stringtranslate.com

Миозин

Часть структуры миозина II. Атомы в тяжелой цепи окрашены в розовый цвет (слева); атомы в легких цепях окрашены в блекло-оранжевый и блекло-желтый цвета (также слева).

Миозины ( / ˈ m aɪ ə s ɪ n , - oʊ -/ [1] [2] ) — семейство моторных белков, наиболее известных своей ролью в мышечном сокращении и в широком спектре других двигательных процессов у эукариот . Они зависят от АТФ и отвечают за подвижность, основанную на актине .

Первый миозин (М2) был открыт в 1864 году Вильгельмом Кюне . Кюне извлек вязкий белок из скелетных мышц , который, по его мнению, отвечал за поддержание состояния напряжения в мышцах. Он назвал этот белок миозином . [3] [4] Термин был расширен, чтобы включить группу подобных АТФаз, обнаруженных в клетках как поперечно-полосатой мышечной ткани , так и гладкой мышечной ткани .

После открытия в 1973 году ферментов с миозин-подобной функцией у Acanthamoeba castellanii , во всем мире эукариот был обнаружен целый ряд расходящихся генов миозина. [5]

Хотя изначально считалось, что миозин ограничен мышечными клетками (отсюда myo- (s) + -in ), единого «миозина» не существует; скорее, это очень большое суперсемейство генов, чьи белковые продукты разделяют основные свойства связывания актина, гидролиза АТФ (активность фермента АТФазы) и передачи силы. Практически все эукариотические клетки содержат изоформы миозина . Некоторые изоформы имеют специализированные функции в определенных типах клеток (например, мышечных), в то время как другие изоформы встречаются повсеместно. Структура и функция миозина глобально сохраняются у разных видов, в той степени, в которой миозин II кролика связывается с актином амебы . [ 6] [7]

Структура и функции

Домены

Большинство молекул миозина состоят из домена «голова» , «шея» и «хвост».

Рабочий ход

Несколько молекул миозина II генерируют силу в скелетной мышце через механизм силового удара, подпитываемый энергией, высвобождаемой при гидролизе АТФ. [8] Силовой удар происходит при высвобождении фосфата из молекулы миозина после гидролиза АТФ, в то время как миозин прочно связан с актином. Эффект этого высвобождения заключается в конформационном изменении молекулы, которая тянет актин. Высвобождение молекулы АДФ приводит к так называемому состоянию ригора миозина. [9] Связывание новой молекулы АТФ высвободит миозин из актина. Гидролиз АТФ внутри миозина заставит его снова связаться с актином, чтобы повторить цикл. Совместный эффект бесчисленных силовых ударов заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, эволюция и генеалогическое древо

Неукорененное филогенетическое дерево миозина

Большое разнообразие генов миозина, обнаруженных во всех эукариотических типах, было названо в соответствии с различными схемами по мере их открытия. Поэтому номенклатура может быть несколько запутанной при попытке сравнить функции миозиновых белков внутри организмов и между ними.

Первым был обнаружен миозин скелетных мышц, наиболее заметный из суперсемейства миозинов из-за его обилия в мышечных волокнах . Этот белок составляет часть саркомера и образует макромолекулярные нити, состоящие из нескольких субъединиц миозина. Похожие миозиновые белки, образующие нити, были обнаружены в сердечной мышце , гладких мышцах и немышечных клетках. Однако, начиная с 1970-х годов, исследователи начали открывать новые гены миозина в простых эукариотах [5], кодирующие белки, которые действовали как мономеры и поэтому были названы миозинами класса I. Эти новые миозины были коллективно названы «нетрадиционными миозинами» [10] и были обнаружены во многих тканях, отличных от мышц. Эти новые члены суперсемейства были сгруппированы в соответствии с филогенетическими связями, полученными из сравнения аминокислотных последовательностей их головных доменов, причем каждому классу была присвоена римская цифра [11] [12] [13] [14] (см. филогенетическое дерево). Необычные миозины также имеют расходящиеся хвостовые домены, что предполагает уникальные функции. [15] Ныне разнообразный набор миозинов, вероятно, произошел от предкового предшественника (см. рисунок).

Анализ аминокислотных последовательностей различных миозинов показывает большую изменчивость среди доменов хвоста, но сильную консервативность последовательностей домена головы. Предположительно, это связано с тем, что миозины могут взаимодействовать через свои хвосты с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае — двигаться вдоль актиновых нитей — остается той же и, следовательно, требует того же механизма в двигателе. Например, геном человека содержит более 40 различных генов миозина .

Эти различия в форме также определяют скорость, с которой миозины могут двигаться вдоль актиновых нитей. Гидролиз АТФ и последующее высвобождение фосфатной группы вызывают «силовой ход», при котором область «плеча рычага» или «шеи» тяжелой цепи тянется вперед. Поскольку силовой ход всегда перемещает плечо рычага на один и тот же угол, длина плеча рычага определяет смещение груза относительно актиновой нити. Более длинное плечо рычага заставит груз пройти большее расстояние, даже если плечо рычага претерпевает то же угловое смещение — так же, как человек с более длинными ногами может двигаться дальше с каждым отдельным шагом. Скорость миозинового двигателя зависит от скорости, с которой он проходит полный кинетический цикл связывания АТФ с высвобождением АДФ.

Классы миозина

Миозин I

Миозин I, вездесущий клеточный белок, функционирует как мономер и участвует в транспорте везикул . [16] Он имеет размер шага 10 нм и, как предполагается, отвечает за адаптационный ответ стереоцилий во внутреннем ухе. [17]

Миозин II

Модель скользящей нити мышечного сокращения.
Структура сердечного саркомера с миозином

Миозин II (также известный как обычный миозин) — это тип миозина, отвечающий за сокращение мышц в мышечных клетках большинства типов животных клеток. Он также встречается в немышечных клетках в сократительных пучках, называемых стрессовыми волокнами . [18]

В мышечных клетках длинные спирально-спиральные хвосты отдельных молекул миозина могут автоматически ингибировать активную функцию в конформации 10S или при фосфорилировании изменяться в конформацию 6S и соединяться, образуя толстые нити саркомера . [ 29] [30] Домены головки, создающие силу, выступают из боковой стороны толстой нити, готовые идти вдоль соседних тонких нитей на основе актина в ответ на соответствующие химические сигналы и могут находиться либо в автоматически ингибированной, либо в активной конформации. Баланс/переход между активным и неактивным состояниями подлежит обширной химической регуляции.

Миозин III

Миозин III — плохо изученный член семейства миозинов. Он был изучен in vivo на глазах Drosophila , где, как полагают, играет роль в фототрансдукции . [31] Человеческий гомолог гена миозина III, MYO3A , был обнаружен в рамках проекта «Геном человека» и экспрессируется в сетчатке и улитке . [32]

Кристаллическая структура мотора миозина V с незаменимой легкой цепью – без нуклеотидов

Миозин IV

Миозин IV имеет один мотив IQ и хвост, в котором отсутствует какая-либо спирально-спиральная формирующая последовательность. Он имеет гомологию, похожую на домены хвоста миозина VII и XV. [33]

Миозин V

Миозин V — это необычный миозиновый двигатель, который является процессивным в виде димера и имеет размер шага 36 нм. [34] Он транслоцируется (прогуливается) вдоль актиновых нитей, перемещаясь к зазубренному концу (+ концу) нитей. Миозин V участвует в транспортировке груза (например, РНК, везикул, органелл, митохондрий) из центра клетки на периферию, но, кроме того, было показано, что он действует как динамическая привязь, удерживая везикулы и органеллы на богатой актином периферии клеток. [35] [36] Недавнее исследование восстановления одиночной молекулы in vitro при сборке актиновых нитей предполагает, что миозин V перемещается дальше на вновь собирающемся (богатом АДФ-Pi) F-актине, в то время как процессивные длины пробегов короче на более старом (богатом АДФ) F-актине. [37]

Ленточная диаграмма молекулярного мотора миозина V [38] , псевдоцветная для иллюстрации основных субдоменов. В интересах наглядности важные петли (которые часто помечаются отдельно в литературе) не выделены. Эта перспектива подчеркивает сайт связывания нуклеотидов и разделение субдоменов U50 и L50, которые образуют щель сайта связывания актина.

Двигательную головку миозина V можно разделить на следующие функциональные области: [38]

Миозин VI

Состояние миозина VI из PDB 2V26 перед мощным ударом [43]

Миозин VI — это необычный миозиновый двигатель, который в первую очередь является процессивным как димер, но также действует как непроцессивный мономер. Он движется вдоль актиновых нитей, направляясь к заостренному концу (-концу) нитей. [44] Считается, что миозин VI транспортирует эндоцитные везикулы в клетку. [45]

Миозин VII

Миозин VII — это необычный миозин с двумя доменами FERM в хвостовой части. Он имеет удлиненное плечо рычага, состоящее из пяти мотивов IQ, связывающих кальмодулин, за которыми следует одна альфа-спираль (SAH) [46] Миозин VII необходим для фагоцитоза у Dictyostelium discoideum , сперматогенеза у C. elegans и формирования стереоцилий у мышей и данио-рерио. [47]

Миозин VIII

Миозин VIII – это специфичный для растений миозин, связанный с делением клеток; [48] в частности, он участвует в регуляции потока цитоплазмы между клетками [49] и в локализации везикул в фрагмопласте . [50]

Миозин IX

Миозин IX — это группа одноглавых моторных белков. Сначала было показано, что он направлен на минус-конец, [51] но более позднее исследование показало, что он направлен на плюс-конец. [52] Механизм движения этого миозина плохо изучен.

Миозин X

Миозин X — это необычный миозиновый двигатель, который функционирует как димер . Димеризация миозина X считается антипараллельной. [53] Такое поведение не наблюдалось у других миозинов. В клетках млекопитающих двигатель локализуется в филоподиях . Миозин X движется к зазубренным концам нитей. Некоторые исследования предполагают, что он предпочтительно движется по пучкам актина, а не по отдельным нитям. [54] Это первый миозиновый двигатель, у которого обнаружено такое поведение.

Миозин XI

Миозин XI управляет движением органелл, таких как пластиды и митохондрии в растительных клетках. [55] Он отвечает за направленное светом движение хлоропластов в зависимости от интенсивности света и образование стромул, соединяющих различные пластиды. Миозин XI также играет ключевую роль в росте полярного кончика корня и необходим для правильного удлинения корневых волосков . [56] Было обнаружено, что определенный миозин XI, обнаруженный в Nicotiana tabacum, является самым быстрым известным процессивным молекулярным двигателем , движущимся со скоростью 7 мкм/с с шагом 35 нм вдоль актиновой нити. [57]

Миозин XII

Миозин XIII

Миозин XIV

Эта группа миозинов была обнаружена в типе Apicomplexa . [58] Миозины локализуются в плазматических мембранах внутриклеточных паразитов и затем могут быть вовлечены в процесс инвазии клеток. [59]

Этот миозин также обнаружен в ресничном простейшем Tetrahymena thermaphila . Известные функции включают: транспортировку фагосом в ядро ​​и нарушение регулируемой развитием элиминации макронуклеуса во время конъюгации.

Миозин XV

Миозин XV необходим для развития структуры актинового ядра неподвижных стереоцилий, расположенных во внутреннем ухе. Считается, что он функционирует как мономер.

Миозин XVI

Миозин XVII

Миозин XVIII

MYO18A Ген на хромосоме 17q11.2, который кодирует актиновые моторные молекулы с активностью АТФазы, которые могут участвовать в поддержании каркаса стромальных клеток, необходимого для поддержания межклеточного контакта.

Миозин XIX

Необычный миозин XIX (Myo19) — это митохондриально-ассоциированный миозиновый двигатель. [60]

Гены у людей

Обратите внимание, что не все эти гены активны.

Легкие цепи миозина отличаются и имеют свои собственные свойства. Они не считаются «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, которые составляют функциональные ферменты миозина.

Парамиозин

Парамиозин — это большой мышечный белок молекулярной массой 93–115 кДа , который был описан у ряда различных типов беспозвоночных . [61] Считается, что толстые нити беспозвоночных состоят из внутреннего ядра парамиозина, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актином , что приводит к сокращению волокна. [62] Парамиозин обнаружен у многих различных видов беспозвоночных, например, у Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida и Insecta . [61] Парамиозин отвечает за механизм «захвата», который обеспечивает устойчивое сокращение мышц с очень небольшими затратами энергии, так что моллюск может оставаться закрытым в течение длительных периодов времени.

Парамиозины можно найти в морепродуктах. Недавнее вычислительное исследование показало, что после переваривания в кишечнике человека парамиозины обыкновенного осьминога , кальмара Гумбольдта , японского морского ушка, японского гребешка, средиземноморской мидии , тихоокеанской устрицы , морского огурца и креветки Whiteleg могут высвобождать короткие пептиды , которые ингибируют ферментативную активность ангиотензинпревращающего фермента и дипептидилпептидазы . [63]

Ссылки

  1. ^ "Миозин". Словарь Merriam-Webster.com . Merriam-Webster.
  2. ^ "myosin - определение миозина на английском языке из Оксфордского словаря". OxfordDictionaries.com . Архивировано из оригинала 24 августа 2012 года . Получено 20 января 2016 года .
  3. ^ Hartman MA, Spudich JA (апрель 2012 г.). «Краткий обзор суперсемейства миозинов». Journal of Cell Science . 125 (Pt 7): 1627–1632. doi :10.1242/jcs.094300. PMC 3346823 . PMID  22566666. 
  4. ^ Szent-Györgyi AG (июнь 2004 г.). «Ранняя история биохимии мышечного сокращения». Журнал общей физиологии . 123 (6): 631–641. doi :10.1085/jgp.200409091. PMC 2234565. PMID 15173217  . 
  5. ^ ab Pollard TD, Korn ED (июль 1973 г.). «Acanthamoeba myosin. I. Выделение из Acanthamoeba castellanii фермента, похожего на мышечный миозин». Журнал биологической химии . 248 (13): 4682–4690. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43718-6 . PMID  4268863. Архивировано из оригинала 6 января 2016 г.
  6. ^ Макмахон, TA 1984. Мышцы, рефлексы и локомоция. 1-е издание. Princeton University Press. ISBN 978-0-691-02376-2 
  7. ^ Lin Y, Pal DS, Banerjee P, Banerjee T, Qin G, Deng Y и др. (1 июля 2024 г.). «Подавление Ras усиливает поляризацию и миграцию клеток, вызванную контрактильностью заднего актомиозина». Nature Cell Biology . 26 (7): 1062–1076. doi :10.1038/s41556-024-01453-4. ISSN  1476-4679. PMID  38951708.
  8. ^ Tyska MJ, Warshaw DM (январь 2002). «Мощностной ход миозина». Подвижность клеток и цитоскелет . 51 (1): 1–15. doi :10.1002/cm.10014. PMID  11810692.
  9. ^ von der Ecken J, Heissler SM, Pathan-Chhatbar S, Manstein DJ, Raunser S (июнь 2016 г.). «Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution». Nature . 534 (7609): 724–728. Bibcode :2016Natur.534..724E. doi :10.1038/nature18295. PMID  27324845. S2CID  4472407.
  10. ^ Cheney RE, Mooseker MS (февраль 1992 г.). «Нетрадиционные миозины». Current Opinion in Cell Biology . 4 (1): 27–35. doi :10.1016/0955-0674(92)90055-H. PMID  1558751.
  11. ^ Cheney RE, Riley MA, Mooseker MS (1993). «Филогенетический анализ суперсемейства миозина». Cell Motility and the Cytoskeleton . 24 (4): 215–223. doi : 10.1002/cm.970240402 . PMID  8477454.
  12. ^ Goodson HV (1994). «Молекулярная эволюция суперсемейства миозина: применение филогенетических методов к вопросам биологии клетки». Серия Society of General Physiologists . 49 : 141–157. PMID  7939893.
  13. ^ Hodge T, Cope MJ (октябрь 2000 г.). «Семейное древо миозина». Journal of Cell Science . 113 (19): 3353–3354. doi :10.1242/jcs.113.19.3353. PMID  10984423.
  14. ^ Berg JS, Powell BC, Cheney RE (апрель 2001 г.). «Тысячелетняя перепись миозина». Молекулярная биология клетки . 12 (4): 780–794. doi :10.1091/mbc.12.4.780. PMC 32266. PMID  11294886 . 
  15. ^ Оливер ТН, Берг ДжС, Чейни РЭ (октябрь 1999 г.). «Хвосты нетрадиционных миозинов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 56 (3–4): 243–257. doi :10.1007/s000180050426. PMC 11147021. PMID 11212352.  S2CID 23407921  . 
  16. ↑ Maciver S (4 июня 2003 г.). "Myosin I". Архивировано из оригинала 2 июня 2007 г. Получено 23 мая 2007 г.
  17. ^ Batters C, Arthur CP, Lin A, Porter J, Geeves MA, Milligan RA и др. (апрель 2004 г.). «Myo1c разработан для адаптационного ответа во внутреннем ухе». The EMBO Journal . 23 (7): 1433–1440. doi :10.1038/sj.emboj.7600169. PMC 391074. PMID  15014434 . 
  18. ^ Vicente-Manzanares M, Ma X, Adelstein RS, Horwitz AR (ноябрь 2009 г.). «Немышечный миозин II занимает центральное место в клеточной адгезии и миграции». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 10 (11): 778–790. doi :10.1038/nrm2786. PMC 2834236. PMID  19851336 . 
  19. ^ abcdefg Aguilar HN, Mitchell BF (2010). «Физиологические пути и молекулярные механизмы, регулирующие сократимость матки». Human Reproduction Update . 16 (6): 725–744. doi : 10.1093/humupd/dmq016 . PMID  20551073.
  20. ^ Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M и др. (апрель 1993 г.). «Ген тяжелой цепи миозина гладких мышц человека сопоставлен с хромосомным регионом 16q12». American Journal of Medical Genetics . 46 (1): 61–67. doi :10.1002/ajmg.1320460110. PMID  7684189.
  21. ^ Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, Couch GS, Greenblatt DM, Meng EC и др. (октябрь 2004 г.). «UCSF Chimera — система визуализации для разведывательных исследований и анализа». Journal of Computational Chemistry . 25 (13): 1605–1612. doi :10.1002/jcc.20084. PMID  15264254.
  22. ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R и др. (декабрь 2020 г.). «Структура крио-ЭМ ингибированной (10S) формы миозина II». Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622 . PMID  33268893. 
  23. ^ Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ и др. (январь 2011 г.). «Прямые доказательства функционального гладкомышечного миозина II в самоингибируемой мономерной конформации 10S в клетках гладких мышц дыхательных путей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (4): 1421–1426. Bibcode : 2011PNAS..108.1421M. doi : 10.1073 /pnas.1011784108 . PMC 3029703. PMID  21205888. 
  24. ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R и др. (декабрь 2020 г.). «Структура крио-ЭМ ингибированной (10S) формы миозина II». Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622 . PMID  33268893. 
  25. ^ Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (сентябрь 2019 г.). «Центральная роль хвоста в выключении активности 10S миозина II». Журнал общей физиологии . 151 (9): 1081–1093. doi : 10.1085 /jgp.201912431. PMC 6719407. PMID  31387899. 
  26. ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R и др. (декабрь 2020 г.). «Структура крио-ЭМ ингибированной (10S) формы миозина II». Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622 . PMID  33268893. 
  27. ^ Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (сентябрь 2019 г.). «Центральная роль хвоста в выключении активности 10S миозина II». Журнал общей физиологии . 151 (9): 1081–1093. doi : 10.1085 /jgp.201912431. PMC 6719407. PMID  31387899. 
  28. ^ Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ и др. (январь 2011 г.). «Прямые доказательства функционального гладкомышечного миозина II в самоингибируемой мономерной конформации 10S в клетках гладких мышц дыхательных путей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (4): 1421–1426. Bibcode : 2011PNAS..108.1421M. doi : 10.1073 /pnas.1011784108 . PMC 3029703. PMID  21205888. 
  29. ^ Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (сентябрь 2019 г.). «Центральная роль хвоста в выключении активности 10S миозина II». Журнал общей физиологии . 151 (9): 1081–1093. doi : 10.1085 /jgp.201912431. PMC 6719407. PMID  31387899. 
  30. ^ Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ и др. (январь 2011 г.). «Прямые доказательства функционального гладкомышечного миозина II в самоингибируемой мономерной конформации 10S в клетках гладких мышц дыхательных путей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (4): 1421–1426. Bibcode : 2011PNAS..108.1421M. doi : 10.1073 /pnas.1011784108 . PMC 3029703. PMID  21205888. 
  31. ^ "Новая страница 2". Архивировано из оригинала 7 июля 2009 года . Получено 16 декабря 2015 года .
  32. ^ EntrezGene 53904
  33. ^ Sellers JR (март 2000 г.). «Миозины: разнообразное суперсемейство». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1496 (1): 3–22. doi : 10.1016/S0167-4889(00)00005-7 . PMID  10722873.
  34. ^ Warshaw DM (февраль 2012 г.). «Наклон и вращение при движении миозина V вдоль актиновых нитей, обнаруженные с помощью поляризации флуоресценции». Журнал общей физиологии . 139 (2): 97–100. doi :10.1085/jgp.201210769. PMC 3269787. PMID  22291143 . 
  35. ^ Lecuona E, Minin A, Trejo HE, Chen J, Comellas AP, Sun H и др. (ноябрь 2009 г.). «Myosin-Va сдерживает движение везикул, содержащих Na+/K+-АТФазу, в альвеолярных эпителиальных клетках». Journal of Cell Science . 122 (Pt 21): 3915–3922. doi :10.1242/jcs.046953. PMC 2773192 . PMID  19808891. 
  36. ^ Hammer JA, Sellers JR (декабрь 2011 г.). «Пешком на работу: роль миозинов класса V в качестве транспортеров грузов». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 13 (1): 13–26. doi :10.1038/nrm3248. PMID  22146746. S2CID  11853457.
  37. ^ Zimmermann D, Santos A, Kovar DR, Rock RS (август 2015 г.). «Возраст актина управляет длиной пробега миозина-5 и миозина-6». Current Biology . 25 (15): 2057–2062. Bibcode :2015CBio...25.2057Z. doi :10.1016/j.cub.2015.06.033. PMC 4556227 . PMID  26190073. 
  38. ^ ab Sweeney HL, Houdusse A (1 апреля 2010 г.). «Структурное и функциональное понимание механизма моторики миозина». Annual Review of Biophysics . 39 (1): 539–557. doi :10.1146/annurev.biophys.050708.133751. PMID  20192767.
  39. ^ Kull FJ, Vale RD, Fletterick RJ (ноябрь 1998 г.). «Дело об общем предке: моторные белки кинезина и миозина и G-белки». Journal of Muscle Research and Cell Motility . 19 (8): 877–886. doi :10.1023/a:1005489907021. PMID  10047987. S2CID  25508217.
  40. ^ Sasaki N, Ohkura R, Sutoh K (декабрь 2000 г.). «Вставка или удаление одного остатка в последовательности стойки миозина II Dictyostelium устраняет сильное связывание с актином». Журнал биологической химии . 275 (49): 38705–38709. doi : 10.1074/jbc.M001966200 . PMID  11005804.
  41. ^ Shibata K, Koyama T, Inde S, Iwai S, Chaen S (2017). «Мутации в спирали SH1 изменяют тепловые свойства миозина II». Biophysics and Physicobiology . 14 : 67–73. doi :10.2142/biophysico.14.0_67. PMC 5468464. PMID  28630813 . 
  42. ^ ab Kodera N, Ando T (18 июня 2014 г.). «Путь к визуализации шагающего миозина V с помощью высокоскоростной атомно-силовой микроскопии». Biophysical Reviews . 6 (3–4): 237–260. doi :10.1007/s12551-014-0141-7. PMC 4256461 . PMID  25505494. 
  43. ^ Ménétrey J, Llinas P, Mukherjea M, Sweeney HL, Houdusse A (октябрь 2007 г.). «Структурная основа большого силового удара миозина VI». Cell . 131 (2): 300–308. doi : 10.1016/j.cell.2007.08.027 . PMID  17956731. S2CID  14102005.
  44. ^ Buss F, Kendrick-Jones J (апрель 2008 г.). «Как регулируются клеточные функции миозина VI внутри клетки?». Biochemical and Biophysical Research Communications . 369 (1): 165–175. doi :10.1016/j.bbrc.2007.11.150. PMC 2635068. PMID  18068125 . 
  45. ^ Buss F, Spudich G, Kendrick-Jones J (2004). «Миозин VI: клеточные функции и моторные свойства». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 20 : 649–676. doi :10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094243. PMC 1693462 . PMID  15473855. 
  46. ^ Li J, Chen Y, Deng Y, Unarta IC, Lu Q, Huang X и др. (апрель 2017 г.). «Ca2+-индуцированное изменение жесткости мотива IQ миозина VIIa — удлинение рычага одиночной α-спирали». Структура . 25 (4): 579–591.e4. doi : 10.1016/j.str.2017.02.002 . PMID  28262393.
  47. ^ Schliwa M, ред. (2003). Молекулярные моторы . Wiley-VCH. стр. 516, 518. ISBN 978-3-527-30594-0.
  48. ^ Reddy AS, Day IS (2001). "Анализ миозинов, закодированных в недавно завершенной последовательности генома Arabidopsis thaliana". Genome Biology . 2 (7): RESEARCH0024. doi : 10.1186/gb-2001-2-7-research0024 . PMC 55321. PMID  11516337 . 
  49. ^ Baluska F, Cvrcková F, Kendrick-Jones J, Volkmann D (май 2001 г.). «Плазмодесмы стока как шлюзы для разгрузки флоэмы. Миозин VIII и кальретикулин как молекулярные детерминанты силы стока?». Физиология растений . 126 (1): 39–46. doi :10.1104/pp.126.1.39. PMC 1540107. PMID 11351069  . 
  50. ^ Reichelt S, Knight AE, Hodge TP, Baluska F, Samaj J, Volkmann D и др. (сентябрь 1999 г.). «Характеристика нетрадиционного миозина VIII в растительных клетках и его локализация в постцитокинетической клеточной стенке». The Plant Journal . 19 (5): 555–567. doi : 10.1046/j.1365-313X.1999.00553.x . PMID  10504577.
  51. ^ Inoue A, Saito J, Ikebe R, Ikebe M (апрель 2002 г.). «Миозин IXb — это одноголовый, направленный на минус-конец процессивный двигатель». Nature Cell Biology . 4 (4): 302–306. doi :10.1038/ncb774. PMID  11901422. S2CID  12158370.
  52. ^ O'Connell CB, Mooseker MS (февраль 2003 г.). «Нативный миозин-IXb — это двигатель, направленный на плюс, а не на минус конец». Nature Cell Biology . 5 (2): 171–172. doi :10.1038/ncb924. PMID  12563277. S2CID  687308.
  53. ^ Lu Q, Ye F, Wei Z, Wen Z, Zhang M (октябрь 2012 г.). «Антипараллельная спирально-спиральная опосредованная димеризация миозина X». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17388–17393. doi : 10.1073/pnas.1208642109 . PMC 3491486. ​​PMID  23012428 . 
  54. ^ Ropars V, Yang Z, Isabet T, Blanc F, Zhou K, Lin T и др. (сентябрь 2016 г.). «Двигатель миозина X оптимизирован для движения по актиновым пучкам». Nature Communications . 7 : 12456. Bibcode :2016NatCo...712456R. doi :10.1038/ncomms12456. PMC 5025751 . PMID  27580874. 
  55. ^ Sattarzadeh A, Krahmer J, Germain AD, Hanson MR (ноябрь 2009 г.). «Хвостовой домен миозина XI, гомологичный домену связывания вакуолей дрожжевого миозина, взаимодействует с пластидами и стромулами в Nicotiana benthamiana». Molecular Plant . 2 (6): 1351–1358. doi : 10.1093/mp/ssp094 . PMID  19995734.
  56. ^ Перемыслов ВВ, Прохневский АИ, Ависар Д, Доля ВВ (март 2008). "Два миозина класса XI функционируют в транспортировке органелл и развитии корневых волосков у Arabidopsis". Физиология растений . 146 (3): 1109–1116. doi :10.1104/pp.107.113654. PMC 2259062. PMID  18178669 . 
  57. ^ Томинага М., Кодзима Х., Йокота Э., Ории Х., Накамори Р., Катаяма Э. и др. (март 2003 г.). «Высший растительный миозин XI движется поступательно по актину с шагом 35 нм на высокой скорости». Журнал EMBO . 22 (6): 1263–1272. doi :10.1093/emboj/cdg130. PMC 151065. PMID  12628919 . 
  58. ^ Delbac F, Sänger A, Neuhaus EM, Stratmann R, Ajioka JW, Toursel C и др. (ноябрь 2001 г.). «Toxoplasma gondii myosins B/C: one gene, two tails, two localizations, and a role in parasite delegate». Журнал клеточной биологии . 155 (4): 613–623. doi :10.1083/jcb.200012116. PMC 2198869. PMID  11706051 . 
  59. ^ Hettmann C, Herm A, Geiter A, Frank B, Schwarz E, Soldati T и др. (апрель 2000 г.). «Двухосновный мотив в хвосте миозина класса XIV апикомплексана является существенным детерминантом локализации плазматической мембраны». Молекулярная биология клетки . 11 (4): 1385–1400. doi :10.1091/mbc.11.4.1385. PMC 14854. PMID  10749937. 
  60. ^ "MYO19 - Необычный миозин-XIX - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок MYO19". www.uniprot.org . Получено 21 апреля 2022 г. .
  61. ^ ab Winkelman L (1976). «Сравнительные исследования парамиозинов». Сравнительная биохимия и физиология. B, Сравнительная биохимия . 55 (3B): 391–397. doi :10.1016/0305-0491(76)90310-2. PMID  987889.
  62. ^ Twarog BM (октябрь 1976 г.). «Аспекты функции гладких мышц в мышцах моллюсков». Physiological Reviews . 56 (4): 829–838. doi :10.1152/physrev.1976.56.4.829. PMID  185635.
  63. ^ Chai TT, Wong CC, Sabri MZ, Wong FC (июнь 2022 г.). «Парамиозины морепродуктов как источники антиангиотензинпревращающих ферментов и антидипептидилпептидазных пептидов после желудочно-кишечного пищеварения: хемоинформатическое исследование». Molecules . 27 (12): 3864. doi : 10.3390/molecules27123864 . PMC 9229108 . PMID  35744987. 

Дальнейшее чтение

Дополнительные изображения

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Миозины .