stringtranslate.com

Спиральная катушка

Рисунок 1: Классический пример спиральной спирали — лейциновая молния GCN4 (код доступа PDB 1zik), которая представляет собой параллельный левозакрученный гомодимер . Однако существует множество других типов спиральных спирали.

Спиральная спираль — это структурный мотив в белках , в котором 2–7 [1] альфа-спиралей скручены вместе, как нити веревки. ( Димеры и тримеры являются наиболее распространенными типами.) Они были обнаружены примерно в 5–10% белков и имеют различные функции. [2] Они являются одними из самых распространенных мотивов, обнаруженных во взаимодействиях белок-белок. Чтобы помочь в изучении белков, было разработано несколько инструментов для прогнозирования спиральных спиралей в белковых структурах. [3] Многие белки типа спиральной спирали участвуют в важных биологических функциях, таких как регуляция экспрессии генов — например, факторы транскрипции . Яркими примерами являются онкопротеины c-Fos и c-Jun , а также мышечный белок тропомиозин .

Открытие

Возможность существования спиральных спиралей для α- кератина изначально была несколько спорной. Лайнус Полинг и Фрэнсис Крик независимо друг от друга пришли к выводу, что это возможно, примерно в одно и то же время. Летом 1952 года Полинг посетил лабораторию в Англии , где работал Крик. Полинг и Крик встретились и обсудили различные темы; в какой-то момент Крик спросил, рассматривал ли Полинг «спиральные спирали» (термин придумал Крик), на что Полинг ответил утвердительно. Вернувшись в Соединенные Штаты, Полинг возобновил исследования по этой теме. Он пришел к выводу, что спиральные спирали существуют, и в октябре представил большую рукопись в журнал Nature . Сын Полинга Питер Полинг работал в той же лаборатории, что и Крик, и упомянул ему об отчете. Крик считал, что Полинг украл его идею, и представил более короткую заметку в Nature через несколько дней после получения рукописи Полинга. В конце концов, после некоторых споров и частых переписок, лаборатория Крика заявила, что идея была достигнута обоими исследователями независимо друг от друга, и что не произошло никакой интеллектуальной кражи. [4] В своей заметке (которая была опубликована первой из-за ее меньшей длины) Крик предложил спиральную спираль, а также математические методы определения ее структуры. [5] Примечательно, что это произошло вскоре после того, как в 1951 году Лайнусом Полингом и его коллегами была предложена структура альфа -спирали . [6] Эти исследования были опубликованы при отсутствии знаний о последовательности кератина. Первые последовательности кератина были определены Ханукоглу и Фуксом в 1982 году. [7] [8]

На основе анализа последовательностей и прогнозирования вторичной структуры были идентифицированы домены спиральной спирали кератинов. [8] Эти модели были подтверждены структурным анализом доменов спиральной спирали кератинов. [9]

Молекулярная структура

Спиральные спирали обычно содержат повторяющийся рисунок, hxxhcxc , гидрофобных ( h ) и заряженных ( c ) аминокислотных остатков, называемый повтором гептад . [10] Позиции в повторе гептад обычно обозначаются как abcdefg , где a и d являются гидрофобными позициями, часто занимаемыми изолейцином , лейцином или валином . Сворачивание последовательности с этим повторяющимся рисунком в альфа-спиральную вторичную структуру приводит к тому, что гидрофобные остатки представляются в виде «полосы», которая мягко обвивается вокруг спирали в левой манере, образуя амфипатическую структуру. Наиболее благоприятный способ для двух таких спиралей расположиться в заполненной водой среде цитоплазмы — это обернуть гидрофобные нити друг против друга, зажатые между гидрофильными аминокислотами. Таким образом, именно захоронение гидрофобных поверхностей обеспечивает термодинамическую движущую силу для олигомеризации. Упаковка в интерфейсе спираль-спираль исключительно плотная, с почти полным ван-дер-ваальсовым контактом между боковыми цепями остатков a и d . Эта плотная упаковка была первоначально предсказана Фрэнсисом Криком в 1952 году [5] и называется упаковкой «шишки в дырки» .

α -спирали могут быть параллельными или антипараллельными и обычно принимают левостороннюю суперспираль (рисунок 1). Хотя это и нежелательно, несколько правосторонних спиральных спиралей также наблюдались в природе и в разработанных белках. [11]

Биологические роли

Поскольку домены спиральной спирали распространены среди значительного количества белков в самых разных семействах белков, они помогают белкам выполнять различные функции в клетке. Их основная функция заключается в содействии взаимодействию белок-белок и сохранении взаимоблокировки белков или доменов. Эта функция соответствует нескольким подфункциям, включая слияние мембран, молекулярное распределение, метки олигомеризации, движение везикул, помощь в белках движения, клеточную структуру и многое другое. [12]

Слияние мембран

Вид сбоку гексамера gp41, который инициирует проникновение ВИЧ в клетку-мишень.

Спиральный домен играет роль в ВИЧ-инфекции. Проникновение вируса в CD4-положительные клетки начинается, когда три субъединицы гликопротеина 120 ( gp120 ) связываются с рецептором CD4 и корецептором. [13] Гликопротеин gp120 тесно связан с тримером gp41 посредством ван-дер-ваальсовых взаимодействий. В конечном итоге, последовательность N-концевого пептида слияния gp41 закрепляется в клетке-хозяине. Подпружиненный механизм отвечает за сближение вирусной и клеточной мембран достаточно близко, чтобы они слились. Происхождение подпружиненного механизма лежит в открытом gp41 , который содержит два последовательных гептадных повтора (HR1 и HR2) после пептида слияния на N-конце белка. HR1 образует параллельную, тримерную спираль, на которую накручивается область HR2, образуя структуру тримера шпилек (или шестиспирального пучка), тем самым облегчая слияние мембран за счет сближения мембран. [14] Затем вирус проникает в клетку и начинает свою репликацию. Недавно были разработаны ингибиторы, полученные из HR2, такие как Fuzeon (DP178, T-20), которые связываются с областью HR1 на gp41. [15] Однако пептиды, полученные из HR1, обладают небольшой эффективностью ингибирования вируса из-за склонности этих пептидов к агрегации в растворе. Были разработаны химеры этих пептидов, полученных из HR1, с лейциновыми молниями GCN4, которые, как было показано, более активны, чем Fuzeon . [16]

Белки SNAP-25 , синаптобревин и синтаксин-1 имеют альфа-спирали, которые взаимодействуют друг с другом, образуя спирально-спиральный комплекс SNARE . Сшивание доменов вместе обеспечивает необходимую энергию для слияния везикул. [17]

Молекулярные спейсеры

Мотив спиральной спирали может также действовать как спейсер между двумя объектами внутри клетки. Длины этих доменов молекулярных спейсеров спирально-спиральных доменов высококонсервативны. Целью этих молекулярных спейсеров может быть разделение доменов белка, таким образом предотвращая их взаимодействие, или разделение везикул внутри клетки для опосредования транспорта везикул. Примером этой первой цели является Omp-α, обнаруженный в T. maritima . [18] Другие белки удерживают везикулы отдельно, такие как p115, гигантин и GM130 , которые взаимодействуют друг с другом через мотивы спиральной спирали и действуют как привязь между аппаратом Гольджи и близлежащей везикулой. [19] Семейство белков, связанных с этой активностью привязывания везикул к аппарату Гольджи, известно как гольгины. [20] Наконец, есть несколько белков с доменами спиральной спирали, вовлеченных в кинетохор , который удерживает хромосомы разделенными во время деления клетки . Эти белки включают Ndc-80 и Nuf2p . Связанные белки взаимодействуют с микротрубочками во время деления клетки, мутация которых приводит к гибели клетки. [21]

Как метки олигомеризации

Из-за их специфического взаимодействия спиральные спирали могут использоваться в качестве «меток» для стабилизации или обеспечения определенного состояния олигомеризации. [22] Было обнаружено, что взаимодействие спиральных спирали управляет олигомеризацией субъединиц BBS2 и BBS7 BBSome . [23] [24] Поскольку спиральные спирали обычно взаимодействуют с другими спиральными спиралями, они обнаруживаются в белках, которые должны образовывать димеры или тетрамеры с большим количеством копий самих себя. [25] Из-за их способности управлять олигомеризацией белков , они также изучались на предмет их использования в формировании синтетических наноструктур. [26]

Дизайн

Вторичная и третичная структура мотива спиральной спирали. Повтор гептад часто состоит из определенных аминокислот, как показано на рисунке. Также показаны выступы в упаковке. [27]

Общая проблема принятия решения о складчатой ​​структуре белка при заданной аминокислотной последовательности (так называемая проблема сворачивания белка ) была решена лишь частично. Однако спиральная спираль является одним из относительно небольшого числа мотивов сворачивания, для которых взаимосвязи между последовательностью и конечной складчатой ​​структурой сравнительно хорошо изучены. [28] [29] Харбери и др. провели эпохальное исследование с использованием архетипической спиральной спирали, GCN4, в котором были установлены правила, управляющие тем, как пептидная последовательность влияет на олигомерное состояние (то есть количество альфа-спиралей в конечной сборке). [30] [31] Спиральная спираль GCN4 представляет собой 31-аминокислотную (что соответствует чуть более чем четырем гептадам ) параллельную, димерную (т. е. состоящую из двух альфа-спиралей ) спиральную спираль и имеет повторяющийся изолейцин (или I, в однобуквенном коде ) и лейцин (L) в положениях a и d соответственно, и образует димерную спиральную спираль. Когда аминокислоты в положениях a и d были изменены с I в a и L в d на I в a и I в d , образовалась тримерная (три альфа-спирали ) спиральная спираль. Кроме того, переключение положений L в a и I в d привело к образованию тетрамерной (четыре альфа-спирали ) спиральной спирали. Они представляют собой набор правил для определения олигомерных состояний спиральной спирали и позволяют ученым эффективно «набирать» поведение олигомеризации. Другой аспект сборки спиральной спирали, который относительно хорошо изучен, по крайней мере в случае димерных спиральных спиралей, заключается в том, что размещение полярного остатка (в частности, аспарагина , N) в противоположных позициях заставляет параллельную сборку спиральной спирали. Этот эффект обусловлен самокомплементарным водородным связыванием между этими остатками, которое не будет удовлетворено, если N будет спарен, например, с L на противоположной спирали. [32]

Недавно Пикок, Пикраменоу и их коллеги продемонстрировали , что спиральные спирали могут самоорганизовываться с использованием ионов лантаноидов (III) в качестве шаблона, тем самым создавая новые агенты визуализации. [33]

Биомедицинские приложения

Некоторые примеры белковых наноструктур, созданных с использованием мотивов спиральной спирали. Три верхних рисунка, показанные на рисунке, более точно моделируют наноструктуру, в то время как рисунки ниже описывают их базовую форму. Они могут быть использованы в качестве строительных блоков для создания дальнейших наноструктур. [27]

Спиральные мотивы были экспериментально исследованы в качестве возможных строительных блоков для наноструктур , отчасти из-за их простой конструкции и широкого спектра функций, основанных в первую очередь на содействии взаимодействию белок-белок. Простые руководящие принципы для синтеза de novo новых белков, содержащих спиральные домены, привели к выдвижению гипотез о многих приложениях, включая доставку лекарств, регенерацию тканей, белковое оригами и многое другое. [34] Что касается доставки лекарств, спиральные домены помогут преодолеть некоторые опасности химиотерапевтических препаратов, не давая им просачиваться в здоровую ткань по мере их транспортировки к цели. Спиральные домены можно заставить связываться со специфическими белками или маркерами клеточной поверхности, что позволяет более точно нацеливать доставку лекарств. [35] Другие функции будут заключаться в том, чтобы помогать хранить и транспортировать лекарства в организме, которые в противном случае быстро деградировали бы, путем создания нанотрубок и других структур посредством взаимосвязи спиральных мотивов. [34] Используя функцию олигомеризации белков через домены спиральной спирали, можно усилить демонстрацию антигена в вакцинах, что повысит их эффективность. [36]

Олигомеризация мотивов спиральной спирали позволяет создавать белковые оригами и строительные блоки белков. Взаимодействия металл-лиганд, ковалентные связи и ионные взаимодействия были изучены для манипулирования возможными взаимодействиями спиральной спирали в этой области исследований. [34] Несколько различных наноструктур могут быть созданы путем комбинирования мотивов спиральной спирали таким образом, чтобы они были самоорганизующимися строительными блоками. Однако остается несколько трудностей со стабильностью. [37] Использование пептидов с мотивами спиральной спирали для создания каркасов облегчило создание трехмерных структур для культивирования клеток. С этими пептидами можно создавать трехмерные гидрогели, а затем клетки можно загружать в матрицу. [38] Это имеет применение в изучении тканей, тканевой инженерии и т. д. [34]

Ссылки

  1. ^ Liu J, Zheng Q, Deng Y, Cheng CS, Kallenbach NR, Lu M (октябрь 2006 г.). "Семиспиралевидная спираль". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (42): 15457–62. Bibcode : 2006PNAS..10315457L. doi : 10.1073/pnas.0604871103 . PMC  1622844. PMID  17030805 .
  2. ^ Szczepaniak, Krzysztof; Bukala, Adriana; da Silva Neto, Antonio Marinho; Ludwiczak, Jan; Dunin-Horkawicz, Stanislaw (01.04.2021). Elofsson, Arne (ред.). «Библиотека доменов спиральной спирали: от регулярных пучков до своеобразных изгибов». Bioinformatics . 36 (22–23): 5368–5376. doi :10.1093/bioinformatics/btaa1041. ISSN  1367-4803. PMC 8016460 . PMID  33325494. 
  3. ^ Уолшоу, Джон; Вулфсон, Дерек Н. (2001-04-13). "SOCKET: программа для идентификации и анализа спирально-спиральных мотивов в белковых структурах11Под редакцией Дж. Торнтона". Журнал молекулярной биологии . 307 (5): 1427–1450. doi :10.1006/jmbi.2001.4545. ISSN  0022-2836. PMID  11292353.
  4. ^ Hager T. "Narrative 43, Coils Upon Coils". Лайнус Полинг и структура белков . Исследовательский центр специальных коллекций и архивов Университета штата Орегон . Получено 15 мая 2013 г.
  5. ^ ab Crick FH (ноябрь 1952). «Является ли альфа-кератин спиралью?». Nature . 170 (4334): 882–883. Bibcode : 1952Natur.170..882C. doi : 10.1038/170882b0. PMID  13013241. S2CID  4147931.
  6. ^ Pauling L, Corey RB, Branson HR (апрель 1951 г.). «Структура белков; две водородно-связанные спиральные конфигурации полипептидной цепи». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–211. Bibcode :1951PNAS...37..205P. doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID  14816373. 
  7. ^ Ханукоглу И, Фукс Э. (ноябрь 1982 г.). «Последовательность ДНК человеческого эпидермального кератина: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди промежуточных филаментных белков». Cell . 31 (1): 243–252. doi :10.1016/0092-8674(82)90424-X. PMID  6186381. S2CID  35796315.
  8. ^ ab Hanukoglu I, Fuchs E (июль 1983 г.). «Последовательность кДНК цитоскелетного кератина II типа выявляет постоянные и вариабельные структурные домены среди кератинов». Cell . 33 (3): 915–924. doi :10.1016/0092-8674(83)90034-X. PMID  6191871. S2CID  21490380.
  9. ^ Ханукоглу И, Эзра Л (январь 2014). «Proteopedia entry: coiled-coil structure of keratins». Biochemistry and Molecular Biology Education . 42 (1): 93–94. doi : 10.1002/bmb.20746 . PMID  24265184. S2CID  30720797.
  10. ^ Мейсон Дж. М., Арндт К. М. (февраль 2004 г.). «Домены спиральной спирали: стабильность, специфичность и биологические последствия». ChemBioChem . 5 (2): 170–176. doi :10.1002/cbic.200300781. PMID  14760737. S2CID  39252601.
  11. ^ Harbury PB, Plecs JJ, Tidor B, Alber T, Kim PS (ноябрь 1998 г.). «Высокоразрешающая разработка белков со свободным скелетом». Science . 282 (5393): 1462–1467. doi :10.1126/science.282.5393.1462. PMID  9822371.
  12. ^ Роуз, Аннкатрин; Шрэгл, Шеннон Дж.; Штальберг, Эрик А.; Мейер, Айрис (16.11.2005). «Состав спирально-спиральных белков 22 протеомов – различия и общие темы в субклеточной инфраструктуре и управлении движением». BMC Evolutionary Biology . 5 (1): 66. Bibcode : 2005BMCEE...5...66R. doi : 10.1186/1471-2148-5-66 . ISSN  1471-2148. PMC 1322226. PMID 16288662  . 
  13. ^ Shaik MM, Peng H, Lu J, Rits-Volloch S, Xu C, Liao M, Chen B (январь 2019). «Структурная основа распознавания корецепторов шипом оболочки ВИЧ-1». Nature . 565 (7739): 318–323. doi :10.1038/s41586-018-0804-9. PMC 6391877 . PMID  30542158. 
  14. ^ Wilen CB, Tilton JC, Doms RW (август 2012 г.). «ВИЧ: связывание клеток и проникновение». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 2 (8): a006866. doi :10.1101/cshperspect.a006866. PMC 3405824. PMID 22908191  . 
  15. ^ Гринберг ML, Каммак N (август 2004 г.). «Устойчивость к энфувиртиду, первому ингибитору слияния ВИЧ». Журнал антимикробной химиотерапии . 54 (2): 333–40. doi : 10.1093/jac/dkh330 . PMID  15231762.
  16. ^ Eckert DM, Kim PS (сентябрь 2001 г.). «Разработка мощных ингибиторов проникновения ВИЧ-1 из N-пептидной области gp41». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11187–11192. Bibcode : 2001PNAS...9811187E. doi : 10.1073 /pnas.201392898 . PMC 58705. PMID  11572974. 
  17. ^ Чен, Ю А.; Шеллер, Ричард Х. (февраль 2001 г.). «SNARE-опосредованное слияние мембран». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 2 (2): 98–106. doi :10.1038/35052017. ISSN  1471-0072. PMID  11252968. S2CID  205012830.
  18. ^ Truebestein, Linda; Leonard, Thomas A. (сентябрь 2016 г.). «Coiled-coils: The long and short of it». BioEssays . 38 (9): 903–916. doi :10.1002/bies.201600062. ISSN  0265-9247. PMC 5082667. PMID 27492088  . 
  19. ^ Линстедт, Адам Д.; Йеш, Стивен А.; Мехта, Эми; Ли, Тина Х.; Гарсия-Мата, Рафаэль; Нельсон, Дэвид С.; Штуль, Элизабет (апрель 2000 г.). «Связывающие отношения компонентов прикрепления мембраны». Журнал биологической химии . 275 (14): 10196–10201. doi : 10.1074/jbc.275.14.10196 . ISSN  0021-9258. PMID  10744704.
  20. ^ Witkos, Tomasz M.; Lowe, Martin (2016-01-11). "Семейство белков связывания спиральной спиралью Golgin". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 3 : 86. doi : 10.3389/fcell.2015.00086 . ISSN  2296-634X. PMC 4707255. PMID 26793708  . 
  21. ^ Джеяпракаш, А. Арокия; Сантамария, Анна; Джаячандран, Ума; Чан, Ин Вай; Бенда, Кристиан; Нигг, Эрих А.; Конти, Елена (май 2012 г.). «Структурная и функциональная организация комплекса Ska, ключевого компонента интерфейса кинетохора-микротрубочка». Molecular Cell . 46 (3): 274–286. doi : 10.1016/j.molcel.2012.03.005 . ISSN  1097-2765. PMID  22483620.
  22. ^ Deiss S, Hernandez Alvarez B, Bär K, Ewers CP, Coles M, Albrecht R, Hartmann MD (июнь 2014 г.). «Ваша персонализированная структура белка: Андрей Н. Лупас, слитый с адаптерами GCN4». Журнал структурной биологии . 186 (3): 380–5. doi : 10.1016/j.jsb.2014.01.013 . PMID  24486584.
  23. ^ Chou, Hui-Ting; Apelt, Luise; Farrell, Daniel P.; White, Susan Roehl; Woodsmith, Jonathan; Svetlov, Vladimir; Goldstein, Jaclyn S.; Nager, Andrew R.; Li, Zixuan; Muller, Jean; Dollfus, Helene; Nudler, Evgeny; Stelzl, Ulrich; DiMaio, Frank; Nachury, Maxance V.; Walz, Thomas (3 сентября 2019 г.). «Молекулярная архитектура нативного BBSome, полученная с помощью интегрированного структурного подхода». Structure . 27 (9): 1384–1394. doi :10.1016/j.str.2019.06.006. PMC 6726506 . PMID  31303482. 
  24. ^ Ludlam, WG; Aoba, T; Cuéllar, J; Bueno-Carrasco, MT; Makaju, A; Moody, JD; Franklin, S; Valpuesta, JM; Willardson, BM (17 сентября 2019 г.). «Молекулярная архитектура субкомплекса белка 2-7-9 синдрома Барде-Бидля». Журнал биологической химии . 294 (44): 16385–16399. doi : 10.1074/jbc.RA119.010150 . PMC 6827290. PMID  31530639 . 
  25. ^ Кабезон, Елена; Батлер, П. Джонатан Г.; Рансвик, Майкл Дж.; Уокер, Джон Э. (август 2000 г.). «Модуляция состояния олигомеризации белка-ингибитора бычьей F1-АТФазы, IF1, по pH». Журнал биологической химии . 275 (33): 25460–25464. doi : 10.1074/jbc.M003859200 . PMID  10831597.
  26. ^ Пак, Вон Мин (2020-05-19). «Спиральные спирали: молекулярные молнии, которые самоорганизуются в белковые наноструктуры». Международный журнал молекулярных наук . 21 (10): 3584. doi : 10.3390/ijms21103584 . ISSN  1422-0067. PMC 7278914. PMID  32438665 . 
  27. ^ ab Lapenta, Fabio; Aupič, Jana; Strmšek, Žiga; Jerala, Roman (2018). «Оригами из спиральных белков: от принципов модульного проектирования к биотехнологическим приложениям». Chemical Society Reviews . 47 (10): 3530–3542. doi : 10.1039/C7CS00822H . ISSN  0306-0012. PMID  29400389.
  28. ^ Bromley EH, Channon K, Moutevelis E, Woolfson DN (январь 2008 г.). «Пептидные и белковые строительные блоки для синтетической биологии: от программирования биомолекул к самоорганизующимся биомолекулярным системам». ACS Chemical Biology . 3 (1): 38–50. doi :10.1021/cb700249v. PMID  18205291.
  29. ^ Mahrenholz CC, Abfalter IG, Bodenhofer U, Volkmer R, Hochreiter S (май 2011 г.). "Сложные сети управляют олигомеризацией спиральной спирали — прогнозирование и профилирование с помощью подхода машинного обучения". Молекулярная и клеточная протеомика . 10 (5): M110.004994. doi : 10.1074/mcp.M110.004994 . PMC 3098589. PMID  21311038 . 
  30. ^ Harbury PB, Zhang T, Kim PS, Alber T (ноябрь 1993 г.). «Переключение между двух-, трех- и четырехцепочечными спиральными спиралями в мутантах GCN4 лейциновой молнии». Science . 262 (5138): 1401–1407. Bibcode :1993Sci...262.1401H. doi :10.1126/science.8248779. PMID  8248779. S2CID  45833675.
  31. ^ Harbury PB, Kim PS, Alber T (сентябрь 1994). «Кристаллическая структура тримера изолейциновой молнии». Nature . 371 (6492): 80–83. Bibcode :1994Natur.371...80H. doi :10.1038/371080a0. PMID  8072533. S2CID  4319206.
  32. ^ Woolfson DN (2005). "The design of coiled-coil structures and assemblies". Фибриллярные белки: спиральные спирали, коллаген и эластомеры . Достижения в белковой химии. Том 70. С. 79–112. doi :10.1016/S0065-3233(05)70004-8. ISBN 9780120342709. PMID  15837514.
  33. ^ Berwick MR, Lewis DJ, Jones AW, Parslow RA, Dafforn TR, Cooper HJ и др. (январь 2014 г.). «De novo design of Ln(III) coiled coils for imaging applications». Журнал Американского химического общества . 136 (4): 1166–1169. doi :10.1021/ja408741h. PMC 3950886. PMID  24405157 . 
  34. ^ abcd Йоргенсен, Майкл Д.; Хмелевски, Жан (2022). «Последние достижения в области спирально-спиральных пептидных материалов и их биомедицинских применений». Chemical Communications . 58 (83): 11625–11636. doi :10.1039/d2cc04434j. ISSN  1359-7345. PMID  36172799. S2CID  252514360.
  35. ^ Макфарлейн, Эйнсли А.; Оррисс, Джордж Л.; Стетефельд, Йорг (декабрь 2009 г.). «Использование спирально-спиральных белков в системах доставки лекарств». Европейский журнал фармакологии . 625 (1–3): 101–107. doi :10.1016/j.ejphar.2009.05.034. PMC 7094320. PMID  19835864 . 
  36. ^ Шредер, Ульрих; Графф, Александра; Бухмайер, Сабина; Риглер, Пер; Сильван, Унаи; Тропель, Дэвид; Джокуш, Бригитта М.; Эби, Ули; Буркхард, Питер; Шёненбергер, Кора-Энн (март 2009 г.). «Пептидные наночастицы служат мощной платформой для иммуногенного отображения слабоантигенных детерминант актина». Журнал молекулярной биологии . 386 (5): 1368–1381. doi :10.1016/j.jmb.2008.11.023. ISSN  0022-2836. PMID  19063898.
  37. ^ Пак, Вон Мин (январь 2020 г.). «Спиральные спирали: молекулярные молнии, которые самоорганизуются в белковых наноструктурах». Международный журнал молекулярных наук . 21 (10): 3584. doi : 10.3390/ijms21103584 . ISSN  1422-0067. PMC 7278914. PMID  32438665 . 
  38. ^ Декстер, А. Ф.; Флетчер, Н. Л.; Кризи, РГ; Филардо, Ф.; Бём, М. В.; Джек, К. С. (2017). «Изготовление и характеристика гидрогелей, образованных из конструктированных спирально-спиральных фибриллообразующих пептидов». RSC Advances . 7 (44): 27260–27271. Bibcode : 2017RSCAd...727260D. doi : 10.1039/C7RA02811C . ISSN  2046-2069. S2CID  98941102.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

Программное обеспечение, связанное с катушками

Прогнозирование, обнаружение и визуализация

Базы данных