stringtranslate.com

Адгезия клеток

Схема клеточной адгезии

Клеточная адгезия — это процесс, посредством которого клетки взаимодействуют и прикрепляются к соседним клеткам посредством специализированных молекул клеточной поверхности. Этот процесс может происходить либо посредством прямого контакта между клеточными поверхностями, такими как клеточные соединения , либо посредством косвенного взаимодействия, когда клетки прикрепляются к окружающему внеклеточному матриксу , гелеобразной структуре, содержащей молекулы, высвобождаемые клетками в пространства между ними. [1] Клеточная адгезия происходит из-за взаимодействия между молекулами клеточной адгезии (CAM), [2] трансмембранными белками, расположенными на поверхности клетки. Клеточная адгезия связывает клетки различными способами и может участвовать в передаче сигнала для клеток, чтобы обнаруживать и реагировать на изменения в окружающей среде. [1] [3] Другие клеточные процессы, регулируемые клеточной адгезией, включают миграцию клеток и развитие тканей в многоклеточных организмах . [4] Изменения в клеточной адгезии могут нарушить важные клеточные процессы и привести к различным заболеваниям, включая рак [5] [6] и артрит . [7] Клеточная адгезия также необходима для инфекционных организмов, таких как бактерии или вирусы , чтобы вызывать заболевания . [8] [9]

Общий механизм

Обзорная диаграмма различных типов клеточных соединений, присутствующих в эпителиальных клетках, включая соединения клетка-клетка и соединения клетка-матрикс.

CAM подразделяются на четыре основных семейства: интегрины , суперсемейство иммуноглобулинов (Ig) , кадгерины и селектины . [2] Кадгерины и IgSF являются гомофильными CAM, поскольку они напрямую связываются с тем же типом CAM на другой клетке, в то время как интегрины и селектины являются гетерофильными CAM, которые связываются с разными типами CAM. [2] [ необходима цитата ] Каждая из этих молекул адгезии имеет свою функцию и распознает разные лиганды . Дефекты клеточной адгезии обычно объясняются дефектами экспрессии CAM.

В многоклеточных организмах связи между CAM позволяют клеткам прилипать друг к другу и создают структуры, называемые клеточными соединениями . В соответствии с их функциями клеточные соединения можно классифицировать следующим образом: [1]

С другой стороны, клеточные соединения можно разделить на два основных типа в зависимости от того, что взаимодействует с клеткой: соединения клетка-клетка, в основном опосредованные кадгеринами, и соединения клетка-матрикс, в основном опосредованные интегринами.

Клеточно-клеточные соединения

Клеточно-клеточные соединения могут встречаться в разных формах. В якорных соединениях между клетками, таких как адгезионные соединения и десмосомы, основными присутствующими CAM являются кадгерины. Это семейство CAM представляет собой мембранные белки, которые опосредуют межклеточную адгезию через свои внеклеточные домены и требуют внеклеточных ионов Ca 2+ для правильного функционирования. [2] Кадгерины образуют гомофильное присоединение между собой, что приводит к слипанию клеток схожего типа и может приводить к избирательной клеточной адгезии, позволяя клеткам позвоночных собираться в организованные ткани. [1] Кадгерины необходимы для межклеточной адгезии и клеточной сигнализации у многоклеточных животных и могут быть разделены на два типа: классические кадгерины и неклассические кадгерины. [2]

Адгезивные соединения

Адгезивное соединение, демонстрирующее гомофильное связывание между кадгеринами и то, как катенин связывает его с актиновыми нитями

Адгезивные соединения в основном функционируют для поддержания формы тканей и удержания клеток вместе. В адгезивных соединениях кадгерины между соседними клетками взаимодействуют через свои внеклеточные домены, которые разделяют консервативную кальций-чувствительную область в своих внеклеточных доменах. Когда эта область вступает в контакт с ионами Ca 2+ , внеклеточные домены кадгеринов претерпевают конформационные изменения от неактивной гибкой конформации к более жесткой конформации, чтобы подвергнуться гомофильному связыванию. Внутриклеточные домены кадгеринов также высококонсервативны, поскольку они связываются с белками, называемыми катенинами , образуя комплексы катенин-кадгерин. Эти белковые комплексы связывают кадгерины с актиновыми нитями . Эта ассоциация с актиновыми нитями необходима для адгезивных соединений для стабилизации межклеточной адгезии. [10] [11] [12] Взаимодействия с актиновыми нитями также могут способствовать кластеризации кадгеринов, которые участвуют в сборке адгезивных соединений. Это происходит потому, что кластеры кадгерина способствуют полимеризации актиновых филаментов , что, в свою очередь, способствует образованию адгезионных соединений путем связывания с комплексами кадгерин-катенин, которые затем образуются в соединении. [ необходима цитата ]

Десмосомы

Десмосомы структурно похожи на адгезионные соединения, но состоят из других компонентов. Вместо классических кадгеринов в качестве молекул адгезии действуют неклассические кадгерины, такие как десмоглеины и десмоколлины , и они связаны с промежуточными филаментами вместо актиновых филаментов. [13] В десмосомах катенин отсутствует, поскольку внутриклеточные домены десмосомных кадгеринов взаимодействуют с белками десмосомных бляшек, которые образуют толстые цитоплазматические бляшки в десмосомах и связывают кадгерины с промежуточными филаментами. [14] Десмосомы обеспечивают прочность и устойчивость к механическому напряжению, разгружая силы на гибкие, но упругие промежуточные филаменты, чего не может произойти с жесткими актиновыми филаментами. [13] Это делает десмосомы важными в тканях, которые сталкиваются с высокими уровнями механического напряжения, такими как сердечная мышца и эпителий , и объясняет, почему он часто появляется в этих типах тканей.

Плотные соединения

Плотные соединения обычно присутствуют в эпителиальных и эндотелиальных тканях, где они запечатывают щели и регулируют парацеллюлярный транспорт растворенных веществ и внеклеточных жидкостей в этих тканях, которые функционируют как барьеры. [15] Плотные соединения образованы трансмембранными белками, включая клаудины , окклюдины и трицеллюлины, которые тесно связываются друг с другом на соседних мембранах гомофильным образом. [1] Подобно якорным соединениям, внутриклеточные домены этих белков плотных соединений связаны с белками-каркасами , которые удерживают эти белки в кластерах и связывают их с актиновыми нитями для поддержания структуры плотного соединения. [16] Клаудины, необходимые для образования плотных соединений, образуют парацеллюлярные поры, которые позволяют избирательно проходить определенным ионам через плотные соединения, делая барьер избирательно проницаемым. [15]

Щелевые соединения

Щелевые соединения, показывающие коннексоны и коннексины

Щелевые контакты состоят из каналов, называемых коннексонами , которые состоят из трансмембранных белков, называемых коннексинами, сгруппированных в группы по шесть. [17] Коннексоны из соседних клеток образуют непрерывные каналы, когда они вступают в контакт и выравниваются друг с другом. Эти каналы позволяют транспортировать ионы и небольшие молекулы между цитоплазмой двух соседних клеток, помимо удержания клеток вместе и обеспечения структурной стабильности, такой как якорные соединения или плотные соединения. [1] Каналы щелевых контактов избирательно проницаемы для определенных ионов в зависимости от того, какие коннексины образуют коннексоны, что позволяет щелевым контактам участвовать в передаче сигналов клетками, регулируя перенос молекул, участвующих в сигнальных каскадах . [18] Каналы могут реагировать на множество различных стимулов и регулируются динамически либо быстрыми механизмами, такими как стробирование напряжения , либо медленными механизмами, такими как изменение количества каналов, присутствующих в щелевых соединениях. [17]

Адгезия, опосредованнаяселектины

Селектины — это семейство специализированных CAM, участвующих в транзиторной межклеточной адгезии, происходящей в кровеносной системе. Они в основном опосредуют движение белых кровяных клеток (лейкоцитов) в кровотоке, позволяя белым кровяным клеткам «катиться» по эндотелиальным клеткам посредством обратимого связывания селекций. [19] Селектины подвергаются гетерофильным связываниям, поскольку их внеклеточный домен связывается с углеводами на соседних клетках вместо других селектинов, при этом для его функционирования также требуются ионы Ca 2+ , как и кадгеринам. [1] Межклеточная адгезия лейкоцитов к эндотелиальным клеткам важна для иммунных реакций , поскольку лейкоциты могут перемещаться к местам инфекции или травмы с помощью этого механизма. [20] В этих местах интегрины на катящихся белых кровяных клетках активируются и прочно связываются с местными эндотелиальными клетками, позволяя лейкоцитам прекратить миграцию и пересечь эндотелиальный барьер. [20]

Адгезия, опосредованная членами суперсемейства иммуноглобулинов

Суперсемейство иммуноглобулинов (IgSF) является одним из крупнейших суперсемейств белков в организме и содержит множество разнообразных CAM, участвующих в различных функциях. Эти трансмембранные белки имеют один или несколько доменов, подобных иммуноглобулинам, в своих внеклеточных доменах и подвергаются кальций-независимому связыванию с лигандами на соседних клетках. [21] Некоторые CAM IgSF, такие как молекулы адгезии нейронных клеток (NCAM), могут осуществлять гомофильное связывание, в то время как другие, такие как молекулы адгезии межклеточных клеток (ICAM) или молекулы адгезии сосудистых клеток (VCAM), подвергаются гетерофильному связыванию с молекулами, такими как углеводы или интегрины. [22] Как ICAM, так и VCAM экспрессируются на сосудистых эндотелиальных клетках и взаимодействуют с интегринами на лейкоцитах, способствуя прикреплению лейкоцитов и их перемещению через эндотелиальный барьер. [22]

Клеточно-матричные соединения

Клетки создают внеклеточный матрикс, высвобождая молекулы в окружающее его внеклеточное пространство. У клеток есть специфические CAM, которые связываются с молекулами во внеклеточном матриксе и связывают матрикс с внутриклеточным цитоскелетом . [1] Внеклеточный матрикс может выступать в качестве опоры при организации клеток в ткани, а также может участвовать в передаче сигналов клетками, активируя внутриклеточные пути при связывании с CAM. [2] Соединения клетка-матрикс в основном опосредуются интегринами, которые также кластеризуются, как кадгерины, образуя прочные адгезии. Интегрины представляют собой трансмембранные гетеродимеры, образованные различными субъединицами α и β, обе субъединицы имеют различную структуру доменов. [23] Интегрины могут передавать сигналы в обоих направлениях: сигнализация изнутри наружу, внутриклеточные сигналы, модифицирующие внутриклеточные домены, могут регулировать сродство интегринов к их лигандам, в то время как сигнализация снаружи внутрь, внеклеточные лиганды, связывающиеся с внеклеточными доменами, могут вызывать конформационные изменения в интегринах и инициировать каскады сигнализации. [23] Внеклеточные домены интегринов могут связываться с различными лигандами посредством гетерофильного связывания, в то время как внутриклеточные домены могут быть связаны либо с промежуточными филаментами, образуя гемидесмосомы, либо с актиновыми филаментами, образуя фокальные адгезии . [24]

Диаграмма полудесмосом, демонстрирующая взаимодействие между интегринами и ламинином, включая то, как интегрины связаны с промежуточными филаментами кератина

Гемидесмосомы

В гемидесмосомах интегрины прикрепляются к белкам внеклеточного матрикса, называемым ламининами, в базальной пластинке , которая представляет собой внеклеточный матрикс, секретируемый эпителиальными клетками. [1] Интегрины связывают внеклеточный матрикс с кератиновыми промежуточными филаментами, которые взаимодействуют с внутриклеточным доменом интегринов через адаптерные белки, такие как плектины и BP230. [25] Гемидесмосомы играют важную роль в поддержании структурной стабильности эпителиальных клеток, косвенно связывая их вместе через внеклеточный матрикс.

Очаговые спайки

В очаговых спайках интегрины прикрепляют фибронектины , компонент внеклеточного матрикса, к актиновым нитям внутри клеток. [24] Адаптерные белки, такие как талины , винкулины , α-актинины и филамины , образуют комплекс во внутриклеточном домене интегринов и связываются с актиновыми нитями. [26] Этот многобелковый комплекс, связывающий интегрины с актиновыми нитями, важен для сборки сигнальных комплексов, которые действуют как сигналы для роста клеток и подвижности клеток. [26]

Другие организмы

Эукариоты

Клетки растений плотно прилегают друг к другу и соединяются посредством плазмодесм — каналов, которые пересекают стенки растительных клеток и соединяют цитоплазму соседних растительных клеток. [27] Молекулы, которые являются либо питательными веществами, либо сигналами, необходимыми для роста, транспортируются, пассивно или избирательно, между растительными клетками через плазмодесмы. [27]

Простейшие экспрессируют несколько молекул адгезии с различной специфичностью, которые связываются с углеводами, расположенными на поверхности их клеток-хозяев. [28] Межклеточная адгезия является ключом к прикреплению патогенных простейших и проникновению в их клетки-хозяева. Примером патогенного простейшего является малярийный паразит ( Plasmodium falciparum ), который использует одну молекулу адгезии, называемую циркумспорозоитным белком, для связывания с клетками печени, [29] и другую молекулу адгезии, называемую мерозоитным поверхностным белком, для связывания эритроцитов . [30]

Патогенные грибы используют молекулы адгезии, присутствующие на их клеточной стенке, для прикрепления посредством белок-белковых или белок-углеводных взаимодействий к клеткам-хозяевам [31] или фибронектинам во внеклеточном матриксе. [32]

Прокариоты

Прокариоты имеют молекулы адгезии на поверхности своих клеток, называемые бактериальными адгезинами , помимо использования своих пилей ( фимбрий ) и жгутиков для клеточной адгезии. [8] Прокариоты могут иметь один или несколько жгутиков, расположенных либо в одном, либо в нескольких местах на поверхности клетки. Патогенные виды, такие как Escherichia coli и Vibrio cholera, обладают жгутиками для облегчения адгезии. [33]

Адгезины могут распознавать различные лиганды, присутствующие на поверхности клеток хозяина, а также компоненты внеклеточного матрикса. Эти молекулы также контролируют специфичность хозяина и регулируют тропизм (ткане- или клеточно-специфические взаимодействия) посредством взаимодействия со своими лигандами. [34]

Вирусы

Вирусы также имеют молекулы адгезии, необходимые для связывания вируса с клетками хозяина. Например, вирус гриппа имеет гемагглютинин на своей поверхности, который необходим для распознавания сахарной сиаловой кислоты на молекулах поверхности клетки хозяина. [35] ВИЧ имеет молекулу адгезии, называемую gp120 , которая связывается со своим лигандом CD4 , который экспрессируется на лимфоцитах . [36] Вирусы также могут нацеливаться на компоненты клеточных соединений, чтобы проникнуть в клетки хозяина, что и происходит, когда вирус гепатита С нацеливается на окклюдины и клаудины в плотных соединениях, чтобы проникнуть в клетки печени. [9]

Клинические последствия

Дисфункция клеточной адгезии происходит во время метастазирования рака . Потеря межклеточной адгезии в метастатических опухолевых клетках позволяет им покидать место своего происхождения и распространяться по кровеносной системе. [5] Одним из примеров CAM, нерегулируемых при раке, являются кадгерины, которые инактивируются либо генетическими мутациями, либо другими онкогенными сигнальными молекулами, что позволяет раковым клеткам мигрировать и становиться более инвазивными. [6] Другие CAM, такие как селектины и интегрины, могут способствовать метастазированию, опосредуя межклеточные взаимодействия между мигрирующими метастатическими опухолевыми клетками в кровеносной системе с эндотелиальными клетками других отдаленных тканей. [37] Из-за связи между CAM и метастазами рака эти молекулы могут быть потенциальными терапевтическими мишенями для лечения рака.

Существуют также другие генетические заболевания человека, вызванные неспособностью экспрессировать специфические молекулы адгезии. Примером является дефицит адгезии лейкоцитов -I (LAD-I), при котором экспрессия субъединицы β 2 интегрина снижается или теряется. [38] Это приводит к снижению экспрессии гетеродимеров β 2 интегрина, которые необходимы лейкоцитам для прочного прикрепления к эндотелиальной стенке в местах воспаления с целью борьбы с инфекциями. [39] Лейкоциты у пациентов с LAD-I не способны прилипать к эндотелиальным клеткам, и у пациентов наблюдаются серьезные эпизоды инфекции , которые могут быть опасны для жизни.

Аутоиммунное заболевание , называемое пузырчаткой, также вызывается потерей клеточной адгезии, поскольку оно возникает из-за того, что аутоантитела воздействуют на собственные десмосомальные кадгерины человека, что приводит к отслоению эпидермальных клеток друг от друга и образованию волдырей на коже. [40]

Патогенные микроорганизмы, включая бактерии, вирусы и простейшие, должны сначала прикрепиться к клеткам-хозяевам, чтобы заразить и вызвать заболевания. Антиадгезивная терапия может использоваться для предотвращения инфекции путем воздействия на молекулы адгезии либо на патоген, либо на клетку-хозяина. [41] Помимо изменения продукции молекул адгезии, также могут использоваться конкурентные ингибиторы, которые связываются с молекулами адгезии, чтобы предотвратить связывание между клетками, действуя как антиадгезивные агенты. [42]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcdefghi Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Морган, Дэвид; Рафф, Мартин; Робертс, Кит; Уолтер, Питер (2014). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Garland Science. ISBN 9780815344322.
  2. ^ abcdef Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Мацудайра, Пол; Кайзер, Крис А.; Кригер, Монти; Скотт, Мэтью П.; Зипурски, Лоуренс; Дарнелл, Джеймс (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0716743668.
  3. ^ Gumbiner, Barry M. (1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза». Cell . 84 (3): 345–357. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81279-9 . PMID  8608588. S2CID  13443584.
  4. ^ Sumigray, Kaelyn D.; Lechler, Terry (2015). Клеточная адгезия в развитии эпидермиса и формировании барьера . Т. 112. С. 383–414. doi :10.1016/bs.ctdb.2014.11.027. ISBN 9780124077584. PMC  4737682 . PMID  25733147. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  5. ^ ab Okegawa, T; Pong, RC; Li, Y; Hsieh, JT (2004). «Роль молекулы клеточной адгезии в прогрессировании рака и ее применение в терапии рака». Acta Biochimica Polonica . 51 (2): 445–57. doi : 10.18388/abp.2004_3583 . PMID  15218541.
  6. ^ ab Хирохаси, Сетсуо; Канаи, Яэ (2003). «Система клеточной адгезии и морфогенез рака человека». Cancer Science . 94 (7): 575–581. doi : 10.1111/j.1349-7006.2003.tb01485.x . PMC 11160151 . PMID  12841864. S2CID  22154824. 
  7. ^ Szekanecz, Zoltan; Koch, Alisa E (2000). «Взаимодействие клеток при синовите: эндотелиальные клетки и миграция иммунных клеток». Arthritis Research . 2 (5): 368–373. doi : 10.1186/ar114 . PMC 130138. PMID  11094450 . 
  8. ^ ab Писарро-Серда, Хавьер; Коссарт, Паскаль (2006). «Бактериальная адгезия и проникновение в клетки-хозяева». Cell . 124 (4): 715–727. doi : 10.1016/j.cell.2006.02.012 . PMID  16497583. S2CID  5769387.
  9. ^ ab Mateo, M.; Generous, A.; Sinn, PL; Cattaneo, R. (2015). «Связи имеют значение — как вирусы используют компоненты клеточной адгезии». Journal of Cell Science . 128 (3): 431–439. doi :10.1242/jcs.159400. PMC 4311127 . PMID  26046138. 
  10. ^ Meng, W.; Takeichi, M. (2009). «Связь адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (6): a002899. doi :10.1101/cshperspect.a002899. PMC 2882120. PMID 20457565  . 
  11. ^ Nicholl ID, Matsui T, Weiss TM, Stanley CB, Heller WT, Martel A, Farago B, Callaway DJ, Bu Z (21 августа 2018 г.). «Структура альфа-катенина и наномасштабная динамика в растворе и в комплексе с F-актином». Biophysical Journal . 115 (4): 642–654. Bibcode :2018BpJ...115..642N. doi :10.1016/j.bpj.2018.07.005. PMC 6104293 . PMID  30037495. 
  12. ^ Харрис, Тони Дж. К.; Тепасс, Ульрих (2010). «Связи адгезии: от молекул к морфогенезу». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 11 (7): 502–514. doi :10.1038/nrm2927. PMID  20571587. S2CID  13638902.
  13. ^ ab Johnson, JL; Najor, NA; Green, KJ (2014). «Десмосомы: регуляторы клеточной сигнализации и адгезии в эпидермальном здоровье и заболеваниях». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 4 (11): a015297. doi :10.1101/cshperspect.a015297. PMC 4208714. PMID  25368015 . 
  14. ^ Delva, E.; Tucker, DK; Kowalczyk, AP (2009). «Десмосома». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (2): a002543. doi :10.1101/cshperspect.a002543. PMC 2742091. PMID  20066089 . 
  15. ^ ab Steed, Emily; Balda, Maria S.; Matter, Karl (2010). «Динамика и функции плотных контактов». Trends in Cell Biology . 20 (3): 142–149. doi :10.1016/j.tcb.2009.12.002. PMID  20061152.
  16. ^ Niessen, Carien M. (2007). «Плотные соединения/адгезивные соединения: базовая структура и функция». Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2525–2532. doi : 10.1038/sj.jid.5700865 . PMID  17934504.
  17. ^ ab Goodenough, DA; Paul, DL (2009). «Щелевые соединения». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (1): a002576. doi :10.1101/cshperspect.a002576. PMC 2742079. PMID  20066080 . 
  18. ^ Меше, Гюлистан; Ричард, Габриэле; Уайт, Томас В. (2007). «Щелевые соединения: базовая структура и функция». Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2516–2524. doi : 10.1038/sj.jid.5700770 . PMID  17934503.
  19. ^ МакЭвер, Роджер П. (2015). «Селектины: инициаторы адгезии лейкоцитов и сигнализации на стенке сосудов». Cardiovascular Research . 107 (3): 331–339. doi :10.1093/cvr/cvv154. PMC 4592324. PMID  25994174 . 
  20. ^ ab Barthel, Steven R; Gavino, Jacyln D; Descheny, Leyla; Dimitroff, Charles J (2007). «Нацеливание селектинов и лигандов селектина при воспалении и раке». Мнение эксперта о терапевтических мишенях . 11 (11): 1473–1491. doi :10.1517/14728222.11.11.1473. PMC 2559865. PMID  18028011 . 
  21. ^ Вонг, Чи Вай; Дай, Даниэль Э.; Кумб, Дейрдре Р. (2012). «Роль молекул клеточной адгезии суперсемейства иммуноглобулинов в метастазах рака». Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 340296. doi : 10.1155/2012/340296 . PMC 3261479. PMID  22272201 . 
  22. ^ ab Арическу, А Раду; Джонс, Э Ивонн (2007). «Молекулы клеточной адгезии суперсемейства иммуноглобулинов: молнии и сигналы». Current Opinion in Cell Biology . 19 (5): 543–550. doi :10.1016/j.ceb.2007.09.010. PMID  17935964.
  23. ^ ab Takada, Yoshikazu; Ye, Xiaojing; Simon, Scott (2007). "Интегрины". Genome Biology . 8 (5): 215. doi : 10.1186/gb-2007-8-5-215 . PMC 1929136. PMID  17543136 . 
  24. ^ ab Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-3136-8.
  25. ^ Боррадори, Лука; Зонненберг, Арно (1999). «Структура и функция гемидесмосом: больше, чем простые адгезионные комплексы». Журнал исследовательской дерматологии . 112 (4): 411–418. doi : 10.1046/j.1523-1747.1999.00546.x . PMID  10201522.
  26. ^ ab Critchley, David R (2000). «Фокальные адгезии – цитоскелетная связь». Current Opinion in Cell Biology . 12 (1): 133–139. doi :10.1016/S0955-0674(99)00067-8. PMID  10679361.
  27. ^ ab Реснички, Мишель Линн; Джексон, Дэвид (2004). «Форма и функция плазмодесм». Current Opinion in Cell Biology . 16 (5): 500–506. doi :10.1016/j.ceb.2004.08.002. PMID  15363799.
  28. ^ Сингх, Рам Саруп; Валиа, Амандип Каур; Канвар, Джагат Ракеш (2016). «Простейшие лектины и их роль во взаимодействиях хозяина и патогена». Biotechnology Advances . 34 (5): 1018–1029. doi :10.1016/j.biotechadv.2016.06.002. PMID  27268207.
  29. ^ Rathore, Dharmendar; Sacci, John B.; de la Vega, Patricia; McCutchan, Thomas F. (2002). «Связывание и вторжение спорозоитов в клетки печени». Журнал биологической химии . 277 (9): 7092–7098. doi : 10.1074/jbc.M106862200 . PMID  11751898.
  30. ^ Кадекоппала, Мадхусудан; Холдер, Энтони А. (2010). «Поверхностные белки мерозоитов малярийного паразита: комплекс MSP1 и семейство MSP7». Международный журнал паразитологии . 40 (10): 1155–1161. doi :10.1016/j.ijpara.2010.04.008. PMID  20451527.
  31. ^ Tronchin, Guy; Pihet, Marc; Lopes-Bezerra, Leila M.; Bouchara, Jean-Philippe (2008). «Механизмы адгезии у патогенных грибов человека». Medical Mycology . 46 (8): 749–772. doi : 10.1080/13693780802206435 . PMID  18651303.
  32. ^ Lima, OC; Figueiredo, CC; Previato, JO; Mendonca-Previato, L.; Morandi, V.; Lopes Bezerra, LM (2001). «Участие компонентов клеточной стенки грибка в адгезии Sporothrix schenckii к человеческому фибронектину». Инфекция и иммунитет . 69 (11): 6874–6880. doi :10.1128/IAI.69.11.6874-6880.2001. PMC 100066. PMID  11598061 . 
  33. ^ M.Sc, Michael Greenwood (2021-10-04). "Роль жгутиков в адгезии и вирулентности". News-Medical . Получено 2024-01-18 .
  34. ^ Клемм, Пер; Шембри, Марк А. (2000). «Бактериальные адгезины: функция и структура». Международный журнал медицинской микробиологии . 290 (1): 27–35. doi :10.1016/S1438-4221(00)80102-2. PMID  11043979.
  35. ^ Гарман, ЭФ (2015). «Противовирусные адгезионные молекулярные механизмы гриппа: прижизненная одержимость WG Laver». Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences . 370 (1661): 20140034. doi :10.1098/rstb.2014.0034. PMC 4275904 . PMID  25533092. 
  36. ^ Capon, DJ; Ward, RHR (1991). «Взаимодействие CD4-gpl20 и патогенез СПИДа». Annual Review of Immunology . 9 (1): 649–678. doi :10.1146/annurev.iy.09.040191.003245. PMID  1910691.
  37. ^ Бендас, Герд; Борсиг, Любор (2012). «Адгезия раковых клеток и метастазы: селектины, интегрины и ингибирующий потенциал гепаринов». Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 676731. doi : 10.1155/2012/676731 . PMC 3296185. PMID  22505933 . 
  38. ^ Харрис, Эстель С.; Вейрих, Эндрю С.; Циммерман, Гай А. (2012). «Уроки редких заболеваний: синдромы дефицита адгезии лейкоцитов». Current Opinion in Hematology . 20 (1): 16–25. doi :10.1097/MOH.0b013e32835a0091. PMC 3564641. PMID  23207660 . 
  39. ^ Ханна, Сухейр; Этциони, Амос (2012). «Дефициты адгезии лейкоцитов». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1250 (1): 50–55. Bibcode : 2012NYASA1250...50H. doi : 10.1111/j.1749-6632.2011.06389.x. PMID  22276660. S2CID  33727687.
  40. ^ Тамгадж, Сандхья; Бхатт, ДайватМ; Перейра, Тревиль; Тамгадж, Авинаш; Бхалерао, Судхир (2011). «Пемфигус обыкновенный». Contemporary Clinical Dentistry . 2 (2): 134–7. doi : 10.4103/0976-237X.83074 . PMC 3180831. PMID  21957393 . 
  41. ^ Крахлер, Энн Мари; Орт, Ким (2014). «Нацеливание на интерфейс бактерии–хозяина». Вирулентность . 4 (4): 284–294. doi :10.4161/viru.24606. PMC 3710331. PMID  23799663 . 
  42. ^ Ofek, Itzhak; Hasty, David L; Sharon, Nathan (2003). «Антиадгезионная терапия бактериальных заболеваний: перспективы и проблемы». FEMS Immunology & Medical Microbiology . 38 (3): 181–191. CiteSeerX 10.1.1.320.1480 . doi :10.1016/S0928-8244(03)00228-1. PMID  14522453. 

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Клеточная адгезия .