stringtranslate.com

Иннексин

Иннексины — это трансмембранные белки , которые образуют щелевые контакты у беспозвоночных . Щелевые контакты состоят из мембранных белков , которые образуют канал , проницаемый для ионов и малых молекул, соединяющий цитоплазму соседних клеток. Хотя щелевые контакты выполняют схожие функции во всех многоклеточных организмах, до конца 1990-х годов не было известно, какие белки беспозвоночные используют для этой цели. В то время как семейство белков щелевых контактов коннексинов было хорошо охарактеризовано у позвоночных , у нехордовых гомологов обнаружено не было .

Иннексины или родственные им белки широко распространены среди Eumetazoa , за исключением иглокожих . [1]

Открытие

Белки щелевых контактов без гомологии последовательностей с коннексинами были первоначально идентифицированы у плодовых мушек . Было высказано предположение, что эти белки являются специфическими щелевыми контактами беспозвоночных, и поэтому они были названы «иннексинами» (аналогом коннексинов у беспозвоночных). [2] Позднее они были идентифицированы у различных беспозвоночных. Геномы беспозвоночных могут содержать более дюжины генов иннексинов. После того, как геном человека был секвенирован, гомологи иннексинов были идентифицированы у людей, а затем и у других позвоночных, что указывает на их повсеместное распространение в животном мире. Эти гомологи были названы « паннексинами » (от греч. pan — весь, повсюду и лат. nexus — соединение, связь). [3] [4] Однако все больше доказательств свидетельствует о том, что паннексины не образуют щелевых контактов, если только они не сверхэкспрессируются в ткани и, таким образом, функционально отличаются от иннексинов. [5]

Структура

Иннексины имеют четыре трансмембранных сегмента (TMS) и, как и белок щелевого контакта коннексин позвоночных, субъединицы иннексина вместе образуют канал («иннексон») в плазматической мембране клетки. [6] Два иннексона в противолежащих плазматических мембранах могут образовывать щелевой контакт. Иннексины состоят из восьми субъединиц вместо шести субъединиц коннексонов. [7] Структурно иннексины и коннексины очень похожи, состоящие из 4 трансмембранных доменов, 2 внеклеточных и 1 внутриклеточной петли, а также внутриклеточных N- и C-концевых хвостов. Несмотря на эту общую топологию, семейства белков не имеют достаточного сходства последовательностей, чтобы с уверенностью вывести общее происхождение.

Паннексины похожи на иннексины и обычно считаются подгруппой, но они не участвуют в формировании щелевых контактов, а каналы состоят из семи субъединиц. [8] [9]

Виннексины , вирусные гомологи иннексинов, были идентифицированы в полиднавирусах , которые встречаются в облигатных симбиотических ассоциациях с паразитоидными осами. Было высказано предположение, что виннексины могут функционировать для изменения белков щелевых контактов в инфицированных клетках хозяина, возможно, модифицируя межклеточную коммуникацию во время реакций инкапсуляции у паразитированных насекомых. [10] [11] [12]

Функция

Иннексины образуют щелевые контакты, обнаруженные у беспозвоночных. Они также образуют непереходные мембранные каналы со свойствами, аналогичными свойствам паннексонов. [13] N-терминально-удлиненные иннексины могут действовать как пробка для управления закрытием гемиканалов и обеспечивать механизм, напрямую связывающий эффект закрытия гемиканалов с апоптотической передачей сигнала из внутриклеточного во внеклеточный компартмент. [14]

Гомолог позвоночных паннексин не образует щелевых контактов. Они образуют только гемиканалы «паннексоны». Эти гемиканалы могут присутствовать в плазме, ЭР и мембранах Гольджи. Они транспортируют Ca 2+ , АТФ, инозитолтрифосфат и другие небольшие молекулы и могут образовывать гемиканалы с большей легкостью, чем субъединицы коннексина. [15]

Реакция переноса

Транспортные реакции, катализируемые щелевыми контактами иннексина:

Малые молекулы (цитоплазма клетки 1) ⇌ малые молекулы (цитоплазма клетки 2)

Или для полуканалов:

Малые молекулы (цитоплазма клетки) ⇌ малые молекулы (вне)

Примеры

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хасегава Д.К., Тернбулл М.В. (апрель 2014 г.). «Последние открытия в области эволюции и функции иннексинов насекомых». FEBS Letters . 588 (8): 1403–10. doi :10.1016/j.febslet.2014.03.006. PMID  24631533. S2CID  25970503.
  2. ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (январь 1998 г.). «Белок Drosophila Shaking-B образует щелевые контакты в парных ооцитах Xenopus». Nature . 391 (6663): 181–4. Bibcode :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (июнь 2000 г.). "Повсеместное семейство предполагаемых молекул щелевых контактов". Current Biology . 10 (13): R473-4. doi : 10.1016/S0960-9822(00)00576-5 . PMID  10898987. S2CID  20001454.
  4. ^ Кельмансон IV, Шагин DA, Усман N, Мац MV, Лукьянов SA, Панчин YV (декабрь 2002 г.). «Изменение электрических связей в нервной системе крылоногого моллюска Clione limacina путем нейрональных инъекций мРНК щелевых контактов». The European Journal of Neuroscience . 16 (12): 2475–6. doi :10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x. PMID  12492443. S2CID  41324492.
  5. ^ Даль Г. и Харрис А. 2009. Паннексины или коннексины? Глава 12. В: А. Харрис, Д. Локк (ред.), Коннексины: Руководство doi :10.1007/978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (декабрь 2007 г.). «Иннексины образуют два типа каналов». FEBS Letters . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203. PMID  18035059 . 
  7. ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (март 2016 г.). «Гексадекамерная структура щелевого канала беспозвоночных». Журнал молекулярной биологии . 428 (6): 1227–1236. doi : 10.1016/j.jmb.2016.02.011 . PMID  26883891.
  8. ^ Michalski K, Syrjanen JL, Henze E, Kumpf J, Furukawa H, Kawate T (февраль 2020 г.). «Крио-ЭМ-структура паннексина 1 выявляет уникальные мотивы для выбора и ингибирования ионов». eLife . 9 : e54670. doi : 10.7554/eLife.54670 . PMC 7108861 . PMID  32048993. 
  9. ^ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (март 2020 г.). «Крио-ЭМ-структура гептамерного канала паннексина 1 человека». Cell Research . 30 (5): 446–448. doi :10.1038/s41422-020-0298-5. PMC 7196123 . PMID  32203128. 
  10. ^ Тернбулл М., Уэбб Б. (2002). Перспективы происхождения и эволюции полиднавирусов . Достижения в исследовании вирусов. Т. 58. С. 203–54. doi :10.1016/S0065-3527(02)58006-4. ISBN 9780120398584. PMID  12205780.
  11. ^ Kroemer JA, Webb BA (2004). «Гены и геномы полиднавирусов: новые семейства генов и новые идеи репликации полиднавирусов». Annual Review of Entomology . 49 (1): 431–56. doi :10.1146/annurev.ento.49.072103.120132. PMID  14651471.
  12. ^ Марциано НК; Хасэгава Д.К.; Фелан П.; Тернбулл М.В. (октябрь 2011 г.). «Функциональные взаимодействия между полиднавирусом и клеточными иннексинами хозяина». Журнал вирусологии . 85 (19): 10222–9. дои : 10.1128/jvi.00691-11. ПМК 3196458 . ПМИД  21813607. 
  13. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (декабрь 2007 г.). «Иннексины образуют два типа каналов». FEBS Letters . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203. PMID  18035059 . 
  14. ^ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (май 2016 г.). «N-КОНЦЕВОЙ УДЛИНЕННЫЙ SpliInx2 И SpliInx3 СНИЖАЮТ АПОПТОЗ, ВЫЗВАННЫЙ БАКУЛОВИРУСОМ, ЧЕРЕЗ ЗАКРЫТИЕ ГЕМИКАНАЛОВ». Архивы биохимии и физиологии насекомых . 92 (1): 24–37. doi :10.1002/arch.21328. PMID  27030553.
  15. ^ Шестопалов VI, Панчин Y (февраль 2008). «Паннексины и разнообразие белков щелевых контактов». Cellular and Molecular Life Sciences . 65 (3): 376–94. doi :10.1007/s00018-007-7200-1. PMC 11131650 . PMID  17982731. S2CID  23181471. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR000990

На момент редактирования эта статья использует контент из "1.A.25 The Gap Junction-forming Innexin (Innexin) Family" , который лицензирован таким образом, что позволяет повторное использование в соответствии с Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , но не в соответствии с GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.