stringtranslate.com

Пероксисома

Основная структура пероксисомы
Распределение пероксисом (белый цвет) в клетках HEK 293 во время митоза.
Пероксисома при окрашивании неонатальных кардиомиоцитов крыс. Набор для маркировки пероксисом SelectFX Alexa Fluor 488, направленный против пероксисомального мембранного белка 70 (PMP 70)
Пероксисома в неонатальных кардиомиоцитах крысы

Пероксисома ( IPA : [pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm] ) [1] — мембраносвязанная органелла , тип микротельца , обнаруженная в цитоплазме практически всех эукариотических клеток. [2] [3] Пероксисомы представляют собой окислительные органеллы. Нередко молекулярный кислород служит ко-субстратом, из которого затем образуется перекись водорода (H 2 O 2 ). Пероксисомы получили свое название благодаря активности, связанной с выработкой и удалением перекиси водорода. Они играют ключевую роль в липидном обмене и восстановлении активных форм кислорода . [4]

Пероксисомы участвуют в катаболизме жирных кислот с очень длинной цепью , жирных кислот с разветвленной цепью , промежуточных продуктов желчных кислот (в печени), D-аминокислот и полиаминов . Пероксисомы также играют роль в биосинтезе плазмалогенов : эфирных фосфолипидов, имеющих решающее значение для нормальной функции мозга и легких млекопитающих. [5] Пероксисомы содержат примерно 10% общей активности двух ферментов ( глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы ) пентозофосфатного пути , [6] что важно для энергетического метаболизма. [5] Активно обсуждается вопрос о том, участвуют ли пероксисомы в синтезе изопреноидов и холестерина у животных. [5] Другие функции пероксисом включают глиоксилатный цикл в прорастающих семенах (« глиоксисомы »), фотодыхание в листьях, [7] гликолиз в трипаносомах (« гликосомы »), а также окисление и ассимиляцию метанола и аминов у некоторых дрожжей .

История

Пероксисомы (микротельца) были впервые описаны шведским докторантом Ж. Роденом в 1954 году. [8] Они были идентифицированы как органеллы бельгийским цитологом Кристианом де Дювом в 1967 году . [9] Де Дюв и соавторы обнаружили, что пероксисомы содержат несколько оксидаз, участвующих в производстве перекиси водорода (H 2 O 2 ), а также каталаза , участвующая в разложении H 2 O 2 на кислород и воду. Из-за их роли в метаболизме пероксидов Де Дюв назвал их «пероксисомами», заменив ранее использовавшийся морфологический термин «микротельца». Позже было описано, что люцифераза светлячков нацелена на пероксисомы в клетках млекопитающих, что позволяет обнаружить сигнал нацеливания на импорт для пероксисом и запускает многие достижения в области биогенеза пероксисом. [10] [11]

Состав

Пероксисомы представляют собой небольшие (диаметром 0,1–1 мкм) субклеточные компартменты (органеллы) с тонким зернистым матриксом, окруженные одной биомембраной, расположенные в цитоплазме клетки. [12] [13] Компартментализация создает оптимизированную среду для стимулирования различных метаболических реакций внутри пероксисом, необходимых для поддержания клеточных функций и жизнеспособности организма.

Число, размер и белковый состав пероксисом варьируют и зависят от типа клеток и условий окружающей среды. Например, в пекарских дрожжах ( S. cerevisiae ) было обнаружено, что при хорошем снабжении глюкозой присутствует лишь несколько небольших пероксисом. Напротив, когда дрожжам давали длинноцепочечные жирные кислоты в качестве единственного источника углерода, могло образоваться до 20–25 крупных пероксисом. [14]

Метаболические функции

Основная функция пероксисомы — расщепление жирных кислот с очень длинной цепью посредством бета-окисления . В клетках животных длинные жирные кислоты превращаются в жирные кислоты со средней длиной цепи , которые впоследствии переносятся в митохондрии , где в конечном итоге расщепляются до углекислого газа и воды. В дрожжевых и растительных клетках этот процесс осуществляется исключительно в пероксисомах. [15] [16]

Первые реакции образования плазмалогена в клетках животных происходят также в пероксисомах. Плазмалоген является наиболее распространенным фосфолипидом в миелине . Дефицит плазмалогенов вызывает глубокие нарушения миелинизации нервных клеток , что является одной из причин, почему многие пероксисомальные заболевания поражают нервную систему. [15] Пероксисомы также играют роль в выработке желчных кислот, важных для абсорбции жиров и жирорастворимых витаминов, таких как витамины А и К. Кожные заболевания представляют собой особенности генетических нарушений, в результате влияющих на функцию пероксисом. [16]

Специфические метаболические пути, которые происходят исключительно в пероксисомах млекопитающих: [5]

Пероксисомы содержат окислительные ферменты , такие как оксидаза D-аминокислот и оксидаза мочевой кислоты . [17] Однако последний фермент отсутствует у людей, что объясняет заболевание, известное как подагра , вызванное накоплением мочевой кислоты. Определенные ферменты внутри пероксисомы, используя молекулярный кислород, удаляют атомы водорода из определенных органических субстратов (обозначенных как R) в ходе окислительной реакции, образуя перекись водорода (H 2 O 2 , сама по себе токсична):

Каталаза, другой пероксисомальный фермент, использует эту H 2 O 2 для окисления других субстратов, включая фенолы , муравьиную кислоту , формальдегид и спирт , посредством реакции перекисного окисления:

, тем самым устраняя ядовитую перекись водорода в процессе.

Эта реакция важна для клеток печени и почек, где пероксисомы детоксицируют различные токсичные вещества, попадающие в кровь. Около 25% этанола , который люди потребляют с употреблением алкогольных напитков, окисляется таким образом до ацетальдегида . [15] Кроме того, когда в клетке накапливается избыток H 2 O 2 , каталаза превращает его в H 2 O посредством такой реакции:

У высших растений пероксисомы содержат также сложную батарею антиоксидантных ферментов, таких как супероксиддисмутаза , компоненты аскорбат -глутатионового цикла и НАДФ-дегидрогеназы пентозофосфатного пути. Показано, что пероксисомы генерируют радикалы супероксида (O 2 •- ) и оксида азота ( • NO). [18] [19]

В настоящее время имеются доказательства того, что эти активные формы кислорода, включая пероксисомальную H 2 O 2 , также являются важными сигнальными молекулами у растений и животных и способствуют здоровому старению и возрастным расстройствам у людей. [20]

Пероксисома растительных клеток поляризуется при борьбе с проникновением грибков. Инфекция заставляет молекулу глюкозинолата играть противогрибковую роль, которая вырабатывается и доставляется за пределы клетки под действием пероксисомальных белков (PEN2 и PEN3). [21]

Пероксисомы у млекопитающих и человека также способствуют противовирусной защите. [22] и борьба с патогенами [23]

Сборка пероксисом

Пероксисомы образуются из гладкой эндоплазматической сети при определенных экспериментальных условиях и реплицируются путем роста мембраны и деления ранее существовавших органелл. [24] [25] [26] Белки пероксисомного матрикса перед импортом транслируются в цитоплазме. Специфические аминокислотные последовательности (PTS или сигнал пероксисомального нацеливания ) на С-конце (PTS1) или N-конце (PTS2) белков пероксисомального матрикса сигнализируют о том, что они должны быть импортированы в органеллу с помощью нацеливающего фактора. В настоящее время известно 36 белков, участвующих в биогенезе и поддержании пероксисом, называемых пероксинами [ 27] , которые участвуют в процессе сборки пероксисом у различных организмов. В клетках млекопитающих имеется 13 охарактеризованных пероксинов. В отличие от импорта белков в эндоплазматический ретикулум (ЭР) или митохондрии, белки не нуждаются в развертывании для импорта в просвет пероксисомы. Рецепторы импорта матриксных белков, пероксины PEX5 и PEX7 , сопровождают свои грузы (содержащие аминокислотную последовательность PTS1 или PTS2 соответственно) вплоть до пероксисомы, где они высвобождают груз в пероксисомальный матрикс, а затем возвращаются в цитозоль . шаг, называемый переработкой . Особый способ нацеливания на пероксисомальный белок называется «свиная поддержка». Белки, транспортируемые этим уникальным методом, не имеют канонического PTS, а скорее связываются с белком PTS и транспортируются в виде комплекса. [28] Модель, описывающая цикл импорта, называется расширенным челночным механизмом . [29] В настоящее время имеются доказательства того, что гидролиз АТФ необходим для возврата рецепторов в цитозоль. Кроме того, убиквитинирование имеет решающее значение для экспорта PEX5 из пероксисомы в цитозоль. Биогенез пероксисомальной мембраны и вставка пероксисомальных мембранных белков (PMP) требуют пероксинов PEX19, PEX3 и PEX16. PEX19 представляет собой рецептор и шаперон PMP, который связывает PMP и направляет их к пероксисомальной мембране, где он взаимодействует с PEX3, пероксисомальным интегральным мембранным белком. Затем PMP встраиваются в пероксисомальную мембрану.

Деградация пероксисом называется пексофагией. [30]

Пероксисомное взаимодействие и коммуникация

Разнообразные функции пероксисом требуют динамического взаимодействия и сотрудничества со многими органеллами, участвующими в клеточном метаболизме липидов, такими как эндоплазматический ретикулум, митохондрии, липидные капли и лизосомы. [31]

Пероксисомы взаимодействуют с митохондриями по нескольким метаболическим путям, включая β-окисление жирных кислот и метаболизм активных форм кислорода. [5] Обе органеллы находятся в тесном контакте с эндоплазматической сетью и имеют несколько общих белков, включая факторы деления органелл. [32] Пероксисомы также взаимодействуют с эндоплазматической сетью и участвуют в синтезе эфирных липидов (плазмалогенов), важных для нервных клеток (см. выше). У нитчатых грибов пероксисомы перемещаются по микротрубочкам «автостопом» — процесс, включающий контакт с быстро движущимися ранними эндосомами. [33] Физический контакт между органеллами часто опосредуется участками контакта с мембранами, где мембраны двух органелл физически связаны, что обеспечивает быстрый перенос малых молекул, обеспечивает связь между органеллами и имеет решающее значение для координации клеточных функций и, следовательно, здоровья человека. [34] Изменения мембранных контактов наблюдаются при различных заболеваниях.

Сопутствующие заболевания

Пероксисомальные расстройства представляют собой класс заболеваний, которые обычно поражают нервную систему человека, а также многие другие системы органов. Двумя распространенными примерами являются Х-сцепленная адренолейкодистрофия и нарушения биогенеза пероксисом . [35] [36]

Гены

Гены PEX кодируют белковый механизм (пероксины), необходимый для правильной сборки пероксисом. Пероксисомальные мембранные белки импортируются как минимум двумя путями, один из которых зависит от взаимодействия между пероксином 19 и пероксином 3, а другой необходим для импорта пероксина 3, любой из которых может происходить без импорта матриксных (просветных) ферментов. которые обладают пероксисомальным сигналом нацеливания PTS1 или PTS2, как обсуждалось ранее. [37] Удлинение мембраны пероксисомы и окончательное деление органеллы регулируются Pex11p. [38]

Гены, кодирующие белки пероксина, включают: PEX1 , PEX2 (PXMP3), PEX3 , PEX5 , PEX6 , PEX7 , PEX9, [39] [40] PEX10 , PEX11A , PEX11B , PEX11G , PEX12 , PEX13 , PEX14 , PEX16 , PEX19 , PEX26 , PEX28, PEX30 и PEX31. У разных организмов нумерация и функции PEX могут различаться.

Эволюционное происхождение

Содержание белка в пероксисомах варьируется в зависимости от вида или организма, но наличие белков, общих для многих видов, используется для предположения эндосимбиотического происхождения ; то есть пероксисомы произошли от бактерий, которые проникли в более крупные клетки как паразиты, и очень постепенно развили симбиотические отношения. [41] Однако эта точка зрения была поставлена ​​под сомнение недавними открытиями. [42] Например, мутанты без пероксисом могут восстанавливать пероксисомы при введении гена дикого типа.

Два независимых эволюционных анализа пероксисомального протеома обнаружили гомологию между механизмом пероксисомального импорта и путем ERAD в эндоплазматическом ретикулуме [43] [44] наряду с рядом метаболических ферментов, которые, вероятно, были рекрутированы из митохондрий . [44] Пероксисома могла иметь происхождение от Actinomycetota ; [45] Однако это спорно. [46]

Другие родственные органеллы

Другие органеллы семейства микротельц , родственные пероксисомам, включают глиоксисомы растений и мицелиальных грибов , гликосомы кинетопластид [47] и тельца Воронина нитчатых грибов.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «Определение ПЕРОКСИСОМЫ». www.merriam-webster.com . Проверено 30 октября 2019 г.
  2. ^ Ислингер М., Воелкл А., Фахими Х.Д., Шредер М. (ноябрь 2018 г.). «Пероксисома: обновленная информация о загадках 2.0». Гистохимия и клеточная биология . 150 (5): 443–471. дои : 10.1007/s00418-018-1722-5. ПМК 6182659 . ПМИД  30219925. 
  3. ^ О'Коннелл Дж.Д., Чжао А., Эллингтон А.Д., Маркотт Э.М. (2012). «Динамическая реорганизация метаболических ферментов во внутриклеточные тела». Annu Rev Cell Dev Biol . 28 : 89–111. doi : 10.1146/annurev-cellbio-101011-155841. ПМК 4089986 . ПМИД  23057741. 
  4. ^ Бонекамп Н.А., Фёлкль А., Фахими Х.Д., Шредер М. (2009). «Активные формы кислорода и пероксисомы: борьба за баланс». Биофакторы . 35 (4): 346–55. дои : 10.1002/биоф.48. PMID  19459143. S2CID  7502822.
  5. ^ abcde Wanders RJ, Waterham HR (2006). «Возвращение к биохимии пероксисом млекопитающих». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 295–332. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329. ПМИД  16756494.
  6. ^ Антоненков, Василий Д. (июль 1989 г.). «Дегидрогеназы пентозофосфатного пути в пероксисомах печени крыс». Европейский журнал биохимии . 183 (1): 75–82. дои : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x . ISSN  0014-2956. ПМИД  2753047.
  7. ^ Эверт РФ, Эйххорн SE (2006). Анатомия растений Исава: меристемы, клетки и ткани тела растения: их строение, функции и развитие . Джон Уайли и сыновья. ISBN 9780471738435.
  8. ^ Роден, Дж (1954). «Корреляция ультраструктурной организации и функции нормальных и экспериментально измененных клеток проксимальных канальцев почки мыши». Докторская диссертация. Каролинский институт, Стокгольм .
  9. ^ де Дюв C (апрель 1969 г.). «Пероксисома: новая цитоплазматическая органелла». Труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 173 (1030): 71–83. Бибкод : 1969РСПСБ.173...71Д. дои : 10.1098/rspb.1969.0039. PMID  4389648. S2CID  86579094.
  10. ^ Келлер, Джорджия; Гулд, С.; Делука, М.; Субрамани, С. (май 1987 г.). «Люцифераза светлячка нацелена на пероксисомы в клетках млекопитающих». Труды Национальной академии наук . 84 (10): 3264–3268. Бибкод : 1987PNAS...84.3264K. дои : 10.1073/pnas.84.10.3264 . ISSN  0027-8424. ПМК 304849 . ПМИД  3554235. 
  11. ^ Гулд, SJ (сентябрь 1988 г.). «Идентификация сигналов пероксисомального нацеливания, расположенных на карбокси-конце четырех пероксисомальных белков». Журнал клеточной биологии . 107 (3): 897–905. дои : 10.1083/jcb.107.3.897. ISSN  0021-9525. ПМК 2115268 . ПМИД  2901422. 
  12. ^ Карлсон, П., Денеке Д., Кулман Дж., Фукс Г., Герок В. (2005). Биохимия и патобиохимия Карлсона (15-е изд.). Штутгарт: Георг Тиме. стр. 396ф. ISBN 978-3133578158. ОСЛК  181474420.
  13. ^ Рэйвен PH, Эверт РФ, Эйххорн SE (2006). Биология растений (4-е изд.). Берлин: Де Грюйтер. стр. 53ф. ISBN 978-3-11-018531-7. ОСЛК  180904366.
  14. ^ Фельдманн Х (2009). Дрожжи: молекулярная и клеточная биология . Вайнхайм: Wiley-VCH. п. 159. ИСБН 978-3527326099. ОСЛК  489629727.
  15. ^ abc Альбертс Б, Джонсон А, Льюис Дж, Рафф М, Робертс К, Уолтер П (2002). «Глава 12: Пероксисомы». Молекулярная биология клетки (Четвертое изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  16. ^ Аб Шредер, Майкл; Камосита, Маки; Ислингер, Маркус (март 2019 г.). «Взаимодействие органелл — взаимодействие пероксисом в здоровье и болезни». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 43 (1): 71–89. дои : 10.1002/jimd.12083 . ISSN  1573-2665. ПМК 7041636 . ПМИД  30864148. 
  17. ^ дель Рио, Лос-Анджелес, Сандалио Л.М., Пальма Х.М., Буэно П., Корпус FJ (ноябрь 1992 г.). «Метаболизм кислородных радикалов в пероксисомах и клеточные последствия». Свободно-радикальная биология и медицина . 13 (5): 557–80. дои : 10.1016/0891-5849(92)90150-F. ПМИД  1334030.
  18. ^ Corpas FJ, Barroso JB, дель Рио, Лос-Анджелес (апрель 2001 г.). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в растительных клетках». Тенденции в науке о растениях . 6 (4): 145–50. дои : 10.1016/S1360-1385(01)01898-2. ПМИД  11286918.
  19. ^ Корпус Ф.Дж., Баррозу Дж.Б., Каррерас А., Кирос М., Леон А.М., Ромеро-Пуэртас М.К. и др. (сентябрь 2004 г.). «Клеточная и субклеточная локализация эндогенного оксида азота у молодых и стареющих растений гороха». Физиология растений . 136 (1): 2722–33. дои : 10.1104/стр.104.042812. ПМК 523336 . ПМИД  15347796. 
  20. ^ Лисмонт С., Ревенко I, Франсен М. (июль 2019 г.). «Пероксисомальный метаболизм перекиси водорода и передача сигналов в здоровье и болезнях». Международный журнал молекулярных наук . 20 (15): 3673. doi : 10.3390/ijms20153673 . ПМК 6695606 . ПМИД  31357514. 
  21. ^ Беднарек П., Пислевска-Беднарек М., Сватос А., Шнайдер Б., Дубский Дж., Мансурова М. и др. (январь 2009 г.). «Путь метаболизма глюкозинолатов в живых растительных клетках обеспечивает противогрибковую защиту широкого спектра». Наука . 323 (5910): 101–6. Бибкод : 2009Sci...323..101B. дои : 10.1126/science.1163732 . PMID  19095900. S2CID  38423996.
  22. ^ Диксит Э., Булант С., Чжан Ю., Ли А.С., Одендалл С., Шум Б. и др. (май 2010 г.). «Пероксисомы являются сигнальными платформами для противовирусного врожденного иммунитета». Клетка . 141 (4): 668–81. дои : 10.1016/j.cell.2010.04.018. ПМК 3670185 . ПМИД  20451243. 
  23. ^ Ди Кара Ф., Бюлов М.Х., Симмондс А.Дж., Рачубински Р.А. (ноябрь 2018 г.). «Дисфункциональные пероксисомы нарушают структуру кишечника и защиту хозяина из-за повышенной гибели клеток и Tor-зависимой аутофагии». Молекулярная биология клетки . 29 (22): 2766–2783. doi :10.1091/mbc.E18-07-0434. ПМК 6249834 . ПМИД  30188767. 
  24. ^ Хёпфнер Д., Шильдкнегт Д., Браакман И., Филиппсен П., Табак Х.Ф. (июль 2005 г.). «Вклад эндоплазматической сети в образование пероксисом». Клетка . 122 (1): 85–95. дои : 10.1016/j.cell.2005.04.025. hdl : 1874/9833 . PMID  16009135. S2CID  18837009.
  25. ^ Шрейдер М., Костелло Дж.Л., Годиньо Л.Ф., Азади А.С., Ислингер М. (май 2016 г.). «Пролиферация и деление пероксисом. Обновление». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1863 (5): 971–83. дои : 10.1016/j.bbamcr.2015.09.024 . hdl : 10871/18323 . ПМИД  26409486.
  26. ^ Лазаров П.Б., Фуджики Ю. (ноябрь 1985 г.). «Биогенез пероксисом». Ежегодный обзор клеточной биологии . 1 (1): 489–530. doi : 10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. ПМИД  3916321.
  27. ^ Салим Р.А., Смит Дж.Дж., Эйчисон Дж.Д. (декабрь 2006 г.). «Протеомика пероксисомы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1763 (12): 1541–51. дои : 10.1016/j.bbamcr.2006.09.005. ПМК 1858641 . ПМИД  17050007. 
  28. ^ Томс, Свен (ноябрь 2015 г.). «Импорт белков в пероксисомы: доставка в новый дом вдали от дома». Открытая биология . 5 (11): 150148. doi :10.1098/rsob.150148. ISSN  2046-2441. ПМЦ 4680570 . ПМИД  26581572. 
  29. ^ Даммай В., Субрамани С. (апрель 2001 г.). «Человеческий пероксисомальный сигнальный рецептор, Pex5p, транслоцируется в пероксисомальный матрикс и возвращается в цитозоль». Клетка . 105 (2): 187–96. CiteSeerX 10.1.1.385.9484 . дои : 10.1016/s0092-8674(01)00310-5 . PMID  11336669. S2CID  18873642. 
  30. ^ Эберхарт Т., Ковач WJ (ноябрь 2018 г.). «Пексофагия у дрожжей и млекопитающих: обновленная информация о загадках». Гистохимия и клеточная биология . 150 (5): 473–488. дои : 10.1007/s00418-018-1724-3. hdl : 20.500.11850/302080 . PMID  30238155. S2CID  52307878.
  31. ^ Шай Н., Шульдинер М., Зальквар Э. (май 2016 г.). «Никакая пероксисома не является островом – сайты контактов пероксисом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1863 (5): 1061–9. дои : 10.1016/j.bbamcr.2015.09.016. ПМЦ 4869879 . ПМИД  26384874. 
  32. ^ Костелло Дж.Л., Пассмор Дж.Б., Ислингер М., Шредер М. (2018). «Мультилокализованные белки: связь пероксисомы и митохондрий». Протеомика пероксисом . Субклеточная биохимия. Том. 89. стр. 383–415. дои : 10.1007/978-981-13-2233-4_17. ISBN 978-981-13-2232-7. ПМИД  30378033.
  33. ^ Салогианнис Дж., Рек-Петерсон С.Л. (2017). «Автостопом: неканонический способ транспорта на основе микротрубочек». Тенденции в клеточной биологии . 27 (2): 141–150. дои : 10.1016/j.tcb.2016.09.005. ПМЦ 5258766 . ПМИД  27665063. 
  34. ^ Кастро И.Г., Шульдинер М., Зальквар Э. (март 2018 г.). «Учитывайте пробелы в органеллах — места контакта пероксисом при заболеваниях». Тенденции биохимических наук . 43 (3): 199–210. doi :10.1016/j.tibs.2018.01.001. ПМК 6252078 . ПМИД  29395653. 
  35. ^ Депретер М., Эспил М., Ролс Ф. (июнь 2003 г.). «Пероксисомальные расстройства человека». Микроскопические исследования и техника . 61 (2): 203–23. дои : 10.1002/jemt.10330 . PMID  12740827. S2CID  37748392.
  36. ^ Ислингер, Маркус; Решетка, Сандра; Фахими, Х. Дариуш; Шредер, Майкл (март 2012 г.). «Пероксисома: обновленная информация о загадках». Гистохимия и клеточная биология . 137 (5): 547–574. дои : 10.1007/s00418-012-0941-4. hdl : 10871/33969 . ISSN  0948-6143. ПМК 6182659 . PMID  22415027. S2CID  14853309. 
  37. ^ Фанг Ю, Моррелл Дж.К., Джонс Дж.М., Гулд С.Дж. (2004). «PEX3 действует как фактор стыковки PEX19 при импорте пероксисомальных мембранных белков класса I». Журнал клеточной биологии . 164 (6): 863–875. дои : 10.1083/jcb.200311131 . ПМЦ 2172291 . ПМИД  15007061. 
  38. ^ Уильямс С., Опалински Л., Ландграф С., Костелло Дж., Шрейдер М., Криккен А.М., Кноупс К., Крам А.М., Фолькмер Р., ван дер Клей И.Дж. (2015). «Белок ремоделирования мембраны Pex11p активирует ГТФазу Dnm1p во время пероксисомального деления». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (20): 6377–6382. дои : 10.1073/pnas.1418736112 . ПМЦ 4443378 . ПМИД  25941407. 
  39. ^ Эффельсберг Д., Круз-Сарагоса Л.Д., Шлибс В., Эрдманн Р. (ноябрь 2016 г.). «Pex9p - это новый дрожжевой пероксисомальный рецептор импорта белков, содержащих PTS1». Журнал клеточной науки . 129 (21): 4057–4066. дои : 10.1242/jcs.195271 . ПМИД  27678487.
  40. ^ Йифрак Э., Чуарцман С.Г., Дахан Н., Маскит С., Зада Л., Вейл У. и др. (ноябрь 2016 г.). «Характеристика динамики протеома во время роста в олеате выявила новый рецептор, нацеленный на пероксисомы». Журнал клеточной науки . 129 (21): 4067–4075. дои : 10.1242/jcs.195255. ПМК 6275125 . ПМИД  27663510. 
  41. ^ Лазаров П.Б., Фуджики Ю. (1985). «Биогенез пероксисом». Ежегодный обзор клеточной биологии . 1 : 489–530. doi : 10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. ПМИД  3916321.
  42. ^ Фагарасану А, Фагарасану М, Рачубински Р.А. (2007). «Поддержание популяции пероксисом: история деления и наследования». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 321–44. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456. ПМИД  17506702.
  43. ^ Шлютер А., Фуркад С., Рипп Р., Мандель Дж.Л., Пох О., Пужоль А. (апрель 2006 г.). «Эволюционное происхождение пероксисом: связь ER-пероксисомы». Молекулярная биология и эволюция . 23 (4): 838–45. дои : 10.1093/molbev/msj103 . ПМИД  16452116.
  44. ^ аб Габальдон Т., Снел Б., ван Циммерен Ф., Хемрика В., Табак Х., Хуйнен М.А. (март 2006 г.). «Происхождение и эволюция пероксисомального протеома». Биология Директ . 1 :8. дои : 10.1186/1745-6150-1-8 . ПМЦ 1472686 . ПМИД  16556314. 
  45. ^ Духита Н., Ле ХА, Сатоши С., Казуо Х., Дайсуке М., Такао С. (январь 2010 г.). «Происхождение пероксисом: возможность актинобактериального симбиоза». Джин . 450 (1–2): 18–24. дои : 10.1016/j.gene.2009.09.014. ПМИД  19818387.
  46. ^ Габальдон Т., Капелла-Гутьеррес С. (октябрь 2010 г.). «Отсутствие филогенетической поддержки предполагаемого актинобактериального происхождения пероксисом». Джин . 465 (1–2): 61–5. дои : 10.1016/j.gene.2010.06.004. ПМИД  20600706.
  47. ^ Блаттнер Дж., Свинкелс Б., Дорсам Х., Просперо Т., Субрамани С., Клейтон С. (декабрь 1992 г.). «Сборка гликосом в трипаносомах: вариации приемлемой вырожденности сигнала нацеливания на СООН-концевые микротельца». Журнал клеточной биологии . 119 (5): 1129–36. дои : 10.1083/jcb.119.5.1129. ПМК 2289717 . ПМИД  1447292. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки

В Викиверситете есть учебные ресурсы о пероксисомах по адресу:
Кафедра клеточной биологии
Викискладе есть медиафайлы по теме пероксисом .