stringtranslate.com

Нуклеосома

Основные единицы структуры хроматина

Нуклеосома — это основная структурная единица упаковки ДНК у эукариот . Структура нуклеосомы состоит из сегмента ДНК, намотанного вокруг восьми гистоновых белков [1] , и напоминает нить, намотанную на катушку. Нуклеосома — это фундаментальная субъединица хроматина . Каждая нуклеосома состоит из чуть менее двух витков ДНК, намотанной вокруг набора из восьми белков, называемых гистонами, которые известны как гистоновый октамер . Каждый гистоновый октамер состоит из двух копий каждого из гистоновых белков H2A , H2B , H3 и H4 .

ДНК должна быть уплотнена в нуклеосомы, чтобы поместиться в ядре клетки . [2] В дополнение к обертыванию нуклеосом, эукариотический хроматин еще больше уплотняется, складываясь в ряд более сложных структур, в конечном итоге образуя хромосому . Каждая клетка человека содержит около 30 миллионов нуклеосом. [3]

Предполагается, что нуклеосомы несут эпигенетически унаследованную информацию в форме ковалентных модификаций их основных гистонов . Положения нуклеосом в геноме не случайны, и важно знать, где расположена каждая нуклеосома, поскольку это определяет доступность ДНК для регуляторных белков . [4]

Нуклеосомы впервые наблюдались как частицы в электронном микроскопе Доном и Адой Олинс в 1974 году [5] , а их существование и структура (как октамеры гистонов, окруженные примерно 200 парами оснований ДНК) были предложены Роджером Корнбергом . [6] [7] Роль нуклеосомы как регулятора транскрипции была продемонстрирована Лорхом и др. in vitro [8] в 1987 году, а также Ханом и Грунштейном [9] и Кларк-Адамсом и др. [10] in vivo в 1988 году.

Частица ядра нуклеосомы состоит приблизительно из 146 пар оснований (пн) ДНК [11], обернутых в 1,67 левозакрученных суперспиральных витков вокруг гистонового октамера, состоящего из 2 копий каждого из основных гистонов H2A , H2B , H3 и H4 . [12] Частицы ядра соединены участками линкерной ДНК , длина которых может достигать 80 пн. Технически нуклеосома определяется как основная частица плюс одна из этих линкерных областей; однако это слово часто является синонимом основной частицы. [13] Карты позиционирования нуклеосом по всему геному теперь доступны для многих модельных организмов и клеток человека. [14]

Линкерные гистоны, такие как H1 и его изоформы, участвуют в уплотнении хроматина и располагаются у основания нуклеосомы около входа и выхода ДНК, связываясь с линкерной областью ДНК. [15] Неконденсированные нуклеосомы без линкерного гистона напоминают «бусины на нити ДНК» под электронным микроскопом . [16]

В отличие от большинства эукариотических клеток, зрелые сперматозоиды в основном используют протамины для упаковки своей геномной ДНК, скорее всего, для достижения еще более высокого коэффициента упаковки. [17] Гистоновые эквиваленты и упрощенная структура хроматина также были обнаружены у архей , [18] что позволяет предположить, что эукариоты — не единственные организмы, которые используют нуклеосомы.

Структура

Структура ядра частицы

Кристаллическая структура частицы ядра нуклеосомы, состоящая из гистонов ядра H2A , H2B , H3 и H4 и ДНК. Вид сверху через суперспиральную ось.

Обзор

Пионерские структурные исследования в 1980-х годах группой Аарона Клуга предоставили первые доказательства того, что октамер гистоновых белков оборачивает ДНК вокруг себя примерно в 1,7 оборота левой суперспирали. [19] В 1997 году группа из Ричмонда решила первую кристаллическую структуру нуклеосомы с почти атомным разрешением, показав наиболее важные детали частицы. Человеческая альфа-сателлитная палиндромная ДНК, имеющая решающее значение для достижения кристаллической структуры нуклеосомы 1997 года, была разработана группой Буника в Национальной лаборатории Оук-Ридж в Теннесси. [20] [21] [22] [23] [24] На сегодняшний день решены структуры более 20 различных частиц ядра нуклеосомы, [25] включая те, которые содержат варианты гистонов и гистоны из разных видов. Структура ядра нуклеосомы удивительно консервативна, и даже изменение более 100 остатков между гистонами лягушки и дрожжей приводит к картам электронной плотности с общим среднеквадратичным отклонением всего 1,6Å. [26]

Частица ядра нуклеосомы (NCP)

Частица ядра нуклеосомы (показана на рисунке) состоит из примерно 146 пар оснований ДНК [11], обернутых в 1,67 левозакрученных суперспиральных витков вокруг гистонового октамера , состоящего из 2 копий каждого из ядерных гистонов H2A , H2B , H3 и H4 . Соседние нуклеосомы соединены участком свободной ДНК, называемым линкерной ДНК (длина которой варьируется от 10 до 80 п.н. в зависимости от вида и типа ткани [18] ). Вся структура образует цилиндр диаметром 11 нм и высотой 5,5 нм.

Апоптотическая ДНК-ледчеризация . Расщепленный хроматин находится на первой полосе; вторая содержит стандарт ДНК для сравнения длин.
Схема организации нуклеосомы [27]
Кристаллическая структура частицы ядра нуклеосомы ( PDB : 1EQZ [ 28] )

Частицы ядра нуклеосомы наблюдаются, когда хроматин в интерфазе обрабатывается, чтобы заставить хроматин частично развернуться. Полученное изображение, полученное с помощью электронного микроскопа, представляет собой «бусины на нитке». Нить — это ДНК, в то время как каждая бусина в нуклеосоме — это частица ядра. Частица ядра нуклеосомы состоит из ДНК и гистоновых белков. [29]

Частичное переваривание ДНКазой хроматина выявляет его нуклеосомную структуру. Поскольку участки ДНК частиц ядра нуклеосомы менее доступны для ДНКазы, чем связующие участки, ДНК переваривается на фрагменты длиной, равной кратности расстояния между нуклеосомами (180, 360, 540 пар оснований и т. д.). Поэтому во время гель-электрофореза этой ДНК виден очень характерный рисунок, похожий на лестницу . [27] Такое переваривание может происходить также в естественных условиях во время апоптоза («самоубийство клетки» или запрограммированная смерть клетки), поскольку его роль обычно заключается в саморазрушении ДНК . [30]

Взаимодействие белков внутри нуклеосомы

Основные гистоновые белки содержат характерный структурный мотив, называемый «гистоновой складкой», который состоит из трех альфа-спиралей (α1-3), разделенных двумя петлями (L1-2). В растворе гистоны образуют гетеродимеры H2A-H2B и гетеротетрамеры H3-H4. Гистоны димеризуются вокруг своих длинных спиралей α2 в антипараллельной ориентации, и, в случае H3 и H4, два таких димера образуют 4-спиральный пучок, стабилизированный обширным взаимодействием H3-H3'. Димер H2A/H2B связывается с тетрамером H3/H4 из-за взаимодействий между H4 и H2B, которые включают образование гидрофобного кластера. [12] Октамер гистона образован центральным тетрамером H3/H4, зажатым между двумя димерами H2A/H2B. Из-за сильного основного заряда всех четырех основных гистонов октамер гистонов стабилен только в присутствии ДНК или очень высоких концентраций соли.

Взаимодействие гистонов и ДНК

Нуклеосома содержит более 120 прямых взаимодействий белок-ДНК и несколько сотен взаимодействий, опосредованных водой. [31] Прямые взаимодействия белок-ДНК не распределены равномерно по поверхности октамера, а расположены в отдельных участках. Это обусловлено образованием двух типов участков связывания ДНК внутри октамера; участка α1α1, который использует спираль α1 из двух соседних гистонов, и участка L1L2, образованного петлями L1 и L2. Солевые связи и водородные связи как между основными и гидроксильными группами боковой цепи, так и между амидами основной цепи с фосфатами остова ДНК образуют основную часть взаимодействий с ДНК. Это важно, учитывая, что повсеместное распределение нуклеосом вдоль геномов требует, чтобы он был неспецифичным для последовательности фактором связывания ДНК. Хотя нуклеосомы, как правило, предпочитают некоторые последовательности ДНК другим, [32] они способны связываться практически с любой последовательностью, что, как полагают, обусловлено гибкостью в формировании этих взаимодействий, опосредованных водой. Кроме того, неполярные взаимодействия осуществляются между боковыми цепями белка и группами дезоксирибозы, а боковая цепь аргинина интеркалирует в малую бороздку ДНК во всех 14 местах, где она обращена к поверхности октамера. Распределение и прочность участков связывания ДНК вокруг поверхности октамера искажают ДНК внутри ядра нуклеосомы. ДНК неравномерно изогнута и также содержит дефекты скручивания. Скручивание свободной B-формы ДНК в растворе составляет 10,5 п.н. на виток. Однако общее скручивание нуклеосомной ДНК составляет всего 10,2 п.н. на виток, варьируясь от значения 9,4 до 10,9 п.н. на виток.

Домены хвоста гистонов

Гистоновые хвостовые отростки составляют до 30% массы гистонов, но не видны в кристаллических структурах нуклеосом из-за их высокой внутренней гибкости и считаются в значительной степени неструктурированными. [33] N-концевые хвосты гистонов H3 и H2B проходят через канал, образованный малыми бороздками двух цепей ДНК, выступая из ДНК каждые 20 п.н. N-концевой хвост гистона H4, с другой стороны, имеет область высокоосновных аминокислот (16–25), которая в кристаллической структуре образует взаимодействие с высококислотной поверхностной областью димера H2A-H2B другой нуклеосомы, будучи потенциально релевантной для структуры нуклеосом более высокого порядка. Считается, что это взаимодействие происходит также в физиологических условиях и предполагает, что ацетилирование хвоста H4 искажает структуру хроматина более высокого порядка. [ необходима цитата ]

Структура более высокого порядка

Современная модель уплотнения хроматина

Организация ДНК, которая достигается нуклеосомой, не может полностью объяснить упаковку ДНК, наблюдаемую в ядре клетки. Дальнейшее уплотнение хроматина в ядре клетки необходимо, но оно еще не до конца изучено. Текущее понимание [25] заключается в том, что повторяющиеся нуклеосомы с промежуточной «линкерной» ДНК образуют 10-нм волокно , описываемое как «бусины на нитке», и имеют коэффициент упаковки примерно пять к десяти. [18] Цепочка нуклеосом может быть организована в 30-нм волокно , компактную структуру с коэффициентом упаковки ~50 [18] , и формирование которой зависит от присутствия гистона H1 .

Кристаллическая структура тетрануклеосомы была представлена ​​и использована для построения предлагаемой структуры 30-нм волокна в виде двухзаходной спирали. [34] Все еще существует определенное количество разногласий относительно этой модели, поскольку она несовместима с последними данными электронной микроскопии . [35] Помимо этого, структура хроматина плохо изучена, но классически предполагается, что 30-нм волокно организовано в петли вдоль центрального белкового каркаса, образуя транскрипционно активный эухроматин . Дальнейшее уплотнение приводит к транскрипционно неактивному гетерохроматину .

Динамика

Хотя нуклеосома является очень стабильным комплексом белок-ДНК, она не статична и, как было показано, претерпевает ряд различных структурных перестроек, включая скольжение нуклеосомы и экспозицию участка ДНК. В зависимости от контекста нуклеосомы могут ингибировать или облегчать связывание факторов транскрипции. Положения нуклеосом контролируются тремя основными вкладами: во-первых, внутренняя аффинность связывания гистонового октамера зависит от последовательности ДНК. Во-вторых, нуклеосома может быть смещена или рекрутирована конкурентным или кооперативным связыванием других белковых факторов. В-третьих, нуклеосома может активно транслоцироваться АТФ-зависимыми ремоделирующими комплексами. [36]

Скольжение нуклеосом

Работа, выполненная в лаборатории Брэдбери, показала, что нуклеосомы, восстановленные на позиционирующей последовательности ДНК 5S, были способны трансляционно перепозиционироваться на соседние последовательности при термической инкубации. [37] Более поздние работы показали, что это перепозиционирование не требовало разрушения гистонового октамера, но согласовывалось с тем, что нуклеосомы могли «скользить» по ДНК в цис-положении . В 2008 году было дополнительно обнаружено, что сайты связывания CTCF действуют как якоря позиционирования нуклеосом, так что при использовании для выравнивания различных геномных сигналов можно легко идентифицировать несколько фланкирующих нуклеосом. [38] Хотя нуклеосомы по своей природе мобильны, эукариоты развили большое семейство АТФ-зависимых ферментов ремоделирования хроматина для изменения структуры хроматина, многие из которых делают это посредством скольжения нуклеосом. В 2012 году лаборатория Бины Пиллаи продемонстрировала, что скольжение нуклеосом является одним из возможных механизмов крупномасштабной тканеспецифической экспрессии генов. Работа показывает, что сайт начала транскрипции для генов, экспрессируемых в определенной ткани, является нуклеосомно-истощенным, в то время как тот же набор генов в другой ткани, где они не экспрессируются, является нуклеосомно-связанным. [39]

ДНК-сайт экспонирования

Работа лаборатории Видома показала, что нуклеосомная ДНК находится в равновесии между завернутым и развернутым состоянием. Измерения этих скоростей с использованием FRET с временным разрешением показали, что ДНК внутри нуклеосомы остается полностью завернутой всего 250 мс, прежде чем она разворачивается в течение 10-50 мс, а затем быстро заворачивается снова. [40] Это означает, что ДНК не нужно активно диссоциировать от нуклеосомы, но что есть значительная часть времени, в течение которого она полностью доступна. Действительно, это можно распространить на наблюдение, что введение ДНК-связывающей последовательности внутри нуклеосомы увеличивает доступность соседних областей ДНК при связывании. [41] Эта склонность ДНК внутри нуклеосомы к «дыханию» имеет важные функциональные последствия для всех ДНК-связывающих белков, которые действуют в среде хроматина. [40] В частности, динамическое дыхание нуклеосом играет важную роль в ограничении продвижения РНК-полимеразы II во время элонгации транскрипции. [42]

Регион, свободный от нуклеосом

Промоторы активных генов имеют области, свободные от нуклеосом (NFR). Это обеспечивает доступность ДНК промотора для различных белков, таких как факторы транскрипции. Область, свободная от нуклеосом, обычно охватывает 200 нуклеотидов в S. cerevisiae [43] Хорошо расположенные нуклеосомы образуют границы NFR. Эти нуклеосомы называются +1-нуклеосомой и −1-нуклеосомой и расположены на канонических расстояниях ниже и выше по течению, соответственно, от места начала транскрипции. [44] +1-нуклеосома и несколько нижестоящих нуклеосом также имеют тенденцию включать вариант гистона H2A.Z. [44]

Модулирующая структура нуклеосомы

Геномы эукариот повсеместно связаны с хроматином; однако клетки должны пространственно и временно регулировать определенные локусы независимо от основного хроматина. Для достижения высокого уровня контроля, необходимого для координации ядерных процессов, таких как репликация, репарация и транскрипция ДНК, клетки разработали множество средств для локальной и специфической модуляции структуры и функции хроматина. Это может включать ковалентную модификацию гистонов, включение вариантов гистонов и нековалентное ремоделирование с помощью АТФ-зависимых ремоделирующих ферментов.

Посттрансляционные модификации гистонов

Гистоновые хвосты и их функция в формировании хроматина

С момента их открытия в середине 1960-х годов было предсказано, что модификации гистонов влияют на транскрипцию. [45] Тот факт, что большинство ранних посттрансляционных модификаций были сосредоточены в хвостовых расширениях, которые выступают из ядра нуклеосомы, приводит к двум основным теориям относительно механизма модификации гистонов. Первая из теорий предполагала, что они могут влиять на электростатические взаимодействия между хвостами гистонов и ДНК, чтобы «ослабить» структуру хроматина. Позже было предложено, что комбинации этих модификаций могут создавать связывающие эпитопы, с которыми можно рекрутировать другие белки. [46] Недавно, учитывая, что в структурированных областях гистонов было обнаружено больше модификаций, было выдвинуто предположение, что эти модификации могут влиять на взаимодействия гистон-ДНК [47] и гистон-гистон [48] в ядре нуклеосомы. Модификации (такие как ацетилирование или фосфорилирование), которые снижают заряд глобулярного гистонового ядра, как предсказывают, «ослабляют» связь ядра с ДНК; сила эффекта зависит от местоположения модификации в ядре. [49] Было показано, что некоторые модификации коррелируют с подавлением генов; другие, по-видимому, коррелируют с активацией генов. Распространенные модификации включают ацетилирование , метилирование или убиквитинирование лизина ; метилирование аргинина ; и фосфорилирование серина . Информация, сохраненная таким образом, считается эпигенетической , поскольку она не кодируется в ДНК , но все еще наследуется дочерними клетками. Поддержание репрессированного или активированного статуса гена часто необходимо для клеточной дифференциации . [18]

Варианты гистонов

Хотя гистоны в значительной степени сохранялись на протяжении всей эволюции, было выявлено несколько вариантных форм. Эта диверсификация функций гистонов ограничивается H2A и H3, при этом H2B и H4 в основном инвариантны. H2A может быть заменен на H2AZ (что приводит к снижению стабильности нуклеосом) или H2AX (что связано с репарацией ДНК и дифференциацией Т-клеток ), тогда как неактивные X-хромосомы у млекопитающих обогащены макроH2A. H3 может быть заменен на H3.3 (что коррелирует с активацией генов и регуляторными элементами), а в центромерах H3 заменяется на CENPA . [18]

АТФ-зависимое ремоделирование нуклеосом

Ряд различных реакций связан с термином АТФ-зависимое ремоделирование хроматина . Было показано, что ферменты ремоделирования скользят по нуклеосомам вдоль ДНК, [50] нарушают контакты гистон-ДНК до такой степени, что дестабилизируют димер H2A/H2B [51] [52] и создают отрицательное суперспиральное скручивание в ДНК и хроматине. [53] Недавно было показано, что фермент ремоделирования Swr1 вводит вариант гистона H2A.Z в нуклеосомы. [54] В настоящее время неясно, представляют ли все они различные реакции или просто альтернативные результаты общего механизма. Что общего между всеми ними, и действительно отличительной чертой АТФ-зависимого ремоделирования хроматина, так это то, что все они приводят к изменению доступности ДНК.

Исследования, изучающие активацию генов in vivo [55] и, что еще более удивительно, ремоделирование in vitro [56], показали, что события ремоделирования хроматина и связывание факторов транскрипции имеют циклический и периодический характер. Хотя последствия этого для механизма реакции ремоделирования хроматина неизвестны, динамическая природа системы может позволить ей быстрее реагировать на внешние стимулы. Недавнее исследование показывает, что положения нуклеосом значительно изменяются во время развития эмбриональных стволовых клеток мыши, и эти изменения связаны со связыванием факторов транскрипции развития. [57]

Динамическое ремоделирование нуклеосом в геноме дрожжей

Исследования 2007 года каталогизировали положения нуклеосом в дрожжах и показали, что нуклеосомы истощены в промоторных областях и точках начала репликации . [58] [59] [60] Около 80% генома дрожжей, по-видимому, покрыто нуклеосомами [61] , и характер позиционирования нуклеосом явно связан с областями ДНК, которые регулируют транскрипцию , областями, которые транскрибируются, и областями, которые инициируют репликацию ДНК. [62] Совсем недавно новое исследование изучало динамические изменения в перемещении нуклеосом во время глобального события транскрипционного перепрограммирования, чтобы выяснить влияние на смещение нуклеосом во время общегеномных транскрипционных изменений у дрожжей ( Saccharomyces cerevisiae ). [63] Результаты показали, что нуклеосомы, которые были локализованы в промоторных областях, смещаются в ответ на стресс (например, тепловой шок ). Кроме того, удаление нуклеосом обычно соответствовало транскрипционной активации, а замена нуклеосом обычно соответствовала транскрипционной репрессии, предположительно, потому что сайты связывания факторов транскрипции становились более или менее доступными соответственно. В целом, только одна или две нуклеосомы были перемещены на промотор, чтобы осуществить эти транскрипционные изменения. Однако даже в хромосомных регионах, которые не были связаны с транскрипционными изменениями, наблюдалось перемещение нуклеосом, что предполагает, что покрытие и раскрытие транскрипционной ДНК не обязательно производит транскрипционное событие. После транскрипции регион рДНК должен быть защищен от любых повреждений, это предполагает, что белки HMGB играют важную роль в защите региона, свободного от нуклеосом. [64] [65]

Дефекты скручивания ДНК

Дефекты скручивания ДНК возникают, когда добавление одной или нескольких пар оснований из одного сегмента ДНК переносится на следующий сегмент, что приводит к изменению скручивания ДНК. Это не только изменит скручивание ДНК, но и изменит ее длину. [66] Этот дефект скручивания в конечном итоге перемещается вокруг нуклеосомы посредством переноса пары оснований, это означает, что скручивания ДНК могут вызывать скольжение нуклеосомы. [67] Кристаллические структуры нуклеосомы показали, что местоположения суперспирали 2 и 5 на нуклеосоме обычно оказываются тем местом, где возникают дефекты скручивания ДНК, поскольку это общие сайты связывания ремоделеров. [68] Существует множество ремоделеров хроматина, но все они разделяют существование мотора АТФазы, который облегчает скольжение хроматина по ДНК посредством связывания и гидролиза АТФ. [69] АТФаза имеет открытое и закрытое состояние. Когда мотор АТФазы переходит из открытого в закрытое состояние, дуплекс ДНК меняет геометрию и демонстрирует наклон пары оснований. [68] Инициирование дефектов скручивания через мотор АТФазы вызывает накопление напряжения вокруг ремоделирующего сайта. Напряжение снимается, когда скольжение ДНК завершается по всей нуклеосоме через распространение двух дефектов скручивания (по одному на каждой нити) в противоположных направлениях. [69]

Сборка нуклеосомв пробирке

Схема сборки нуклеосомы

Нуклеосомы могут быть собраны in vitro с использованием очищенных нативных или рекомбинантных гистонов. [70] [71] Один из стандартных методов загрузки ДНК вокруг гистонов включает использование солевого диализа . Реакция, состоящая из октамеров гистонов и голой ДНК-матрицы, может быть инкубирована вместе при концентрации соли 2 М. При постоянном снижении концентрации соли ДНК будет уравновешиваться в положении, в котором она будет оборачиваться вокруг октамеров гистонов, образуя нуклеосомы. В соответствующих условиях этот процесс восстановления позволяет экспериментально картировать сродство позиционирования нуклеосомы данной последовательности. [72]

Частицы нуклеосомного ядра, сшитые дисульфидными связями

Недавний прогресс в производстве частиц ядра нуклеосомы с повышенной стабильностью включает сайт-специфические дисульфидные сшивки. [73] Две различные сшивки могут быть введены в частицу ядра нуклеосомы. Первая сшивает две копии H2A через введенный цистеин (N38C), что приводит к образованию гистонового октамера , который стабилен к потере димера H2A/H2B во время восстановления нуклеосомы. Вторая сшивка может быть введена между N-концевым хвостом гистона H3 и концами ДНК нуклеосомы через включенный конвертируемый нуклеотид. [74] Сшивка ДНК-гистонового октамера стабилизирует частицу ядра нуклеосомы против диссоциации ДНК при очень низких концентрациях частиц и при повышенных концентрациях соли.

Сборка нуклеосомв естественных условиях

Этапы сборки нуклеосомы

Нуклеосомы являются основной упаковочной единицей геномной ДНК, построенной из гистоновых белков, вокруг которых закручена ДНК. Они служат в качестве каркаса для формирования структуры хроматина более высокого порядка, а также для слоя регуляторного контроля экспрессии генов. Нуклеосомы быстро собираются на вновь синтезированной ДНК позади репликационной вилки.

Н3 и Н4

Гистоны H3 и H4 из разобранных старых нуклеосом сохраняются поблизости и случайным образом распределяются по вновь синтезированной ДНК. [75] Они собираются комплексом фактора сборки хроматина 1 (CAF-1), который состоит из трех субъединиц (p150, p60 и p48). [76] Недавно синтезированные H3 и H4 собираются фактором сборки репликативного сопряжения (RCAF). RCAF содержит субъединицу Asf1, которая связывается с вновь синтезированными белками H3 и H4. [77] Старые белки H3 и H4 сохраняют свои химические модификации, что способствует передаче эпигенетической сигнатуры. Недавно синтезированные белки H3 и H4 постепенно ацетилируются по разным остаткам лизина в рамках процесса созревания хроматина. [78] Также считается, что старые белки H3 и H4 в новых нуклеосомах привлекают ферменты, модифицирующие гистоны, которые маркируют новые гистоны, способствуя эпигенетической памяти.

H2A и H2B

В отличие от старых H3 и H4, старые гистоновые белки H2A и H2B высвобождаются и деградируют; поэтому вновь собранные белки H2A и H2B включаются в новые нуклеосомы. [79] H2A и H2B собираются в димеры, которые затем загружаются на нуклеосомы белком сборки нуклеосом-1 (NAP-1), который также способствует скольжению нуклеосом. [80] Нуклеосомы также разделены АТФ-зависимыми комплексами ремоделирования нуклеосом, содержащими такие ферменты, как Isw1 Ino80 и Chd1, и впоследствии собираются в структуру более высокого порядка. [81] [82]

Галерея

Кристаллическая структура частицы ядра нуклеосомы ( PDB : 1EQZ ​[ 28] ) — различные виды, показывающие детали сворачивания и организации гистонов. Гистоны H2A , H2B , H3 , H4 и ДНК окрашены.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Reece J, Campbell N (2006). Биология . Сан-Франциско: Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-6624-2.
  2. ^ Альбертс Б. (2002). «Хромосомная ДНК и ее упаковка в хроматиновые волокна». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. стр. 207. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  3. ^ lberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). Хромосомная ДНК и ее упаковка в хроматиновых волокнах. Garland Science.
  4. ^ Teif VB, Clarkson CT (2019). «Позиционирование нуклеосом». Энциклопедия биоинформатики и вычислительной биологии . 2 : 308–317. doi :10.1016/B978-0-12-809633-8.20242-2. ISBN 9780128114322. S2CID  43929234.
  5. ^ Olins AL, Olins DE (январь 1974). "Сфероидные хроматиновые единицы (v-тела)". Science . 183 (4122): 330–332. Bibcode :1974Sci...183..330O. doi :10.1126/science.183.4122.330. PMID  4128918. S2CID  83480762.
  6. ^ Макдональд Д. (декабрь 2005 г.). "Веха 9, (1973-1974) Гипотеза нуклеосомы: Альтернативная теория струн". Вехи природы: Экспрессия генов . doi :10.1038/nrm1798.
  7. ^ Корнберг РД (май 1974). «Структура хроматина: повторяющаяся единица гистонов и ДНК». Science . 184 (4139): 868–871. Bibcode :1974Sci...184..868K. doi :10.1126/science.184.4139.868. PMID  4825889.
  8. ^ Lorch Y, LaPointe JW, Kornberg RD (апрель 1987 г.). «Нуклеосомы ингибируют инициацию транскрипции, но допускают удлинение цепи с перемещением гистонов». Cell . 49 (2): 203–210. doi :10.1016/0092-8674(87)90561-7. PMID  3568125. S2CID  21270171.
  9. ^ Хан М., Грунштейн М. (декабрь 1988 г.). «Потеря нуклеосом активирует нижестоящие промоторы дрожжей in vivo». Cell . 55 (6): 1137–1145. doi :10.1016/0092-8674(88)90258-9. PMID  2849508. S2CID  41520634.
  10. ^ Кларк-Адамс CD, Норрис D, Осли MA, Фасслер JS, Уинстон F (февраль 1988). «Изменения в дозировке гена гистона изменяют транскрипцию у дрожжей». Гены и развитие . 2 (2): 150–159. doi : 10.1101/gad.2.2.150 . PMID  2834270.
  11. ^ ab В разных кристаллах наблюдались значения 146 и 147 пар оснований.
  12. ^ ab Luger K, Mäder AW, Richmond RK, Sargent DF, Richmond TJ (сентябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура частицы ядра нуклеосомы при разрешении 2,8 А». Nature . 389 (6648): 251–260. Bibcode :1997Natur.389..251L. doi :10.1038/38444. PMID  9305837. S2CID  4328827.
  13. ^ Альбертс Б. (2007). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. стр. 211. ISBN 978-0-8153-4106-2.
  14. ^ Штумпф М, Пироева КВ, Агравал СП, Якоб ДР, Тейф ВБ (июнь 2022 г.). «NucPosDB: база данных позиционирования нуклеосом in vivo и нуклеосомики бесклеточной ДНК». Chromosoma . 131 (1–2): 19–28. doi :10.1007/s00412-021-00766-9. PMC 8776978 . PMID  35061087. 
  15. ^ Zhou YB, Gerchman SE, Ramakrishnan V, Travers A, Muyldermans S (сентябрь 1998 г.). «Положение и ориентация глобулярного домена линкерного гистона H5 на нуклеосоме». Nature . 395 (6700): 402–405. Bibcode :1998Natur.395..402Z. doi : 10.1038/26521 . PMID  9759733. S2CID  204997317.
  16. ^ Thoma F, Koller T, Klug A (ноябрь 1979). «Участие гистона H1 в организации нуклеосомы и солевых суперструктур хроматина». Журнал клеточной биологии . 83 (2 Pt 1): 403–427. doi :10.1083/jcb.83.2.403. PMC 2111545. PMID  387806 . 
  17. ^ Clarke HJ (1992). «Ядерный и хроматиновый состав гамет млекопитающих и ранних эмбрионов». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 856–866. doi :10.1139/o92-134. PMID  1297351.
  18. ^ abcdef Felsenfeld G, Groudine M (январь 2003). "Управление двойной спиралью". Nature . 421 (6921): 448–453. Bibcode :2003Natur.421..448F. doi : 10.1038/nature01411 . PMID  12540921.
  19. ^ Richmond TJ, Finch JT, Rushton B, Rhodes D, Klug A (1984). «Структура частицы ядра нуклеосомы при разрешении 7 A». Nature . 311 (5986): 532–7. Bibcode :1984Natur.311..532R. doi :10.1038/311532a0. PMID  6482966. S2CID  4355982.
  20. ^ Harp JM, Palmer EL, York MH, Gewiess A, Davis M, Bunick GJ (октябрь 1995 г.). «Препаративное разделение частиц ядра нуклеосомы, содержащих ДНК с определенной последовательностью в нескольких трансляционных фазах». Электрофорез . 16 (10): 1861–1864. doi :10.1002/elps.11501601305. PMID  8586054. S2CID  20178479.
  21. ^ Palmer EL, Gewiess A, Harp JM, York MH, Bunick GJ (октябрь 1995 г.). «Масштабное производство фрагментов палиндромной ДНК». Аналитическая биохимия . 231 (1): 109–114. doi :10.1006/abio.1995.1509. PMID  8678288.
  22. ^ Harp JM, Uberbacher EC, Roberson AE, Palmer EL, Gewiess A, Bunick GJ (март 1996 г.). "Рентгенодифракционный анализ кристаллов, содержащих двукратно симметричные частицы ядра нуклеосомы". Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография . 52 (Pt 2): 283–288. Bibcode :1996AcCrD..52..283H. doi : 10.1107/S0907444995009139 . PMID  15299701.
  23. ^ Harp JM, Hanson BL, Timm DE, Bunick GJ (декабрь 2000 г.). «Асимметрии в частице ядра нуклеосомы при разрешении 2,5 А». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография . 56 (Pt 12): 1513–1534. doi :10.1107/s0907444900011847. PMID  11092917.
  24. ^ Hanson BL, Alexander C, Harp JM, Bunick GJ (2004). «Подготовка и кристаллизация нуклеосомной сердцевинной частицы». Хроматин и ферменты ремоделирования хроматина, часть A. Методы в энзимологии. Т. 375. С. 44–62. doi :10.1016/s0076-6879(03)75003-4. ISBN 9780121827793. PMID  14870658.
  25. ^ ab Chakravarthy S, Park YJ, Chodaparambil J, Edayathumangalam RS, Luger K (февраль 2005 г.). «Структура и динамические свойства частиц ядра нуклеосомы». FEBS Letters . 579 (4): 895–898. Bibcode : 2005FEBSL.579..895C. doi : 10.1016/j.febslet.2004.11.030 . PMID  15680970. S2CID  41706403.
  26. ^ White CL, Suto RK, Luger K (сентябрь 2001 г.). «Структура ядра частицы дрожжевой нуклеосомы выявляет фундаментальные изменения во взаимодействиях между нуклеосомами». The EMBO Journal . 20 (18): 5207–5218. doi :10.1093/emboj/20.18.5207. PMC 125637. PMID  11566884 . 
  27. ^ ab Stryer L (1995). Биохимия (четвертое изд.). Нью-Йорк - Бейзингсток: WH Freeman and Company. ISBN 978-0716720096.
  28. ^ ab Harp JM, Hanson BL, Timm DE, Bunick GJ (декабрь 2000 г.). «Асимметрии в частице ядра нуклеосомы при разрешении 2,5 А». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография . 56 (Pt 12): 1513–1534. doi :10.1107/S0907444900011847. PMID  11092917. PDB ID: 1EQZ.
  29. ^ Альбертс Б. (2009). Essential Cell Biology (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science.
  30. ^ Аллен, Пол Д.; Ньюленд, Адриан К. (1 июня 1998 г.). «Электрофоретический анализ ДНК для обнаружения апоптоза». Молекулярная биотехнология . 9 (3): 247–251. doi :10.1007/BF02915798. ISSN  1559-0305. PMID  9718585.
  31. ^ Davey CA, Sargent DF, Luger K, Maeder AW, Richmond TJ (июнь 2002 г.). «Взаимодействия, опосредованные растворителем, в структуре частицы ядра нуклеосомы при разрешении 1,9 а». Журнал молекулярной биологии . 319 (5): 1097–1113. doi :10.1016/S0022-2836(02)00386-8. PMID  12079350.
  32. ^ Segal E, Fondufe-Mittendorf Y, Chen L, Thåström A, Field Y, Moore IK и др. (август 2006 г.). «Геномный код позиционирования нуклеосом». Nature . 442 (7104): 772–778. Bibcode :2006Natur.442..772S. doi :10.1038/nature04979. PMC 2623244 . PMID  16862119. 
  33. ^ Zheng C, Hayes JJ (апрель 2003 г.). «Структуры и взаимодействия основных доменов хвоста гистона». Биополимеры . 68 (4): 539–546. doi :10.1002/bip.10303. PMID  12666178.
  34. ^ Schalch T, Duda S, Sargent DF, Richmond TJ (июль 2005 г.). «Рентгеновская структура тетрануклеосомы и ее влияние на хроматиновое волокно». Nature . 436 (7047): 138–141. Bibcode :2005Natur.436..138S. doi :10.1038/nature03686. PMID  16001076. S2CID  4387396.
  35. ^ Robinson PJ, Fairall L, Huynh VA, Rhodes D (апрель 2006 г.). «Измерения ЭМ определяют размеры «30-нм» хроматинового волокна: доказательства компактной, интердигитальной структуры». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (17): 6506–6511. Bibcode : 2006PNAS..103.6506R. doi : 10.1073/pnas.0601212103 . PMC 1436021. PMID  16617109 . 
  36. ^ Teif VB, Rippe K (сентябрь 2009 г.). «Предсказание положений нуклеосом на ДНК: объединение внутренних предпочтений последовательности и активности ремоделеров». Nucleic Acids Research . 37 (17): 5641–5655. doi :10.1093/nar/gkp610. PMC 2761276. PMID  19625488 . 
  37. ^ Pennings S, Muyldermans S, Meersseman G, Wyns L (май 1989). «Формирование, стабильность и позиционирование основных гистонов нуклеосом, повторно собранных на изогнутой и другой ДНК, полученной из нуклеосом». Журнал молекулярной биологии . 207 (1): 183–192. doi :10.1016/0022-2836(89)90449-X. PMID  2738923.
  38. ^ Fu Y, Sinha M, Peterson CL, Weng Z (июль 2008 г.). Van Steensel B (ред.). «Инсуляторный связывающий белок CTCF размещает 20 нуклеосом вокруг своих участков связывания по всему геному человека». PLOS Genetics . 4 (7): e1000138. doi : 10.1371/journal.pgen.1000138 . PMC 2453330 . PMID  18654629. 
  39. ^ Bargaje R, Alam MP, Patowary A, Sarkar M, Ali T, Gupta S и др. (октябрь 2012 г.). «Близость H2A.Z, содержащей нуклеосому, к месту начала транскрипции влияет на уровни экспрессии генов в печени и мозге млекопитающих». Nucleic Acids Research . 40 (18): 8965–8978. doi :10.1093/nar/gks665. PMC 3467062. PMID 22821566  . 
  40. ^ ab Li G, Levitus M, Bustamante C, Widom J (январь 2005 г.). «Быстрая спонтанная доступность нуклеосомной ДНК». Nature Structural & Molecular Biology . 12 (1): 46–53. doi :10.1038/nsmb869. PMID  15580276. S2CID  14540078.
  41. ^ Li G, Widom J (август 2004 г.). «Нуклеосомы способствуют собственному вторжению». Nature Structural & Molecular Biology . 11 (8): 763–769. doi :10.1038/nsmb801. PMID  15258568. S2CID  11299024.
  42. ^ Hodges C, Bintu L, Lubkowska L, Kashlev M, Bustamante C (июль 2009). «Нуклеосомные флуктуации управляют динамикой транскрипции РНК-полимеразы II». Science . 325 (5940): 626–628. Bibcode :2009Sci...325..626H. doi :10.1126/science.1172926. PMC 2775800 . PMID  19644123. 
  43. ^ Yuan GC, Liu YJ, Dion MF, Slack MD, Wu LF, Altschuler SJ, Rando OJ (июль 2005 г.). «Идентификация позиций нуклеосом в масштабе генома у S. cerevisiae». Science . 309 (5734): 626–630. Bibcode :2005Sci...309..626Y. doi : 10.1126/science.1112178 . PMID  15961632. S2CID  43625066.
  44. ^ ab Lai WK, Pugh BF (сентябрь 2017 г.). «Понимание динамики нуклеосом и их связей с экспрессией генов и репликацией ДНК». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 18 (9): 548–562. doi :10.1038/nrm.2017.47. PMC 5831138. PMID  28537572. 
  45. ^ Allfrey VG, Faulkner R, Mirsky AE (май 1964). «Ацетилирование и метилирование гистонов и их возможная роль в регуляции синтеза РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 786–794. Bibcode :1964PNAS...51..786A. doi : 10.1073/pnas.51.5.786 . PMC 300163 . PMID  14172992. 
  46. ^ Strahl BD, Allis CD (январь 2000). «Язык ковалентных модификаций гистонов». Nature . 403 (6765): 41–45. Bibcode :2000Natur.403...41S. doi :10.1038/47412. PMID  10638745. S2CID  4418993.
  47. ^ Cosgrove MS, Boeke JD, Wolberger C (ноябрь 2004 г.). «Регулируемая подвижность нуклеосом и гистоновый код». Nature Structural & Molecular Biology . 11 (11): 1037–1043. doi :10.1038/nsmb851. PMID  15523479. S2CID  34704745.
  48. ^ Ye J, Ai X, Eugeni EE, Zhang L, Carpenter LR, Jelinek MA и др. (апрель 2005 г.). «Ацетилирование лизина 91 г. гистона H4 — модификация основного домена, связанная со сборкой хроматина». Molecular Cell . 18 (1): 123–130. doi :10.1016/j.molcel.2005.02.031. PMC 2855496 . PMID  15808514. 
  49. ^ Fenley AT, Adams DA, Onufriev AV (сентябрь 2010 г.). «Состояние заряда глобулярного гистонового ядра контролирует стабильность нуклеосомы». Biophysical Journal . 99 (5): 1577–1585. Bibcode :2010BpJ....99.1577F. doi :10.1016/j.bpj.2010.06.046. PMC 2931741 . PMID  20816070. 
  50. ^ Whitehouse I, Flaus A, Cairns BR, White MF, Workman JL, Owen-Hughes T (август 1999). «Мобилизация нуклеосом, катализируемая комплексом SWI/SNF дрожжей». Nature . 400 (6746): 784–787. Bibcode :1999Natur.400..784W. doi :10.1038/23506. PMID  10466730. S2CID  2841873.
  51. ^ Kassabov SR, Zhang B, Persinger J, Bartholomew B (февраль 2003 г.). «SWI/SNF разворачивает, скользит и переворачивает нуклеосому». Molecular Cell . 11 (2): 391–403. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00039-X . PMID  12620227.
  52. ^ Bruno M, Flaus A, Stockdale C, Rencurel C, Ferreira H, Owen-Hughes T (декабрь 2003 г.). «Обмен димерами гистона H2A/H2B с помощью АТФ-зависимой ремоделирующей активности хроматина». Molecular Cell . 12 (6): 1599–1606. doi :10.1016/S1097-2765(03)00499-4. PMC 3428624 . PMID  14690611. 
  53. ^ Havas K, Flaus A, Phelan M, Kingston R, Wade PA, Lilley DM, Owen-Hughes T (декабрь 2000 г.). «Генерация суперспирального кручения с помощью АТФ-зависимой ремоделирующей активности хроматина». Cell . 103 (7): 1133–1142. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00215-4 . PMID  11163188. S2CID  7911590.
  54. ^ Mizuguchi G, Shen X, Landry J, Wu WH, Sen S, Wu C (январь 2004 г.). «Управляемый АТФ обмен гистона H2AZ варианта, катализируемый комплексом ремоделирования хроматина SWR1». Science . 303 (5656): 343–348. Bibcode :2004Sci...303..343M. doi : 10.1126/science.1090701 . PMID  14645854. S2CID  9881829.
  55. ^ Métivier R, Penot G, Hübner MR, Reid G, Brand H, Kos M, Gannon F (декабрь 2003 г.). «Эстрогенный рецептор-альфа направляет упорядоченный, циклический и комбинаторный набор кофакторов на естественный целевой промотор». Cell . 115 (6): 751–763. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00934-6 . PMID  14675539. S2CID  145525.
  56. ^ Nagaich AK, Walker DA, Wolford R, Hager GL (апрель 2004 г.). «Быстрое периодическое связывание и смещение рецептора глюкокортикоидов во время ремоделирования хроматина». Molecular Cell . 14 (2): 163–174. doi : 10.1016/S1097-2765(04)00178-9 . PMID  15099516.
  57. ^ Teif VB, Vainshtein Y, Caudron-Herger M, Mallm JP, Marth C, Höfer T, Rippe K (ноябрь 2012 г.). «Позиционирование нуклеосом по всему геному во время развития эмбриональных стволовых клеток». Nature Structural & Molecular Biology . 19 (11): 1185–1192. doi :10.1038/nsmb.2419. PMID  23085715. S2CID  34509771.
  58. ^ Альберт И, Маврич ТН, Томшо ЛП, Ци Дж, Зантон СДж, Шустер СЦ, Пью БФ (март 2007 г.). «Трансляционные и вращательные настройки нуклеосом H2A.Z в геноме Saccharomyces cerevisiae». Nature . 446 (7135): 572–576. Bibcode :2007Natur.446..572A. doi :10.1038/nature05632. PMID  17392789. S2CID  4416890.
  59. ^ Li B, Carey M, Workman JL (февраль 2007 г.). «Роль хроматина во время транскрипции». Cell . 128 (4): 707–719. doi : 10.1016/j.cell.2007.01.015 . PMID  17320508. S2CID  1773333.
  60. ^ Whitehouse I, Rando OJ, Delrow J, Tsukiyama T (декабрь 2007 г.). «Ремоделирование хроматина на промоторах подавляет антисмысловую транскрипцию». Nature . 450 (7172): 1031–1035. Bibcode :2007Natur.450.1031W. doi :10.1038/nature06391. PMID  18075583. S2CID  4305576.
  61. ^ Lee W, Tillo D, Bray N, Morse RH, Davis RW, Hughes TR, Nislow C (октябрь 2007 г.). «Высокоразрешающий атлас занятости нуклеосом у дрожжей». Nature Genetics . 39 (10): 1235–1244. doi :10.1038/ng2117. PMID  17873876. S2CID  12816925.
  62. ^ Eaton ML, Galani K, Kang S, Bell SP, MacAlpine DM (апрель 2010 г.). «Консервативное позиционирование нуклеосом определяет точки начала репликации». Genes & Development . 24 (8): 748–753. doi :10.1101/gad.1913210. PMC 2854390 . PMID  20351051. 
  63. ^ Shivaswamy S, Bhinge A, Zhao Y, Jones S, Hirst M, Iyer VR (март 2008 г.). «Динамическое ремоделирование отдельных нуклеосом в эукариотическом геноме в ответ на транскрипционные возмущения». PLOS Biology . 6 (3): e65. doi : 10.1371/journal.pbio.0060065 . PMC 2267817 . PMID  18351804. 
  64. ^ Murugesapillai D, McCauley MJ, Huo R, Nelson Holte MH, Stepanyants A, Maher LJ и др. (август 2014 г.). «Объединение и петлеобразование ДНК с помощью HMO1 обеспечивает механизм стабилизации хроматина, свободного от нуклеосом». Nucleic Acids Research . 42 (14): 8996–9004. doi :10.1093/nar/gku635. PMC 4132745 . PMID  25063301. 
  65. ^ Murugesapillai D, McCauley MJ, Maher LJ, Williams MC (февраль 2017 г.). «Исследования отдельных молекул высокомобильных архитектурных белков изгибания ДНК группы B». Biophysical Reviews . 9 (1): 17–40. doi :10.1007/s12551-016-0236-4. PMC 5331113 . PMID  28303166. 
  66. ^ Winger J, Nodelman IM, Levendosky RF, Bowman GD (май 2018 г.). "Механизм дефекта скручивания для АТФ-зависимой транслокации нуклеосомной ДНК". eLife . 7 : e34100. doi : 10.7554/eLife.34100 . PMC 6031429 . PMID  29809147. 
  67. ^ Bowman GD (август 2019 г.). «Открытие нового шага в скользящих нуклеосомах». Тенденции в биохимических науках . 44 (8): 643–645. doi : 10.1016/j.tibs.2019.05.001. PMC 7092708. PMID  31171402. 
  68. ^ ab Nodelman IM, Bowman GD (май 2021 г.). «Биофизика ремоделирования хроматина». Annual Review of Biophysics . 50 (1): 73–93. doi :10.1146/annurev-biophys-082520-080201. PMC 8428145. PMID  33395550 . 
  69. ^ ab Brandani GB, Takada S (ноябрь 2018 г.). Onufriev A (ред.). "Chromatin remodelers couple inchworm motion with twist-defect formation to slide nucleosomal DNA". PLOS Computational Biology . 14 (11): e1006512. Bibcode :2018PLSCB..14E6512B. doi : 10.1371/journal.pcbi.1006512 . PMC 6237416 . PMID  30395604. 
  70. ^ Hayes JJ, Lee KM (май 1997). "In vitro восстановление и анализ мононуклеосом, содержащих определенные ДНК и белки". Методы . 12 (1): 2–9. doi : 10.1006/meth.1997.0441 . PMID  9169189.
  71. ^ Дайер П. Н., Эдаятумангалам Р. С., Уайт К. Л., Бао И., Чакраварти С., Мутураджан У. М., Люгер К. (2004). «Восстановление частиц ядра нуклеосомы из рекомбинантных гистонов и ДНК». Хроматин и ферменты ремоделирования хроматина, часть А. Методы в энзимологии. Т. 375. С. 23–44. doi :10.1016/s0076-6879(03)75002-2. ISBN 9780121827793. PMID  14870657.
  72. ^ Yenidunya A, Davey C, Clark D, Felsenfeld G, Allan J (апрель 1994 г.). «Позиционирование нуклеосом на промоторах генов глобина курицы и человека in vitro. Новые методы картирования». Журнал молекулярной биологии . 237 (4): 401–414. doi :10.1006/jmbi.1994.1243. PMID  8151701.
  73. ^ Frouws TD, Barth PD, Richmond TJ (январь 2018 г.). «Сайт-специфические дисульфидные сшитые нуклеосомы с повышенной стабильностью». Журнал молекулярной биологии . 430 (1): 45–57. doi :10.1016/j.jmb.2017.10.029. PMC 5757783. PMID  29113904 . 
  74. ^ Ferentz AE, Verdine GL (1994). «Подход с использованием конвертируемых нуклеозидов: структурная инженерия нуклеиновых кислот с помощью дисульфидных поперечных связей». В Eckstein F, Lilley DM (ред.). Nucleic Acids and Molecular Biology . Vol. 8. pp. 14–40. doi :10.1007/978-3-642-78666-2_2. ISBN 978-3-642-78668-6.
  75. ^ Ямасу К, Сеншу Т (январь 1990). «Консервативная сегрегация тетрамерных единиц гистонов H3 и H4 во время репликации нуклеосом». Журнал биохимии . 107 (1): 15–20. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122999. PMID  2332416.
  76. ^ Кауфман ПД, Кобаяши Р, Кесслер Н, Стиллман Б (июнь 1995 г.). «Субъединицы p150 и p60 фактора сборки хроматина I: молекулярная связь между вновь синтезированными гистонами и репликацией ДНК». Cell . 81 (7): 1105–1114. doi : 10.1016/S0092-8674(05)80015-7 . PMID  7600578. S2CID  13502921.
  77. ^ Tyler JK, Adams CR, Chen SR, Kobayashi R, Kamakaka RT, Kadonaga JT (декабрь 1999 г.). «Комплекс RCAF опосредует сборку хроматина во время репликации и репарации ДНК». Nature . 402 (6761): 555–560. Bibcode :1999Natur.402..555T. doi :10.1038/990147. PMID  10591219. S2CID  205097512.
  78. ^ Benson LJ, Gu Y, Yakovleva T, Tong K, Barrows C, Strack CL и др. (апрель 2006 г.). «Модификации H3 и H4 во время репликации хроматина, сборки нуклеосом и обмена гистонами». Журнал биологической химии . 281 (14): 9287–9296. doi : 10.1074/jbc.M512956200 . PMID  16464854.
  79. ^ Louters L, Chalkley R (июнь 1985). «Обмен гистонами H1, H2A и H2B in vivo». Биохимия . 24 (13): 3080–3085. doi :10.1021/bi00334a002. PMID  4027229.
  80. ^ Park YJ, Chodaparambil JV, Bao Y, McBryant SJ, Luger K (январь 2005 г.). «Белок сборки нуклеосом 1 обменивает димеры гистонов H2A-H2B и способствует скольжению нуклеосом». Журнал биологической химии . 280 (3): 1817–1825. doi : 10.1074/jbc.M411347200 . PMID  15516689.
  81. ^ Vincent JA, Kwong TJ, Tsukiyama T (май 2008 г.). «АТФ-зависимое ремоделирование хроматина формирует ландшафт репликации ДНК». Nature Structural & Molecular Biology . 15 (5): 477–484. doi :10.1038/nsmb.1419. PMC 2678716 . PMID  18408730. 
  82. ^ Ядав Т., Уайтхаус И. (апрель 2016 г.). «Сборка и позиционирование нуклеосом, сопряженных с репликацией, с помощью АТФ-зависимых ферментов ремоделирования хроматина». Cell Reports . 15 (4): 715–723. doi :10.1016/J.CELREP.2016.03.059. PMC 5063657 . PMID  27149855. 

Внешние ссылки