Треонин (символ Thr или T ) [2] — аминокислота , которая используется в биосинтезе белков . Она содержит α - аминогруппу (которая находится в протонированном −NH+ 3форма при растворении в воде), карбоксильная группа (которая находится в депротонированной форме −COO − при растворении в воде) и боковая цепь, содержащая гидроксильную группу , что делает ее полярной , незаряженной аминокислотой. Она необходима для человека, то есть организм не может синтезировать ее: она должна быть получена из пищи. Треонин синтезируется из аспартата в бактериях, таких как E. coli . [3] Он кодируется всеми кодонами, начинающимися с AC (ACU, ACC, ACA и ACG).
Боковые цепи треонина часто связаны водородными связями; наиболее распространенные небольшие мотивы, образованные в результате взаимодействия с серином : повороты ST , мотивы ST (часто в начале альфа-спиралей ) и скрепки ST (обычно в середине альфа-спиралей).
Модификации
Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Боковая гидроксильная цепь может подвергаться O -связанному гликозилированию . Кроме того, остатки треонина подвергаются фосфорилированию под действием треонинкиназы . В своей фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильную, аминовую и фосфатную группу), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов , встречающихся в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах. [4]
История
Треонин был последним из 20 распространенных протеиногенных аминокислот, которые были открыты. Он был открыт в 1935 году Уильямом Каммингом Роузом [ 5] в сотрудничестве с Кертисом Мейером. Аминокислота была названа треонином, потому что она была похожа по структуре на треоновую кислоту , четырехуглеродный моносахарид с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5 [6]
Стереоизомеры
Треонин — одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, другой — изолейцин . Треонин может существовать в четырех возможных стереоизомерах со следующими конфигурациями: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) и (2 R ,3 R ). Однако название L -треонин используется для одного единственного стереоизомера , (2 S ,3 R )-2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Стереоизомер (2 S ,3 S ), который редко встречается в природе, называется L - аллотреонином . [7]
Биосинтез
Как незаменимая аминокислота, треонин не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках в рационе. Взрослым людям требуется около 20 мг/кг веса тела/день. [8] В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается O -фосфорилированию; этот фосфатный эфир подвергается гидролизу, сопутствующему перемещению группы ОН. [9] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:
У людей ген треониндегидрогеназы является неактивным псевдогеном , [10] поэтому треонин преобразуется в α-кетобутират . Механизм первого шага аналогичен тому, который катализируется сериндегидратазой , и реакции сериндегидратазы и треониндегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом. [11]
Исследование треонина как пищевой добавки на животных
Эффекты добавления треонина в рацион были исследованы на бройлерах. [17]
Треонин, незаменимая аминокислота, участвует в метаболизме жиров, создании белков, пролиферации и дифференциации эмбриональных стволовых клеток , а также в здоровье и функционировании кишечника. Здоровье и болезни животных тесно связаны с потребностью в треонине и его метаболизмом. Воспаление кишечника и нарушения энергетического обмена у животных могут быть облегчены соответствующим количеством диетического треонина. Тем не менее, поскольку эти эффекты относятся к контролю метаболизма питания, необходимы дополнительные исследования для подтверждения результатов на различных моделях животных. Кроме того, необходимы дополнительные исследования для понимания того, как треонин контролирует динамическое равновесие барьерной функции кишечника, иммунологический ответ и кишечную флору. [18]
^ Доусон, Р. М. К. и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
^ "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов". Совместная комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUB. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Получено 5 марта 2018 года .
^ Jastrzab, Renata (2013). "Исследования новых комплексов фосфотреонина, образованных в бинарных и тройных системах, включая биогенные амины и медь(II)". Журнал координационной химии . 66 (1): 98–113. doi :10.1080/00958972.2012.746678
↑ Словарь ученых. Дейнтит, Джон., Гертсен, Дерек. Оксфорд: Oxford University Press. 1999. С. 459. ISBN9780192800862. OCLC 44963215.{{cite book}}: CS1 maint: другие ( ссылка )
^ Мейер, Кертис (20 июля 1936 г.). "Пространственная конфигурация альфа-амино-бета-гидрокси-н-масляной кислоты" (PDF) . Журнал биологической химии . 115 (3): 721–729. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74711-X .
^ "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации 1983 г.)". Pure and Applied Chemistry . 56 (5): 601, 603, 608. 1 января 1984 г. doi : 10.1351/pac198456050595 .
^ Институт медицины (2002). "Белки и аминокислоты". Диетические рекомендации по потреблению энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. стр. 589–768. doi :10.17226/10490. ISBN978-0-309-08525-0.
^ Ленингер, Альберт Л.; Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: W. H. Freeman. ISBN1-57259-153-6..
^ Stipanuk, Martha H.; Caudill, Marie A. (2013). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека – Электронная книга. Elsevier Health Sciences. ISBN9780323266956.
^ Бхардвадж, Ума; Бхардвадж, Равиндра. Биохимия для медсестер. Pearson Education India. ISBN9788131795286.
^ Fang, H; Kang, J; Zhang, D (30 января 2017 г.). «Микробное производство витамина B12: обзор и перспективы на будущее». Microbial Cell Factorys . 16 (1): 15. doi : 10.1186/s12934-017-0631-y . PMC 5282855. PMID 28137297 .
^ Адева-Андани, М; Соуто-Адева, Г; Аменейрос-Родригес, Э; Фернандес-Фернандес, К; Донапетри-Гарсия, К; Домингес-Монтеро, А (январь 2018 г.). «Инсулинорезистентность и метаболизм глицина у человека». Аминокислоты . 50 (1): 11–27. дои : 10.1007/s00726-017-2508-0. PMID 29094215. S2CID 3708658.
^ Далангин, Р.; Ким, А.; Кэмпбелл, Р.Э. (27 августа 2020 г.). «Роль аминокислот в нейротрансмиссии и флуоресцентные инструменты для их обнаружения». Международный журнал молекулярных наук . 21 (17): 6197. doi : 10.3390/ijms21176197 . PMC 7503967. PMID 32867295 .
^ аб Маноли, Ирини; Слоан, Дженнифер Л.; Вендитти, Чарльз П. (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Изолированная метилмалоновая ацидемия», GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 20301409 , получено 9 марта 2024 г.
^ Щелочков, Олег А.; Каррильо, Нурия; Вендитти, Чарльз (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Пропионовая ацидемия», GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 22593918 , получено 9 марта 2024 г.
^ Тан, Ци; Пэн, Тан; Нин, Ма; Си, Ма (2021-07-28). «Физиологические функции треонина у животных: за пределами метаболизма питания». Питательные вещества . 13 (8): 2592. doi : 10.3390/nu13082592 . PMC 8399342. PMID 34444752 .
