stringtranslate.com

Однопроходный мембранный белок

Схематическое изображение трансмембранных белков: 1. белок с одной трансмембранной α-спиралью (однопроходный мембранный белок) (битопный) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок
Мембрана представлена ​​желтым цветом.

Однопроходный мембранный белок, также известный как однопроходный белок или битопический белок, представляет собой трансмембранный белок , который охватывает липидный бислой только один раз. [1] [2] Эти белки могут составлять до 50% всех трансмембранных белков , в зависимости от организма, и вносят значительный вклад в сеть взаимодействий между различными белками в клетках , включая взаимодействия через трансмембранные альфа-спирали . [3] Обычно они включают один или несколько водорастворимых доменов , расположенных по разные стороны биологических мембран , например, в однопроходных трансмембранных рецепторах . [4] Некоторые из них небольшие и служат регуляторными или структурно-стабилизирующими субъединицами в крупных мультибелковых трансмембранных комплексах, таких как фотосистемы или дыхательная цепь . В геноме человека было идентифицировано более 2300 однопроходных мембранных белков . [5]

Классификация на основе топологии

Битопические белки подразделяются на 4 типа в зависимости от их трансмембранной топологии и расположения трансмембранной спирали в аминокислотной последовательности белка. Согласно Uniprot :

Таким образом, белки типа I прикреплены к липидной мембране с помощью стоп-трансферной якорной последовательности и имеют свои N-концевые домены, нацеленные на просвет ЭР во время синтеза. Типы II и III прикреплены с помощью сигнально-якорной последовательности, причем тип II нацелен на просвет ЭР с помощью своего C-концевого домена, в то время как тип III имеет свои N-концевые домены, нацеленные на просвет ЭР.

Структура

Однопроходный трансмембранный белок обычно состоит из трех доменов: внеклеточного домена , трансмембранного домена и внутриклеточного домена. Трансмембранный домен является наименьшим, примерно из 25 аминокислотных остатков , и образует альфа-спираль, вставленную в мембранный бислой. ECD обычно намного больше, чем ICD, и часто является глобулярным , тогда как многие ICD имеют относительно высокий беспорядок . [10] Некоторые белки этого класса функционируют как мономеры, но димеризация или олигомеризация более высокого порядка являются обычным явлением. [10] [11]

Эволюция

Число однопроходных трансмембранных белков в геноме организма значительно варьируется. Оно выше у эукариот , чем у прокариот , и у многоклеточных , чем у одноклеточных организмов . [12] Доля белков этого класса больше у людей, чем у модельных организмов Danio rerio (рыбка данио) и Caenorhabditis elegans (круглые черви), что позволяет предположить, что гены, кодирующие эти белки, подверглись расширению в линиях позвоночных и млекопитающих . [4]

Базы данных

Ссылки

  1. ^ "Однопроходный мембранный белок". www.uniprot.org .
  2. ^ Структурная биология мембран: с биохимическими и биофизическими основами , Мэри Лаки, 2014, Cambridge University Press , стр. 91.
  3. ^ Звилинг, Моти; Кочва, Узи; Аркин, Исайя Т. (2007). «Насколько важны трансмембранные спирали битопических мембранных белков?». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1768 (3): 387–392. doi :10.1016/j.bbamem.2006.11.019. PMID  17258687.
  4. ^ ab Pahl, Matthew C; Askinazi, Olga L; Hamilton, Catherine; Cheng, Irene; Cichewicz, Karol; Kuhn, Jason; Manohar, Sumanth; Deppmann, Christopher D (2013-10-18). "Signalling via Single-Pass Transmembrane Proteins". eLS : a0025160. doi :10.1002/9780470015902.a0025160. ISBN 978-0-470-01617-6.
  5. ^ Список однопроходных трансмембранных белков у человека согласно базе данных Membranome
  6. ^ "Однопроходный мембранный белок типа I". UniProt . Получено 15 июня 2021 г.
  7. ^ "Однопроходный мембранный белок типа II". UniProt . Получено 15 июня 2021 г.
  8. ^ "Однопроходный мембранный белок типа III". UniProt . Получено 15 июня 2021 г.
  9. ^ "Однопроходный мембранный белок типа IV". UniProt . Получено 15 июня 2021 г.
  10. ^ аб Бугге, Катрин; Линдорф-Ларсен, Крестен; Крагелунд, Бирте Б. (декабрь 2016 г.). «Понимание однопроходной передачи сигналов трансмембранных рецепторов со структурной точки зрения — чего нам не хватает?» (PDF) . Журнал ФЭБС . 283 (24): 4424–4451. дои : 10.1111/февраль 13793. ПМИД  27350538.
  11. ^ Valley, Christopher C.; Lewis, Andrew K.; Sachs, Jonathan N. (сентябрь 2017 г.). «Piecing it together: Unraveling the elusive structure-function relationship in single-pass membrane receptors». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1859 (9): 1398–1416. doi :10.1016/j.bbamem.2017.01.016. PMC 5487282. PMID  28089689 . 
  12. ^ Погожева, Ирина Д.; Ломизе, Андрей Л. (февраль 2018 г.). «Эволюция и адаптация однопроходных трансмембранных белков». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1860 (2): 364–377. дои : 10.1016/j.bbamem.2017.11.002. ПМИД  29129605.