stringtranslate.com

Дегидрогеназа оксида углерода

В энзимологии дегидрогеназа оксида углерода (CODH) ( EC 1.2.7.4 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию

CO + H2O + ACO2 + AH2

Химический процесс, катализируемый дегидрогеназой оксида углерода, аналогичен реакции конверсии водяного газа .

Тремя субстратами этого фермента являются CO , H2O и A, тогда как его двумя продуктами являются CO2 и AH2 .

Разнообразные доноры/приемники электронов (показаны как «A» и «AH 2 » в уравнении реакции выше) наблюдаются в микроорганизмах, которые используют CODH. Было предложено несколько примеров кофакторов переноса электронов, включая ферредоксин , НАДФ+/НАДФН и флавопротеиновые комплексы , такие как флавинадениндинуклеотид (ФАД), а также гидрогеназы . [1] [2] [3] [4] CODH поддерживают метаболизм различных прокариот, включая метаногены , аэробные карбоксидотрофы, ацетогены , сульфатредукторы и водородообразующие бактерии. Двунаправленная реакция, катализируемая CODH, играет роль в углеродном цикле, позволяя организмам как использовать CO в качестве источника энергии, так и использовать CO 2 в качестве источника углерода. CODH может образовывать монофункциональный фермент, как в случае Rhodospirillum rubrum , или может образовывать кластер с ацетил-КоА-синтазой, как было показано в M. thermoacetica . Действуя совместно, либо как структурно независимые ферменты, либо в бифункциональном блоке CODH/ACS, два каталитических участка являются ключевыми для фиксации углерода в восстановительном пути ацетил-КоА . Микробные организмы (как аэробные, так и анаэробные ) кодируют и синтезируют CODH с целью фиксации углерода (окисление CO и восстановление CO2 ) . В зависимости от прикрепленных вспомогательных белков (A,B,C,D-кластеры), выполняют различные каталитические функции, включая восстановление кластеров [4Fe-4S] и вставку никеля. [5]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с другими акцепторами. Систематическое название этого класса ферментов — оксидоредуктаза оксида углерода:акцептор. Другие общеупотребительные названия включают анаэробную дегидрогеназу оксида углерода, оксигеназу оксида углерода, дегидрогеназу оксида углерода и оксида углерода:(акцептор) оксидоредуктаза.

Разнообразие

CODH представляют собой довольно разнообразную группу ферментов, содержащую два неродственных типа CODH. Медно-молибденовый флавофермент обнаружен в некоторых аэробных карбоксидотрофных бактериях. Анаэробные бактерии используют CODH на основе никеля и железа. [6] [7] [8] Оба класса CODH катализируют превращение оксида углерода (CO) в диоксид углерода (CO2 ) . Только содержащий Ni CODH способен также катализировать обратную реакцию. CODH существуют как в монофункциональной, так и в бифункциональной форме. Примером последнего случая является Ni,Fe-CODH, образующий бифункциональный кластер с ацетил-КоА-синтазой , что было хорошо охарактеризовано у анаэробных бактерий Moorella thermoacetica , [9] [10] Clostridium autoethanogenum [11] и Carboxydothermus hydroformans [12] . В то время как субъединицы ACS комплекса C. autoethanogenum демонстрируют довольно протяженное расположение [11], субъединицы комплекса M. thermoacetica и C. hydrogenoformans расположены ближе к субъединицам CODH, образуя тесную туннельную сеть, соединяющую кластер C и кластер A. [13] [12]

Ni,Fe-CODH

Никельсодержащие CODH (Ni,Fe-CODH) можно далее разделить на структурные клады в зависимости от их филогенетической связи [14]

Структура

Структура CODH/ACS в M.thermoacetica." Показаны субъединицы альфа (ACS) и бета (CODH). (1) A-кластер Ni-[4Fe-4S]. (2) C-кластер Ni-[3Fe-4S]. (3) B-кластер [4Fe-4S]. (4) D-кластер [4Fe-4S]. Разработано на основе 3I01

Ni,Fe-CODH

Гомодимерные Ni,Fe-CODH содержат пятиметаллические кластеры . [15] Они существуют либо в гомодимерной форме (также называемой монофункциональной), либо в бифункциональном α2β2 - тетрамерном комплексе с ацетил-КоА-синтазой (ACS).

Монофункциональный

Наиболее изученными монофункциональными CODH являются те, что принадлежат Desulfovibrio vulgaris , [15] Rhodospirillum rubrum [16] [17] и Carboxydothermus hydroformans. [18] [19] [7] Они представляют собой гомодимеры массой около 130 кДа, разделяющие центральный [4Fe4S]-кластер на поверхности белка - кластер D. Электроны, вероятно, переносятся в другой [4Fe4S]-кластер (кластер B), расположенный на расстоянии 10 А внутри белка, а оттуда в активный центр - кластер C, являющийся [Ni4Fe4S]-кластером. [7] [17]

Бифункциональный

Комплекс CODH/ACS представляет собой тетрамерный фермент α 2 β 2. Были решены структуры комплексов CODH/ACS анаэробных бактерий Moorella thermoacetica , [9] [10] Clostridium autoethanogenum [11] и Carboxydothermus hydroformans [12] . Две субъединицы CODH образуют центральное ядро ​​фермента, к которому с каждой стороны прикреплена субъединица ACS. Каждая α-единица содержит один металлический кластер. Вместе две β-единицы содержат пять кластеров трех типов. Каталитическая активность CODH происходит в C-кластерах Ni-[3Fe-4S], в то время как внутренние [4Fe-4S] B и D-кластеры переносят электроны от C-кластера к внешним переносчикам электронов, таким как ферредоксин . Активность ACS происходит в A-кластере, расположенном во внешних двух α-единицах. [7] [8]

Все комплексы CODH/ACS имеют газовый туннель, соединяющий несколько активных участков, в то время как туннельная система в ферменте C. autoethanogenum сравнительно открыта, а у M. thermoacetica и C. hydrogenoformans — довольно узкая. [9] [11] [12] Для фермента Moorella скорость активности ацетил-КоА-синтазы из CO 2 не зависит от добавления гемоглобина, который конкурировал бы за CO в объеме раствора, [13] а исследования изотопной маркировки показывают, что оксид углерода, полученный из C-кластера, предпочтительно используется в A-кластере по сравнению с немеченым CO в растворе. [20] Белковая инженерия CODH/ACS в M.thermoacetica показала, что мутирующие остатки, функционально блокирующие туннель, останавливают синтез ацетил-КоА, когда присутствует только CO 2 . [21] Открытие функционального туннеля CO помещает CODH в растущий список ферментов, которые независимо друг от друга развили эту стратегию переноса реактивных промежуточных продуктов из одного активного центра в другой. [22]

Механизмы реакции

Ni,Fe-CODH

Каталитический сайт CODH, называемый C-кластером, представляет собой кластер [3Fe-4S], связанный с фрагментом Ni-Fe. Две основные аминокислоты (Lys587 и His 113 в M.thermoacetica ) находятся поблизости от C-кластера и способствуют кислотно-щелочной химии, необходимой для активности фермента. [23] Кроме того, другие остатки (например, изолейцин, апикальный к атому Ni) тонко настраивают связывание и преобразование CO. [24] На основании ИК-спектров, предполагающих наличие комплекса Ni-CO, предлагаемый первый шаг в окислительном катализе CO в CO2 включает связывание CO с Ni2 + и соответствующее комплексообразование Fe2 + с молекулой воды. [25]

Было высказано предположение, что CO связывается с квадратным плоским никелем, где он преобразуется в карбоксильный мостик между атомами Ni и Fe. [7] [26] Декарбоксилирование приводит к высвобождению CO2 и восстановлению кластера.

Электроны в восстановленном C-кластере переносятся в соседние кластеры B и D [4Fe-4S], возвращая Ni-[3Fe-4S] C-кластер в окисленное состояние и восстанавливая единственный электронный переносчик ферредоксин . [27] [28]

Учитывая роль CODH в фиксации CO2 , восстановительный механизм иногда выводится как «прямая противоположность» окислительному механизму по «принципу микрообратимости». [29]

Экологическая значимость

Дегидрогеназа оксида углерода регулирует уровни CO и CO2 в атмосфере . Анаэробные микроорганизмы, такие как ацетогены, подвергаются пути Вуда-Люнгдаля , полагаясь на CODH для производства CO путем восстановления CO2 , необходимого для синтеза ацетил-КоА из метила, кофермента a (КоА) и корриноидного железо-серного белка . [29] Другие типы показывают, что CODH используется для создания движущей силы протонов в целях выработки энергии. CODH используется для окисления CO, производя два протона, которые впоследствии восстанавливаются с образованием дигидрогена (H2 . [ 30]

Ссылки

  1. ^ Buckel W, Thauer RK (2018). «Бифуркация электронов на основе флавина, ферредоксин, флаводоксин и анаэробное дыхание с протонами (Ech) или NAD+ (Rnf) в качестве акцепторов электронов: исторический обзор». Frontiers in Microbiology . 9 : 401. doi : 10.3389/fmicb.2018.00401 . PMC  5861303. PMID  29593673 .
  2. ^ Kracke F, Virdis B, Bernhardt PV, Rabaey K, Krömer JO (декабрь 2016 г.). "Окислительно-зависимый метаболический сдвиг в Clostridium autoethanogenum за счет внеклеточного электроноснабжения". Биотехнология для биотоплива . 9 (1): 249. Bibcode :2016BB......9..249K. doi : 10.1186/s13068-016-0663-2 . ​​PMC 5112729 . PMID  27882076. 
  3. ^ van den Berg WA, Hagen WR, van Dongen WM (февраль 2000 г.). «Гибридно-кластерный белок («призманный белок») из Escherichia coli. Характеристика гибридно-кластерного белка, окислительно-восстановительные свойства кластеров [2Fe-2S] и [4Fe-2S-2O] и идентификация связанной НАДН-оксидоредуктазы, содержащей ФАД и [2Fe-2S]». European Journal of Biochemistry . 267 (3): 666–676. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01032.x . PMID  10651802.
  4. ^ Inoue M, Omae K, Nakamoto I, Kamikawa R, Yoshida T, Sako Y (январь 2022 г.). «Распределение дегидрогеназ оксида углерода, содержащих Ni, в зависимости от биома». Extremophiles . 26 (1): 9. doi :10.1007/s00792-022-01259-y. PMC 8776680 . PMID  35059858. 
  5. ^ Хадж-Саид Дж, Панделия МЭ, Леже С, Фурмонд В, Дементин С (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа оксида углерода из Desulfovibrio vulgaris». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1847 (12): 1574–1583. doi : 10.1016/j.bbabio.2015.08.002 . PMID  26255854.
  6. ^ Jeoung JH, Fesseler J, Goetzl S, Dobbek H (2014). "Глава 3. Окись углерода. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы окиси углерода ". В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде, обусловленная металлами . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 37–69. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_3. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416390.
  7. ^ abcde Dobbek H, Svetlitchnyi V, Gremer L, Huber R, Meyer O (август 2001). "Кристаллическая структура дегидрогеназы оксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]". Science . 293 (5533): 1281–1285. Bibcode :2001Sci...293.1281D. doi :10.1126/science.1061500. PMID  11509720. S2CID  21633407.
  8. ^ ab Ragsdale S (сентябрь 2010 г.). Sigel H, Sigel A (ред.). Связи металл-углерод в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. Королевское химическое общество. doi : 10.1039/9781847559333. ISBN 978-1-84755-915-9.
  9. ^ abc Doukov TI, Blasiak LC, Seravalli J, Ragsdale SW, Drennan CL (март 2008). «Ксенон в и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы оксида углерода/ацетил-КоА-синтазы». Биохимия . 47 (11): 3474–3483. doi :10.1021/bi702386t. PMC 3040099. PMID  18293927 . 
  10. ^ ab Tan X, Volbeda A, Fontecilla-Camps JC, Lindahl PA (апрель 2006 г.). «Функция туннеля в ацетилкоэнзим А-синтазе/дегидрогеназе оксида углерода». Журнал биологической неорганической химии . 11 (3): 371–378. doi :10.1007/s00775-006-0086-9. PMID  16502006. S2CID  25285535.
  11. ^ abcd Lemaire ON, Wagner T (январь 2021 г.). «Перенаправление газового канала в первичном ферменте: структурные аспекты комплекса дегидрогеназы оксида углерода/ацетил-КоА-синтазы из ацетогена Clostridium autoethanogenum». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1862 (1): 148330. doi : 10.1016/j.bbabio.2020.148330 . hdl : 21.11116/0000-0007-F1AD-6 . PMID  33080205. S2CID  224825917.
  12. ^ abcd Ruickoldt J, Basak Y, Domnik L, Jeoung JH, Dobbek H (2022-10-21). «О кинетике восстановления CO 2 дегидрогеназами Ni, Fe-CO». ACS Catalysis . 12 (20): 13131–13142. doi : 10.1021/acscatal.2c02221 . ISSN  2155-5435. S2CID  252880285.
  13. ^ ab Doukov TI, Iverson TM, Seravalli J, Ragsdale SW, Drennan CL (октябрь 2002 г.). "Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе оксида углерода/ацетил-КоА-синтазе". Science . 298 (5593): 567–572. Bibcode :2002Sci...298..567D. doi :10.1126/science.1075843. PMID  12386327. S2CID  39880131.[ постоянная мертвая ссылка ]
  14. ^ Inoue M, Nakamoto I, Omae K, Oguro T, Ogata H, Yoshida T, Sako Y (2019-01-17). "Структурное и филогенетическое разнообразие анаэробных дегидрогеназ оксида углерода". Frontiers in Microbiology . 9 : 3353. doi : 10.3389/fmicb.2018.03353 . PMC 6344411. PMID  30705673 . 
  15. ^ ab Wittenborn EC, Merrouch M, Ueda C, Fradale L, Léger C, Fourmond V и др. (октябрь 2018 г.). Clardy J, Cole PA, Clardy J, Rees DC (ред.). «Окислительно-зависимые перестройки кластера NiFeS дегидрогеназы оксида углерода». eLife . 7 : e39451. doi : 10.7554/eLife.39451 . PMC 6168284 . PMID  30277213. 
  16. ^ Ensign SA, Bonam D, Ludden PW (июнь 1989). «Никель необходим для переноса электронов от оксида углерода к железо-серному центру(ам) дегидрогеназы оксида углерода из Rhodospirillum rubrum». Биохимия . 28 (12): 4968–4973. doi :10.1021/bi00438a010. PMID  2504284.
  17. ^ ab Drennan CL, Heo J, Sintchak MD, Schreiter E, Ludden PW (октябрь 2001 г.). "Жизнь на оксиде углерода: рентгеновская структура дегидрогеназы оксида углерода Ni-Fe-S Rhodospirillum rubrum". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (21): 11973–11978. Bibcode : 2001PNAS...9811973D. doi : 10.1073/pnas.211429998 . PMC 59822. PMID  11593006 . 
  18. ^ Jeoung JH, Dobbek H (июль 2009 г.). «Структурная основа ингибирования цианидом Ni, Fe-содержащей дегидрогеназы оксида углерода». Журнал Американского химического общества . 131 (29): 9922–9923. doi :10.1021/ja9046476. PMID  19583208.
  19. ^ Jeoung JH, Dobbek H (ноябрь 2007 г.). «Активация углекислого газа в Ni,Fe-кластере анаэробной дегидрогеназы оксида углерода». Science . 318 (5855): 1461–1464. Bibcode :2007Sci...318.1461J. doi :10.1126/science.1148481. PMID  18048691. S2CID  41063549.
  20. ^ Seravalli J, Ragsdale SW (февраль 2000 г.). «Передача оксида углерода во время анаэробной фиксации диоксида углерода». Биохимия . 39 (6): 1274–1277. doi :10.1021/bi991812e. PMID  10684606.
  21. ^ Tan X, Loke HK, Fitch S, Lindahl PA (апрель 2005 г.). «Туннель ацетил-коэнзим а-синтазы/дегидрогеназы оксида углерода регулирует доставку CO к активному центру». Журнал Американского химического общества . 127 (16): 5833–5839. doi :10.1021/ja043701v. PMID  15839681.
  22. ^ Weeks A, Lund L, Raushel FM (октябрь 2006 г.). «Туннелирование промежуточных продуктов в реакциях, катализируемых ферментами». Current Opinion in Chemical Biology . 10 (5): 465–472. doi :10.1016/j.cbpa.2006.08.008. PMID  16931112.
  23. ^ Ragsdale SW (август 2006 г.). «Металлы и их каркасы для содействия сложным ферментативным реакциям». Chemical Reviews . 106 (8): 3317–3337. doi :10.1021/cr0503153. PMID  16895330.
  24. ^ Basak Y, Jeoung JH, Domnik L, Ruickoldt J, Dobbek H (2022-10-21). «Активация субстрата в кластере Ni,Fe дегидрогеназ CO: влияние белковой матрицы». ACS Catalysis . 12 (20): 12711–12719. doi : 10.1021/acscatal.2c02922 . ISSN  2155-5435. S2CID  252788375.
  25. ^ Chen J, Huang S, Seravalli J, Gutzman H, Swartz DJ, Ragsdale SW, Bagley KA (декабрь 2003 г.). «Инфракрасные исследования связывания оксида углерода с дегидрогеназой оксида углерода/ацетил-КоА-синтазой из Moorella thermoacetica». Биохимия . 42 (50): 14822–14830. doi :10.1021/bi0349470. PMID  14674756.
  26. ^ Ha SW, Korbas M, Klepsch M, Meyer-Klaucke W, Meyer O, Svetlitchnyi V (апрель 2007 г.). «Взаимодействие цианида калия с кластером активного центра [Ni-4Fe-5S] дегидрогеназы CO из Carboxydothermus hydroformans». Журнал биологической химии . 282 (14): 10639–10646. doi : 10.1074/jbc.M610641200 . PMID  17277357.
  27. ^ Wang VC, Ragsdale SW, Armstrong FA (2014). «Исследования эффективных электрокаталитических взаимопревращений углекислого газа и оксида углерода никельсодержащими дегидрогеназами оксида углерода». В Peter MH Kroneck, Martha E. Sosa Torres (ред.). Биогеохимия газообразных соединений, управляемая металлами в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 71–97. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_4. ISBN 978-94-017-9268-4. PMC  4261625 . PMID  25416391.
  28. ^ Ragsdale SW (ноябрь 2007 г.). «Никель и цикл углерода». Журнал неорганической биохимии . 101 (11–12): 1657–1666. doi :10.1016/j.jinorgbio.2007.07.014. PMC 2100024. PMID  17716738 . 
  29. ^ ab Ragsdale SW, Пирс E (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь Вуда-Люнгдала фиксации CO (2)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1873–1898. дои : 10.1016/j.bbapap.2008.08.012. ПМЦ 2646786 . ПМИД  18801467. 
  30. ^ Ensign SA, Ludden PW (сентябрь 1991 г.). «Характеристика системы окисления CO/выделения H2 Rhodospirillum rubrum. Роль 22-кДа железо-серного белка в опосредовании переноса электронов между дегидрогеназой оксида углерода и гидрогеназой». Журнал биологической химии . 266 (27): 18395–18403. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55283-2 . PMID  1917963.

Дальнейшее чтение