stringtranslate.com

N-альфа-ацетилтрансфераза 10

N-альфа-ацетилтрансфераза 10 (NAA10), также известная как каталитическая субъединица NatA Naa10 и гомолог дефектного белка 1 A (ARD1A), является субъединицей фермента , которая у людей кодируется геном NAA10 . [5] [6] Вместе со своей вспомогательной субъединицей Naa15 , Naa10 составляет комплекс NatA (N α -ацетилтрансфераза A), который специфически катализирует перенос ацетильной группы от ацетил-КоА к N-концевой первичной аминогруппе определенных белков. У высших эукариот были описаны 5 других комплексов N-ацетилтрансферазы (NAT), NatB-NatF, которые различаются как по субстратной специфичности, так и по составу субъединиц. [7]

Ген и транскрипты

Человеческий NAA10 расположен на хромосоме Xq28 и содержит 8 экзонов , 2 из которых кодируют три различные изоформы, полученные в результате альтернативного сплайсинга . [8] Кроме того, была идентифицирована обработанная дупликация гена NAA10 NAA11 ( ARD2 ), которая экспрессируется в нескольких линиях клеток человека; [9] однако более поздние исследования показывают, что Naa11 не экспрессируется в линиях клеток человека HeLa и HEK293 или в раковых тканях, а транскрипты NAA11 были обнаружены только в тканях яичек и плаценты . [10] Naa11 также был обнаружен у мышей, где он в основном экспрессируется в яичках. [11] NAA11 расположен на хромосоме 4q21.21 у человека и 5 E3 у мыши и содержит только два экзона. У мышей есть еще один паралог, подобный Naa10, Naa12. Naa12 обладает активностью NAT и генетически компенсирует потерю Naa10, в то время как отсутствие Naa10/Naa12 является летальным для эмбриона в микобактериях. [12]

У мыши NAA10 находится на хромосоме X A7.3 и содержит 9 экзонов. Два альтернативных продукта сплайсинга мышиного Naa10, mNaa10 235 и mNaa10 225 , были зарегистрированы в клетках NIH-3T3 и JB6, которые могут иметь различную активность и функционировать в различных субклеточных компартментах. [13]

Гомологи Naa10 были идентифицированы почти во всех проанализированных царствах жизни, включая растения, [14] [15] [16] грибы, [14] [17] амебозои , [14] архебактерии [14] [18] [19] [ 20] и простейшие . [21] [22] У эубактерий были идентифицированы 3 N α -ацетилтрансферазы, RimI, RimJ и RimL [23] [24] [25], но, судя по их низкой идентичности последовательностей с NAT, вполне вероятно, что белки RIM не имеют общего предка и эволюционировали независимо. [26] [27]

Структура

Эксклюзионная хроматография и круговой дихроизм показали, что человеческий Naa10 состоит из компактной глобулярной области, включающей две трети белка, и гибкого неструктурированного C-конца . [28] Рентгеновская кристаллическая структура комплекса 100 кДа holo-NatA (Naa10/Naa15) из S. pombe показала, что Naa10 принимает типичную складку GNAT, содержащую N-концевой сегмент α1–петля–α2, который имеет один большой гидрофобный интерфейс и демонстрирует взаимодействия со своей вспомогательной субъединицей Naa15, центральной областью связывания ацетил-КоА и C-концевыми сегментами, которые аналогичны соответствующим областям в Naa50, другой N α -ацетилтрансферазе. [29] Также сообщалось о рентгеновской кристаллической структуре архейного T. volcanium Naa10, которая выявила несколько различных режимов связывания ацетил-Co, включающих петли между β4 и α3, включая P-петлю. [20] Некомплексированный (Naa15 несвязанный) Naa10 принимает другую складку: Leu22 и Tyr26 смещаются из активного центра Naa10, а Glu24 (важный для связывания субстрата и катализа NatA) перемещается на ~5 Å, что приводит к конформации, которая позволяет ацетилировать другой подмножество субстратов. [29] Сообщалось о рентгеновской кристаллической структуре человеческого Naa10 в комплексе с Naa15 и HYPK. [30]

Был описан функциональный сигнал ядерной локализации на С-конце hNaa10 между остатками 78 и 83 (KRSHRR). [31] [32]

Функция

Naa10, как часть комплекса NatA, связан с рибосомой и котрансляционно ацетилирует белки, начиная с небольших боковых цепей, таких как Ser, Ala, Thr, Gly, Val и Cys, после того, как инициаторный метионин (iMet) был расщеплен метионинаминопептидазами (MetAP). [33] Кроме того, может происходить посттрансляционное ацетилирование не связанным с рибосомой Naa10. Около 40-50 % всех белков являются потенциальными субстратами NatA. [7] [34] Кроме того, в мономерном состоянии структурные перестройки субстратсвязывающего кармана Naa10 позволяют ацетилировать N-концы с кислыми боковыми цепями. [29] [35] Кроме того, сообщалось об активности N ε -ацетилтрансферазы [36] [37] [38] [39] [40] [41] [42] и активности N-концевой пропионилтрансферазы [43] .

Несмотря на то, что N α -концевое ацетилирование белков известно уже много лет, функциональные последствия этой модификации изучены недостаточно. Однако накопленные доказательства связывают Naa10 с различными сигнальными путями, включая Wnt/β-катенин , [38] [39] [44] [45] MAPK , [44] JAK/STAT , [46] и NF-κB , [47] [48] [49] [50], тем самым регулируя различные клеточные процессы, включая миграцию клеток, [51] [52] контроль клеточного цикла, [53] [54] [55] контроль повреждения ДНК, [49] [56] каспазозависимую гибель клеток, [56] [57] p53-зависимый апоптоз, [54] пролиферацию клеток и аутофагию [58], а также гипоксию, [39] [40] [42] [59] [60], хотя есть некоторые серьезные расхождения относительно гипоксии [61] [62] [63] [64] [65] и даже Специфические изоформные эффекты функций Naa10 были зарегистрированы у мышей. [13] [66]

Naa10 необходим для D. melanogaster , [67] C. elegans [68] и T. brucei . [21] У S. cerevisiae функция Naa10 не является необходимой, но клетки y NAA10 Δ демонстрируют серьезные дефекты, включая дерепрессию локуса молчаливого типа спаривания ( HML ), неспособность войти в фазу G o , температурную чувствительность и нарушение роста. [17] [69] Совсем недавно было сообщено, что мыши с нокаутом Naa10 жизнеспособны, демонстрируя дефект развития костей. [50]

Болезнь

В 2001 году вариант c.109T>C (p.Ser37Pro) в NAA10 был выявлен в двух неродственных семьях с синдромом Огдена , Х-сцепленным расстройством, включающим отчетливое сочетание старческого внешнего вида, краниофациальных аномалий, гипотонии , глобальных задержек развития, крипторхизма и сердечных аритмий . [70] Фибробласты пациентов показали измененную морфологию, рост и характеристики миграции , а молекулярные исследования показывают, что эта мутация S37P нарушает комплекс NatA и снижает ферментативную активность Naa10 in vitro и in vivo . [70] [71] [72]

Кроме того, две другие мутации в Naa10 (мутация R116W у мальчика и мутация V107F у девочки) были описаны в двух неродственных семьях со спорадическими случаями несиндромальных умственных нарушений, постнатальной задержкой роста и аномалиями скелета. [73] [74] У девочки были зарегистрированы задержка закрытия родничков, задержка костного возраста, широкие большие пальцы ног, легкая килевидная деформация грудной клетки, стеноз легочной артерии, дефект межпредсердной перегородки, удлиненный интервал QT . У мальчика были зарегистрированы маленькие руки/ноги, высокое сводчатое небо и широкие межзубные промежутки.

Кроме того, мутация сплайсинга в донорном сайте сплайсинга интрона 7 (c.471+2T→A) NAA10 была зарегистрирована в одной семье с синдромом микрофтальмии Ленца (LMS), очень редким, генетически гетерогенным Х-сцепленным рецессивным заболеванием, характеризующимся микрофтальмией или анофтальмией , задержкой развития, умственной отсталостью, аномалиями скелета и пороками развития зубов, пальцев рук и ног. [75] Фибробласты пациентов показали дефекты пролиферации клеток, нарушение регуляции генов, участвующих в сигнальном пути ретиноевой кислоты , таких как STRA6 , и дефициты поглощения ретинола . [75]

Накапливающиеся данные свидетельствуют о том, что функция Naa10 может регулировать котрансляционное сворачивание белка посредством модуляции функции шаперона, тем самым влияя на патологическое образование токсичных амилоидных агрегатов при болезни Альцгеймера или на распространение прионов [PSI+] в дрожжах. [76] [77] [78] [79]

Дополнительную информацию о синдромах, связанных с NAA10, можно найти на сайте www.naa10gene.com

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000102030 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000031388 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Tribioli C, Mancini M, Plassart E, Bione S, Rivella S, Sala C, Torri G, Toniolo D (январь 1995 г.). «Выделение новых генов в дистальном Xq28: транскрипционная карта и идентификация человеческого гомолога N-ацетилтрансферазы ARD1 Saccharomyces cerevisiae». Hum Mol Genet . 3 (7): 1061–7. doi :10.1093/hmg/3.7.1061. PMID  7981673.
  6. ^ "Ген Entrez: ARD1A ARD1 гомолог A, N-ацетилтрансфераза (S. cerevisiae)".
  7. ^ ab Starheim KK, Gevaert K, Arnesen T (апрель 2012 г.). «N-концевые ацетилтрансферазы белков: когда начало имеет значение». Trends in Biochemical Sciences . 37 (4): 152–61. doi :10.1016/j.tibs.2012.02.003. PMID  22405572.
  8. ^ Pruitt KD, Tatusova T, Maglott DR (январь 2007 г.). "NCBI reference sequences (RefSeq): курируемая неизбыточная база данных последовательностей геномов, транскриптов и белков". Nucleic Acids Research . 35 (выпуск базы данных): D61–5. doi :10.1093/nar/gkl842. PMC 1716718 . PMID  17130148. 
  9. ^ Arnesen T, Betts MJ, Pendino F, Liberles DA, Anderson D, Caro J, Kong X, Varhaug JE, Lillehaug JR (25 апреля 2006 г.). "Характеристика hARD2, обработанного дубликата гена hARD1, кодирующего человеческий белок N-альфа-ацетилтрансферазу". BMC Biochemistry . 7 : 13. doi : 10.1186/1471-2091-7-13 . PMC 1475586 . PMID  16638120. 
  10. ^ Pang AL, Clark J, Chan WY, Rennert OM (ноябрь 2011 г.). «Экспрессия гена NAA11 человека (ARD1B) специфична для тканей и регулируется метилированием ДНК». Epigenetics . 6 (11): 1391–9. doi :10.4161/epi.6.11.18125. PMC 3242813 . PMID  22048246. 
  11. ^ Pang AL, Peacock S, Johnson W, Bear DH, Rennert OM, Chan WY (август 2009 г.). «Клонирование, характеристика и анализ экспрессии нового ретрогена ацетилтрансферазы Ard1b у мышей». Biology of Reproduction . 81 (2): 302–9. doi :10.1095/biolreprod.108.073221. PMC 2849813 . PMID  19246321. 
  12. ^ Kweon HY, Lee MN, Dorfel M, Seo S, Gottlieb L, PaPazyan T и др. (август 2021 г.). «Naa12 компенсирует Naa10 у мышей в аминоконцевом пути ацетилирования». eLife . 10 : e65952. doi : 10.7554/elife.65952 . PMC 8376253 . PMID  34355692. 
  13. ^ ab Chun KH, Cho SJ, Choi JS, Kim SH, Kim KW, Lee SK (2 февраля 2007 г.). "Дифференциальная регуляция сплайсинга, локализации и стабильности изоформ млекопитающих ARD1235 и ARD1225". Biochemical and Biophysical Research Communications . 353 (1): 18–25. doi :10.1016/j.bbrc.2006.11.131. PMID  17161380.
  14. ^ abcd Полевода Б., Шерман Ф. (24 января 2003 г.). "N-концевые ацетилтрансферазы и требования к последовательностям для N-концевого ацетилирования эукариотических белков". Журнал молекулярной биологии . 325 (4): 595–622. doi :10.1016/s0022-2836(02)01269-x. PMID  12507466.
  15. ^ Liu CC, Zhu HY, Dong XM, Ning DL, Wang HX, Li WH, Yang CP, Wang BC (2013). «Идентификация и анализ ацетилированного статуса белков тополя выявляют аналогичные механизмы обработки N-концевых белков у других эукариот». PLOS ONE . ​​8 (3): e58681. Bibcode :2013PLoSO...858681L. doi : 10.1371/journal.pone.0058681 . PMC 3594182 . PMID  23536812. 
  16. ^ Bienvenut WV, Sumpton D, Martinez A, Lilla S, Espagne C, Meinnel T, Giglione C (июнь 2012 г.). «Сравнительная крупномасштабная характеристика растительных и млекопитающих белков выявляет схожие и идиосинкразические особенности N-α-ацетилирования». Молекулярная и клеточная протеомика . 11 (6): M111.015131. doi : 10.1074/mcp.m111.015131 . PMC 3433923. PMID  22223895. 
  17. ^ ab Whiteway M, Szostak JW (декабрь 1985 г.). «Ген ARD1 дрожжей функционирует при переключении между митотическим клеточным циклом и альтернативными путями развития». Cell . 43 (2 Pt 1): 483–92. doi :10.1016/0092-8674(85)90178-3. PMID  3907857. S2CID  7639639.
  18. ^ Mackay DT, Botting CH, Taylor GL, White MF (июнь 2007 г.). «Ацетилаза с ослабленной специфичностью катализирует N-концевое ацетилирование белка в Sulfolobus solfataricus». Молекулярная микробиология . 64 (6): 1540–8. doi :10.1111/j.1365-2958.2007.05752.x. PMID  17511810. S2CID  23593655.
  19. ^ Han SH, Ha JY, Kim KH, Oh SJ, Kim do J, Kang JY, Yoon HJ, Kim SH, Seo JH, Kim KW, Suh SW (1 ноября 2006 г.). «Экспрессия, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ двух белков, связанных с N-терминальной ацетилтрансферазой, из Thermoplasma acidophilum». Acta Crystallographica Section F . 62 (Pt 11): 1127–30. doi :10.1107/s1744309106040267. PMC 2225214 . PMID  17077495. 
  20. ^ ab Ma C, Pathak C, Jang S, Lee SJ, Nam M, Kim SJ, Im H, Lee BJ (октябрь 2014 г.). «Структура Ard1 из термоплазменного вулкана относится к членам семейства N-ацетилтрансфераз, предполагающим множественные режимы связывания лигандов с ацетилкоэнзимом A и коэнзимом A». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1844 (10): 1790–7. doi :10.1016/j.bbapap.2014.07.011. PMID  25062911.
  21. ^ ab Ingram AK, Cross GA, Horn D (декабрь 2000 г.). «Генетические манипуляции указывают на то, что ARD1 является важной N(альфа)-ацетилтрансферазой в Trypanosoma brucei». Молекулярная и биохимическая паразитология . 111 (2): 309–17. doi :10.1016/s0166-6851(00)00322-4. PMID  11163439.
  22. ^ Chang HH, Falick AM, Carlton PM, Sedat JW, DeRisi JL, Marletta MA (август 2008 г.). «N-концевая обработка белков, экспортируемых малярийными паразитами». Молекулярная и биохимическая паразитология . 160 (2): 107–15. doi :10.1016/j.molbiopara.2008.04.011. PMC 2922945. PMID  18534695 . 
  23. ^ Isono K, Isono S (1980). «Модификация рибосомного белка в Escherichia coli. II. Исследования мутанта, лишенного N-концевого ацетилирования белка S18». Molecular & General Genetics . 177 (4): 645–51. doi :10.1007/bf00272675. PMID  6991870. S2CID  34666905.
  24. ^ Cumberlidge AG, Isono K (25 июня 1979 г.). «Модификация рибосомного белка в Escherichia coli. I. Мутант, лишенный N-концевого ацетилирования белка S5, проявляет термочувствительность». Журнал молекулярной биологии . 131 (2): 169–89. doi :10.1016/0022-2836(79)90072-X. PMID  385889.
  25. ^ Isono S, Isono K (1981). «Модификация рибосомного белка в Escherichia coli. III. Исследования мутантов, лишенных ацетилазной активности, специфичной для белка L12». Molecular & General Genetics . 183 (3): 473–7. doi :10.1007/bf00268767. PMID  7038378. S2CID  25997789.
  26. ^ Vetting MW, Bareich DC, Yu M, Blanchard JS (октябрь 2008 г.). «Кристаллическая структура RimI из Salmonella typhimurium LT2, GNAT, ответственного за N(альфа)-ацетилирование рибосомального белка S18». Protein Science . 17 (10): 1781–90. doi :10.1110/ps.035899.108. PMC 2548364 . PMID  18596200. 
  27. ^ Полевода Б., Шерман Ф. (15 августа 2003 г.). «Состав и функция субъединиц эукариотической N-концевой ацетилтрансферазы». Biochemical and Biophysical Research Communications . 308 (1): 1–11. doi :10.1016/s0006-291x(03)01316-0. PMID  12890471.
  28. ^ Санчес-Пуч Н, Фершт АР (август 2006 г.). «Характеристика нативной и фибриллярной конформации человеческой нальфа-ацетилтрансферазы ARD1». Protein Science . 15 (8): 1968–76. doi :10.1110/ps.062264006. PMC 2242591 . PMID  16823041. 
  29. ^ abc Liszczak G, Goldberg JM, Foyn H, Petersson EJ, Arnesen T, Marmorstein R (сентябрь 2013 г.). "Молекулярная основа для N-концевого ацетилирования гетеродимерным комплексом NatA". Nature Structural & Molecular Biology . 20 (9): 1098–105. doi :10.1038/nsmb.2636. PMC 3766382 . PMID  23912279. 
  30. ^ Gottlieb L, Marmorstein R (10 мая 2018 г.). «Структура человеческого NatA и его регуляция с помощью взаимодействующего с хантингтином белка HYPK». Структура . 26 (7): 925–935.e8. doi :10.1016/j.str.2018.04.003. PMC 6031454. PMID  29754825 . 
  31. ^ Arnesen T, Anderson D, Baldersheim C, Lanotte M, Varhaug JE, Lillehaug JR (15 марта 2005 г.). «Идентификация и характеристика комплекса ацетилтрансферазы белка ARD1-NATH человека». The Biochemical Journal . 386 (Pt 3): 433–43. doi :10.1042/bj20041071. PMC 1134861. PMID  15496142 . 
  32. ^ Park JH, Seo JH, Wee HJ, Vo TT, Lee EJ, Choi H, Cha JH, Ahn BJ, Shin MW, Bae SJ, Kim KW (2014). «Ядерная транслокация hARD1 способствует правильному развитию клеточного цикла». PLOS ONE . 9 (8): e105185. Bibcode : 2014PLoSO...9j5185P. doi : 10.1371/journal.pone.0105185 . PMC 4136855. PMID  25133627 . 
  33. ^ Арнесен Т., Громыко Д., Кагабо Д., Беттс М.Дж., Стархейм К.К., Вархауг Дж.Э., Андерсон Д., Лиллехауг-младший (29 мая 2009 г.). «Новый комплекс нальфа-концевой ацетилтрансферазы NatA человека: hNaa16p-hNaa10p (hNat2-hArd1)». БМК Биохимия . 10:15 . дои : 10.1186/1471-2091-10-15 . ПМК 2695478 . ПМИД  19480662. 
  34. ^ Van Damme P, Hole K, Pimenta-Marques A, Helsens K, Vandekerckhove J, Martinho RG, Gevaert K, Arnesen T (июль 2011 г.). «NatF способствует эволюционному сдвигу в ацетилировании N-конца белка и важен для нормальной сегрегации хромосом». PLOS Genetics . 7 (7): e1002169. doi : 10.1371/journal.pgen.1002169 . PMC 3131286 . PMID  21750686. 
  35. ^ Van Damme P, Evjenth R, Foyn H, Demeyer K, De Bock PJ, Lillehaug JR, Vandekerckhove J, Arnesen T, Gevaert K (май 2011 г.). «Протеомные библиотеки пептидов позволяют детально проанализировать субстратную специфичность N(альфа)-ацетилтрансфераз и указывают на hNaa10p как на посттрансляционную актиновую N(альфа)-ацетилтрансферазу». Молекулярная и клеточная протеомика . 10 (5): M110.004580. doi : 10.1074/mcp.m110.004580 . PMC 3098586. PMID  21383206 . 
  36. ^ Lin S, Tsai SC, Lee CC, Wang BW, Liou JY, Shyu KG (сентябрь 2004 г.). «Берберин ингибирует экспрессию HIF-1альфа посредством усиленного протеолиза». Молекулярная фармакология . 66 (3): 612–9. PMID  15322253.
  37. ^ Shin SH, Yoon H, Chun YS, Shin HW, Lee MN, Oh GT, Park JW (23 октября 2014 г.). "Arrest defective 1 регулирует реакцию на окислительный стресс в клетках человека и мышей путем ацетилирования метионинсульфоксидредуктазы A". Cell Death & Disease . 5 (10): e1490. doi :10.1038/cddis.2014.456. PMC 4649535 . PMID  25341044. 
  38. ^ ab Lim JH, Park JW, Chun YS (15 ноября 2006 г.). «Human arrest defective 1 acetylates and activations beta-catenin, promoteing lung cancer cell promylation». Cancer Research . 66 (22): 10677–82. doi : 10.1158/0008-5472.can-06-3171 . PMID  17108104.
  39. ^ abc Lim JH, Chun YS, Park JW (1 июля 2008 г.). «Индуцируемый гипоксией фактор-1альфа препятствует сигнальному пути Wnt, ингибируя активацию бета-катенина, опосредованную hARD1». Cancer Research . 68 (13): 5177–84. doi : 10.1158/0008-5472.can-07-6234 . PMID  18593917.
  40. ^ ab Jeong JW, Bae MK, Ahn MY, Kim SH, Sohn TK, Bae MH, Yoo MA, Song EJ, Lee KJ, Kim KW (27 ноября 2002 г.). «Регулирование и дестабилизация HIF-1альфа с помощью ARD1-опосредованного ацетилирования». Cell . 111 (5): 709–20. doi : 10.1016/S0092-8674(02)01085-1 . PMID  12464182. S2CID  18652640.
  41. ^ Lee MN, Lee SN, Kim SH, Kim B, Jung BK, Seo JH, Park JH, Choi JH, Yim SH, Lee MR, Park JG, Yoo JY, Kim JH, Lee ST, Kim HM, Ryeom S, Kim KW, Oh GT (17 марта 2010 г.). «Роли дефектного белка 1 (225) и индуцируемого гипоксией фактора 1альфа в росте опухоли и метастазах». Журнал Национального института рака . 102 (6): 426–42. doi :10.1093/jnci/djq026. PMC 2841038. PMID  20194889. 
  42. ^ ab Yoo YG, Kong G, Lee MO (22 марта 2006 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 повышает стабильность белка фактора-1альфа, индуцируемого гипоксией, привлекая гистондеацетилазу 1». The EMBO Journal . 25 (6): 1231–41. doi :10.1038/sj.emboj.7601025. PMC 1422150 . PMID  16511565. 
  43. ↑ Фойн Х., Ван Дамм П., Стов С.И., Гломнес Н., Эвьент Р., Геварт К., Арнесен Т. (январь 2013 г.). «Белковые N-концевые ацетилтрансферазы действуют как N-концевые пропионилтрансферазы in vitro и in vivo». Молекулярная и клеточная протеомика . 12 (1): 42–54. дои : 10.1074/mcp.m112.019299 . ПМЦ 3536908 . ПМИД  23043182. 
  44. ^ ab Seo JH, Cha JH, Park JH, Jeong CH, Park ZY, Lee HS, Oh SH, Kang JH, Suh SW, Kim KH, Ha JY, Han SH, Kim SH, Lee JW, Park JA, Jeong JW, Lee KJ, Oh GT, Lee MN, Kwon SW, Lee SK, Chun KH, Lee SJ, Kim KW (1 июня 2010 г.). "Остановка дефектного аутоацетилирования 1 является критическим шагом в его способности стимулировать пролиферацию раковых клеток". Cancer Research . 70 (11): 4422–32. doi : 10.1158/0008-5472.can-09-3258 . PMID  20501853.
  45. ^ Lee CF, Ou DS, Lee SB, Chang LH, Lin RK, Li YS, Upadhyay AK, Cheng X, Wang YC, Hsu HS, Hsiao M, Wu CW, Juan LJ (август 2010 г.). "hNaa10p способствует возникновению опухолей, способствуя подавлению гена-супрессора опухолей, опосредованному DNMT1". Журнал клинических исследований . 120 (8): 2920–30. doi :10.1172/jci42275. PMC 2912195. PMID 20592467  . 
  46. ^ Цзэн Ю, Мин Л, Хань Ю, Мэн Л, Лю С, Се Ю, Дун Б, Ван Л, Цзян Б, Сюй Х, Чжуан Ц, Чжао С, Цюй Л, Шоу С (октябрь 2014 г.). «Ингибирование STAT5a с помощью Naa10p способствует уменьшению метастазирования рака молочной железы». Канцерогенез . 35 (10): 2244–53. дои : 10.1093/carcin/bgu132. ПМИД  24925029.
  47. ^ Kuo HP, Lee DF, Xia W, Lai CC, Li LY, Hung MC (6 ноября 2009 г.). «Фосфорилирование ARD1 IKKbeta способствует его дестабилизации и деградации». Biochemical and Biophysical Research Communications . 389 (1): 156–61. doi :10.1016/j.bbrc.2009.08.127. PMC 2753275. PMID  19716809 . 
  48. ^ Park J, Kanayama A, Yamamoto K, Miyamoto Y (1 июня 2012 г.). «Связывание ARD1 с RIP1 опосредует активацию NF-κB, вызванную доксорубицином». Biochemical and Biophysical Research Communications . 422 (2): 291–7. doi :10.1016/j.bbrc.2012.04.150. PMID  22580278.
  49. ^ Аб Сюй Х, Цзян Б, Мэн Л, Рен Т, Цзэн Ю, Ву Дж, Цюй Л, Шоу С (июнь 2012 г.). «Белок N-α-ацетилтрансфераза 10 ингибирует апоптоз посредством RelA/p65-регулируемой экспрессии MCL1». Канцерогенез . 33 (6): 1193–202. дои : 10.1093/carcin/bgs144 . ПМИД  22496479.
  50. ^ ab Yoon H, Kim HL, Chun YS, Shin DH, Lee KH, Shin CS, Lee DY, Kim HH, Lee ZH, Ryoo HM, Lee MN, Oh GT, Park JW (7 ноября 2014 г.). "NAA10 контролирует дифференциацию остеобластов и формирование костей как регулятор обратной связи Runx2". Nature Communications . 5 : 5176. Bibcode :2014NatCo...5.5176Y. doi : 10.1038/ncomms6176 . PMID  25376646.
  51. ^ Hua KT, Tan CT, Johansson G, Lee JM, Yang PW, Lu HY, Chen CK, Su JL, Chen PB, Wu YL, Chi CC, Kao HJ, Shih HJ, Chen MW, Chien MH, Chen PS, Lee WJ, Cheng TY, Rosenberger G, Chai CY, Yang CJ, Huang MS, Lai TC, Chou TY, Hsiao M, Kuo ML (15 февраля 2011 г.). «Белок N-α-ацетилтрансферазы 10 подавляет метастазы раковых клеток, связывая белки PIX и ингибируя активность Cdc42/Rac1». Cancer Cell . 19 (2): 218–31. doi : 10.1016/j.ccr.2010.11.010 . PMID  21295525.
  52. ^ Shin DH, Chun YS, Lee KH, Shin HW, Park JW (14 октября 2009 г.). "Arrest defective-1 контролирует поведение опухолевых клеток путем ацетилирования киназы легкой цепи миозина". PLOS ONE . ​​4 (10): e7451. Bibcode :2009PLoSO...4.7451S. doi : 10.1371/journal.pone.0007451 . PMC 2758594 . PMID  19826488. 
  53. ^ Kaidi A, Williams AC, Paraskeva C (февраль 2007 г.). «Взаимодействие между бета-катенином и HIF-1 способствует клеточной адаптации к гипоксии». Nature Cell Biology . 9 (2): 210–7. doi :10.1038/ncb1534. PMID  17220880. S2CID  2301813.
  54. ^ ab Gromyko D, Arnesen T, Ryningen A, Varhaug JE, Lillehaug JR (15 декабря 2010 г.). «Истощение человеческой Nα-терминальной ацетилтрансферазы A индуцирует p53-зависимый апоптоз и p53-независимое ингибирование роста». International Journal of Cancer . 127 (12): 2777–89. doi : 10.1002/ijc.25275 . PMID  21351257. S2CID  23423057.
  55. ^ Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Э., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал. М (20 октября 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети межбелковых взаимодействий человека». Природа . 437 (7062): 1173–8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R. doi : 10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  56. ^ ab Yi CH, Sogah DK, Boyce M, Degterev A, Christofferson DE, Yuan J (19 ноября 2007 г.). «Полногеномный РНК-интерференционный скрининг выявляет множественные регуляторы активации каспазы». Журнал клеточной биологии . 179 (4): 619–26. doi :10.1083/jcb.200708090. PMC 2080898. PMID 17998402  . 
  57. ^ Йи CH, Пан Х., Сибахер Дж., Джанг И.Х., Хайбертс С.Г., Хеффрон Г.Дж., Вандер Хайден М.Г., Ян Р., Ли Ф., Локасейл Дж.В., Шарфи Х., Чжай Б., Родригес-Миас Р., Луитхардт Х., Кэнтли Л.К., Дейли GQ, Асара Дж.М., Гиги С.П., Вагнер Г., Лю К.Ф., Юань Дж. (19 августа) 2011). «Метаболическая регуляция N-альфа-ацетилирования белка с помощью Bcl-xL способствует выживанию клеток». Клетка . 146 (4): 607–20. doi :10.1016/j.cell.2011.06.050. ПМК 3182480 . ПМИД  21854985. 
  58. ^ Kuo HP, Lee DF, Chen CT, Liu M, Chou CK, Lee HJ, Du Y, Xie X, Wei Y, Xia W, Weihua Z, Yang JY, Yen CJ, Huang TH, Tan M, Xing G, Zhao Y, Lin CH, Tsai SF, Fidler IJ, Hung MC (9 февраля 2010 г.). "Стабилизация TSC2 с помощью ARD1 подавляет возникновение опухолей через сигнальный путь mTOR". Science Signaling . 3 (108): ra9. doi :10.1126/scisignal.2000590. PMC 2874891. PMID  20145209 . 
  59. ^ Ke Q, Kluz T, Costa M (апрель 2005 г.). «Понижение экспрессии генов FIH-1 и ARD-1 на уровне транскрипции никелем и кобальтом в клеточной линии аденокарциномы легких человека A549». Международный журнал исследований окружающей среды и общественного здравоохранения . 2 (1): 10–3. doi : 10.3390/ijerph2005010010 . PMC 3814691. PMID  16705796 . 
  60. ^ Chang CC, Lin MT, Lin BR, Jeng YM, Chen ST, Chu CY, Chen RJ, Chang KJ, Yang PC, Kuo ML (19 июля 2006 г.). «Влияние фактора роста соединительной ткани на деградацию индуцируемого гипоксией фактора 1альфа и ангиогенез опухолей». Журнал Национального института рака . 98 (14): 984–95. doi : 10.1093/jnci/djj242 . PMID  16849681.
  61. ^ Arnesen T, Kong X, Evjenth R, Gromyko D, Varhaug JE, Lin Z, Sang N, Caro J, Lillehaug JR (21 ноября 2005 г.). «Взаимодействие между HIF-1 альфа (ODD) и hARD1 не вызывает ацетилирования и дестабилизации HIF-1 альфа». FEBS Letters . 579 (28): 6428–32. doi :10.1016/j.febslet.2005.10.036. PMC 4505811. PMID 16288748  . 
  62. ^ Fisher TS, Etages SD, Hayes L, Crimin K, Li B (6 мая 2005 г.). «Анализ функции ARD1 в ответе на гипоксию с использованием ретровирусной РНК-интерференции». Журнал биологической химии . 280 (18): 17749–57. doi : 10.1074/jbc.m412055200 . PMID  15755738.
  63. ^ Bilton R, Mazure N, Trottier E, Hattab M, Déry MA, Richard DE, Pouysségur J, Brahimi-Horn MC (2 сентября 2005 г.). «Arrest-defective-1 protein, an acetyltransferase, does not impact stable of hypoxia-inducible factor (HIF)-1alpha and is notinduced by hypoxia or HIF». Журнал биологической химии . 280 (35): 31132–40. doi : 10.1074/jbc.m504482200 . PMID  15994306.
  64. ^ Fath DM, Kong X, Liang D, Lin Z, Chou A, Jiang Y, Fang J, Caro J, Sang N (12 мая 2006 г.). «Ингибиторы гистондеацетилазы подавляют трансактивационный потенциал факторов, индуцируемых гипоксией, независимо от прямого ацетилирования HIF-альфа». Журнал биологической химии . 281 (19): 13612–9. doi : 10.1074/jbc.m600456200 . PMC 1564196. PMID  16543236 . 
  65. ^ Murray-Rust TA, Oldham NJ, Hewitson KS, Schofield CJ (3 апреля 2006 г.). «Очищенный рекомбинантный hARD1 не катализирует ацетилирование Lys532 фрагментов HIF-1alpha in vitro». FEBS Letters . 580 (8): 1911–8. doi :10.1016/j.febslet.2006.02.012. PMID  16500650. S2CID  21931476.
  66. ^ Kim SH, Park JA, Kim JH, Lee JW, Seo JH, Jung BK, Chun KH, Jeong JW, Bae MK, Kim KW (10 февраля 2006 г.). «Характеристика вариантов ARD1 в клетках млекопитающих». Biochemical and Biophysical Research Communications . 340 (2): 422–7. doi :10.1016/j.bbrc.2005.12.018. PMID  16376303.
  67. ^ Wang Y, Mijares M, Gall MD, Turan T, Javier A, Bornemann DJ, Manage K, Warrior R (ноябрь 2010 г.). «Вариабельные питающие клетки дрозофилы кодируют дефектный арест 1 (ARD1), каталитическую субъединицу основного комплекса N-концевой ацетилтрансферазы». Developmental Dynamics . 239 (11): 2813–27. doi :10.1002/dvdy.22418. PMC 3013298 . PMID  20882681. 
  68. ^ Chen D, Zhang J, Minnerly J, Kaul T, Riddle DL, Jia K (октябрь 2014 г.). "daf-31 кодирует каталитическую субъединицу N-альфа-ацетилтрансферазы, которая регулирует развитие, метаболизм и продолжительность жизни взрослых особей Caenorhabditis elegans". PLOS Genetics . 10 (10): e1004699. doi : 10.1371/journal.pgen.1004699 . PMC 4199510 . PMID  25330189. 
  69. ^ Whiteway M, Freedman R, Van Arsdell S, Szostak JW, Thorner J (октябрь 1987 г.). «Продукт гена дрожжей ARD1 необходим для подавления информации о скрытом типе спаривания в локусе HML». Молекулярная и клеточная биология . 7 (10): 3713–22. doi :10.1128/MCB.7.10.3713. PMC 368027. PMID  3316986 . 
  70. ^ ab Rope AF, Wang K, Evjenth R, Xing J, Johnston JJ, Swensen JJ, Johnson WE, Moore B, Huff CD, Bird LM, Carey JC, Opitz JM, Stevens CA, Jiang T, Schank C, Fain HD, Robison R, Dalley B, Chin S, South ST, Pysher TJ, Jorde LB, Hakonarson H, Lillehaug JR, Biesecker LG, Yandell M, Arnesen T, Lyon GJ (15 июля 2011 г.). «Использование VAAST для выявления сцепленного с Х-хромосомой расстройства, приводящего к летальности у младенцев мужского пола из-за дефицита N-терминальной ацетилтрансферазы». American Journal of Human Genetics . 89 (1): 28–43. doi :10.1016/j.ajhg.2011.05.017. PMC 3135802. PMID  21700266 . 
  71. ^ Миклебуст Л.М., Ван Дамм П., Стёве С.И., Дорфель М.Дж., Аббуд А., Калвик ТВ, Грауфель С., Йонкхир В., Ву Ю., Свенсен Дж., Кааса Х., Лищак Г., Марморштейн Р., Рейтер Н., Лион Г.Дж., Геварт К., Арнесен Т. (8 декабря 2014 г.). «Биохимический и клеточный анализ синдрома Огдена выявляет последующие дефекты Nt-ацетилирования». Молекулярная генетика человека . 24 (7): 1956–76. doi : 10.1093/hmg/ddu611. ПМК 4355026 . ПМИД  25489052. 
  72. ^ Van Damme P, Støve SI, Glomnes N, Gevaert K, Arnesen T (август 2014 г.). «Модель Saccharomyces cerevisiae выявляет in vivo функциональное нарушение мутанта N-терминальной ацетилтрансферазы NAA10 Ser37Pro при синдроме Огдена». Молекулярная и клеточная протеомика . 13 (8): 2031–41. doi : 10.1074/mcp.m113.035402 . PMC 4125735. PMID  24408909 . 
  73. ^ Rauch A, Wieczorek D, Graf E, Wieland T, Endele S, Schwarzmayr T, Albrecht B, Bartholdi D, Beygo J, Di Donato N, Dufke A, Cremer K, Hempel M, Horn D, Hoyer J (10 ноября 2012 г.). «Диапазон генетических мутаций, связанных с тяжелой несиндромальной спорадической интеллектуальной недостаточностью: исследование экзомного секвенирования». Lancet (Лондон, Англия) . 380 (9854): 1674–1682. doi :10.1016/S0140-6736(12)61480-9. ISSN  1474-547X. PMID  23020937.
  74. ^ Popp B, Støve SI, Endele S, Myklebust LM, Hoyer J, Sticht H, Azzarello-Burri S, Rauch A, Arnesen T, Reis A (6 августа 2014 г.). «Миссенс-мутации de novo в гене NAA10 вызывают тяжелую несиндромную задержку развития у мужчин и женщин». European Journal of Human Genetics . 23 (5): 602–609. doi :10.1038/ejhg.2014.150. PMC 4402627. PMID  25099252 . 
  75. ^ ab Esmailpour T, Riazifar H, Liu L, Donkervoort S, Huang VH, Madaan S, Shoucri BM, Busch A, Wu J, Towbin A, Chadwick RB, Sequeira A, Vawter MP, Sun G, Johnston JJ, Biesecker LG, Kawaguchi R, Sun H, Kimonis V, Huang T (март 2014 г.). «Мутация донора сплайсинга в NAA10 приводит к нарушению регуляции сигнального пути ретиноевой кислоты и вызывает синдром микрофтальмии Ленца». Журнал медицинской генетики . 51 (3): 185–96. doi :10.1136/jmedgenet-2013-101660. PMC 4278941 . PMID  24431331. 
  76. ^ Asaumi M, Iijima K, Sumioka A, Iijima-Ando K, Kirino Y, Nakaya T, Suzuki T (февраль 2005 г.). «Взаимодействие N-терминальной ацетилтрансферазы с цитоплазматическим доменом белка-предшественника бета-амилоида и его влияние на секрецию A бета». Журнал биохимии . 137 (2): 147–55. doi :10.1093/jb/mvi014. PMID  15749829.
  77. ^ Pezza JA, Langseth SX, Raupp Yamamoto R, Doris SM, Ulin SP, Salomon AR, Serio TR (февраль 2009 г.). «Ацетилтрансфераза NatA связывает комплексы прионов Sup35 с фенотипом [PSI+]». Молекулярная биология клетки . 20 (3): 1068–80. doi :10.1091/mbc.e08-04-0436. PMC 2633373. PMID  19073888 . 
  78. ^ Pezza JA, Villali J, Sindi SS, Serio TR (15 июля 2014 г.). «Активность, связанная с амилоидом, способствует тяжести и токсичности фенотипа приона». Nature Communications . 5 : 4384. Bibcode :2014NatCo...5.4384P. doi :10.1038/ncomms5384. PMC 4156856 . PMID  25023996. 
  79. ^ Holmes WM, Mannakee BK, Gutenkunst RN, Serio TR (15 июля 2014 г.). «Потеря аминоконцевого ацетилирования подавляет фенотип приона, модулируя глобальную укладку белка». Nature Communications . 5 : 4383. Bibcode :2014NatCo...5.4383H. doi :10.1038/ncomms5383. PMC 4140192 . PMID  25023910. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки