stringtranslate.com

Рестрикционный фермент

Рестрикционный фермент , рестрикционная эндонуклеаза , REase , ENase или рестриктаза — это фермент , который расщепляет ДНК на фрагменты в определенных сайтах распознавания внутри молекул, известных как сайты рестрикции, или около них . [1] [2] [3] Рестрикционные ферменты являются одним классом более широкой группы ферментов эндонуклеаз . Рестрикционные ферменты обычно подразделяются на пять типов, которые различаются по своей структуре и по тому, разрезают ли они свой субстрат ДНК в своем сайте распознавания или сайты распознавания и расщепления отделены друг от друга. Чтобы разрезать ДНК, все рестрикционные ферменты делают два надреза, один раз через каждый сахарофосфатный остов (т. е. каждую цепь) двойной спирали ДНК .

Эти ферменты обнаружены в бактериях и археях и обеспечивают защитный механизм от вторжения вирусов . [4] [5] Внутри прокариот ферменты рестрикции выборочно разрезают чужеродную ДНК в процессе, называемом рестрикционным расщеплением ; в то же время ДНК хозяина защищена ферментом модификации ( метилтрансферазой ), который модифицирует прокариотическую ДНК и блокирует расщепление. Вместе эти два процесса образуют систему модификации рестрикции . [6]

Известно более 3600 эндонуклеаз рестрикции, которые представляют более 250 различных специфичностей. [7] Более 3000 из них были подробно изучены, и более 800 из них доступны на рынке. [8] Эти ферменты обычно используются для модификации ДНК в лабораториях, и они являются важным инструментом в молекулярном клонировании . [9] [10] [11]

История

Термин «рестрикционный фермент» возник в результате исследований фага λ , вируса, который заражает бактерии, и феномена контролируемой хозяином рестрикции и модификации такого бактериального фага или бактериофага . [12] Впервые этот феномен был выявлен в работах, проведенных в лабораториях Сальвадора Лурии , Жана Вайгле и Джузеппе Бертани в начале 1950-х годов. [13] [14] Было обнаружено, что для бактериофага λ, который может хорошо расти в одном штамме Escherichia coli , например, E. coli C, при выращивании в другом штамме, например, E. coli K, его урожайность может значительно снизиться, на целых три-пять порядков. Клетка-хозяин, в данном случае E. coli K, известна как рестриктирующий хозяин и, по-видимому, обладает способностью снижать биологическую активность фага λ. Если фаг закрепляется в одном штамме, способность этого фага расти также ограничивается в других штаммах. В 1960-х годах в работах, проведенных в лабораториях Вернера Арбера и Мэтью Месельсона, было показано , что рестрикция вызывается ферментативным расщеплением ДНК фага, и поэтому участвующий в этом фермент был назван рестрикционным ферментом. [4] [15] [16] [17]

Рестрикционные ферменты, изученные Арбером и Мезельсоном, были рестрикционными ферментами типа I, которые расщепляют ДНК случайным образом от сайта распознавания. [18] В 1970 году Гамильтон О. Смит , Томас Келли и Кент Уилкокс выделили и охарактеризовали первый рестрикционный фермент типа II, HindII, из бактерии Haemophilus influenzae . [19] [20] Рестрикционные ферменты этого типа более полезны для лабораторной работы, поскольку они расщепляют ДНК в месте их последовательности распознавания и являются наиболее часто используемыми в качестве инструмента молекулярной биологии. [21] Позднее Дэниел Натанс и Кэтлин Данна показали, что расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 (SV40) рестрикционными ферментами дает специфические фрагменты, которые можно разделить с помощью электрофореза в полиакриламидном геле , тем самым показав, что рестрикционные ферменты также можно использовать для картирования ДНК. [22] За работу по открытию и характеристике рестриктаз Нобелевская премия по физиологии и медицине 1978 года была присуждена Вернеру Арберу , Дэниелу Натансу и Гамильтону О. Смиту . [23] Открытие рестриктаз позволяет манипулировать ДНК, что приводит к разработке технологии рекомбинантной ДНК , которая имеет множество применений, например, позволяет производить в больших масштабах белки, такие как человеческий инсулин, используемый пациентами с диабетом . [13] [24]

Происхождение

Ферменты рестрикции, вероятно, произошли от общего предка и получили широкое распространение посредством горизонтального переноса генов . [25] [26] Кроме того, появляется все больше доказательств того, что эндонуклеазы рестрикции развились как эгоистичный генетический элемент. [27]

Сайт признания

Палиндромный сайт распознавания читается одинаково на обратной цепи и на прямой цепи, если обе цепи читаются в одинаковой ориентации.

Рестрикционные ферменты распознают определенную последовательность нуклеотидов [2] и производят двухцепочечный разрез в ДНК. Последовательности распознавания также можно классифицировать по количеству оснований в ее сайте распознавания, обычно от 4 до 8 оснований, и количество оснований в последовательности будет определять, как часто сайт будет появляться случайно в любом данном геноме, например, последовательность из 4 пар оснований теоретически будет встречаться один раз каждые 4^4 или 256bp, 6 оснований, 4^6 или 4096bp, а 8 оснований будут 4^8 или 65536bp. [28] Многие из них являются палиндромными , то есть последовательность оснований читается одинаково вперед и назад. [29] Теоретически существует два типа палиндромных последовательностей, которые могут быть возможны в ДНК. Зеркально -подобный палиндром похож на те, что встречаются в обычном тексте, в котором последовательность читается одинаково вперед и назад на одной нити ДНК, как в GTAATG. Инвертированный повторный палиндром также является последовательностью, которая читается одинаково вперед и назад, но прямая и обратная последовательности встречаются в комплементарных нитях ДНК (т. е. двухцепочечной ДНК), как в GTATAC (GTATAC комплементарен CATATG ). [30] Инвертированные повторные палиндромы встречаются чаще и имеют большее биологическое значение, чем зеркально-подобные палиндромы.

Переваривание EcoRI приводит к образованию «липких» концов ,

тогда как расщепление ферментом рестрикции SmaI приводит к образованию «тупых» концов :

Последовательности распознавания в ДНК различаются для каждого рестриктазы, что приводит к различиям в длине, последовательности и ориентации цепи ( 5'-конец или 3'-конец ) липкого конца «нависающего» рестриктазы. [31]

Различные ферменты рестрикции, которые распознают одну и ту же последовательность, известны как неошизомеры . Они часто расщепляют в разных местах последовательности. Различные ферменты, которые распознают и расщепляют в одном и том же месте, известны как изошизомеры .

Типы

Встречающиеся в природе эндонуклеазы рестрикции подразделяются на пять групп (типы I, II, III, IV и V) на основе их состава и требований к кофактору фермента , природы их целевой последовательности и положения их сайта расщепления ДНК относительно целевой последовательности. [32] [33] [34] Однако анализ последовательности ДНК рестриктаз показывает большие вариации, что указывает на то, что существует более четырех типов. [35] Все типы ферментов распознают определенные короткие последовательности ДНК и выполняют эндонуклеолитическое расщепление ДНК с получением определенных фрагментов с концевыми 5'-фосфатами. Они различаются по своей последовательности распознавания, составу субъединиц, положению расщепления и требованиям к кофактору, [36] [37], как резюмировано ниже:

Тип l

Рестрикционные ферменты типа I были идентифицированы первыми и впервые были идентифицированы в двух разных штаммах (K-12 и B) E. coli . [38] Эти ферменты разрезают в месте, которое отличается и находится на случайном расстоянии (не менее 1000 п.н.) от их сайта распознавания. Расщепление в этих случайных местах следует за процессом транслокации ДНК, что показывает, что эти ферменты также являются молекулярными моторами. Сайт распознавания асимметричен и состоит из двух специфических частей — одна содержит 3–4 нуклеотида, а другая содержит 4–5 нуклеотидов, — разделенных неспецифическим спейсером примерно из 6–8 нуклеотидов. Эти ферменты многофункциональны и способны как к рестрикционному перевариванию, так и к модификационной активности в зависимости от статуса метилирования целевой ДНК. Для их полной активности требуются кофакторы S-аденозилметионин (AdoMet), гидролизованный аденозинтрифосфат ( АТФ ) и ионы магния (Mg2 + ) . Ферменты рестрикции типа I обладают тремя субъединицами, называемыми HsdR, HsdM и HsdS; HsdR требуется для рестриктазного переваривания; HsdM необходим для добавления метильных групп к ДНК хозяина (активность метилтрансферазы), а HsdS важен для специфичности сайта распознавания (связывания ДНК) в дополнение к активности рестриктазного переваривания (расщепления ДНК) и модификации (активности метилтрансферазы ДНК). [32] [38]

Тип II

Типичные рестриктазы типа II отличаются от рестриктаз типа I несколькими способами. Они образуют гомодимеры с участками распознавания, которые обычно неразделены и палиндромны и имеют длину 4–8 нуклеотидов. Они распознают и расщепляют ДНК в одном и том же месте, и они не используют АТФ или AdoMet для своей активности — им обычно требуется только Mg 2+ в качестве кофактора. [29] Эти ферменты расщепляют фосфодиэфирную связь двойной спирали ДНК. Она может либо расщепляться в центре обеих цепей, образуя тупой конец, либо в ступенчатом положении, оставляя свесы, называемые липкими концами. [40] Это наиболее широко доступные и используемые рестриктазы. В 1990-х и начале 2000-х годов были обнаружены новые ферменты из этого семейства, которые не соответствовали всем классическим критериям этого класса ферментов, и была разработана новая номенклатура подсемейств , чтобы разделить это большое семейство на подкатегории на основе отклонений от типичных характеристик ферментов типа II. [29] Эти подгруппы определяются с помощью буквенного суффикса.

Рестрикционные эндонуклеазы типа IIB (например, BcgI и BplI) являются мультимерами , содержащими более одной субъединицы. [29] Они расщепляют ДНК с обеих сторон от своего распознавания, чтобы вырезать сайт распознавания. Им требуются как кофакторы AdoMet, так и Mg 2+ . Рестрикционные эндонуклеазы типа IIE (например, NaeI) расщепляют ДНК после взаимодействия с двумя копиями своей последовательности распознавания. [29] Один сайт распознавания действует как цель для расщепления, в то время как другой действует как аллостерический эффектор , который ускоряет или повышает эффективность расщепления фермента. Подобно ферментам типа IIE, рестрикционные эндонуклеазы типа IIF (например, NgoMIV) взаимодействуют с двумя копиями своей последовательности распознавания, но расщепляют обе последовательности одновременно. [29] Рестрикционные эндонуклеазы типа IIG (например, RM.Eco57I) имеют одну субъединицу, как и классические рестрикционные эндонуклеазы типа II, но требуют, чтобы кофактор AdoMet был активным. [29] Эндонуклеазы рестрикции типа IIM, такие как DpnI , способны распознавать и разрезать метилированную ДНК. [29] [41] [42] Эндонуклеазы рестрикции типа IIS (например, FokI) расщепляют ДНК на определенном расстоянии от их непалиндромных асимметричных участков распознавания; [29] эта характеристика широко используется для выполнения методов клонирования in vitro, таких как клонирование Golden Gate . Эти ферменты могут функционировать как димеры . Аналогично, ферменты рестрикции типа IIT (например, Bpu10I и BslI) состоят из двух различных субъединиц. Некоторые распознают палиндромные последовательности, в то время как другие имеют асимметричные участки распознавания. [29]

Тип III

Ферменты рестрикции типа III (например, EcoP15) распознают две отдельные непалиндромные последовательности, которые ориентированы в обратном направлении. Они разрезают ДНК примерно на 20–30 пар оснований после сайта распознавания. [43] Эти ферменты содержат более одной субъединицы и требуют кофакторов AdoMet и АТФ для их ролей в метилировании ДНК и рестрикционном переваривании соответственно. [44] Они являются компонентами механизмов рестрикции-модификации прокариотической ДНК , которые защищают организм от вторжения чужеродной ДНК. Ферменты типа III представляют собой гетероолигомерные многофункциональные белки, состоящие из двух субъединиц, Res ( P08764 ) и Mod ( P08763 ). Субъединица Mod распознает последовательность ДНК, специфичную для системы, и является модификационной метилтрансферазой ; как таковая, она функционально эквивалентна субъединицам M и S рестрикционной эндонуклеазы типа I. Res требуется для рестрикционного переваривания, хотя сама по себе не обладает ферментативной активностью. Ферменты типа III распознают короткие асимметричные последовательности ДНК длиной 5–6 п.н. и расщепляют 25–27 п.н. ниже по течению, оставляя короткие одноцепочечные 5'-выступы. Для осуществления рестриктазного расщепления им требуется наличие двух обратно ориентированных неметилированных участков распознавания. Эти ферменты метилируют только одну цепь ДНК в положении N-6 остатков аденина, поэтому вновь реплицированная ДНК будет иметь только одну метилированную цепь, что достаточно для защиты от рестриктазного расщепления. Ферменты типа III относятся к бета-подсемейству N6 аденинметилтрансфераз , содержащему девять мотивов , характерных для этого семейства, включая мотив I, связывающий карман AdoMet (FXGXG), и мотив IV, каталитическую область (S/D/N (PP) Y/F). [36] [45]

Тип IV

Ферменты типа IV распознают модифицированную, обычно метилированную ДНК и представлены системами McrBC и Mrr  E. coli . [35]

Тип V

Ферменты рестрикции типа V (например, комплекс cas9 -gRNA из CRISPRs [46] ) используют направляющие РНК для нацеливания на определенные непалиндромные последовательности, обнаруженные на вторгающихся организмах. Они могут разрезать ДНК переменной длины, при условии, что предоставлена ​​подходящая направляющая РНК. Гибкость и простота использования этих ферментов делают их перспективными для будущих приложений генной инженерии. [46] [47]

Искусственные рестриктазы

Искусственные рестриктазы могут быть получены путем слияния естественного или сконструированного домена связывания ДНК с доменом нуклеазы (часто доменом расщепления рестриктазы типа IIS FokI ). [48] Такие искусственные рестриктазы могут быть нацелены на большие участки ДНК (до 36 п.н.) и могут быть сконструированы для связывания с желаемыми последовательностями ДНК. [49] Нуклеазы с цинковыми пальцами являются наиболее часто используемыми искусственными рестриктазами и обычно используются в приложениях генной инженерии , [50] [51] [52] [53], но также могут использоваться для более стандартных приложений клонирования генов . [54] Другие искусственные рестриктазы основаны на домене связывания ДНК эффекторов TAL . [55] [56]

В 2013 году была разработана новая технология CRISPR-Cas9, основанная на системе защиты прокариотических вирусов, для редактирования генома, и она быстро была принята в лабораториях. [57] Для получения более подробной информации см. CRISPR (короткие палиндромные повторы, регулярно расположенные кластерами).

В 2017 году группа из Иллинойсского университета сообщила об использовании белка Argonaute , взятого из Pyrococcus furiosus (PfAgo), вместе с направляющей ДНК для редактирования ДНК in vitro в качестве искусственных рестрикционных ферментов. [58]

Также были разработаны искусственные рибонуклеазы, которые действуют как ферменты рестрикции для РНК. Система на основе PNA , называемая PNAzyme, имеет группу Cu(II) -2,9-диметилфенантролина , которая имитирует рибонуклеазы для определенной последовательности РНК и расщепляет неспаренную по основанию область (выступ РНК) целевой РНК, образованную, когда фермент связывает РНК. Этот фермент проявляет селективность, расщепляя только один сайт, который либо не имеет несоответствия, либо кинетически предпочтителен из двух возможных сайтов расщепления. [59]

Номенклатура

С момента их открытия в 1970-х годах было идентифицировано множество рестриктаз; например, было охарактеризовано более 3500 различных рестриктаз типа II. [60] Каждый фермент назван в честь бактерии, из которой он был выделен, с использованием системы наименований, основанной на бактериальном роде , виде и штамме . [61] [62] Например, название рестриктазы EcoRI было получено, как показано в рамке.

Приложения

Изолированные рестрикционные ферменты используются для манипулирования ДНК в различных научных целях.

Они используются для содействия вставке генов в плазмидные векторы во время экспериментов по клонированию генов и производству белков . Для оптимального использования плазмиды, которые обычно используются для клонирования генов, модифицируются для включения короткой полилинкерной последовательности (называемой множественным сайтом клонирования , или MCS), богатой последовательностями распознавания рестрикции . Это обеспечивает гибкость при вставке фрагментов генов в плазмидный вектор; сайты рестрикции, содержащиеся в генах, влияют на выбор эндонуклеазы для переваривания ДНК, поскольку необходимо избегать рестрикции желаемой ДНК при намеренном разрезании концов ДНК. Чтобы клонировать фрагмент гена в вектор, как плазмидная ДНК, так и вставка гена обычно разрезаются одними и теми же рестриктазами, а затем склеиваются вместе с помощью фермента, известного как ДНК-лигаза . [63] [64]

Рестрикционные ферменты также могут использоваться для различения аллелей генов путем специфического распознавания изменений отдельных оснований в ДНК, известных как однонуклеотидные полиморфизмы (SNP). [65] [66] Однако это возможно только в том случае, если SNP изменяет сайт рестрикции, присутствующий в аллеле. В этом методе рестрикционный фермент может использоваться для генотипирования образца ДНК без необходимости дорогостоящего секвенирования генов . Образец сначала расщепляется рестрикционным ферментом для получения фрагментов ДНК, а затем фрагменты разного размера разделяются с помощью электрофореза в геле . В общем, аллели с правильными сайтами рестрикции будут генерировать две видимые полосы ДНК на геле, а аллели с измененными сайтами рестрикции не будут разрезаны и будут генерировать только одну полосу. Также может быть создана карта ДНК с помощью рестрикционного переваривания, которая может дать относительное положение генов. [67] Различные длины ДНК, полученные с помощью рестрикционного переваривания, также создают определенный рисунок полос после электрофореза в геле и могут использоваться для ДНК-дактилоскопии .

Аналогичным образом, рестриктазы используются для переваривания геномной ДНК для анализа генов методом Саузерн-блоттинга . Этот метод позволяет исследователям определить, сколько копий (или паралогов ) гена присутствует в геноме одного человека или сколько мутаций гена ( полиморфизмов ) произошло в популяции. Последний пример называется полиморфизмом длины рестрикционного фрагмента (ПДРФ). [68]

Искусственные рестриктазы, созданные путем связывания домена расщепления ДНК FokI с массивом ДНК-связывающих белков или массивами цинковых пальцев, называемые нуклеазами цинковых пальцев (ZFN), являются мощным инструментом для редактирования генома хозяина благодаря их повышенной специфичности последовательности. ZFN работают парами, их димеризация опосредуется in situ через домен FokI. Каждый массив цинковых пальцев (ZFA) способен распознавать 9–12 пар оснований, что составляет 18–24 для пары. Спейсер из 5–7 пар оснований между сайтами расщепления дополнительно повышает специфичность ZFN, делая их безопасным и более точным инструментом, который можно применять на людях. Недавно было проведено клиническое испытание фазы I ZFN для целенаправленного устранения корецептора CCR5 для ВИЧ-1. [69]

Другие предложили использовать систему RM бактерий в качестве модели для разработки человеческих противовирусных генов или геномных вакцин и методов лечения, поскольку система RM выполняет врожденную защитную роль у бактерий, ограничивая тропизм бактериофагов. [70] Существуют исследования REases и ZFN, которые могут расщеплять ДНК различных человеческих вирусов, включая HSV-2 , HPV высокого риска и HIV-1 , с конечной целью индуцирования целевого мутагенеза и аберраций вирусов, инфицирующих человека. [71] [72] [73] Геном человека уже содержит остатки ретровирусных геномов, которые были инактивированы и использованы для собственной выгоды. Действительно, механизмы подавления активных геномных ретроэлементов L1 с помощью трехпервичной репарационной экзонуклеазы 1 (TREX1) и эксцизионной репарационной перекрестной комплементации 1 (ERCC), по-видимому, имитируют действие RM-систем у бактерий и негомологичного соединения концов (NHEJ), которое следует за использованием ZFN без шаблона репарации. [74] [75]

Примеры

Примеры ферментов рестрикции включают: [76]

Обозначения:
* = тупые концы
N = C или G или T или A
W = A или T

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Roberts RJ (ноябрь 1976 г.). «Рестрикционные эндонуклеазы». CRC Critical Reviews in Biochemistry . 4 (2): 123–64. doi :10.3109/10409237609105456. PMID  795607.
  2. ^ ab Kessler C, Manta V (август 1990). "Специфичность эндонуклеаз рестрикции и метилтрансфераз модификации ДНК, обзор (издание 3)". Gene . 92 (1–2): 1–248. doi :10.1016/0378-1119(90)90486-B. PMID  2172084.
  3. ^ Pingoud A, Alves J, Geiger R (1993). "Глава 8: Ферменты рестрикции". В Burrell M (ред.). Ферменты молекулярной биологии . Методы молекулярной биологии. Т. 16. Totowa, NJ: Humana Press. стр. 107–200. ISBN 0-89603-234-5.
  4. ^ ab Arber W, Linn S (1969). «Модификация и ограничение ДНК». Annual Review of Biochemistry . 38 : 467–500. doi : 10.1146/annurev.bi.38.070169.002343. PMID  4897066.
  5. ^ Krüger DH, Bickle TA (сентябрь 1983 г.). «Выживание бактериофагов: множественные механизмы избегания систем рестрикции дезоксирибонуклеиновой кислоты их хозяев». Microbiological Reviews . 47 (3): 345–60. doi :10.1128/MMBR.47.3.345-360.1983. PMC 281580 . PMID  6314109. 
  6. ^ Кобаяши И (сентябрь 2001 г.). «Поведение систем рестрикции-модификации как эгоистичных мобильных элементов и их влияние на эволюцию генома». Nucleic Acids Research . 29 (18): 3742–56. doi :10.1093/nar/29.18.3742. PMC 55917. PMID  11557807 . 
  7. ^ Roberts RJ (апрель 2005 г.). «Как рестрикционные ферменты стали рабочими лошадками молекулярной биологии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 5905–8. Bibcode : 2005PNAS..102.5905R. doi : 10.1073/pnas.0500923102 . PMC 1087929. PMID  15840723 . 
  8. ^ Roberts RJ, Vincze T, Posfai J, Macelis D (январь 2007 г.). "REBASE--энзимы и гены для рестрикции и модификации ДНК". Nucleic Acids Research . 35 (выпуск базы данных): D269-70. doi :10.1093/nar/gkl891. PMC 1899104. PMID  17202163 . 
  9. ^ Primrose SB, Old RW (1994). Принципы генной манипуляции: введение в генную инженерию. Oxford: Blackwell Scientific. ISBN 0-632-03712-1.
  10. ^ Micklos DA, Bloom MV, Freyer GA (1996). Лабораторная ДНК-наука: введение в методы рекомбинантной ДНК и методы анализа генома . Menlo Park, Calif: Benjamin/Cummings Pub. Co. ISBN 0-8053-3040-2.
  11. ^ Massey A, Kreuzer H (2001). Рекомбинантная ДНК и биотехнология: руководство для студентов . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 1-55581-176-0.
  12. ^ Winnacker EL (1987). "Глава 2: Выделение, идентификация и характеристика фрагментов ДНК". От генов к клонам . VCH. ISBN 0-89573-614-4.
  13. ^ ab Luria SE, Human ML (октябрь 1952 г.). «Ненаследственная, вызванная хозяином вариация бактериальных вирусов». Журнал бактериологии . 64 (4): 557–69. doi : 10.1128/JB.64.4.557-569.1952. PMC 169391. PMID  12999684. 
  14. ^ Bertani G, Weigle JJ (февраль 1953 г.). «Изменение бактериальных вирусов, контролируемое хозяином». Журнал бактериологии . 65 (2): 113–21. doi :10.1128/JB.65.2.113-121.1953. PMC 169650. PMID  13034700 . 
  15. ^ Meselson M, Yuan R (март 1968). «Фермент рестрикции ДНК из E. coli». Nature . 217 (5134): 1110–4. Bibcode :1968Natur.217.1110M. doi :10.1038/2171110a0. PMID  4868368. S2CID  4172829.
  16. ^ Dussoix D, Arber W (июль 1962). «Специфичность ДНК, продуцируемой Escherichia coli, к хозяину. II. Контроль за принятием ДНК от инфицирования фагом лямбда». Журнал молекулярной биологии . 5 (1): 37–49. doi :10.1016/S0022-2836(62)80059-X. PMID  13888713.
  17. ^ Ледерберг С., Месельсон М. (май 1964 г.). «Деградация нереплицирующейся ДНК бактериофага в не принимающих клетках». Журнал молекулярной биологии . 8 (5): 623–8. doi :10.1016/S0022-2836(64)80112-1. PMID  14187389.
  18. ^ Roberts RJ (апрель 2005 г.). «Как рестрикционные ферменты стали рабочими лошадками молекулярной биологии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 5905–8. Bibcode : 2005PNAS..102.5905R. doi : 10.1073/pnas.0500923102 . PMC 1087929. PMID  15840723 . 
  19. ^ Смит ХО, Уилкокс КВ (июль 1970). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. I. Очистка и общие свойства». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 379–91. doi :10.1016/0022-2836(70)90149-X. PMID  5312500.
  20. ^ Келли Т.Дж., Смит Х.О. (июль 1970 г.). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. II». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 393–409. doi :10.1016/0022-2836(70)90150-6. PMID  5312501.
  21. ^ Loenen WA, Dryden DT, Raleigh EA, Wilson GG, Murray NE (январь 2014 г.). «Основные сведения о ДНК-резаках: краткая история рестриктаз». Nucleic Acids Research . 42 (1): 3–19. doi :10.1093/nar/gkt990. PMC 3874209. PMID  24141096 . 
  22. ^ Danna K, Nathans D (декабрь 1971 г.). «Специфическое расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 эндонуклеазой рестрикции Hemophilus influenzae». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (12): 2913–7. Bibcode : 1971PNAS...68.2913D. doi : 10.1073/pnas.68.12.2913 . PMC 389558. PMID  4332003. 
  23. ^ "Нобелевская премия по физиологии и медицине". Нобелевский фонд. 1978. Получено 2008-06-07 . за открытие рестриктаз и их применение к проблемам молекулярной генетики.
  24. ^ Вилла-Комарофф Л., Эфстратиадис А., Брум С., Ломедико П., Тизард Р., Набер СП. и др. (август 1978 г.). «Бактериальный клон, синтезирующий проинсулин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (8): 3727–31. Bibcode : 1978PNAS...75.3727V. doi : 10.1073/pnas.75.8.3727 . PMC 392859. PMID  358198 . 
  25. ^ Jeltsch A, Kröger M, Pingoud A (июль 1995). «Доказательства эволюционной связи между эндонуклеазами рестрикции типа II». Gene . 160 (1): 7–16. doi :10.1016/0378-1119(95)00181-5. PMID  7628720.
  26. ^ Jeltsch A, Pingoud A (февраль 1996 г.). «Горизонтальный перенос генов способствует широкому распространению и эволюции систем рестрикции-модификации типа II». Journal of Molecular Evolution . 42 (2): 91–6. Bibcode : 1996JMolE..42...91J. doi : 10.1007/BF02198833. PMID  8919860. S2CID  19989648.
  27. ^ Naito T, Kusano K, Kobayashi I (февраль 1995). "Эгоистичное поведение систем ограничения-модификации". Science . 267 (5199): 897–9. Bibcode :1995Sci...267..897N. doi :10.1126/science.7846533. PMID  7846533. S2CID  31128438.
  28. ^ Cooper S (2003). «Карта ограничений». bioweb.uwlax.edu . Университет Висконсина . Получено 10 мая 2021 г. .
  29. ^ abcdefghij Pingoud A, Jeltsch A (сентябрь 2001 г.). «Структура и функция эндонуклеаз рестрикции типа II». Nucleic Acids Research . 29 (18): 3705–27. doi :10.1093/nar/29.18.3705. PMC 55916. PMID  11557805. 
  30. ^ Кларк ДП (2005). Молекулярная биология . Амстердам: Elsevier Academic Press. ISBN 0-12-175551-7.
  31. ^ Goodsell DS (2002). «Молекулярная перспектива: эндонуклеазы рестрикции» (PDF) . Стволовые клетки . 20 (2): 190–1. doi : 10.1634/stemcells.20-2-190 . PMID  11897876. S2CID  222199041.
  32. ^ ab Bickle TA, Krüger DH (июнь 1993 г.). «Биология рестрикции ДНК». Microbiological Reviews . 57 (2): 434–50. doi :10.1128/MMBR.57.2.434-450.1993. PMC 372918 . PMID  8336674. 
  33. ^ Boyer HW (1971). «Механизмы рестрикции и модификации ДНК у бактерий». Annual Review of Microbiology . 25 : 153–76. doi :10.1146/annurev.mi.25.100171.001101. PMID  4949033.
  34. ^ Юань Р. (1981). «Структура и механизм действия многофункциональных эндонуклеаз рестрикции». Annual Review of Biochemistry . 50 : 285–319. doi :10.1146/annurev.bi.50.070181.001441. PMID  6267988.
  35. ^ ab Типы эндонуклеаз рестрикции | NEB
  36. ^ ab Sistla S, Rao DN (2004). "S-Аденозил-L-метионин-зависимые рестриктазы". Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 39 (1): 1–19. doi :10.1080/10409230490440532. PMID  15121719. S2CID  1929381.
  37. ^ Williams RJ (март 2003 г.). «Рестрикционные эндонуклеазы: классификация, свойства и применение». Молекулярная биотехнология . 23 (3): 225–43. doi :10.1385/MB:23:3:225. PMID  12665693. S2CID  29672999.
  38. ^ ab Murray NE (июнь 2000 г.). «Системы рестрикции типа I: сложные молекулярные машины (наследие Бертани и Вайгла)». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 64 (2): 412–34. doi :10.1128/MMBR.64.2.412-434.2000. PMC 98998 . PMID  10839821. 
  39. ^ PDB : 1qps Gigorescu A, Morvath M, Wilkosz PA, Chandrasekhar K, Rosenberg JM (2004). «Интеграция распознавания и расщепления: рентгеновские структуры комплекса предпереходного состояния, постреактивного комплекса и эндонуклеазы без ДНК». В Alfred M. Pingoud (ред.). Рестрикционные эндонуклеазы (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология, том 14) . Berlin: Springer. стр. 137–178. ISBN 3-540-20502-0.
  40. ^ Ninfa JP, Balou DP, Benore M (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии . Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. стр. 341. ISBN 978-0-470-08766-4.
  41. ^ Siwek W, Czapinska H, ​​Bochtler M, Bujnicki JM, Skowronek K (август 2012 г.). «Кристаллическая структура и механизм действия N6-метиладенин-зависимой эндонуклеазы рестрикции IIM типа R.DpnI». Nucleic Acids Research . 40 (15): 7563–72. doi :10.1093/nar/gks428. PMC 3424567. PMID  22610857 . 
  42. ^ Межеевска К., Сивек В., Чапинска Х., Каус-Дробек М., Радлинска М., Сковронек К. и др. (июль 2014 г.). «Структурные основы специфичности метилирования R.DpnI». Исследования нуклеиновых кислот . 42 (13): 8745–54. дои : 10.1093/nar/gku546. ПМК 4117772 . ПМИД  24966351. 
  43. ^ Драйден DT, Мюррей NE, Рао DN (сентябрь 2001 г.). «Нуклеозидтрифосфатзависимые рестриктазы». Nucleic Acids Research . 29 (18): 3728–41. doi :10.1093/nar/29.18.3728. PMC 55918. PMID 11557806  . 
  44. ^ Meisel A, Bickle TA, Krüger DH, Schroeder C (январь 1992). «Ферментам рестрикции типа III нужны два обратно ориентированных сайта распознавания для расщепления ДНК». Nature . 355 (6359): 467–9. Bibcode :1992Natur.355..467M. doi :10.1038/355467a0. PMID  1734285. S2CID  4354056.
  45. ^ Bourniquel AA, Bickle TA (ноябрь 2002 г.). «Комплексные рестрикционные ферменты: молекулярные моторы, управляемые NTP». Biochimie . 84 (11): 1047–59. doi :10.1016/S0300-9084(02)00020-2. PMID  12595133.
  46. ^ ab Barrangou R, Fremaux C, Deveau H, Richards M, Boyaval P, Moineau S, et al. (март 2007 г.). «CRISPR обеспечивает приобретенную устойчивость к вирусам у прокариот». Science . 315 (5819): 1709–12. Bibcode :2007Sci...315.1709B. doi :10.1126/science.1138140. hdl : 20.500.11794/38902 . PMID  17379808. S2CID  3888761.
  47. ^ Хорват П., Баррангу Р. (январь 2010 г.). «CRISPR/Cas, иммунная система бактерий и архей». Science . 327 (5962): 167–70. Bibcode :2010Sci...327..167H. doi :10.1126/science.1179555. PMID  20056882. S2CID  17960960.
  48. ^ Kim YG, Cha J, Chandrasegaran S (февраль 1996 г.). «Гибридные рестриктазы: слияния цинковых пальцев с доменом расщепления Fok I». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (3): 1156–60. Bibcode : 1996PNAS...93.1156K. doi : 10.1073/pnas.93.3.1156 . PMC 40048. PMID  8577732. 
  49. ^ Urnov FD, Rebar EJ, Holmes MC, Zhang HS, Gregory PD (сентябрь 2010 г.). «Редактирование генома с помощью сконструированных нуклеаз цинковых пальцев». Nature Reviews. Genetics . 11 (9): 636–46. doi :10.1038/nrg2842. PMID  20717154. S2CID  205484701.
  50. ^ Townsend JA, Wright DA, Winfrey RJ, Fu F, Maeder ML, Joung JK, Voytas DF (май 2009). «Высокочастотная модификация генов растений с использованием сконструированных цинковых пальцеобразных нуклеаз». Nature . 459 (7245): 442–5. Bibcode :2009Natur.459..442T. doi :10.1038/nature07845. PMC 2743854 . PMID  19404258. 
  51. ^ Shukla VK, Doyon Y, Miller JC, DeKelver RC, Moehle EA, Worden SE и др. (май 2009 г.). «Точная модификация генома у сельскохозяйственных культур вида Zea mays с использованием нуклеаз с цинковыми пальцами». Nature . 459 (7245): 437–41. Bibcode :2009Natur.459..437S. doi :10.1038/nature07992. PMID  19404259. S2CID  4323298.
  52. ^ Ekker SC (2008). «Нокаутирующие удары на основе цинковых пальцев для генов данио-рерио». Zebrafish . 5 (2): 121–3. doi :10.1089/zeb.2008.9988. PMC 2849655 . PMID  18554175. 
  53. ^ Geurts AM, Cost GJ, Freyvert Y, Zeitler B, Miller JC, Choi VM и др. (июль 2009 г.). "Выключение крыс с помощью эмбриональной микроинъекции цинковых пальчиковых нуклеаз". Science . 325 (5939): 433. Bibcode :2009Sci...325..433G. doi :10.1126/science.1172447. PMC 2831805 . PMID  19628861. 
  54. ^ Tovkach A, Zeevi V, Tzfira T (январь 2011 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика нуклеазы цинкового пальца для клонирования». Журнал биотехнологии . 151 (1): 1–8. doi :10.1016/j.jbiotec.2010.10.071. PMID  21029755.
  55. ^ Christian M, Cermak T, Doyle EL, Schmidt C, Zhang F, Hummel A и др. (октябрь 2010 г.). «Нацеливание на двухцепочечные разрывы ДНК с помощью эффекторных нуклеаз TAL». Genetics . 186 (2): 757–61. doi :10.1534/genetics.110.120717. PMC 2942870 . PMID  20660643. 
  56. ^ Li T, Huang S, Jiang WZ, Wright D, Spalding MH, Weeks DP, Yang B (январь 2011 г.). "TAL нуклеазы (TALN): гибридные белки, состоящие из эффекторов TAL и домена расщепления ДНК FokI". Nucleic Acids Research . 39 (1): 359–72. doi :10.1093/nar/gkq704. PMC 3017587 . PMID  20699274. 
  57. ^ Hsu PD, Lander ES, Zhang F (июнь 2014 г.). «Разработка и применение CRISPR-Cas9 для генной инженерии». Cell . 157 (6): 1262–78. doi :10.1016/j.cell.2014.05.010. PMC 4343198 . PMID  24906146. 
  58. ^ "Революция в биотехнологии с помощью искусственных рестрикционных ферментов". Новости генной инженерии и биотехнологии . 10 февраля 2017 г. Получено 27 мая 2021 г.(отчет о программируемых ДНК-управляемых искусственных рестрикционных ферментах)
  59. ^ Murtola M, Wenska M, Strömberg R (июль 2010 г.). «PNAzymes, которые являются искусственными ферментами рестрикции РНК». Журнал Американского химического общества . 132 (26): 8984–90. doi :10.1021/ja1008739. PMID  20545354.
  60. ^ А. Пингоуд (2004). Рестрикционные эндонуклеазы (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология). Springer. стр. 3. ISBN 9783642188510.
  61. ^ Смит ХО, Натанс Д (декабрь 1973 г.). «Письмо: предлагаемая номенклатура систем модификации и рестрикции бактериальных хозяев и их ферментов». Журнал молекулярной биологии . 81 (3): 419–23. doi :10.1016/0022-2836(73)90152-6. PMID  4588280.
  62. ^ Roberts RJ, Belfort M, Bestor T, Bhagwat AS, Bickle TA, Bitinaite J, et al. (апрель 2003 г.). «Номенклатура рестриктаз, ДНК-метилтрансфераз, самонаводящихся эндонуклеаз и их генов». Nucleic Acids Research . 31 (7): 1805–12. doi :10.1093/nar/gkg274. PMC 152790. PMID  12654995 . 
  63. ^ Geerlof A. "Cloning using restrictenzymes". Европейская лаборатория молекулярной биологии - Гамбург . Получено 2008-06-07 .
  64. ^ Рассел Д. В., Сэмбрук Дж. (2001). Молекулярное клонирование: лабораторное руководство . Колд Спринг Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд Спринг Харбор. ISBN 0-87969-576-5.
  65. ^ Wolff JN, Gemmell NJ (февраль 2008 г.). «Объединение аллель-специфичных флуоресцентных зондов и рестрикционного анализа в ПЦР в реальном времени для достижения оценки SNP за пределами аллельных соотношений 1:1000». BioTechniques . 44 (2): 193–4, 196, 199. doi : 10.2144/000112719 . PMID  18330346.
  66. ^ Zhang R, Zhu Z, Zhu H, Nguyen T, Yao F, Xia K и др. (июль 2005 г.). "SNP Cutter: комплексный инструмент для разработки анализа SNP PCR-RFLP". Nucleic Acids Research . 33 (выпуск веб-сервера): W489-92. doi : 10.1093/nar/gki358. PMC 1160119. PMID  15980518. 
  67. ^ "Картографирование". Природа .
  68. ^ Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). Биохимия (Пятое изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. п. 122. ИСБН 0-7167-4684-0.
  69. ^ Tebas P, Stein D, Tang WW, Frank I, Wang SQ, Lee G и др. (март 2014 г.). «Редактирование гена CCR5 в аутологичных Т-клетках CD4 лиц, инфицированных ВИЧ». The New England Journal of Medicine . 370 (10): 901–10. doi :10.1056/NEJMoa1300662. PMC 4084652. PMID  24597865 . 
  70. ^ Wayengera M (2003). «ВИЧ и генная терапия: предлагаемая [ферментативная] модель генной терапии против ВИЧ». Makerere Med J. 38 : 28–30.
  71. ^ Wayengera M, Kajumbula H, Byarugaba W (2007). «Частота и картирование участков расщепления последовательности генов HIV-1/SIVcpz, HIV-2/SIVsmm и других SIV различными бактериальными рестриктазами: предшественники нового продукта, ингибирующего ВИЧ». Afr J Biotechnol . 6 (10): 1225–1232.
  72. ^ Schiffer JT, Aubert M, Weber ND, Mintzer E, Stone D, Jerome KR (сентябрь 2012 г.). «Целевой мутагенез ДНК для лечения хронических вирусных инфекций». Журнал вирусологии . 86 (17): 8920–36. doi :10.1128/JVI.00052-12. PMC 3416169. PMID  22718830 . 
  73. ^ Manjunath N, Yi G, Dang Y, Shankar P (ноябрь 2013 г.). «Новые технологии редактирования генов в направлении генной терапии ВИЧ». Вирусы . 5 (11): 2748–66. doi : 10.3390/v5112748 . PMC 3856413. PMID  24284874 . 
  74. ^ Stetson DB, Ko JS, Heidmann T, Medzhitov R (август 2008 г.). «Trex1 предотвращает клеточно-внутреннюю инициацию аутоиммунитета». Cell . 134 (4): 587–98. doi :10.1016/j.cell.2008.06.032. PMC 2626626 . PMID  18724932. 
  75. ^ Gasior SL, Roy-Engel AM, Deininger PL (июнь 2008 г.). «ERCC1/XPF ограничивает ретротранспозицию L1». DNA Repair . 7 (6): 983–9. doi :10.1016/j.dnarep.2008.02.006. PMC 2483505. PMID 18396111  . 
  76. ^ Робертс Р. Дж. (январь 1980 г.). «Ферменты рестрикции и модификации и их последовательности распознавания». Nucleic Acids Research . 8 (1): r63–r80. doi :10.1093/nar/8.1.197-d. PMC 327257. PMID 6243774  . 
  77. ^ Робертс Р. Дж. (1988). «Рестрикционные ферменты и их изошизомеры». Nucleic Acids Research . 16 Suppl (Suppl): r271-313. doi :10.1093/nar/16.suppl.r271. PMC 340913. PMID  2835753 . 
  78. ^ abcdefg Кригер М., Скотт М.П., ​​Мацудайра ПТ., Лодиш Х.Ф., Дарнелл Дж.Э., Зипурски Л., Кайзер С., Берк А. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-4366-3.
  79. ^ "Stu I из Streptomyces tubercidicus". Sigma-Aldrich . Получено 2008-06-07 .
  80. ^ Shimotsu H, Takahashi H, Saito H (ноябрь 1980 г.). «Новая сайт-специфическая эндонуклеаза StuI из Streptomyces tubercidicus». Gene . 11 (3–4): 219–25. doi :10.1016/0378-1119(80)90062-1. PMID  6260571.

Внешние ссылки

Библиотечные ресурсы о
ферментах рестрикции
  • Ресурсы в вашей библиотеке
  • Ресурсы в других библиотеках