stringtranslate.com

Гиббереллин

Гиббереллины ( ГК ) — это растительные гормоны , которые регулируют различные процессы развития , включая удлинение стебля , прорастание , период покоя , цветение , развитие цветков , а также старение листьев и плодов . [1] ГК являются одним из старейших известных классов растительных гормонов. Считается, что селекция (хотя и бессознательная) сортов сельскохозяйственных культур, у которых был дефицит синтеза ГК, была одной из ключевых движущих сил « зеленой революции » в 1960-х годах, [2] революции, которая, как считается, спасла более миллиарда долларов США. живет по всему миру. [3]

Химия

Все известные гиббереллины представляют собой дитерпеноидные кислоты, которые синтезируются терпеноидным путем в пластидах , а затем модифицируются в эндоплазматическом ретикулуме и цитозоле до достижения биологически активной формы. [4] Все гиббереллины образуются через энт -гиббереллановый скелет, но синтезируются через энт -каурен. Гиббереллины получили названия от GA 1 до GA n в порядке открытия. [5] Гиббереллиновая кислота , которая была первым гиббереллином, структурно охарактеризованным, представляет собой GA 3 . [6]

По состоянию на 2020 год [ 5] из растений, грибов и бактерий идентифицировано 136 ГК. [1] [6] [5]

Гиббереллины представляют собой тетрациклические дитерпеновые кислоты. Существует два класса в зависимости от наличия 19 или 20 атомов углерода. 19-углеродные гиббереллины, такие как гиббереллиновая кислота, потеряли углерод 20 и вместо этого обладают пятичленным лактонным мостиком, который соединяет атомы углерода 4 и 10. 19-углеродные формы, как правило, являются биологически активными формами гиббереллинов. . Гидроксилирование также оказывает большое влияние на биологическую активность гиббереллина. В целом, наиболее биологически активными соединениями являются дигидроксилированные гиббереллины, которые обладают гидроксильными группами как на углероде 3, так и на углероде 13. Гиббереллиновая кислота представляет собой дигидроксилированный гиббереллин. [7]

Биоактивные ГК

Биоактивными ГК являются GA 1 , GA 3 , GA 4 и GA 7 . [8] Между этими ГК есть три общие структурные особенности: гидроксильная группа на C-3β, карбоксильная группа на C-6 и лактон между C-4 и C-10. [8] 3β-гидроксильная группа может быть заменена на другие функциональные группы в положениях C-2 и/или C-3. [8] GA 5 и GA 6 являются примерами биоактивных ГК, не имеющих гидроксильной группы на C-3β. [8] Присутствие ГК 1 в различных видах растений позволяет предположить, что это обычная биоактивная ГК. [9]

Биологическая функция

1. Показано растение, лишенное гиббереллинов, имеющее длину междоузлия «0», а также являющееся карликовым растением. 2. Показывает среднее растение с умеренным количеством гиббереллинов и средней длиной междоузлий. 3. Показано растение с большим количеством гиббереллинов и поэтому имеющее гораздо большую длину междоузлий, поскольку гиббереллины способствуют делению клеток в стебле.

Гиббереллины участвуют в естественном процессе нарушения покоя и других аспектах прорастания . Прежде чем на ранних стадиях прорастания фотосинтетический аппарат достаточно разовьется, проросток питают запасенные энергетические запасы крахмала . Обычно при прорастании расщепление крахмала до глюкозы в эндосперме начинается вскоре после того, как семена подвергаются воздействию воды. [10] Считается, что гиббереллины в зародышах семян сигнализируют о гидролизе крахмала , индуцируя синтез фермента α- амилазы в алейроновых клетках. В модели индуцированной гиббереллином продукции α-амилазы показано, что гиббереллины (обозначенные GA), продуцируемые в щитке, диффундируют в алейроновые клетки, где стимулируют секрецию α-амилазы. [4] Затем α-амилаза гидролизует крахмал, которого много во многих семенах, до глюкозы, которая может использоваться в клеточном дыхании для производства энергии для зародыша семян. Исследования этого процесса показали, что гиббереллины вызывают более высокие уровни транскрипции гена, кодирующего фермент α-амилазы, чтобы стимулировать синтез α-амилазы. [7]

Гиббереллины производятся в большей массе, когда растение подвергается воздействию низких температур. Они стимулируют удлинение клеток, ломку и почкование, бессемянные плоды и прорастание семян. Гиббереллины вызывают прорастание семян, нарушая период покоя семян и действуя как химический посланник. Его гормон связывается с рецептором, а кальций активирует белок кальмодулин , а комплекс связывается с ДНК, вырабатывая фермент, стимулирующий рост эмбриона.

Метаболизм

Биосинтез

ГК обычно синтезируются по пути метилэритритфосфата (МЭП) у высших растений. [11] По этому пути биоактивная ГК производится из транс -геранилгеранилдифосфата (GGDP). [11] В пути MEP для получения ГК из GGDP используются три класса ферментов: синтез терпенов (TPS), монооксигеназы цитохрома P450 (P450) и 2-оксоглутарат-зависимые диоксигеназы (2ODD). [8] Путь MEP состоит из восьми этапов: [8]

  1. GGDP превращается в энт-копалилдифосфат (энт-ЦДФ) под действием энт -копалилдифосфатсинтазы (CPS).
  2. энт-ЦДФ превращается в энт-каурен под действием энт -кауренсинтазы (KS).
  3. энт-каурен превращается в энт-кауренол под действием энт -кауреноксидазы (КО).
  4. энт-кауренол преобразуется в энт-кауренал нокаутом
  5. энт-кауренал превращается в энт-кауреновую кислоту путем КО.
  6. энт-кауреновая кислота превращается в энт-7а-гидроксикауреновую кислоту под действием оксидазы энт-кауреновой кислоты (КАО).
  7. энт-7а-гидроксикауреновая кислота превращается в GA12-альдегид под действием КАО.
  8. GA12-альдегид преобразуется в GA12 с помощью КАО. GA12 преобразуется в биоактивный GA4 путем окисления C-20 и C-3, что осуществляется двумя растворимыми ODD: GA 20-оксидазой и GA 3-оксидазой.

Один или два гена кодируют ферменты, ответственные за первые этапы биосинтеза ГК у арабидопсиса и риса. [8] Нулевые аллели генов, кодирующих CPS, KS и KO, приводят к появлению карликовых арабидопсисов с дефицитом GA . [12] Семейства мультигенов кодируют 2ODD, которые катализируют образование GA 12 в биоактивный GA 4 . [8]

AtGA3ox1 и AtGA3ox2, два из четырех генов, кодирующих GA3ox у Arabidopsis , влияют на вегетативное развитие. [13] Стимулы окружающей среды регулируют активность AtGA3ox1 и AtGA3ox2 во время прорастания семян. [14] [15] У Arabidopsis сверхэкспрессия GA20ox приводит к увеличению концентрации GA. [16] [17]

Места биосинтеза

Большинство биоактивных ГК локализовано в активно растущих органах растений. [11] Гены GA20ox и GA3ox (гены, кодирующие GA 20-оксидазу и GA 3-оксидазу), а также ген SLENDER1 (ген передачи сигнала GA ) обнаружены в растущих органах риса, что позволяет предположить, что в их месте происходит биоактивный синтез ГК. действия на растущие органы растений. [18] Считается, что во время развития цветка тапетум пыльников является основным местом биосинтеза ГК. [18] [19]

Различия биосинтеза у грибов и низших растений

Растение Arabidopsis и гриб Gibberella fujikuroi обладают разными путями ГК и ферментами. [8] P450 у грибов выполняют функции, аналогичные функциям КАО у растений. [20] Функцию CPS и KS у растений выполняет один фермент CPS/KS у грибов. [21] [22] [23] У грибов гены биосинтеза ГК находятся на одной хромосоме, но у растений они обнаруживаются случайным образом на нескольких хромосомах. [24] [25] Растения производят небольшое количество GA 3 , поэтому GA 3 производится микроорганизмами для промышленных целей. В промышленности гиббереллиновую кислоту можно производить методом глубинной ферментации, но этот процесс дает низкий выход при высоких производственных затратах и, следовательно, более высокой продажной стоимости. Тем не менее, другим альтернативным процессом, позволяющим снизить затраты на производство GA 3 , является твердофазная ферментация (SSF), которая позволяет использование отходов агропромышленного производства. [26]

Катаболизм

Было идентифицировано несколько механизмов инактивации ГК. 2β-гидроксилирование дезактивирует GA и катализируется GA2-оксидазами (GA2oxs). [11] Некоторые GA2ox используют C19-GA в качестве субстратов, а другие GA2ox используют C20-GA. [27] [28] Цитохром P450 монооксигеназа, кодируемая удлиненным верхним междоузлием (eui), превращает ГК в 16α,17-эпоксиды. [29] Мутанты eui риса накапливают биоактивные ГК на высоких уровнях, что позволяет предположить, что монооксигеназа цитохрома P450 является основным ферментом, ответственным за дезактивацию ГК в рисе. [29] Гены Gamt1 и gamt2 кодируют ферменты, которые метилируют карбоксильную группу C-6 ГК. [30] У мутантов gamt1 и gamt2 концентрация ГК в развивающихся семенах увеличивается. [30]

Гомеостаз

Регулирование по принципу обратной связи и прямой связи поддерживает уровень биоактивных ГК в растениях. [31] [32] Уровни экспрессии AtGA20ox1 и AtGA3ox1 повышаются в среде с дефицитом ГК и снижаются после добавления биоактивных ГК, [14] [33] [34] [35] [36] И наоборот, экспрессия AtGA2ox1 и Уровень AtGA2ox2, генов деактивации ГК, увеличивается с добавлением ГК. [27]

Регулирование

Регуляция другими гормонами

Ауксин индол-3-уксусная кислота (ИУК) регулирует концентрацию GA 1 в удлиняющихся междоузлиях гороха. [37] Удаление IAA путем удаления апикальной почки, источника ауксина, снижает концентрацию GA 1 , а повторное введение IAA обращает эти эффекты вспять, увеличивая концентрацию GA 1 . [37] Это явление также наблюдалось у растений табака. [38] Ауксин увеличивает окисление GA 3 и снижает окисление GA 2 в ячмене. [39] Ауксин также регулирует биосинтез ГК во время развития плодов гороха. [40] Эти открытия на различных видах растений позволяют предположить, что ауксиновая регуляция метаболизма ГК может быть универсальным механизмом.

Этилен снижает концентрацию биоактивных ГК. [41]

Регулирование факторами окружающей среды

Недавние данные свидетельствуют о том, что колебания концентрации ГК влияют на регулируемое светом прорастание семян, фотоморфогенез во время деэтиоляции и регуляцию фотопериода удлинения стебля и цветения. [8] Анализ микрочипов показал, что около четверти генов, реагирующих на холод, связаны с генами, регулируемыми ГК, что позволяет предположить, что ГК влияет на реакцию на холодные температуры. [15] Растения снижают скорость роста при воздействии стресса. Взаимосвязь между уровнями ГК и количеством пережитого стресса была предположена для ячменя. [42]

Роль в развитии семян

Биоактивные ГК и уровни абсцизовой кислоты имеют обратную зависимость и регулируют развитие и прорастание семян. [43] [44] Уровни FUS3, транскрипционного фактора арабидопсиса , повышаются с помощью АБК и понижаются с помощью ГК, что позволяет предположить, что существует цикл регуляции, который устанавливает баланс ГК и АБК. [45]

Сигнальный механизм

Рецептор

В начале 1990-х годов было несколько доказательств того, что в семенах овса существует рецептор ГК , расположенный на плазматической мембране . Однако, несмотря на интенсивные исследования, на сегодняшний день не выделен ни один мембраносвязанный рецептор ГК. Это, наряду с открытием растворимого рецептора, нечувствительного к GA карлика 1 (GID1), заставило многих усомниться в существовании мембраносвязанного рецептора. [1]

Сигнальный путь GA-GID1-DELLA: в отсутствие GA белки DELLA связываются с факторами транскрипции (TF) и префолдинами (PFD) и ингибируют их. Когда присутствует GA, GID1 запускает деградацию DELLA и высвобождает TF и ​​PFD.

GID1 был впервые идентифицирован у риса [46] , а у Arabidopsis имеется три ортолога GID1: AtGID1a, b и c. [1] GID1 обладают высоким сродством к биоактивным ГК. [46] GA связывается со специфическим связывающим карманом на GID1; C3-гидроксил на GA вступает в контакт с тирозином-31 в кармане связывания GID1. [47] [48] Связывание GA с GID1 вызывает изменения в структуре GID1, в результате чего «крышка» на GID1 закрывает карман связывания GA. Движение этой крышки приводит к обнажению поверхности, которая позволяет связывать GID1 с белками DELLA. [47] [48]

Белки DELLA: репрессия репрессора

Белки DELLA, такие как SLR1 у риса или GAI и RGA у арабидопсиса, являются репрессорами развития растений. DELLA подавляют прорастание семян, рост семян и цветение, а GA обращает эти эффекты вспять. [49] Белки DELLA характеризуются наличием мотива DELLA ( аспартат - глутамат - лейцин -лейцин- аланин или DELLA в однобуквенном аминокислотном коде ). [50]

Когда GA связывается с рецептором GID1, он усиливает взаимодействие между белками GID1 и DELLA, образуя комплекс GA-GID1-DELLA. Считается, что в комплексе GA-GID1-DELLA белки DELLA претерпевают изменения в структуре, которые позволяют им связываться с белками F-бокса (SLY1 у арабидопсиса или GID2 у риса). [51] [50] [52] Белки F-box катализируют добавление убиквитина к своим мишеням. [51] Добавление убиквитина к белкам DELLA способствует их деградации через 26S-протеосому . [50] Деградация белков DELLA освобождает клетки от их репрессивного воздействия.

Мишени белков DELLA

Транскрипционные факторы

Первыми идентифицированными мишенями белков DELLA были ФАКТОРЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ФИТОХРОМА (PIF). PIFs представляют собой факторы транскрипции , которые негативно регулируют передачу световых сигналов и являются сильными промоутерами роста элонгации. В присутствии GA DELLA разрушаются, что позволяет PIF способствовать удлинению. [53] Позже было обнаружено, что DELLA подавляют большое количество других факторов транскрипции, среди которых положительные регуляторы передачи сигналов ауксина , брассиностероида и этилена . [54] [55] DELLA могут подавлять факторы транскрипции, либо останавливая их связывание с ДНК, либо способствуя их деградации. [53]

Префолдины и сборка микротрубочек

Помимо репрессии факторов транскрипции, DELLA также связываются с префолдинами (PFD). PFD являются молекулярными шаперонами , то есть помогают в сворачивании других белков. PFD функционируют в цитозоле , но когда DELLA связываются с PFD, они ограничиваются ядром . Важной функцией PFD является помощь в сворачивании β-тубулина . Таким образом, в отсутствие GA (при высоком уровне белков DELLA) функция PDF снижается и клеточный пул β-тубулина снижается. Когда присутствует GA, DELLA разрушаются, PDFs могут перемещаться в цитозоль и способствовать сворачиванию β-тубулина. β-тубулин является жизненно важным компонентом цитоскелета ( в форме микротрубочек ). Таким образом, ГК позволяет реорганизовать цитоскелет и удлинить клетки. [56]

Микротрубочки также необходимы для транспортировки мембранных везикул . Транспортировка мембранных пузырьков необходима для правильного позиционирования нескольких переносчиков гормонов . Одними из наиболее хорошо изученных переносчиков гормонов являются белки PIN , которые отвечают за перемещение гормона ауксина между клетками. В отсутствие GA белки DELLA снижают уровень микротрубочек и тем самым ингибируют перемещение мембранных везикул. Это снижает уровень белков PIN на клеточной мембране и уровень ауксина в клетке. ГК обращает этот процесс вспять и обеспечивает транспортировку белка PIN к клеточной мембране, повышая уровень ауксина в клетке. [57]

Рекомендации

  1. ^ abcd Хедден П., Спонсел V (2015). «Век исследований гиббереллинов». Журнал регулирования роста растений . 34 (4): 740–60. дои : 10.1007/s00344-015-9546-1. ПМЦ  4622167 . ПМИД  26523085.
  2. ^ Спилмейер В., Эллис М.Х., Чендлер П.М. (июнь 2002 г.). «Полуварф (sd-1), рис «зеленой революции», содержит дефектный ген гиббереллин-20-оксидазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (13): 9043–8. Бибкод : 2002PNAS...99.9043S. дои : 10.1073/pnas.132266399 . ПМК 124420 . ПМИД  12077303. 
  3. ^ «Норман Борлоуг: миллиард спасенных жизней» . www.agbioworld.org . Проверено 11 мая 2018 г.
  4. ^ аб Кэмпбелл Н. , Рик Дж.Б. (2002). Биология (6-е изд.). Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс. ISBN 9780805366242.
  5. ^ abc Спонсел, Валери М.; Хедден, Питер (2010), Дэвис, Питер Дж. (редактор), «Биосинтез и инактивация гиббереллина», Растительные гормоны , Дордрехт: Springer Нидерланды, стр. 63–94, номер документа : 10.1007/978-1-4020-2686- 7_4, ISBN 978-1-4020-2684-3, получено 29 января 2022 г.
  6. ^ Аб Хедден, Питер (23 ноября 2020 г.). «Современное состояние исследований биосинтеза гиббереллина». Физиология растений и клеток . 61 (11): 1832–1849. дои : 10.1093/pcp/pcaa092. ISSN  1471-9053. ПМЦ 7758035 . ПМИД  32652020. 
  7. ^ аб "Гиббереллины". ДоступНаука . дои : 10.1036/1097-8542.289000.
  8. ^ abcdefghij Ямагути С (2008). «Метаболизм гиббереллина и его регуляция». Ежегодный обзор биологии растений . 59 : 225–51. doi : 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092804. ПМИД  18173378.
  9. ^ Макмиллан Дж (декабрь 2001 г.). «Наличие гиббереллинов в сосудистых растениях, грибах и бактериях». Журнал регулирования роста растений . 20 (4): 387–442. дои : 10.1007/s003440010038. PMID  11986764. S2CID  44504525.
  10. ^ Дэвис П.Дж. "Рост растений". ДоступНаука . дои : 10.1036/1097-8542.523000.
  11. ^ abcd Хедден П., Томас С.Г. (май 2012 г.). «Биосинтез гиббереллина и его регуляция». Биохимический журнал . 444 (1): 11–25. дои : 10.1042/BJ20120245. PMID  22533671. S2CID  25627726.
  12. ^ Курнниф М., ван дер Вин Дж. Х. (ноябрь 1980 г.). «Индукция и анализ чувствительных к гиббереллину мутантов Arabidopsis thaliana (L.) heynh». Теоретическая и прикладная генетика . 58 (6): 257–63. дои : 10.1007/BF00265176. PMID  24301503. S2CID  22824299.
  13. ^ Митчум М.Г., Ямагути С., Ханада А., Кувахара А., Ёсиока Ю., Като Т., Табата С., Камия Ю., Сан Т.П. (март 2006 г.). «Различные и перекрывающиеся роли двух гиббереллин-3-оксидаз в развитии Arabidopsis». Заводской журнал . 45 (5): 804–18. дои : 10.1111/j.1365-313X.2005.02642.x . ПМИД  16460513.
  14. ^ аб Ямагути С., Смит М.В., Браун Р.Г., Камия Ю., Сан Т. (декабрь 1998 г.). «Фитохромная регуляция и дифференциальная экспрессия генов гиббереллина-3-бета-гидроксилазы в прорастающих семенах арабидопсиса». Растительная клетка . 10 (12): 2115–26. дои : 10.1105/tpc.10.12.2115. ПМК 143973 . ПМИД  9836749. 
  15. ^ аб Ямаути Ю, Огава М, Кувахара А, Ханада А, Камия Ю, Ямагути С (февраль 2004 г.). «Активация биосинтеза гиббереллина и пути реакции на низкую температуру при пропитывании семян Arabidopsis thaliana». Растительная клетка . 16 (2): 367–78. дои : 10.1105/tpc.018143. ПМК 341910 . ПМИД  14729916. 
  16. ^ Коулз Дж. П., Филлипс А. Л., Крокер С. Дж., Гарсиа-Лепе Р., Льюис М. Дж., Хедден П. (март 1999 г.). «Модификация производства гиббереллина и развития растений у Arabidopsis путем смысловой и антисмысловой экспрессии генов гиббереллин-20-оксидазы». Заводской журнал . 17 (5): 547–56. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00410.x. ПМИД  10205907.
  17. ^ Хуанг С., Раман А.С., Реам Дж.Э., Фудзивара Х., Черни Р.Э., Браун С.М. (ноябрь 1998 г.). «Сверхэкспрессия 20-оксидазы приводит к фенотипу сверхпродукции гиббереллина у арабидопсиса». Физиология растений . 118 (3): 773–81. дои : 10.1104/стр.118.3.773. ПМК 34787 . ПМИД  9808721. 
  18. ^ аб Канеко М., Ито Х., Инукай Ю., Сакамото Т., Уэгучи-Танака М., Ашикари М., Мацуока М. (июль 2003 г.). «Где происходит биосинтез гиббереллина и передача сигналов гиббереллина в растениях риса?». Заводской журнал . 35 (1): 104–15. дои : 10.1046/j.1365-313X.2003.01780.x . ПМИД  12834406.
  19. ^ Ито Х, Танака-Уэгути М, Кавайде Х, Чен X, Камия Ю, Мацуока М (октябрь 1999 г.). «Ген, кодирующий 3-бета-гидроксилазу гиббереллина табака, экспрессируется в месте действия ГК во время удлинения стебля и развития цветочных органов». Заводской журнал . 20 (1): 15–24. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00568.x . ПМИД  10571861.
  20. ^ Рохас MC, Хедден П., Гаскин П., Тудзинский Б. (май 2001 г.). «Ген P450-1 Gibberella fujikuroi кодирует многофункциональный фермент биосинтеза гиббереллина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (10): 5838–43. Бибкод : 2001PNAS...98.5838R. дои : 10.1073/pnas.091096298 . ПМК 33300 . ПМИД  11320210. 
  21. ^ Кавайде Х., Имаи Р., Сасса Т., Камия Ю. (август 1997 г.). «Энт-кауренсинтаза из гриба Phaeosphaeria sp. L487. Выделение кДНК, характеристика и бактериальная экспрессия бифункциональной дитерпенциклазы в биосинтезе гиббереллина грибов». Журнал биологической химии . 272 (35): 21706–12. дои : 10.1074/jbc.272.35.21706 . ПМИД  9268298.
  22. ^ Тоёмасу Т., Кавайде Х., Ишизаки А., Шинода С., Оцука М., Мицухаси В., Сасса Т. (март 2000 г.). «Клонирование полноразмерной кДНК, кодирующей энт-кауренсинтазу из Gibberella fujikuroi: функциональный анализ бифункциональной дитерпенциклазы». Бионауки, биотехнологии и биохимия . 64 (3): 660–4. дои : 10.1271/bbb.64.660 . ПМИД  10803977.
  23. ^ Тудзинский Б., Кавайде Х., Камия Ю. (сентябрь 1998 г.). «Биосинтез гиббереллина у Gibberella fujikuroi: клонирование и характеристика гена копалилдифосфатсинтазы». Современная генетика . 34 (3): 234–40. дои : 10.1007/s002940050392. PMID  9745028. S2CID  3021994.
  24. ^ Хедден П., Филлипс А.Л., Рохас М.К., Каррера Э., Тудзинский Б. (декабрь 2001 г.). «Биосинтез гиббереллина в растениях и грибах: случай конвергентной эволюции?». Журнал регулирования роста растений . 20 (4): 319–331. дои : 10.1007/s003440010037. PMID  11986758. S2CID  25623658.
  25. ^ Кавайде Х (март 2006 г.). «Биохимический и молекулярный анализ биосинтеза гиббереллина у грибов». Бионауки, биотехнологии и биохимия . 70 (3): 583–90. дои : 10.1271/bbb.70.583. PMID  16556972. S2CID  20952424.
  26. ^ Лопес А.Л., Сильва Д.Н., Родригес С., Коста Х.Л., Мачадо М.П., ​​Пенья Р.О., Биаси Л.А., Рикардо С. (2013). «Экстракт, ферментированный гиббереллиновой кислотой, полученный твердофазной ферментацией с использованием цитрусовой мякоти Fusarium moniliforme: влияние на Lavandula angustifolia Mill., культивируемую in vitro». Пак Джей Бот . 45 : 2057–2064.
  27. ^ аб Томас С.Г., Филлипс А.Л., Хедден П. (апрель 1999 г.). «Молекулярное клонирование и функциональная экспрессия гиббереллин-2-оксидаз, многофункциональных ферментов, участвующих в дезактивации гиббереллина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (8): 4698–703. Бибкод : 1999PNAS...96.4698T. дои : 10.1073/pnas.96.8.4698 . ПМК 16395 . ПМИД  10200325. 
  28. ^ Шомбург FM, Биззелл CM, Ли DJ, Zeevaart JA, Амасино RM (январь 2003 г.). «Сверхэкспрессия нового класса гиббереллин-2-оксидаз снижает уровень гиббереллина и создает карликовые растения». Растительная клетка . 15 (1): 151–63. дои : 10.1105/tpc.005975. ПМК 143488 . ПМИД  12509528. 
  29. ^ Аб Чжу Ю, Номура Т, Сюй Ю, Чжан Ю, Пэн Ю, Мао Б, Ханада А, Чжоу Х, Ван Р, Ли П, Чжу X, Мандер Л.Н., Камия Ю, Ямагути С, Хэ Z (февраль 2006 г.) . «Удлиненное верхнее междоузлие кодирует монооксигеназу цитохрома P450, которая эпоксидирует гиббереллины в новой реакции дезактивации в рисе». Растительная клетка . 18 (2): 442–56. дои : 10.1105/tpc.105.038455. ПМК 1356550 . ПМИД  16399803. 
  30. ^ ab Варбанова М, Ямагути С, Ян Ю, Маккелви К, Ханада А, Борохов Р, Ю Ф, Джикумару Ю, Росс Дж, Кортес Д, Ма СДж, Ноэль Дж. П., Мандер Л, Шулаев В, Камия Ю, Родермель С, Вайс Д., Пичерский Э. (январь 2007 г.). «Метилирование гиббереллинов арабидопсисом GAMT1 и GAMT2». Растительная клетка . 19 (1): 32–45. дои : 10.1105/tpc.106.044602. ПМК 1820973 . ПМИД  17220201. 
  31. ^ Хедден П., Филлипс А.Л. (декабрь 2000 г.). «Метаболизм гиббереллина: новые открытия, открытые генами». Тенденции в науке о растениях . 5 (12): 523–30. дои : 10.1016/S1360-1385(00)01790-8. ПМИД  11120474.
  32. ^ Ольшевский Н., Сан Т.П., Гублер Ф. (2002). «Передача сигналов гиббереллина: биосинтез, катаболизм и пути ответа». Растительная клетка . 14 Дополнение (Дополнение): S61–80. дои : 10.1105/tpc.010476. ПМК 151248 . ПМИД  12045270. 
  33. ^ Чан Х.Х., Хван И, Гудман Х.М. (февраль 1995 г.). «Выделение локуса Arabidopsis GA4». Растительная клетка . 7 (2): 195–201. дои : 10.1105/tpc.7.2.195. ПМК 160775 . ПМИД  7756830. 
  34. ^ Мацусита А, Фурумото Т, Исида С, Такахаси Ю (март 2007 г.). «AGF1, белок AT-крючка, необходим для отрицательной обратной связи AtGA3ox1, кодирующего GA 3-оксидазу». Физиология растений . 143 (3): 1152–62. дои : 10.1104/стр.106.093542. ПМК 1820926 . ПМИД  17277098. 
  35. ^ Филлипс А.Л., Уорд Д.А., Укнес С., Эпплфорд Н.Е., Ланге Т., Хаттли А.К., Гаскин П., Гребе Дж.Э., Хедден П. (июль 1995 г.). «Выделение и экспрессия трех клонов кДНК гиббереллин-20-оксидазы из Arabidopsis». Физиология растений . 108 (3): 1049–57. дои : 10.1104/стр.108.3.1049. ПМК 157456 . ПМИД  7630935. 
  36. ^ Сюй Ю.Л., Ли Л., Гейдж Д.А., Зиваарт Дж.А. (май 1999 г.). «Регуляция экспрессии GA5 по обратной связи и метаболическая инженерия уровней гиббереллина у арабидопсиса». Растительная клетка . 11 (5): 927–36. дои : 10.1105/tpc.11.5.927. ПМЦ 144230 . ПМИД  10330476. 
  37. ^ ab Росс Дж. Дж., О'Нил Д. П., Смит Дж. Дж., Керкхоффс Л. Х., Эллиотт Р. К. (март 2000 г.). «Доказательства того, что ауксин способствует биосинтезу гиббереллина А1 в горохе». Заводской журнал . 21 (6): 547–52. дои : 10.1046/j.1365-313x.2000.00702.x . ПМИД  10758505.
  38. ^ Волбанг CM, Росс Джей-Джей (ноябрь 2001 г.). «Ауксин способствует биосинтезу гиббереллина в обезглавленных растениях табака». Планта . 214 (1): 153–7. Бибкод : 2001Plant.214..153W. дои : 10.1007/s004250100663. PMID  11762165. S2CID  31185063.
  39. ^ Волбанг СМ, Чендлер ПМ, Смит Дж. Дж., Росс Дж. Дж. (февраль 2004 г.). «Ауксин из развивающегося соцветия необходим для биосинтеза активных гиббереллинов в стеблях ячменя». Физиология растений . 134 (2): 769–76. дои : 10.1104/стр.103.030460. ПМЦ 344552 . ПМИД  14730077. 
  40. ^ Нго П., Озга Дж.А., Райнеке Д.М. (июль 2002 г.). «Специфика ауксиновой регуляции экспрессии гена гиббереллин-20-оксидазы в околоплоднике гороха». Молекулярная биология растений . 49 (5): 439–48. дои : 10.1023/А: 1015522404586. PMID  12090620. S2CID  22530544.
  41. ^ Ахард П., Багур М., Чаппл А., Хедден П., Ван дер Стратен Д., Генщик П., Мориц Т., Харберд Н.П. (апрель 2007 г.). «Гормон стресса растений этилен контролирует цветочный переход посредством DELLA-зависимой регуляции генов, определяющих меристему цветка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (15): 6484–9. Бибкод : 2007PNAS..104.6484A. дои : 10.1073/pnas.0610717104 . ПМК 1851083 . ПМИД  17389366. 
  42. ^ Веттаккоруманкав Н.Н., Фальк Д., Саксена П., Флетчер Р.А. (1999). «Решающая роль гиббереллинов в защите растений от стресса». Физиология растений и клеток . 40 (5): 542–548. doi : 10.1093/oxfordjournals.pcp.a029575 .
  43. ^ Батдж С.Л., Росс Дж.Дж., Рид Дж.Б. (1999). «Уровни абсцизовой кислоты в семенах мутанта lh-2 с дефицитом гиббереллина гороха (Pisum sativum)». Физиология Плантарум . 195 (3): 485–490. дои : 10.1034/j.1399-3054.1999.105313.x .
  44. ^ Уайт CN, Пробстинг WM, Хедден П., Ривин CJ (апрель 2000 г.). «Гиббереллины и развитие семян кукурузы. I. Доказательства того, что баланс гиббереллина и абсцизовой кислоты регулирует пути прорастания и созревания». Физиология растений . 122 (4): 1081–8. дои : 10.1104/стр.122.4.1081. ПМК 58942 . ПМИД  10759503. 
  45. ^ Газзаррини С., Цучия Ю., Лумба С., Окамото М., МакКорт П. (сентябрь 2004 г.). «Фактор транскрипции FUSCA3 контролирует сроки развития Arabidopsis посредством гормонов гиббереллина и абсцизовой кислоты». Развивающая клетка . 7 (3): 373–85. дои : 10.1016/j.devcel.2004.06.017 . ПМИД  15363412.
  46. ^ ab Уэгути-Танака М, Накадзима М, Като Э, Омия Х, Асано К, Саджи С, Хонгю X, Асикари М, Китано Х, Ямагути I, Мацуока М (июль 2007 г.). «Молекулярные взаимодействия растворимого рецептора гиббереллина, GID1, с рисовым белком DELLA, SLR1 и гиббереллином». Растительная клетка . 19 (7): 2140–55. дои : 10.1105/tpc.106.043729. ЧВК 1955699 . ПМИД  17644730. 
  47. ^ аб Мурасе К., Хирано Ю., Сан Т.П., Хакосима Т. (ноябрь 2008 г.). «Индуцированное гиббереллином распознавание DELLA рецептором гиббереллина GID1». Природа . 456 (7221): 459–63. Бибкод : 2008Natur.456..459M. дои : 10.1038/nature07519. PMID  19037309. S2CID  16280595.
  48. ^ аб Симада А., Уэгути-Танака М., Накацу Т., Накадзима М., Наоэ Ю., Омия Х., Като Х., Мацуока М. (ноябрь 2008 г.). «Структурная основа распознавания гиббереллина его рецептором GID1». Природа . 456 (7221): 520–3. Бибкод : 2008Natur.456..520S. дои : 10.1038/nature07546. PMID  19037316. S2CID  205215510.
  49. ^ Ахард П., Генщик П. (2009). «Освобождение тормозов роста растений: как ГК отключают белки DELLA». Журнал экспериментальной ботаники . 60 (4): 1085–92. дои : 10.1093/jxb/ern301 . ПМИД  19043067.
  50. ^ abc Давьер Ж.М., Ашар П. (март 2013 г.). «Передача сигналов гиббереллина в растениях». Разработка . 140 (6): 1147–51. дои : 10.1242/dev.087650 . ПМИД  23444347.
  51. ^ ab Лехнер Э., Ахард П., Вансири А., Потушак Т., Генщик П. (декабрь 2006 г.). «Белки F-box повсюду». Современное мнение в области биологии растений . 9 (6): 631–8. Бибкод : 2006COPB....9..631L. дои : 10.1016/j.pbi.2006.09.003. ПМИД  17005440.
  52. ^ Макгиннис К.М., Томас С.Г., Соул Дж.Д., Стрейдер Л.К., Зейл Дж.М., Сан Т.П., Стебер К.М. (май 2003 г.). «Ген Arabidopsis SLEEPY1 кодирует предполагаемую субъединицу F-бокса убиквитинлигазы SCF E3». Растительная клетка . 15 (5): 1120–30. дои : 10.1105/tpc.010827. ПМК 153720 . ПМИД  12724538. 
  53. ^ Аб Чжэн Ю, Гао З, Чжу З (октябрь 2016 г.). «Модули DELLA-PIF: старые собаки учатся новым трюкам». Тенденции в науке о растениях . 21 (10): 813–815. doi :10.1016/j.tplants.2016.08.006. ПМИД  27569991.
  54. ^ О Э, Чжу JY, Бай М.И., Аренхарт Р.А., Сунь Ю, Ван Цзы (май 2014 г.). «Удлинение клеток регулируется посредством центральной цепи взаимодействующих факторов транскрипции в гипокотиле Arabidopsis». электронная жизнь . 3 . doi : 10.7554/eLife.03031 . ПМК 4075450 . ПМИД  24867218. 
  55. ^ Марин-де ла Роса Н., Сотильо Б., Мишкольци П., Гиббс DJ, Висенте Дж., Карбонеро П., Онате-Санчес Л., Холдсворт М.Дж., Бхалерао Р., Алабади Д., Бласкес М.А. (октябрь 2014 г.). «Крупномасштабная идентификация связанных с гиббереллином факторов транскрипции определяет ФАКТОРЫ РЕАКЦИИ НА ЭТИЛЕН группы VII как функциональных партнеров DELLA». Физиология растений . 166 (2): 1022–32. дои : 10.1104/стр.114.244723. ПМК 4213073 . ПМИД  25118255. 
  56. ^ Локасио А, Бласкес М.А., Алабади Д. (май 2013 г.). «Динамическая регуляция организации корковых микротрубочек посредством взаимодействия префолдин-DELLA». Современная биология . 23 (9): 804–9. Бибкод : 2013CBio...23..804L. дои : 10.1016/j.cub.2013.03.053 . hdl : 10251/66422 . ПМИД  23583555.
  57. ^ Саланенко Ю, Верстратен И, Лёфке С, Табата К, Нарамото С, Гланк М, Фримл Дж (апрель 2018 г.). «Передача сигналов гиббереллина DELLA нацелена на ретромерный комплекс, чтобы перенаправить транспорт белка на плазматическую мембрану». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (14): 3716–3721. Бибкод : 2018PNAS..115.3716S. дои : 10.1073/pnas.1721760115 . ПМЦ 5889667 . ПМИД  29463731. 

Внешние ссылки