stringtranslate.com

Глобин

Глобины представляют собой суперсемейство гем - содержащих глобулярных белков , участвующих в связывании и/или транспортировке кислорода . Все эти белки включают глобиновую складку, серию из восьми альфа-спиральных сегментов . Два видных члена включают миоглобин и гемоглобин . Оба этих белка обратимо связывают кислород через простетическую группу гема . Они широко распространены во многих организмах . [2]

Структура

Члены суперсемейства глобинов имеют общую трехмерную складку . [3] Эта «складка глобина» обычно состоит из восьми альфа-спиралей , хотя некоторые белки имеют дополнительные спиральные расширения на своих концах. [4] Поскольку складка глобина содержит только спирали, ее классифицируют как полностью альфа-белковую складку .

Глобиновая складка обнаружена в одноименных семействах глобинов , а также в фикоцианинах . Таким образом, глобиновая складка была первой обнаруженной белковой складкой (миоглобин был первым белком, структура которого была решена).

Упаковка Helix

Восемь спиралей ядра складки глобина разделяют значительную нелокальную структуру, в отличие от других структурных мотивов , в которых аминокислоты, близкие друг к другу в первичной последовательности, также близки в пространстве. Спирали упакованы вместе под средним углом около 50 градусов, что значительно круче, чем другие спиральные упаковки, такие как спиральный пучок . Точный угол упаковки спирали зависит от последовательности белка, поскольку упаковка опосредуется стерическими и гидрофобными взаимодействиями боковых цепей аминокислот вблизи интерфейсов спирали.

Эволюция

Глобины произошли от общего предка и могут быть разделены на три линии: [5] [6]

Семейство глобинов M/F отсутствует у архей . У эукариот отсутствуют глобины подсемейств GCS, Pgb и T3. [7]

Известно, что у позвоночных встречаются восемь глобинов: андроглобин (Adgb), цитоглобин (Cygb), глобин E (GbE, из птичьего глаза), глобин X (GbX, не обнаружен у млекопитающих или птиц), глобин Y (GbY, у некоторых млекопитающих), гемоглобин (Hb), миоглобин (Mb) и нейроглобин (Ngb). [7] Все эти типы произошли от одного гена глобина семейства F/M [7], обнаруженного у базальных животных. [9] Этот же ген также несколько раз изобретал переносящий кислород «гемоглобин» в других группах животных. [10] Несколько функционально различных гемоглобинов могут сосуществовать у одного и того же вида .

Сохранение последовательности

Хотя складка суперсемейства глобинов в высокой степени эволюционно консервативна , последовательности, которые образуют складку, могут иметь всего лишь 16% идентичности последовательности. Хотя специфичность последовательности складки не является строгой, гидрофобное ядро ​​белка должно быть сохранено, и гидрофобные участки на обычно гидрофильной поверхности, открытой растворителю, должны быть исключены, чтобы структура оставалась стабильной и растворимой . Самая известная мутация в складке глобина — это изменение с глутамата на валин в одной цепи молекулы гемоглобина. Эта мутация создает «гидрофобный участок» на поверхности белка, который способствует межмолекулярной агрегации, молекулярному событию, которое приводит к серповидноклеточной анемии . [ необходима цитата ]

Подсемейства

Примеры

Гены человека, кодирующие белки глобина, включают:

К глобинам относятся:

Глобиновая складка

Глобиновая складка (cd01067) также включает некоторые негемовые белки. Некоторые из них — фикобилипротеины , N-концевой домен двухкомпонентной регуляторной системы гистидинкиназы , RsbR и RsbN .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A (апрель 1992 г.). «Высокоразрешающее рентгеновское исследование дезоксигемоглобина Rothschild 37 beta Trp----Arg: мутация, которая создает межсубъединичный участок связывания хлорида». Biochemistry . 31 (16): 4111–21. doi :10.1021/bi00131a030. PMID  1567857.
  2. ^ Виноградов С.Н., Хугевейс Д., Байи X, Мизугути К., Девильде С., Моенс Л., Ванфлетерен Дж.Р. (август 2007 г.). «Модель эволюции глобина». Джин . 398 (1–2): 132–42. дои : 10.1016/j.gene.2007.02.041. ПМИД  17540514.
  3. ^ Бранден, Карл; Тузе, Джон (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
  4. ^ Bolognesi, M; Onesti, S; Gatti, G; Coda, A; Ascenzi, P; Brunori, M (1989). "Миоглобин Aplysia limacina. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6". Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. doi :10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID  2926816.
  5. ^ Виноградов, SN; Хоогевийс, D; Байи, X; Арредондо-Питер, R; Гертин, M; Гоф, J; Девильде, S; Моенс, L; Ванфлетерен, JR (9 августа 2005 г.). «Три линии глобина, принадлежащие к двум структурным классам в геномах из трех царств жизни». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (32): 11385–9. doi : 10.1073/pnas.0502103102 . PMC 1183549. PMID  16061809 . 
  6. ^ Виноградов, Серж Н.; Тинаджеро-Трехо, Мариана; Пул, Роберт К.; Хугевейс, Дэвид (сентябрь 2013 г.). «Бактериальные и архейные глобины — пересмотренный взгляд» (PDF) . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1834 (9): 1789–1800. дои : 10.1016/j.bbapap.2013.03.021. ПМИД  23541529.
  7. ^ abcde Keppner, A; Maric, D; Correia, M; Koay, TW; Orlando, IMC; Vinogradov, SN; Hoogewijs, D (октябрь 2020 г.). «Уроки постгеномной эры: разнообразие глобинов за пределами связывания и транспорта кислорода». Redox Biology . 37 : 101687. doi :10.1016/j.redox.2020.101687. PMC 7475203 . PMID  32863222. 
  8. ^ Bustamante, JP; Radusky, L; Boechi, L; Estrin, DA; Ten Have, A; Martí, MA (январь 2016 г.). «Эволюционные и функциональные отношения в семействе усеченного гемоглобина». PLOS Computational Biology . 12 (1): e1004701. Bibcode : 2016PLSCB..12E4701B. doi : 10.1371/journal.pcbi.1004701 . PMC 4720485. PMID  26788940 . 
  9. ^ Бурместер, Т; Ханкельн, Т. (июль 2014 г.). «Функция и эволюция глобинов позвоночных». Акта Физиологика . 211 (3): 501–14. дои : 10.1111/apha.12312 . PMID  24811692. S2CID  33770617.
  10. ^ Солен Сонг, Виктор Старунов, Ксавье Байи, Кристин Рута, Пьер Кернер, Аннемик Ж. М. Корнелиссен, Гийом Балавуан: Глобины у морских кольчатых червей Platynereis dumerilii проливают новый свет на эволюцию гемоглобина у билатерий. В: BMC Evolutionary Biology Vol. 20, Issue 165. 29 декабря 2020 г. doi:10.1186/s12862-020-01714-4. См. также:
    • Один ген «изобретал» гемоглобин несколько раз. В: EurekAlert! 29 декабря 2020 г. Источник: CNRS
  11. ^ Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (сентябрь 2003 г.). «Структура нейроглобина человеческого мозга раскрывает особый режим управления сродством к кислороду». Structure . 11 (9): 1087–95. doi : 10.1016/S0969-2126(03)00166-7 . hdl : 10067/455310151162165141 . PMID  12962627.
  12. ^ Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE (2004). «Функциональные свойства нейроглобина и цитоглобина. Взгляд на предковые физиологические роли глобинов». IUBMB Life . 56 (11–12): 689–96. doi : 10.1080/15216540500037299 . PMID  15804833. S2CID  21182182.
  13. ^ Royer WE, Omartian MN, Knapp JE (январь 2007 г.). "Кристаллическая структура низкого разрешения эритрокруорина Arenicola: влияние спиральных спиралей на архитектуру мегадальтонового респираторного белка". J. Mol. Biol . 365 (1): 226–36. doi :10.1016/j.jmb.2006.10.016. PMC 1847385. PMID  17084861 . 
  14. ^ Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR (март 2001 г.). «Флавогемоглобин, глобин с каталитическим сайтом, подобным пероксидазе». J. Biol. Chem . 276 (10): 7272–7. doi : 10.1074/jbc.M009280200 . PMID  11092893.
  15. ^ Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T (2011). «Подача кислорода с высоты птичьего полета: глобин E — дыхательный белок в сетчатке курицы». J. Biol. Chem . 286 (30): 26507–15. doi : 10.1074/jbc.M111.224634 . PMC 3143615. PMID  21622558 . 
  16. ^ Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (июль 2001 г.). "Сенсоры, связанные с глобином: класс сенсоров, содержащих гем, у архей и бактерий". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (16): 9353–8. Bibcode :2001PNAS...98.9353H. doi : 10.1073/pnas.161185598 . PMC 55424 . PMID  11481493. 
  17. ^ Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (январь 2005 г.). «Сенсоры, связанные с глобином, протоглобины и последний универсальный общий предок». J. Inorg. Biochem . 99 (1): 23–33. doi :10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024. PMID  15598488.
  18. ^ Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, Gonzalez G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M (апрель 2004 г.). «Предковые гемоглобины в археях». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 101 (17): 6675–80. Bibcode :2004PNAS..101.6675F. doi : 10.1073/pnas.0308657101 . PMC 404104 . PMID  15096613. 
  19. ^ Lama A, Pawaria S, Dikshit KL (июль 2006 г.). «Свойства связывания кислорода и поглощения NO укороченным гемоглобином, HbN, Mycobacterium smegmatis». FEBS Lett . 580 (17): 4031–41. doi : 10.1016/j.febslet.2006.06.037 . PMID  16814781.
  20. ^ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (февраль 2000 г.). "Исследование полости гема и топологии сворачивания сокращенной цепи 118-остатков глобина из цианобактерии Nostoc commune методом 1H ЯМР". Биохимия . 39 (6): 1389–99. doi :10.1021/bi992081l. PMID  10684619.
  21. ^ Патания Р., Навани Н.К., Раджамохан Г., Дикшит К.Л. (май 2002 г.). «Гемоглобин HbO микобактерий туберкулеза ассоциируется с мембранами и стимулирует клеточное дыхание рекомбинантной Escherichia coli». J. Biol. Chem . 277 (18): 15293–302. doi : 10.1074/jbc.M111478200 . PMID  11796724.
  22. ^ Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES (август 2001 г.). «Гемоглобин из растений, гомологичный укороченным гемоглобинам микроорганизмов». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (18): 10119–24. Bibcode : 2001PNAS...9810119W. doi : 10.1073/pnas.191349198 . PMC 56925. PMID  11526234 . 
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR001486