stringtranslate.com

Кинезин

Димер кинезина (красный) прикрепляется к микротрубочкам (синим и зеленым) и движется по ним.
Анимация «хождения» кинезина по микротрубочке

Кинезин — это белок, принадлежащий к классу моторных белков, обнаруженных в эукариотических клетках. Кинезины перемещаются вдоль нитей микротрубочек (МТ) и питаются гидролизом аденозинтрифосфата ( АТФ) (таким образом, кинезины являются АТФазами , типом фермента). Активное движение кинезинов поддерживает несколько клеточных функций, включая митоз , мейоз и транспорт клеточного груза, например, в аксональном транспорте и внутрижгутиковом транспорте . Большинство кинезинов перемещаются к плюс-концу микротрубочки, что в большинстве клеток влечет за собой транспортировку груза, такого как белок и компоненты мембраны, из центра клетки к периферии. [1] Эта форма транспорта известна как антероградный транспорт . Напротив, динеины являются моторными белками, которые перемещаются к минус-концу микротрубочки при ретроградном транспорте .

Открытие

Первые кинезины, которые были обнаружены в 1985 году, представляли собой антероградные внутриклеточные транспортные двигатели на основе микротрубочек [2] , основанные на их подвижности в цитоплазме, вытесненной из гигантского аксона кальмара . [3]

Основатель этого суперсемейства, кинезин-1, был выделен как гетеротетрамерный быстрый аксональный транспортный органелльный мотор, состоящий из четырех частей: двух идентичных моторных субъединиц (называемых молекулами тяжелой цепи кинезина (KHC)) и двух других молекул, каждая из которых известна как легкая цепь кинезина (KLC). Они были обнаружены с помощью очистки с помощью аффинности к микротрубочкам из экстрактов нейрональных клеток. [4] Впоследствии другой гетеротримерный мотор на основе МТ, направленный на плюс-конец, названный кинезином-2, состоящий из двух отдельных моторных субъединиц, связанных с KHC, и вспомогательной субъединицы «KAP», был очищен из экстрактов яиц/эмбрионов иглокожих [5] и наиболее известен своей ролью в транспортировке белковых комплексов ( частиц внутрижгутикового транспорта ) вдоль аксонем во время цилиогенеза . [6] Молекулярно-генетические и геномные подходы привели к признанию того, что кинезины образуют разнообразное суперсемейство моторов, которые отвечают за множественные события внутриклеточной подвижности в эукариотических клетках. [7] [8] [9] [10] Например, геномы млекопитающих кодируют более 40 белков кинезинов, [11] организованных по меньшей мере в 14 семейств, называемых кинезин-1 через кинезин-14. [12]

Структура

Общая структура

Члены суперсемейства кинезинов различаются по форме, но прототипический двигатель кинезина-1 состоит из двух молекул тяжелой цепи кинезина (KHC), которые образуют белковый димер (пару молекул), связывающий две легкие цепи (KLC), которые уникальны для разных грузов.

Тяжелая цепь кинезина-1 включает глобулярную головку (моторный домен) на аминоконцевом конце, соединенном через короткий, гибкий шейный линкер со стеблем – длинным, центральным альфа-спиральным доменом спиральной спирали – который заканчивается карбоксильным концевым доменом хвоста, который ассоциируется с легкими цепями. Стебли двух KHC переплетаются, образуя спиральную спираль , которая направляет димеризацию двух KHC. В большинстве случаев транспортируемый груз связывается с легкими цепями кинезина в последовательности мотива TPR KLC, но в некоторых случаях груз связывается с C-концевыми доменами тяжелых цепей. [13]

Кинезиновый двигательный домен

Головка является сигнатурой кинезина, и ее аминокислотная последовательность хорошо сохраняется среди различных кинезинов. Каждая головка имеет два отдельных сайта связывания : один для микротрубочки и другой для АТФ. Связывание и гидролиз АТФ, а также высвобождение АДФ изменяют конформацию доменов связывания микротрубочки и ориентацию шейного линкера относительно головки; это приводит к движению кинезина. Несколько структурных элементов в головке, включая центральный домен бета-листа и домены Switch I и II, были вовлечены в качестве посредников во взаимодействиях между двумя сайтами связывания и доменом шеи. Кинезины структурно связаны с G-белками , которые гидролизуют ГТФ вместо АТФ. Несколько структурных элементов являются общими для двух семейств, в частности домены Switch I и Switch II.

Подвижные и самоингибируемые конформации кинезина-1. Самоингибируемая конформация: область IAK хвоста (зеленая) связывается с моторными доменами (желтый и оранжевый), чтобы ингибировать ферментативный цикл кинезина-1. Подвижная конформация: при отсутствии связывания хвоста моторные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно перемещаться вдоль микротрубочки ( МТ). [15] PDB 2Y65; PDB 2Y5W.
Подробный вид самоингибирования кинезина-1 (показана одна из двух возможных конформаций). Выделение: положительно заряженные остатки (синие) области IAK взаимодействуют в нескольких местах с отрицательно заряженными остатками (красные) доменов мотора [15] PDB 2Y65

Базовая регуляция кинезина

Кинезины, как правило, имеют низкую базальную ферментативную активность, которая становится значительной при активации микротрубочками. [16] Кроме того, многие члены суперсемейства кинезинов могут самоингибироваться путем связывания хвостового домена с моторным доменом. [17] Такое самоингибирование затем может быть ослаблено посредством дополнительной регуляции, такой как связывание с грузом, адаптерами груза или другими белками, связанными с микротрубочками . [18] [19] [20]

Грузовой транспорт

В клетке небольшие молекулы, такие как газы и глюкоза , диффундируют туда, где они нужны. Большие молекулы, синтезированные в теле клетки, внутриклеточные компоненты, такие как везикулы и органеллы, такие как митохондрии, слишком велики (а цитозоль слишком переполнен), чтобы иметь возможность диффундировать к месту назначения. Моторные белки выполняют роль транспортировки больших грузов по клетке к нужным им местам назначения. Кинезины — это моторные белки, которые транспортируют такие грузы, двигаясь однонаправленно по микротрубочковым дорожкам, гидролизуя одну молекулу аденозинтрифосфата (АТФ) на каждом шаге. [21] Считалось, что гидролиз АТФ обеспечивает каждый шаг, высвобождаемая энергия продвигает головку вперед к следующему месту связывания. [22] Однако было высказано предположение, что головка диффундирует вперед, а сила связывания с микротрубочкой — это то, что тянет груз вперед. [23] Кроме того, вирусы, например ВИЧ, используют кинезины, чтобы обеспечить перемещение вирусных частиц после сборки. [24]

Имеются существенные доказательства того, что грузы in vivo транспортируются несколькими двигателями. [25] [26] [27] [28]

Направление движения

Моторные белки перемещаются в определенном направлении вдоль микротрубочки. Микротрубочки полярны; это означает, что головки связываются с микротрубочкой только в одной ориентации, в то время как связывание АТФ дает каждому шагу его направление посредством процесса, известного как застежка-молния шейного линкера. [29]

Ранее было известно, что кинезин перемещает груз к плюс (+) концу микротрубочки, что также известно как антероградный транспорт/ортоградный транспорт. [30] Однако недавно было обнаружено, что в почкующихся клетках дрожжей кинезин Cin8 (член семейства Kinesin-5) может перемещаться также к минус концу, или ретроградному транспорту. Это означает, что эти уникальные гомотетрамеры дрожжевого кинезина обладают новой способностью двигаться в двух направлениях. [31] [32] [33] До сих пор было показано, что кинезин перемещается к минус концу только в группе, при этом моторы скользят в антипараллельном направлении в попытке разделить микротрубочки. [34] Эта двунаправленность наблюдалась в идентичных условиях, когда свободные молекулы Cin8 перемещаются к минус концу, но сшитый Cin8 перемещается к плюс концам каждой сшитой микротрубочки. В одном конкретном исследовании проверялась скорость, с которой двигались моторы Cin8, их результаты дали диапазон около 25-55 нм/с в направлении полюсов веретена. [35] На индивидуальной основе было обнаружено, что при изменении ионных условий моторы Cin8 могут достигать скорости 380 нм/с. [35] Предполагается, что двунаправленность моторов дрожжевого кинезина-5, таких как Cin8 и Cut7, является результатом сцепления с другими моторами Cin8 и помогает выполнять роль динеина в почкующихся дрожжах, в отличие от человеческого гомолога этих моторов, плюс-направленного Eg5. [36] Это открытие в белках семейства кинезина-14 (таких как  NCD Drosophila melanogaster , почкующиеся дрожжи KAR3 и  Arabidopsis thaliana  ATK5) позволяет кинезину двигаться в противоположном направлении, к минус-концу микротрубочки. [37] Это нетипично для кинезина, скорее, это исключение из нормального направления движения.

Диаграмма, иллюстрирующая подвижность кинезина.

Другой тип моторных белков, известных как  динеины , движутся к минус-концу микротрубочки. Таким образом, они транспортируют груз с периферии клетки к центру. Примером этого может служить транспорт, происходящий от терминальных бутонов нейронального аксона к телу клетки (соме). Это известно как  ретроградный транспорт .

Механизм движения

В 2023 году была зарегистрирована прямая визуализация кинезина, «прогуливающегося» по микротрубочке в реальном времени. [38] В механизме «рука-над-рукой» головки кинезина шагают мимо друг друга, чередуя ведущее положение. Таким образом, на каждом шаге ведущая головка становится отстающей, а отстающая головка становится ведущей.

Теоретическое моделирование

Было предложено несколько теоретических моделей молекулярного моторного белка кинезина. [45] [46] [47] В теоретических исследованиях встречается много проблем, учитывая остающиеся неопределенности относительно ролей структур белков, точного способа преобразования энергии АТФ в механическую работу и роли, которую играют тепловые флуктуации. Это довольно активная область исследований. Особенно необходимы подходы, которые лучше связывают молекулярную архитектуру белка и данные, полученные в ходе экспериментальных исследований.

Динамика отдельных молекул уже хорошо описана [48], но, по-видимому, эти наномасштабные машины обычно работают в больших командах.

Динамика одной молекулы основана на различных химических состояниях мотора и наблюдениях за его механическими шагами. [49] Для малых концентраций аденозиндифосфата поведение мотора регулируется конкуренцией двух химико-механических циклов мотора, которые определяют силу остановки мотора. Третий цикл становится важным для больших концентраций АДФ. [49] Модели с одним циклом также обсуждались. Сейферт и др. продемонстрировали, как такие величины, как скорость или производство энтропии мотора, изменяются, когда соседние состояния объединяются в многоциклической модели, пока в конечном итоге число циклов не уменьшится. [50]

Недавние экспериментальные исследования показали, что кинезины, двигаясь по микротрубочкам, взаимодействуют друг с другом, [51] [52] причем взаимодействия являются короткодействующими и слабопривлекательными (1,6 ± 0,5 K B T). Одна из разработанных моделей учитывает эти взаимодействия частиц, [48] где динамические скорости изменяются соответственно энергии взаимодействия. Если энергия положительна, скорость создания связей (q) будет выше, а скорость разрыва связей (r) будет ниже. Можно понять, что скорости входа и выхода в микротрубочке также будут изменяться энергией (см. рисунок 1 в ссылке 30). Если занят второй сайт, скорость входа будет α*q, а если занят предпоследний сайт, скорость выхода будет β*r. Этот теоретический подход согласуется с результатами моделирования Монте-Карло для этой модели, особенно для предельного случая очень большой отрицательной энергии. Обычный полностью асимметричный простой процесс исключения для результатов (или TASEP) может быть восстановлен из этой модели, делая энергию равной нулю.

Митоз

В последние годы было обнаружено, что молекулярные моторы на основе микротрубочек (включая ряд кинезинов) играют роль в митозе (делении клеток). Кинезины важны для правильной длины веретена и участвуют в раздвижении микротрубочек внутри веретена во время прометафазы и метафазы, а также в деполимеризации минус-концов микротрубочек в центросомах во время анафазы. [53] В частности, белки семейства кинезинов-5 действуют внутри веретена, раздвигая микротрубочки, в то время как семейство кинезинов 13 действует для деполимеризации микротрубочек.

Суперсемейство кинезинов

Члены суперсемейства человеческих кинезинов включают следующие белки, которые в стандартизированной номенклатуре, разработанной сообществом исследователей кинезинов, организованы в 14 семейств, называемых от кинезина-1 до кинезина-14: [12]

Легкие цепи кинезина-1:

Белок, ассоциированный с кинезином-2:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Берг Дж., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002). «Кинезин и динеин движутся вдоль микротрубочек». Биохимия. 5-е издание .
  2. ^ Vale RD (февраль 2003 г.). «Набор инструментов молекулярного мотора для внутриклеточного транспорта». Cell . 112 (4): 467–80. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00111-9 . PMID  12600311. S2CID  15100327.
  3. ^ Endow SA, Kull FJ, Liu H (октябрь 2010 г.). «Краткий обзор кинезинов». Journal of Cell Science . 123 (Pt 20): 3420–4. doi : 10.1242/jcs.064113 . PMC 2951464. PMID  20930137 . 
  4. ^ Vale RD, Reese TS, Sheetz MP (август 1985 г.). «Идентификация нового белка, генерирующего силу, кинезина, участвующего в подвижности на основе микротрубочек». Cell . 42 (1): 39–50. doi :10.1016/S0092-8674(85)80099-4. PMC 2851632 . PMID  3926325. 
  5. ^ Cole DG, Chinn SW, Wedaman KP, Hall K, Vuong T, Scholey JM (ноябрь 1993 г.). «Новый гетеротримерный белок, связанный с кинезином, очищенный из яиц морского ежа». Nature . 366 (6452): 268–70. Bibcode :1993Natur.366..268C. doi :10.1038/366268a0. PMID  8232586. S2CID  4367715.
  6. ^ Rosenbaum JL, Witman GB (ноябрь 2002 г.). «Внутрижгутиковый транспорт». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 3 (11): 813–25. doi :10.1038/nrm952. PMID  12415299. S2CID  12130216.
  7. ^ Yang JT, Laymon RA, Goldstein LS (март 1989). «Трехдоменная структура тяжелой цепи кинезина, выявленная с помощью анализа последовательности ДНК и связывания микротрубочек». Cell . 56 (5): 879–89. doi :10.1016/0092-8674(89)90692-2. PMID  2522352. S2CID  44318695.
  8. ^ Aizawa H, Sekine Y, Takemura R, Zhang Z, Nangaku M, Hirokawa N (декабрь 1992 г.). «Семейство кинезинов в центральной нервной системе мышей». The Journal of Cell Biology . 119 (5): 1287–96. doi :10.1083/jcb.119.5.1287. PMC 2289715. PMID  1447303 . 
  9. ^ Enos AP, Morris NR (март 1990). «Мутация гена, кодирующего кинезиноподобный белок, блокирует ядерное деление у A. nidulans». Cell . 60 (6): 1019–27. doi :10.1016/0092-8674(90)90350-N. PMID  2138511. S2CID  27420513.
  10. ^ Meluh PB, Rose MD (март 1990). "KAR3, ген, связанный с кинезином, необходимый для слияния ядер дрожжей". Cell . 60 (6): 1029–41. doi :10.1016/0092-8674(90)90351-E. PMID  2138512. S2CID  19660190.
  11. ^ Хирокава Н., Нода И., Танака И., Нива С. (октябрь 2009 г.). «Моторные белки суперсемейства кинезинов и внутриклеточный транспорт». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 10 (10): 682–96. doi :10.1038/nrm2774. PMID  19773780. S2CID  18129292.
  12. ^ ab Lawrence CJ, Dawe RK, Christie KR, Cleveland DW, Dawson SC, Endow SA, Goldstein LS, Goodson HV, Hirokawa N, Howard J, Malmberg RL, McIntosh JR, Miki H, Mitchison TJ, Okada Y, Reddy AS, Saxton WM, Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (октябрь 2004 г.). "Стандартизированная номенклатура кинезинов". Журнал клеточной биологии . 167 (1): 19–22. doi :10.1083/jcb.200408113. PMC 2041940. PMID  15479732 . 
  13. ^ Hirokawa N, Pfister KK, Yorifuji H, Wagner MC, Brady ST, Bloom GS (март 1989). «Субмолекулярные домены кинезина мозга быка, идентифицированные с помощью электронной микроскопии и декорирования моноклональными антителами». Cell . 56 (5): 867–78. doi :10.1016/0092-8674(89)90691-0. PMID  2522351. S2CID  731898.
  14. ^ PDB : 1BG2 ​; Kull FJ, Sablin EP, Lau R, Fletterick RJ, Vale RD (апрель 1996 г.). «Кристаллическая структура моторного домена кинезина обнаруживает структурное сходство с миозином». Nature . 380 (6574): 550–5. Bibcode :1996Natur.380..550J. doi :10.1038/380550a0. PMC 2851642 . PMID  8606779. 
  15. ^ ab Kaan HY, Hackney DD, Kozielski F (август 2011 г.). «Структура комплекса мотор-хвост кинезина-1 раскрывает механизм аутоингибирования». Science . 333 (6044): 883–5. Bibcode :2011Sci...333..883K. doi :10.1126/science.1204824. PMC 3339660 . PMID  21836017. 
  16. ^ Stewart RJ, Thaler JP, Goldstein LS (июнь 1993 г.). «Направление движения микротрубочек является внутренним свойством моторных доменов тяжелой цепи кинезина и белка ncd Drosophila». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (11): 5209–13. Bibcode : 1993PNAS...90.5209S. doi : 10.1073/pnas.90.11.5209 . PMC 46685. PMID  8506368 . 
  17. ^ Verhey KJ, Hammond JW (ноябрь 2009 г.). «Управление движением: регуляция моторов кинезина». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 10 (11): 765–77. doi :10.1038/nrm2782. PMID  19851335. S2CID  10713993.
  18. ^ Siddiqui N, Zwetsloot AJ, Bachmann A, Roth D, Hussain H, Brandt J, et al. (Июнь 2019). "PTPN21 и Hook3 снимают аутоингибирование KIF1C и активируют внутриклеточный транспорт". Nature Communications . 10 (1): 2693. Bibcode :2019NatCo..10.2693S. doi :10.1038/s41467-019-10644-9. PMC 6584639 . PMID  31217419. 
  19. ^ Blasius TL, Cai D, Jih GT, Toret CP, Verhey KJ (январь 2007 г.). «Два партнера по связыванию сотрудничают для активации молекулярного мотора Kinesin-1». The Journal of Cell Biology . 176 (1): 11–7. doi :10.1083/jcb.200605099. PMC 2063617. PMID 17200414  . 
  20. ^ Hooikaas PJ, Martin M, Mühlethaler T, Kuijntjes GJ, Peeters CA, Katrukha EA и др. (апрель 2019 г.). «Белки семейства MAP7 регулируют набор и активацию кинезина-1». The Journal of Cell Biology . 218 (4): 1298–1318. doi :10.1083/jcb.201808065. PMC 6446838 . PMID  30770434. 
  21. ^ Schnitzer MJ, Block SM (июль 1997). «Кинезин гидролизует один АТФ за 8-нм шаг». Nature . 388 (6640): 386–90. Bibcode :1997Natur.388..386S. doi : 10.1038/41111 . PMID  9237757. S2CID  4363000.
  22. ^ Vale RD, Milligan RA (апрель 2000 г.). «Как движутся вещи: взгляд под капот молекулярных моторных белков». Science . 288 (5463): 88–95. Bibcode :2000Sci...288...88V. doi :10.1126/science.288.5463.88. PMID  10753125.
  23. ^ Mather WH, Fox RF (октябрь 2006 г.). «Механизм смещенного шага кинезина: усиление застегивания-молнии шейного линкера». Biophysical Journal . 91 (7): 2416–26. Bibcode :2006BpJ....91.2416M. doi :10.1529/biophysj.106.087049. PMC 1562392 . PMID  16844749. 
  24. ^ Gaudin R, de Alencar BC, Jouve M, Bèrre S, Le Bouder E, Schindler M, Varthaman A, Gobert FX, Benaroch P (октябрь 2012 г.). «Критическая роль кинезина KIF3A в жизненном цикле ВИЧ в первичных макрофагах человека». The Journal of Cell Biology . 199 (3): 467–79. doi :10.1083/jcb.201201144. PMC 3483138 . PMID  23091068. 
  25. ^ Гросс СП, Вершинин М, Шубейта ГТ (июнь 2007 г.). «Грузовой транспорт: два мотора иногда лучше, чем один». Current Biology . 17 (12): R478–86. doi : 10.1016/j.cub.2007.04.025 . PMID  17580082. S2CID  8791125.
  26. ^ Hancock WO (август 2008). «Внутриклеточный транспорт: совместная работа кинезинов». Current Biology . 18 (16): R715–7. doi : 10.1016/j.cub.2008.07.068 . PMID  18727910. S2CID  7540556.
  27. ^ Кунвар А., Вершинин М., Сюй Дж., Гросс СП. (август 2008 г.). «Шаг, стрейн-гейт и неожиданная кривая сила-скорость для транспорта на основе нескольких моторов». Current Biology . 18 (16): 1173–83. doi :10.1016/j.cub.2008.07.027. PMC 3385514. PMID 18701289  . 
  28. ^ Klumpp S, Lipowsky R (ноябрь 2005 г.). «Кооперативный транспорт грузов несколькими молекулярными моторами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (48): 17284–9. arXiv : q-bio/0512011 . Bibcode : 2005PNAS..10217284K. doi : 10.1073/pnas.0507363102 . PMC 1283533. PMID  16287974 . 
  29. ^ Райс С., Лин AW, Сейфер Д., Харт КЛ., Набер Н., Каррагер БО., Кейн СМ., Печатникова Е., Уилсон-Кубалек Е.М., Уиттакер М., Пейт Э., Кук Р., Тейлор Э.У., Миллиган РА., Вейл РД. (декабрь 1999 г.). «Структурное изменение в моторном белке кинезина, которое управляет подвижностью». Nature . 402 (6763): 778–84. Bibcode :1999Natur.402..778R. doi :10.1038/45483. PMID  10617199. S2CID  573909.
  30. ^ Лодиш Х., Берк А., Зипурски С.Л., Мацудайра П., Балтимор Д., Дарнелл Дж. (2000). «Кинезин, динеин и внутриклеточный транспорт». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  31. ^ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (апрель 2011 г.). «Направленное переключение кинезина Cin8 через моторную связь». Science . 332 (6025): 94–9. Bibcode :2011Sci...332...94R. doi :10.1126/science.1199945. PMID  21350123. S2CID  90739364.
  32. ^ Fallesen T, Roostalu J, Duellberg C, Pruessner G, Surrey T (ноябрь 2017 г.). «Ансамбли двунаправленного кинезина Cin8 производят аддитивные силы в обоих направлениях движения». Biophysical Journal . 113 (9): 2055–2067. Bibcode :2017BpJ...113.2055F. doi :10.1016/j.bpj.2017.09.006. PMC 5685778 . PMID  29117528. 
  33. ^ Эдамацу М (март 2014). «Двунаправленная подвижность делящегося дрожжевого кинезина-5, Cut7». Biochemical and Biophysical Research Communications . 446 (1): 231–4. doi :10.1016/j.bbrc.2014.02.106. PMID  24589736.
  34. ^ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (апрель 2011 г.). «Направленное переключение кинезина Cin8 через моторную связь». Science . 332 (6025): 94–9. Bibcode :2011Sci...332...94R. doi :10.1126/science.1199945. PMID  21350123. S2CID  90739364.
  35. ^ ab Gerson-Gurwitz A, Thiede C, Movshovich N, Fridman V, Podolskaya M, Danieli T, et al. (Ноябрь 2011). "Направленность отдельных моторов кинезина-5 Cin8 модулируется петлей 8, ионной силой и геометрией микротрубочек". The EMBO Journal . 30 (24): 4942–54. doi :10.1038/emboj.2011.403. PMC 3243633 . PMID  22101328. 
  36. ^ Valentine MT, Fordyce PM, Block SM (декабрь 2006 г.). "Eg5 steps it up!". Cell Division . 1 (1): 31. doi : 10.1186/1747-1028-1-31 . PMC 1716758. PMID  17173688 . 
  37. ^ Ambrose JC, Li W, Marcus A, Ma H, Cyr R (апрель 2005 г.). «Кинезин, направленный на минус-конец, с активностью белка отслеживания плюс-конца участвует в морфогенезе веретена». Молекулярная биология клетки . 16 (4): 1584–92. doi :10.1091/mbc.e04-10-0935. PMC 1073643. PMID  15659646 . 
  38. ^ Фэй, Джиньюй; Чжоу, Руобу (10 марта 2023 г.). «Наблюдение за движением биомолекул в реальном времени». Science . 379 (6636): 986–987. doi :10.1126/science.adg8451. PMC 10318587 . PMID  36893224. 
  39. ^ Дегучи, Такахиро (10 марта 2023 г.). «Прямое наблюдение за пошаговым движением моторного белка в живых клетках с использованием MINFLUX». Science . 379 (6636): 1010–1015. doi :10.1126/science.ade2676. PMC 7614483 . PMID  36893247. 
  40. ^ Вольф, Ян; Шайдерер, Лукас; Энгельхардт, Тобиас; Энгельхардт, Иоганн; Матиас, Джессика; Черт, Стефан (10 марта 2023 г.). «MINFLUX анализирует беспрепятственное хождение кинезина-1». Наука . 379 (6636): 1004–1010. doi : 10.1126/science.ade2650. PMID  36893244. S2CID  251162014.
  41. ^ Yildiz A, Tomishige M, Vale RD, Selvin PR (январь 2004 г.). «Кинезин ходит рука об руку». Science . 303 (5658): 676–8. Bibcode :2004Sci...303..676Y. doi :10.1126/science.1093753. PMID  14684828. S2CID  30529199.
  42. ^ Asbury CL (февраль 2005 г.). «Кинезин: самое маленькое двуногое существо в мире». Current Opinion in Cell Biology . 17 (1): 89–97. doi :10.1016/j.ceb.2004.12.002. PMID  15661524.
  43. ^ Синделар CV, Даунинг KH (март 2010 г.). «Механизм активации молекулярных моторов кинезина на атомном уровне». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (9): 4111–6. Bibcode : 2010PNAS..107.4111S. doi : 10.1073/pnas.0911208107 . PMC 2840164. PMID  20160108 . 
  44. ^ Lay Summary (18 февраля 2010 г.). «Самый маленький двигатель жизни, грузоперевозчик клеток, движется как качели». PhysOrg.com . Получено 31 мая 2013 г.
  45. ^ Atzberger PJ, Peskin CS (январь 2006 г.). «Модель броуновской динамики кинезина в трех измерениях, включающая профиль силы-расширения грузового троса в виде спиральной спирали». Бюллетень математической биологии . 68 (1): 131–60. arXiv : 0910.5753 . doi : 10.1007/s11538-005-9003-6. PMID  16794924. S2CID  13534734.
  46. ^ Пескин CS, Остер G (апрель 1995). «Координированный гидролиз объясняет механическое поведение кинезина». Biophysical Journal . 68 (4 Suppl): 202S–210S, обсуждение 210S–211S. PMC 1281917 . PMID  7787069. 
  47. ^ Mogilner A, Fisher AJ, Baskin RJ (июль 2001 г.). «Структурные изменения в шейном линкере кинезина объясняют зависимость механического цикла мотора от нагрузки». Журнал теоретической биологии . 211 (2): 143–57. Bibcode : 2001JThBi.211..143M. doi : 10.1006/jtbi.2001.2336. PMID  11419956.
  48. ^ ab Celis-Garza D, Teimouri H, Kolomeisky AB (2015). "Корреляции и симметрия взаимодействий влияют на коллективную динамику молекулярных моторов". Журнал статистической механики: теория и эксперимент . 2015 (4): P04013. arXiv : 1503.00633 . Bibcode : 2015JSMTE..04..013C. doi : 10.1088/1742-5468/2015/04/p04013. S2CID  14002728.
  49. ^ ab Liepelt, Steffen; Lipowsky, Reinhard (20 июня 2007 г.). "Кинезиновая сеть хемомеханических моторных циклов". Physical Review Letters . 98 (25): 258102. Bibcode : 2007PhRvL..98y8102L. doi : 10.1103/PhysRevLett.98.258102. PMID  17678059.
  50. ^ Сейферт, Дэвид; Соллих, Питер; Клампп, Стефан (29 декабря 2020 г.). «Крупная зернистость биохимических систем, описываемых дискретной стохастической динамикой». Physical Review E. 102 ( 6): 062149. arXiv : 2102.13394 . Bibcode : 2020PhRvE.102f2149S. doi : 10.1103/PhysRevE.102.062149. PMID  33466014. S2CID  231652939.
  51. ^ Seitz A, Surrey T (январь 2006 г.). «Прогрессивное движение отдельных кинезинов по переполненным микротрубочкам, визуализированное с помощью квантовых точек». The EMBO Journal . 25 (2): 267–77. doi :10.1038/sj.emboj.7600937. PMC 1383520. PMID  16407972 . 
  52. ^ Vilfan A, Frey E, Schwabl F, Thormählen M, Song YH, Mandelkow E (октябрь 2001 г.). «Динамика и кооперативность декорирования микротрубочек моторным белком кинезином». Журнал молекулярной биологии . 312 (5): 1011–26. doi :10.1006/jmbi.2001.5020. PMID  11580246.
  53. ^ Goshima G, Vale RD (август 2005 г.). «Динамика и регуляция митотических кинезинов, зависящие от клеточного цикла, в клетках Drosophila S2». Молекулярная биология клетки . 16 (8): 3896–907. doi :10.1091/mbc.E05-02-0118. PMC 1182325. PMID  15958489 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки