stringtranslate.com

Лектин

Латеральный гемагглютинин

Лектины представляют собой углеводсвязывающие белки , высокоспецифичные к группам сахаров , входящим в состав других молекул, поэтому вызывают агглютинацию отдельных клеток или осаждение гликоконъюгатов и полисахаридов . Лектины играют роль в распознавании на клеточном и молекулярном уровне и играют многочисленные роли в явлениях биологического распознавания, включающих клетки, углеводы и белки. [1] [2] Лектины также опосредуют прикрепление и связывание бактерий , вирусов и грибов с намеченными целями.

Лектины содержатся во многих продуктах питания. Некоторые продукты, такие как бобы и зерновые, необходимо готовить, ферментировать или проращивать, чтобы снизить содержание лектинов. Некоторые лектины полезны, например CLEC11A , который способствует росту костей, тогда как другие могут быть мощными токсинами , например, рицин . [3]

Лектины могут быть отключены специфическими моно- и олигосахаридами , которые связываются с поступившими в организм лектинами из зерновых, бобовых, пасленовых и молочных продуктов; связывание может предотвратить их прикрепление к углеводам внутри клеточной мембраны. Селективность лектинов означает, что они полезны для анализа группы крови , и их исследовали на предмет потенциального использования в генно-инженерных культурах для передачи устойчивости к вредителям.

Этимология

Уильям К. Бойд в одиночку, а затем вместе с Элизабет Шепли [5] ввел термин «лектин» в 1954 году от латинского слова lectus , «выбранный» (от глагола legere , выбирать или выбирать). [6]

Биологические функции

Лектины могут связываться с растворимыми углеводами или с углеводной частью , которая является частью гликопротеина или гликолипида . Обычно они агглютинируют определенные клетки животных и/или осаждают гликоконъюгаты . Большинство лектинов не обладают ферментативной активностью.

Олигосахарид (показан серым цветом), связанный в месте связывания растительного лектина ( изолектин IV Griffonia simplicifolia в комплексе с детерминантой группы крови Льюиса b ); для ясности показана только часть олигосахарида (центральная, серого цвета).

Животные

У животных лектины выполняют следующие функции:

Растения

Функция лектинов растений ( лектинов бобовых ) до сих пор не ясна. Когда-то считалось, что эта предполагаемая функция необходима для связывания ризобий , но была исключена в ходе исследований трансгенов , нокаутирующих лектин . [9]

Большая концентрация лектинов в семенах растений уменьшается по мере роста и предполагает их роль в прорастании растений и, возможно, в выживании самих семян. Считается, что связывание гликопротеинов на поверхности паразитических клеток также является функцией. Было обнаружено, что некоторые растительные лектины распознают неуглеводные лиганды , которые имеют преимущественно гидрофобную природу, включая аденин , ауксины , цитокинин и индолуксусную кислоту , а также водорастворимые порфирины . Эти взаимодействия могут быть физиологически значимыми, поскольку некоторые из этих молекул действуют как фитогормоны . [10]

Считается, что киназы лектиновых рецепторов (LecRK) распознают молекулярные паттерны, связанные с повреждением (DAMP), которые создаются или высвобождаются в результате нападения травоядных животных. [ нужна цитация ] У Arabidopsis LecRKs Clade 1 бобового типа содержит 11 белков LecRK. Сообщалось, что LecRK-1.8 распознает внеклеточные молекулы НАД , а LecRK-1.9, как сообщается, распознает внеклеточные молекулы АТФ . [ нужна цитата ]

Бактерии и вирусы

Некоторые гликопротеины вируса гепатита С могут прикрепляться к лектинам С-типа на поверхности клетки-хозяина (клетки печени), вызывая инфекцию. [11] Чтобы избежать выведения из организма врожденной иммунной системой , патогены (например, вирусные частицы и бактерии , поражающие клетки человека) часто экспрессируют поверхностные лектины, известные как адгезины и гемагглютинины , которые связываются с тканеспецифичными гликанами на гликопротеинах поверхности клетки-хозяина. и гликолипиды . [12] Многие вирусы, включая грипп и несколько вирусов семейства Paramyxoviridae , используют этот механизм для связывания и проникновения в клетки-мишени. [13]

Использовать

В медицине и медицинских исследованиях

Очищенные лектины важны в клинических условиях, поскольку их используют для определения группы крови . [14] Некоторые гликолипиды и гликопротеины в эритроцитах человека можно идентифицировать по лектинам.

В нейробиологии метод антероградной маркировки используется для отслеживания пути эфферентных аксонов с помощью PHA-L , лектина из фасоли . [15]

Лектин ( BanLec ) из бананов ингибирует ВИЧ-1 in vitro . [16] Ахилектины, выделенные из Tachypleus tridentatus , проявляют специфическую агглютинирующую активность в отношении эритроцитов А-типа человека. Агглютинины анти-B, такие как анти-BCJ и анти-BLD, выделенные из Charybdis japonica и Lymantria dispar соответственно, имеют ценность как при рутинном определении группы крови, так и в исследованиях. [17]

При изучении распознавания углеводов белками

Лектиновая гистохимия мышц рыб, зараженных миксозоем .

Лектины из бобовых растений, такие как PHA или конканавалин А , широко использовались в качестве модельных систем для понимания молекулярных основ того, как белки распознают углеводы, поскольку их относительно легко получить и они обладают широким спектром специфичности сахара. Многочисленные кристаллические структуры лектинов бобовых привели к детальному пониманию атомных взаимодействий между углеводами и белками.

Лектины семян бобовых были изучены на предмет их инсектицидного потенциала и показали вредное воздействие на развитие вредителей. [18]

Как биохимический инструмент

Конканавалин А и другие коммерчески доступные лектины широко используются в аффинной хроматографии для очистки гликопротеинов. [19]

В общем, белки можно охарактеризовать в отношении гликоформ и углеводной структуры с помощью аффинной хроматографии , блоттинга , аффинного электрофореза и аффинного иммуноэлектрофореза с лектинами, а также с помощью микрочипов , например, микроматрицы лектинов с флуоресценцией в эванесцентном поле. [20]

В биохимической войне

Одним из примеров мощных биологических свойств лектинов является боевой биохимический агент рицин. Белок рицин выделен из семян клещевины и содержит два белковых домена . Абрин из гороха джекирити похож:

Диетический лектин

Лейкоагглютинин — это токсичный фитогемагглютинин, обнаруженный в сырой Vicia faba (фасоль фава).

Лектины широко распространены в природе, и многие продукты содержат белки. Некоторые лектины могут быть вредными, если их неправильно приготовить или употреблять в больших количествах. Они наиболее эффективны в сыром виде, поскольку кипячение, тушение или замачивание в воде в течение нескольких часов могут сделать большинство лектинов неактивными. Однако приготовление сырых бобов на слабом огне, например, в мультиварке , не удалит все лектины. [21]

Некоторые исследования показали, что лектины могут препятствовать усвоению некоторых минералов, таких как кальций , железо , фосфор и цинк . Связывание лектинов с клетками пищеварительного тракта может нарушить расщепление и всасывание некоторых питательных веществ, а поскольку они связываются с клетками в течение длительного периода времени, некоторые теории утверждают, что они могут играть роль в определенных воспалительных состояниях, таких как ревматоидный артрит и диабет 1 типа , но исследования, подтверждающие заявления о долгосрочных последствиях для здоровья людей, ограничены, и большинство существующих исследований сосредоточены на развивающихся странах, где недоедание может быть фактором, или выбор диеты иным образом ограничен. [21]

Безлектиновая диета

Первым писателем, выступавшим за диету без лектинов, был Питер Дж. Д'Адамо, врач-натуропат, наиболее известный как пропагандист диеты по группе крови . Он утверждал, что лектины могут повредить группу крови человека, мешая пищеварению, пищевому обмену, гормонам и выработке инсулина, и поэтому их следует избегать. [22] Д'Адамо не предоставил никаких научных доказательств и опубликованных данных в поддержку своих утверждений, а его диета подверглась критике за неточные утверждения о биохимии. [22] [23]

Стивен Гандри предложил диету без лектинов в своей книге «Парадокс растений» (2017). Он исключает широкий спектр обычных продуктов, включая цельнозерновые , бобовые и большинство фруктов, а также пасленовые овощи : помидоры, картофель, баклажаны, сладкий перец и перец чили. [24] [25] Заявления Гандри о лектинах считаются лженаукой . В его книге приводятся исследования, которые не имеют ничего общего с лектинами, а некоторые показывают – вопреки его собственным рекомендациям – что отказ от цельнозерновых пшеницы , ячменя и ржи приведет к увеличению количества вредных бактерий и уменьшению количества полезных бактерий. [26] [27] [28]

Токсичность

Лектины являются одним из многих токсичных компонентов многих сырых растений, которые инактивируются правильной обработкой и подготовкой (например, приготовлением пищи при нагревании, ферментацией). [29] Например, сырая фасоль естественным образом содержит токсичные уровни лектина (например, фитогемагглютинина ). Побочные эффекты могут включать дефицит питательных веществ и иммунные ( аллергические ) реакции. [30]

Гемагглютинация

Лектины считаются основным семейством белковых антинутриентов , которые представляют собой специфические сахаросвязывающие белки, обладающие обратимой активностью по связыванию углеводов. [31] Лектины схожи с антителами по способности агглютинировать эритроциты. [32]

Доказано, что многие семена бобовых содержат высокую активность лектина, называемую гемагглютинацией . [33] Соя является наиболее важной зернобобовой культурой в этой категории. Его семена содержат высокую активность соевых лектинов ( соевый агглютинин или СБА).

История

Задолго до более глубокого понимания своих многочисленных биологических функций растительные лектины, также известные как фитогемагглютинины , были отмечены своей особенно высокой специфичностью к чужеродным гликоконъюгатам (например, грибов и животных) [34] и использовались в биомедицине для тестирования клеток крови. и в биохимии для фракционирования . [ нужна цитата ]

Хотя впервые они были обнаружены более 100 лет назад в растениях, теперь известно, что лектины присутствуют повсюду в природе. Считается, что самое раннее описание лектина было дано Питером Германом Стиллмарком в его докторской диссертации, представленной в 1888 году в Дерптском университете . Стиллмарк выделил рицин, чрезвычайно токсичный гемагглютинин, из семян клещевины ( Ricinus communis ).

Первым лектином, очищенным в больших масштабах и доступным на коммерческой основе, был конканавалин А , который в настоящее время является наиболее часто используемым лектином для характеристики и очистки сахаросодержащих молекул и клеточных структур. [35] Лектины бобовых, вероятно, являются наиболее хорошо изученными лектинами.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ УРС Рутисхаузер; Лео Сакс (1 мая 1975 г.). «Связывание клеток с клетками, индуцированное различными лектинами». Журнал клеточной биологии . 65 (2): 247–257. дои : 10.1083/jcb.65.2.247. ПМК  2109424 . ПМИД  805150.
  2. ^ Бруднер, Мэтью; Карпель, Маршалл; Лир, Калли; Чен, Ли; Янтоска, Л. Майкл; Скалли, Коринн; Сарраджу, Ашиш; Соколовская, Анна; Зариффар, М. Реза; Эйзен, Дэймон П.; и другие. (2 апреля 2013 г.). Шнайдер, Брэдли С. (ред.). «Лектин-зависимое усиление инфекции вируса Эбола через растворимые и трансмембранные лектиновые рецепторы C-типа». ПЛОС ОДИН . 8 (4): е60838. Бибкод : 2013PLoSO...860838B. дои : 10.1371/journal.pone.0060838 . ПМЦ 3614905 . ПМИД  23573288. 
  3. ^ Чан, Чарльз К.Ф.; Рэнсом, Райан С; Лонгакер, Майкл Т. (13 декабря 2016 г.). «Лектины приносят пользу костям». электронная жизнь . 5 . дои : 10.7554/eLife.22926 . ПМК 5154756 . ПМИД  27960074. 
  4. ^ «Список лектинов» (PDF) . Интерхим. 2010 . Проверено 5 мая 2010 г.
  5. ^ Бойд, WC; Шепли, Э. (1954). «Удельная активность осаждения растительных агглютининов (лектинов)». Наука . 119 (3091): 419. Бибкод : 1954Sci...119..419B. дои : 10.1126/science.119.3091.419. ПМИД  17842730.
  6. ^ Уокер, Р. (2007). «Использование лектинов в гистопатологии». Гистопатология . 9 (10): 1121–1124. doi :10.1111/j.1365-2559.1985.tb02790.x. PMID  4085980. S2CID  24989148.
  7. ^ Маверакис Э., Ким К., Шимода М., Гершвин М., Патель Ф., Уилкен Р., Райчаудхури С., Рухаак Л.Р., Лебрилла CB (2015). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета с измененными гликанами». Дж. Аутоиммун . 57 (6): 1–13. дои :10.1016/j.jaut.2014.12.002. ПМЦ 4340844 . ПМИД  25578468. 
  8. ^ Арасу, Абирами; Кумаресан, Венкатеш; Сатьямурти, Акила; Паланисами, Раджеш; Прабха, Нагарам; Бхатт, Прашант; Рой, Арпита; Тирумалай, Мутхумаресан Куппусами; Гнанам, Энни Дж.; Пасупулети, Мукеш; Маримуту, Каси; Арокьярай, Джесу (2013). «Лектин-1 типа рыбной лилии содержит архитектуру β-призмы: Иммунологическая характеристика». Молекулярная иммунология . 56 (4): 497–506. doi :10.1016/j.molimm.2013.06.020. ПМИД  23911406.
  9. ^ Олдройд, Джайлз ЭД; Дауни, Дж. Аллан (2008). «Координация морфогенеза клубеньков с ризобиальной инфекцией у бобовых». Ежегодный обзор биологии растений . 59 : 519–546. doi : 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839. ПМИД  18444906.
  10. ^ Комат СС, Кавита М., Свами М.Дж. (март 2006 г.). «Помимо связывания углеводов: новые направления в исследованиях растительных лектинов». Орг. Биомол. Хим . 4 (6): 973–988. дои : 10.1039/b515446d. ПМИД  16525538.
  11. ^ Р. Бартеншлагер; С. Спарацио (2007). «Молекулярные клоны вируса гепатита С и их способность к репликации in vivo и в клеточной культуре». Вирусные исследования . 127 (2): 195–207. doi : 10.1016/j.virusres.2007.02.022. ПМИД  17428568.
  12. ^ Сото, GE; Хультгрен, С.Дж. (1999). «Бактериальные адгезины: общие темы и вариации в архитектуре и сборке». J Бактериол . 181 (4): 1059–1071. дои : 10.1128/JB.181.4.1059-1071.1999. ПМК 93481 . ПМИД  9973330. 
  13. ^ Такимото, Тору; Тейлор, Гарри Л.; Коннарис, Хелен С.; Креннелл, Сьюзен Дж.; Портнер, Аллен (2002). «Роль белка гемагглютинин-нейраминидаза в механизме слияния парамиксовируса и клеточной мембраны». Журнал вирусологии . 76 (24): 13028–13033. doi :10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002. ISSN  0022-538X. ПМК 136693 . ПМИД  12438628. 
  14. ^ Шэрон, Н.; Лис, Х (2004). «История лектинов: от гемагглютининов до молекул биологического распознавания». Гликобиология . 14 (11): 53П–62П. дои : 10.1093/гликоб/cwh122 . ПМИД  15229195.
  15. ^ Карлсон, Нил Р. (2007). Физиология поведения . Бостон: Пирсон Аллин и Бэкон. ISBN 978-0-205-46724-2.
  16. ^ Суонсон, доктор медицины; Зима, ХК; Гольдштейн, Эй-Джей; Марковиц, DM ​​(2010). «Лектин, выделенный из бананов, является мощным ингибитором репликации ВИЧ». Журнал биологической химии . 285 (12): 8646–8655. дои : 10.1074/jbc.M109.034926 . ПМЦ 2838287 . ПМИД  20080975. 
  17. ^ Вишвамбари Деви, Р.; Бэзилроуз, MR; Мерси, П.Д. (2010). «Перспективы лектинов у членистоногих». Итальянский журнал зоологии . 77 (3): 254–260. дои : 10.1080/11250003.2010.492794 . S2CID  84825587.
  18. ^ Вильегас-Коронадо, Диана; Гусман-Партида, Ана Мария; Айспуро-Эрнандес, Эммануэль; Васкес-Морено, Луз; Уэрта-Окампо, Хосе Анхель; Сарабия-Сайнс, Хосе Андре-и; Теран-Сааведра, Найелли Гуадалупе; Минхарес-Осорио, Кристиан; Кастро-Лонгория, Рейна; Мальдонадо, Амир; Лагарда-Диас, Ирландия (2022 г.). «Характеристика и экспрессия запретина во время развития личинок мексиканского бобового долгоносика (Zabrotes subfasciatus, Boheman, 1833)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B: Биохимия и молекулярная биология . 262 : 110770. doi : 10.1016/j.cbpb.2022.110770. PMID  35644320. S2CID  249145357.
  19. ^ «Иммобилизованный лектин». Legacy.gelifesciences.com .[ постоянная мертвая ссылка ]
  20. ^ Станция Glyco, Lec Chip, технология профилирования Glycan. Архивировано 23 февраля 2010 г. на Wayback Machine.
  21. ^ аб «Лектины». Гарвардская школа общественного здравоохранения. 24 января 2019 г.
  22. ^ аб Гольдштейн, Мирна Чендлер. (2002). Споры в области продуктов питания и питания . Гринвуд Пресс. стр. 221–222. ISBN 0-313-31787-9 
  23. ^ Старе, Фредрик Джон; Уилан, Элизабет М. (1998). Питание без причуд . Hunter House Inc., стр. 209–212. ISBN 0-89793-237-4 
  24. ^ Розенблум, Кара. (2017). «Отказ от лектинов — это последнее псевдонаучное увлечение диетой». Вашингтон Пост . Проверено 25 августа 2021 г.
  25. ^ Амидор, Тоби. (2017). «Спросите эксперта: развенчание заблуждений о лектинах». Сегодняшний диетолог . Том. 19, № 10, с. 10. Проверено в декабре 2021 г.
  26. ↑ Розенблум, Кара (7 июля 2017 г.). «Отказ от лектинов — это последнее псевдонаучное увлечение диетой». Вашингтон Пост . Проверено 28 июля 2017 г.
  27. ↑ Уорнер, Энтони (27 июля 2017 г.). «Без лектина — это новое увлечение едой, которое заслуживает того, чтобы его нанизали». Новый учёный . Проверено 28 июля 2017 г.
  28. ^ Т. Колин Кэмпбелл; Томас Кэмпбелл (23 августа 2017 г.). «Парадокс растений» Стивена Гандри, доктора медицины - комментарий». Харпер. ISBN 9780062427137.
  29. ^ Тейлор, Стив (2008). «40: Пищевая токсикология (лектины: клеточно-агглютинирующие и сахароспецифичные белки)». В Меткалфе, Дин; Сэмпсон, Хью; Саймон, Рональд (ред.). Пищевая аллергия: побочные реакции на продукты питания и пищевые добавки (4-е изд.). стр. 498–507.
  30. ^ Корден, Лорен; Тухи, Л.; Смит, MJ; Хики, М.С. (2007). «Модуляция иммунной функции диетическими лектинами при ревматоидном артрите». Британский журнал питания . 83 (3): 207–217. дои : 10.1017/S0007114500000271 . ПМИД  10884708.
  31. ^ Гольдштейн, Эрвин; Хейс, Коллин (1978). Лектины: углеводсвязывающие белки растений и животных . Достижения в химии и биохимии углеводов. Том. 35. С. 127–340. дои : 10.1016/S0065-2318(08)60220-6. ISBN 978-0-12-007235-4. ПМИД  356549.
  32. ^ Шэрон, Натан; Лис, Халина (1972). «Лектины: агглютинирующие клетки и сахароспецифичные белки». Наука . 177 (4053): 949–959. Бибкод : 1972Sci...177..949S. дои : 10.1126/science.177.4053.949. ПМИД  5055944.
  33. ^ Эллен, РП; Филлери, Эд; Чан, К.Х.; Гроув, Д.А. (1980). «Лектиноподобный механизм, усиленный сиалидазой, для гемагглютинации Actinomyces viscosus и Actinomyces naeslundii». Инфекция и иммунитет . 27 (2): 335–343. дои : 10.1128/IAI.27.2.335-343.1980 . ПМК 550769 . ПМИД  6769798. 
  34. ^ Элс. Дж. М. Ван Дамм; Вилли Дж. Пеуманс; llАрпад Пустаи; Сьюзан Бардок (30 марта 1998 г.). Справочник растительных лектинов: свойства и биомедицинское применение. Джон Уайли и сыновья. стр. 7–8. ISBN 978-0-471-96445-2. Проверено 18 апреля 2013 г.
  35. ^ Аксакал, Р.; Мертенс, К.; Соэте, М.; Бади, Н.; Дю Пре, Ф. (2021). «Применение дискретных синтетических макромолекул в науке о жизни и материалах: последние и будущие тенденции». Передовая наука . 2021 (2004038): 1–22. дои : 10.1002/advs.202004038 . ПМК 7967060 . ПМИД  33747749. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки