stringtranslate.com

Пептид

Тетрапептид (пример Val - Gly - Ser - Ala ) с амино-концом , отмеченным зеленым ( L-валин ) и карбоксильным концом , отмеченным синим ( L-аланин ) .

Пептиды представляют собой короткие цепочки аминокислот , соединенные пептидными связями . [1] [ 2] Полипептид представляет собой длинную, непрерывную, неразветвленную пептидную цепь. [3] Полипептиды с молекулярной массой 10 000 Да и более называются белками . [4] Цепи, состоящие менее чем из двадцати аминокислот, называются олигопептидами и включают дипептиды , трипептиды и тетрапептиды .

Пептиды относятся к широкому химическому классу биологических полимеров и олигомеров , наряду с нуклеиновыми кислотами , олигосахаридами , полисахаридами и другими.

Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, расположенных биологически функциональным образом, часто связанных с лигандами , такими как коферменты и кофакторы , с другим белком или другой макромолекулой , такой как ДНК или РНК , или со сложными макромолекулярными сборками . [5]

Аминокислоты, включенные в пептиды, называются остатками . Молекула воды высвобождается при образовании каждой амидной связи. [6] Все пептиды, за исключением циклических пептидов , имеют N-концевой (аминогруппа) и C-концевой (карбоксильная группа) остатки на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).

Классификация

Существует множество типов пептидов, которые классифицируются в зависимости от их источников и функций. Согласно Справочнику биологически активных пептидов , некоторые группы пептидов включают растительные пептиды, бактериальные/ антибиотические пептиды , грибковые пептиды, пептиды беспозвоночных, пептиды амфибий/кожи, пептиды яда, раковые/противораковые пептиды, вакцинные пептиды, иммунные/воспалительные пептиды, пептиды мозга. пептиды, эндокринные пептиды , пищеварительные пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиоидные пептиды , нейротрофические пептиды и пептиды крови и мозга. [7]

Некоторые рибосомальные пептиды подвергаются протеолизу . Они функционируют, как правило, у высших организмов как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые микробы производят пептиды в качестве антибиотиков , например, микроцины и бактериоцины . [8]

Пептиды часто имеют посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование , гидроксилирование , сульфирование , пальмитоилирование , гликозилирование и образование дисульфида . В целом пептиды имеют линейную структуру, хотя наблюдаются лариатные структуры. [9] Встречаются и более экзотические манипуляции, такие как рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яде утконоса . [10]

Нерибосомальные пептиды собираются ферментами , а не рибосомой. Распространенным нерибосомальным пептидом является глутатион , компонент антиоксидантной защиты большинства аэробных организмов. [11] Другие нерибосомальные пептиды наиболее распространены в одноклеточных организмах , растениях и грибах и синтезируются модульными ферментными комплексами, называемыми нерибосомальными пептидсинтетазами . [12]

Эти комплексы часто устроены схожим образом и могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразного набора химических манипуляций с разрабатываемым продуктом. [13] Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь очень сложные циклические структуры, хотя также распространены линейные нерибосомальные пептиды. Поскольку система тесно связана с механизмом построения жирных кислот и поликетидов , часто встречаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким способом. [14]

Пептоны получают из животного молока или мяса, перевариваемогопротеолизом. [15]Помимо небольших пептидов, полученный материал включает жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибов. [16]

Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественного определения исходного белка. [17] Часто это продукты ферментативной деградации, проводимой в лаборатории на контролируемом образце, но также могут быть судебно-медицинские или палеонтологические образцы, которые были разложены в результате природных воздействий. [18] [19]

Химический синтез

Таблица аминокислот
Твердофазный пептидный синтез на амидной смоле Ринка с использованием Fmoc -α - аминозащищенной аминокислоты

Белково-пептидные взаимодействия

Пример взаимодействия белка (оранжевый) и пептида (зеленый). Получено из Propedia: базы данных пептид-белковых взаимодействий [20] .

Пептиды могут взаимодействовать с белками и другими макромолекулами. Они отвечают за несколько важных функций в клетках человека, таких как передача сигналов клетками, и действуют как иммуномодуляторы. [21] Действительно, исследования показали, что 15-40% всех белок-белковых взаимодействий в клетках человека опосредованы пептидами. [22] Кроме того, по оценкам, не менее 10% фармацевтического рынка составляют пептидные продукты. [21]

Примеры семей

Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомальные пептиды, обычно обладающие гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками в виде более длинных «пропептидов» или «пропротеинов» и усекаются перед выходом из клетки. Они попадают в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.

Антимикробные пептиды

Тахикинины пептиды

Вазоактивные кишечные пептиды

Пептиды, родственные полипептидам поджелудочной железы

Опиоидные пептиды

Пептиды кальцитонина

Самособирающиеся пептиды

Другие пептиды

Терминология

Длина

Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто частично совпадает:

Количество аминокислот

Трипептид (пример Val - Gly - Ala ) с амино-концом , отмеченным
зеленым ( L-валин ), и карбоксильным концом , отмеченным синим ( L-аланин ) .

Пептиды и белки часто характеризуются количеством аминокислот в их цепи, например, белок со 158 аминокислотами может быть описан как «белок длиной в 158 аминокислот».Пептиды определенной более короткой длины называются с использованием префиксов числовых множителей IUPAC :

Те же слова также используются для описания группы остатков в более крупном полипептиде ( например , мотив RGD ).

Функция

Смотрите также

В Wikiquote есть цитаты, связанные с пептидом .

Рекомендации

  1. ^ Хэмли, штат Айовс (сентябрь 2020 г.). введение в пептидную науку. Уайли. ISBN 978-1-119-69817-3.
  2. ^ Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ^ Саладин, К. (13 января 2011 г.). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). МакГроу-Хилл. п. 67. ИСБН 978-0-07-337825-1.
  4. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Интернет-исправленная версия: (2006–) «Белки». doi :10.1351/goldbook.P04898.
  5. ^ Ардеяни, Мазиар С.; Орнер, Брендан П. (3 мая 2013 г.). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука . 340 (6132): 561–562. Бибкод : 2013Sci...340..561A. дои : 10.1126/science.1237708. ISSN  0036-8075. PMID  23641105. S2CID  206548864.
  6. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) «аминокислотный остаток в полипептиде». дои : 10.1351/goldbook.A00279.
  7. ^ Абба Дж. Кастин, изд. (2013). Справочник по биологически активным пептидам (2-е изд.). Эльзевир Наука. ISBN 978-0-12-385095-9.
  8. ^ Дюкен С., Дестумье-Гарсон Д., Педуцци Дж., Ребуффа С. (август 2007 г.). «Микроцины, антибактериальные пептиды, кодируемые генами энтеробактерий». Отчеты о натуральных продуктах . 24 (4): 708–34. дои : 10.1039/b516237h. ПМИД  17653356.
  9. ^ Понс М., Фелис М., Антония Молинс М., Гиральт Э. (май 1991 г.). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры . 31 (6): 605–12. дои : 10.1002/bip.360310604. PMID  1932561. S2CID  10924338.
  10. ^ Торрес AM, Менц I, Алвуд П.Ф. и др. (июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде С-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса». Письма ФЭБС . 524 (1–3): 172–6. дои : 10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID  12135762. S2CID  3015474.
  11. ^ Мейстер А., Андерсон М.Э.; Андерсон (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 (1): 711–60. doi : 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. ПМИД  6137189.
  12. ^ Хан М., Стахельхаус Т; Стахельхаус (ноябрь 2004 г.). «Селективному взаимодействию между нерибосомальными пептидсинтетазами способствуют короткие домены, опосредующие связь». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (44): 15585–90. Бибкод : 2004PNAS..10115585H. дои : 10.1073/pnas.0404932101 . ПМК 524835 . ПМИД  15498872. 
  13. ^ Финкинг Р., Марахил М.А.; Марахиэль (2004). «Биосинтез нерибосомальных пептидов1». Ежегодный обзор микробиологии . 58 (1): 453–88. doi : 10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. ПМИД  15487945.
  14. ^ Ду Л, Шен Б; Шен (март 2001 г.). «Биосинтез гибридных пептидно-поликетидных природных продуктов». Текущее мнение об открытии и разработке лекарств . 4 (2): 215–28. ПМИД  11378961.
  15. ^ «UsvPeptides-USVPeptides — ведущая фармацевтическая компания в Индии» . USVПептиды .
  16. ^ Пейн, JW; Роуз, Энтони Х.; Темпест, DW (27 сентября 1974 г.). «Пептиды и микроорганизмы». Достижения микробной физиологии, Том 13 . Том. 13. Оксфорд, Англия: Elsevier Science. стр. 55–160. дои : 10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN 978-0-08-057971-9. OCLC  1049559483. PMID  775944.
  17. ^ Хаммель Дж., Ниманн М., Винкуп С., Шульце В., Штайнхаузер Д., Селбиг Дж., Вальтер Д., Векверт В. (2007). «ProMEX: эталонная база данных масс-спектров белков и сайтов фосфорилирования белков». БМК Биоинформатика . 8 (1): 216. дои : 10.1186/1471-2105-8-216 . ПМК 1920535 . ПМИД  17587460. 
  18. ^ Вебстер Дж., Оксли Д.; Оксли (2005). «Пептидная массовая дактилоскопия» . Химическая геномика . Методы молекулярной биологии. Том. 310. стр. 227–40. дои : 10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN 978-1-58829-399-2. ПМИД  16350956.
  19. ^ Марке П., Лашатр Дж.; Лашатр (октябрь 1999 г.). «Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия: возможности судебной и клинической токсикологии». Журнал хроматографии Б. 733 (1–2): 93–118. дои : 10.1016/S0378-4347(99)00147-4. ПМИД  10572976.
  20. ^ «Propedia v2.3 - База данных о взаимодействиях пептидов и белков» . bioinfo.dcc.ufmg.br . Проверено 28 марта 2023 г.
  21. ^ аб Мартинс, Педро М.; Сантос, Лусианна Х.; Мариано, Диего; Кейрос, Фелиппе К.; Бастос, Луана Л.; Гомес, Изабела де С.; Фишер, Педро ХК; Роча, Рафаэль Э.О.; Сильвейра, Сабрина А.; де Лима, Леонардо ХФ; де Магальяйнс, Мариана, TQ; Оливейра, Мария Джорджия; де Мело-Минарди, Ракель К. (декабрь 2021 г.). «Пропедия: база данных для идентификации белков и пептидов на основе алгоритма гибридной кластеризации». БМК Биоинформатика . 22 (1): 1. дои : 10.1186/s12859-020-03881-z . ISSN  1471-2105. ПМЦ 7776311 . ПМИД  33388027. 
  22. ^ Недува, Виктор; Линдинг, Руне; Су-Ангранд, Изабель; Старк, Александр; Маси, Федерико де; Гибсон, Тоби Дж; Льюис, Джо; Серрано, Луис; Рассел, Роберт Б. (15 ноября 2005 г.). Мэтьюз, Ровена (ред.). «Систематическое открытие новых пептидов распознавания, опосредующих сети взаимодействия белков». ПЛОС Биология . 3 (12): е405. doi : 10.1371/journal.pbio.0030405 . ISSN  1545-7885. ПМЦ 1283537 . ПМИД  16279839. 
  23. ^ Тао, Кай; Макам, Пандесвар; Айзен, Рут; Газит, Эхуд (17 ноября 2017 г.). «Самособирающиеся пептидные полупроводники». Наука . 358 (6365): eaam9756. doi : 10.1126/science.aam9756. ПМЦ 5712217 . ПМИД  29146781. 
  24. ^ Тао, Кай; Левин, Авиад; Адлер-Абрамович, Лихи; Газит, Эхуд (26 апреля 2016 г.). «Fmoc-модифицированные аминокислоты и короткие пептиды: простые биостроительные блоки для изготовления функциональных материалов». хим. Соц. Преподобный . 45 (14): 3935–3953. дои : 10.1039/C5CS00889A. ПМИД  27115033.
  25. ^ Тао, Кай; Ван, Цзицянь; Чжоу, Пэн; Ван, Чэндун; Сюй, Хай; Чжао, Сюбо; Лу, Цзянь Р. (10 февраля 2011 г.). «Самосборка коротких пептидов Aβ (16-22): эффект концевого кэпирования и роль электростатического взаимодействия». Ленгмюр . 27 (6): 2723–2730. дои : 10.1021/la1034273. ПМИД  21309606.
  26. ^ Ян Хэмли (2011). «Самосборка амфифильных пептидов» (PDF) . Мягкая материя . 7 (9): 4122–4138. Бибкод : 2011SMat....7.4122H. дои : 10.1039/C0SM01218A.
  27. ^ Кай Тао; Гай Джейкоби; Люба Бурлака; Рой Бек; Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Дизайн управляемых биостимулированных хироптических самосборок». Биомакромолекулы . 17 (9): 2937–2945. doi : 10.1021/acs.biomac.6b00752. ПМИД  27461453.
  28. ^ Кай Тао; Авиад Левин; Гай Джейкоби; Рой Бек; Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропийные фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными соединениями биоинспирированной самосборки». хим. Евро. Дж . 22 (43): 15237–15241. doi : 10.1002/chem.201603882. ПМИД  27550381.
  29. ^ Дунхуэй Цзя; Кай Тао; Цзицянь Ван; Чэндун Ван; Сюбо Чжао; Мохаммед Ясин; Хай Сюй; Гохэ Цюэ; Джон Р.П. Вебстер; Цзянь Р. Лу (16 июня 2011 г.). «Динамическая адсорбция и структура межфазных бислоев, адсорбированных из липопептидных поверхностно-активных веществ на гидрофильной границе раздела кремний/вода: влияние длины головной группы». Ленгмюр . 27 (14): 8798–8809. дои : 10.1021/la105129m. ПМИД  21675796.
  30. ^ Хейтц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (21 августа 2019 г.). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403. ISSN  1043-1802. PMID  31398014. S2CID  199519310.
  31. ^ Боэлсма Э, Клок Дж; Клок (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор». Британский журнал питания . 101 (6): 776–86. дои : 10.1017/S0007114508137722 . ПМИД  19061526.
  32. ^ Сюй JY, Цинь LQ, Ван ПЮ, Ли В, Чанг С (октябрь 2008 г.). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Питание . 24 (10): 933–40. doi :10.1016/j.nut.2008.04.004. ПМИД  18562172.
  33. ^ Припп А.Х. (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Исследования продуктов питания и питания . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. дои : 10.3402/fnr.v52i0.1641. ПМК 2596738 . ПМИД  19109662. 
  34. ^ Энгберинк М.Ф., Схоутен Э.Г., Кок Ф.Дж., ван Мирло Л.А., Брауэр И.А., Гелейнсе Дж.М. (февраль 2008 г.). «Лактотрипептиды не оказывают влияния на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования». Гипертония . 51 (2): 399–405. doi : 10.1161/ГИПЕРТЕНЗИЯ.107.098988 . ПМИД  18086944.
  35. ^ Ву, Хунчжун; Рен, Чунянь; Ян, Фанг; Цинь, Юфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Экстракция и идентификация пептидов коллагенового происхождения с гемопоэтической активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии . 182 : 129–136. дои : 10.1016/j.jep.2016.02.019. ПМИД  26911525.