stringtranslate.com

Молекулярная биофизика

Рибосома — это биологическая машина , использующая динамику белков .

Молекулярная биофизика — это быстро развивающаяся междисциплинарная область исследований, которая объединяет концепции физики , химии , инженерии , математики и биологии . [1] Она стремится понять биомолекулярные системы и объяснить биологическую функцию с точки зрения молекулярной структуры, структурной организации и динамического поведения на различных уровнях сложности (от отдельных молекул до супрамолекулярных структур, вирусов и малых живых систем). Эта дисциплина охватывает такие темы, как измерение молекулярных сил, молекулярные ассоциации, аллостерические взаимодействия , броуновское движение и теория кабелей . [2] Дополнительные области изучения можно найти на Outline of Biophysics . Дисциплина потребовала разработки специализированного оборудования и процедур, способных визуализировать и манипулировать мельчайшими живыми структурами, а также новых экспериментальных подходов.

Обзор

Молекулярная биофизика обычно занимается биологическими вопросами, аналогичными вопросам в биохимии и молекулярной биологии , стремясь найти физические основы биомолекулярных явлений. Ученые в этой области проводят исследования, связанные с пониманием взаимодействий между различными системами клетки, включая взаимодействия между ДНК , РНК и биосинтезом белка , а также тем, как эти взаимодействия регулируются. Для ответа на эти вопросы используется большое разнообразие методов.

Флуоресцентные методы визуализации, а также электронная микроскопия , рентгеновская кристаллография , ЯМР-спектроскопия , атомно-силовая микроскопия (АСМ) и малоугловое рассеяние (МУРР) как с рентгеновскими лучами , так и с нейтронами (SAXS/SANS) часто используются для визуализации структур биологического значения. Динамику белков можно наблюдать с помощью нейтронной спиновой эхо -спектроскопии. Конформационные изменения в структуре можно измерить с помощью таких методов, как двойная поляризационная интерферометрия , круговой дихроизм , SAXS и SANS . Прямая манипуляция молекулами с помощью оптического пинцета или АСМ также может использоваться для мониторинга биологических событий, где силы и расстояния находятся в наномасштабе . Молекулярные биофизики часто рассматривают сложные биологические события как системы взаимодействующих сущностей, которые можно понять, например, с помощью статистической механики , термодинамики и химической кинетики . Используя знания и экспериментальные методы из самых разных дисциплин, биофизики часто имеют возможность напрямую наблюдать, моделировать или даже манипулировать структурами и взаимодействиями отдельных молекул или комплексов молекул.

Области исследований

Вычислительная биология

Вычислительная биология включает в себя разработку и применение аналитических и теоретических методов, математического моделирования и методов вычислительного моделирования для изучения биологических, экологических, поведенческих и социальных систем. Область широко определена и включает в себя основы биологии, прикладной математики , статистики , биохимии , химии, биофизики , молекулярной биологии , генетики , геномики , компьютерных наук и эволюции . Вычислительная биология стала важной частью разработки новых технологий для области биологии. [3] Молекулярное моделирование охватывает все методы, теоретические и вычислительные, используемые для моделирования или имитации поведения молекул . Эти методы используются в областях вычислительной химии , разработки лекарств , вычислительной биологии и материаловедения для изучения молекулярных систем, начиная от небольших химических систем и заканчивая крупными биологическими молекулами и материальными сборками. [4] [5]

Биофизика мембран

Биофизика мембран — это изучение структуры и функции биологических мембран с использованием физических, вычислительных , математических и биофизических методов . Сочетание этих методов может быть использовано для создания фазовых диаграмм различных типов мембран, что дает информацию о термодинамическом поведении мембраны и ее компонентов. В отличие от биологии мембран, биофизика мембран фокусируется на количественной информации и моделировании различных мембранных явлений, таких как образование липидного рафта , скорости флип-флопа липидов и холестерина, белок-липидное сопряжение и влияние функций изгиба и эластичности мембран на межклеточные связи. [6]

Двигательные белки

Кинезин , идущий по микротрубочке, — это молекулярная биологическая машина, использующая динамику доменов белка в наномасштабах.

Моторные белки — это класс молекулярных моторов , которые могут перемещаться по цитоплазме клеток животных. Они преобразуют химическую энергию в механическую работу путем гидролиза АТФ . Хорошим примером является мышечный белок миозин , который «приводит в движение» сокращение мышечных волокон у животных. Моторные белки являются движущей силой наиболее активного транспорта белков и везикул в цитоплазме . Кинезины и цитоплазматические динеины играют существенную роль во внутриклеточном транспорте, таком как аксональный транспорт , а также в формировании веретенного аппарата и разделении хромосом во время митоза и мейоза . Аксонемальный динеин, обнаруженный в ресничках и жгутиках , имеет решающее значение для подвижности клеток , например, в сперматозоидах , и транспорта жидкости, например, в трахее. Некоторые биологические машины представляют собой двигательные белки, такие как миозин, который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток по направлению к ядру и вызывает аксонемальное биение подвижных ресничек и жгутиков. «[В] результате [подвижная ресничка] представляет собой наномашину, состоящую, возможно, из более чем 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины... Гибкие линкеры позволяют мобильным белковым доменам, соединенным ими, привлекать своих партнеров по связыванию и индуцировать аллостерию на больших расстояниях посредством динамики белковых доменов . [7] Другие биологические машины отвечают за выработку энергии, например, АТФ-синтаза , которая использует энергию из протонных градиентов через мембраны для приведения в действие турбиноподобного движения, используемого для синтеза АТФ, энергетической валюты клетки. [8] Другие машины отвечают за экспрессию генов , включая ДНК-полимеразы для репликации ДНК, РНК-полимеразы для производства мРНК , сплайсосому для удаления интронов и рибосому для синтеза белков.. Эти машины и их наномасштабная динамика намного сложнее любых молекулярных машин , которые были искусственно созданы. [9]

Эти молекулярные двигатели являются основными агентами движения в живых организмах. В общих чертах, двигатель — это устройство, которое потребляет энергию в одной форме и преобразует ее в движение или механическую работу ; например, многие молекулярные двигатели на основе белка используют химическую свободную энергию, высвобождаемую при гидролизе АТФ, для выполнения механической работы. [10] С точки зрения энергетической эффективности этот тип двигателя может превосходить имеющиеся в настоящее время искусственные двигатели.

Ричард Фейнман рассуждал о будущем наномедицины . Он писал об идее медицинского использования биологических машин . Фейнман и Альберт Хиббс предположили, что некоторые ремонтные машины могут быть когда-нибудь уменьшены в размерах до такой степени, что станет возможным (как выразился Фейнман) « проглотить доктора ». Эта идея обсуждалась в эссе Фейнмана 1959 года « На дне много места ». [11]

Эти биологические машины могут иметь применение в наномедицине . Например, [12] их можно использовать для идентификации и уничтожения раковых клеток. [13] [14] Молекулярная нанотехнология — это спекулятивная подобласть нанотехнологии, касающаяся возможности создания молекулярных ассемблеров , биологических машин, которые могли бы переупорядочивать материю на молекулярном или атомном уровне. Наномедицина будет использовать этих нанороботов , введенных в организм, для восстановления или обнаружения повреждений и инфекций. Молекулярная нанотехнология является в высшей степени теоретической, стремящейся предвидеть, какие изобретения могут дать нанотехнологии, и предложить повестку дня для будущих исследований. Предлагаемые элементы молекулярной нанотехнологии, такие как молекулярные ассемблеры и нанороботы, выходят далеко за рамки текущих возможностей. [15] [16]

Сворачивание белка

Составные аминокислоты можно анализировать для прогнозирования вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.

Сворачивание белка — это физический процесс , посредством которого белковая цепь приобретает свою нативную трехмерную структуру, конформацию , которая обычно биологически функциональна, быстрым и воспроизводимым образом. Это физический процесс, посредством которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайной спирали . [17] Каждый белок существует как развернутый полипептид или случайная спираль при переводе из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот . Этот полипептид не имеет какой-либо стабильной (долговременной) трехмерной структуры (левая сторона первого рисунка). По мере того, как полипептидная цепь синтезируется рибосомой , линейная цепь начинает сворачиваться в свою трехмерную структуру. Сворачивание начинает происходить даже во время трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая сторона рисунка), известный как нативное состояние . Полученная трехмерная структура определяется последовательностью аминокислот или первичной структурой ( догма Анфинсена ). [18]

Определение структуры белка

Поскольку трехмерная структура белков приносит с собой понимание ее функции и биологического контекста, большие усилия прилагаются для наблюдения за структурами белков. Рентгеновская кристаллография была основным методом, используемым в 20 веке для решения структур белков в их кристаллической форме. С начала 2000-х годов криогенная электронная микроскопия использовалась для решения структур белков, близких к их нативному состоянию, а также для наблюдения за клеточными структурами. [19]

Прогнозирование структуры белка

Предсказание структуры белка — это вывод трехмерной структуры белка из его аминокислотной последовательности, то есть предсказание его сворачивания и его вторичной и третичной структуры из его первичной структуры . Предсказание структуры принципиально отличается от обратной задачи проектирования белка . Предсказание структуры белка — одна из важнейших задач биоинформатики и теоретической химии ; оно крайне важно в медицине , разработке лекарств , биотехнологии и разработке новых ферментов ). Каждые два года эффективность текущих методов оценивается в эксперименте CASP (критическая оценка методов прогнозирования структуры белка). Непрерывная оценка веб-серверов прогнозирования структуры белка выполняется общественным проектом CAMEO3D .

Проблема предсказания структур белков заключается в том, что отсутствует физическая модель, которая может полностью предсказать третичные структуры белков по их аминокислотной последовательности. Эта проблема известна как проблема предсказания структуры белка de novo и является одной из величайших проблем современной науки. [20] AlphaFold , программа искусственного интеллекта , способна точно предсказывать структуры белков с генетической гомологией с другими белками, которые были решены ранее. [21] Однако это не решение проблемы de novo , поскольку она опирается на базу данных предыдущих данных, что приводит к ее смещению. [22] Решением проблемы предсказания структуры белка de novo должна быть чисто физическая модель, которая будет имитировать сворачивание белка в его нативной среде, что приведет к наблюдению in silico структур и динамики белка, которые ранее никогда не наблюдались. [23]

Спектроскопия

Спектроскопические методы, такие как ЯМР, спин -электронный резонанс , спектроскопия комбинационного рассеяния , инфракрасная спектроскопия , круговой дихроизм и т. д., широко используются для понимания структурной динамики важных биомолекул и межмолекулярных взаимодействий .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Цель молекулярной биофизики". Программа по молекулярной биофизике . Университет Джонса Хопкинса. Архивировано из оригинала 15 марта 2012 года.
  2. ^ Джексон МБ (2006). Молекулярная и клеточная биофизика . Нью-Йорк: Cambridge University Press. ISBN 978-1-139-44724-9.
  3. ^ Ouzounis CA (2012). «Взлет и упадок биоинформатики? Перспективы и прогресс». PLOS Computational Biology . 8 (4): e1002487. Bibcode : 2012PLSCB...8E2487O. doi : 10.1371 /journal.pcbi.1002487 . PMC 3343106. PMID  22570600. 
  4. ^ "Рабочее определение биоинформатики и вычислительной биологии NIH" (PDF) . Инициатива по биомедицинской информации и технологиям. 17 июля 2000 г. Архивировано из оригинала (PDF) 5 сентября 2012 г. Получено 18 августа 2012 г.
  5. ^ "О CCMB". Центр вычислительной молекулярной биологии . Providence RI: Brown University . Получено 18 августа 2012 г.
  6. ^ Zimmerberg J (апрель 2006 г.). «Мембранная биофизика». Current Biology . 16 (8): R272–R276. Bibcode : 2006CBio...16.R272Z. doi : 10.1016/j.cub.2006.03.050 . PMID  16631568.
  7. ^ Сатир П., Кристенсен СТ. (июнь 2008 г.). «Структура и функция ресничек млекопитающих». Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 687–693. doi :10.1007/s00418-008-0416-9. PMC 2386530. PMID 18365235.  1432-119X. 
  8. ^ Кинбара К, Айда Т (апрель 2005 г.). «К интеллектуальным молекулярным машинам: направленные движения биологических и искусственных молекул и агрегатов». Chemical Reviews . 105 (4): 1377–1400. doi :10.1021/cr030071r. PMID  15826015.
  9. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). "Белки ДВИЖУТСЯ! Динамика белков и дальняя аллостерия в клеточной сигнализации". Структура белков и заболевания . Достижения в области химии белков и структурной биологии. Том 83. С. 163–221. doi :10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN 9780123812629. PMID  21570668.
  10. ^ Bustamante C, Chemla YR, Forde NR, Izhaky D (2004). «Механические процессы в биохимии». Annual Review of Biochemistry . 73 : 705–748. doi :10.1146/annurev.biochem.72.121801.161542. PMID  15189157.
  11. ^ Фейнман РП (декабрь 1959). «Внизу полно места». Архивировано из оригинала 2010-02-11 . Получено 2017-01-01 .
  12. ^ Амруте-Наяк М., Динстубер Р.П., Штеффен В., Катманн Д., Хартманн Ф.К., Федоров Р. и др. (2010). «Целевая оптимизация белковой наномашины для работы в биогибридных устройствах». Ангеванде Хеми . 49 (2): 312–316. Бибкод : 2010AngCh.122..322A. дои : 10.1002/ange.200905200. ПМИД  19921669.
  13. ^ Patel GM, Patel GC, Patel RB, Patel JK, Patel M (февраль 2006 г.). «Наноробот: универсальный инструмент в наномедицине». Journal of Drug Targeting . 14 (2): 63–67. doi :10.1080/10611860600612862. PMID  16608733. S2CID  25551052.
  14. ^ Баласубраманян С., Каган Д., Ху К. М., Кампусано С., Лобо-Кастаньон М. Дж., Лим Н. и др. (апрель 2011 г.). «Микромашинный захват и изоляция раковых клеток в сложных средах». Angewandte Chemie . 50 (18): 4161–4164. doi :10.1002/anie.201100115. PMC 3119711 . PMID  21472835. 
  15. ^ Фрейтас-младший РА (декабрь 2005 г.). Касабов Н., Хавуккала I (ред.). «Текущее состояние наномедицины и медицинской наноробототехники» (PDF) . Журнал вычислительной и теоретической нанонауки . 2 (4): 471. Бибкод : 2005JCTN....2..471K. дои : 10.1166/jctn.2005.001.
  16. ^ Фрейтас-младший РА, Меркл RC (2006). «Нанофабрика сотрудничества». Молекулярный ассемблер .
  17. ^ Альбертс Б. , Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтерс П. (2002). «Форма и структура белков». Молекулярная биология клетки; Четвертое издание . Нью-Йорк и Лондон: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  18. ^ Anfinsen CB (июль 1972). «Формирование и стабилизация структуры белка». The Biochemical Journal . 128 (4): 737–749. doi :10.1042/bj1280737. PMC 1173893. PMID  4565129 . 
  19. ^ Curry S (июль 2015 г.). «Структурная биология: путешествие длиною в столетие в невидимый мир». Interdisciplinary Science Reviews . 40 (3): 308–328. Bibcode : 2015ISRv...40..308C. doi : 10.1179/0308018815Z.000000000120. PMC 4697198. PMID  26740732 . 
  20. ^ "Еще многое нужно знать". Science . 309 (5731): 78–102. 2005-07-01. doi :10.1126/science.309.5731.78b. ISSN  0036-8075.
  21. ^ Jumper J, Evans R, Pritzel A, Green T, Figurnov M, Ronneberger O и др. (2021-08-26). «Высокоточное предсказание структуры белка с помощью AlphaFold». Nature . 596 (7873): 583–589. Bibcode :2021Natur.596..583J. doi :10.1038/s41586-021-03819-2. ISSN  0028-0836. PMC 8371605 . PMID  34265844. 
  22. ^ Terwilliger TC, Liebschner D, Croll TI, Williams CJ, McCoy AJ, Poon BK и др. (2023-11-30). «Предсказания AlphaFold являются ценными гипотезами и ускоряют, но не заменяют экспериментальное определение структуры». Nature Methods . 21 (1): 110–116. doi :10.1038/s41592-023-02087-4. ISSN  1548-7091. PMC 10776388 . PMID  38036854. 
  23. ^ Dill KA, Ozkan SB, Weikl TR, Chodera JD, Voelz VA (2007-06-01). «Проблема сворачивания белка: когда она будет решена?». Current Opinion in Structural Biology . Nucleic acid / Sequences and topology. 17 (3): 342–346. doi :10.1016/j.sbi.2007.06.001. ISSN  0959-440X. PMID  17572080.