stringtranslate.com

Казеин

Казеин ( / ˈk eɪ s iː n / KAY -seen , от латинского caseus «сыр») — семейство родственных фосфопротеинов ( αS1 , aS2, β , κ ) , которые обычно обнаруживаются в молоке млекопитающих , составляя около 80% белков в коровьем молоке и от 20% до 60% белков женского молока . [1] Овечье и коровье молоко имеет более высокое содержание казеина, чем другие виды молока, а женское молоко имеет особенно низкое содержание казеина. [2]

Казеин является основным эмульгатором молока, то есть помогает смешивать масла, жиры и воду в молоке. [3]

Казеин имеет множество применений: от основного компонента сыра до пищевой добавки. [4] Наиболее распространенной формой казеина является казеинат натрия , который является очень эффективным эмульгатором. [3] [5] Казеин секретируется в молоко из клеток молочной железы в виде коллоидных мицелл казеина , разновидности биомолекулярного конденсата . [6]

Мицеллярный казеин

В качестве источника пищи казеин поставляет аминокислоты , углеводы и два незаменимых элемента: кальций и фосфор . [7]

Состав

Казеин содержит большое количество аминокислот пролина , которые препятствуют образованию общих вторичных структурных мотивов белков. Дисульфидных мостиков также нет . В результате он имеет относительно мало третичной структуры . Он относительно гидрофобен , что делает его плохо растворимым в воде . Он содержится в молоке в виде суспензии частиц, называемых мицеллами казеина , которые имеют лишь ограниченное сходство с мицеллами поверхностно-активного типа в том смысле, что гидрофильные части находятся на поверхности и имеют сферическую форму. Однако, в отличие от мицелл поверхностно-активных веществ, внутренняя часть мицеллы казеина сильно гидратирована. Казеины в мицеллах удерживаются вместе ионами кальция и гидрофобными взаимодействиями. Любая из нескольких молекулярных моделей может объяснить особую конформацию казеина в мицеллах. [8] Одна из них предполагает, что мицеллярное ядро ​​образовано несколькими субмицеллами, а периферия состоит из микроворсинок κ-казеина. [9] [10] [11] Другая модель предполагает, что ядро ​​образовано фибриллами, связанными между собой казеином. [12] Наконец, самая последняя модель [13] предполагает двойную связь между казеинами, обеспечивающую гелеобразование. Все три модели рассматривают мицеллы как коллоидные частицы, образованные агрегатами казеина, обернутыми растворимыми молекулами κ-казеина.

Изоэлектрическая точка казеина равна 4,6. Поскольку pH молока равен 6,6, казеин в молоке имеет отрицательный заряд. Очищенный белок нерастворим в воде. Хотя он также нерастворим в нейтральных растворах солей, он легко диспергируется в разбавленных щелочах и солевых растворах, таких как водный оксалат натрия и ацетат натрия .

Фермент трипсин способен гидролизовать фосфатсодержащий пептон . _ _ _ Он используется для образования типа органического клея . [14]

Использование

Краска

Получение казеина на старом травильном заводе в Мюльхайме.

Казеиновая краска — это быстросохнущая водорастворимая среда, используемая художниками. Казеиновая краска использовалась со времен Древнего Египта в качестве темперной краски и широко использовалась коммерческими иллюстраторами в качестве предпочтительного материала до конца 1960-х годов, когда с появлением акриловой краски казеин стал менее популярным. [15] [16] Он до сих пор широко используется художниками-живописцами, хотя акрил также проник в эту область. [17]

Клей

Приготовление казеинового клея

Клей на основе казеина состоит из казеина, воды и щелочей (обычно смеси гашеной извести и гидроксида натрия ). Молоко обезжиривают , чтобы удалить жир, затем молоко сквашивают, так что казеин выпадает в осадок в виде молочного творога . Творог промывают (удаляя сыворотку ), а затем отжимают творог, чтобы отжать воду (его можно даже высушить до состояния порошка). Казеин смешивают со щелочью (обычно с гидроксидом натрия и кальция) для получения клея. Клеи, изготовленные из разных смесей щелочей, обладают разными свойствами. Также могут быть добавлены консерванты. [18] [19]

Они были популярны для обработки дерева, в том числе для самолетов, вплоть до авиалайнера de Havilland Albatross в 1939 году. [20] [21]

Казеиновый клей также используется в производстве трансформаторов (в частности, трансформаторных щитов) из-за его маслопроницаемости. [22]

Elmer’s Glue-All, Elmer’s School Glue и многие другие клеи Borden изначально изготавливались из казеина. Хотя одной из причин была его нетоксичность, основным фактором была его экономичность в использовании. К концу 20-го века компания Borden заменила казеин во всех своих популярных клеях на синтетические материалы, такие как ПВА .

Несмотря на то, что клеи на основе казеина в значительной степени заменены синтетическими смолами, они все еще находят применение в определенных нишевых приложениях, таких как ламинирование противопожарных дверей и маркировка бутылок. [20] [23] [24] Казеиновый клей быстро разжижается при повышении температуры, что позволяет легко и быстро наносить тонкие пленки для этикетирования банок и бутылок на производственной линии. [25]

Еда

Некоторые продукты, сливки и начинки содержат различные казеинаты. Казеинат натрия действует как более эффективная пищевая добавка для стабилизации обработанных пищевых продуктов, однако компании могут использовать казеинат кальция для увеличения содержания кальция и снижения уровня натрия в своих продуктах. [26]

Казеин в основном используется в пищевых продуктах для производства порошков, требующих быстрого растворения в воде, от сливок для кофе до растворимых супов-пюре. В начале 1920-х годов Мид Джонсон представил продукт под названием Casec для облегчения желудочно-кишечных расстройств и проблем с пищеварением у младенцев, которые в то время были частой причиной смерти детей.

Все казеинаты обладают очень эффективными эмульгирующими свойствами и широко используются для приготовления эмульсий в пищевых продуктах [28] . [3]

Считается, что он нейтрализует капсаицин , активный ингредиент перца чили , такого как халапеньо и хабанеро . [29] Молоко часто употребляют, чтобы уменьшить раздражение, вызванное острой пищей.

сыроделия

сыроделия

Сыр состоит из белков и жиров молока , обычно молока коров , буйволов , коз или овец . Он производится путем коагуляции , вызванной дестабилизацией мицеллы казеина, что запускает процессы фракционирования и селективного концентрирования. [2] Обычно молоко подкисляют, а затем коагулируют путем добавления сычужного фермента , содержащего протеолитический фермент , известный как ренин ; традиционно получают из желудков телят , но в настоящее время производят чаще из генетически модифицированных микроорганизмов. Затем твердые вещества отделяют и прессуют до окончательной формы. [30]

В отличие от многих белков, казеин не коагулируется при нагревании. В процессе свертывания молока протеазы , свертывающие молоко , действуют на растворимую часть казеина, κ-казеин , вызывая тем самым нестабильное мицеллярное состояние, которое приводит к образованию сгустков. При коагуляции химозином казеин иногда называют параказеином . Химозин (EC 3.4.23.4) представляет собой аспарагиновую протеазу , которая специфически гидролизует пептидную связь в Phe105-Met106 κ-казеина и считается наиболее эффективной протеазой для сыродельной промышленности (Rao et al., 1998). Британская терминология, с другой стороны, использует термин «казеиноген» для обозначения несвернувшегося белка и «казеин» для обозначения свернувшегося белка . Поскольку он содержится в молоке , это соль кальция .

Белковые добавки

Привлекательным свойством молекулы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудке, что делает ее очень эффективной в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечить устойчивое медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда продолжающееся в течение нескольких часов. [31] Часто казеин доступен в виде гидролизованного казеина , при этом он гидролизуется протеазой, такой как трипсин . Известно, что гидролизованные формы имеют горький вкус, и младенцы и лабораторные животные часто отказываются от таких добавок в пользу интактного казеина. [32]

Пластмассы и волокна

Пуговицы из белого галалита RAAF до 1953 года.

Некоторые из первых пластиков были основаны на казеине. В частности, галалит был хорошо известен благодаря использованию в пуговицах . Клетчатка может быть изготовлена ​​из экструдированного казеина. Ланитал , ткань из казеинового волокна (известная в США как Аралак ), была особенно популярна в Италии в 1930-е годы. Недавние инновации, такие как Qmilk , предлагают более изысканное использование волокна для современных тканей.

Медицинское и стоматологическое использование

Соединения, полученные из казеина, используются в продуктах для реминерализации зубов для стабилизации аморфного фосфата кальция (ACP) и высвобождения ACP на поверхности зубов, где он может способствовать реминерализации. [33] [34] [35]

Диеты с исключением казеина и глютена иногда используются в альтернативной медицине для детей с аутизмом . По состоянию на 2015 год доказательства того, что такие диеты оказывают какое-либо влияние на поведение, когнитивные и социальные функции детей с аутизмом, были ограниченными и слабыми. [36] [37]

Нанотехнологическое использование

Казеиновые белки имеют потенциал для использования в качестве наноматериалов благодаря их легкодоступному источнику (молоку) и их склонности к самосборке в амилоидные фибриллы. [38]

Потенциальные проблемы со здоровьем и побочные эффекты

Бета-казеины А1/А2 в молоке

Бета-казеины А1 и А2 представляют собой генетические варианты молочного белка бета-казеина, отличающиеся одной аминокислотой ; пролин находится в положении 67 в цепи аминокислот , составляющих бета-казеин А2, тогда как в бета-казеине А1 в этом положении находится гистидин . [39] [40] Из-за того, что бета-казеин взаимодействует с ферментами пищеварительной системы, A1 и A2 по-разному обрабатываются пищеварительными ферментами , а пептид из семи аминокислот , бета- казоморфин -7 (BCM-7 ) может высвобождаться при переваривании А1-бета-казеина. [39]

Тип бета-казеина А1 является наиболее распространенным типом, обнаруженным в коровьем молоке в Европе (за исключением Италии и Франции, где больше коров А2), США, Австралии и Новой Зеландии. [41]

Интерес к различию между бета-казеиновыми белками А1 и А2 возник в начале 1990-х годов благодаря эпидемиологическим исследованиям и исследованиям на животных, первоначально проведенным учеными в Новой Зеландии, которые обнаружили корреляцию между распространенностью в молоке белков бета-казеина А1 и различными хроническими заболеваниями. [39] Исследование вызвало интерес в средствах массовой информации, среди некоторых представителей научного сообщества и предпринимателей. [39] Компания A2 Corporation была основана в Новой Зеландии в начале 2000-х годов для коммерциализации теста и продвижения на рынок «Молока А2» как молока премиум-класса, которое более полезно для здоровья из-за отсутствия пептидов А1. [39] A2 Milk даже обратилась в регулирующий орган по пищевым стандартам Австралии и Новой Зеландии с просьбой потребовать наличия предупреждения о вреде для здоровья на обычном молоке. [39]

В ответ на общественный интерес, маркетинг молока А2 и опубликованные научные данные. Независимый обзор, опубликованный в 2005 году, также не обнаружил заметной разницы между употреблением молока А1 и А2 в отношении риска заражения хроническими заболеваниями. [39] Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) проанализировало научную литературу и опубликовало обзор в 2009 году, не выявило никакой явной связи между хроническими заболеваниями и употреблением молока с белком А1. [41]

Аллергия на казеин

Небольшая часть населения страдает аллергией на казеин. [42] Непереносимость казеина , также известная как «непереносимость молочного белка», возникает, когда организм не может расщеплять белки казеина. [43] Распространенность аллергии или непереносимости казеина колеблется от 0,25 до 4,9% среди детей раннего возраста. [44] Число детей старшего возраста и взрослых неизвестно. У значительной части людей с аутистическим спектром во взрослом возрасте наблюдается непереносимость или аллергия на казеиновый белок. Это может быть использовано клиницистами и диетологами для выявления аутизма у тех, у кого нет традиционных аутичных черт . [45] [ необходима проверка ] Диета , известная как безказеиновая и безглютеновая (CFGF), обычно практикуется этими людьми после обнаружения у них непереносимости или аллергии.

Было доказано, что казеин, прошедший термическую обработку, более аллергенен и труднее переваривается при кормлении младенцев. [46] Грудное молоко, как правило, не вызывает аллергических реакций, но его следует давать младенцу каждый раз с осторожностью в случае возникновения побочных реакций на что-то, что употреблял кормящий родитель и что содержало казеин. Было показано , что соблюдение безказеиновой диеты улучшает результаты лечения детей, находящихся на грудном вскармливании, с аллергией или непереносимостью молочного белка. [47] Доказано, что грудное молоко является лучшей пищей для младенца, и, если оно доступно, его следует попробовать в первую очередь. [48]

Было показано, что добавление фермента протеазы помогает людям с непереносимостью казеина переваривать белок с минимальной побочной реакцией. [49]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кунц С., Лённердаль Б. (январь 1990 г.). «Белки человеческого молока: анализ казеина и субъединиц казеина с помощью анионообменной хроматографии, гель-электрофореза и специфических методов окрашивания». Американский журнал клинического питания . 51 (1): 37–46. дои : 10.1093/ajcn/51.1.37 . ПМИД  1688683.
  2. ^ аб Робинсон РК, изд. (2002). Справочник по молочной микробиологии: Микробиология молока и молочных продуктов (3-е изд.). Уайли-Интерсайенс. п. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ^ abc Браун К., Ханевальд А., Вилгис Т.А. (октябрь 2019 г.). «Молочные эмульсии: структура и стабильность». Еда . 8 (10): 483. doi : 10.3390/foods8100483 . ПМК 6836175 . ПМИД  31614681. 
  4. ^ «Промышленный казеин». Национальная казеиновая компания. Архивировано из оригинала 12 ноября 2012 года.
  5. ^ Ранний R (1997). «Молочные концентраты и сухие молочные продукты». Технология молочных продуктов (2-е изд.). Лондон: Springer-Verlag. п. 295. ИСБН 9780751403442.
  6. ^ Фаррелл HM (сентябрь 1973 г.). «Модели образования казеиновых мицелл». Журнал молочной науки . 56 (9): 1195–1206. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4 . ПМИД  4593735.
  7. ^ «Казеин». Электронная энциклопедия Колумбии (6-е изд.). Колумбийский университет . 2011.
  8. ^ Далглиш Д.Г. (1998). «Мицеллы казеина как коллоиды: поверхностные структуры и стабильность». J. Молочная наука. 81 (11): 3013–8. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5 .
  9. ^ Пануйе М., Дюран Д., Николай Т., Ларке Э., Буассе Н. (июль 2005 г.). «Агрегация и гелеобразование частиц мицеллярного казеина». Журнал коллоидной и интерфейсной науки . 287 (1): 85–93. Бибкод : 2005JCIS..287...85P. doi :10.1016/j.jcis.2005.02.008. ПМИД  15914152.
  10. ^ Вальстра П. (апрель 1979 г.). «Объемность мицелл бычьего казеина и некоторые ее последствия». Журнал молочных исследований . 46 (2): 317–323. дои : 10.1017/S0022029900017234. PMID  469060. S2CID  222355860.
  11. ^ Люси Дж.А. (февраль 2002 г.). «Ученая премия Фонда ADSA. Формирование и физические свойства гелей молочного белка». Журнал молочной науки . 85 (2): 281–294. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2 . ПМИД  11913691.
  12. ^ Холт С. (1992). «Структура и стабильность мицелл бычьего казеина». В Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT и др. (ред.). Достижения в области химии белков . Том. 43. Академическая пресса. стр. 63–151. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. ПМИД  1442324.
  13. ^ Хорн Д.С. (1998). «Взаимодействие казеина: пролить свет на черные ящики и структуру молочных продуктов». Международный молочный журнал . 8 (3): 171–7. дои : 10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  14. ^ «Превращаем молоко в самодельный клей для му» . Корнеллский центр инноваций в обучении . Спросите учёного!. Cornell University. 24 сентября 1998 г. Архивировано из оригинала 28 сентября 2011 г. Проверено 29 сентября 2011 г.
  15. ^ Вайс Д., Чейс С., ред. (1979). Читательский дайджест: Ремесла и хобби . Ассоциация Ридерс Дайджест. стр. 223. ISBN 9780895770639.
  16. ^ Уорд GW, изд. (2008). «Акриловая живопись». Энциклопедия материалов и техник Grove в искусстве . Издательство Оксфордского университета. п. 2. ISBN 9780195313918.
  17. ^ Гломан CB, Наполи Р (2007). Сценический дизайн и техника освещения: базовое руководство для театра. Тейлор и Фрэнсис. стр. 281–2. ISBN 9780240808062.
  18. ^ Лаборатория лесных товаров, Лесная служба, Министерство сельского хозяйства США, Университет Висконсина-Мэдисон (апрель 1961 г.). Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение - Государственная библиотека Индианы (PDF) . Информация проверена и подтверждена. Том. 280. Архивировано (PDF) из оригинала 9 октября 2022 г.
  19. ^ «Химический казеиновый клей — активность» (PDF) .
  20. ^ ab «Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение» (PDF) . Министерство сельского хозяйства США . 1967. Архивировано (PDF) из оригинала 9 октября 2022 г.
  21. ^ Шертлефф В., Аояги А. (2004). «Новаторские компании по производству соевого белка: IF Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories». soyinfocenter.com . Проверено 3 сентября 2015 г.
  22. ^ «Ламинированная доска». ВИКОР ХОЛДИНГ АГ. 2011. Архивировано из оригинала 22 декабря 2011 года . Проверено 11 октября 2012 г.
  23. ^ Ламбут А (2006). «Соевые бобы, кровь и казеиновый клей». В Tracton AA (ред.). Материалы покрытий и покрытия поверхностей . ЦРК Пресс. стр. 19-7–19-11. ISBN 9781420044058.
  24. ^ Форсайт RS (2004). «Водные клеи для маркировки бутылок». Конференция подразделения Tappi PLACE . Атланта, Джорджия: ТАППИ. п. 33. ISBN 1595100628. ОКЛК  57487618.
  25. ^ «Казеиновый клей». Клеи .
  26. ^ США 20160374360, Меррилл РК, Ли Дж., «Мицеллярный казеин для сливок и других молочных продуктов», опубликовано 29 декабря 2016 г., передано Leprino Foods Co. 
  27. ^ Эль-Бакри М (2011). «Функциональные и физико-химические свойства казеина и его использование в пищевой и непищевой промышленности». Журнал исследований химической физики . 4 : 125–138. ПроКвест  1707988596.
  28. ^ Куртодон Дж.Л., Жирарде Ж.М., Кампань С., Руье Л.М., Кампанья С., Линден Г., Лорьян Д. (март 1999 г.). «Поверхностно-активные и эмульгирующие свойства мицелл казеина по сравнению со свойствами казеината натрия». Международный молочный журнал . 9 (3): 411–412. дои : 10.1016/S0958-6946(99)00111-9. ISSN  0958-6946.
  29. ^ Нолден А.А., Ленарт Дж., Хейс Дж.Э. (сентябрь 2019 г.). «Тушение огня. Эффективность обычных напитков в уменьшении ожога полости рта от капсаицина». Физиология и поведение . 208 : 112557. doi :10.1016/j.physbeh.2019.05.018. ПМК 6620146 . ПМИД  31121171. 
  30. ^ Фанкхаузер БД (2007). «Сырная страница Фанкхаузера». Архивировано из оригинала 25 сентября 2007 года . Проверено 23 сентября 2007 г.
  31. ^ Буари И., Данжен М., Гачон П., Вассон М.П., ​​Мобуа Ж.Л., Бофрер Б. (декабрь 1997 г.). «Медленные и быстрые диетические белки по-разному модулируют постпрандиальное накопление белка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (26): 14930–14935. Бибкод : 1997PNAS...9414930B. дои : 10.1073/pnas.94.26.14930 . ПМК 25140 . ПМИД  9405716. 
  32. ^ Филд К.Л., Кимбалл Б.А., Меннелла Дж.А., Бошан Г.К., Бахманов А.А. (январь 2008 г.). «Избегание гидролизованного казеина мышами». Физиология и поведение . 93 (1–2): 189–199. doi :10.1016/j.physbeh.2007.08.010. ПМК 2254509 . ПМИД  17900635. 
  33. ^ Малькмахер Л. (8 февраля 2011 г.). «Реминерализация эмали: медицинская модель мультистоматологической практики». Стоматология сегодня .
  34. ^ Уокер Г., Кай Ф., Шен П., Рейнольдс С., Уорд Б., Фоне С. и др. (февраль 2006 г.). «Повышение реминерализации зубной эмали молоком, содержащим добавленный казеин-фосфопептид-аморфный фосфат кальция». Журнал молочных исследований . 73 (1): 74–78. дои : 10.1017/S0022029905001482. PMID  16433964. S2CID  43342264.
  35. ^ Чабра Н, Чабра А (2018). «Усиленная реминерализация зубной эмали с использованием комплекса казеин-фосфопептид-аморфный фосфат кальция: обзор». Международный журнал клинической профилактической стоматологии . 14 (1): 1–10. doi : 10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.
  36. ^ Ланге К.В., Хаузер Дж., Райссманн А. (ноябрь 2015 г.). «Безглютеновая и безказеиновая диеты в терапии аутизма». Текущее мнение о клиническом питании и метаболической помощи . 18 (6): 572–575. doi : 10.1097/mco.0000000000000228. PMID  26418822. S2CID  271720.
  37. ^ Миллуорд С., Ферритер М., Калвер С., Коннелл-Джонс Дж. (апрель 2008 г.). «Безглютеновая и казеиновая диета при расстройствах аутистического спектра». Кокрановская база данных систематических обзоров (Систематический обзор) (2): CD003498. дои : 10.1002/14651858.CD003498.pub3. ПМК 4164915 . ПМИД  18425890. 
  38. ^ Экройд Х., Гарви М., Торн округ Колумбия, Джеррард Дж.А., Карвер Дж.А. (2013). «Амилоидные фибриллы из легкодоступных источников: молочный казеин и белки кристаллина хрусталика». В Джеррарде Дж. А. (ред.). Белковая нанотехнология . Методы молекулярной биологии. Том. 996. Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. стр. 103–117. дои : 10.1007/978-1-62703-354-1_6. ISBN 978-1-62703-353-4. ПМИД  23504420.
  39. ^ abcdefg Truswell AS (май 2005 г.). «Дело о молоке А2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания . 59 (5): 623–631. дои : 10.1038/sj.ejcn.1602104 . ПМИД  15867940.
  40. ^ Трусвелл А.С. (2006). «Ответ: Дело о молоке А2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания . 60 (7): 924–5. дои : 10.1038/sj.ejcn.1602454 .
  41. ^ ab EFSA (2009). «Обзор потенциального воздействия β-казоморфинов и родственных пептидов на здоровье: Обзор потенциального воздействия β-казоморфинов и родственных пептидов на здоровье». Журнал EFSA . 7 (2): 231р. дои : 10.2903/j.efsa.2009.231r .
  42. ^ Солинас С., Корпино М., Макчиони Р., Пелоси У. (октябрь 2010 г.). «Аллергия на белок коровьего молока». Журнал медицины матери, плода и новорожденных . 23 (Приложение 3): 76–79. дои : 10.3109/14767058.2010.512103. PMID  20836734. S2CID  3189637.
  43. ^ «Непереносимость молочных продуктов: что это такое и как определить, есть ли она у вас» . Маркс Дейли Эппл . 24 декабря 2013 г. Проверено 18 ноября 2020 г.
  44. ^ «Аллергия на коровье молоко у детей | Всемирная организация по аллергии». www.worldallergy.org . Проверено 18 ноября 2020 г.
  45. ^ Sanctuary MR, Каин Дж. Н., Ангкусцири К., Герман Дж. Б. (18 мая 2018 г.). «Диетические соображения при расстройствах аутистического спектра: потенциальная роль переваривания белка и микробного гниения в оси кишечник-мозг». Границы в питании . 5 : 40. дои : 10.3389/fnut.2018.00040 . ПМЦ 5968124 . ПМИД  29868601. 
  46. ^ Дюпон Д., Мандалари Дж., Молле Д., Жарден Дж., Роле-Репеко О., Дюбоз Г. и др. (ноябрь 2010 г.). «Обработка пищевых продуктов повышает устойчивость казеина к пищеварению, моделируемому у младенцев». Молекулярное питание и пищевые исследования . 54 (11): 1677–1689. doi : 10.1002/mnfr.200900582. ПМИД  20521278.
  47. ^ «Младенческая аллергия и пищевая чувствительность». HealthyChildren.org . Проверено 18 ноября 2020 г.
  48. ^ «Грудное вскармливание». www.who.int . Проверено 18 ноября 2020 г.
  49. ^ Кристенсен Л.Р. (ноябрь 1954 г.). «Действие протеолитических ферментов на казеиновые белки». Архив биохимии и биофизики . 53 (1): 128–137. дои : 10.1016/0003-9861(54)90240-4. ПМИД  13208290.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки