stringtranslate.com

АТФ-синтаза

АТФ-синтаза представляет собой фермент , который катализирует образование молекулы-хранилища энергии аденозинтрифосфата (АТФ) с использованием аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата (P i ). АТФ-синтаза представляет собой молекулярную машину . Общая реакция, катализируемая АТФ-синтазой:

АТФ-синтаза расположена через клеточную мембрану и образует отверстие, через которое протоны могут пересекать области с высокой концентрацией в области с низкой концентрацией, передавая энергию для синтеза АТФ. Этот электрохимический градиент генерируется цепью переноса электронов и позволяет клеткам хранить энергию в виде АТФ для последующего использования. В прокариотических клетках АТФ-синтаза располагается через плазматическую мембрану , а в эукариотических клетках — через внутреннюю митохондриальную мембрану . У организмов, способных к фотосинтезу, через тилакоидную мембрану имеется также АТФ-синтаза , которая у растений расположена в хлоропластах , а у цианобактерий — в цитоплазме .

Эукариотические АТФ-синтазы представляют собой F-АТФазы , работающие «обратно» по отношению к АТФазе . Данная статья посвящена в основном этому типу. F-АТФаза состоит из двух основных субъединиц, FO и F 1 , которые имеют вращательный моторный механизм, позволяющий производить АТФ. [1] [2]

Номенклатура

Фракция F 1 получила свое название от термина «Фракция 1», а F O (записанная буквой «о», а не «ноль») получила свое название от того, что она является фракцией связывания олигомицина , типа антибиотика природного происхождения, который способен ингибировать FO- единицу АТФ-синтазы. [3] [4] Эти функциональные области состоят из разных белковых субъединиц — см. таблицы. Этот фермент используется в синтезе АТФ посредством аэробного дыхания.

Структура и функции

Митохондриальная АТФ-синтаза крупного рогатого скота. Области F O , F 1 , ось и статор имеют цветовую маркировку пурпурного, зеленого, оранжевого и голубого цветов соответственно, т.е. FO , F 1 , ось , статор . [5] [6]
Упрощенная модель F O F 1 -АТФазы, известной как АТФ-синтаза E. coli . Субъединицы фермента помечены соответствующим образом.
Двигатель вращения АТФ-синтазы.

Расположенная внутри тилакоидной мембраны и внутренней мембраны митохондрий , АТФ-синтаза состоит из двух областей F O и F 1 . F O вызывает вращение F 1 и состоит из c-кольца и субъединиц a, двух b, F6. F 1 состоит из субъединиц α, β, γ и δ. F 1 имеет водорастворимую часть, способную гидролизовать АТФ. С другой стороны, FO имеет в основном гидрофобные области . F O F 1 создает путь для движения протонов через мембрану. [7]

Ф 1 регион

Часть F 1 АТФ-синтазы гидрофильна и отвечает за гидролиз АТФ. Единица F 1 выступает в пространство митохондриального матрикса . Субъединицы α и β образуют гексамер с 6 сайтами связывания. Три из них каталитически неактивны и связывают АДФ.

Три другие субъединицы катализируют синтез АТФ. Остальные субъединицы F 1 γ, δ и ε являются частью вращательного моторного механизма (ротор/ось). Субъединица γ позволяет β претерпевать конформационные изменения (т.е. закрытое, полуоткрытое и открытое состояния), которые позволяют АТФ связываться и высвобождаться после синтеза. Частица F 1 имеет большие размеры и ее можно увидеть в просвечивающем электронном микроскопе путем негативного окрашивания. [8] Это частицы диаметром 9 нм, которые пронизывают внутреннюю мембрану митохондрий.

Ф О регион

F O субъединица F6 из периферической области стебля АТФ-синтазы. [10]

F O представляет собой водонерастворимый белок с восемью субъединицами и трансмембранным кольцом. Кольцо имеет тетрамерную форму с белком спираль-петля-спираль , который претерпевает конформационные изменения при протонировании и депротонировании, заставляя соседние субъединицы вращаться, вызывая вращение FO, что затем также влияет на конформацию F 1 , что приводит к переключению состояний. альфа- и бета-субъединиц. Область F O АТФ-синтазы представляет собой протонную пору, встроенную в мембрану митохондрий. Он состоит из трех основных субъединиц: а, b и с. Шесть субъединиц c составляют кольцо ротора, а субъединица b образует стебель, соединяющийся с F 1 OSCP, который предотвращает вращение гексамера αβ. Субъединица a соединяет b с кольцом c. [11] У людей есть шесть дополнительных субъединиц: d , e , f , g , F6 и 8 (или A6L). Эта часть фермента расположена во внутренней мембране митохондрий и связывает транслокацию протона с вращением, вызывающим синтез АТФ в области F 1 .

У эукариот митохондриальный FO образует димеры, изгибающие мембрану. Эти димеры самоорганизуются в длинные ряды на концах крист , что, возможно, является первым этапом формирования крист. [12] Атомная модель димерной области FO дрожжей была определена методом криоЭМ с общим разрешением 3,6 Å. [13]

Привязка модели

Механизм АТФ-синтазы. АДФ и Pi ( розовый) показаны объединенными в АТФ (красный), в то время как вращающаяся субъединица γ (гамма) черного цвета вызывает конформационные изменения.
Изображение АТФ-синтазы с использованием хемиосмотического протонного градиента для обеспечения синтеза АТФ посредством окислительного фосфорилирования .

В 1960-1970-х годах Пол Бойер , профессор Калифорнийского университета в Лос -Анджелесе, разработал теорию механизма изменения связывания, или триггера, которая постулировала, что синтез АТФ зависит от конформационных изменений АТФ-синтазы, вызванных вращением гамма-субъединицы. Исследовательская группа Джона Э. Уокера , работавшего тогда в Лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже , кристаллизовала каталитический домен F 1 АТФ-синтазы. Эта структура, являвшаяся на тот момент крупнейшей асимметричной белковой структурой, указывала на то, что модель ротационного катализа Бойера, по сути, верна. За объяснение этого Бойер и Уокер получили половину Нобелевской премии по химии 1997 года .

Кристаллическая структура F 1 демонстрирует чередующиеся альфа- и бета- субъединицы (по три каждой), расположенные как сегменты апельсина вокруг вращающейся асимметричной гамма-субъединицы. Согласно современной модели синтеза АТФ (известной как альтернирующая каталитическая модель), трансмембранный потенциал, создаваемый катионами протонов (H+), доставляемыми электрон-транспортной цепью, вытесняет катионы протонов (H+) из межмембранного пространства через мембрану через мембрану. F O- область АТФ-синтазы. Часть FO ( кольцо c-субъединиц ) вращается при прохождении протонов через мембрану. С -кольцо плотно прикреплено к асимметричному центральному стеблю (состоящему в основном из гамма-субъединицы), заставляя его вращаться внутри альфа- 3- бета - 3 F1 , в результате чего три каталитических сайта связывания нуклеотидов претерпевают ряд конформационных изменений, которые приводят к синтезу АТФ. Главным субъединицам F 1 не позволяется вращаться в соответствии с центральным ротором стебля с помощью периферического стебля, который соединяет альфа 3 бета 3 с невращающейся частью FO . Структура интактной АТФ-синтазы в настоящее время известна с низким разрешением благодаря исследованиям комплекса с помощью электронной криомикроскопии (крио-ЭМ). Крио-ЭМ модель АТФ-синтазы предполагает, что периферический стебель представляет собой гибкую структуру, которая обволакивает комплекс при соединении F 1 с F O . При правильных условиях ферментативная реакция также может осуществляться в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ вызывает перекачку протонов через мембрану.

Механизм изменения связывания включает в себя циклическое перемещение активного сайта β-субъединицы между тремя состояниями. [14] В «рыхлом» состоянии АДФ и фосфат попадают в активный центр; на соседней диаграмме это показано розовым цветом. Затем фермент претерпевает изменение формы и сближает эти молекулы, при этом активный центр оказывается в «плотном» состоянии (показано красным), связывая вновь полученную молекулу АТФ с очень высоким сродством . Наконец, активный сайт возвращается в открытое состояние (оранжевый), высвобождая АТФ и связывая больше АДФ и фосфата, готовясь к следующему циклу производства АТФ. [15]

Физиологическая роль

Как и другие ферменты, активность F 1 F O АТФ-синтазы обратима. Достаточно большие количества АТФ заставляют его создавать трансмембранный протонный градиент . Это используется ферментирующими бактериями, которые не имеют цепи переноса электронов, а скорее гидролизуют АТФ с образованием протонного градиента, который они используют для управления жгутиками и транспортировки питательные вещества попадают в клетку.

У дышащих бактерий в физиологических условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в противоположном направлении, создавая АТФ, используя в качестве источника энергии движущую силу протонов , создаваемую цепью переноса электронов . Общий процесс создания энергии таким образом называется окислительным фосфорилированием . Тот же процесс происходит в митохондриях , где АТФ-синтаза расположена во внутренней митохондриальной мембране, а F 1 -часть выступает в митохондриальный матрикс . Накачивая протон-катионы в матрикс, АТФ-синтаза превращает АДФ в АТФ.

Эволюция

Считается , что эволюция АТФ -синтазы была модульной, в результате чего две функционально независимые субъединицы объединились и приобрели новую функциональность. [16] [17] Эта ассоциация, по-видимому, возникла на ранних этапах эволюционной истории, поскольку по существу одна и та же структура и активность ферментов АТФ-синтазы присутствуют во всех царствах жизни. [16] F-АТФ-синтаза демонстрирует высокое функциональное и механистическое сходство с V-АТФазой . [18] Однако, в то время как F-АТФ-синтаза генерирует АТФ, используя протонный градиент, V-АТФаза генерирует протонный градиент за счет АТФ, генерируя значения pH всего лишь 1. [19]

Область F 1 также демонстрирует значительное сходство с гексамерными ДНК-хеликазами (особенно с фактором Rho ), а вся область фермента демонстрирует некоторое сходство с H.+
-с питанием T3SS или жгутиковых двигательных комплексов. [18] [20] [21] Гексамер α 3 β 3 области F 1 демонстрирует значительное структурное сходство с гексамерными ДНК-хеликазами; оба образуют кольцо с 3-кратной вращательной симметрией с центральной порой. Роли обоих зависят от относительного вращения макромолекулы внутри поры; ДНК-хеликазы используют спиральную форму ДНК, чтобы управлять своим движением вдоль молекулы ДНК и обнаруживать сверхспирализацию, тогда как гексамер α 3 β 3 использует конформационные изменения за счет вращения субъединицы γ для запуска ферментативной реакции. [22]

Н _+
двигатель частицы F O демонстрирует большое функциональное сходство с H+
моторы, приводящие в движение жгутики. [18] Оба имеют кольцо из множества небольших альфа-спиральных белков, которые вращаются относительно близлежащих неподвижных белков, используя H+
Градиент потенциала как источник энергии. Однако эта связь незначительна, поскольку общая структура жгутиковых моторов намного сложнее, чем структура частицы F O , а кольцо, состоящее примерно из 30 вращающихся белков, намного больше, чем 10, 11 или 14 спиральных белков в F O. сложный. Однако более поздние структурные данные показывают, что кольцо и ножка структурно подобны частице F 1 . [21]

Конформационные изменения АТФ-синтазы в процессе синтеза

Теория модульной эволюции происхождения АТФ-синтазы предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями: ДНК-хеликаза с АТФазной активностью и H+
мотор, были способны связываться, и вращение мотора приводило к обратному изменению АТФазной активности геликазы. [16] [22] Затем этот комплекс стал более эффективным и в конечном итоге превратился в современные сложные АТФ-синтазы. Альтернативно, ДНК-хелиза/ H+
двигательный комплекс мог иметь H+
активность насоса с АТФазной активностью геликазы, управляющей H+
двигатель в обратном направлении. [16] Возможно, он эволюционировал, чтобы осуществлять обратную реакцию и действовать как АТФ-синтаза. [17] [23] [24]

Ингибиторы

Открыто множество природных и синтетических ингибиторов АТФ-синтазы. [25] Они были использованы для исследования структуры и механизма АТФ-синтазы. Некоторые из них могут иметь терапевтическое значение. Существует несколько классов ингибиторов АТФ-синтазы, включая пептидные ингибиторы, полифенольные фитохимические вещества, поликетиды, оловоорганические соединения, полиеновые производные α-пирона, катионные ингибиторы, аналоги субстратов, модификаторы аминокислот и другие различные химические вещества. [25] Некоторые из наиболее часто используемых ингибиторов АТФ-синтазы — это олигомицин и DCCD .

В разных организмах

Бактерии

АТФ-синтаза E. coli — это простейшая известная форма АТФ-синтазы, имеющая 8 различных типов субъединиц. [11]

Бактериальные F-АТФазы иногда могут действовать наоборот, превращая их в АТФазу. [26] Некоторые бактерии не имеют F-АТФазы и используют АТФазу A/V-типа двунаправленно. [9]

Дрожжи

АТФ-синтаза дрожжей — одна из наиболее изученных АТФ-синтаз эукариот; и были идентифицированы пять субъединиц F 1 , восемь субъединиц FO и семь ассоциированных белков. [7] Большинство этих белков имеют гомологи у других эукариот. [27] [28] [29] [30]

Растение

У растений АТФ-синтаза также присутствует в хлоропластах (CF 1 F O -АТФ-синтаза). Фермент интегрирован в тилакоидную мембрану; часть CF 1 прилипает к строме , где происходят темновые реакции фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями или циклом Кальвина ) и синтез АТФ. Общая структура и каталитический механизм АТФ-синтазы хлоропластов почти такие же, как у бактериального фермента. Однако в хлоропластах движущую силу протонов генерирует не дыхательная цепь переноса электронов, а первичные фотосинтетические белки. Синтаза имеет вставку из 40 аминокислот в гамма-субъединицу, которая подавляет бесполезную активность в темноте. [31]

млекопитающее

АТФ-синтаза, выделенная из митохондрий сердца быка ( Bos taurus ), с точки зрения биохимии и структуры является наиболее изученной АТФ-синтазой. Говяжье сердце используется в качестве источника фермента из-за высокой концентрации митохондрий в сердечной мышце. Их гены имеют близкую гомологию с АТФ-синтазами человека. [32] [33] [34]

Гены человека, кодирующие компоненты АТФ-синтаз:

Другие эукариоты

Эукариоты, принадлежащие к некоторым дивергентным линиям, имеют совершенно особую организацию АТФ-синтазы. АТФ -синтаза эвгленозоа образует димер с головкой F 1 в форме бумеранга , как и другие митохондриальные АТФ-синтазы, но субкомплекс FO имеет множество уникальных субъединиц. Здесь используется кардиолипин . Ингибирующий IF 1 также связывается по-другому, как и трипаносоматида . [35]

Архея

У архей обычно нет F-АТФазы. Вместо этого они синтезируют АТФ, используя А-АТФазу/синтазу, вращающуюся машину, структурно похожую на V-АТФазу , но в основном функционирующую как АТФ-синтазу. [26] Считается, что, как и бактериальная F-АТФаза, она также действует как АТФаза. [9]

ЛУКА и ранее

Связь генов F-АТФазы и порядок генов широко сохраняются в древних линиях прокариот, а это означает, что эта система уже существовала до появления последнего универсального общего предка , LUCA. [36]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Окуно Д., Иино Р., Нодзи Х. (июнь 2011 г.). «Вращение и структура синтазы FoF1-АТФ». Журнал биохимии . 149 (6): 655–664. дои : 10.1093/jb/mvr049 . ПМИД  21524994.
  2. ^ Юнге В., Нельсон Н. (июнь 2015 г.). «АТФ-синтаза». Ежегодный обзор биохимии . 84 : 631–657. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-034124 . ПМИД  25839341.
  3. ^ Кагава Ю., Рэкер Э. (май 1966 г.). «Частичное разрешение ферментов, катализирующих окислительное фосфорилирование. 8. Свойства фактора, придающего чувствительность к олигомицину митохондриальной аденозинтрифосфатазы». Журнал биологической химии . 241 (10): 2461–2466. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96640-8 . ПМИД  4223640.
  4. ^ Маккарти RE (ноябрь 1992 г.). «ВЗГЛЯД РАСТИТЕЛЬНОГО БИОХИМИКА НА H +-АТФАЗЫ И АТФ-СИНТАЗЫ». Журнал экспериментальной биологии . 172 (Часть 1): 431–441. дои : 10.1242/jeb.172.1.431. ПМИД  9874753.
  5. ^ PDB : 5ARA ; Чжоу А., Рохоу А., Шеп Д.Г., Бэйсон Дж.В., Монтгомери М.Г., Уокер Дж.Е. и др. (октябрь 2015 г.). «Структура и конформационные состояния бычьей митохондриальной АТФ-синтазы методом крио-ЭМ». электронная жизнь . 4 : е10180. doi : 10.7554/eLife.10180 . ПМЦ 4718723 . ПМИД  26439008. 
  6. ^ Гудселл D (декабрь 2005 г.). «АТФ-синтаза». Молекула месяца . doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12.
  7. ^ ab Велюр Дж., Помар П., Субанье В., Шпаннагель С., Вайе Дж., Арселин Г., Грейвс П.В. (май 2000 г.). «Организация дрожжевой АТФ-синтазы F (0): исследование, основанное на мутантах цистеина, модификации тиола и реагентах сшивания». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1458 (2–3): 443–456. дои : 10.1016/S0005-2728(00)00093-1 . ПМИД  10838057.
  8. ^ Фернандес Моран Х., Ода Т., Блэр П.В., Грин DE (июль 1964 г.). «Макромолекулярная повторяющаяся единица структуры и функции митохондрий. Коррелированные электронно-микроскопические и биохимические исследования изолированных митохондрий и субмитохондриальных частиц говяжьей сердечной мышцы». Журнал клеточной биологии . 22 (1): 63–100. дои : 10.1083/jcb.22.1.63. ПМК 2106494 . ПМИД  14195622. 
  9. ^ abc Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (апрель 2014 г.). «Вращающиеся АТФазы - динамические молекулярные машины». Современное мнение в области структурной биологии . 25 : 40–48. дои : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . ПМИД  24878343.
  10. ^ ПДБ : 1ВЗС ​; Карбахо Р.Дж., Сильвестр Дж.А., Рансуик М.Дж., Уокер Дж.Э., Нойхаус Д. (сентябрь 2004 г.). «Структура раствора субъединицы F (6) из области периферического стебля АТФ-синтазы из митохондрий бычьего сердца». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 593–603. дои : 10.1016/j.jmb.2004.07.013. ПМИД  15327958.
  11. ^ аб Ахмад З., Окафор Ф., Лафлин Т.Ф. (2011). «Роль заряженных остатков в каталитических сайтах АТФ-синтазы Escherichia coli». Журнал аминокислот . 2011 : 785741. doi : 10.4061/2011/785741 . ПМК 3268026 . ПМИД  22312470. 
  12. ^ Блюм ТБ, Хан А., Мейер Т., Дэвис К.М., Кюльбрандт В. (март 2019 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы вызывают искривление мембраны и самособираются в ряды». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (10): 4250–4255. Бибкод : 2019PNAS..116.4250B. дои : 10.1073/pnas.1816556116 . ПМК 6410833 . ПМИД  30760595. 
  13. ^ Го Х, Бюлер С.А., Рубинштейн Дж.Л. (ноябрь 2017 г.). «Атомная модель димерной области FO митохондриальной АТФ-синтазы». Наука . 358 (6365): 936–940. Бибкод : 2017Sci...358..936G. дои : 10.1126/science.aao4815. ПМК 6402782 . ПМИД  29074581. 
  14. ^ Грессер М.Дж., Майерс Дж.А., Бойер П.Д. (октябрь 1982 г.). «Кооперативность каталитических участков митохондриальной аденозинтрифосфатазы F1 говяжьего сердца. Корреляции начальной скорости, связанных промежуточных продуктов и измерений кислородного обмена с чередующейся трехсайтовой моделью». Журнал биологической химии . 257 (20): 12030–12038. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33672-X . ПМИД  6214554.
  15. ^ Накамото Р.К., Бейлис Скэнлон Дж.А., Аль-Шави М.К. (август 2008 г.). «Вращательный механизм АТФ-синтазы». Архив биохимии и биофизики . 476 (1): 43–50. дои : 10.1016/j.abb.2008.05.004. ПМК 2581510 . ПМИД  18515057. 
  16. ^ abcd Деринг С, Эрментраут Б, Остер Г (декабрь 1995 г.). «Роторные ДНК-моторы». Биофизический журнал . 69 (6): 2256–2267. Бибкод : 1995BpJ....69.2256D. дои : 10.1016/S0006-3495(95)80096-2. ПМЦ 1236464 . ПМИД  8599633. 
  17. ^ ab Крофтс А. «Лекция 10: АТФ-синтаза». Науки о жизни в Университете Иллинойса в Урбане-Шампейне .
  18. ^ abc «АТФ-синтаза». База данных ИнтерПро .
  19. ^ Бейенбах К.В., Вечорек Х (февраль 2006 г.). «АТФаза H+ V-типа: молекулярная структура и функции, физиологическая роль и регуляция». Журнал экспериментальной биологии . 209 (Часть 4): 577–589. дои : 10.1242/jeb.02014 . ПМИД  16449553.
  20. ^ Скордалакес Э, Бергер Дж. М. (июль 2003 г.). «Структура терминатора транскрипции Rho: механизм узнавания мРНК и загрузки геликазы». Клетка . 114 (1): 135–146. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00512-9 . PMID  12859904. S2CID  5765103.
  21. ^ аб Имада К., Минамино Т., Учида Ю., Киношита М., Намба К. (март 2016 г.). «Понимание экспорта жгутиков типа III, выявленное сложной структурой АТФазы типа III и ее регулятора». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–3638. Бибкод : 2016PNAS..113.3633I. дои : 10.1073/pnas.1524025113 . ПМЦ 4822572 . ПМИД  26984495. 
  22. ^ аб Мартинес Л.О., Жаке С., Эстев Х.П., Роллан С., Кабесон Е., Шампанское Е. и др. (январь 2003 г.). «Эктопическая бета-цепь АТФ-синтазы является рецептором аполипопротеина AI при эндоцитозе ЛПВП в печени». Природа . 421 (6918): 75–79. Бибкод :2003Natur.421...75M. дои : 10.1038/nature01250. PMID  12511957. S2CID  4333137.
  23. ^ Кросс Р.Л., Таиз Л. (январь 1990 г.). «Дупликация генов как средство изменения соотношения H + / АТФ во время эволюции АТФаз и синтаз FOF1». Письма ФЭБС . 259 (2): 227–229. дои : 10.1016/0014-5793(90)80014-а . PMID  2136729. S2CID  32559858.
  24. ^ Кросс Р.Л., Мюллер В. (октябрь 2004 г.). «Эволюция АТФ-синтаз и АТФаз A-, F- и V-типов: изменение функции и изменение соотношения H + / АТФ». Письма ФЭБС . 576 (1–2): 1–4. дои : 10.1016/j.febslet.2004.08.065 . PMID  15473999. S2CID  25800744.
  25. ^ аб Хонг С., Педерсен PL (декабрь 2008 г.). «АТФ-синтаза и действие ингибиторов, используемых для изучения ее роли в здоровье человека, заболеваниях и других научных областях». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 72 (4): 590–641, Оглавление. дои : 10.1128/MMBR.00016-08. ПМК 2593570 . ПМИД  19052322. 
  26. ^ аб Кюльбрандт В., Дэвис К.М. (январь 2016 г.). «Вращающиеся АТФазы: новый поворот в древней машине». Тенденции биохимических наук . 41 (1): 106–116. doi :10.1016/j.tibs.2015.10.006. ПМИД  26671611.
  27. ^ Девениш Р.Дж., Прескотт М., Руку X, Нэгли П. (май 2000 г.). «Понимание сборки и функционирования АТФ-синтазы посредством молекулярно-генетических манипуляций субъединицами митохондриального ферментного комплекса дрожжей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1458 (2–3): 428–442. дои : 10.1016/S0005-2728(00)00092-X . ПМИД  10838056.
  28. ^ Кабалисваран В., Пури Н., Уокер Дж. Э., Лесли А.Г., Мюллер Д.М. (ноябрь 2006 г.). «Новые особенности ротационного каталитического механизма, выявленные в структуре дрожжевой АТФазы F1». Журнал ЭМБО . 25 (22): 5433–5442. дои : 10.1038/sj.emboj.7601410. ПМК 1636620 . ПМИД  17082766. 
  29. ^ Сток Д., Лесли А.Г., Уокер Дж.Э. (ноябрь 1999 г.). «Молекулярная архитектура роторного двигателя в АТФ-синтазе». Наука . 286 (5445): 1700–1705. дои : 10.1126/science.286.5445.1700. ПМИД  10576729.
  30. ^ Лю С., Чарльзуорт Т.Дж., Бэйсон СП, Монтгомери М.Г., Харбор М.Э., Фернли И.М., Уокер Дж.Э. (май 2015 г.). «Очистка и характеристика АТФ-синтазных комплексов из митохондрий четырех видов грибов». Биохимический журнал . 468 (1): 167–175. дои : 10.1042/BJ20150197. ПМЦ 4422255 . ПМИД  25759169. 
  31. ^ Хан А., Вонк Дж., Миллс DJ, Мейер Т., Кюльбрандт В. (май 2018 г.). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов». Наука . 360 (6389): eaat4318. дои : 10.1126/science.aat4318 . ПМК 7116070 . ПМИД  29748256. 
  32. ^ Абрахамс Дж. П., Лесли А. Г., Люттер Р., Уокер Дж. Э. (август 1994 г.). «Структура F1-АТФазы из митохондрий бычьего сердца с разрешением 2,8 А». Природа . 370 (6491): 621–628. Бибкод : 1994Natur.370..621A. дои : 10.1038/370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  33. ^ Гиббонс С., Монтгомери М.Г., Лесли А.Г., Уокер Дж.Э. (ноябрь 2000 г.). «Структура центрального стебля бычьей F (1)-АТФазы при разрешении 2,4 А». Структурная биология природы . 7 (11): 1055–1061. дои : 10.1038/80981. PMID  11062563. S2CID  23229994.
  34. ^ Менц Р.И., Уокер Дж.Э., Лесли А.Г. (август 2001 г.). «Структура бычьей митохондриальной F (1)-АТФазы с нуклеотидом, связанным со всеми тремя каталитическими сайтами: значение для механизма ротационного катализа». Клетка . 106 (3): 331–341. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00452-4 . PMID  11509182. S2CID  1266814.
  35. ^ Мюлейп А., МакКомас SE, Амунц А (ноябрь 2019 г.). «Структура митохондриальной АТФ-синтазы со связанным нативным кардиолипином». электронная жизнь . 8 : е51179. дои : 10.7554/eLife.51179 . ПМК 6930080 . ПМИД  31738165. 
    • «Отличный от остальных». электронная жизнь . 24 декабря 2019 г.
  36. ^ Мацке, штат Нью-Джерси, Лин А., Стоун М., Бейкер М.А. (июль 2021 г.). «Аппарат экспорта жгутиков и АТФ-синтетаза: гомология, подтвержденная синтенией, предшествовавшей последнему универсальному общему предку». Биоэссе . 43 (7): e2100004. doi :10.1002/bies.202100004. PMID  33998015. S2CID  234747849.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки