stringtranslate.com

Саркоплазматическая сеть

Карикатурный срез скелетных мышц , показывающий Т-трубочки , идущие глубоко в центр клетки между двумя терминальными цистернами/переходными SR. Более тонкие выступы, идущие горизонтально между двумя концевыми цистернами, представляют собой продольные срезы СР.

Саркоплазматический ретикулум ( СР ) представляет собой мембраносвязанную структуру, обнаруженную в мышечных клетках и похожую на гладкую эндоплазматическую сеть в других клетках . Основная функция СР – хранение ионов кальция (Ca 2+ ). Уровни ионов кальция остаются относительно постоянными: концентрация ионов кальция внутри клетки в 10 000 раз меньше, чем концентрация ионов кальция вне клетки. [1] Это означает, что небольшое увеличение количества ионов кальция внутри клетки легко обнаружить и может вызвать важные клеточные изменения (кальций считается вторичным мессенджером ). Кальций используется для производства карбоната кальция (содержащегося в меле) и фосфата кальция — двух соединений, которые организм использует для формирования зубов и костей . Это означает, что слишком много кальция внутри клеток может привести к затвердеванию ( кальцификации ) определенных внутриклеточных структур, включая митохондрии , [2] что приводит к гибели клеток. Поэтому жизненно важно, чтобы уровень ионов кальция строго контролировался и при необходимости мог высвобождаться в клетку, а затем удаляться из клетки.

Состав

Саркоплазматический ретикулум представляет собой сеть канальцев, которые простираются по всем мышечным клеткам и окружают (но не находятся в прямом контакте с ними) миофибриллы (сократительные единицы клетки). Клетки сердечной и скелетных мышц содержат структуры, называемые поперечными канальцами (Т-трубочки) , которые являются расширениями клеточной мембраны и направляются в центр клетки. Т-трубочки тесно связаны с определенной областью SR, известной как терминальные цистерны в скелетных мышцах, на расстоянии примерно 12 нанометров , разделяющем их. Это основное место высвобождения кальция. [3] Продольные SR представляют собой более тонкие выступы, которые проходят между терминальными цистернами/переходными SR и являются местом, где ионные каналы, необходимые для абсорбции ионов кальция, наиболее распространены. [4] Эти процессы более подробно объяснены ниже и имеют основополагающее значение для процесса взаимодействия возбуждения и сокращения в скелетных , сердечных и гладких мышцах .

Абсорбция кальция

Внутри мембраны СР имеются насосы ионных каналов , которые отвечают за перекачку Ca 2+ в СР. Поскольку концентрация ионов кальция внутри СР выше, чем в остальной части клетки, ионы кальция не могут свободно поступать в СР, и поэтому требуются насосы, которые используют энергию, которую они получают от молекулы, называемой аденозинтрифосфатом (аденозинтрифосфат). АТФ) . Эти кальциевые насосы называются Ca 2+ АТФазами сарко(эндо)плазматического ретикулума (SERCA) . Существует множество различных форм SERCA, причем SERCA 2a обнаруживается преимущественно в сердечной и скелетных мышцах. [5]

SERCA состоит из 13 субъединиц (обозначенных M1-M10, N, P и A). Ионы кальция связываются с субъединицами М1-М10 (которые расположены внутри мембраны), тогда как АТФ связывается с субъединицами N, P и A (которые расположены вне СР). Когда 2 иона кальция вместе с молекулой АТФ связываются с цитозольной стороной насоса (т.е. областью насоса вне СР), насос открывается. Это происходит потому, что АТФ (которая содержит три фосфатные группы ) высвобождает одну фосфатную группу (становящуюся аденозиндифосфатом ). Высвободившаяся фосфатная группа затем связывается с насосом, заставляя насос менять форму. Это изменение формы заставляет цитозольную сторону насоса открываться, позволяя двум Ca 2+ войти. Затем цитозольная сторона насоса закрывается, а сторона саркоплазматического ретикулума открывается, высвобождая Ca 2+ в SR. [6]

Было показано, что белок , обнаруженный в сердечной мышце, под названием фосфоламбан (PLB), препятствует работе SERCA. Он делает это путем связывания с SERCA и уменьшения его притяжения (сродства) к кальцию, тем самым предотвращая попадание кальция в SR. Неспособность удалить Ca 2+ из цитозоля предотвращает мышечную релаксацию и, следовательно, означает, что также происходит уменьшение мышечного сокращения. Однако такие молекулы, как адреналин и норадреналин , могут препятствовать ингибированию PLB SERCA. Когда эти гормоны связываются с рецептором, называемым бета-1-адренорецептором , расположенным на клеточной мембране, они вызывают серию реакций (известных как путь циклического АМФ ), в результате которых вырабатывается фермент , называемый протеинкиназой А (ПКА) . PKA может добавлять фосфат к PLB (это известно как фосфорилирование), предотвращая ингибирование SERCA и обеспечивая мышечную релаксацию. [7]

Хранение кальция

Внутри SR находится белок под названием кальсеквестрин . Этот белок может связывать примерно 50 Ca 2+ , что уменьшает количество свободного Ca 2+ в SR (поскольку большее количество связано с кальсеквестрином). [8] Таким образом, можно сохранить больше кальция (кальсеквестрин называется буфером). Он преимущественно расположен в соединительном СР/просветном пространстве, в тесной связи с каналом высвобождения кальция (описанным ниже). [9]

Высвобождение кальция

Высвобождение ионов кальция из SR происходит в соединительных SR/ терминальных цистернах через рианодиновый рецептор (RyR) и известно как кальциевая искра . [10] Существует три типа рианодиновых рецепторов: RyR1 (в скелетных мышцах ), RyR2 (в сердечной мышце ) и RyR3 (в головном мозге ). [11] Высвобождение кальция через рианодиновые рецепторы в СР запускается по-разному в разных мышцах. В сердце и гладких мышцах электрический импульс ( потенциал действия ) заставляет ионы кальция проникать в клетку через кальциевый канал L-типа, расположенный в клеточной мембране (гладкая мышца) или мембране Т-канальцев (сердечная мышца). Эти ионы кальция связываются с RyR и активируют его, вызывая большее увеличение внутриклеточного кальция. Однако в скелетных мышцах кальциевый канал L-типа связан с RyR. Таким образом, активация кальциевого канала L-типа посредством потенциала действия напрямую активирует RyR, вызывая высвобождение кальция ( подробнее см. В разделе «Искры кальция» ). [12] Кроме того, кофеин (содержащийся в кофе) может связываться с RyR и стимулировать его. Кофеин делает RyR более чувствительным либо к потенциалу действия (скелетные мышцы), либо к кальцию (сердечные или гладкие мышцы), тем самым чаще вызывая кальциевые искры (это частично отвечает за влияние кофеина на частоту сердечных сокращений). [13]

Триадин и Юнктин — это белки, обнаруженные внутри мембраны SR и связанные с RyR. Основная роль этих белков заключается в закреплении кальсеквестрина (см. выше) на рианодиновом рецепторе. При «нормальных» (физиологических) уровнях кальция SR кальсеквестрин связывается с RyR, триадином и джанктином, что предотвращает открытие RyR. [14] Если концентрация кальция в СР падает слишком низко, меньше кальция будет связано с кальсеквестрином. Это означает, что у кальсеквестрина больше места для связывания с соединительными, триадиновыми и рианодиновыми рецепторами, поэтому он связывается более прочно. Однако если уровень кальция в SR повышается слишком сильно, больше кальция связывается с кальсеквестрином и, следовательно, он менее прочно связывается с комплексом соединения-триадин-RyR. Таким образом, RyR может открываться и высвобождать кальций в клетку. [15]

В дополнение к эффектам, которые ПКА оказала на фосфоламбан (см. выше), приводившим к усилению расслабления сердечной мышцы, ПКА (а также другой фермент, называемый кальмодулинкиназой II ) также может фосфорилировать рианодиновые рецепторы. При фосфорилировании RyR более чувствительны к кальцию, поэтому открываются чаще и на более длительные периоды времени. Это увеличивает высвобождение кальция из СР, увеличивая скорость сокращения. [16] Таким образом, в сердечной мышце активация ПКА через путь циклического АМФ приводит к усилению мышечного сокращения (посредством фосфорилирования RyR2 ) и усилению расслабления (посредством фосфорилирования фосфоламбана ), что увеличивает частоту сердечных сокращений.

Механизм прекращения высвобождения кальция через RyR до сих пор полностью не изучен. Некоторые исследователи считают, что это происходит из-за случайного закрытия рианодиновых рецепторов (известного как стохастическое истощение) или из-за того, что рианодиновые рецепторы становятся неактивными после кальциевой искры, [17] , в то время как другие полагают, что уменьшение SR-кальция вызывает закрытие рецепторов ( более подробную информацию см. в разделе «Искры кальция »).

Роль в трупном окоченении

Разрушение саркоплазматической сети, наряду с последующим высвобождением кальция, является важным фактором трупного окоченения , окоченения мышц после смерти.

Увеличение концентрации кальция в саркоплазме также может вызывать ригидность мышц.

Рекомендации

  1. ^ Броннер, Ф. (2003) «Внеклеточная и внутриклеточная регуляция гомеостаза кальция», TheScientificWorldJournal., 1, стр. 919–25.
  2. ^ Трамп Б., Березский И., Лайхо К., Осорнио А., Мергнер В. и Смит М. (1980) «Роль кальция в повреждении клеток. Обзор», Сканирующая электронная микроскопия., стр. 437–62.
  3. ^ Анатомия саркоплазматического ретикулума в скелетных мышцах позвоночных: ее значение для связи возбуждения и сокращения», Zeitschrift für Naturforschung. Раздел C, Биологические науки, 37, стр. 665–78.
  4. ^ Арай, М.; Мацуи, Х.; Периасами, М. (1 апреля 1994 г.). «Экспрессия генов саркоплазматической сети при сердечной гипертрофии и сердечной недостаточности». Исследование кровообращения . 74 (4): 555–564. дои : 10.1161/01.RES.74.4.555 . ISSN  0009-7330. ПМИД  8137493.
  5. ^ Периасами М. и Кальянасундарам А. (2007) «Изоформы насоса SERCA: их роль в транспорте ионов кальция и заболеваниях», Muscle & Nerve, 35 (4), стр. 430–42.
  6. ^ Кекенес-Хаски, П.М., Мецгер, В.Т., Грант, Б.Дж. и МакКаммон, А.Дж. (2012b) «Механизмы связывания кальция и аллостерические сигнальные механизмы для Са 2+ АТФазы саркоплазматического ретикулума», 21 (10).
  7. ^ Акин Б., Херли Т., Чен З. и Джонс Л. (2013) «Структурная основа ингибирования фосфоламбаном кальциевого насоса в саркоплазматическом ретикулуме», Журнал биологической химии, 288 (42) , стр. 30181–91.
  8. ^ Борода, Северная Каролина; Лейвер, доктор медицинских наук; Далханти, А.Ф. (1 мая 2004 г.). «Кальсеквестрин и канал высвобождения кальция из скелетных и сердечных мышц». Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 85 (1): 33–69. doi : 10.1016/j.pbiomolbio.2003.07.001 . ISSN  0079-6107. ПМИД  15050380.
  9. ^ Кобаяши, Ю.М.; Алсейхан, бакалавр; Джонс, Л.Р. (2000): Локализация и характеристика кальсеквестрин-связывающего домена триадина 1. Доказательства участия заряженной бета-цепи в опосредовании белок-белкового взаимодействия. В Журнале биологической химии 275 (23), стр. 17639–17646. DOI: 10.1074/jbc.M002091200.
  10. ^ Ченг, Х.; Ледерер, В.Дж.; Каннелл, МБ (29 октября 1993 г.). «Кальциевые искры: элементарные события, лежащие в основе связи возбуждения-сокращения в сердечной мышце». Наука . 262 (5134): 740–744. Бибкод : 1993Sci...262..740C. дои : 10.1126/science.8235594. ISSN  0036-8075. ПМИД  8235594.
  11. ^ Ланнер, Дж. Т., Джорджиу, Д. К., Джоши, А. Д. и Гамильтон, С. Л. (2010b) «Рианодиновые рецепторы: структура, экспрессия, молекулярные детали и функция при высвобождении кальция», 2 (11).
  12. ^ Ченг, Х. и Ледерер, В. (2008) «Искры кальция», Physiological Reviews., 88 (4), стр. 1491–545.
  13. ^ Сицапесан Р. , Уильямс А.Дж. Механизмы активации кофеином одиночных кальцийвысвобождающих каналов сердечного саркоплазматического ретикулума овец. J Physiol (Лондон) 1990; 423: 425–439]
  14. ^ Чжан, Л; Келли, Дж; Шмайссер, Г; Кобаяши, Ю.М.; Джонс, ЛР (1997). «Комплексное образование между джанктином, триадином, кальсеквестрином и рианодиновым рецептором: белки мембраны саркоплазматического ретикулума сердечного соединения». J Биол Хим . 272 (37): 23389–23397. дои : 10.1074/jbc.272.37.23389 . ПМИД  9287354.
  15. ^ Дьерке И., Хестер Н., Джонс ЛР и Дьерке С. (2004) «Роль кальсеквестрина, триадина и джанктина в обеспечении чувствительности сердечных рианодиновых рецепторов к люминальному кальцию», 86 (4).
  16. ^ Берс, Д.М. (2006) «Фосфорилирование сердечных рианодиновых рецепторов: целевые сайты и функциональные последствия», 396 (1).
  17. ^ Шам, JSK; и другие. (1998). «Прекращение высвобождения Ca2+ путем локальной инактивации рианодиновых рецепторов в кардиомиоцитах». Учеб. Натл. акад. наук. США . 95 (25): 15096–15101. Бибкод : 1998PNAS...9515096S. дои : 10.1073/pnas.95.25.15096 . ПМК 24581 . ПМИД  9844021.