Глобин

Суперсемейство глобулярных белков, переносящих кислород.

Глобины представляют собой суперсемейство гемсодержащих глобулярных белков , участвующих в связывании и / или транспортировке кислорода . Все эти белки включают в себя глобиновую складку — серию из восьми альфа-спиральных сегментов . Двумя выдающимися членами являются миоглобин и гемоглобин . Оба этих белка обратимо связывают кислород через простетическую группу гема . Они широко распространены во многих организмах . ^[2]

Состав

Члены суперсемейства глобинов имеют общую трехмерную складку . ^[3] Эта «глобиновая складка» обычно состоит из восьми альфа-спиралей , хотя некоторые белки имеют дополнительные удлинения спирали на своих концах. ^[4] Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, ее классифицируют как складку полностью альфа-белка .

Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобинов , а также в фикоцианинах . Таким образом, складка глобина была первой обнаруженной складкой белка (миоглобин был первым белком, структура которого была решена).

Хеликс упаковка

Восемь спиралей ядра складки глобина имеют значительную нелокальную структуру, в отличие от других структурных мотивов , в которых аминокислоты, близкие друг к другу по первичной последовательности, также близки в пространстве. Спирали собираются вместе под средним углом около 50 градусов, что значительно круче, чем другие спиральные упаковки, такие как пучок спиралей . Точный угол упаковки спирали зависит от последовательности белка, поскольку упаковка опосредована стерическими и гидрофобными взаимодействиями боковых цепей аминокислот вблизи границ спирали.

Эволюция

Глобины произошли от общего предка и могут быть разделены на три линии: ^{[5] [6]}

• Семейство M (для миоглобиноподобных) или F (для FHb-подобных), ^[7] которое имеет типичную кратность 3/3.
  • Подсемейство FHb для флавогемоглобинов. Химерный .
  • Подсемейство SDgb для однодоменных глобинов (не путать с SSDgb).
• Семейство S (для сенсорных), опять же со сложением 3/3.
  • Подсемейство GCS для датчиков, связанных с глобином. Химерный.
  • Подсемейство PGb для протоглобинов. Однодоменный.
  • Подсемейство SSDgb для сенсорных однодоменных глобинов.
• Семейство T (усеченное), с кратностью 2/2 ^[8]. Все подсемейства могут быть химерными, однодоменными или тандемно сцепленными. ^[7]
  • Подсемейство TrHb1 (также T1 или N).
  • Подсемейство TrHb2 (также T2 или O). Включает 2/2 фитоглобинов .
  • Подсемейство TrHb3 (также T3 или P).

Семейство глобинов M/F отсутствует у архей . У эукариот отсутствуют глобины подсемейства GCS, Pgb и T3. ^[7]

Известно, что у позвоночных встречаются восемь глобинов: андроглобин (Adgb), цитоглобин (Cygb), глобин E (GbE, из птичьего глаза), глобин X (GbX, не обнаружен у млекопитающих и птиц), глобин Y (GbY, из некоторых млекопитающих). ), гемоглобин (Hb), миоглобин (Mb) и нейроглобин (Ngb). ^[7] Все эти типы произошли от одного глобинового гена семейства F/M ^[7] , обнаруженного у базальных животных. ^[9] Этот единственный ген также неоднократно изобретал переносящий кислород «гемоглобин» у других групп животных. ^{[10] У одного и того же} вида могут сосуществовать несколько функционально различных гемоглобинов .

Сохранение последовательности

Хотя складка суперсемейства глобинов высоко эволюционно консервативна , последовательности, образующие складку, могут иметь лишь 16% идентичности последовательностей. Хотя специфичность последовательности складки не является строгой, необходимо поддерживать гидрофобное ядро ​​белка и избегать гидрофобных пятен на обычно гидрофильной поверхности, подвергающейся воздействию растворителя, чтобы структура оставалась стабильной и растворимой . Самая известная мутация в складке глобина — это замена глутамата на валин в одной цепи молекулы гемоглобина. Эта мутация создает «гидрофобный участок» на поверхности белка, который способствует межмолекулярной агрегации, молекулярному событию, которое приводит к [серповидноклеточной анемии].

Подсемейства

• Леггемоглобин ИнтерПро :  IPR001032
• Миоглобин ИнтерПро :  IPR002335
• Эритрокруорин ИнтерПро :  IPR002336
• Гемоглобин, бета InterPro :  IPR002337
• Гемоглобин, альфа ИнтерПро :  IPR002338
• Миоглобин трематодного типа InterPro :  IPR011406
• Глобин, нематода ИнтерПро :  IPR012085
• Глобин, минога/мисина типа ИнтерПро :  IPR013314
• Глобин, кольчатый тип InterPro :  IPR013316
• Гемоглобин внеклеточный InterPro :  IPR014610

Примеры

Гены человека, кодирующие белки глобина, включают:

• CYGB
• HBA1 , HBA2 , HBB , HBD , HBE1 , HBG1 , HBG2 , HBM , HBQ1 , HBZ , MB

К глобинам относятся:

• Гемоглобин (Hb)
• Миоглобин (Мб)
• Нейроглобин : миоглобин-подобный гемопротеин, экспрессирующийся в мозге и сетчатке позвоночных, где он участвует в нейропротекции от повреждений, вызванных гипоксией или ишемией . ^[11] Нейроглобин принадлежит к ветви семейства глобинов, которая разошлась на ранних этапах эволюции .
• Цитоглобин : сенсор кислорода, экспрессирующийся во многих тканях . Относится к нейроглобину. ^[12]
• Эритрокруорин : высококооперативные внеклеточные респираторные белки , обнаруженные у кольчатых червей и членистоногих , которые собраны из 180 субъединиц в гексагональные бислои. ^[13]
• Леггемоглобин (legHb или симбиотический Hb): встречается в корневых клубеньках бобовых растений , где он облегчает диффузию кислорода к симбиотическим бактериодам, чтобы способствовать фиксации азота .
• Несимбиотический гемоглобин (NsHb): встречается в растениях, не относящихся к бобовым, и может сверхэкспрессироваться в растениях, подвергшихся стрессу .
• Флавогемоглобины (FHb): химерные, с N-концевым глобиновым доменом и C-концевым ферредоксинредуктазоподобным НАД/ФАД-связывающим доменом. FHb обеспечивает защиту от оксида азота через свой С-концевой домен, который переносит электроны на гем в глобине. ^[14]
• Глобин E: глобин, ответственный за хранение и доставку кислорода к сетчатке у птиц ^[15]
• Глобин-связанные сенсоры: химерные, с N-концевым миоглобиноподобным доменом и С-концевым доменом, напоминающим цитоплазматический сигнальный домен бактериальных хеморецепторов . Они связывают кислород и инициируют аэротаксическую реакцию или регулируют экспрессию генов . ^{[16] [17]}
• Протоглобин: однодоменный глобин, обнаруженный у архей , который связан с N-концевым доменом глобин-сопряженных сенсоров. ^[18]
• Усеченный 2/2 глобина: отсутствует первая спираль, что дает им складку 2 к 2 вместо канонической сэндвич - альфа-спиральной складки 3 к 3 . По структурным особенностям можно разделить на три основные группы (I, II и II).
• HbN (или GlbN): усеченный гемоглобиноподобный белок, который кооперативно связывает кислород с очень высоким сродством и медленной скоростью диссоциации , что может исключать его из транспорта кислорода. По-видимому, он участвует в детоксикации бактериального оксида азота и в нитрозативном стрессе . ^[19]
• Цианоглобин (или GlbN): укороченный гемопротеин, обнаруженный у цианобактерий , который имеет высокое сродство к кислороду и который, по-видимому, служит частью терминальной оксидазы, а не дыхательным пигментом. ^[20]
• HbO (или GlbO): усеченный гемоглобинподобный белок с более низким сродством к кислороду, чем HbN. HbO связывается с мембраной бактериальной клетки , где он значительно увеличивает поглощение кислорода мембранами , в которых отсутствует этот белок. HbO, по-видимому , взаимодействует с терминальной оксидазой и может участвовать в процессе переноса кислорода/электронов, который облегчает перенос кислорода во время аэробного метаболизма . ^[21]
• Glb3: усеченный гемоглобин растений , кодируемый ядерным кодом , который, по-видимому, более тесно связан с HbO, чем с HbN. Glb3 из Arabidopsis thaliana (кресс-салат мышиного уха) демонстрирует необычное, независимое от концентрации связывание кислорода и углекислого газа . ^[22]

Глобиновая складка

Глобиновая складка (cd01067) также включает некоторые негемовые белки. Некоторые из них — фикобилипротеины , N-концевой домен двухкомпонентной регуляторной системы гистидинкиназы , RsbR и RsbN .

Смотрите также

• Биологический портал

• Элемент стабильности с высоким содержанием углерода
• Глобулярный белок
• Гемоглобин
• Гем
• Миоглобин
• Фитоглобин

Рекомендации

1. Кавано Дж.С., Роджерс П.Х., Кейс Д.А., Арноне А. (апрель 1992 г.). «Рентгеновское исследование дезоксигемоглобина Ротшильда 37 бета Trp ----Arg с высоким разрешением: мутация, которая создает межсубъединичный сайт связывания хлоридов». Биохимия . 31 (16): 4111–21. дои : 10.1021/bi00131a030. ПМИД  1567857.
2. Виноградов С.Н., Хугевейс Д., Байи Х, Мизугути К., Девильде С., Моенс Л., Ванфлетерен Дж.Р. (август 2007 г.). «Модель эволюции глобина». Джин . 398 (1–2): 132–42. дои : 10.1016/j.gene.2007.02.041. ПМИД  17540514.
3. Бранден, Карл; Туз, Джон (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Паб Garland. ISBN 978-0815323051.
4. Болоньези, М; Онешть, С; Гатти, Дж; Кода, А; Асенци, П; Брунори, М. (1989). «Aplysia limacina myoglobin. Кристаллографический анализ с разрешением 1,6». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. дои : 10.1016/0022-2836(89)90224-6. ПМИД  2926816.
5. Виноградов, С.Н.; Хогевейс, Д; Байи, X; Арредондо-Питер, Р.; Гертен, М; Гоф, Дж; Девильде, С; Моенс, Л; Ванфлетерен, младший (9 августа 2005 г.). «Три линии глобина, принадлежащие к двум структурным классам геномов трех царств жизни». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (32): 11385–9. дои : 10.1073/pnas.0502103102 . ПМЦ 1183549 . ПМИД  16061809. 
6. Виноградов, Серж Н.; Тинаджеро-Трехо, Мариана; Пул, Роберт К.; Хугевейс, Дэвид (сентябрь 2013 г.). «Бактериальные и архейные глобины — пересмотренный взгляд» (PDF) . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1834 (9): 1789–1800. дои : 10.1016/j.bbapap.2013.03.021. ПМИД  23541529.
7. Кеппнер, А; Марич, Д; Коррейя, М; Коай, ТВ; Орландо, IMC; Виноградов С.Н.; Хугевейс, Д. (октябрь 2020 г.). «Уроки постгеномной эры: разнообразие глобина за пределами связывания и транспорта кислорода». Редокс-биология . 37 : 101687. doi : 10.1016/j.redox.2020.101687. ПМЦ 7475203 . ПМИД  32863222. 
8. Бустаманте, JP; Радуски, Л; Боечи, Л; Эстрин, Д.А.; Тен Хаве, А; Марти, Массачусетс (январь 2016 г.). «Эволюционные и функциональные взаимоотношения в семействе усеченного гемоглобина». PLOS Вычислительная биология . 12 (1): e1004701. Бибкод : 2016PLSCB..12E4701B. дои : 10.1371/journal.pcbi.1004701 . ПМЦ 4720485 . ПМИД  26788940. 
9. Бурместер, Т; Ханкельн, Т. (июль 2014 г.). «Функция и эволюция глобинов позвоночных». Акта Физиологика . 211 (3): 501–14. дои : 10.1111/apha.12312 . PMID  24811692. S2CID  33770617.
10. Солен Сонг, Виктор Старунов, Ксавье Байи, Кристин Рута, Пьер Кернер, Аннемик Дж. М. Корнелиссен, Гийом Балавуан: Глобины морских кольчатых червей Platynereis dumerilii проливают новый свет на эволюцию гемоглобина у билатерий. В: Эволюционная биология BMC Vol. 20, выпуск 165. 29 декабря 2020 г. doi:10.1186/s12862-020-01714-4. Смотрите также:
    • Один и тот же ген несколько раз «изобретал» гемоглобин. Включено: EurekAlert! 29 декабря 2020. Источник: CNRS
11. Пеше А., Девильде С., Нардини М., Моенс Л., Асенци П., Ханкельн Т., Бурместер Т., Болоньези М. (сентябрь 2003 г.). «Структура нейроглобина человеческого мозга обнаруживает особый способ контроля сродства к кислороду». Состав . 11 (9): 1087–95. дои : 10.1016/S0969-2126(03)00166-7 . HDL : 10067/455310151162165141 . ПМИД  12962627.
12. Фаго А., Хундаль С., Мальте Х., Вебер Р.Э. (2004). «Функциональные свойства нейроглобина и цитоглобина. Понимание древней физиологической роли глобинов». ИУБМБ Жизнь . 56 (11–12): 689–96. дои : 10.1080/15216540500037299 . PMID  15804833. S2CID  21182182.
13. Ройер В.Е., Омартян М.Н., Кнапп Дж.Э. (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура эритрокруорина Arenicola с низким разрешением: влияние спиральных спиралей на архитектуру респираторного белка мегадальтона». Дж. Мол. Биол . 365 (1): 226–36. дои : 10.1016/j.jmb.2006.10.016. ПМЦ 1847385 . ПМИД  17084861. 
14. Мукаи М., Миллс CE, Пул РК, Йе С.Р. (март 2001 г.). «Флавогемоглобин, глобин с пероксидазоподобным каталитическим центром». Ж. Биол. Хим . 276 (10): 7272–7. дои : 10.1074/jbc.M009280200 . ПМИД  11092893.
15. Бланк М., Кигер Л., Тилебейн А., Герлах Ф., Ханкельн Т., Марден MC, Бурмейстер Т. (2011). «Поставка кислорода с высоты птичьего полета: глобин E представляет собой дыхательный белок сетчатки курицы». Ж. Биол. Хим . 286 (30): 26507–15. дои : 10.1074/jbc.M111.224634 . ПМК 3143615 . ПМИД  21622558. 
16. Хоу С., Фрейтас Т., Ларсен Р.В., Пятибратов М., Сивожелезов В., Ямамото А., Мелешкевич Е.А., Циммер М., Ордал Г.В., Алам М. (июль 2001 г.). «Глобин-связанные сенсоры: класс гемсодержащих сенсоров у архей и бактерий». Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (16): 9353–8. Бибкод : 2001PNAS...98.9353H. дои : 10.1073/pnas.161185598 . ПМК 55424 . ПМИД  11481493. 
17. Фрейтас Т.А., Сайто Дж.А., Хоу С., Алам М. (январь 2005 г.). «Глобин-связанные сенсоры, протоглобины и последний универсальный общий предок». Дж. Неорг. Биохим . 99 (1): 23–33. doi :10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024. ПМИД  15598488.
18. Фрейтас Т.А., Хоу С., Диум Э.М., Сайто Дж.А., Ньюхаус Дж., Гонсалес Г., Жиль-Гонсалес М.А., Алам М. (апрель 2004 г.). «Предковые гемоглобины у архей». Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (17): 6675–80. Бибкод : 2004PNAS..101.6675F. дои : 10.1073/pnas.0308657101 . ПМК 404104 . ПМИД  15096613. 
19. Лама А, Павария С, Дикшит К.Л. (июль 2006 г.). «Свойства связывания кислорода и удаления NO усеченного гемоглобина HbN Mycobacterium smegmatis». ФЭБС Летт . 580 (17): 4031–41. дои : 10.1016/j.febslet.2006.06.037 . ПМИД  16814781.
20. Йе, округ Колумбия, Торстейнссон М.В., Беван Д.Р., Поттс М., Ла Мар Г.Н. (февраль 2000 г.). «Исследование 1H ЯМР в растворе полости гема и топологии складки сокращенной цепи глобина из 118 остатков цианобактерии Nostoc commune». Биохимия . 39 (6): 1389–99. дои : 10.1021/bi992081l. ПМИД  10684619.
21. Патания Р., Навани Н.К., Раджамохан Г., Дикшит К.Л. (май 2002 г.). «Гемоглобин микобактерии туберкулеза HbO связывается с мембранами и стимулирует клеточное дыхание рекомбинантной Escherichia coli». Ж. Биол. Хим . 277 (18): 15293–302. дои : 10.1074/jbc.M111478200 . ПМИД  11796724.
22. Уоттс Р.А., Хант П.В., Хвитвед А.Н., Харгроув М.С., Пикок В.Дж., Деннис Э.С. (август 2001 г.). «Гемоглобин растений, гомологичный укороченным гемоглобинам микроорганизмов». Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (18): 10119–24. Бибкод : 2001PNAS...9810119W. дои : 10.1073/pnas.191349198 . ПМК 56925 . ПМИД  11526234. 

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001486.