stringtranslate.com

Комплекс цитохрома b6f

Комплекс цитохрома b 6 f (пластохинол/пластоцианинредуктаза или пластохинол/пластоцианиноксидоредуктаза; EC 7.1.1.6) представляет собой фермент, обнаруженный в тилакоидной мембране хлоропластов растений , цианобактерий и зеленых водорослей , который катализирует перенос электронов от пластохинола к пластоцианину :

пластохинол + 2 окисленный пластоцианин + 2 H + [сторона 1] пластохинон + 2 восстановленный пластоцианин + 4 H + [сторона 2]. [1]

Реакция аналогична реакции, катализируемой цитохромом bc 1 (комплекс III) митохондриальной цепи переноса электронов . Во время фотосинтеза комплекс цитохрома b 6 f находится на одном этапе цепи, которая переносит электроны из фотосистемы II в фотосистему I , и в то же время перекачивает протоны в пространство тилакоидов, способствуя созданию электрохимического (энергетического) градиента [2] , который впоследствии используется для синтеза АТФ из АДФ .

Структура фермента

Комплекс цитохрома b 6 f представляет собой димер, каждый мономер которого состоит из восьми субъединиц. [3] Они состоят из четырех крупных субъединиц: цитохром f массой 32 кДа с цитохромом c-типа, цитохром b 6 массой 25 кДа с гемовой группой низкого и высокого потенциала, железо-серный белок Риске массой 19 кДа, содержащий кластер [2Fe-2S] , и субъединица IV массой 17 кДа; а также четыре небольших субъединицы (3-4 кДа): PetG, PetL, PetM и PetN. [3] [4] Общая молекулярная масса составляет 217 кДа.

Определены кристаллические структуры комплексов цитохрома b 6 f из Chlamydomonas reinhardtii , Mastigocladus laminosus и Nostoc sp. PCC 7120. [2] [5] [6] [7] [8] [9]

Ядро комплекса структурно похоже на ядро ​​цитохрома bc 1. Цитохром b 6 и субъединица IV гомологичны цитохрому b , [10] и железо-серные белки Риске двух комплексов гомологичны. [11] Однако цитохром f и цитохром c 1 не гомологичны. [12]

Цитохром b 6 f содержит семь простетических групп . [13] [14] Четыре из них обнаружены как в цитохроме b 6 f, так и в bc 1 : гем c-типа цитохрома c 1 и f, два гема b-типа (b p и b n ) в bc 1 и b 6 f и кластер [2Fe-2S] белка Риске. Три уникальные простетические группы обнаружены в цитохроме b 6 f: хлорофилл a , β-каротин и гем c n (также известный как гем x). [5]

Межмономерное пространство внутри ядра димерного комплекса цитохрома b6f занято липидами, [9] что обеспечивает направленность переноса электронов гем-гем посредством модуляции диэлектрической среды внутри белка. [15]

Биологическая функция

Табак ( Nicotiana tabacum ) цитохром b 6 f мутант (справа) рядом с нормальным растением. Растения используются в исследованиях фотосинтеза для изучения циклического фотофосфорилирования.

В фотосинтезе комплекс цитохрома b 6 f функционирует как посредник в переносе электронов и энергии между двумя комплексами фотосинтетических реакционных центров, фотосистемой II и фотосистемой I , при переносе протонов из стромы хлоропласта через тилакоидную мембрану в просвет . [2] Транспорт электронов через цитохром b 6 f отвечает за создание протонного градиента , который управляет синтезом АТФ в хлоропластах. [4]

В отдельной реакции комплекс цитохрома b 6 f играет центральную роль в циклическом фотофосфорилировании , когда НАДФ + недоступен для принятия электронов от восстановленного ферредоксина . [16] Этот цикл, управляемый энергией P700 + , способствует созданию протонного градиента, который может использоваться для управления синтезом АТФ. Было показано, что этот цикл необходим для фотосинтеза, [17] помогая поддерживать правильное соотношение продукции АТФ/НАДФН для фиксации углерода . [18] [19]

Реакции депротонирования-окисления p-стороны хинола в комплексе цитохрома b6f были вовлечены в генерацию активных форм кислорода. [20] Было высказано предположение, что интегральная молекула хлорофилла, расположенная в месте окисления хинола, выполняет структурную, нефотохимическую функцию по повышению скорости образования активных форм кислорода, возможно, для обеспечения окислительно-восстановительного пути для внутриклеточной коммуникации. [21]

Механизм реакции

Комплекс цитохрома b 6 f отвечает за « нециклический » (1) и « циклический » (2) перенос электронов между двумя подвижными окислительно-восстановительными переносчиками, пластохинолом (QH 2 ) и пластоцианином (Pc):

Цитохром b 6 f катализирует перенос электронов от пластохинола к пластоцианину, одновременно перекачивая два протона из стромы в просвет тилакоида:

QH 2 + 2Pc(Cu 2+ ) + 2H + (строма) → Q + 2Pc(Cu + ) + 4H + (просвет) [16]

Эта реакция происходит через цикл Q, как в комплексе III. [22] Пластохинол действует как переносчик электронов, перенося свои два электрона в высоко- и низкопотенциальные цепи переноса электронов (ETC) посредством механизма, называемого электронной бифуркацией . [23] Комплекс содержит до трех молекул пластохинона, которые образуют сеть переноса электронов, отвечающую за работу цикла Q и его окислительно-восстановительные и каталитические функции в фотосинтезе. [24]

Q-цикл

Q цикл цитохрома b 6 f

Первая половина цикла Q

  1. QH 2 связывается с положительной стороной 'p' (стороной просвета) комплекса. Он окисляется до семихинона (SQ) железо-серным центром (высокопотенциальный ETC) и высвобождает два протона в люмен тилакоида [ требуется цитата ] .
  2. Восстановленный железо-серный центр передает свой электрон через цитохром f на Pc.
  3. В низкопотенциальной цепи электронов SQ передает свой электрон гему b p цитохрома b6.
  4. Затем гем b p передает электрон гему b n .
  5. Гем b n восстанавливает Q одним электроном, образуя SQ.

Вторая половина цикла Q

  1. Второй QH 2 связывается с комплексом.
  2. В высокопотенциальном ETC один электрон восстанавливает другой окисленный Pc.
  3. В низкопотенциальном ETC электрон из гема b n переносится на SQ, а полностью восстановленный Q 2− забирает два протона из стромы, образуя QH 2 .
  4. Окисленный Q и восстановленный QH 2 , который был регенерирован, диффундируют в мембрану.

Циклический перенос электронов

В отличие от комплекса III, цитохром b 6 f катализирует другую реакцию переноса электронов, которая является центральной для циклического фотофосфорилирования . Электрон от ферредоксина (Fd) переносится на пластохинон, а затем на комплекс цитохрома b 6 f для восстановления пластоцианина, который повторно окисляется P700 в фотосистеме I. [25] Точный механизм восстановления пластохинона ферредоксином все еще изучается. Одно из предположений заключается в том, что существует ферредоксин:пластохинонредуктаза или НАДФ-дегидрогеназа. [25] Поскольку гем x, по-видимому, не требуется для цикла Q и не обнаружен в комплексе III, было высказано предположение, что он используется для циклического фотофосфорилирования по следующему механизму: [23] [26]

  1. Fd (красный) + гем x (бык) → Fd (бык) + гем x (красный)
  2. гем x (красный) + Fd (красный) + Q + 2H + → гем x (бык) + Fd (бык) + QH 2

Ссылки

  1. ^ ExplorEnz: EC 7.1.1.6
  2. ^ abc Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (март 2013 г.). «Пути переноса протонов, зависящие от хинона, в фотосинтетическом комплексе цитохрома b6f». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (11): 4297–302. doi : 10.1073/pnas.1222248110 . PMC  3600468. PMID  23440205 .
  3. ^ ab Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (октябрь 2002 г.). "Полное покрытие субъединиц жидкостной хроматографией с электрораспылительной ионизацией масс-спектрометрией (LCMS+) олигомерного мембранного белка: комплекс цитохрома b(6)f из шпината и цианобактерии Mastigocladus laminosus". Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (10): 816–27. doi : 10.1074/mcp.m200045-mcp200 . PMID  12438564.
  4. ^ ab Voet DJ, Voet JG (2011). Биохимия . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Wiley, J. ISBN 978-0-470-57095-1.
  5. ^ ab Stroebel D, Choquet Y, Popot JL, Picot D (ноябрь 2003 г.). "Атипичный гем в комплексе цитохрома b(6)f". Nature . 426 (6965): 413–8. doi :10.1038/nature02155. PMID  14647374. S2CID  130033.
  6. ^ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (июнь 2007 г.). «Структура комплекса цитохрома b6f: ингибиторы аналогов хинона как лиганды гема cn». Журнал молекулярной биологии . 370 (1): 39–52. doi : 10.1016/j.jmb.2007.04.011. PMC 1993820. PMID  17498743. 
  7. ^ Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (апрель 2009 г.). «Структура-функция, стабильность и химическая модификация комплекса цианобактериального цитохрома b6f из Nostoc sp. PCC 7120». Журнал биологической химии . 284 (15): 9861–9. doi : 10.1074/jbc.M809196200 . PMC 2665108. PMID  19189962 . 
  8. ^ Hasan SS, Stoflet JT, Yamashita E, Cramer WA (апрель 2013 г.). «Конформационные изменения, вызванные липидами в комплексе цитохрома b6f оксигенного фотосинтеза». Биохимия . 52 (15): 2649–54. doi :10.1021/bi301638h. PMC 4034689. PMID  23514009 . 
  9. ^ ab Hasan SS, Cramer WA (июль 2014). "Внутренняя липидная архитектура гетероолигомерного комплекса цитохрома b6f". Структура . 22 (7): 1008–15. doi :10.1016/j.str.2014.05.004. PMC 4105968. PMID  24931468 . 
  10. ^ Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (февраль 1984 г.). «Гомология последовательностей и структурное сходство между цитохромом b митохондриального комплекса III и комплексом b6-f хлоропласта: положение гемов цитохрома b в мембране». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (3): 674–8. doi : 10.1073/pnas.81.3.674 . PMC 344897. PMID  6322162 . 
  11. ^ Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (декабрь 1997 г.). «Биологическая идентичность и разнообразие в фотосинтезе и дыхании: структура домена люмен-сайд хлоропластного белка Риске». Структура . 5 (12): 1613–25. doi : 10.1016/s0969-2126(97)00309-2 . PMID  9438861.
  12. ^ Martinez SE, Huang D, Szczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (февраль 1994 г.). «Кристаллическая структура цитохрома f хлоропласта обнаруживает новую цитохромную складку и неожиданное лигирование гема». Structure . 2 (2): 95–105. doi : 10.1016/s0969-2126(00)00012-5 . PMID  8081747.
  13. ^ Баниулис Д., Ямашита Э., Чжан Х., Хасан СС., Крамер ВА. (2008). «Структура-функция комплекса цитохрома b6f». Фотохимия и фотобиология . 84 (6): 1349–58. doi :10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x. PMID  19067956. S2CID  44992397.
  14. ^ Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (май 2004 г.). «Эволюция фотосинтеза: независимая от времени структура комплекса цитохрома b6f». Биохимия . 43 (20): 5921–9. doi :10.1021/bi049444o. PMID  15147175.
  15. ^ Хасан СС, Захаров СД, Шове А, Стадницкий В, Савихин С, Крамер ВА (июнь 2014 г.). «Карта диэлектрической гетерогенности мембранного белка: гетероолигомерный комплекс цитохрома b6f». Журнал физической химии B . 118 (24): 6614–25. doi :10.1021/jp501165k. PMC 4067154 . PMID  24867491. 
  16. ^ ab Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L (2007). Биохимия . Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  17. ^ Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (июнь 2004 г.). «Циклический поток электронов вокруг фотосистемы I необходим для фотосинтеза». Nature . 429 (6991): 579–82. Bibcode :2004Natur.429..579M. doi :10.1038/nature02598. PMID  15175756. S2CID  4421776.
  18. ^ Бланкеншип RE (2002). Молекулярные механизмы фотосинтеза . Оксфорд; Молден, Массачусетс: Blackwell Science. ISBN 978-0-632-04321-7.
  19. ^ Бендалл Д. (1995). «Циклическое фотофосфорилирование и транспорт электронов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1229 : 23–38. doi : 10.1016/0005-2728(94)00195-B .
  20. ^ Baniulis D, Hasan SS, Stoflet JT, Cramer WA (декабрь 2013 г.). «Механизм усиленного производства супероксида в комплексе цитохрома b(6)f оксигенного фотосинтеза». Биохимия . 52 (50): 8975–83. doi :10.1021/bi4013534. PMC 4037229. PMID  24298890 . 
  21. ^ Hasan SS, Proctor EA, Yamashita E, Dokholyan NV, Cramer WA (октябрь 2014 г.). «Движение внутри комплекса липопротеинов цитохрома b6f: управление порталом хинона». Biophysical Journal . 107 (7): 1620–8. Bibcode :2014BpJ...107.1620H. doi :10.1016/j.bpj.2014.08.003. PMC 4190601 . PMID  25296314. 
  22. ^ Cramer WA, Soriano GM, Ponomarev M, Huang D, Zhang H, Martinez SE, Smith JL (июнь 1996 г.). «Некоторые новые структурные аспекты и старые противоречия относительно комплекса цитохрома b6f оксигенного фотосинтеза». Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology . 47 : 477–508. doi :10.1146/annurev.arplant.47.1.477. PMID  15012298.
  23. ^ ab Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (2006). «Трансмембранный трафик в комплексе цитохрома b6f». Annual Review of Biochemistry . 75 : 769–90. doi :10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756. PMID  16756511.
  24. ^ Malone LA, Qian P, Mayneord GE, Hitchcock A, Farmer DA, Thompson RF и др. (ноябрь 2019 г.). «Cryo-EM Structure of the Spinach Cytochrome B 6 F Complex at 3.6 Å Resolution» (PDF) . Nature . 575 (7783): 535–539. doi :10.1038/s41586-019-1746-6. PMID  31723268. S2CID  207987984.
  25. ^ ab Joliot P, Joliot A (июль 2002 г.). "Циклический перенос электронов в листьях растений". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (15): 10209–14. Bibcode :2002PNAS...9910209J. doi : 10.1073/pnas.102306999 . PMC 126649 . PMID  12119384. 
  26. ^ Cramer WA, Yan J, Zhang H, Kurisu G, Smith JL (2005). «Структура комплекса цитохрома b6f: новые простетические группы, Q-пространство и гипотеза «закусок» для сборки комплекса». Photosynthesis Research . 85 (1): 133–43. Bibcode : 2005PhoRe..85..133C. doi : 10.1007/s11120-004-2149-5. PMID  15977064. S2CID  20731696.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки