stringtranslate.com

Синаптобревин

Синаптобревины ( изотипы синаптобревина 1-2 ) представляют собой небольшие интегральные мембранные белки секреторных везикул с молекулярной массой 18 килодальтон (кДа), которые являются частью семейства везикулярно-ассоциированных мембранных белков (VAMP). [1] [2] [3] [4] [5]

Синаптобревин — один из белков SNARE, участвующих в формировании комплексов SNARE.

Структура

Из четырех α-спиралей основного комплекса SNARE одна образована синаптобревином, одна — синтаксином и две — SNAP-25 (в нейронах).

Функция

Белки SNARE являются ключевыми компонентами молекулярного механизма, который управляет слиянием мембран при экзоцитозе . Однако их функция подлежит тонкой настройке различными регуляторными белками, которые в совокупности называются мастерами SNARE .

Классификация

В номенклатуре Q/R для организации белков SNARE члены семейства VAMP/синаптобревин классифицируются как R-SNARE , названные так из-за присутствия аргинина в определенном месте в первичной последовательности белка (в отличие от SNARE целевой мембраны, которые содержат глутамин и поэтому называются Q-SNARE ). Синаптобревин классифицируется как V-SNARE в номенклатуре V/T, альтернативной схеме классификации, в которой SNARE классифицируются как V-SNARE и T-SNARE из-за их локализации в везикулах и целевых мембранах соответственно. [6]

Клиническое значение

Синаптобревин разрушается тетаноспазмином , белком, полученным из бактерии Clostridium tetani , которая вызывает столбняк . Родственная бактерия Clostridium botulinum производит ботулотоксин . Существуют различные серотипы ботулотоксина, каждый из которых расщепляет определенные пептидные связи определенных нейрональных белков SNARE, и синаптобревин является этим целевым белком для нескольких серотипов.

Белки человека, содержащие этот домен

СЕК22А ; СЕК22Б ; ВАМП1 ; ВАМП2 ; ВАМП3 ; ВАМП4 ; ВАМП5 ; ВАМП7 ; ВАМП8 ; ЮКТ6 ;

Ссылки и примечания

  1. ^ Baumert M, Maycox PR, Navone F, De Camilli P, Jahn R (1 февраля 1989 г.). «Синаптобревин: интегральный мембранный белок массой 18 000 дальтон, присутствующий в небольших синаптических пузырьках мозга крысы». EMBO J . 8 (2): 379–84. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb03388.x. PMC 400817 . PMID  2498078. 
  2. ^ Bock JB, Scheller RH (октябрь 1999 г.). «SNARE-белки опосредуют слияние липидного бислоя». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (22): 12227–9. Bibcode : 1999PNAS...9612227B. doi : 10.1073 /pnas.96.22.12227 . PMC 34255. PMID  10535902. 
  3. ^ Ernst JA, Brunger AT (2003). «Высокоточная структура, стабильность и связывание синаптотагмина укороченного нейронального комплекса SNARE». J Biol Chem . 278 (10): 8630–6. doi : 10.1074/jbc.M211889200 . PMID  12496247.
  4. ^ Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (декабрь 1998 г.). «Сохраняющиеся структурные особенности комплекса синаптического слияния: белки SNARE переклассифицированы как Q- и R-SNARE». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (26): 15781–6. Bibcode :1998PNAS...9515781F. doi : 10.1073/pnas.95.26.15781 . PMC 28121 . PMID  9861047. 
  5. ^ Weber T, Zemelman BV, McNew JA, Westermann B, Gmachl M, Parlati F, Sollner TH, Rothman JE (1998). "SNAREpins: минимальные механизмы для слияния мембран". Cell . 92 (6): 759–72. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81404-X . PMID  9529252. S2CID  5637048.
  6. ^ Хуан С. Бонифацино и Бенджамин С. Глик. «Механизмы почкования и слияния везикул». Cell, т. 116, 153–166, 23 января 2004 г.,

Внешние ссылки