stringtranslate.com

Порин (белок)

Сахарозоспецифичный порин из Salmonella typhimurium , грамотрицательной бактерии . ПДБ : 1A0S

Порины — это белки -бета-бочонки , которые проникают через клеточную мембрану и действуют как поры, через которые могут диффундировать молекулы . [1] В отличие от других белков мембранного транспорта , порины достаточно велики, чтобы обеспечить пассивную диффузию , т. е. они действуют как каналы , специфичные для разных типов молекул. Они присутствуют во внешней мембране грамотрицательных бактерий и некоторых грамположительных микобактерий ( актиномицетов , содержащих миколевую кислоту ), внешней мембране митохондрий и внешней мембране хлоропластов (наружной пластидной мембране).

Состав

Порины состоят из бета-листов (β-листов), состоящих из бета-нитей (β-нитей), которые соединены друг с другом бета-поворотами ( β-поворотами) на цитоплазматической стороне и длинными петлями аминокислот на другой. Бета-нити лежат антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую бета-цилиндром (β-цилиндр). [2] Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярными липидами внешней мембраны , тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр бета-цилиндра, создавая водный канал. Конкретные аминокислоты в канале определяют специфичность порина к различным молекулам.

β-цилиндры, из которых состоит порин, состоят от восьми до двадцати двух β-цепей. Отдельные пряди соединяются между собой петлями и поворотами. [3] Большинство поринов являются мономерами ; однако были обнаружены некоторые димерные порины, а также октамерный порин. [4] В зависимости от размера порина внутренняя часть белка может быть либо заполнена водой, иметь до двух β-цепей, загнутых обратно внутрь, либо содержать «стопорный» сегмент, состоящий из β-нитей.

Все порины образуют гомотримеры во внешней мембране, что означает, что три идентичные субъединицы порина соединяются вместе, образуя пориновую суперструктуру с тремя каналами. [5] Водородные связи и диполь-дипольные взаимодействия между каждым мономером в гомотримере гарантируют, что они не диссоциируют и остаются вместе во внешней мембране.

Для описания структуры белка порина было использовано несколько параметров. Они включают угол наклона (α), число сдвига (S), количество прядей (n) и радиус цилиндра (R). [6] Угол наклона относится к углу относительно мембраны. Число сдвига (S) — это количество аминокислотных остатков, обнаруженных в каждой β-цепи. Номер цепи (n) представляет собой количество β-цепей в порине, а радиус цилиндра (R) относится к радиусу отверстия порина. Эти параметры связаны следующими формулами:

и,

Используя эти формулы, структуру порина можно определить, зная лишь некоторые из доступных параметров. Хотя структура многих поринов была определена с помощью рентгеновской кристаллографии , вместо этого можно также использовать альтернативный метод секвенирования первичной структуры белка .

Сотовые роли

Порины — это заполненные водой поры и каналы, обнаруженные в мембранах бактерий и эукариот. Пориноподобные каналы обнаружены и у архей. [7] Обратите внимание, что термин « нуклеопорин » относится к несвязанным белкам, которые облегчают транспорт через ядерные поры в ядерной оболочке .

Порины в первую очередь участвуют в пассивном транспорте гидрофильных молекул различного размера и заряда через мембрану. [8] Для выживания в клетки должны транспортироваться определенные необходимые питательные вещества и субстраты. Аналогично, токсины и отходы необходимо вывозить, чтобы избежать накопления токсичных веществ. [9] Кроме того, порины могут регулировать проницаемость и предотвращать лизис, ограничивая проникновение детергентов в клетку. [8]

Для транспортировки различных материалов существуют два типа поринов – общие и селективные. Общие порины не обладают субстратной специфичностью, хотя некоторые из них проявляют небольшое предпочтение к анионам или катионам. [8] Селективные порины меньше обычных поринов и обладают специфичностью для химических веществ. Эти особенности определяются пороговыми размерами поринов и выстилающими их аминокислотными остатками. [5]

У грамотрицательных бактерий внутренняя мембрана является основным барьером проницаемости. [10] Наружная мембрана более проницаема для гидрофильных веществ из-за присутствия поринов. [5] Порины имеют пороговые размеры переносимых молекул, которые зависят от типа бактерий и порина. Обычно через него могут диффундировать только вещества размером менее 600 дальтон . [8]

Разнообразие

Порины впервые были обнаружены у грамотрицательных бактерий, но были обнаружены и грамположительные бактерии с обоими типами поринов. [9] Они обладают сходными транспортными функциями, но имеют более ограниченное разнообразие поринов по сравнению с распределением, обнаруженным у грамотрицательных бактерий. [9] У грамположительных бактерий отсутствуют внешние мембраны, поэтому пориновые каналы вместо этого связаны со специфическими липидами внутри клеточных стенок . [7]

Порины также обнаружены у эукариот, особенно во внешних мембранах митохондрий и хлоропластов . [9] [10] Органеллы содержат общие порины, которые структурно и функционально сходны с бактериальными. Эти сходства подтверждают теорию эндосимбиоза , согласно которой эукариотические органеллы возникли из грамотрицательных бактерий. [10] Однако эукариотические порины демонстрируют такое же ограниченное разнообразие, как и грамположительные порины, а также играют большую потенциал-зависимую роль во время метаболизма. [9] [10]

Археи также содержат ионные каналы, возникшие из общих поринов. [7] Каналы находятся в клеточной оболочке и помогают облегчить перенос растворенных веществ. Они имеют сходные характеристики с бактериальными и митохондриальными поринами, что указывает на физиологическое перекрытие во всех трех сферах жизни. [7]

Устойчивость к антибиотикам

Многие порины являются мишенями для иммунных клеток хозяина , что приводит к сигнальным путям , ведущим к бактериальной деградации. Терапевтические методы лечения, такие как вакцинация и антибиотики , используются для дополнения этого иммунного ответа . [5] Были разработаны специальные антибиотики, которые проходят через порины и ингибируют клеточные процессы. [8]

Однако из-за давления отбора бактерии могут развить устойчивость за счет мутаций в гене порина. [5] Мутации могут привести к потере поринов, в результате чего антибиотики будут иметь более низкую проницаемость или полностью исключены из транспорта. Эти изменения способствовали глобальному появлению устойчивости к антибиотикам и увеличению смертности от инфекций . [5]

Открытие

Открытие поринов приписывают Хироши Никайдо по прозвищу «поринолог». [11]

Классификация

По данным TCDB , существует пять эволюционно независимых суперсемейств поринов. Суперсемейство поринов I включает 47 семейств поринов с различным количеством трансмембранных β -нитей (β-ТМС). К ним относятся семейства поринов GBP, SP и RPP. В то время как PSF I включает 47 семейств, PSF II-V содержит только по 2 семейства. В то время как PSF I происходит от грамотрицательных бактерий, главным образом, из одного семейства эукариотических митохондриальных поринов, порины PSF II и V происходят от Actinomycetota . PSF III и V происходят из эукариотических органелл. [12] [13]

Суперсемейство Порин I

1.B.1 - Общее семейство бактериальных поринов
1.B.2 - Семейство хламидийных поринов (CP)
1.B.3 - Семейство сахарных поринов (SP)
1.B.4 - Порин Brucella-Rhizobium (BRP) ) Семейство
1.B.5 - Семейство поринов Pseudomonas OprP (POP)
1.B.6 - Семейство поринов OmpA-OmpF (OOP)
1.B.7 Семейство поринов Rhodobacter PorCa (RPP)
1.B.8 Митохондриальные и пластидные Семейство поринов (MPP)
1.B.9 Семейство белков внешней мембраны FadL (FadL)
1.B.10 Семейство нуклеозид-специфичных каналообразующих поринов внешней мембраны (Tsx)
1.B.11 Семейство фимбриальных поринов внешней мембраны (FUP)
1.B.12 Семейство аутотранспортеров-1 (AT-1)
1.B.13 Семейство экспортных альгинатных поринов (AEP)
1.B.14 Семейство рецепторов наружной мембраны (OMR) 1.B.15 Семейство 1
рафинозных поринов (RafY)
.B.16 Семейство короткоцепочечных амидов и поринов мочевины (SAP)
1.B.17 Семейство факторов внешней мембраны (OMF)
1.B.18 Семейство вспомогательных белков внешней мембраны (OMA)
1.B.19 Глюкозоселективный порин OprB ( Семейство OprB)
1.B.20 Семейство двухпартнерской секреции (TPS)
1.B.21 Семейство поринов OmpG (OmpG)
1.B.22 Семейство секретинов (секретинов) наружной бактериальной мембраны
1.B.23 Цианобактериальный порин (CBP) семейство
1.B.24 Микобактериальные порины
1.B.25 Семейство поринов наружной мембраны (Opr)
1.B.26 Семейство циклодекстриновых поринов (CDP)
1.B.31 Семейство поринов наружной мембраны Campylobacter jejuni
(MomP) 1.B. 32 Семейство 1.B.32 Семейство поринов внешней мембраны фузобактерий (FomP)
1.B.33 Семейство 1.B.33 Семейство
1.B.34 ​​Семейство 1.B.коринебактериальных поринов
1.B.35 Семейство 1.B олигогалактуронат-специфичных поринов (KdgM) (KdgM
) .39 Бактериальные порины, семейство OmpW (OmpW)
1.B.42 - Экспортные порины наружных мембран липополисахаридов (LPS-EP) Семейство
1.B.43 - Семейство поринов P1 (CPP1) Coxiella
1.B.44 - Вероятное Транслокация белков Porphyromonas gingivalis Семейство поринов (PorT)
1.B.49 - Семейство поринов Anaplasma P44 (A-P44)
1.B.54 - Интимин /инвазин (Int/Inv) или семейство аутотранспортеров-3
1.B.55 - Семейство полиацетилглюкозаминовых поринов (PgaA)
1.B.57 - Семейство белков внешней мембраны Legionella Major (LM-OMP)
1.B.60 - Семейство поринов Omp50 (Omp50 Porin)
1.B.61 - Семейство дельта-протеобактериальных поринов (дельта-поринов)
1.B.62 - Семейство предполагаемых бактериальных поринов (PBP)
1.B.66 - Семейство предполагаемых бета-бочковых поринов-2 (BBP2)
1 .B.67 - Семейство предполагаемых поринов-4 бета-цилиндров (ВВР4)
1.B.68 - Надсемейство предполагаемых поринов-5 бета-цилиндров (ВВР5)
1.B.70 - Семейство наружных мембранных каналов (OMC)
1.B .71 - Семейство протеобактериальных/веррукомикробных поринов (PVP)
1.B.72 - Семейство протохламидийных поринов наружной мембраны (PomS/T)
1.B.73 - Семейство капсульного биогенеза/сборки (CBA)
1.B.78 - Семейство поринов, связанных с транспортом электронов DUF3374 (ETPorin).

Надсемейство Поринов II (Суперсемейство MspA)

1.B.24 - Микобактериальные порины
1.B.58 - Семейство нокардиальных гетероолигомерных каналов клеточной стенки (NfpA/B)

Суперсемейство Поринов III

1.B.28 - Семейство пластидных поринов внешней оболочки 24 кДа (OEP24)
1.B.47 - Семейство пластидных поринов внешней оболочки 37 кДа (OEP37)

Надсемейство Поринов IV (Суперсемейство Tim17/OEP16/PxMPL (TOP))

В это суперсемейство входят белки, содержащие поры в многокомпонентных белковых транслоказах: 3.А.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)]; 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)]; 3.D.9 - [Компонент NDH 21,3 кДа (P25710)]

1.B.30 - Семейство поринов внешней оболочки пластиды массой 16 кДа (OEP16)
1.B.69 - Семейство поринов 4 пероксисомальной мембраны (PxMP4)
3.A.8 - Семейство митохондриальных белковых транслоказ (MPT)

Суперсемейство поринов V (суперсемейство коринебактерий PorA/PorH)

1.B.34 ​​- Семейство коринебактериальных поринов А (PorA) 1.B.59 - Порины наружной мембраны, семейство PorH (PorH)

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Поринс в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  2. ^ Ширмер Т. (1998). «Общие и специфические порины наружных мембран бактерий». Журнал структурной биологии . 121 (2): 101–9. дои : 10.1006/jsbi.1997.3946. ПМИД  9615433.
  3. ^ Тамм Л.К., Хун Х, Лян Б. (ноябрь 2004 г.). «Складывание и сборка мембранных белков бета-цилиндра». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1666 (1–2): 250–63. дои : 10.1016/j.bbamem.2004.06.011 . ПМИД  15519319.
  4. ^ Фаллер М., Нидервейс М., Шульц Г.Е. (февраль 2004 г.). «Строение микобактериального наружного мембранного канала». Наука . 303 (5661): 1189–92. Бибкод : 2004Sci...303.1189F. дои : 10.1126/science.1094114. PMID  14976314. S2CID  30437731.
  5. ^ abcdef Галдьеро С, Фаланга А, Кантисани М, Таралло Р, Делла Пепа МЭ, Д'Ориано В, Галдьеро М (декабрь 2012 г.). «Взаимодействие микроб-хозяин: структура и роль поринов грамотрицательных бактерий». Современная наука о белках и пептидах . 13 (8): 843–54. дои : 10.2174/138920312804871120. ПМК 3706956 . ПМИД  23305369. 
  6. ^ Шульц GE (2004). «Глава 2: Структуры общих поринов». В Benz R (ред.). Бактериальные и эукариотические порины: строение, функции, механизм . Вайнхайм: Wiley-VCH. стр. 26–29. ISBN 978-3-527-30775-3.
  7. ^ abcd Беснард М, Мартинак Б, Гази А (январь 1997 г.). «Зависимые от напряжения пориноподобные ионные каналы у археи Haloferax volcanii». Журнал биологической химии . 272 (2): 992–5. дои : 10.1074/jbc.272.2.992 . ПМИД  8995393.
  8. ^ abcde Новикова О.Д., Соловьева Т.Ф. (2009). «Неспецифические порины наружной мембраны грамотрицательных бактерий: строение и функции». Биологические мембраны . 3 (1): 3–15. дои : 10.1134/S1990747809010024. S2CID  34974997.
  9. ^ abcde Йен М.Р., Пибоди С.Р., Партови С.М., Чжай Ю., Ценг Ю.Х., Сайер М.Х. (май 2002 г.). «Белкотранслокирующие порины наружной мембраны грамотрицательных бактерий». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1562 (1–2): 6–31. дои : 10.1016/s0005-2736(02)00359-0. ПМИД  11988218.
  10. ^ abcd Benz R (1989). «Порины из митохондриальных и бактериальных наружных мембран: структурные и функциональные аспекты». В Аззи А., Наленз К.А., Наленч М.Ю., Войчак Л. (ред.). Анионные переносчики митохондриальных мембран . Берлин, Гейдельберг: Springer. стр. 199–214. дои : 10.1007/978-3-642-74539-3_16. ISBN 978-3-642-74541-6.
  11. ^ Клебба ЧП (декабрь 2005 г.). «Поринолог». Журнал бактериологии . 187 (24): 8232–6. дои : 10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005. ПМЦ 1317029 . ПМИД  16321927. 
  12. ^ Нидервейс М (сентябрь 2003 г.). «Микобактериальные порины - новые белки каналов в уникальных внешних мембранах». Молекулярная микробиология . 49 (5): 1167–77. дои : 10.1046/j.1365-2958.2003.03662.x . PMID  12940978. S2CID  24683050.
  13. ^ Рат П., Сорел О., Тропис М., Даффе М., Деманж П., Милон А. (ноябрь 2013 г.). «ЯМР-локализация O-миколоилирования на PorH, каналообразующем пептиде из Corynebacterium glutamicum». Письма ФЭБС . 587 (22): 3687–91. дои : 10.1016/j.febslet.2013.09.032 . ПМИД  24100136.