stringtranslate.com

Протезная группа

Простетическая группа — это неаминокислотный компонент, входящий в структуру гетеропротеинов или конъюгированных белков и тесно связанный с апопротеином .

Не путать с косубстратом , который связывается с апоферментом фермента (голопротеином или гетеропротеином) путем нековалентного связывания небелка (не аминокислоты ).

Это компонент сопряженного белка , который необходим для биологической активности белка. [1] Простетическая группа может быть органической (например, витамин , сахар , РНК , фосфат или липид ) или неорганической (например, ион металла ). Простетические группы прочно связаны с белками и могут даже быть присоединены через ковалентную связь . Они часто играют важную роль в катализе ферментов . Белок без своей простетической группы называется апопротеином , в то время как белок, объединенный со своей простетической группой, называется голопротеином . Нековалентно связанная простетическая группа, как правило, не может быть удалена из голопротеина без денатурации белка. Таким образом, термин «простетическая группа» является очень общим, и его основной акцент делается на прочном характере ее связывания с апопротеином. Он определяет структурное свойство, в отличие от термина «кофермент», который определяет функциональное свойство.

Простетические группы являются подмножеством кофакторов . Слабосвязанные ионы металлов и коферменты по-прежнему являются кофакторами, но обычно не называются простетическими группами. [2] [3] [4] В ферментах простетические группы участвуют в каталитическом механизме и требуются для активности. Другие простетические группы обладают структурными свойствами. Это касается сахарных и липидных фрагментов в гликопротеинах и липопротеинах или РНК в рибосомах. Они могут быть очень большими, представляя большую часть белка, например, в протеогликанах .

Группа гема в гемоглобине является простетической группой. Другими примерами органических простетических групп являются производные витаминов: тиаминпирофосфат , пиридоксальфосфат и биотин . Поскольку простетические группы часто являются витаминами или производятся из витаминов, это одна из причин, по которой витамины требуются в рационе человека. Неорганические простетические группы обычно представляют собой ионы переходных металлов , таких как железо (в группах гема , например, в цитохром с оксидазе и гемоглобине ), цинк (например, в карбоангидразе ), медь (например, в комплексе IV дыхательной цепи) и молибден (например, в нитратредуктазе ).

Список простетических групп

В таблице ниже приведен список некоторых наиболее распространенных простетических групп.

Ссылки

  1. ^ de Bolster, MWG (1997). "Глоссарий терминов, используемых в бионеорганической химии: простетические группы". Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 2012-11-28 . Получено 2007-10-30 .
  2. ^ Мецлер Д. Э. (2001) Биохимия. Химические реакции живых клеток, 2-е издание, Харкорт, Сан-Диего.
  3. ^ Нельсон DL и Кокс MM (2000) Ленингер, Принципы биохимии, 3-е издание, Worth Publishers, Нью-Йорк
  4. ^ Кэмпбелл МК и Фаррелл С.О. (2009) Биохимия, 6-е издание, Thomson Brooks/Cole, Белмонт, Калифорния
  5. ^ аб Йостен В., ван Беркель WJ (2007). «Флавоферменты». Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. дои : 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. ПМИД  17275397.
  6. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ". Nature . 280 (5725): 843–4. Bibcode :1979Natur.280..843S. doi :10.1038/280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) PMID  471057
  7. ^ Элиот AC, Кирш JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Annu. Rev. Biochem . 73 : 383–415. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  8. ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. К. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки доменов». Curr. Protein Pept. Sci . 4 (3): 217–29. doi :10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  9. ^ Баннерджи Р., Рэгсдейл СВ (2003). «Многоликость витамина B12: катализ кобаламин-зависимыми ферментами». Annu. Rev. Biochem . 72 : 209–47. doi :10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323. S2CID  37393683.
  10. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиамин-зависимых ферментов». Cell. Mol. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. doi :10.1007/s00018-007-6423-5. PMC 11136255. PMID 17429582.  S2CID 20415735  . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  11. ^ Виджаянти Н., Кац Н., Имменшух С. (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem . 11 (8): 981–6. doi :10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  12. ^ Мендель Р. Р., Хэнш Р. (2002). «Молибдоэнзимы и молибденовый кофактор в растениях». J. Exp. Bot . 53 (375): 1689–98. doi : 10.1093/jxb/erf038 . PMID  12147719.
  13. ^ Мендель RR, Биттнер F (2006). «Клеточная биология молибдена». Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621–35. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  14. ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Альфа-липоевая кислота в метаболизме печени и заболеваниях». Free Radic. Biol. Med . 24 (6): 1023–39. doi :10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID  9607614.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

Внешние ссылки