Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, расположенных биологически функциональным образом, часто связанных с лигандами , такими как коферменты и кофакторы , с другим белком или другой макромолекулой , такой как ДНК или РНК , или со сложными макромолекулярными сборками . [5]
Аминокислоты, включенные в пептиды, называются остатками . Молекула воды высвобождается при образовании каждой амидной связи. [6] Все пептиды, за исключением циклических пептидов , имеют N-концевой (аминогруппа) и C-концевой (карбоксильная группа) остатки на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).
Классификация
Существует множество типов пептидов, которые классифицируются в зависимости от их источников и функций. Согласно Справочнику биологически активных пептидов , некоторые группы пептидов включают растительные пептиды, бактериальные/ антибиотические пептиды , грибковые пептиды, пептиды беспозвоночных, пептиды амфибий/кожи, пептиды яда, раковые/противораковые пептиды, вакцинные пептиды, иммунные/воспалительные пептиды, пептиды мозга. пептиды, эндокринные пептиды , пищеварительные пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиоидные пептиды , нейротрофические пептиды и пептиды крови и мозга. [7]
Некоторые рибосомальные пептиды подвергаются протеолизу . Они функционируют, как правило, у высших организмов как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые микробы производят пептиды в качестве антибиотиков , например, микроцины и бактериоцины . [8]
Эти комплексы часто устроены схожим образом и могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразного набора химических манипуляций с разрабатываемым продуктом. [13] Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь очень сложные циклические структуры, хотя также распространены линейные нерибосомальные пептиды. Поскольку система тесно связана с механизмом построения жирных кислот и поликетидов , часто встречаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким способом. [14]
Пептоны получают из животного молока или мяса, перевариваемогопротеолизом.[15]Помимо небольших пептидов, полученный материал включает жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибов.[16]
Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественного определения исходного белка. [17] Часто это продукты ферментативной деградации, проводимой в лаборатории на контролируемом образце, но также могут быть судебно-медицинские или палеонтологические образцы, которые были разложены в результате природных воздействий. [18] [19]
Химический синтез
Белково-пептидные взаимодействия
Пептиды могут взаимодействовать с белками и другими макромолекулами. Они отвечают за несколько важных функций в клетках человека, таких как передача сигналов клетками, и действуют как иммуномодуляторы. [21] Действительно, исследования показали, что 15-40% всех белок-белковых взаимодействий в клетках человека опосредованы пептидами. [22] Кроме того, по оценкам, не менее 10% фармацевтического рынка составляют пептидные продукты. [21]
Примеры семей
Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомальные пептиды, обычно обладающие гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками в виде более длинных «пропептидов» или «пропротеинов» и усекаются перед выходом из клетки. Они попадают в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.
Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто частично совпадает:
Полипептид представляет собой одну линейную цепь из множества аминокислот (любой длины ), скрепленных амидными связями .
Белок состоит из одного или нескольких полипептидов (длиной более 50 аминокислот).
Олигопептид состоит всего из нескольких аминокислот (от двух до двадцати).
Количество аминокислот
Пептиды и белки часто характеризуются количеством аминокислот в их цепи, например, белок со 158 аминокислотами может быть описан как «белок длиной в 158 аминокислот».Пептиды определенной более короткой длины называются с использованием префиксов числовых множителей IUPAC :
Монопептид состоит из одной аминокислоты.
Дипептид состоит из двух аминокислот.
Трипептид состоит из трех аминокислот.
Тетрапептид состоит из четырех аминокислот.
Пентапептид состоит из пяти аминокислот. ( например , энкефалин ).
Гексапептид состоит из шести аминокислот. ( например , ангиотензин IV ).
Гептапептид состоит из семи аминокислот. ( например , спинорфин ).
Октапептид содержит восемь аминокислот ( например , ангиотензин II ) .
Нонапептид содержит девять аминокислот ( например , окситоцин ) .
Ундапептид содержит одиннадцать аминокислот ( например , вещество Р ) .
Те же слова также используются для описания группы остатков в более крупном полипептиде ( например , мотив RGD ).
Функция
Нейропептид представляет собой пептид , активный в сочетании с нервной тканью.
Липопептид — это пептид, к которому присоединен липид , а пепдуцины — это липопептиды, которые взаимодействуют с GPCR.
Пептидный гормон – это пептид, который действует как гормон .
Протеоза – это смесь пептидов , образующихся в результате гидролиза белков. Термин несколько архаичный.
Пептергический агент (или лекарство) — это химическое вещество, которое напрямую модулирует пептидные системы в организме или мозге. Примером являются опиоидергики , которые являются нейропептидергическими средствами .
Пептид, проникающий в клетку, представляет собой пептид, способный проникать через клеточную мембрану.
^ Понс М., Фелис М., Антония Молинс М., Гиральт Э. (май 1991 г.). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры . 31 (6): 605–12. дои : 10.1002/bip.360310604. PMID 1932561. S2CID 10924338.
^ Торрес AM, Менц I, Алвуд П.Ф. и др. (июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде С-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса». Письма ФЭБС . 524 (1–3): 172–6. дои : 10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762. S2CID 3015474.
^ Мейстер А., Андерсон М.Э.; Андерсон (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 (1): 711–60. doi : 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. ПМИД 6137189.
^ Хан М., Стахельхаус Т; Стахельхаус (ноябрь 2004 г.). «Селективному взаимодействию между нерибосомальными пептидсинтетазами способствуют короткие домены, опосредующие связь». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (44): 15585–90. Бибкод : 2004PNAS..10115585H. дои : 10.1073/pnas.0404932101 . ПМК 524835 . ПМИД 15498872.
^ Ду Л, Шен Б; Шен (март 2001 г.). «Биосинтез гибридных пептидно-поликетидных природных продуктов». Текущее мнение об открытии и разработке лекарств . 4 (2): 215–28. ПМИД 11378961.
^ «UsvPeptides-USVPeptides — ведущая фармацевтическая компания в Индии» . USVПептиды .
^ Пейн, JW; Роуз, Энтони Х.; Темпест, DW (27 сентября 1974 г.). «Пептиды и микроорганизмы». Достижения микробной физиологии, Том 13 . Том. 13. Оксфорд, Англия: Elsevier Science. стр. 55–160. дои : 10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN978-0-08-057971-9. OCLC 1049559483. PMID 775944.
^ Хаммель Дж., Ниманн М., Винкуп С., Шульце В., Штайнхаузер Д., Селбиг Дж., Вальтер Д., Векверт В. (2007). «ProMEX: эталонная база данных масс-спектров белков и сайтов фосфорилирования белков». БМК Биоинформатика . 8 (1): 216. дои : 10.1186/1471-2105-8-216 . ПМК 1920535 . ПМИД 17587460.
^ Кай Тао; Гай Джейкоби; Люба Бурлака; Рой Бек; Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Дизайн управляемых биостимулированных хироптических самосборок». Биомакромолекулы . 17 (9): 2937–2945. doi : 10.1021/acs.biomac.6b00752. ПМИД 27461453.
^ Кай Тао; Авиад Левин; Гай Джейкоби; Рой Бек; Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропийные фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными продуктами биоинспирированной самосборки». хим. Евро. Дж . 22 (43): 15237–15241. doi : 10.1002/chem.201603882. ПМИД 27550381.
^ Дунхуэй Цзя; Кай Тао; Цзицянь Ван; Чэндун Ван; Сюбо Чжао; Мохаммед Ясин; Хай Сюй; Гохэ Цюэ; Джон Р.П. Вебстер; Цзянь Р. Лу (16 июня 2011 г.). «Динамическая адсорбция и структура межфазных бислоев, адсорбированных из липопептидных поверхностно-активных веществ на гидрофильной границе раздела кремний/вода: влияние длины головной группы». Ленгмюр . 27 (14): 8798–8809. дои : 10.1021/la105129m. ПМИД 21675796.
^ Хейтц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (21 августа 2019 г.). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403. ISSN 1043-1802. PMID 31398014. S2CID 199519310.
^ Боэлсма Э, Клок Дж; Клок (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор». Британский журнал питания . 101 (6): 776–86. дои : 10.1017/S0007114508137722 . ПМИД 19061526.
^ Сюй JY, Цинь LQ, Ван ПЮ, Ли В, Чанг С (октябрь 2008 г.). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Питание . 24 (10): 933–40. doi :10.1016/j.nut.2008.04.004. ПМИД 18562172.
^ Припп А.Х. (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Исследования продуктов питания и питания . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. дои : 10.3402/fnr.v52i0.1641. ПМК 2596738 . ПМИД 19109662.
^ Энгберинк М.Ф., Схоутен Э.Г., Кок Ф.Дж., ван Мирло Л.А., Брауэр И.А., Гелейнсе Дж.М. (февраль 2008 г.). «Лактотрипептиды не оказывают влияния на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования». Гипертония . 51 (2): 399–405. doi : 10.1161/ГИПЕРТЕНЗИЯ.107.098988 . ПМИД 18086944.
^ Ву, Хунчжун; Рен, Чунянь; Ян, Фанг; Цинь, Юфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Экстракция и идентификация пептидов коллагенового происхождения с гемопоэтической активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии . 182 : 129–136. дои : 10.1016/j.jep.2016.02.019. ПМИД 26911525.