stringtranslate.com

SNAP25

Синаптосомально-ассоциированный белок, 25 кДа ( SNAP-25 ) представляет собой целевой растворимый белок рецептора белка прикрепления NSF (фактор, чувствительный к N -этилмалеимиду) ( t-SNARE ), кодируемый геном SNAP25 , обнаруженным на хромосоме 20p12.2 у людей. [5] [6] SNAP-25 является компонентом комплекса транс -SNARE, который отвечает за специфичность слияния мембран и напрямую выполняет слияние, образуя плотный комплекс, который объединяет синаптические пузырьки и плазматические мембраны . [7]

Структура и функции

Молекулярные механизмы, управляющие экзоцитозом при высвобождении нейромедиатора. Основной комплекс SNARE образован четырьмя α-спиралями, вносимыми синаптобревином, синтаксином и SNAP-25. Синаптотагмин служит датчиком Ca 2+ и тесно регулирует застегивание SNARE. [8]

SNAP-25, белок Q-SNARE , закреплен на цитозольной поверхности мембран через пальмитоиловые боковые цепи, ковалентно связанные с остатками аминокислот цистеина в центральном линкерном домене молекулы . Это означает, что SNAP-25 не содержит трансмембранного домена . [9]

Было установлено, что SNAP-25 вносит вклад в комплекс SNARE , комплекс из четырех доменов α-спиралей, в две [10] α-спирали . [11] Комплекс SNARE участвует в слиянии везикул , которое включает стыковку, праймирование и слияние везикулы с клеточной мембраной для инициирования экзоцитоза . Синаптобревин , белок, являющийся частью семейства везикулярно-ассоциированных мембранных белков (VAMP), и синтаксин-1 также помогают формировать комплекс SNARE, каждый из которых вносит вклад в одну α-спираль. SNAP-25 собирается с синаптобревином и синтаксином-1, и селективное связывание этих белков позволяет стыковке и слиянию везикул происходить в активных зонах на плазматической мембране. [12] Энергия, необходимая для слияния, возникает в результате сборки белков SNARE вместе с дополнительными белками, подобными Sec1/Munc18 (SM). [13]

Для формирования комплекса SNARE синаптобревин, синтаксин-1 и SNAP-25 ассоциируются и начинают оборачиваться друг вокруг друга, образуя спиральную четвертичную структуру . α-спирали как синаптобревина, так и синтаксина-1 связываются с α-спиралями SNAP-25. Синаптобревин связывает α-спираль вблизи С-конца SNAP-25, в то время как синтаксин-1 связывает α-спираль вблизи N-конца . [9] Диссоциация комплекса SNARE управляется АТФазой N -этилмалеимид-чувствительным белком слияния (NSF). [13]

SNAP-25 ингибирует пресинаптические потенциалзависимые кальциевые каналы P- , Q- и L-типа [14] и взаимодействует с доменом синаптотагмина C2B Ca 2+ -независимым образом. [15] В глутаматергических синапсах SNAP-25 снижает чувствительность к Ca 2+ , тогда как в ГАМКергических синапсах он обычно отсутствует . [16]

Существуют две изоформы ( варианты сплайсинга мРНК ) SNAP-25, которые являются SNAP-25a и SNAP-25b. Две изоформы отличаются девятью аминокислотными остатками, включая релокализацию одного из четырех пальмитоилированных остатков цистеина, участвующих в прикреплении к мембране. [17] Основные характеристики этих двух форм изложены в таблице ниже.

SNAP-25 не только играет роль в синаптогенезе и экзоцитозном высвобождении нейротрансмиттеров, но также влияет на морфогенез и плотность шипиков, постсинаптический рецепторный трафик и нейронную пластичность. Другие не-нейронные процессы, такие как метаболизм, также могут быть затронуты экспрессией белка SNAP-25. [19] [20]

Клиническое значение

Эпилептические энцефалопатии и энцефалопатии развития (ЭЭ)

Индивиды, несущие патогенные гетерозиготные de novo миссенс или варианты потери функции в SNAP-25, часто демонстрируют раннюю энцефалопатию развития и эпилептическую энцефалопатию. Основные симптомы включают интеллектуальную инвалидность от легкой до глубокой и ранние приступы, в основном возникающие до двухлетнего возраста. Другие повторяющиеся симптомы включают двигательные расстройства, церебральные нарушения зрения и атрофию мозга. [21] Электрофизиологические исследования определили аберрантную спонтанную нейротрансмиссию как причину и предполагают, что структурно сгруппированные патогенные варианты приводят к схожим синаптическим фенотипам. [22]

Синдром дефицита внимания и гиперактивности (СДВГ)

В соответствии с регуляцией синаптической чувствительности к Ca 2+ гетерозиготная делеция гена SNAP-25 у мышей приводит к гиперактивному фенотипу, похожему на синдром дефицита внимания и гиперактивности (СДВГ) . У гетерозиготных мышей снижение гиперактивности наблюдается при приеме декстроамфетамина (или декседрина), активного ингредиента препарата для лечения СДВГ Adderall . Гомозиготные делеции гена SNAP-25 летальны. Дополнительное исследование показало, что включение трансгена SNAP-25 обратно в гетерозиготную мутантную мышь SNAP-25 может восстановить нормальные уровни активности, аналогичные мышам дикого типа. Это говорит о том, что низкие уровни белка SNAP-25 могут быть причиной гиперкинетического поведения. [23] Последующие исследования показали, что по крайней мере некоторые мутации гена SNAP-25 у людей могут предрасполагать к СДВГ. [24] [25] Выявление полиморфизмов в 3'-нетранслируемой области гена SNAP-25 было установлено в исследованиях сцепления с семьями, в которых был предварительно диагностирован СДВГ. [26]

Шизофрения

Исследования посмертных образцов мозга пациентов с шизофренией показали, что измененные уровни белка SNAP-25 специфичны для определенных областей мозга. Сниженная экспрессия белка SNAP-25 наблюдалась в гиппокампе, а также в области лобной доли, известной как область Бродмана 10, тогда как экспрессия SNAP-25 увеличилась как в поясной извилине, так и в префронтальной доле области Бродмана 9. Считалось, что различные уровни белка SNAP-25, обнаруженные в различных областях мозга, способствуют противоречивому психологическому поведению (депрессивному и гиперактивному), выраженному у некоторых пациентов с шизофренией. [27] [28] [29] [30]

Модель мышей слепого опьянения (Bdr), которая имеет точечные мутации в белке SNAP-25b, обеспечила сложный фенотип, включающий поведение, такое как ненормальный циркадный ритм, [31] нескоординированная походка и отсутствие интереса к новым объектам/игрушкам. [32] Другая модель мышей, созданная с помощью рекомбинации Cre-LoxP , показала, что условный нокаут (cKO) гена SNAP-25 в переднем мозге показал неактивную экспрессию гена SNAP-25 в глутаматергических нейронах. Однако в коре этих мышей cKO были обнаружены значительные уровни глутамата. [33] Эти мыши также демонстрировали дефицитные социальные навыки, нарушение обучения и памяти, повышенную кинестетическую активность, сниженную реакцию испуга, нарушение самообслуживания, способности к уходу и навыков строительства гнезда. Было показано, что антипсихотические препараты, такие как клозапин и рилузол, значительно снижают шизофренический фенотип, выраженный у мышей SNAP-25 cKO. [33]

болезнь Альцгеймера

Было показано, что у людей с болезнью Альцгеймера снижен уровень пресинаптического белка и нарушена синаптическая функция в нейронах. SNAP-25 может быть использован в качестве биомаркера в спинномозговой жидкости (СМЖ) пациентов с различными вариантами болезни Альцгеймера (продромальная болезнь Альцгеймера и явная болезнь Альцгеймера). Повышенные уровни белка SNAP-25 наблюдались у пациентов с болезнью Альцгеймера по сравнению с контрольными лицами. Кроме того, присутствие укороченного белка SNAP-25 можно увидеть в СМЖ некоторых пациентов с этим заболеванием. [34] В пяти различных областях мозга у пациентов с болезнью Альцгеймера можно увидеть низкие уровни SNAP-25. [35]

Биполярное расстройство

Было показано, что однонуклеотидный полиморфизм в промоторе гена SNAP-25 влияет на уровни экспрессии изоформы SNAP-25b в префронтальной коре. Было показано, что повышенные уровни SNAP-25b нарушают синаптическую передачу и созревание, что может привести к раннему биполярному расстройству (EOBD). Наиболее распространенной изоформой SNAP-25 является SNAP-25a в течение первых недель развития у мышей, однако во взрослом возрасте происходит изменение, и изоформа SNAP-25b увеличивается в мозге. Показано, что это коррелирует с тем, что у подростков все чаще диагностируют EOBD в период полового созревания. [36] Было высказано предположение, что раннее биполярное расстройство более тесно связано с шизофренией, чем с самим биполярным расстройством. Было показано, что однонуклеотидный полиморфизм SNAP-25 (rs6039769), связанный с EOBD, увеличивает риск развития шизофрении у пациентов. [19]

Ботулизм

Исследование ассоциаций по всему геному указало на полиморфизм rs362584 в гене, который, возможно, связан с чертой личности невротизмом . [37] Ботулинические токсины A, C и E расщепляют SNAP-25, [38] что приводит к параличу при клинически развитом ботулизме .

Эпилепсия

Было показано, что удаление изоформы SNAP-25b вызывает аномалии развития и судороги у мышей. Высокие уровни SNAP-25a и белка синтаксина, по-видимому, связаны с судорогами, обнаруженными при детской эпилепсии. У мышей с нокаутом SNAP-25 наблюдается отчетливое фенотипическое поведение, похожее на припадки и судороги у пациентов с эпилепсией, а также тревожность. [39]

Нарушения обучаемости

В модели мыши с гиперактивным мутантом колобомы, где уровни белка SNAP-25 снижены до 50% от нормального уровня, деполяризованное высвобождение нейротрансмиттера дофамина и серотонина было снижено, как и высвобождение глутамата. Снижение уровня глутамата может привести к дефициту памяти и увеличению трудностей в обучении. [40] Было показано, что некоторые полиморфизмы SNAP-25 (rs363043, rs353016, rs363039, rs363050) влияют на когнитивное поведение, в частности на коэффициент интеллекта (IQ) у пациентов без ранее существовавших неврологических заболеваний. [41]

Развитие новорожденного

Экспрессия белка SNAP-25 может быть изменена уровнями половых гормонов у новорожденных крыс. Самцы крыс, получавшие антиэстрогенный препарат, показали 30%-ное снижение уровня SNAP-25, а самки, получавшие эстроген или тестостерон, показали 30%-ное увеличение уровня SNAP-25. [42] Это говорит о том, что синаптосомальные белки, такие как SNAP-25, могут иметь зависимость от неонатальных уровней гормонов во время развития мозга у крыс. Дополнительное исследование показало, что уровни SNAP-25 в гиппокампе мозга у новорожденных мышей были изменены, если мать подвергалась воздействию вируса гриппа человека во время беременности. [43]

Воздействие на других животных, не относящихся к человеку

Потеря смертельна для дрозофилы , но может быть полностью заменена сверхэкспрессией родственного SNAP-24. [10]

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. [§ 1]

  1. ^ Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: «NicotineDopaminergic_WP1602».

Взаимодействия

Было показано, что SNAP-25 взаимодействует с:

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000132639 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000027273 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Maglott DR , Feldblyum TV, Durkin AS, Nierman WC (май 1996). «Радиогибридное картирование SNAP, PCSK2 и THBD (человеческая хромосома 20p)». Геном млекопитающих . 7 (5): 400–1. doi :10.1007/s003359900120. PMID  8661740. S2CID  34951074.
  6. ^ Najera K, Fagan BM, Thompson PM (ноябрь 2019 г.). «SNAP-25 при основных психических расстройствах: обзор». Neuroscience . Белки SNARE: долгий путь науки о здоровье и болезнях мозга. 420 : 79–85. doi :10.1016/j.neuroscience.2019.02.008. PMID  30790667. S2CID  73486873.
  7. ^ Rizo J, Südhof TC (август 2002 г.). «Snares and Munc18 in synaptic vesicle fusion». Nature Reviews. Neuroscience . 3 (8): 641–53. doi :10.1038/nrn898. PMID  12154365. S2CID  13351502.
  8. ^ Georgiev DD, Glazebrook JF (2007). "Субнейронная обработка информации уединенными волнами и стохастическими процессами". В Lyshevski SE (ред.). Nano and Molecular Electronics Handbook (PDF) . Nano and Microengineering Series. CRC Press. стр. 17–1–17–41. doi :10.1201/9781315221670. ISBN 978-0-8493-8528-5.
  9. ^ ab Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (ноябрь 1994 г.). "SNAP-25, t-SNARE, который связывается как с синтаксином, так и с синаптобревином через домены, которые могут образовывать спиральные спирали". Журнал биологической химии . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . PMID  7961655.
  10. ^ abc Ungar D, Hughson FM (2003). «Структура и функция белка SNARE». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 19 (1). Annual Reviews : 493–517. doi : 10.1146/annurev.cellbio.19.110701.155609. PMID  14570579.
  11. ^ Pevsner J, Hsu SC, Braun JE, Calakos N, Ting AE, Bennett MK, Scheller RH (август 1994). «Специфичность и регуляция комплекса стыковки синаптических везикул». Neuron . 13 (2): 353–61. doi : 10.1016/0896-6273(94)90352-2 . PMID  8060616. S2CID  46713725.
  12. ^ Calakos N, Bennett MK, Peterson KE, Scheller RH (февраль 1994). «Взаимодействия белок-белок, способствующие специфичности внутриклеточного везикулярного транспорта». Science . 263 (5150): 1146–9. Bibcode :1994Sci...263.1146C. doi :10.1126/science.8108733. PMID  8108733.
  13. ^ ab Südhof TC, Rizo J (декабрь 2011 г.). «Экзоцитоз синаптических везикул». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 3 (12): a005637. doi :10.1101/cshperspect.a005637. PMC 3225952. PMID  22026965 . 
  14. ^ Hodel A (октябрь 1998 г.). "SNAP-25". Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (10): 1069–73. doi :10.1016/S1357-2725(98)00079-X. PMID  9785471.
  15. ^ Chapman ER (июль 2002 г.). «Синаптотагмин: сенсор Ca(2+), который запускает экзоцитоз?» (PDF) . Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 3 (7): 498–508. doi :10.1038/nrm855. PMID  12094216. S2CID  12384262. Архивировано из оригинала (PDF) 29 августа 2006 г.
  16. ^ Verderio C, Pozzi D, Pravettoni E, Inverardi F, Schenk U, Coco S и др. (февраль 2004 г.). «SNAP-25-модуляция динамики кальция лежит в основе различий в ГАМК-ергической и глутаматергической чувствительности к деполяризации». Neuron . 41 (4): 599–610. doi : 10.1016/S0896-6273(04)00077-7 . PMID  14980208. S2CID  16171280.
  17. ^ Nagy G, Milosevic I, Fasshauer D, Müller EM, de Groot BL, Lang T и др. (декабрь 2005 г.). «Альтернативный сплайсинг SNAP-25 регулирует секрецию посредством неконсервативных замен в домене SNARE». Молекулярная биология клетки . 16 (12): 5675–85. doi :10.1091/mbc.E05-07-0595. PMC 1289412. PMID 16195346  . 
  18. ^ ab Bark IC, Hahn KM, Ryabinin AE, Wilson MC (февраль 1995 г.). "Дифференциальная экспрессия изоформ белка SNAP-25 во время событий слияния расходящихся везикул в процессе развития нейронов". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (5): 1510–4. Bibcode : 1995PNAS...92.1510B. doi : 10.1073/pnas.92.5.1510 . PMC 42549. PMID  7878010 . 
  19. ^ ab Houenou J, Boisgontier J, Henrion A, d'Albis MA, Dumaine A, Linke J и др. (октябрь 2017 г.). "Вариант риска SNAP25 при биполярном расстройстве и шизофрении". The Journal of Neuroscience . 37 (43): 10389–10397. doi :10.1523/JNEUROSCI.1040-17.2017. PMC 6596626 . PMID  28972123. 
  20. ^ Антонуччи Ф., Коррадини И., Фоссати Г., Томасони Р., Менна Э., Маттеоли М. (2016). «SNAP-25, известный пресинаптический белок с появляющимися постсинаптическими функциями». Frontiers in Synaptic Neuroscience . 8 : 7. doi : 10.3389/fnsyn.2016.00007 . PMC 4805587. PMID  27047369 . 
  21. ^ Klöckner C, Sticht H, Zacher P, Popp B, Babcock HE, Bakker DP и др. (апрель 2021 г.). «Варианты de novo в SNAP25 вызывают раннюю энцефалопатию развития и эпилептическую энцефалопатию». Genetics in Medicine . 23 (4): 653–660. doi : 10.1038/s41436-020-01020-w . PMID  33299146. S2CID  228087433.
  22. ^ Alten B, Zhou Q, Shin OH, Esquivies L, Lin PY, White KI и др. (январь 2021 г.). «Роль аберрантной спонтанной нейротрансмиссии в энцефалопатиях, связанных с SNAP25». Neuron . 109 (1): 59–72.e5. doi :10.1016/j.neuron.2020.10.012. PMC 7790958 . PMID  33147442. 
  23. ^ Steffensen SC, Henriksen SJ, Wilson MC (ноябрь 1999 г.). «Трансгенное спасение SNAP-25 восстанавливает синаптическую передачу, модулированную дофамином, у мутанта колобомы». Brain Research . 847 (2): 186–95. doi :10.1016/S0006-8993(99)02023-5. PMID  10575087. S2CID  41368865.
  24. ^ Brophy K, Hawi Z, Kirley A, Fitzgerald M, Gill M (2002). «Синаптосомально-ассоциированный белок 25 (SNAP-25) и синдром дефицита внимания и гиперактивности (СДВГ): доказательства связи и ассоциации в ирландской популяции». Молекулярная психиатрия . 7 (8): 913–7. doi : 10.1038/sj.mp.4001092 . hdl : 2262/36350 . PMID  12232787.
  25. ^ Mill J, Curran S, Kent L, Gould A, Huckett L, Richards S, et al. (Апрель 2002). «Исследование ассоциации микросателлита SNAP-25 и синдрома дефицита внимания и гиперактивности». American Journal of Medical Genetics . 114 (3): 269–71. doi :10.1002/ajmg.10253. PMID  11920846.
  26. ^ Barr CL, Feng Y, Wigg K, Bloom S, Roberts W, Malone M и др. (июль 2000 г.). «Идентификация вариантов ДНК в гене SNAP-25 и изучение связи этих полиморфизмов и синдрома дефицита внимания и гиперактивности». Молекулярная психиатрия . 5 (4): 405–9. doi : 10.1038/sj.mp.4000733 . PMID  10889551. S2CID  22779309.
  27. ^ Corradini I, Verderio C, Sala M, Wilson MC, Matteoli M (январь 2009). «SNAP-25 при нейропсихиатрических расстройствах». Annals of the New York Academy of Sciences . 1152 (1): 93–9. Bibcode : 2009NYASA1152...93C. doi : 10.1111/j.1749-6632.2008.03995.x. PMC 2706123. PMID 19161380  . 
  28. ^ Габриэль SM, Арутюнян V, Поучик P, Хонер WG, Дэвидсон M, Дэвис P, Дэвис KL (июнь 1997). "Повышенная концентрация пресинаптических белков в поясной извилине коры головного мозга у больных шизофренией". Архивы общей психиатрии . 54 (6): 559–66. doi :10.1001/archpsyc.1997.01830180077010. PMID  9193197.
  29. ^ Thompson PM, Sower AC, Perrone-Bizzozero NI (февраль 1998). «Измененные уровни синаптосомального ассоциированного белка SNAP-25 при шизофрении». Biological Psychiatry . 43 (4): 239–43. doi :10.1016/S0006-3223(97)00204-7. PMID  9513732. S2CID  20347660.
  30. ^ Thompson PM, Egbufoama S, Vawter MP (май 2003 г.). «Снижение SNAP-25 в гиппокампе пациентов с шизофренией». Progress in Neuro-Psychopharmacology & Biological Psychiatry . 27 (3): 411–7. doi :10.1016/S0278-5846(03)00027-7. PMID  12691775. S2CID  1051797.
  31. ^ Оливер ПЛ, Собчик МВ, Мэйвуд ЭС, Эдвардс Б, Ли С, Ливиератос А и др. (Февраль 2012 г.). «Нарушенные циркадные ритмы в мышиной модели шизофрении». Current Biology . 22 (4): 314–9. doi :10.1016/j.cub.2011.12.051. PMC 3356578. PMID  22264613 . 
  32. ^ Jeans AF, Oliver PL, Johnson R, Capogna M, Vikman J, Molnár Z и др. (февраль 2007 г.). «Доминантная мутация в Snap25 вызывает нарушение везикулярного трафика, сенсомоторного стробирования и атаксию у слепо-пьяных мышей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2431–6. Bibcode : 2007PNAS..104.2431J . doi : 10.1073/pnas.0610222104 . PMC 1793901. PMID  17283335. 
  33. ^ ab Yang H, Zhang M, Shi J, Zhou Y, Wan Z, Wang Y и др. (2017). «Специфическая для мозга делеция SNAP-25 приводит к повышенному уровню внеклеточного глутамата и поведению, похожему на шизофрению, у мышей». Neural Plasticity . 2017 : 4526417. doi : 10.1155/2017/4526417 . PMC 5727794. PMID  29318050 . 
  34. ^ Brinkmalm A, Brinkmalm G, Honer WG, Frölich L, Hausner L, Minthon L, et al. (Ноябрь 2014 г.). "SNAP-25 — перспективный новый биомаркер спинномозговой жидкости для дегенерации синапсов при болезни Альцгеймера". Молекулярная нейродегенерация . 9 : 53. doi : 10.1186/1750-1326-9-53 . PMC 4253625. PMID  25418885 . 
  35. ^ Greber S, Lubec G, Cairns N, Fountoulakis M (1999). «Снижение уровня синаптосомально-ассоциированного белка 25 в мозге пациентов с синдромом Дауна и болезнью Альцгеймера». Электрофорез . 20 (4–5): 928–34. doi :10.1002/(SICI)1522-2683(19990101)20:4/5<928::AID-ELPS928>3.0.CO;2-Z. PMID  10344268. S2CID  22531212.
  36. ^ Etain B, Dumaine A, Mathieu F, Chevalier F, Henry C, Kahn JP и др. (Июль 2010 г.). «Вариант промотора SNAP25 связан с ранним началом биполярного расстройства и высоким уровнем экспрессии в мозге». Молекулярная психиатрия . 15 (7): 748–55. doi :10.1038/mp.2008.148. PMC 2937032. PMID 19125158  . 
  37. ^ Terracciano A, Sanna S, Uda M, Deiana B, Usala G, Busonero F и др. (июнь 2010 г.). «Сканирование ассоциаций по всему геному для пяти основных измерений личности». Молекулярная психиатрия . 15 (6): 647–56. doi :10.1038/mp.2008.113. PMC 2874623. PMID 18957941  . 
  38. ^ Aoki KR, Guyer B (ноябрь 2001 г.). «Ботулинический токсин типа А и другие серотипы ботулинического токсина: сравнительный обзор биохимических и фармакологических действий». European Journal of Neurology . 8 (Suppl 5): 21–9. doi :10.1046/j.1468-1331.2001.00035.x. PMID  11851731. S2CID  36829902.
  39. ^ Rohena L, Neidich J, Truitt Cho M, Gonzalez KD, Tang S, Devinsky O, Chung WK ​​(2013). «Мутация в SNAP25 как новая генетическая причина эпилепсии и интеллектуальной инвалидности». Редкие заболевания . 1 (1): e26314. doi :10.4161/rdis.26314. PMC 3932847. PMID  25003006 . 
  40. ^ Raber J, Mehta PP, Kreifeldt M, Parsons LH, Weiss F, Bloom FE, Wilson MC (январь 1997 г.). «У мутантных мышей с гиперактивностью колобомы наблюдается региональный и специфический для трансмиттера дефицит нейротрансмиссии». Journal of Neurochemistry . 68 (1): 176–86. doi : 10.1046/j.1471-4159.1997.68010176.x . PMID  8978724. S2CID  25505619.
  41. ^ Госсо М.Ф., де Геус Э.Дж., ван Бельзен М.Дж., Полдерман Т.Дж., Хойтинк П., Бумсма Д.И., Постума Д. (сентябрь 2006 г.). «Ген SNAP-25 связан с когнитивными способностями: данные семейного исследования в двух независимых голландских когортах». Молекулярная психиатрия . 11 (9): 878–86. дои : 10.1038/sj.mp.4001868. PMID  16801949. S2CID  437158.
  42. ^ Lustig RH, Hua P, Wilson MC, Federoff HJ (октябрь 1993 г.). «Онтогенез, половой диморфизм и определение неонатального полового гормона в синаптических РНК-мессенджерах в мозге крысы». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 20 (1–2): 101–10. doi :10.1016/0169-328X(93)90114-5. PMID  8255171.
  43. ^ Fatemi SH, Sidwell R, Kist D, Akhter P, Meltzer HY, Bailey K и др. (июль 1998 г.). «Дифференциальная экспрессия белка 25 кДа, ассоциированного с синаптосомой [SNAP-25] в гиппокампе новорожденных мышей после воздействия вируса гриппа человека in utero». Brain Research . 800 (1): 1–9. doi :10.1016/S0006-8993(98)00450-8. PMID  9685568. S2CID  36917316.
  44. ^ abc Chen X, Tomchick DR, Kovrigin E, Araç D, Machius M, Südhof TC, Rizo J (январь 2002 г.). "Трехмерная структура комплекса комплексин/SNARE". Neuron . 33 (3): 397–409. doi : 10.1016/s0896-6273(02)00583-4 . PMID  11832227. S2CID  17878965.
  45. ^ Ху К, Кэрролл Дж, Рикман С, Давлетов Б (ноябрь 2002 г.). «Действие комплексина на комплекс SNARE». Журнал биологической химии . 277 (44): 41652–6. doi : 10.1074/jbc.M205044200 . PMID  12200427.
  46. ^ Okamoto M, Schoch S, Südhof TC (июнь 1999 г.). «EHSH1/intersectin, белок, содержащий домены EH и SH3 и связывающийся с динамином и SNAP-25. Связь белка между экзоцитозом и эндоцитозом?». Журнал биологической химии . 274 (26): 18446–54. doi : 10.1074/jbc.274.26.18446 . PMID  10373452.
  47. ^ Diefenbach RJ, Diefenbach E, Douglas MW, Cunningham AL (декабрь 2002 г.). «Тяжелая цепь обычного кинезина взаимодействует с белками SNARE SNAP25 и SNAP23». Биохимия . 41 (50): 14906–15. doi :10.1021/bi026417u. PMID  12475239.
  48. ^ ab Ilardi JM, Mochida S, Sheng ZH (февраль 1999 г.). «Snapin: белок, ассоциированный с SNARE, участвующий в синаптической передаче». Nature Neuroscience . 2 (2): 119–24. doi :10.1038/5673. PMID  10195194. S2CID  25524692.
  49. ^ ab Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, et al. (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Cell . 122 (6): 957–68. doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID  16169070. S2CID  8235923.
  50. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N и др. (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белков человека». Nature . 437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  51. ^ abcd Hata Y, Südhof TC (июнь 1995 г.). «Новая вездесущая форма Munc-18 взаимодействует с несколькими синтаксинами. Использование дрожжевой двугибридной системы для изучения взаимодействий между белками, участвующими в мембранном транспорте». Журнал биологической химии . 270 (22): 13022–8. doi : 10.1074/jbc.270.22.13022 . PMID  7768895.
  52. ^ abcd Ravichandran V, Chawla A, Roche PA (июнь 1996 г.). «Идентификация нового белка, связывающего синтаксин и синаптобревин/VAMP, SNAP-23, экспрессируемого в ненейрональных тканях». Журнал биологической химии . 271 (23): 13300–3. doi : 10.1074/jbc.271.23.13300 . PMID  8663154.
  53. ^ abc Steegmaier M, Yang B, Yoo JS, Huang B, Shen M, Yu S и др. (декабрь 1998 г.). «Три новых белка семейства синтаксинов/SNAP-25». Журнал биологической химии . 273 (51): 34171–9. doi : 10.1074/jbc.273.51.34171 . PMID  9852078.
  54. ^ Dulubova I, Sugita S, Hill S, Hosaka M, Fernandez I, Südhof TC, Rizo J (август 1999). «Конформационное переключение синтаксина во время экзоцитоза: роль munc18». The EMBO Journal . 18 (16): 4372–82. doi :10.1093/emboj/18.16.4372. PMC 1171512. PMID  10449403 . 
  55. ^ McMahon HT, Missler M, Li C, Südhof TC (октябрь 1995 г.). «Комплексины: цитозольные белки, которые регулируют функцию рецептора SNAP». Cell . 83 (1): 111–9. doi : 10.1016/0092-8674(95)90239-2 . PMID  7553862. S2CID  675343.
  56. ^ Gonelle-Gispert C, Molinete M, Halban PA, Sadoul K (сентябрь 2000 г.). «Мембранная локализация и биологическая активность мутантов цистеина SNAP-25 в клетках, секретирующих инсулин». Journal of Cell Science . 113 ( Pt 18) (18): 3197–205. doi :10.1242/jcs.113.18.3197. PMID  10954418.
  57. ^ abc Li Y, Chin LS, Weigel C, Li L (ноябрь 2001 г.). «Spring, новый белок RING finger, который регулирует экзоцитоз синаптических везикул». Журнал биологической химии . 276 (44): 40824–33. doi : 10.1074/jbc.M106141200 . PMID  11524423.
  58. ^ Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (ноябрь 1994 г.). «SNAP-25, t-SNARE, который связывается как с синтаксином, так и с синаптобревином через домены, которые могут образовывать спиральные спирали». Журнал биологической химии . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . PMID  7961655.
  59. ^ Reed GL, Houng AK, Fitzgerald ML (апрель 1999 г.). «Человеческие тромбоциты содержат белки SNARE и гомолог Sec1p, который взаимодействует с синтаксином 4 и фосфорилируется после активации тромбина: последствия для секреции тромбоцитов». Blood . 93 (8): 2617–26. doi :10.1182/blood.V93.8.2617. PMID  10194441.
  60. ^ Gerona RR, Larsen EC, Kowalchyk JA, Martin TF (март 2000). «C-конец SNAP25 необходим для Ca(2+)-зависимого связывания синаптотагмина с комплексами SNARE». Журнал биологической химии . 275 (9): 6328–36. doi : 10.1074/jbc.275.9.6328 . PMID  10692432.
  61. ^ Zhang X, Kim-Miller MJ, Fukuda M, Kowalchyk JA, Martin TF (май 2002 г.). «Ca2+-зависимое связывание синаптотагмина с SNAP-25 необходимо для экзоцитоза, запускаемого Ca2+». Neuron . 34 (4): 599–611. doi : 10.1016/s0896-6273(02)00671-2 . PMID  12062043. S2CID  16768299.
  62. ^ Hao JC, Salem N, Peng XR, Kelly RB, Bennett MK (март 1997). «Влияние мутаций в везикулярно-ассоциированном мембранном белке (VAMP) на сборку мультимерных белковых комплексов». The Journal of Neuroscience . 17 (5): 1596–603. doi :10.1523/JNEUROSCI.17-05-01596.1997. PMC 6573372. PMID  9030619 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR000928