stringtranslate.com

Родопсин

Родопсин , также известный как зрительный пурпур , представляет собой белок, кодируемый геном RHO [5] и рецептором, сопряженным с G-белком (GPCR). Это светочувствительный рецепторный белок , который запускает зрительную фототрансдукцию в палочках. Родопсин опосредует зрение в условиях тусклого света и, таким образом , чрезвычайно чувствителен к свету. [6] Когда родопсин подвергается воздействию света, он немедленно фотообесцвечивается . У людей он полностью восстанавливается примерно за 30 минут, после чего палочки становятся более чувствительными. [7] Дефекты в гене родопсина вызывают заболевания глаз, такие как пигментный ретинит и врожденная стационарная ночная слепота .

Имена

Родопсин был открыт Францем Христианом Боллем в 1876 году. [8] [9] [10] Название родоспсин происходит от древнегреческого ῥόδον ( rhódon ) — «роза», из-за его розоватого цвета, и ὄψις ( ópsis ) — «зрение». [11] Он был придуман в 1878 году немецким физиологом Вильгельмом Фридрихом Кюне (1837–1900). [12] [13]

Когда Джордж Уолд обнаружил, что родопсин является голопротеином , состоящим из ретиналя и апопротеина , он назвал его опсином, который сегодня был бы описан более узко как апородопсин. [14] Сегодня термин опсин относится в более широком смысле к классу рецепторов, сопряженных с G-белком , которые связывают ретиналь и в результате становятся светочувствительными фоторецепторами , включая все тесно связанные белки. [15] [16] [17] [a] Когда Уолд и его коллеги позже выделили йодопсин из сетчатки цыплят, тем самым открыв первый известный колбочковый опсин , они назвали апо-йодопсин фотопсином (за его связь с фотопическим зрением ) и апо-родопсин скотопсином (за его использование в скотопическом зрении ). [18]

Общий

Родопсин — это белок, обнаруженный в дисках внешнего сегмента палочковидных клеток . Он обеспечивает скотопическое зрение , которое является монохроматическим зрением при слабом освещении. [7] [19] Родопсин сильнее всего поглощает зелено-синий свет (~500 нм) [20] [21] и поэтому выглядит красновато-фиолетовым, отсюда и архаичный термин «зрительный пурпур».

Несколько близкородственных опсинов отличаются только несколькими аминокислотами и длинами волн света, которые они поглощают сильнее всего. У людей есть, включая родопсин, девять опсинов, [15] а также криптохром (светочувствительный, но не опсин). [22]

Структура

Родопсин крупного рогатого скота

Родопсин, как и другие опсины, является рецептором, сопряженным с G-белком (GPCR). [23] [24] GPCR являются хеморецепторами , которые встраиваются в липидный бислой клеточных мембран и имеют семь трансмембранных доменов, образующих связывающий карман для лиганда. [25] [26] Лигандом для родопсина является хромофор на основе витамина А 11 -цис - ретиналь , [27] [28] [29] [30] [31], который лежит горизонтально по отношению к клеточной мембране [32] и ковалентно связан с остатком лизина (lys296) [33] в седьмом трансмембранном домене [34] [32] через основание Шиффа . [35] [36] Однако 11 -цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует родопсин. Он активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь, [37] [38] активирующую рецептор форму, [39] [40] вызывающую конформационные изменения в родопсине (обесцвечивание), [39] которая активирует каскад фототрансдукции . [41] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(н)рецептор . [16]

Связывающий ретиналь лизин сохраняется почти во всех опсинах, только несколько опсинов утратили его в ходе эволюции . [16] Опсины без лизина не чувствительны к свету, [42] [43] [44] включая родопсин. Родопсин становится конститутивно (непрерывно) активным некоторыми из этих мутаций даже без света. [45] [46] [47] Также родопсин дикого типа конститутивно активен, если не связан 11- цис -ретиналь, но гораздо меньше. [48] Следовательно, 11- цис -ретиналь является обратным агонистом . Такие мутации являются одной из причин аутосомно-доминантного пигментного ретинита . [47] Искусственно связывающий ретиналь лизин может быть смещен в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения активности. [49]

Родопсин крупного рогатого скота состоит из 348 аминокислот , причем ретинальный связывающий лизин — Lys296. Это был первый опсин , аминокислотная последовательность [50] и трехмерная структура которого были определены. [32] Его структура была подробно изучена с помощью рентгеновской кристаллографии на кристаллах родопсина. [51] Несколько моделей (например, механизм «велосипед-педаль» , механизм «хула-твист» ) пытаются объяснить, как ретинальная группа может менять свою конформацию, не сталкиваясь с охватывающим карманом белка родопсина. [52] [53] [54] Последние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который был парадигмой рецепторов, сопряженных с G-белком в течение многих лет. [55]

В своей родной мембране родопсин находится в высокой плотности, что облегчает его способность захватывать фотоны. Из-за его плотной упаковки внутри мембраны существует более высокая вероятность захвата родопсином белков. Однако высокая плотность также является недостатком, когда дело доходит до сигнализации G-белка, поскольку диффузия становится более сложной в переполненной мембране, которая заполнена рецептором, родопсином. [56]

Фототрансдукция

Зрительный цикл следует за обновлением хромофора сетчатки. Он идет параллельно пути фототрансдукции.

Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком, в фототрансдукции .

Активация

В родопсине альдегидная группа ретиналя ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина на белке в протонированном основании Шиффа (-NH + =CH-). [33] Когда родопсин поглощает свет, его кофактор ретиналя изомеризуется из 11-цис в полностью транс-конфигурацию, и белок впоследствии претерпевает ряд релаксаций, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Промежуточные продукты, образующиеся в ходе этого процесса, были впервые исследованы в лаборатории Джорджа Уолда , который получил Нобелевскую премию за это исследование в 1967 году. [57] Динамика фотоизомеризации впоследствии была исследована с помощью ИК-спектроскопии с временным разрешением и УФ/видимой спектроскопии. Первый фотопродукт, называемый фотородопсином , образуется в течение 200 фемтосекунд после облучения, за которым в течение пикосекунд следует второй, называемый батородопсином, с искаженными полностью транс-связями. Этот промежуточный продукт может быть захвачен и изучен при криогенных температурах, и изначально его называли прелюмиродопсином. [58] В последующих промежуточных продуктах люмиродопсин и метародопсин I связь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, и белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, которое инициирует нейронное возбуждение, включает преобразование метародопсина I в метародопсин II , что связано с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый. [59]

Фототрансдукционный каскад

Продукт световой активации, Метародопсин II, инициирует путь вторичного мессенджера зрительной фототрансдукции , стимулируя трансдуцин G-белка (Gt ) , что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта связанная с GTP субъединица, в свою очередь, активирует фосфодиэстеразу cGMP . Фосфодиэстераза cGMP гидролизует (расщепляет) cGMP , снижая его локальную концентрацию, так что он больше не может активировать зависимые от cGMP катионные каналы . Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они высвобождают трансмиттеры. [60] [41]

Деактивация

Meta II (метародопсин II) быстро дезактивируется после активации трансдуцина родопсинкиназой и аррестином . [61] Родопсиновый пигмент должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает замену полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Meta II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Meta II связь основания Шиффа, которая обычно удерживает полностью транс-ретиналь и апопротеиновый опсин (апородопсин), гидролизуется и становится Meta III. Во внешнем сегменте стержня Meta III распадается на отдельные полностью транс-ретиналь и опсин. [61] Вторым продуктом распада Meta II является комплекс полностью транс-ретиналь-опсин, в котором полностью транс-ретиналь был перемещен во вторые сайты связывания. То, происходит ли распад Meta II в Meta III или в комплекс полностью транс-ретиналь-опсин, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH имеет тенденцию направлять реакцию распада в сторону Мета III. [61]

Заболевания сетчатки

Мутации в гене родопсина вносят основной вклад в различные заболевания сетчатки, такие как пигментный ретинит . В целом, дефектный родопсин агрегирует с убиквитином в тельцах включения, нарушает промежуточную сеть филаментов и ухудшает способность клетки деградировать нефункционирующие белки, что приводит к апоптозу фоторецепторов . [62] Другие мутации в родопсине приводят к врожденной стационарной ночной слепоте, связанной с Х-хромосомой , в основном из-за конститутивной активации, когда мутации происходят вокруг кармана связывания хромофора родопсина. [63] Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой пост-Гольджи трафик, дисрегуляторную активацию, нестабильность внешнего сегмента палочки и связывание аррестина. [63]

Смотрите также

Пояснительные записки

  1. ^ Хофманн и Лэмб [17] используют термин опсин в целом для обозначения группы опсинов, однако апородопсин на рисунке 4 они также называют опсином.

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000163914 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000030324 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ "RHO родопсин [Homo sapiens (человек)]". NCBI . Получено 16 ноября 2017 г. .
  6. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Структура и функция родопсина". В Lee AG (ред.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Часть A (т. 2, 1996) (2 тома) . Biomembranes: A Multi-Volume Treatise. Том 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 1–32. doi :10.1016/S1874-5342(07)80004-3. ISBN 978-1-55938-659-3.
  7. ^ ab Stuart JA, Brige RR (1996). "Характеристика первичных фотохимических событий в бактериородопсине и родопсине". В Lee AG (ред.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Часть A (т. 2, 1996) (2 тома) . Biomembranes: A Multi-Volume Treatise. Том 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 33–140. doi :10.1016/S1874-5342(07)80005-5. ISBN 978-1-55938-659-3.
  8. ↑ Энциклопедия неврологических наук. Academic Press. 29 апреля 2014 г. С. 441–. ISBN 978-0-12-385158-1.
  9. ^ Гизе AC (24 сентября 2013 г.). Фотофизиология: общие принципы; Действие света на растения. Elsevier. стр. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7. Получено 23 сентября 2015 г.
  10. ^ Болл Ф (1877). «Zur Anatomie und Physiologie der Retina» [Об анатомии и физиологии сетчатки]. Archiv für Anatomie und Physiologie, Physiologische Abtheilung (на немецком языке): 4–35.
  11. ^ "Родопсин: История и этимология родопсина". Онлайн-словарь Merriam-Webster .
  12. ^ См.:
    • Онлайн-словарь Merriam-Webster : Родопсин: История и этимология родопсина
    • Эвальд А., Кюне В. (1878). «Untersuchungen über den Sehpurpur» [Исследования родопсина]. Untersuruchungen aus dem Physiologischen Institute der Universität Heidelberg (на немецком языке). 1 : 139–218. Из стр. 181: «Was den Sehpurpur im Dunkel ändert, pflegt es z. Th. [= zum Theil] in derselben Weise zu thun, wie das Licht, dh erst eine gelbe Materie, dann Farblose Substanz Hervorzubringen. Der Kürze wegen und um dem Auslande unsere Bezeichnungen zugänglich zu machen, kann man sagen, Rhodopsin werde erst в Xanthopsin, dieses в Leukopsin zersetzt». (То, что изменяет зрительный пурпур в темноте, обычно действует в некоторой степени так же, как свет, то есть сначала производит желтый материал, а затем бесцветное вещество. Для краткости и для того, чтобы сделать наши обозначения более доступными (Для иностранцев мы можем сказать, что родопсин сначала распадается на ксантопсин [- зрительный желтый], а [затем] он распадается на лейкопсин [- зрительный белый].)
  13. ^ Wade NJ (ноябрь 2008 г.). «Визуальный пурпур (sehpurpur)». Восприятие . 37 (11): 1617–1620. doi :10.1068/p3711ed. PMID  19189727. S2CID  19145558.
  14. ^ Wald G (декабрь 1951 г.). «Фотохимическая основа палочкового зрения». Журнал оптического общества Америки . 41 (12): 949–956. Bibcode : 1951JOSA...41..949W. doi : 10.1364/josa.41.000949. PMID  14908734.
  15. ^ ab Terakita A (2005). "Опсины". Genome Biology . 6 (3): 213. doi : 10.1186 /gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID  15774036. 
  16. ^ abc Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без связывающего ретиналь лизина». Клетки . 11 ( 15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID  35954284.  Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, который доступен по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International.
  17. ^ ab Hofmann KP, Lamb TD (март 2023 г.). «Родопсин, светочувствительный датчик зрения». Progress in Retinal and Eye Research . 93 : 101116. doi : 10.1016/j.preteyeres.2022.101116 . PMID  36273969. S2CID  253041556.
  18. ^ Wald G, Brown PK, Smith PH (май 1955). «Йодопсин». Журнал общей физиологии . 38 (5): 623–681. doi : 10.1085/jgp.38.5.623. PMC 2147498. PMID  14367777. 
  19. ^ Роджерс К. «Родопсин». Encyclopaedia Britannica . Britannica.com . Получено 30 января 2016 г.
  20. ^ Wald G, Brown PK (январь 1958). "Человеческий родопсин". Science . 127 (3292): 222–226. Bibcode :1958Sci...127..222W. doi :10.1126/science.127.3292.222. PMID  13495499. S2CID  45459123.
  21. ^ Bowmaker JK, Dartnall HJ (январь 1980). «Зрительные пигменты палочек и колбочек в сетчатке человека». Журнал физиологии . 298 (1): 501–511. doi :10.1113/jphysiol.1980.sp013097. PMC 1279132. PMID  7359434 . 
  22. ^ Foley LE, Gegear RJ, Reppert SM (июнь 2011 г.). «Человеческий криптохром проявляет светозависимую магниточувствительность». Nature Communications . 2 : 356. Bibcode : 2011NatCo ...2..356F. doi : 10.1038/ncomms1364. PMC 3128388. PMID  21694704. 
  23. ^ Casey PJ, Gilman AG (февраль 1988). «Участие G-белка в рецепторно-эффекторном сопряжении». Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  24. ^ Attwood TK, Findlay JB (февраль 1994). «Динамика рецепторов, сопряженных с G-белком». Protein Engineering . 7 (2): 195–203. doi :10.1093/protein/7.2.195. PMID  8170923.
  25. ^ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК для бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Nature . 321 (6065): 75–79. Bibcode :1986Natur.321...75D. doi :10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  26. ^ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD и др. (март 1987 г.). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Nature . 326 (6108): 73–77. Bibcode :1987Natur.326...73D. doi :10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  27. ^ Wald G (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении». Nature . 134 (3376): 65. Bibcode :1934Natur.134...65W. doi : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  28. ^ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура нео-изомера В». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Bibcode : 1955PNAS...41..438W. doi : 10.1073/pnas.41.7.438 . PMC 528115. PMID  16589696 . 
  29. ^ Браун ПК, Вальд Г (октябрь 1956). "Нео-b-изомер витамина А и ретинена". Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID  13367054.
  30. ^ Oroshnik W (июнь 1956). «Синтез и конфигурация нео-витамина B A и неоретинин b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. doi :10.1021/ja01592a095.
  31. ^ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (сентябрь 1956 г.). "ЗАТРОНУТЫЕ ЦИС-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА НЕО-b-ИЗОМЕРА". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Bibcode :1956PNAS...42..578O. doi : 10.1073/pnas.42.9.578 . PMC 534254 . PMID  16589909. 
  32. ^ abc Пальчевски К., Кумасака Т., Хори Т., Бенке CA, Мотошима Х., Фокс Б.А. и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Бибкод : 2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . дои : 10.1126/science.289.5480.739. ПМИД  10926528. 
  33. ^ ab Bownds D (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления ретиналя в родопсине». Nature . 216 (5121): 1178–1181. Bibcode :1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  34. ^ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Biophysics of Structure and Mechanism . 9 (4): 235–244. doi :10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  35. ^ Collins FD (март 1953). «Родопсин и индикатор желтый». Nature . 171 (4350): 469–471. Bibcode :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  36. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого». Биохимический журнал . 59 (1): 122–128. дои : 10.1042/bj0590122. ПМК 1216098 . ПМИД  14351151. 
  37. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Bibcode :1958PNAS...44..130H. doi : 10.1073/pnas.44.2.130 . PMC 335377 . PMID  16590155. 
  38. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Bibcode : 1959NYASA..74..266K. doi : 10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  39. ^ Аб Чо Х.В., Ким Ю.Дж., Пак Дж.Х., Моризуми Т., Пай Э.Ф., Краусс Н. и др. (март 2011 г.). «Кристаллическая структура метародопсина II». Природа . 471 (7340): 651–655. Бибкод : 2011Natur.471..651C. дои : 10.1038/nature09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  40. ^ Wald G (октябрь 1968). «Молекулярная основа зрительного возбуждения». Science . 162 (3850): 230–239. Bibcode :1968Sci...162..230W. doi :10.1126/science.162.3850.230. PMID  4877437.
  41. ^ аб Теракита А, Кавано-Ямасита Э, Коянаги М (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов». Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (1): 104–111. дои : 10.1002/wmts.6 .
  42. ^ Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Е., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль апопротеинов опсина в механорецепторах дрозофилы». Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. Бибкод : 2019CBio...29E2961K. дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  43. ^ Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY и др. (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы». Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L. doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503. PMID  32243853. 
  44. ^ Kumbalasiri T, Rollag MD, Isoldi MC, Castrucci AM, Provencio I (март 2007 г.). «Меланопсин запускает высвобождение внутренних запасов кальция в ответ на свет». Фотохимия и фотобиология . 83 (2): 273–279. doi :10.1562/2006-07-11-RA-964. PMID  16961436. S2CID  23060331.
  45. ^ Robinson PR, Cohen GB, Zhukovsky EA, Oprian DD (октябрь 1992 г.). «Конститутивно активные мутанты родопсина». Neuron . 9 (4): 719–725. doi :10.1016/0896-6273(92)90034-b. PMID  1356370. S2CID  13172583.
  46. ^ Yang T, Snider BB, Oprian DD (декабрь 1997 г.). «Синтез и характеристика нового ингибитора аналога ретиниламина конститутивно активных мутантов родопсина, обнаруженных у пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (25): 13559–13564. Bibcode : 1997PNAS...9413559Y. doi : 10.1073/pnas.94.25.13559 . PMC 28345. PMID  9391065 . 
  47. ^ ab Park PS (2014). "Конститутивно активный родопсин и заболевание сетчатки". Фармакология и терапия конститутивно активных рецепторов . Достижения в фармакологии. Том 70. С. 1–36. doi :10.1016/B978-0-12-417197-8.00001-8. ISBN 978-0-12-417197-8. PMC  4120657 . PMID  24931191.
  48. ^ Melia TJ, Cowan CW, Angleson JK, Wensel TG (декабрь 1997 г.). «Сравнение эффективности активации G-белка безлигандными и активируемыми светом формами родопсина». Biophysical Journal . 73 (6): 3182–3191. Bibcode :1997BpJ....73.3182M. doi :10.1016/S0006-3495(97)78344-9. PMC 1181221 . PMID  9414230. 
  49. ^ Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного сайта в родопсине и его значение для эволюции ретинилиденовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Bibcode : 2013PNAS..11013351D. doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867. PMID  23904486 . 
  50. ^ Овчинников Я. А. (ноябрь 1982). «Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные связи». FEBS Letters . 148 (2): 179–191. doi : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  51. ^ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres AL, Miszta P, Gao S и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): E2608–E2615. Bibcode : 2017PNAS..114E2608G. doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078. PMID  28289214 . 
  52. ^ Nakamichi H, Okada T (июнь 2006 г.). «Кристаллографический анализ первичной визуальной фотохимии». Angewandte Chemie . 45 (26): 4270–4273. doi :10.1002/anie.200600595. PMID  16586416.
  53. ^ Шрайбер М., Сугихара М., Окада Т., Басс В. (июнь 2006 г.). «Квантово-механические исследования на кристаллографической модели батородопсина». Ангеванде Хеми . 45 (26): 4274–4277. дои : 10.1002/anie.200600585. ПМИД  16729349.
  54. ^ Weingart O (сентябрь 2007 г.). «Скрученная связь C11=C12 хромофора родопсина — фотохимическая горячая точка». Журнал Американского химического общества . 129 (35): 10618–10619. doi :10.1021/ja071793t. PMID  17691730.
  55. ^ Chabre M, le Maire M (июль 2005 г.). «Мономерный рецептор, связанный с G-белком, как функциональная единица». Биохимия . 44 (27): 9395–9403. doi :10.1021/bi050720o. PMID  15996094.
  56. ^ Park PS (октябрь 2019). «Олигомеризация и агрегация родопсина». Журнал мембранной биологии . 252 (4–5): 413–423. doi : 10.1007/s00232-019-00078-1. PMC 6790290. PMID  31286171. 
  57. ^ Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года». Nobelprize.org . Nobel Media AB 2014. Получено 12 декабря 2015 г.
  58. ^ Yoshizawa T, Wald G (март 1963). «Pre-lumirhodopsin and the bleaching of visual pigments». Nature . 197 (30 марта): 1279–1286. Bibcode :1963Natur.197.1279Y. doi :10.1038/1971279a0. PMID  14002749. S2CID  4263392.
  59. ^ Мэтьюз РГ, Хаббард Р., Браун П.К., Уолд Г. (ноябрь 1963 г.). «Таутомерные формы метародопсина». Журнал общей физиологии . 47 (2): 215–240. doi :10.1085/jgp.47.2.215. PMC 2195338. PMID 14080814  . 
  60. ^ Хофманн КП, Хек М (1996). "Светоиндуцированные белок-белковые взаимодействия на мембране диска фоторецептора стержня". В Ли АГ (ред.). Родопсин и G-белковые связанные рецепторы, часть A (т. 2, 1996) (2 тома) . Биомембраны: многотомный трактат. Т. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 141–198. doi :10.1016/S1874-5342(07)80006-7. ISBN 978-1-55938-659-3.
  61. ^ abc Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K и др. (январь 2003 г.). «Сигнальные состояния родопсина. Формирование запасной формы метародопсина III из активного метародопсина II». Журнал биологической химии . 278 (5): 3162–3169. дои : 10.1074/jbc.M209675200 . ПМЦ 1364529 . ПМИД  12427735. 
  62. ^ Saliba RS, Munro PM, Luthert PJ, Cheetham ME (июль 2002 г.). «Клеточная судьба мутантного родопсина: контроль качества, деградация и образование агресом». Journal of Cell Science . 115 (Pt 14): 2907–2918. doi :10.1242/jcs.115.14.2907. PMID  12082151.
  63. ^ ab Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (апрель 2005 г.). «Механизмы гибели клеток при пигментном ретините родопсина: значение для терапии». Trends in Molecular Medicine . 11 (4): 177–185. doi :10.1016/j.molmed.2005.02.007. PMID  15823756.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Родопсины .