Амилоид

Нерастворимый белковый агрегат фибриллярной морфологии.

Микрофотография , показывающая отложения амилоида (розового цвета) в тонкой кишке . Двенадцатиперстная кишка с отложениями амилоида в собственной пластинке. Амилоид проявляется в виде гомогенного розового материала в собственной пластинке слизистой оболочки и вокруг кровеносных сосудов. 20-кратное увеличение.

Амилоиды представляют собой агрегаты белков , характеризующиеся фибриллярной морфологией обычно диаметром 7–13 нм , вторичной структурой β -листа (известной как кросс-β) и способностью окрашиваться определенными красителями, такими как конго красный . ^[1] В организме человека амилоиды связаны с развитием различных заболеваний . ^[2] Патогенные амилоиды образуются, когда ранее здоровые белки теряют свою нормальную структуру и физиологические функции ( неправильное сворачивание ) и образуют волокнистые отложения внутри и вокруг клеток. Эти процессы неправильного сворачивания и отложения белков нарушают здоровое функционирование тканей и органов.

Такие амилоиды связаны (но не обязательно являются причиной) более чем с 50 ^{[2] [3]} заболеваниями человека, известными как амилоидоз , и могут играть роль в некоторых нейродегенеративных заболеваниях . ^{[2] [4]} Некоторые из этих заболеваний в основном спорадические, и лишь несколько случаев являются семейными . Другие являются только семейными . Некоторые из них являются ятрогенными , поскольку возникают в результате медицинского лечения . Прионы — это инфекционная форма амилоида, которая может служить матрицей для преобразования других неинфекционных форм. ^[5] Амилоиды также могут иметь нормальные биологические функции; например, при образовании фимбрий у некоторых родов бактерий , передаче эпигенетических признаков у грибов, а также отложении пигментов и выделении гормонов у человека. ^[6]

Известно, что амилоиды возникают из множества различных белков. ^{[2] [7]} Эти полипептидные цепи обычно образуют структуры β-листов , которые агрегируются в длинные волокна; однако идентичные полипептиды могут образовывать множество различных амилоидных конформаций. ^[8] Разнообразие конформаций могло привести к различным формам прионных заболеваний . ^[6]

Необычная вторичная структура, называемая α-листом , была предложена в качестве токсичного компонента белков-предшественников амилоида ^[9] , но в настоящее время эта идея не получила широкого признания.

Амилоид пентамера приона HET-s(218-289), Podospora anserina ( PDB : 2rnm ​)

Определение

Название « амилоид» происходит от ранней ошибочной идентификации Рудольфом Вирховым этого вещества как крахмала ( амилум на латыни , от древнегреческого : ἄμυλον , латинизированного :  амилон ), основанного на методах грубого окрашивания йодом. Некоторое время научное сообщество спорило о том, являются ли амилоидные отложения жировыми или углеводными отложениями, пока наконец не было обнаружено (в 1859 г.), что они на самом деле являются отложениями альбумоидного белкового материала. ^[10]

• Классическое гистопатологическое определение амилоида представляет собой внеклеточное белковое фибриллярное отложение, имеющее вторичную структуру β-листа и идентифицируемое по яблочно-зеленому двойному лучепреломлению при окрашивании конго красным в поляризованном свете . Эти отложения часто рекрутируют различные сахара и другие компоненты, такие как компонент сывороточного амилоида P , что приводит к образованию сложных, а иногда и неоднородных структур. ^[11] Недавно это определение было поставлено под сомнение, поскольку некоторые классические виды амилоида наблюдались явно внутриклеточно. ^[12]
• Более позднее биофизическое определение является более широким и включает любой полипептид, который полимеризуется с образованием перекрестной β-структуры in vivo или in vitro , внутри или снаружи клеток . Микробиологи , биохимики , биофизики , химики и физики в основном приняли это определение, ^{[13] [14]} , что привело к некоторому конфликту в биологическом сообществе по вопросу языка .

Белки, образующие амилоиды при заболеваниях

На сегодняшний день обнаружено 37 белков человека, образующих амилоид при патологии и связанных с четко определенными заболеваниями . ^[2] Международное общество амилоидоза классифицирует амилоидные фибриллы и связанные с ними заболевания на основе связанных с ними белков (например, ATTR — это группа заболеваний и связанных с ними фибрилл, образованных TTR ). ^[3] Ниже приведена таблица.

Неболезненные и функциональные амилоиды

Многие примеры непатологического амилоида с четко определенной физиологической ролью были идентифицированы в различных организмах, включая человека . Их можно назвать функциональным, физиологическим или нативным амилоидом. ^{[25] [26] [2]}

• Функциональный амилоид у человека разумного :
  • Внутрипросветный домен меланоцитарного белка PMEL ^[27]
  • Пептидные/белковые гормоны хранятся в виде амилоидов в эндокринных секреторных гранулах ^[28]
  • Взаимодействующая с рецептором серин/треонин-протеинкиназа 1/3 (RIP1/RIP3) ^[29]
  • Фрагменты простатической кислой фосфатазы и семеногелины ^[30]

• Функциональный амилоид у других организмов:
  • Фибриллы Curli, продуцируемые E. coli , Salmonella и некоторыми другими представителями Enterobacteriales ( Csg). Генетические элементы ( опероны ), кодирующие систему курли, филогенетически широко распространены и могут быть обнаружены как минимум в четырех типах бактерий. ^[31] Это позволяет предположить, что гораздо больше бактерий могут экспрессировать фибриллы курчавости.
  • GvpA, образующий стенки особых газовых пузырьков , т.е. органелл плавучести водных архей и эубактерий ^[32]
  • Фибриллы Fap у различных видов Pseudomonas ^{[33] [34]}
  • Чаплины из Streptomyces coelicolor ^[35]
  • Спидроин из Trichonephila edulis ( паук ) ( Паучий шелк ) ^[36]
  • Гидрофобины Neurospora crassa и других грибов ^[37]
  • Белки адгезии грибковых клеток, образующие амилоидные области клеточной поверхности со значительно повышенной силой связывания ^{[38] [39]}
  • Биопленки окружающей среды по данным окрашивания амилоид-специфичными красителями и антителами. ^[40]
  • Трубчатые оболочки, окружающие нити Methanosaeta thermophila ^[41]

• Функциональный амилоид, действующий как прионы
  • Некоторые дрожжевые прионы основаны на инфекционном амилоиде, например [PSI+] ( Sup35p ); [URE3] ( Ure2p ); [PIN+] или [RNQ+] (Rnq1p); [SWI1+] (Swi1p) и [OCT8+] (Cyc8p)
  • Прионные HET-ы из Podospora anserina ^[42]
  • Нейрон-специфическая изоформа CPEB Aplysia Californica (морская улитка) ^[43]

Состав

Структура фибриллы, состоящей из одного протофиламента амилоидного пептида β, если смотреть вдоль длинной оси фибриллы ( PDB : 2mlq ) ^[44]

Амилоиды состоят из длинных неразветвленных волокон, которые характеризуются расширенной вторичной структурой β-листа , в которой отдельные β-нити (β-нити) (цветные стрелки на соседнем рисунке) расположены в ориентации, перпендикулярной длинной оси волокна. Такая структура известна как перекрестная β-структура. Каждое отдельное волокно может иметь ширину 7–13 нанометров и длину несколько микрометров . ^{[6] [2]} Основными признаками, признанными различными дисциплинами для классификации белковых агрегатов как амилоидных, является наличие фибриллярной морфологии ожидаемого диаметра, обнаруживаемой с помощью трансмиссионной электронной микроскопии (ПЭМ) или атомно-силовой микроскопии (АСМ), наличие вторичная структура перекрестного β, определенная с помощью кругового дихроизма , FTIR , твердотельного ядерного магнитного резонанса (ssNMR), рентгеновской кристаллографии или дифракции рентгеновских лучей (часто считается «золотым стандартом» теста, чтобы увидеть, является ли структура содержит перекрестные β-волокна) и способность окрашиваться специфическими красителями, такими как конго красный , тиофлавин Т или тиофлавин S. ^[2]

Термин «перекрестный-β» был основан на наблюдении двух наборов дифракционных линий, продольной и поперечной, которые образуют характерный «перекрестный» рисунок. ^[45] Имеются два характерных дифракционных сигнала рассеяния при 4,7 и 10 Å (0,47 нм и 1,0 нм), соответствующие межнитевым расстояниям и расстояниям укладки в β-листах. ^[1] «Стопки» β-листов короткие и пересекают ширину амилоидной фибриллы; длина амилоидной фибриллы построена из выровненных β-тяжей. Паттерн перекрестного β считается диагностическим признаком структуры амилоида. ^[6]

Амилоидные фибриллы обычно состоят из 1–8 протофиламентов (на рисунке показан один протофиламент, также соответствующий фибрилле), каждый диаметром 2–7 нм, которые взаимодействуют латерально в виде плоских лент, сохраняющих высоту 2–7 нм (что из одного протофиламента) и имеют ширину до 30 нм; чаще протофиламенты скручиваются друг вокруг друга, образуя фибриллы шириной обычно 7–13 нм. ^[2] Каждый протофиламент обладает типичной перекрестной β-структурой и может быть образован 1–6 β-листами (шесть показаны на рисунке), наложенными друг на друга. Каждая отдельная молекула белка может вносить от одной до нескольких β-цепей в каждый протофиламент, причем нити могут располагаться в антипараллельных β-листах, но чаще в параллельных β-листах. Лишь часть полипептидной цепи в фибриллах находится в конформации β-цепи, остальная часть образует структурированные или неструктурированные петли или хвосты.

Долгое время наши знания о строении амилоидных фибрилл на атомном уровне были ограничены тем, что они непригодны для большинства традиционных методов изучения белковых структур. В последние годы наблюдался прогресс в экспериментальных методах, включая твердотельную ЯМР- спектроскопию и криоэлектронную микроскопию . В совокупности эти методы позволили получить трехмерные атомные структуры амилоидных фибрилл, образованных амилоидными пептидами β, α-синуклеином, тау и белком FUS, связанными с различными нейродегенеративными заболеваниями. ^{[46] [47]}

Рентгеновские дифракционные исследования микрокристаллов выявили атомистические детали центральной области амилоида, хотя только для упрощенных пептидов, длина которых значительно короче, чем длина пептидов или белков, участвующих в заболевании. ^{[48] ​​[49]} Кристаллографические структуры показывают, что короткие участки склонных к амилоиду областей амилоидогенных белков проходят перпендикулярно оси филаментов, что согласуется с особенностью «перекрестной β» структуры амилоида. Они также обнаруживают ряд характеристик амилоидных структур: соседние β-листы плотно упакованы вместе через границу раздела, лишенную воды (поэтому называемую сухой границей раздела), при этом противоположные β-нити слегка смещены друг от друга, так что их боковые поверхности цепи встречно-пальцевые. Созданный компактный обезвоженный интерфейс был назван интерфейсом стерической молнии. ^[6] Существует восемь теоретических классов интерфейсов стерической молнии, определяемых направленностью β-листов (параллельных и антипараллельных) и симметрией между соседними β-листами. Ограничением рентгеновской кристаллографии для решения структуры амилоида является необходимость формирования микрокристаллов, чего можно достичь только с пептидами короче, чем те, которые связаны с заболеванием.

Хотя настоящие амилоидные структуры всегда основаны на межмолекулярных β-листах, наблюдались или предлагались различные типы третичных складок «более высокого порядка». β-листы могут образовывать β-сэндвич или β-соленоид, который может представлять собой либо β-спираль , либо β-валок. Также были предложены нативные амилоидные фибриллы, в которых нативные белки, содержащие β-лист, сохраняют свою нативную структуру в фибриллах. ^[50] Существует мало разработанных идей о том, как сложные топологии основной цепи дисульфид-ограниченных белков, которые склонны образовывать амилоидные фибриллы (такие как инсулин и лизоцим), принимают мотив амилоидного β-листа. Наличие множества ограничений значительно уменьшает доступное конформационное пространство, делая вычислительное моделирование амилоидных структур более осуществимым. ^[51]

Одним из усложняющих факторов в исследованиях амилоидогенных полипептидов является то, что идентичные полипептиды могут образовывать множество различных амилоидных конформаций. ^[6] Это явление обычно описывается как амилоидный полиморфизм . ^{[8] [52] [53]} Это имеет заметные биологические последствия, поскольку считается, что это объясняет феномен прионного штамма.

Формирование

Три фазы формирования амилоидных фибрилл: лаг-фаза , экспоненциальная фаза и фаза плато.

Амилоид образуется в результате полимеризации сотен и тысяч мономерных пептидов или белков в длинные волокна. Образование амилоида включает в себя лаг- фазу (также называемую фазой нуклеации ), экспоненциальную фазу (также называемую фазой роста ) и фазу плато (также называемую фазой насыщения ), как показано на рисунке. ^{[54] [55] [56] [57]} Действительно, когда количество фибрилл отображается на графике в зависимости от времени, наблюдается сигмоидальный ход времени, отражающий три различные фазы.

В простейшей модели «зародышевой полимеризации» (отмечена красными стрелками на рисунке ниже) отдельные развернутые или частично развернутые полипептидные цепи (мономеры) превращаются в ядро ​​( мономер или олигомер ) посредством термодинамически неблагоприятного процесса, который происходит на ранних стадиях запаздывания. фаза. ^[56] Фибриллы впоследствии растут из этих ядер за счет добавления мономеров в экспоненциальной фазе. ^[56]

Другая модель, названная «зародышевой конформационной конверсией» и отмеченная синими стрелками на рисунке ниже, была введена позже, чтобы соответствовать некоторым экспериментальным наблюдениям: часто обнаруживалось, что мономеры быстро превращаются в неправильно свернутые и сильно дезорганизованные олигомеры, отличные от ядер. ^[58] Только позже эти агрегаты структурно реорганизуются в ядра, к которым добавляются и реорганизуются другие дезорганизованные олигомеры посредством шаблонного или индуцированного механизма соответствия (эта модель «зародышевого конформационного преобразования»), в конечном итоге образуя фибриллы. ^[58]

Обычно свернутые белки должны частично развернуться, прежде чем сможет произойти агрегация посредством одного из этих механизмов. ^[59] Однако в некоторых случаях свернутые белки могут агрегировать, не пересекая основной энергетический барьер для разворачивания, заселяя нативные конформации в результате температурных флуктуаций , высвобождения лиганда или локального разворачивания, происходящего в определенных обстоятельствах. ^[59] В этих нативных конформациях сегменты, которые обычно скрыты или структурированы полностью свернутыми и обладают высокой склонностью к агрегированию, подвергаются воздействию растворителя или становятся гибкими, что позволяет формировать нативные агрегаты, которые впоследствии превращаются в ядра. и фибриллы. Этот процесс называется «нативной агрегацией» (зеленые стрелки на рисунке) и аналогичен модели «зародышевого конформационного преобразования».

Более поздняя, ​​современная и тщательная модель формирования амилоидных фибрилл предполагает вмешательство вторичных событий, таких как «фрагментация», при которой фибрилла распадается на две или более более короткие фибриллы, и «вторичное зарождение», при котором поверхность фибриллы (не фибриллы) концы) катализируют образование новых ядер. ^[57] Оба вторичных события увеличивают количество концов фибрилл, способных рекрутировать новые мономеры или олигомеры, тем самым ускоряя образование фибрилл посредством механизма положительной обратной связи. Эти события дополняют хорошо известные этапы первичной нуклеации (формирование ядра из мономеров посредством одной из моделей, описанных выше), элонгации фибрилл (присоединение мономеров или олигомеров к растущим концам фибрилл) и диссоциации (противоположный процесс).

Такая новая модель описана на рисунке справа и предполагает использование основного уравнения , которое включает все стадии образования амилоидных фибрилл, т.е. первичное зародышеобразование, удлинение фибриллы, вторичное зародышеобразование и фрагментацию фибриллы. ^{[57] [60]} Константы скорости различных стадий могут быть определены на основе глобального сопоставления ряда временных ходов агрегации (например, зависимость эмиссии флуоресценции ThT от времени), зарегистрированных при различных концентрациях белка. ^[57] Подход общего основного уравнения к образованию амилоидных фибрилл с вторичными путями был разработан Ноулзом , Вендрусколо , Коэном, Майклсом и соавторами и учитывает временную эволюцию концентрации фибрилл длины (здесь представляет собой количество мономеров в агрегате). ). ^[60] ${\displaystyle f(t,j)}$ ${\displaystyle j}$ ${\displaystyle j}$

$${\displaystyle {\begin{aligned}{\frac {\partial f(t,j)}{\partial t}}&=2k_{+}m(t)f(t,j-1)-2k_{+}m(t)f(t,j)\\&+2k_{\rm {off}}f(t,j+1)-2k_{\rm {off}}f(t,j)\\&+k_{-}\sum _{i=j+1}^{\infty }f(t,i)-k_{-}(j-1)f(t,j)\\&+k_{1}m(t)^{n_{1}}\delta _{j,n_{1}}+k_{2}m(t)^{n_{2}}M(t)\delta _{j,n_{2}}\\\\\end{aligned}}}$$

дельту Кронекера ${\displaystyle \delta _{i,j}}$ ${\displaystyle k_{+}}$ ${\displaystyle k_{\rm {off}}}$ ${\displaystyle k_{-}}$ ${\displaystyle M(t)=\sum _{j=n_{1}}^{\infty }jf(t,j)}$

Следуя этому аналитическому подходу, стало очевидно, что лаг-фаза не обязательно соответствует только образованию ядра, а скорее является результатом комбинации различных этапов. Аналогичным образом, экспоненциальная фаза представляет собой не только элонгацию фибрилл, но является результатом комбинации различных стадий, включающих первичное зародышеобразование, элонгацию фибрилл, а также вторичные события. Значительное количество фибрилл в результате первичного зародышеобразования и удлинения фибрилл может образовываться во время лаг-фазы, и вторичные стадии, а не только удлинение фибрилл, могут быть доминирующими процессами, способствующими росту фибрилл во время экспоненциальной фазы. С помощью этой новой модели любые агенты, нарушающие образование амилоидных фибрилл, такие как предполагаемые лекарства , метаболиты , мутации , шапероны и т. д., могут быть отнесены к определенному этапу образования фибрилл.

Аминокислотная последовательность и образование амилоида

В общем, полимеризация амилоида (агрегация или нековалентная полимеризация) чувствительна к последовательности, то есть мутации в последовательности могут индуцировать или предотвращать самосборку. ^{[61] [62]} Например, люди производят амилин , амилоидогенный пептид, связанный с диабетом II типа, но у крыс и мышей пролины замещаются в критических местах, и амилоидогенез не происходит. ^{[ нужна ссылка ]} Исследования, сравнивающие синтетический и рекомбинантный β-амилоидный пептид в анализах, измеряющих скорость фибрилляции, гомогенность фибрилл и клеточную токсичность, показали, что рекомбинантный β-амилоидный пептид имеет более высокую скорость фибрилляции и большую токсичность, чем синтетический β-амилоидный пептид. ^[63]

Существует несколько классов полипептидных последовательностей, образующих амилоид. ^{[8] [52] [53]} Полипептиды, богатые глутамином, играют важную роль в амилоидогенезе дрожжей и прионов млекопитающих , а также нарушениях тринуклеотидных повторов, включая болезнь Хантингтона . Когда полипептиды, богатые глутамином, находятся в конформации β-листа, глютамины могут скреплять структуру, образуя межцепочечные водородные связи между амидными карбонилами и атомами азота как основной, так и боковых цепей. Возраст начала болезни Хантингтона демонстрирует обратную корреляцию с длиной полиглутаминовой последовательности , с аналогичными результатами в модельной системе C. elegans с сконструированными полиглутаминовыми пептидами. ^[64]

Другие полипептиды и белки, такие как амилин и β-амилоидный пептид, не имеют простой консенсусной последовательности и, как полагают, агрегируются посредством сегментов последовательности, обогащенных гидрофобными остатками или остатками с высокой склонностью к образованию структуры β-листа. ^[61] Среди гидрофобных остатков ароматические аминокислоты обладают наибольшей амилоидогенной склонностью. ^{[65] [66]}

Кросс-полимеризация (фибриллы одной полипептидной последовательности вызывают образование других фибрилл другой последовательности) наблюдается in vitro и, возможно, in vivo. Это явление важно, поскольку оно могло бы объяснить межвидовое распространение прионов и различную скорость распространения прионов, а также статистическую связь между болезнью Альцгеймера и диабетом 2 типа. ^[67] В общем, чем более сходна пептидная последовательность, тем более эффективна перекрестная полимеризация, хотя совершенно разные последовательности могут перекрестно полимеризоваться, а очень похожие последовательности могут даже быть «блокаторами», предотвращающими полимеризацию. ^{[ нужна цитата ]}

Амилоидная токсичность

Причины, по которым амилоид вызывает заболевания, неясны. В некоторых случаях отложения физически нарушают архитектуру ткани, что указывает на нарушение функции в результате какого-то объемного процесса. Возникающий консенсус предполагает, что префибриллярные промежуточные соединения, а не зрелые амилоидные волокна, вызывают гибель клеток, особенно при нейродегенеративных заболеваниях. ^{[17] [68]} Однако фибриллы далеко не безобидны, поскольку они поддерживают работу сети белкового гомеостаза, высвобождают олигомеры, вызывают образование токсичных олигомеров посредством вторичной нуклеации, растут бесконечно, распространяясь от района к району ^[2] и, в некоторых случаях сами могут быть токсичными. ^[69]

Нарушение регуляции кальция наблюдалось на ранних стадиях в клетках, подвергшихся воздействию белковых олигомеров. Эти небольшие агрегаты могут образовывать ионные каналы через липидные бислойные мембраны и активировать рецепторы NMDA и AMPA. Было высказано предположение, что образование каналов объясняет нарушение регуляции кальция и митохондриальную дисфункцию, обеспечивая неизбирательную утечку ионов через клеточные мембраны. ^[70] Исследования показали, что отложение амилоида связано с митохондриальной дисфункцией и, как следствие, образованием активных форм кислорода (АФК), которые могут инициировать сигнальный путь, ведущий к апоптозу . ^[71] Есть сообщения, указывающие на то, что амилоидные полимеры (например, полимеры хантингтина, связанные с болезнью Хантингтона) могут индуцировать полимеризацию незаменимых амилоидогенных белков, которые должны быть вредными для клеток. Кроме того, партнеры по взаимодействию этих важнейших белков также могут быть секвестрированы. ^[72]

Все эти механизмы токсичности, вероятно, играют свою роль. Фактически, агрегация белка приводит к образованию множества агрегатов, каждый из которых, вероятно, в той или иной степени токсичен. Широкий спектр биохимических, физиологических и цитологических нарушений был выявлен после воздействия на клетки и животных таких видов, независимо от их идентичности. Сообщалось также, что олигомеры взаимодействуют с различными молекулярными мишенями. Следовательно, маловероятно, что существует уникальный механизм токсичности или уникальный каскад клеточных событий. Неправильная природа белковых агрегатов вызывает множество аберрантных взаимодействий с множеством клеточных компонентов, включая мембраны, белковые рецепторы, растворимые белки, РНК, малые метаболиты и т. д.

Гистологическое окрашивание

В клинических условиях амилоидные заболевания обычно идентифицируются по изменению спектроскопических свойств плоских ароматических красителей , таких как тиофлавин Т , конго красный или НИАД-4. ^[73] В целом это объясняется изменением окружающей среды, поскольку эти красители внедряются между β-нитями, ограничивая их структуру. ^[74]

Положительный результат Congo Red остается золотым стандартом диагностики амилоидоза . В целом, связывание конго красного с амилоидными бляшками дает типичное яблочно-зеленое двойное лучепреломление при просмотре в кросс-поляризованном свете. Недавно значительное увеличение квантового выхода флуоресценции NIAD-4 было использовано для флуоресцентной визуализации амилоидных фибрилл со сверхвысоким разрешением ^[75] и олигомеров. ^[76] Чтобы избежать неспецифического окрашивания, используются другие гистологические красители, такие как окрашивание гематоксилином и эозином , для подавления активности красителей в других местах, таких как ядро, где краситель может связываться. Современные технологии антител и иммуногистохимия упростили специфическое окрашивание, но часто это может вызвать проблемы, поскольку эпитопы могут быть скрыты в амилоидной складке; в общем, структура амилоидного белка отличается от той, которую распознает антитело.

Смотрите также

• JUNQ и IPOD
• Протеопатия
• Предикторы агрегации белков

Рекомендации

1. Sunde M, Serpell LC, Bartlam M, Fraser PE, Pepys MB, Blake CC (октябрь 1997 г.). «Общая основная структура амилоидных фибрилл по данным синхротронной рентгеновской дифракции». Журнал молекулярной биологии . 273 (3): 729–39. дои : 10.1006/jmbi.1997.1348. PMID  9356260. S2CID  19394482.
2. Чити Ф, Добсон СМ (июнь 2017 г.). «Неправильное сворачивание белка, образование амилоида и болезни человека: краткий обзор прогресса за последнее десятилетие». Ежегодный обзор биохимии . 86 : 27–68. doi : 10.1146/annurev-biochem-061516-045115. hdl : 2158/1117236 . ПМИД  28498720.
3. Бенсон, М.Д., Буксбаум Дж.Н., Айзенберг Д.С., Мерлини Г., Сараива М.Дж., Секидзима Ю. и др. (декабрь 2018 г.). «Амилоидная номенклатура 2018: рекомендации номенклатурного комитета Международного общества амилоидоза (ISA)». Амилоид . 25 (4): 215–219. дои : 10.1080/13506129.2018.1549825 . HDL : 1805/20251 . ПМИД  30614283.
4. Пулавски В., Гошдастидер У., Андрисано В., Филипек С. (апрель 2012 г.). «Вездесущие амилоиды». Прикладная биохимия и биотехнология . 166 (7): 1626–43. doi : 10.1007/s12010-012-9549-3. ПМЦ 3324686 . ПМИД  22350870. 
5. Сото С, Эстрада Л, Кастилья Дж (март 2006 г.). «Амилоиды, прионы и присущая им инфекционная природа неправильно свернутых белковых агрегатов». Тенденции биохимических наук . 31 (3): 150–5. doi :10.1016/j.tibs.2006.01.002. ПМИД  16473510.
6. Тояма Б.Х., Вайсман Дж.С. (2011). «Структура амилоида: конформационное разнообразие и последствия». Ежегодный обзор биохимии . 80 : 557–85. doi : 10.1146/annurev-biochem-090908-120656. ПМЦ 3817101 . ПМИД  21456964. 
7. Рамирес-Альварадо М., Меркель Дж.С., Риган Л. (август 2000 г.). «Систематическое исследование влияния стабильности белка на образование амилоидных фибрилл in vitro». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (16): 8979–84. Бибкод : 2000PNAS...97.8979R. дои : 10.1073/pnas.150091797 . ПМК 16807 . ПМИД  10908649. 
8. Бальбах Дж. Дж., Исии Ю., Анцуткин О.Н., Липман Р.Д., Риццо Н.В., Дайда Ф. и др. (ноябрь 2000 г.). «Образование амилоидных фибрилл с помощью Aβ16-22, фрагмента из семи остатков β-амилоидного пептида болезни Альцгеймера, и структурная характеристика с помощью твердотельного ЯМР». Биохимия . 39 (45): 13748–59. дои : 10.1021/bi0011330. PMID  11076514. S2CID  17232045.
9. Армен РС, Демарко МЛ, Алонсо ДО, Даггетт В (2004). «Структура α-складчатых пластинок Полинга и Кори может определять префибриллярный амилоидогенный промежуточный продукт при амилоидном заболевании». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (1): 11622–11627. Бибкод : 2004PNAS..10111622A. дои : 10.1073/pnas.0401781101 . ПМК 511030 . ПМИД  15280548. 
10. Кайл РА (сентябрь 2001 г.). «Амилоидоз: запутанная история». Британский журнал гематологии . 114 (3): 529–38. дои : 10.1046/j.1365-2141.2001.02999.x. PMID  11552976. S2CID  23111535.
11. Сайп Дж.Д., Коэн А.С. (июнь 2000 г.). «Обзор: история амилоидных фибрилл». Журнал структурной биологии . 130 (2–3): 88–98. дои : 10.1006/jsbi.2000.4221. PMID  10940217. S2CID  16442783.
12. Лин С.И., Гурло Т., Кайед Р., Батлер А.Е., Хаатаджа Л., Глейб К.Г., Батлер ПК (май 2007 г.). «Токсические олигомеры островкового амилоидного полипептида человека (h-IAPP) являются внутриклеточными, и вакцинация для индукции антитоксических олигомерных антител не предотвращает индуцированный h-IAPP апоптоз β-клеток у трансгенных мышей h-IAPP». Диабет . 56 (5): 1324–32. дои : 10.2337/db06-1579 . ПМИД  17353506.
13. Нильссон MR (сентябрь 2004 г.). «Методы изучения образования амилоидных фибрилл in vitro». Методы . 34 (1): 151–60. дои : 10.1016/j.ymeth.2004.03.012. ПМИД  15283924.
14. Фендрих М (август 2007 г.). «О структурном определении амилоидных фибрилл и других полипептидных агрегатов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 64 (16): 2066–78. дои : 10.1007/s00018-007-7110-2. PMID  17530168. S2CID  32667968.
15. Чан ПК, Лам М.А., Луо Ю (сентябрь 2008 г.). «Многоликость β-амилоида при болезни Альцгеймера». Современная молекулярная медицина . 8 (6): 580–4. дои : 10.2174/156652408785747951. ПМИД  18781964.
16. Ирвин ГБ, Эль-Агнаф О.М., Шанкар Г.М., Уолш Д.М. (2008). «Агрегация белков в мозге: молекулярная основа болезней Альцгеймера и Паркинсона». Молекулярная медицина . 14 (7–8): 451–64. doi : 10.2119/2007-00100.Ирвин. ПМК 2274891 . ПМИД  18368143. 
17. Феррейра СТ, Виейра МН, Де Феличе ФГ (2007). «Растворимые белковые олигомеры как новые токсины при болезни Альцгеймера и других амилоидных заболеваниях». ИУБМБ Жизнь . 59 (4–5): 332–45. дои : 10.1080/15216540701283882 . PMID  17505973. S2CID  7489461.
18. Хэмли IW (октябрь 2012 г.). «Пептид β-амилоида: взгляд химика. Роль в болезни Альцгеймера и фибрилляции» (PDF) . Химические обзоры . 112 (10): 5147–92. дои : 10.1021/cr3000994. ПМИД  22813427.
19. «Больше, чем просто коровье бешенство» . Структурная биология природы . 8 (4): 281. Апрель 2001 г. doi : 10.1038/86132 . ПМИД  11276238.
20. Труант Р., Атвал Р.С., Десмонд С., Манси Л., Тран Т. (сентябрь 2008 г.). «Болезнь Хантингтона: пересмотр гипотезы агрегации при полиглутаминовых нейродегенеративных заболеваниях». Журнал ФЭБС . 275 (17): 4252–62. дои : 10.1111/j.1742-4658.2008.06561.x . PMID  18637947. S2CID  11510408.
21. Вейдт П., Ла Спада, Арканзас (август 2006 г.). «Нацеливание на агрегацию белков при нейродегенерации - уроки полиглутаминовых расстройств». Мнение экспертов о терапевтических целях . 10 (4): 505–13. дои : 10.1517/14728222.10.4.505. PMID  16848688. S2CID  24483289.
22. Холмс Р.О., Эдисон Дж., Бэтге Б.А., Джейкобсон Д.Р. (10 октября 2018 г.). «Амилоидоз: определение амилоида и амилоидоза, системы классификации, системные амилоидозы». Медскейп .
23. Хаатаджа Л., Гурло Т., Хуанг С.Дж., Батлер ПК (май 2008 г.). «Островковый амилоид при диабете 2 типа и гипотеза токсических олигомеров». Эндокринные обзоры . 29 (3): 303–16. doi : 10.1210/er.2007-0037. ПМЦ 2528855 . ПМИД  18314421. 
24. Хёппенер Дж.В., Арен Б., Липс CJ (август 2000 г.). «Островковый амилоид и сахарный диабет 2 типа». Медицинский журнал Новой Англии . 343 (6): 411–9. дои : 10.1056/NEJM200008103430607. ПМИД  10933741.
25. Хаммер Н.Д., Ван X, Макгаффи Б.А., Чепмен М.Р. (май 2008 г.). «Амилоиды: друг или враг?». Журнал болезни Альцгеймера . 13 (4): 407–19. дои : 10.3233/JAD-2008-13406. ПМЦ 2674399 . PMID  18487849. Архивировано из оригинала 3 января 2013 г. 
26. Фаулер Д.М., Кулов А.В., Балч В.Е., Келли Дж.В. (май 2007 г.). «Функциональный амилоид - от бактерий до человека». Тенденции биохимических наук . 32 (5): 217–24. doi :10.1016/j.tibs.2007.03.003. ПМИД  17412596.
27. Фаулер Д.М., Кулов А.В., Алори-Йост С., Маркс М.С., Балч В.Е., Келли Дж.В. (январь 2006 г.). «Функциональное образование амилоида в тканях млекопитающих». ПЛОС Биология . 4 (1): e6. doi : 10.1371/journal.pbio.0040006 . ПМК 1288039 . ПМИД  16300414. 
28. Маджи С.К., Перрин М.Х., Савая М.Р., Джессбергер С., Вадодария К., Риссман Р.А. и др. (июль 2009 г.). «Функциональные амилоиды как естественное хранилище пептидных гормонов в секреторных гранулах гипофиза». Наука . 325 (5938): 328–32. Бибкод : 2009Sci...325..328M. дои : 10.1126/science.1173155. ПМЦ 2865899 . ПМИД  19541956. 
29. Ли Дж., Маккуэйд Т., Симер А.Б., Напетшниг Дж., Мориваки К., Сяо Ю.С. и др. (июль 2012 г.). «Некросома RIP1/RIP3 образует функциональный амилоидный сигнальный комплекс, необходимый для запрограммированного некроза». Клетка . 150 (2): 339–50. дои : 10.1016/j.cell.2012.06.019. ПМК 3664196 . ПМИД  22817896. 
30. Усмани С.М., Зирафи О., Мюллер Дж.А., Сэнди-Монрой Н.Л., Ядав Дж.К., Мейер С. и др. (апрель 2014 г.). «Прямая визуализация эндогенных амилоидных фибрилл, усиливающих ВИЧ, в сперме человека». Природные коммуникации . 5 : 3508. Бибкод : 2014NatCo...5.3508U. doi : 10.1038/ncomms4508. ПМЦ 4129123 . ПМИД  24691351. 
31. Дюхольм М.С., Альбертсен М., Отцен Д., Нильсен П.Х. (2012). Уэббер М.А. (ред.). «Функциональные амилоидные системы Керли филогенетически широко распространены и демонстрируют большое разнообразие в структуре оперонов и белков». ПЛОС ОДИН . 7 (12): e51274. Бибкод : 2012PLoSO...751274D. дои : 10.1371/journal.pone.0051274 . ПМК 3521004 . ПМИД  23251478. 
32. Байро М.Дж., Дависо Э., Беленький М., Гриффин Р.Г., Херцфельд Дж. (январь 2012 г.). «Амилоидная органелла, ЯМР твердого тела свидетельствует о перекрестной β-сборке газовых везикул». Журнал биологической химии . 287 (5): 3479–84. дои : 10.1074/jbc.M111.313049 . ПМК 3271001 . ПМИД  22147705. 
33. Дюхольм М.С., Петерсен С.В., Сёндеркер М., Ларсен П., Кристиансен Г., Хейн К.Л. и др. (август 2010 г.). «Функциональный амилоид у Pseudomonas». Молекулярная микробиология . 77 (4): 1009–20. дои : 10.1111/j.1365-2958.2010.07269.x . PMID  20572935. S2CID  205368641.
34. Дюхольм М.С., Сёндергаард М.Т., Нильссон М., Кристиансен Г., Стенсбалль А., Овергаард М.Т. и др. (Июнь 2013). «Экспрессия амилоидов Fap в Pseudomonas aeruginosa, P. fluorescens и P. putida приводит к агрегации и усилению образования биопленок». МикробиологияОткрыть . 2 (3): 365–82. дои : 10.1002/mbo3.81. ПМЦ 3684753 . ПМИД  23504942. 
35. Классен Д., Ринк Р., де Йонг В., Зибринг Дж., де Врейгд П., Боерсма Ф.Г. и др. (июль 2003 г.). «Новый класс секретируемых гидрофобных белков участвует в формировании воздушных гиф у Streptomyces coelicolor путем образования амилоидных фибрилл». Гены и развитие . 17 (14): 1714–26. дои : 10.1101/gad.264303. ЧВК 196180 . ПМИД  12832396. 
36. Кенни Дж. М., Найт Д., Мудрый М. Дж., Воллрат Ф. (август 2002 г.). «Амилоидогенная природа паучьего шелка». Европейский журнал биохимии . 269 ​​(16): 4159–63. дои : 10.1046/j.1432-1033.2002.03112.x . ПМИД  12180993.
37. Маккей Дж.П., Мэтьюз Дж.М., Уайнфилд Р.Д., Маккей Л.Г., Хаверкамп Р.Г., Темплтон, Мэриленд (февраль 2001 г.). «Гидрофобин EAS в растворе в значительной степени неструктурирован и функционирует путем формирования амилоидных структур». Состав . 9 (2): 83–91. дои : 10.1016/s0969-2126(00)00559-1 . ПМИД  11250193.
38. Гарсия MC, Ли Дж. Т., Рамсук CB, Алстинс Д., Дюфрен Ю. Ф., Липке П. Н. (март 2011 г.). «Роль амилоида в агрегации клеток и формировании биопленок». ПЛОС ОДИН . 6 (3): e17632. Бибкод : 2011PLoSO...617632G. дои : 10.1371/journal.pone.0017632 . ПМК 3050909 . ПМИД  21408122. 
39. Липке П.Н., Гарсия MC, Алстинс Д., Рамсук CB, Клотц С.А., Дюфрен Ю.Ф. (февраль 2012 г.). «Укрепление отношений: амилоиды создают нанодомены адгезии у дрожжей». Тенденции в микробиологии . 20 (2): 59–65. дои : 10.1016/j.tim.2011.10.002. ПМЦ 3278544 . ПМИД  22099004. 
40. Ларсен П., Нильсен Дж.Л., Дюхольм М.С., Ветцель Р., Отцен Д., Нильсен PH (декабрь 2007 г.). «Амилоидные адгезины в изобилии присутствуют в природных биопленках». Экологическая микробиология . 9 (12): 3077–90. дои : 10.1111/j.1462-2920.2007.01418.x. ПМИД  17991035.
41. Дьюхольм М.С., Ларсен П., Финстер К., Стенванг М.Р., Кристиансен Г., Вад Б.С. и др. (август 2015 г.). «Тубулярные оболочки, окружающие нити Methanosaeta thermophila, представляют собой функциональные амилоиды». Журнал биологической химии . 290 (33): 20590–600. дои : 10.1074/jbc.M115.654780 . ПМК 4536462 . ПМИД  26109065. 
42. Кусту В., Деле С., Сопе С., Бегере Дж. (сентябрь 1997 г.). «Белковый продукт гена гетерокарионной несовместимости het-s гриба Podospora anserina ведет себя как аналог приона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (18): 9773–8. Бибкод : 1997PNAS...94.9773C. дои : 10.1073/pnas.94.18.9773 . ПМК 23266 . ПМИД  9275200. 
43. Си К., Линдквист С., Кандел Э.Р. (декабрь 2003 г.). «Нейрональная изоформа аплизии CPEB обладает прионоподобными свойствами». Клетка . 115 (7): 879–91. дои : 10.1016/s0092-8674(03)01020-1 . PMID  14697205. S2CID  3060439.
44. Паравасту А.К., Липман Р.Д., Яу В.М., Тыко Р. (25 ноября 2008 г.). «Молекулярно-структурная основа полиморфизма β-амилоидных фибрилл болезни Альцгеймера». ПНАС . 105 (47): 18349–54. Бибкод : 2008PNAS..10518349P. дои : 10.1073/pnas.0806270105 . ПМК 2587602 . ПМИД  19015532. 
45. Уормелл Р.Л. Новые волокна из белков . Академическое издательство, 1954, с. 106.
46. Мейер Б.Х., Рик Р., Бёкманн А. (октябрь 2017 г.). «Новое структурное понимание амилоидных фибрилл с помощью твердотельного ЯМР». Тенденции биохимических наук . 42 (10): 777–787. doi :10.1016/j.tibs.2017.08.001. hdl : 20.500.11850/193533 . ПМИД  28916413.
47. Фитцпатрик А.В., Фалькон Б., Хе С., Мурзин А.Г., Муршудов Г., Гарринджер Х.Дж. и др. (июль 2017 г.). «Крио-ЭМ структуры тау-нитей болезни Альцгеймера». Природа . 547 (7662): 185–190. Бибкод : 2017Natur.547..185F. дои : 10.1038/nature23002. ПМК 5552202 . ПМИД  28678775. 
48. Нельсон Р., Савайя М.Р., Балбирни М., Мэдсен А.О., Рикель С., Гроте Р., Айзенберг Д. (июнь 2005 г.). «Структура поперечного β-остиста амилоидных фибрилл». Природа . 435 (7043): 773–8. Бибкод : 2005Natur.435..773N. дои : 10.1038/nature03680. ПМЦ 1479801 . ПМИД  15944695. 
49. Савайя М.Р., Самбашиван С., Нельсон Р., Иванова М.И., Сиверс С.А., Апостол М.И. и др. (май 2007 г.). «Атомные структуры амилоидных поперечных β-шипов обнаруживают разнообразные стерические молнии». Природа . 447 (7143): 453–7. Бибкод : 2007Natur.447..453S. дои : 10.1038/nature05695. PMID  17468747. S2CID  4400866.
50. Сераг А.А., Альтенбах С., Джинджери М., Хаббелл В.Л., Йейтс Т.О. (октябрь 2002 г.). «Расположение субъединиц и упорядочение β-нитей в листе амилоида». Структурная биология природы . 9 (10): 734–9. дои : 10.1038/nsb838. PMID  12219081. S2CID  23926428.
51. Пулавский, В; Дзволак, W (7 июня 2022 г.). «Виртуальные квази-2D промежуточные соединения как строительные блоки для правдоподобных структурных моделей амилоидных фибрилл из белков со сложной топологией: пример инсулина». Ленгмюр . 38 (22): 7024–7034. doi : 10.1021/acs.langmuir.2c00699. ПМЦ 9178918 . ПМИД  35617668. 
52. Bu Z, Shi Y, Callaway DJ, Tycko R (январь 2007 г.). «Молекулярное выравнивание внутри β-листов в фибриллах Aβ14-23: эксперименты по ЯМР твердого тела и теоретические предсказания». Биофизический журнал . 92 (2): 594–602. Бибкод : 2007BpJ....92..594B. doi : 10.1529/biophysj.106.091017. ПМЦ 1751388 . ПМИД  17056725. 
53. Тьернберг Л.О., Тьернберг А., Барк Н., Ши Ю., Ружиска Б.П., Бу З. и др. (август 2002 г.). «Сборка амилоидных фибрилл из спроектированных структур, содержащих значительный фрагмент β-пептида амилоида». Биохимический журнал . 366 (Часть 1): 343–51. дои : 10.1042/BJ20020229. ПМЦ 1222771 . ПМИД  12023906. 
54. Джарретт Дж.Т., Бергер Э.П., Лэнсбери PT (май 1993 г.). «Карбокси-конец белка β-амилоида имеет решающее значение для образования амилоида: значение для патогенеза болезни Альцгеймера». Биохимия . 32 (18): 4693–7. дои : 10.1021/bi00069a001. ПМИД  8490014.
55. Ферроне Ф (1999). «Анализ кинетики агрегации белков». Амилоид, прионы и другие белковые агрегаты . Методы энзимологии. Том. 309. стр. 256–74. дои : 10.1016/s0076-6879(99)09019-9. ISBN  9780121822101. ПМИД  10507029.
56. Моррис AM, Вацки М.А., Финке Р.Г. (март 2009 г.). «Кинетика, механизм и построение кривой агрегации белков: обзор литературы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1794 (3): 375–97. дои : 10.1016/j.bbapap.2008.10.016. ПМИД  19071235.
57. Ноулз Т.П., Воудби К.А., Девлин Г.Л., Коэн С.И., Агуцци А., Вендрусколо М. и др. (декабрь 2009 г.). «Аналитическое решение кинетики сборки разрушаемой нити». Наука . 326 (5959): 1533–7. Бибкод : 2009Sci...326.1533K. дои : 10.1126/science.1178250. PMID  20007899. S2CID  6267152.
58. Серио Т.Р., Кашикар А.Г., Коваль А.С., Савицкий Г.Дж., Мослехи Дж.Дж., Серпелл Л. и др. (август 2000 г.). «Зародышевое конформационное преобразование и репликация конформационной информации с помощью прионного детерминанта». Наука . 289 (5483): 1317–21. Бибкод : 2000Sci...289.1317S. дои : 10.1126/science.289.5483.1317. ПМИД  10958771.
59. Чити Ф, Добсон СМ (январь 2009 г.). «Образование амилоида глобулярными белками в нативных условиях». Химическая биология природы . 5 (1): 15–22. дои : 10.1038/nchembio.131. ПМИД  19088715.
60. Майклс Т.К., Шарич А., Хабчи Дж., Чиа С., Мейсл Г., Вендрусколо М. и др. (апрель 2018 г.). «Химическая кинетика мостовых молекулярных механизмов и макроскопические измерения образования амилоидных фибрилл». Ежегодный обзор физической химии . 69 (1): 273–298. Бибкод : 2018ARPC...69..273M. doi : 10.1146/annurev-physchem-050317-021322 . ПМИД  29490200.
61. Чити Ф, Стефани М, Таддеи Н, Рампони Дж, Добсон СМ (август 2003 г.). «Рационализация влияния мутаций на скорость агрегации пептидов и белков». Природа . 424 (6950): 805–8. Бибкод : 2003Natur.424..805C. дои : 10.1038/nature01891. PMID  12917692. S2CID  4421180.
62. Галаад С., Газит Э (август 2004 г.). «Ингибирование образования амилоидных фибрилл аналогами пептидов, модифицированными α-аминоизомасляной кислотой». Ангеванде Хеми . 43 (31): 4041–4. дои : 10.1002/anie.200353565. ПМИД  15300690.
63. Finder VH, Водопивец I, Нитч Р.М., Глокшубер Р. (февраль 2010 г.). «Рекомбинантный пептид амилоида-β Aβ1-42 агрегирует быстрее и более нейротоксичен, чем синтетический Aβ-42». Журнал молекулярной биологии . 396 (1): 9–18. дои : 10.1016/j.jmb.2009.12.016. ПМИД  20026079.
64. Морли Дж. Ф., Бригнулл Х. Р., Вейерс Дж. Дж., Моримото Р. И. (август 2002 г.). «Порог агрегации белков, расширяющих полиглутамин, и клеточной токсичности является динамическим и зависит от старения у Caenorhabditis elegans». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (16): 10417–22. Бибкод : 2002PNAS...9910417M. дои : 10.1073/pnas.152161099 . ПМК 124929 . ПМИД  12122205. 
65. Газит Э (январь 2002 г.). «Возможная роль укладки пи в самосборке амилоидных фибрилл». Журнал ФАСЭБ . 16 (1): 77–83. дои : 10.1096/fj.01-0442hyp. PMID  11772939. S2CID  27896962.
66. Павар А.П., Дубай К.Ф., Зурдо Дж., Чити Ф., Вендрусколо М., Добсон К.М. (июль 2005 г.). «Прогнозирование «склонных к агрегации» и «подверженных агрегации» областей в белках, связанных с нейродегенеративными заболеваниями». Журнал молекулярной биологии . 350 (2): 379–92. дои : 10.1016/j.jmb.2005.04.016. ПМИД  15925383.
67. Джексон К., Барисон Г.А., Диас Э., Джин Л.В., ДеКарли С., Деспа Ф. (октябрь 2013 г.). «Отложение амилина в мозге: второй амилоид при болезни Альцгеймера?». Анналы неврологии . 74 (4): 517–26. дои : 10.1002/ана.23956. ПМЦ 3818462 . ПМИД  23794448. 
68. Демуро А., Мина Э., Кайед Р., Милтон СК, Паркер И., Глейб К.Г. (апрель 2005 г.). «Нарушение регуляции кальция и разрушение мембран как повсеместный нейротоксический механизм растворимых олигомеров амилоида». Журнал биологической химии . 280 (17): 17294–300. дои : 10.1074/jbc.M500997200 . ПМИД  15722360.
69. Гат Дж., Буссе Л., Хабенштайн Б., Мелки Р., Бёкманн А., Мейер Б.Х. (5 марта 2014 г.). «В отличие от близнецов: сравнение ЯМР двух полиморфов α-синуклеина с разной токсичностью». ПЛОС ОДИН . 9 (3): е90659. Бибкод : 2014PLoSO...990659G. дои : 10.1371/journal.pone.0090659 . ПМЦ 3944079 . ПМИД  24599158. 
70. Каган Б.Л., Азимов Р., Азимова Р. (ноябрь 2004 г.). «Амилоидные пептидные каналы». Журнал мембранной биологии . 202 (1): 1–10. дои : 10.1007/s00232-004-0709-4. PMID  15702375. S2CID  23771650.
71. Кадоваки Х., Нисито Х., Урано Ф., Садамицу С., Мацудзава А., Такеда К. и др. (январь 2005 г.). «Амилоид β вызывает гибель нейронов посредством ROS-опосредованной активации ASK1». Смерть клеток и дифференцировка . 12 (1): 19–24. дои : 10.1038/sj.cdd.4401528 . ПМИД  15592360.
72. Кочнева-Первухова Н.В., Александров А.И., Тер-Аванесян М.Д. (2012). Туите М.Ф. (ред.). «Амилоид-опосредованная секвестрация основных белков способствует токсичности мутантного хантингтина у дрожжей». ПЛОС ОДИН . 7 (1): e29832. Бибкод : 2012PLoSO...729832K. дои : 10.1371/journal.pone.0029832 . ПМК 3256205 . ПМИД  22253794. 
73. Нестеров Е.Е., Скоч Дж., Хайман Б.Т., Кланк В.Е., Бачкай Б.Дж., Свагер Т.М. (август 2005 г.). «Оптическая визуализация амилоидных агрегатов головного мозга in vivo: создание флуоресцентных маркеров». Ангеванде Хеми . 44 (34): 5452–6. дои : 10.1002/anie.200500845. PMID  16059955. S2CID  42217289.
74. Пэ С, Лим Э, Хван Д, Ха Х, Ким СК (2015). «Торсионно-зависимое переключение флуоресценции амилоидсвязывающего красителя НИАД-4». Письма по химической физике . 633 : 109–13. Бибкод : 2015CPL...633..109B. дои : 10.1016/j.cplett.2015.05.010.
75. Райс Дж., Удаяр В., Сораньи А., Хорнеманн С., Нильссон К.П., Риек Р. и др. (Июль 2013). «Визуализация амилоидных фибрилл со сверхвысоким разрешением с помощью зондов, активируемых связыванием». ACS Химическая нейронаука . 4 (7): 1057–61. дои : 10.1021/cn400091m. ПМЦ 3715833 . ПМИД  23594172. 
76. Ха Х, Ли Дж, Ким ХДж, Хонг С, Ким СК (2017). «Морфологический анализ олигомерных и фибриллярных форм агрегатов α-синуклеина с помощью BALM-визуализации со сверхвысоким разрешением». Письма по химической физике . 690 : 62–67. Бибкод : 2017CPL...690...62H. дои : 10.1016/j.cplett.2017.10.034.

Внешние ссылки

• Бактериальные тельца включения содержат амилоидную структуру в SciVee
• Гипотеза амилоидного каскада
• Амилоид: веб-страница журнала нарушений сворачивания белков
• Роль анестетиков в болезни Альцгеймера: раскрыты молекулярные детали