stringtranslate.com

Редуктаза закиси азота

В энзимологии редуктаза закиси азота , также известная как азот:акцепторная оксидоредуктаза ( образующая N 2 O), представляет собой фермент , который катализирует заключительный этап бактериальной денитрификации , восстановление закиси азота до динитрогена . [1] [2]

N 2 O + 2 восстановленный цитохом с ⇌ N 2 + H 2 O + 2 цитохром с

Он играет решающую роль в предотвращении выброса сильнодействующего парникового газа в атмосферу.

Функция

N 2 O – неорганический метаболит прокариотической клетки при денитрификации. Таким образом, основную группу продуцентов N 2 O составляют денитрификаторы , роль которых играют также нитрификаторы, метанотрофные бактерии и грибы . Среди них только денитрифицирующие прокариоты обладают способностью превращать N 2 O в N 2 . [3] Преобразование N 2 O в N 2 является последним этапом полного процесса денитрификации нитратов и представляет собой автономную форму дыхания. N 2 O образуется в денитрифицирующей клетке за счет активности респираторной NO-редуктазы . [4] Некоторые микробные сообщества обладают способностью восстанавливать только N 2 O до N 2 и не обладают другими путями денитрификации. Такие сообщества известны как восстановители закиси азота. [5] Некоторые денитрификаторы не обеспечивают полной денитрификации с конечным продуктом N 2 O [6]

Состав

Редуктаза закиси азота представляет собой гомодимер , расположенный в периплазме бактерий. Рентгеновские структуры ферментов Pseudomonas nautica и Paracoccus denitrificans показали, что каждая субъединица (ММ = 65 кДа) организована в два домена. [7] Один купредоксиноподобный домен содержит двухъядерный медный белок, известный как Cu A.

Второй домен представляет собой 7-лопастной пропеллер из β-листов , который содержит каталитический центр Cu Z , который представляет собой четырехъядерный кластер сульфида меди . [8] Расстояние между центрами Cu A и Cu Z внутри одной субъединицы превышает 30 Å, расстояние, которое исключает физиологически значимые скорости внутрисубъединичного переноса электронов . Однако две субъединицы ориентированы «головой к хвосту» так, что центр Cu A в одной субъединице находится всего в 10 Å от центра Cu Z во второй, обеспечивая то, что пары окислительно-восстановительных центров в противоположных субъединицах образуют каталитически компетентную единицу. [9] Центр Cu A может претерпевать одноэлектронное окислительно-восстановительное изменение и, следовательно, имеет функцию, аналогичную функции в хорошо известных цитохром с оксидазах аа 3 -типа ( EC 1.9.3.1), где он служит для получения электрона от растворимых цитохромы в . [10]

Ингибиторы

Ацетилен является наиболее специфическим ингибитором редуктазы закиси азота . [11] Другие ингибиторы включают азид- анион, [12] тиоцианат , окись углерода , йодид и цианид . [13]

Рекомендации

  1. ^ Шнайдер, Лиза К.; Вюст, Аня; Помовский, Аня; Чжан, Линь; Эйнсл, Оливер (2014). «Глава 8. Не до смеха: разрушение парникового газа монооксида азота редуктазой закиси азота ». Питер М. Х. Кронек и Марта Э. Соса Торрес (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 177–210. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_8. ПМИД  25416395.
  2. ^ Беркс BC, Фергюсон SJ, Мойр JW, Ричардсон DJ (декабрь 1995 г.). «Ферменты и связанные с ними системы переноса электронов, которые катализируют дыхательное восстановление оксидов азота и оксианионов». Биохим. Биофиз. Акта . 1232 (3): 97–173. дои : 10.1016/0005-2728(95)00092-5 . ПМИД  8534676.
  3. ^ Боте Х (2006). Биология круговорота азота . Эльзевир Наука. ISBN 978-0-444-52857-5.
  4. ^ Zumft WG (январь 2005 г.). «Редуктазы оксида азота прокариот с акцентом на респираторный тип оксидазы гем-меди». Дж. Неорг. Биохим . 99 (1): 194–215. doi : 10.1016/j.jinorgbio.2004.09.024. ПМИД  15598502.
  5. ^ Домейноз-Орта, Луис А.; Спор, Эме; Брю, Дэвид; Брей, Мари-Кристин; Бизуард, Флориан; Леонар, Жоэль; Филиппо, Лоран (24 сентября 2015 г.). «Разнообразие восстановителей N2O имеет значение для соотношения конечных продуктов денитрификации N2O:N2 в однолетней и многолетней системе выращивания сельскохозяйственных культур». Границы микробиологии . 6 : 971. дои : 10.3389/fmicb.2015.00971 . ISSN  1664-302X. ПМЦ 4585238 . ПМИД  26441904. 
  6. ↑ Истон, Закари М. (27 марта 2013 г.). «Управление денитрификацией». hdl : 10919/48086.
  7. ^ Халтиа Т., Браун К., Тегони М., Камбийо С., Сарасте М., Маттила К., Джинович-Каруго К. (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура редуктазы закиси азота из Paracoccus denitrificans при разрешении 1,6 А». Биохим. Дж . 369 (Часть 1): 77–88. дои : 10.1042/BJ20020782. ПМЦ 1223067 . ПМИД  12356332. 
  8. ^ Помовски А., Зумфт В.Г., Кронек ПМХ, Эйнсле О., «Связывание N2O на медно-серном кластере [lsqb]4Cu:2S в редуктазе закиси азота», Nature 2011, 477, 234. doi : 10.1038 /nature10332
  9. ^ Расмуссен Т., Бриттен Т., Беркс BC, Уотмо, штат Нью-Джерси, Томсон AJ (ноябрь 2005 г.). «Образование комплекса цитохром с-закись азота редуктазы необходимо для восстановления N2O Paracoccus pantotropus» (PDF) . Далтон Транс (21): 3501–6. дои : 10.1039/b501846c. ПМИД  16234931.
  10. ^ Хилл, Британская Колумбия (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». Дж. Биоэнергетика. Биомембр . 25 (2): 115–20. дои : 10.1007/bf00762853. PMID  8389744. S2CID  45975377.
  11. ^ Балдерстон В.Л., Шерр Б., Пейн В.Дж. (апрель 1976 г.). «Блокировка ацетиленом восстановления закиси азота у Pseudomonas perfectomarinus». Прил. Окружающая среда. Микробиол . 31 (4): 504–8. Бибкод : 1976ApEnM..31..504B. дои :10.1128/АЕМ.31.4.504-508.1976. ПМК 169812 . ПМИД  1267447. 
  12. ^ Мацубара, Т; Мори Т. (декабрь 1968 г.). «Исследования по денитрификации. IX. Закись азота, ее получение и восстановление до азота». Дж. Биохим . 64 (6): 863–71. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a128968. ПМИД  5718551.
  13. ^ Кристьянссон Дж.К., Холлохер TC (январь 1980 г.). «Первый практический анализ растворимой редуктазы закиси азота денитрифицирующих бактерий и частичная кинетическая характеристика». Ж. Биол. Хим . 255 (2): 704–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86236-1 . ПМИД  7356639.