stringtranslate.com

Кинезин

Димер кинезина (красный) прикрепляется к микротрубочкам (синим и зеленым) и движется вдоль них.
Анимация «хождения» кинезина по микротрубочке

Кинезин — это белок , принадлежащий к классу моторных белков , обнаруженных в эукариотических клетках. Кинезины движутся по нитям микротрубочек (МТ) и питаются за счет гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ) (таким образом, кинезины представляют собой АТФазы , тип фермента). Активное движение кинезинов поддерживает несколько клеточных функций, включая митоз , мейоз и транспорт клеточных грузов, например, при аксональном транспорте и внутрижгутиковом транспорте . Большинство кинезинов движутся к плюсовому концу микротрубочки, что в большинстве клеток влечет за собой транспортировку грузов, таких как белки и компоненты мембраны, из центра клетки к периферии. [1] Этот вид транспорта известен как антероградный транспорт . Напротив, динеины являются моторными белками, которые перемещаются к минус-концу микротрубочек при ретроградном транспорте .

Открытие

Первыми кинезинами, которые были открыты в 1985 году, были моторы антероградного внутриклеточного транспорта на основе микротрубочек [2] , основанные на их подвижности в цитоплазме, вытесненной из гигантского аксона кальмара. [3]

Член-основатель этого суперсемейства, кинезин-1, был выделен как гетеротетрамерный быстрый двигатель транспорта аксональных органелл, состоящий из четырех частей: двух идентичных моторных субъединиц (называемых молекулами тяжелой цепи кинезина (KHC)) и двух других молекул, каждая из которых известна как легкий кинезин. Цепь (КЛЦ). Они были обнаружены посредством аффинной очистки микротрубочек из экстрактов нейрональных клеток. [4] Впоследствии из экстрактов яиц/эмбрионов иглокожих был очищен другой гетеротримерный мотор на основе МТ, направленный на плюс-конец, названный кинезин-2 , состоящий из двух отдельных моторных субъединиц, связанных с KHC, и дополнительной субъединицы «KAP» [5] . ] и наиболее известен своей ролью в транспортировке белковых комплексов ( внутрижгутиковых транспортных частиц) по аксонемам во время цилиогенеза . [6] Молекулярно-генетические и геномные подходы привели к признанию того, что кинезины образуют разнообразное суперсемейство моторов, которые ответственны за множественные события внутриклеточной подвижности в эукариотических клетках. [7] [8] [9] [10] Например, геномы млекопитающих кодируют более 40 белков-кинезинов, [11] организованных как минимум в 14 семейств, называемых кинезин-1-кинезин-14. [12]

Состав

Общая структура

Члены суперсемейства кинезинов различаются по форме, но прототипный двигатель кинезина-1 состоит из двух молекул тяжелой цепи кинезина (KHC), которые образуют димер белка (пару молекул), который связывает две легкие цепи (KLC), которые уникальны для разных грузов.

Тяжелая цепь кинезина-1 включает глобулярную головку (моторный домен) на аминоконцевом конце, соединенную через короткий гибкий шейный линкер со ножкой – длинным центральным альфа-спиральным спиральным доменом – который заканчивается карбокси-концом. хвостовой домен, который связан с легкими цепями. Ножки двух KHC переплетаются, образуя спираль , которая направляет димеризацию двух KHC. В большинстве случаев транспортируемый груз связывается с легкими цепями кинезина в последовательности мотива TPR KLC, но в некоторых случаях груз связывается с С-концевыми доменами тяжелых цепей. [13]

Кинезиновый моторный домен

Головка является визитной карточкой кинезина, и ее аминокислотная последовательность хорошо консервативна среди различных кинезинов. Каждая головка имеет два отдельных сайта связывания : один для микротрубочек, другой для АТФ. Связывание и гидролиз АТФ, а также высвобождение АДФ изменяют конформацию доменов, связывающих микротрубочки, и ориентацию шейного линкера относительно головки; это приводит к движению кинезина. Несколько структурных элементов в головке, включая центральный домен бета-листа и домены Switch I и II, были вовлечены в опосредование взаимодействий между двумя сайтами связывания и шейным доменом. Кинезины структурно родственны G-белкам , которые гидролизуют ГТФ вместо АТФ. Некоторые структурные элементы являются общими для этих двух семейств, в частности, домены Switch I и Switch II.

Подвижные и самоингибируемые конформации кинезина-1. Самоингибируемая конформация: область IAK хвоста (зеленая) связывается с моторными доменами (желтым и оранжевым), ингибируя ферментативный цикл кинезина-1. Подвижная конформация: при отсутствии связывания с хвостом моторные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно перемещаться по микротрубочкам ( МТ). [15] ПКБ 2Я65; ПДБ 2Y5W.
Подробный вид самоингибирования кинезина-1 (показана одна из двух возможных конформаций). Обратите внимание: положительно заряженные остатки (синий) региона IAK взаимодействуют во многих местах с отрицательно заряженными остатками (красный) моторных доменов [15] PDB 2Y65.

Основная регуляция кинезина

Кинезины имеют тенденцию иметь низкую базальную ферментативную активность, которая становится значительной при активации микротрубочек. [16] Кроме того, многие члены суперсемейства кинезинов могут самоингибироваться за счет связывания хвостового домена с моторным доменом. [17] Такое самоингибирование затем можно снять с помощью дополнительной регуляции, такой как связывание с грузом, адаптерами груза или другими белками, связанными с микротрубочками . [18] [19] [20]

Грузовой транспорт

В клетке небольшие молекулы, такие как газы и глюкоза , диффундируют туда, где они необходимы. Большие молекулы, синтезируемые в теле клетки, внутриклеточные компоненты, такие как везикулы , и органеллы, такие как митохондрии , слишком велики (а цитозоль слишком переполнен), чтобы иметь возможность диффундировать к местам назначения. Моторные белки выполняют роль транспортировки большого груза по клетке к месту назначения. Кинезины — это моторные белки, которые транспортируют такой груз, перемещаясь в одном направлении по дорожкам микротрубочек , гидролизуя одну молекулу аденозинтрифосфата (АТФ) на каждом этапе. [21] Считалось, что гидролиз АТФ приводит в действие каждый шаг, а высвобождаемая энергия продвигает голову вперед к следующему месту связывания. [22] Однако было высказано предположение, что головка диффундирует вперед, а сила связывания с микротрубочками — это то, что тянет груз вперед. [23] Кроме того, вирусы, например ВИЧ, используют кинезины, чтобы обеспечить перемещение вирусных частиц после сборки. [24]

Имеются убедительные доказательства того, что грузы in vivo перевозятся несколькими двигателями. [25] [26] [27] [28]

Направление движения

Моторные белки перемещаются по микротрубочкам в определенном направлении. Микротрубочки полярны; это означает, что головки связываются с микротрубочками только в одной ориентации, в то время как связывание АТФ придает каждому шагу свое направление посредством процесса, известного как застегивание шейного линкера. [29]

Ранее было известно, что кинезин перемещает груз к плюсовому (+) концу микротрубочки, что также известно как антероградный транспорт/ортоградный транспорт. [30] Однако недавно было обнаружено, что в почкующихся дрожжевых клетках кинезин Cin8 (член семейства кинезинов-5) также может перемещаться к минус-концу или ретроградно транспортироваться. Это означает, что эти уникальные гомотетрамеры кинезина дрожжей обладают новой способностью двигаться в двух направлениях. [31] [32] [33] До сих пор было показано, что кинезин движется к минус-концу только в группе, при этом моторы скользят в антипараллельном направлении в попытке разделить микротрубочки. [34] Эта двойная направленность наблюдалась в идентичных условиях, когда свободные молекулы Cin8 движутся к минус-концу, а сшивающий Cin8 движутся к плюс-концам каждой сшитой микротрубочки. В одном конкретном исследовании проверялась скорость, с которой двигались двигатели Cin8, их результаты дали диапазон около 25–55 нм/с в направлении полюсов шпинделя. [35] На индивидуальной основе было обнаружено, что при изменении ионных условий двигатели Cin8 могут развивать скорость до 380 нм/с. [35] Предполагается, что двунаправленность дрожжевых моторов кинезина-5, таких как Cin8 и Cut7, является результатом сцепления с другими моторами Cin8 и помогает выполнять роль динеина в почкующихся дрожжах, в отличие от человеческого гомолога этих моторов. , плюс направлен Eg5. [36] Это открытие в белках семейства кинезина-14 (таких как  Drosophila melanogaster NCD, почкующиеся дрожжи KAR3 и  Arabidopsis thaliana  ATK5) позволяет кинезину двигаться в противоположном направлении, к минус концу микротрубочки. [37] Это не типично для кинезина, скорее, исключение из нормального направления движения.

Схема, иллюстрирующая подвижность кинезина.

Другой тип моторных белков, известный как  динеины , движется к минус-концу микротрубочки. Таким образом, они транспортируют груз от периферии клетки к центру. Примером этого может быть транспорт, происходящий от терминальных бутонов аксона нейрона к телу клетки (соме). Это известно как  ретроградный транспорт .

Механизм движения

В 2023 году сообщалось о прямой визуализации «хождения» кинезина по микротрубочкам в реальном времени. [38] В механизме «рука над рукой» головки кинезина проходят мимо друг друга, чередуя ведущее положение. Таким образом, на каждом этапе ведущая головка становится ведомой, а ведомая становится ведущей.

Теоретическое моделирование

Был предложен ряд теоретических моделей молекулярного моторного белка кинезина. [45] [46] [47] В теоретических исследованиях возникает множество проблем, учитывая сохраняющуюся неопределенность в отношении роли белковых структур, точного способа преобразования энергии АТФ в механическую работу и роли тепловых флуктуаций. Это довольно активное направление исследований. Особенно необходимы подходы, которые лучше увязывают молекулярную архитектуру белка и данные, полученные в результате экспериментальных исследований.

Динамика одиночных молекул уже хорошо описана [48] , но кажется, что эти наномашины обычно работают большими группами.

Динамика одиночных молекул основана на различных химических состояниях двигателя и наблюдениях за его механическими действиями. [49] При небольших концентрациях аденозиндифосфата поведение двигателя определяется конкуренцией двух химико-механических моторных циклов, которые определяют силу остановки двигателя. Третий цикл становится важным при больших концентрациях АДФ. [49] Обсуждались также модели с одним циклом. Зейферт и др. продемонстрировал, как такие величины, как скорость или производство энтропии двигателем, изменяются, когда соседние состояния объединяются в многоцикловую модель, пока в конечном итоге количество циклов не уменьшится. [50]

Недавние экспериментальные исследования показали, что кинезины, двигаясь по микротрубочкам, взаимодействуют друг с другом, [51] [52] причем взаимодействия носят короткодействующий и слабый притягивающий характер (1,6±0,5 КБТ ) . Одна из разработанных моделей учитывает эти взаимодействия частиц [48] , где динамические скорости изменяются соответственно энергии взаимодействия. Если энергия положительна, скорость создания связей (q) будет выше, а скорость разрыва связей (r) будет ниже. Можно понять, что скорость входа и выхода в микротрубочку также будет меняться под действием энергии (см. рисунок 1 в ссылке 30). Если второй сайт занят, скорость входа будет α*q, а если занят предпоследний сайт, скорость выхода будет β*r. Этот теоретический подход согласуется с результатами моделирования Монте-Карло для этой модели, особенно для предельного случая очень большой отрицательной энергии. Обычный полностью асимметричный простой процесс исключения для результатов (или TASEP) может быть восстановлен из этой модели, приравнивающей энергию к нулю.

Митоз

В последние годы было обнаружено, что молекулярные моторы на основе микротрубочек (включая ряд кинезинов) играют роль в митозе (деление клеток). Кинезины важны для правильной длины веретена и участвуют в раздвижении микротрубочек внутри веретена во время прометафазы и метафазы, а также в деполимеризации минус-концов микротрубочек в центросомах во время анафазы. [53] В частности, белки семейства кинезинов-5 действуют внутри веретена, раздвигая микротрубочки, в то время как белки семейства кинезинов 13 действуют, деполимеризуя микротрубочки.

Суперсемейство кинезинов

Члены суперсемейства кинезинов человека включают следующие белки, которые в стандартизированной номенклатуре, разработанной сообществом исследователей кинезина, организованы в 14 семейств, называемых кинезин-1-кинезин-14: [12]

Легкие цепи кинезина-1:

белок, связанный с кинезином-2:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Берг Дж., Тимочко Дж.Л., Страйер Л. (2002). «Кинезин и динеин движутся по микротрубочкам». Биохимия. 5-е издание .
  2. ^ Вейл Р.Д. (февраль 2003 г.). «Набор молекулярных моторов для внутриклеточного транспорта». Клетка . 112 (4): 467–80. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00111-9 . PMID  12600311. S2CID  15100327.
  3. ^ Эндоу С.А., Кулл Ф.Дж., Лю Х (октябрь 2010 г.). «Кинезины с первого взгляда». Журнал клеточной науки . 123 (Часть 20): 3420–4. дои : 10.1242/jcs.064113 . ПМЦ 2951464 . ПМИД  20930137. 
  4. ^ Вейл Р.Д., Риз Т.С., член парламента Шитца (август 1985 г.). «Идентификация нового белка, генерирующего силу, кинезина, участвующего в подвижности микротрубочек». Клетка . 42 (1): 39–50. дои : 10.1016/S0092-8674(85)80099-4. ПМЦ 2851632 . ПМИД  3926325. 
  5. ^ Коул Д.Г., Чинн С.В., Ведаман К.П., Холл К., Вуонг Т., Шоли Дж.М. (ноябрь 1993 г.). «Новый гетеротримерный белок, родственный кинезину, очищенный из яиц морских ежей». Природа . 366 (6452): 268–70. Бибкод : 1993Natur.366..268C. дои : 10.1038/366268a0. PMID  8232586. S2CID  4367715.
  6. ^ Розенбаум Дж.Л., Витман ГБ (ноябрь 2002 г.). «Внутрижгутиковый транспорт». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 3 (11): 813–25. дои : 10.1038/nrm952. PMID  12415299. S2CID  12130216.
  7. ^ Ян Дж.Т., Леймон Р.А., Гольдштейн Л.С. (март 1989 г.). «Трехдоменная структура тяжелой цепи кинезина, выявленная с помощью анализа последовательности ДНК и связывания микротрубочек». Клетка . 56 (5): 879–89. дои : 10.1016/0092-8674(89)90692-2. PMID  2522352. S2CID  44318695.
  8. ^ Айзава Х, Секине Ю, Такемура Р, Чжан З, Нангаку М, Хирокава Н (декабрь 1992 г.). «Семейство кинезинов в центральной нервной системе мышей». Журнал клеточной биологии . 119 (5): 1287–96. дои : 10.1083/jcb.119.5.1287. ПМК 2289715 . ПМИД  1447303. 
  9. ^ Энос АП, Моррис Н.Р. (март 1990 г.). «Мутация гена, который кодирует кинезинподобный белок, блокирует деление ядра у A. nidulans». Клетка . 60 (6): 1019–27. дои : 10.1016/0092-8674(90)90350-Н. PMID  2138511. S2CID  27420513.
  10. ^ Мелух П.Б., Роуз, доктор медицины (март 1990 г.). «KAR3, ген, связанный с кинезином, необходимый для слияния ядер дрожжей». Клетка . 60 (6): 1029–41. дои : 10.1016/0092-8674(90)90351-E. PMID  2138512. S2CID  19660190.
  11. ^ Хирокава Н., Нода Ю., Танака Ю., Нива С. (октябрь 2009 г.). «Моторные белки суперсемейства кинезинов и внутриклеточный транспорт». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (10): 682–96. дои : 10.1038/nrm2774. PMID  19773780. S2CID  18129292.
  12. ^ ab Лоуренс С.Дж., Доу Р.К., Кристи К.Р., Кливленд Д.В., Доусон СК, Эндоу С.А., Гольдштейн Л.С., Гудсон Х.В., Хирокава Н., Ховард Дж., Мальмберг Р.Л., Макинтош Дж.Р., Мики Х., Митчисон Т.Дж., Окада Ю., Редди А.С., Сакстон В.М., Шлива М., Шоли Дж.М., Вейл Р.Д., Валчак К.Э., Вордеман Л. (октябрь 2004 г.). «Стандартизированная номенклатура кинезинов». Журнал клеточной биологии . 167 (1): 19–22. дои : 10.1083/jcb.200408113. ПМК 2041940 . ПМИД  15479732. 
  13. ^ Хирокава Н., Пфистер К.К., Йорифудзи Х., Вагнер MC, Брэди С.Т., Блум Г.С. (март 1989 г.). «Субмолекулярные домены кинезина бычьего мозга, идентифицированные с помощью электронной микроскопии и украшения моноклональными антителами». Клетка . 56 (5): 867–78. дои : 10.1016/0092-8674(89)90691-0. PMID  2522351. S2CID  731898.
  14. ^ PDB : 1BG2 ​; Кулл Ф.Дж., Саблин Э.П., Лау Р., Флеттерик Р.Дж., Вейл Р.Д. (апрель 1996 г.). «Кристаллическая структура моторного домена кинезина обнаруживает структурное сходство с миозином». Природа . 380 (6574): 550–5. Бибкод : 1996Natur.380..550J. дои : 10.1038/380550a0. ПМЦ 2851642 . ПМИД  8606779. 
  15. ^ аб Каан Х.И., Хакни Д.Д., Козельски Ф. (август 2011 г.). «Структура комплекса кинезин-1 мотор-хвост раскрывает механизм аутоторможения». Наука . 333 (6044): 883–5. Бибкод : 2011Sci...333..883K. дои : 10.1126/science.1204824. ПМК 3339660 . ПМИД  21836017. 
  16. ^ Стюарт Р.Дж., Талер Дж.П., Гольдштейн Л.С. (июнь 1993 г.). «Направление движения микротрубочек является внутренним свойством моторных доменов тяжелой цепи кинезина и белка ncd дрозофилы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (11): 5209–13. Бибкод : 1993PNAS...90.5209S. дои : 10.1073/pnas.90.11.5209 . ПМК 46685 . ПМИД  8506368. 
  17. ^ Верхей К.Дж., Хаммонд Дж.В. (ноябрь 2009 г.). «Управление дорожным движением: регуляция кинезиновых моторов». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (11): 765–77. дои : 10.1038/nrm2782. PMID  19851335. S2CID  10713993.
  18. ^ Сиддики Н., Цветслут А.Дж., Бахманн А., Рот Д., Хуссейн Х., Брандт Дж. и др. (июнь 2019 г.). «PTPN21 и Hook3 снимают аутоингибирование KIF1C и активируют внутриклеточный транспорт». Природные коммуникации . 10 (1): 2693. Бибкод : 2019NatCo..10.2693S. дои : 10.1038/s41467-019-10644-9. ПМК 6584639 . ПМИД  31217419. 
  19. ^ Блазиус Т.Л., Кай Д., Джих Г.Т., Торет К.П., Верхей К.Дж. (январь 2007 г.). «Два партнера по связыванию взаимодействуют, чтобы активировать молекулярный мотор кинезин-1». Журнал клеточной биологии . 176 (1): 11–7. дои : 10.1083/jcb.200605099. ПМК 2063617 . ПМИД  17200414. 
  20. ^ Хоикаас П.Дж., Мартин М., Мюлеталер Т., Куйнтьес Г.Дж., Петерс К.А., Катруха Э.А. и др. (апрель 2019 г.). «Белки семейства MAP7 регулируют рекрутирование и активацию кинезина-1». Журнал клеточной биологии . 218 (4): 1298–1318. дои : 10.1083/jcb.201808065. ПМК 6446838 . ПМИД  30770434. 
  21. ^ Шнитцер MJ, Block SM (июль 1997 г.). «Кинезин гидролизует одну АТФ за шаг 8 нм». Природа . 388 (6640): 386–90. Бибкод : 1997Natur.388..386S. дои : 10.1038/41111 . PMID  9237757. S2CID  4363000.
  22. ^ Вейл Р.Д., Миллиган Р.А. (апрель 2000 г.). «То, как все движется: заглянуть под капот молекулярных моторных белков». Наука . 288 (5463): 88–95. Бибкод : 2000Sci...288...88В. дои : 10.1126/science.288.5463.88. ПМИД  10753125.
  23. ^ Mather WH, Fox RF (октябрь 2006 г.). «Смещенный шаговый механизм кинезина: усиление застегивания молнии на шее». Биофизический журнал . 91 (7): 2416–26. Бибкод : 2006BpJ....91.2416M. doi : 10.1529/biophysj.106.087049. ПМЦ 1562392 . ПМИД  16844749. 
  24. ^ Годен Р., де Аленкар BC, Жув М., Берр С., Ле Будер Э., Шиндлер М., Вартаман А., Гобер FX, Бенарош П. (октябрь 2012 г.). «Критическая роль кинезина KIF3A в жизненном цикле ВИЧ в первичных макрофагах человека». Журнал клеточной биологии . 199 (3): 467–79. дои : 10.1083/jcb.201201144. ПМЦ 3483138 . ПМИД  23091068. 
  25. ^ Гросс С.П., Вершинин М., Шубейта Г.Т. (июнь 2007 г.). «Грузовой транспорт: два мотора иногда лучше, чем один». Современная биология . 17 (12): Р478–86. дои : 10.1016/j.cub.2007.04.025 . PMID  17580082. S2CID  8791125.
  26. ^ Хэнкок WO (август 2008 г.). «Внутриклеточный транспорт: кинезины, работающие вместе». Современная биология . 18 (16): R715–7. дои : 10.1016/j.cub.2008.07.068 . PMID  18727910. S2CID  7540556.
  27. ^ Кунвар А., Вершинин М., Сюй Дж., Гросс СП (август 2008 г.). «Шаг, тензодатчики и неожиданная кривая сила-скорость для транспорта с несколькими двигателями». Современная биология . 18 (16): 1173–83. дои : 10.1016/j.cub.2008.07.027. ПМЦ 3385514 . ПМИД  18701289. 
  28. ^ Клампп С., Липовски Р. (ноябрь 2005 г.). «Совместный грузовой транспорт несколькими молекулярными двигателями». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (48): 17284–9. arXiv : q-bio/0512011 . Бибкод : 2005PNAS..10217284K. дои : 10.1073/pnas.0507363102 . ПМЦ 1283533 . ПМИД  16287974. 
  29. ^ Райс С., Лин А.В., Сафер Д., Харт К.Л., Набер Н., Каррагер Б.О., Каин С.М., Печатникова Е., Уилсон-Кубалек Э.М., Уиттакер М., Пейт Э., Кук Р., Тейлор Э.В., Миллиган Р.А., Вейл Р.Д. (декабрь 1999 г.) ). «Структурное изменение моторного белка кинезина, который управляет подвижностью». Природа . 402 (6763): 778–84. Бибкод : 1999Natur.402..778R. дои : 10.1038/45483. PMID  10617199. S2CID  573909.
  30. ^ Лодиш Х., Берк А., Зипурски С.Л., Мацудайра П., Балтимор Д., Дарнелл Дж. (2000). «Кинезин, динеин и внутриклеточный транспорт». {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  31. ^ Роосталу Дж., Хентрих С., Билинг П., Телли И.А., Шибель Э., Суррей Т. (апрель 2011 г.). «Переключение направления кинезина Cin8 через моторную связь». Наука . 332 (6025): 94–9. Бибкод : 2011Sci...332...94R. дои : 10.1126/science.1199945. PMID  21350123. S2CID  90739364.
  32. ^ Фаллесен Т., Русталу Дж., Дуэльберг С., Прюсснер Г., Суррей Т. (ноябрь 2017 г.). «Ансамбли двунаправленного кинезина Cin8 производят аддитивные силы в обоих направлениях движения». Биофизический журнал . 113 (9): 2055–2067. Бибкод : 2017BpJ...113.2055F. дои : 10.1016/j.bpj.2017.09.006. ПМЦ 5685778 . ПМИД  29117528. 
  33. ^ Эдаматсу М (март 2014 г.). «Двунаправленная подвижность кинезина-5 делящихся дрожжей, Cut7». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 446 (1): 231–4. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.02.106. ПМИД  24589736.
  34. ^ Роосталу Дж., Хентрих С., Билинг П., Телли И.А., Шибель Э., Суррей Т. (апрель 2011 г.). «Переключение направления кинезина Cin8 через моторную связь». Наука . 332 (6025): 94–9. Бибкод : 2011Sci...332...94R. дои : 10.1126/science.1199945. PMID  21350123. S2CID  90739364.
  35. ^ ab Герсон-Гурвиц А, Тиде С, Мовшович Н, Фридман В, Подольская М, Даниэли Т и др. (ноябрь 2011 г.). «Направленность отдельных моторов Cin8 кинезина-5 модулируется петлей 8, ионной силой и геометрией микротрубочек». Журнал ЭМБО . 30 (24): 4942–54. дои : 10.1038/emboj.2011.403. ПМЦ 3243633 . ПМИД  22101328. 
  36. ^ Валентайн МТ, Фордайс ПМ, Блок С.М. (декабрь 2006 г.). «Eg5 делает шаг вперед!». Отделение клеток . 1 (1): 31. дои : 10.1186/1747-1028-1-31 . ПМК 1716758 . ПМИД  17173688. 
  37. ^ Амброуз Дж.К., Ли В., Маркус А., Ма Х., Сир Р. (апрель 2005 г.). «Кинезин, направленный на минус-конец, с активностью белка, отслеживающего плюс-конец, участвует в морфогенезе веретена». Молекулярная биология клетки . 16 (4): 1584–92. doi : 10.1091/mbc.e04-10-0935. ПМЦ 1073643 . ПМИД  15659646. 
  38. ^ Фэй, Цзиньюй; Чжоу, Руобу (10 марта 2023 г.). «Наблюдение за шагом биомолекул в реальном времени». Наука . 379 (6636): 986–987. doi : 10.1126/science.adg8451. ПМЦ 10318587 . ПМИД  36893224. 
  39. ↑ Дегучи, Такахиро (10 марта 2023 г.). «Прямое наблюдение за движением моторных белков в живых клетках с помощью MINFLUX». Наука . 379 (6636): 1010–1015. дои : 10.1126/science.ade2676. ПМЦ 7614483 . ПМИД  36893247. 
  40. ^ Вольф, Ян; Шайдерер, Лукас; Энгельхардт, Тобиас; Энгельхардт, Иоганн; Матиас, Джессика; Черт, Стефан (10 марта 2023 г.). «MINFLUX анализирует беспрепятственное хождение кинезина-1». Наука . 379 (6636): 1004–1010. doi : 10.1126/science.ade2650. PMID  36893244. S2CID  251162014.
  41. ^ Йилдиз А., Томишиге М., Вейл Р.Д., Селвин П.Р. (январь 2004 г.). «Кинезин ходит рука об руку». Наука . 303 (5658): 676–8. Бибкод : 2004Sci...303..676Y. дои : 10.1126/science.1093753. PMID  14684828. S2CID  30529199.
  42. ^ Эсбери CL (февраль 2005 г.). «Кинезин: самое маленькое двуногое в мире». Современное мнение в области клеточной биологии . 17 (1): 89–97. дои : 10.1016/j.ceb.2004.12.002. ПМИД  15661524.
  43. ^ Sindelar CV, Даунинг К.Х. (март 2010 г.). «Механизм активации молекулярных моторов кинезина на атомном уровне». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (9): 4111–6. Бибкод : 2010PNAS..107.4111S. дои : 10.1073/pnas.0911208107 . ПМК 2840164 . ПМИД  20160108. 
  44. ^ Lay Summary (18 февраля 2010 г.). «Самый маленький мотор жизни, грузовой транспортер клеток, движется как качели». PhysOrg.com . Проверено 31 мая 2013 г.
  45. ^ Ацбергер П.Дж., Пескин CS (январь 2006 г.). «Модель кинезина Броуновской динамики в трех измерениях, включающая профиль силы-растяжения спирального грузового троса». Бюллетень математической биологии . 68 (1): 131–60. arXiv : 0910.5753 . дои : 10.1007/s11538-005-9003-6. PMID  16794924. S2CID  13534734.
  46. ^ Пескин К.С., Остер Г. (апрель 1995 г.). «Координированный гидролиз объясняет механическое поведение кинезина». Биофизический журнал . 68 (4 приложения): 202S–210S, обсуждение 210S–211S. ПМК 1281917 . ПМИД  7787069. 
  47. ^ Могилнер А., Фишер А.Дж., Баскин Р.Дж. (июль 2001 г.). «Структурные изменения в шейном линкере кинезина объясняют зависимость механического цикла двигателя от нагрузки». Журнал теоретической биологии . 211 (2): 143–57. Бибкод : 2001JThBi.211..143M. дои : 10.1006/jtbi.2001.2336. ПМИД  11419956.
  48. ^ ab Селис-Гарза Д., Теймури Х., Коломейский А.Б. (2015). «Корреляции и симметрия взаимодействий влияют на коллективную динамику молекулярных моторов». Журнал статистической механики: теория и эксперимент . 2015 (4): P04013. arXiv : 1503.00633 . Бибкод : 2015JSMTE..04..013C. дои : 10.1088/1742-5468/2015/04/p04013. S2CID  14002728.
  49. ^ аб Липельт, Штеффен; Липовски, Рейнхард (20 июня 2007 г.). «Сеть химико-механических моторных циклов Кинезина». Письма о физических отзывах . 98 (25): 258102. Бибкод : 2007PhRvL..98y8102L. doi : 10.1103/PhysRevLett.98.258102. ПМИД  17678059.
  50. ^ Зейферт, Дэвид; Соллич, Питер; Клупп, Стефан (29 декабря 2020 г.). «Крупное детализация биохимических систем, описываемых дискретной стохастической динамикой». Физический обзор E . 102 (6): 062149. arXiv : 2102.13394 . Бибкод : 2020PhRvE.102f2149S. doi : 10.1103/PhysRevE.102.062149. PMID  33466014. S2CID  231652939.
  51. ^ Зейтц А, Суррей Т (январь 2006 г.). «Процессивное движение одиночных кинезинов по переполненным микротрубочкам, визуализируемое с помощью квантовых точек». Журнал ЭМБО . 25 (2): 267–77. doi : 10.1038/sj.emboj.7600937. ПМЦ 1383520 . ПМИД  16407972. 
  52. ^ Вильфан А., Фрей Э., Швабль Ф., Тормахлен М., Сонг Ю.Х., Мандельков Э. (октябрь 2001 г.). «Динамика и кооперативность украшения микротрубочек моторным белком кинезином». Журнал молекулярной биологии . 312 (5): 1011–26. дои : 10.1006/jmbi.2001.5020. ПМИД  11580246.
  53. ^ Гошима Г., Вейл Р.Д. (август 2005 г.). «Зависимая от клеточного цикла динамика и регуляция митотических кинезинов в клетках S2 дрозофилы». Молекулярная биология клетки . 16 (8): 3896–907. doi :10.1091/mbc.E05-02-0118. ПМЦ 1182325 . ПМИД  15958489. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки