствительность». Природные коммуникации . 2 : 356. Бибкод : 2011NatCo...2..356F. дои : 10.1038/ncomms1364. ПМК 3128388 . ПМИД  21694704. 
  23. ^ Кейси П.Дж., Gilman AG (февраль 1988 г.). «Участие G-белка в соединении рецептор-эффектор». Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. дои : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  24. ^ Эттвуд Т.К., Финдли Дж.Б. (февраль 1994 г.). «Отпечатки пальцев, связанные с G-белком рецепторы». Белковая инженерия . 7 (2): 195–203. дои : 10.1093/протеин/7.2.195. ПМИД  8170923.
  25. ^ Диксон Р.А., Кобилка Б.К., Страдер DJ, Бенович Дж.Л., Долман Х.Г., Фрилль Т. и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Природа . 321 (6065): 75–79. Бибкод : 1986Natur.321...75D. дои : 10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  26. ^ Диксон Р.А., Сигал И.С., Рэндс Э., Регистр РБ, Канделор М.Р., Блейк А.Д., Стрейдер CD (март 1987 г.). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Природа . 326 (6108): 73–77. Бибкод : 1987Natur.326...73D. дои : 10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  27. ^ Уолд Г. (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении». Природа . 134 (3376): 65. Бибкод : 1934Natur.134...65W. дои : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  28. ^ Уолд Г., Браун П.К., Хаббард Р., Орошник В. (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура нео-B-изомера». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Бибкод : 1955PNAS...41..438W. дои : 10.1073/pnas.41.7.438 . ПМК 528115 . ПМИД  16589696. 
  29. ^ Браун П.К., Уолд Дж. (октябрь 1956 г.). «Нео-b-изомер витамина А и ретинена». Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. дои : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . ПМИД  13367054.
  30. ^ Орошник В. (июнь 1956 г.). «Синтез и конфигурация нео-витамина А и неоретинина b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. дои : 10.1021/ja01592a095.
  31. ^ Орошник В., Браун П.К., Хаббард Р., Уолд Г. (сентябрь 1956 г.). «ЗАПРЕЩЕННЫЕ ЦИСА-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА ИЗОМЕРА NEO-b». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Бибкод : 1956PNAS...42..578O. дои : 10.1073/pnas.42.9.578 . ПМК 534254 . ПМИД  16589909. 
  32. ^ abc Пальчевски К., Кумасака Т., Хори Т., Бенке CA, Мотошима Х., Фокс Б.А. и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Бибкод : 2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . дои : 10.1126/science.289.5480.739. ПМИД  10926528. 
  33. ^ AB Bownds D (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления сетчатки к родопсину». Природа . 216 (5121): 1178–1181. Бибкод : 1967Natur.216.1178B. дои : 10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  34. ^ Харгрейв П.А., Макдауэлл Дж.Х., Кертис Д.Р., Ван Дж.К., Ющак Э., Фонг С.Л. и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Биофизика структуры и механизма . 9 (4): 235–244. дои : 10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  35. ^ Коллинз Ф.Д. (март 1953 г.). «Родопсин и индикаторный желтый». Природа . 171 (4350): 469–471. Бибкод : 1953Natur.171..469C. дои : 10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  36. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого». Биохимический журнал . 59 (1): 122–128. дои : 10.1042/bj0590122. ПМК 1216098 . ПМИД  14351151. 
  37. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Бибкод : 1958PNAS...44..130H. дои : 10.1073/pnas.44.2.130 . ПМК 335377 . ПМИД  16590155. 
  38. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Бибкод : 1959NYASA..74..266K. doi :10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  39. ^ Аб Чо Х.В., Ким Ю.Дж., Пак Дж.Х., Моризуми Т., Пай Э.Ф., Краусс Н. и др. (март 2011 г.). «Кристаллическая структура метародопсина II». Природа . 471 (7340): 651–655. Бибкод : 2011Natur.471..651C. дои : 10.1038/nature09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  40. ^ Уолд Г. (октябрь 1968 г.). «Молекулярные основы зрительного возбуждения». Наука . 162 (3850): 230–239. Бибкод : 1968Sci...162..230W. дои : 10.1126/science.162.3850.230. ПМИД  4877437.
  41. ^ аб Теракита А, Кавано-Ямасита Э, Коянаги М (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов». Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (1): 104–111. дои : 10.1002/wmts.6 .
  42. ^ Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Е., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль апопротеинов опсина в механорецепторах дрозофилы». Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  43. ^ Люнг, Нью-Йорк, Тхакур Д.П., Гурав А.С., Ким Ш., Ди Пицио А., Нив М.Ю., Монтелл С. (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы». Современная биология . 30 (8): 1367–1379.е6. дои :10.1016/j.cub.2020.01.068. ПМЦ 7252503 . ПМИД  32243853. 
  44. ^ Кумбаласири Т., Роллаг, доктор медицины, Изольди MC, Каструччи AM, Провенсио I (март 2007 г.). «Меланопсин запускает высвобождение внутренних запасов кальция в ответ на свет». Фотохимия и фотобиология . 83 (2): 273–279. doi : 10.1562/2006-07-11-RA-964. PMID  16961436. S2CID  23060331.
  45. ^ Робинсон П.Р., Коэн ГБ, Жуковский Е.А., Оприан Д.Д. (октябрь 1992 г.). «Конститутивно активные мутанты родопсина». Нейрон . 9 (4): 719–725. дои : 10.1016/0896-6273(92)90034-б. PMID  1356370. S2CID  13172583.
  46. ^ Ян Т., Снайдер Б.Б., Оприан Д.Д. (декабрь 1997 г.). «Синтез и характеристика нового аналога ретиниламина-ингибитора конститутивно активных мутантов родопсина, обнаруженных у пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (25): 13559–13564. Бибкод : 1997PNAS...9413559Y. дои : 10.1073/pnas.94.25.13559 . ПМК 28345 . ПМИД  9391065. 
  47. ^ аб Парк PS (2014). «Конститутивно активный родопсин и заболевания сетчатки». Фармакология и терапия конститутивно активных рецепторов . Достижения фармакологии. Том. 70. стр. 1–36. дои : 10.1016/B978-0-12-417197-8.00001-8. ISBN 9780124171978. ПМК  4120657 . ПМИД  24931191.
  48. ^ Мелиа Т.Дж., Коуэн К.В., Энглсон Дж.К., Венсель Т.Г. (декабрь 1997 г.). «Сравнение эффективности активации G-белка безлигандными и светоактивируемыми формами родопсина». Биофизический журнал . 73 (6): 3182–3191. Бибкод : 1997BpJ....73.3182M. дои : 10.1016/S0006-3495(97)78344-9. ПМЦ 1181221 . ПМИД  9414230. 
  49. ^ Дивайн Э.Л., Оприан Д.Д., Теобальд Д.Л. (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного центра в родопсине и последствия для эволюции ретинилиденовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Бибкод : 2013PNAS..11013351D. дои : 10.1073/pnas.1306826110 . ПМЦ 3746867 . ПМИД  23904486. 
  50. ^ Овчинников Ю.А. (ноябрь 1982 г.). «Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные взаимоотношения». Письма ФЭБС . 148 (2): 179–191. дои : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  51. ^ Гулати С., Ястржебска Б., Банерджи С., Пласерес А.Л., Мишта П., Гао С. и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): Е2608–Е2615. Бибкод : 2017PNAS..114E2608G. дои : 10.1073/pnas.1617446114 . ПМК 5380078 . ПМИД  28289214. 
  52. ^ Накамичи Х, Окада Т (июнь 2006 г.). «Кристаллографический анализ первичной визуальной фотохимии». Ангеванде Хеми . 45 (26): 4270–4273. дои : 10.1002/anie.200600595. ПМИД  16586416.
  53. ^ Шрайбер М., Сугихара М., Окада Т., Басс В. (июнь 2006 г.). «Квантово-механические исследования на кристаллографической модели батородопсина». Ангеванде Хеми . 45 (26): 4274–4277. дои : 10.1002/anie.200600585. ПМИД  16729349.
  54. ^ Вайнгарт О (сентябрь 2007 г.). «Скрученная связь C11 = C12 хромофора родопсина - фотохимическая горячая точка». Журнал Американского химического общества . 129 (35): 10618–10619. дои : 10.1021/ja071793t. ПМИД  17691730.
  55. ^ Chabre M, le Maire M (июль 2005 г.). «Мономерный рецептор, связанный с G-белком, как функциональная единица». Биохимия . 44 (27): 9395–9403. дои : 10.1021/bi050720o. ПМИД  15996094.
  56. ^ Парк PS (октябрь 2019 г.). «Олигомеризация и агрегация родопсина». Журнал мембранной биологии . 252 (4–5): 413–423. дои : 10.1007/s00232-019-00078-1. ПМК 6790290 . ПМИД  31286171. 
  57. ^ Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года». Нобелевская премия . Нобель Медиа АБ 2014 . Проверено 12 декабря 2015 г.
  58. ^ Ёсидзава Т., Уолд Г. (март 1963 г.). «Прелюмирродопсин и обесцвечивание зрительных пигментов». Природа . 197 (30 марта): 1279–1286. Бибкод : 1963Natur.197.1279Y. дои : 10.1038/1971279a0. PMID  14002749. S2CID  4263392.
  59. ^ Мэтьюз Р.Г., Хаббард Р., Браун П.К., Уолд Г. (ноябрь 1963 г.). «Таутомерные формы метародопсина». Журнал общей физиологии . 47 (2): 215–240. дои : 10.1085/jgp.47.2.215. ПМК 2195338 . ПМИД  14080814. 
  60. ^ Хофманн КП, Хек М (1996). «Свет-индуцированные белок-белковые взаимодействия на мембране диска фоторецептора палочки». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 141–198. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80006-7. ISBN 978-1-55938-659-3.
  61. ^ abc Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K, Hofmann KP (январь 2003 г.). «Сигнальные состояния родопсина. Формирование запасной формы метародопсина III из активного метародопсина II». Журнал биологической химии . 278 (5): 3162–3169. дои : 10.1074/jbc.M209675200 . ПМЦ 1364529 . ПМИД  12427735. 
  62. ^ Салиба Р.С., Манро П.М., Лютерт П.Дж., Читэм М.Э. (июль 2002 г.). «Клеточная судьба мутантного родопсина: контроль качества, деградация и образование агресом». Журнал клеточной науки . 115 (Часть 14): 2907–2918. дои : 10.1242/jcs.115.14.2907. ПМИД  12082151.
  63. ^ Аб Мендес Х.Ф., ван дер Спей Дж., Чаппл Дж.П., Читэм М.Э. (апрель 2005 г.). «Механизмы гибели клеток при родопсиновом пигментном ретините: значение для терапии». Тенденции молекулярной медицины . 11 (4): 177–185. doi :10.1016/j.molmed.2005.02.007. ПМИД  15823756.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме родопсинов .