stringtranslate.com

Полимераза

Структура Taq ДНК-полимеразы

В биохимии полимераза — это фермент ( КФ 2.7.7.6/7/19/48/49), который синтезирует длинные цепи полимеров или нуклеиновых кислот . ДНК-полимераза и РНК -полимераза используются для сборки молекул ДНК и РНК соответственно путем копирования цепи ДНК-матрицы с использованием взаимодействий спаривания оснований или репликации РНК по полулестнице.

ДНК-полимераза из термофильной бактерии Thermus aquaticus ( Taq ) ( PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) используется в полимеразной цепной реакции — важном методе молекулярной биологии .

Полимераза может быть зависимой от матрицы или независимой от матрицы. Поли-А-полимераза является примером независимой от матрицы полимеразы. Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза также известна своей независимой от матрицы и зависимой от матрицы активностью.

По функции

По структуре

Полимеразы обычно делятся на два суперсемейства: складка «правой руки» ( InterPro :  IPR043502 ) и складка «двойной пси- бета-бочка » (часто просто «двойной ствол»). Первая наблюдается почти во всех ДНК-полимеразах и почти во всех вирусных односубъединичных полимеразах; они отмечены консервативным доменом «ладони». [2] Последняя наблюдается во всех многосубъединичных РНК-полимеразах, в cRdRP и в ДНК-полимеразах «семейства D», обнаруженных у архей. [3] [4] Семейство «X», представленное ДНК-полимеразой бета , имеет лишь неопределенную форму «ладони» и иногда считается другим суперсемейством ( InterPro :  IPR043519 ). [5]

Праймазы обычно не попадают ни в одну из категорий. Бактериальные праймазы обычно имеют домен Toprim и связаны с топоизомеразами и митохондриальной геликазой twinkle . [6] Архейные и эукариотические праймазы образуют неродственное семейство AEP, возможно, связанное с полимеразной пальмой. Оба семейства, тем не менее, ассоциируются с одним и тем же набором геликаз. [7]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (сентябрь 2016 г.). «Структурная основа для новой шаблонной активности терминальной дезоксинуклеотидилтрансферазы: последствия для рекомбинации V(D)J». Структура . 24 (9): 1452–63. doi : 10.1016/j.str.2016.06.014 . PMID  27499438.
  2. ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (август 1997). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса». Structure . 5 (8): 1109–22. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . PMID  9309225.
  3. ^ Cramer P (февраль 2002). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Current Opinion in Structural Biology . 12 (1): 89–97. doi :10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID  11839495.
  4. ^ Sauguet L (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство полимераз с двумя стволами: структура, функция и эволюция». Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. doi : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . PMID  31103775.
  5. ^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (декабрь 2006 г.). «Структура полимеразы РНК-интерференции связывает подавление РНК и транскрипцию». PLoS Biology . 4 (12): e434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . PMC 1750930. PMID  17147473 . 
  6. ^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (сентябрь 1998 г.). "Toprim — консервативный каталитический домен в топоизомеразах типа IA и II, праймазах типа DnaG, нуклеазах семейства OLD и белках RecR". Nucleic Acids Research . 26 (18): 4205–13. doi :10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817 . PMID  9722641. 
  7. ^ Айер Л.М., Кунин Э.В., Лейпе Д.Д., Аравинд Л. (2005). «Происхождение и эволюция суперсемейства архео-эукариотических примаз и связанных с ними белков пальмового домена: структурные идеи и новые члены». Nucleic Acids Research . 33 (12): 3875–96. doi :10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112  . 

Внешние ссылки