stringtranslate.com

Пероксисома

Основная структура пероксисомы
Распределение пероксисом (белых) в клетках HEK 293 во время митоза
Пероксисома в неонатальном окрашивании кардиомиоцитов крысы Набор для маркировки пероксисом SelectFX Alexa Fluor 488, направленный против пероксисомального мембранного белка 70 (PMP 70)
Пероксисома в кардиомиоцитах новорожденных крыс

Пероксисома ( IPA: [pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm] ) [1] — это связанная с мембраной органелла , тип микротельца , обнаруженная в цитоплазме практически всех эукариотических клеток. [2] [3] Пероксисомы — это окислительные органеллы. Часто молекулярный кислород служит косубстратом, из которого затем образуется перекись водорода (H 2 O 2 ). Пероксисомы обязаны своим названием деятельности по генерации и удалению перекиси водорода. Они играют ключевую роль в метаболизме липидов и восстановлении активных форм кислорода . [4]

Пероксисомы участвуют в катаболизме очень длинноцепочечных жирных кислот , разветвленных цепочечных жирных кислот , промежуточных продуктов желчных кислот (в печени), D-аминокислот и полиаминов . Пероксисомы также играют роль в биосинтезе плазмалогенов : эфирных фосфолипидов, критически важных для нормальной функции мозга и легких млекопитающих. [5] Пероксисомы содержат приблизительно 10% от общей активности двух ферментов ( глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы ) в пентозофосфатном пути , [6] который важен для энергетического метаболизма. [5] Ведутся активные споры о том, участвуют ли пероксисомы в синтезе изопреноидов и холестерина у животных. [5] Другие функции пероксисом включают глиоксилатный цикл в прорастающих семенах (« глиоксисомы »), фотодыхание в листьях, [7] гликолиз в трипаносомах (« гликосомы »), а также окисление и ассимиляцию метанола и аминов у некоторых дрожжей .

История

Пероксисомы (микротельца) были впервые описаны шведским докторантом Й. Роденом в 1954 году. [8] Они были идентифицированы как органеллы Кристианом де Дювом и Пьером Бодхуэном в 1966 году. [9] Де Дюв и его коллеги обнаружили, что пероксисомы содержат несколько оксидаз, участвующих в производстве перекиси водорода (H 2 O 2 ), а также каталазу, участвующую в разложении H 2 O 2 на кислород и воду. [10] Из-за их роли в метаболизме перекиси Де Дюв назвал их «пероксисомами», заменив ранее используемый морфологический термин «микротельца». Позже было описано, что люцифераза светлячков нацелена на пероксисомы в клетках млекопитающих, что позволило открыть сигнал импорта для пероксисом и инициировать множество достижений в области биогенеза пероксисом. [11] [12]

Структура

Пероксисомы представляют собой небольшие (диаметром 0,1–1 мкм) субклеточные компартменты (органеллы) с тонкой зернистой матрицей, окруженные одной биомембраной, которые расположены в цитоплазме клетки. [13] [14] Компартментализация создает оптимизированную среду для стимулирования различных метаболических реакций внутри пероксисом, необходимых для поддержания клеточных функций и жизнеспособности организма.

Количество, размер и белковый состав пероксисом изменчивы и зависят от типа клеток и условий окружающей среды. Например, в пекарских дрожжах ( S. cerevisiae ) было замечено, что при хорошем снабжении глюкозой присутствует лишь несколько небольших пероксисом. Напротив, когда дрожжи снабжаются длинноцепочечными жирными кислотами в качестве единственного источника углерода, может быть образовано до 20-25 крупных пероксисом. [15]

Метаболические функции

Основная функция пероксисомы — расщепление очень длинноцепочечных жирных кислот посредством бета-окисления . В клетках животных длинные жирные кислоты преобразуются в среднецепочечные жирные кислоты , которые затем переносятся в митохондрии , где они в конечном итоге расщепляются до углекислого газа и воды. В дрожжевых и растительных клетках этот процесс осуществляется исключительно в пероксисомах. [16] [17]

Первые реакции в образовании плазмалогена в клетках животных также происходят в пероксисомах. Плазмалоген является наиболее распространенным фосфолипидом в миелине . Дефицит плазмалогенов вызывает глубокие нарушения миелинизации нервных клеток , что является одной из причин, по которой многие пероксисомные расстройства поражают нервную систему. [16] Пероксисомы также играют роль в выработке желчных кислот, важных для абсорбции жиров и жирорастворимых витаминов, таких как витамины А и К. Кожные заболевания являются признаками генетических расстройств, в результате которых затрагивается функция пероксисом. [17]

Конкретные метаболические пути, которые встречаются исключительно в пероксисомах млекопитающих: [5]

Пероксисомы содержат окислительные ферменты , такие как оксидаза D-аминокислоты и оксидаза мочевой кислоты . [18] Однако последний фермент отсутствует у людей, что объясняет болезнь, известную как подагра , вызванную накоплением мочевой кислоты. Некоторые ферменты внутри пероксисомы, используя молекулярный кислород, удаляют атомы водорода из определенных органических субстратов (обозначенных как R), в окислительной реакции, производя перекись водорода (H 2 O 2 , сама по себе токсичная):

Каталаза, другой пероксисомальный фермент, использует эту H2O2 для окисления других субстратов, включая фенолы, муравьиную кислоту, формальдегид и спирт , посредством реакции перекисного окисления :

, тем самым устраняя ядовитую перекись водорода в процессе.

Эта реакция важна в клетках печени и почек, где пероксисомы детоксифицируют различные токсичные вещества, попадающие в кровь. Около 25% этанола, потребляемого людьми при употреблении алкогольных напитков, окисляется до ацетальдегида таким образом. [16] Кроме того, когда в клетке накапливается избыток H 2 O 2 , каталаза преобразует его в H 2 O посредством этой реакции:

В высших растениях пероксисомы также содержат сложную батарею антиоксидантных ферментов, таких как супероксиддисмутаза , компоненты цикла аскорбат-глутатион и НАДФ-дегидрогеназы пентозофосфатного пути. Было показано, что пероксисомы генерируют радикалы супероксида (O 2 •− ) и оксида азота ( • NO). [19] [20]

В настоящее время имеются данные о том, что эти активные формы кислорода, включая пероксисомальную H 2 O 2, также являются важными сигнальными молекулами в растениях и животных и способствуют здоровому старению и возрастным расстройствам у людей. [21]

Пероксисома растительных клеток поляризуется при борьбе с проникновением грибка. Инфекция заставляет молекулу глюкозинолата играть противогрибковую роль, которая вырабатывается и доставляется наружу из клетки посредством действия пероксисомальных белков (PEN2 и PEN3). [22]

Пероксисомы у млекопитающих и людей также способствуют противовирусной защите [23] и борьбе с патогенами [24] .

Сборка пероксисом

Пероксисомы образуются из гладкого эндоплазматического ретикулума при определенных экспериментальных условиях и реплицируются путем роста мембраны и деления из уже существующих органелл. [25] [26] [27] Белки пероксисомного матрикса транслируются в цитоплазме перед импортом. Специфические аминокислотные последовательности (PTS или сигнал нацеливания пероксисом ) на C-конце (PTS1) или N-конце (PTS2) белков пероксисомного матрикса сигнализируют им о необходимости импорта в органеллу с помощью фактора нацеливания. В настоящее время известно 36 белков, участвующих в биогенезе и поддержании пероксисом, называемых пероксинами , [28] , которые участвуют в процессе сборки пероксисом в различных организмах. В клетках млекопитающих существует 13 охарактеризованных пероксинов. В отличие от импорта белков в эндоплазматический ретикулум (ЭР) или митохондрии, белки не нужно разворачивать, чтобы импортировать в просвет пероксисомы. Рецепторы импорта матричного белка, пероксины PEX5 и PEX7 , сопровождают свои грузы (содержащие аминокислотную последовательность PTS1 или PTS2 соответственно) вплоть до пероксисомы, где они высвобождают груз в пероксисомальный матрикс, а затем возвращаются в цитозоль — этап, называемый рециркуляцией . Особый способ нацеливания пероксисомального белка называется свинг-бэкингом. Белки, которые транспортируются этим уникальным методом, не имеют канонического PTS, а скорее связываются с белком PTS для транспортировки в виде комплекса. [29] Модель, описывающая цикл импорта, называется расширенным челночным механизмом . [30] В настоящее время имеются доказательства того, что гидролиз АТФ необходим для рециркуляции рецепторов в цитозоль. Кроме того, убиквитинирование имеет решающее значение для экспорта PEX5 из пероксисомы в цитозоль. Биогенез пероксисомальной мембраны и вставка пероксисомальных мембранных белков (PMP) требуют пероксинов PEX19, PEX3 и PEX16. PEX19 является рецептором PMP и шапероном, который связывает PMP и направляет их в пероксисомальную мембрану, где он взаимодействует с PEX3, пероксисомальным интегральным мембранным белком. Затем PMP вставляются в пероксисомальную мембрану.

Деградация пероксисом называется пексофагией. [31]

Взаимодействие и коммуникация пероксисом

Разнообразные функции пероксисом требуют динамических взаимодействий и сотрудничества со многими органеллами, участвующими в липидном метаболизме клеток, такими как эндоплазматический ретикулум, митохондрии, липидные капли и лизосомы. [32]

Пероксисомы взаимодействуют с митохондриями в нескольких метаболических путях, включая β-окисление жирных кислот и метаболизм активных форм кислорода. [5] Обе органеллы находятся в тесном контакте с эндоплазматическим ретикулумом и разделяют несколько белков, включая факторы деления органелл. [33] Пероксисомы также взаимодействуют с эндоплазматическим ретикулумом и сотрудничают в синтезе эфирных липидов (плазмалогенов), которые важны для нервных клеток (см. выше). У нитчатых грибов пероксисомы перемещаются по микротрубочкам с помощью «автостопа», процесса, включающего контакт с быстро движущимися ранними эндосомами. [34] Физический контакт между органеллами часто опосредован участками мембранного контакта, где мембраны двух органелл физически связаны, что обеспечивает быструю передачу малых молекул, обеспечивает коммуникацию органелл и имеет решающее значение для координации клеточных функций и, следовательно, здоровья человека. [35] Изменения мембранных контактов наблюдались при различных заболеваниях.

Сопутствующие заболевания

Пероксисомальные расстройства — это класс медицинских состояний, которые обычно поражают нервную систему человека, а также многие другие системы органов. Два распространенных примера — это Х-сцепленная адренолейкодистрофия и расстройства биогенеза пероксисом . [36] [37]

Гены

Гены PEX кодируют белковые механизмы (пероксины), необходимые для правильной сборки пероксисом. Пероксисомальные мембранные белки импортируются по крайней мере двумя путями, один из которых зависит от взаимодействия между пероксином 19 и пероксином 3, в то время как другой требуется для импорта пероксина 3, любой из которых может происходить без импорта ферментов матрикса (люмена), которые обладают пероксисомальным целевым сигналом PTS1 или PTS2, как обсуждалось ранее. [38] Удлинение пероксисомальной мембраны и окончательное деление органеллы регулируются Pex11p. [39]

Гены, кодирующие белки пероксина, включают: PEX1 , PEX2 (PXMP3), PEX3 , PEX5 , PEX6 , PEX7 , PEX9, [40] [41] PEX10 , PEX11A , PEX11B , PEX11G , PEX12 , PEX13 , PEX14 , PEX16 , PEX19 , PEX26 , PEX28, PEX30 и PEX31. Между организмами нумерация и функция PEX могут различаться.

Эволюционное происхождение

Содержание белка в пероксисомах различается у разных видов или организмов, но наличие белков, общих для многих видов, было использовано для предположения об эндосимбиотическом происхождении; то есть пероксисомы произошли от бактерий, которые вторглись в более крупные клетки как паразиты и очень постепенно развили симбиотические отношения. [42] Однако эта точка зрения была оспорена недавними открытиями. [43] Например, мутанты без пероксисом могут восстанавливать пероксисомы при введении гена дикого типа.

Два независимых эволюционных анализа пероксисомального протеома обнаружили гомологию между механизмом импорта пероксисом и путем ERAD в эндоплазматическом ретикулуме , [44] [45] а также рядом метаболических ферментов, которые, вероятно, были рекрутированы из митохондрий . [ 45] Пероксисома могла иметь происхождение от актиномицетов ; [46] однако это спорно. [47]

Другие родственные органеллы

Другие органеллы семейства микротелец , родственные пероксисомам, включают глиоксисомы растений и нитчатых грибов , гликосомы кинетопластид [ 48] и тельца Воронина нитчатых грибов.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Определение ПЕРОКСИСОМА". www.merriam-webster.com . Получено 2019-10-30 .
  2. ^ Islinger M, Voelkl A, Fahimi HD, Schrader M (ноябрь 2018 г.). «Пероксисома: обновление загадок 2.0». Histochemistry and Cell Biology . 150 (5): 443–471. doi :10.1007/s00418-018-1722-5. PMC 6182659. PMID  30219925 . 
  3. ^ O'Connell JD, Zhao A, Ellington AD, Marcotte EM (2012). «Динамическая реорганизация метаболических ферментов во внутриклеточные тела». Annu Rev Cell Dev Biol . 28 : 89–111. doi :10.1146/annurev-cellbio-101011-155841. PMC 4089986 . PMID  23057741. 
  4. ^ Bonekamp NA, Völkl A, Fahimi HD, Schrader M (2009). «Активные формы кислорода и пероксисомы: борьба за равновесие». BioFactors . 35 (4): 346–55. doi :10.1002/biof.48. PMID  19459143. S2CID  7502822.
  5. ^ abcde Wanders RJ, Waterham HR (2006). «Повторный взгляд на биохимию пероксисом млекопитающих». Annual Review of Biochemistry . 75 : 295–332. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329. PMID  16756494.
  6. ^ Антоненков, Василий Д. (июль 1989). «Дегидрогеназы пентозофосфатного пути в пероксисомах печени крысы». European Journal of Biochemistry . 183 (1): 75–82. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x . ISSN  0014-2956. PMID  2753047.
  7. ^ Эверт RF, Эйххорн SE (2006). Анатомия растений Эсава: меристемы, клетки и ткани тела растения: их структура, функция и развитие . John Wiley & Sons. ISBN 9780471738435.
  8. ^ Родин, Дж. (1954). «Корреляция ультраструктурной организации и функции нормальных и экспериментально измененных клеток проксимальных канальцев почек мыши». Докторская диссертация. Каролинский институт, Стокгольм .
  9. ^ де Дюв, Кристиан; Бодуэн, Пьер (1966). «Пероксисомы (микротельца и родственные частицы)». Physiological Reviews . 46 (2): 323–357. doi :10.1152/physrev.1966.46.2.323.
  10. ^ de Duve C (апрель 1969). «Пероксисома: новая цитоплазматическая органелла». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 173 (1030): 71–83. Bibcode : 1969RSPSB.173...71D. doi : 10.1098/rspb.1969.0039. PMID  4389648. S2CID  86579094.
  11. ^ Келлер, GA; Гулд, S.; Делука, M.; Субрамани, S. (май 1987). «Люцифераза светлячков направлена ​​на пероксисомы в клетках млекопитающих». Труды Национальной академии наук . 84 (10): 3264–3268. Bibcode : 1987PNAS...84.3264K. doi : 10.1073/pnas.84.10.3264 . ISSN  0027-8424. PMC 304849. PMID 3554235  . 
  12. ^ Gould, SJ (сентябрь 1988 г.). «Идентификация сигналов нацеливания пероксисом, расположенных на карбоксильном конце четырех пероксисомальных белков». Журнал клеточной биологии . 107 (3): 897–905. doi :10.1083/jcb.107.3.897. ISSN  0021-9525. PMC 2115268. PMID 2901422  . 
  13. ^ Карлсон, П., Денеке Д., Кулман Дж., Фукс Г., Герок В. (2005). Биохимия и патобиохимия Карлсона (15-е изд.). Штутгарт: Георг Тиме. стр. 396ф. ISBN 978-3133578158. OCLC  181474420.
  14. ^ Рэйвен PH, Эверт РФ, Эйххорн SE (2006). Биология растений (4-е изд.). Берлин: Де Грюйтер. стр. 53ф. ISBN 978-3-11-018531-7. OCLC  180904366.
  15. ^ Feldmann H (2009). Дрожжи: молекулярная и клеточная биология . Weinheim: Wiley-VCH. стр. 159. ISBN 978-3527326099. OCLC  489629727.
  16. ^ abc Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Глава 12: Пероксисомы". Молекулярная биология клетки (четвертое изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  17. ^ ab Шрадер, Майкл; Камошита, Маки; Ислингер, Маркус (март 2019 г.). «Взаимодействие органелл — взаимодействие пероксисом в здоровье и болезни». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 43 (1): 71–89. doi : 10.1002/jimd.12083 . ISSN  1573-2665. PMC 7041636. PMID 30864148  . 
  18. ^ del Río LA, Sandalio LM, Palma JM, Bueno P, Corpas FJ (ноябрь 1992 г.). «Метаболизм кислородных радикалов в пероксисомах и клеточные последствия». Free Radical Biology & Medicine . 13 (5): 557–80. doi :10.1016/0891-5849(92)90150-F. PMID  1334030.
  19. ^ Corpas FJ, Barroso JB, del Río LA (апрель 2001 г.). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в растительных клетках». Trends in Plant Science . 6 (4): 145–50. doi :10.1016/S1360-1385(01)01898-2. PMID  11286918.
  20. ^ Corpas FJ, Barroso JB, Carreras A, Quirós M, León AM, Romero-Puertas MC и др. (сентябрь 2004 г.). «Клеточная и субклеточная локализация эндогенного оксида азота в молодых и стареющих растениях гороха». Физиология растений . 136 (1): 2722–33. doi :10.1104/pp.104.042812. PMC 523336. PMID  15347796 . 
  21. ^ Lismont C, Revenco I, Fransen M (июль 2019 г.) . «Метаболизм и сигнализация пероксисомальной перекиси водорода в здоровье и при заболеваниях». International Journal of Molecular Sciences . 20 (15): 3673. doi : 10.3390/ijms20153673 . PMC 6695606. PMID  31357514. 
  22. ^ Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M и др. (январь 2009 г.). «Путь метаболизма глюкозинолата в живых растительных клетках опосредует противогрибковую защиту широкого спектра действия». Science . 323 (5910): 101–6. Bibcode :2009Sci...323..101B. doi : 10.1126/science.1163732 . PMID  19095900. S2CID  38423996.
  23. ^ Dixit E, Boulant S, Zhang Y, Lee AS, Odendall C, Shum B и др. (май 2010 г.). «Пероксисомы — сигнальные платформы для противовирусного врожденного иммунитета». Cell . 141 (4): 668–81. doi :10.1016/j.cell.2010.04.018. PMC 3670185 . PMID  20451243. 
  24. ^ Di Cara F, Bülow MH, Simmonds AJ, Rachubinski RA (ноябрь 2018 г.). «Дисфункциональные пероксисомы нарушают структуру кишечника и защиту хозяина за счет повышенной гибели клеток и Tor-зависимой аутофагии». Молекулярная биология клетки . 29 (22): 2766–2783. doi :10.1091/mbc.E18-07-0434. PMC 6249834. PMID  30188767 . 
  25. ^ Hoepfner D, Schildknegt D, Braakman I, Philippsen P, Tabak HF (июль 2005 г.). «Вклад эндоплазматического ретикулума в формирование пероксисом». Cell . 122 (1): 85–95. doi :10.1016/j.cell.2005.04.025. hdl : 1874/9833 . PMID  16009135. S2CID  18837009.
  26. ^ Schrader M, Costello JL, Godinho LF, Azadi AS, Islinger M (май 2016 г.). «Пролиферация и деление пероксисом — обновление». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Molecular Cell Research . 1863 (5): 971–83. doi : 10.1016/j.bbamcr.2015.09.024 . hdl : 10871/18323 . PMID  26409486.
  27. ^ Лазаров ПБ, Фуджики И (ноябрь 1985). «Биогенез пероксисом». Annual Review of Cell Biology . 1 (1): 489–530. doi :10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  28. ^ Saleem RA, Smith JJ, Aitchison JD (декабрь 2006 г.). «Протеомика пероксисомы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1763 (12): 1541–51. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.09.005. PMC 1858641. PMID  17050007 . 
  29. ^ Томс, Свен (ноябрь 2015 г.). «Импорт белков в пероксисомы: совместная поездка в новый дом вдали от дома». Open Biology . 5 (11): 150148. doi :10.1098/rsob.150148. ISSN  2046-2441. PMC 4680570 . PMID  26581572. 
  30. ^ Dammai V, Subramani S (апрель 2001 г.). «Человеческий пероксисомальный целеуказательный сигнальный рецептор, Pex5p, транслоцируется в пероксисомальный матрикс и возвращается в цитозоль». Cell . 105 (2): 187–96. CiteSeerX 10.1.1.385.9484 . doi : 10.1016/s0092-8674(01)00310-5 . PMID  11336669. S2CID  18873642. 
  31. ^ Eberhart T, Kovacs WJ (ноябрь 2018 г.). «Пексофагия у дрожжей и млекопитающих: обновление загадок». Histochemistry and Cell Biology . 150 (5): 473–488. doi : 10.1007/s00418-018-1724-3. hdl : 20.500.11850/302080 . PMID  30238155. S2CID  52307878.
  32. ^ Шай Н., Шульдинер М., Залквар Э. (май 2016 г.). «Ни одна пероксисома не является островом — сайты контакта пероксисом». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Molecular Cell Research . 1863 (5): 1061–9. doi :10.1016/j.bbamcr.2015.09.016. PMC 4869879. PMID  26384874 . 
  33. ^ Костелло Дж. Л., Пассмор Дж. Б., Ислингер М., Шрейдер М. (2018). «Мультилокализованные белки: связь пероксисомы и митохондрии». Протеомика пероксисом . Субклеточная биохимия. Т. 89. С. 383–415. doi :10.1007/978-981-13-2233-4_17. ISBN 978-981-13-2232-7. PMID  30378033.
  34. ^ Salogiannis J, Reck-Peterson SL (2017). «Автостоп: неканонический режим транспорта на основе микротрубочек». Trends in Cell Biology . 27 (2): 141–150. doi :10.1016/j.tcb.2016.09.005. PMC 5258766. PMID  27665063 . 
  35. ^ Castro IG, Schuldiner M, Zalckvar E (март 2018 г.). «Mind the Organelle Gap — Peroxisome Contact Sites in Disease». Trends in Biochemical Sciences . 43 (3): 199–210. doi :10.1016/j.tibs.2018.01.001. PMC 6252078. PMID  29395653 . 
  36. ^ Depreter M, Espeel M, Roels F (июнь 2003 г.). «Пероксисомальные расстройства человека». Microscopy Research and Technique . 61 (2): 203–23. doi : 10.1002/jemt.10330 . PMID  12740827. S2CID  37748392.
  37. ^ Islinger, Markus; Grille, Sandra; Fahimi, H. Dariush; Schrader, Michael (март 2012 г.). «Пероксисома: обновление загадок». Histochemistry and Cell Biology . 137 (5): 547–574. doi :10.1007/s00418-012-0941-4. hdl : 10871/33969 . ISSN  0948-6143. PMC 6182659. PMID 22415027.  S2CID 14853309  . 
  38. ^ Fang Y, Morrell JC, Jones JM, Gould SJ (2004). «PEX3 функционирует как фактор стыковки PEX19 при импорте пероксисомальных мембранных белков класса I». Journal of Cell Biology . 164 (6): 863–875. doi : 10.1083/jcb.200311131 . PMC 2172291. PMID  15007061 . 
  39. ^ Williams C, Opalinski L, Landgraf C, Costello J, Schrader M, Krikken AM, Knoops K, Kram AM, Volkmer R, van der Klei IJ (2015). «Мембранный ремоделирующий белок Pex11p активирует ГТФазу Dnm1p во время деления пероксисом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (20): 6377–6382. doi : 10.1073/pnas.1418736112 . PMC 4443378. PMID  25941407 . 
  40. ^ Effelsberg D, Cruz-Zaragoza LD, Schliebs W, Erdmann R (ноябрь 2016 г.). «Pex9p — новый дрожжевой пероксисомальный импортный рецептор для белков, содержащих PTS1». Journal of Cell Science . 129 (21): 4057–4066. doi : 10.1242/jcs.195271 . PMID  27678487.
  41. ^ Yifrach E, Chuartzman SG, Dahan N, Maskit S, Zada ​​L, Weill U и др. (Ноябрь 2016 г.). «Характеристика динамики протеома во время роста в олеате выявляет новый рецептор, нацеленный на пероксисому». Journal of Cell Science . 129 (21): 4067–4075. doi :10.1242/jcs.195255. PMC 6275125 . PMID  27663510. 
  42. ^ Лазаров ПБ, Фуджики Й (1985). «Биогенез пероксисом». Annual Review of Cell Biology . 1 : 489–530. doi :10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  43. ^ Fagarasanu A, Fagarasanu M, Rachubinski RA (2007). «Поддержание популяций пероксисом: история деления и наследования». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 23 : 321–44. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456. PMID  17506702.
  44. ^ Schlüter A, Fourcade S, Ripp R, Mandel JL, Poch O, Pujol A (апрель 2006 г.). «Эволюционное происхождение пероксисом: связь ЭР-пероксисомы». Молекулярная биология и эволюция . 23 (4): 838–45. doi : 10.1093/molbev/msj103 . PMID  16452116.
  45. ^ аб Габальдон Т., Снел Б., ван Циммерен Ф., Хемрика В., Табак Х., Хуйнен М.А. (март 2006 г.). «Происхождение и эволюция пероксисомального протеома». Биология Директ . 1 :8. дои : 10.1186/1745-6150-1-8 . ПМЦ 1472686 . ПМИД  16556314. 
  46. ^ Duhita N, Le HA, Satoshi S, Kazuo H, Daisuke M, Takao S (январь 2010 г.). «Происхождение пероксисом: возможность актинобактериального симбиоза». Gene . 450 (1–2): 18–24. doi :10.1016/j.gene.2009.09.014. PMID  19818387.
  47. ^ Габалдон Т., Капелла-Гутьеррес С. (октябрь 2010 г.). «Отсутствие филогенетической поддержки предполагаемого актинобактериального происхождения пероксисом». Gene . 465 (1–2): 61–5. doi :10.1016/j.gene.2010.06.004. PMID  20600706.
  48. ^ Blattner J, Swinkels B, Dörsam H, Prospero T, Subramani S, Clayton C (декабрь 1992 г.). «Сборка гликосом в трипаносомах: вариации приемлемой вырожденности сигнала нацеливания на COOH-терминальное микротельце». Журнал клеточной биологии . 119 (5): 1129–36. doi :10.1083/jcb.119.5.1129. PMC 2289717. PMID  1447292 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

В Викиверситете есть обучающие ресурсы о пероксисомах по адресу
Кафедра клеточной биологии
На Викискладе есть медиафайлы по теме Пероксисомы .