stringtranslate.com

Тетрапептид

Тетрапептид (пример Val - Gly - Ser - Ala ) с
зеленым аминоконцом ( L-валин ) и синим карбоксильным концом ( L -аланин ).

Тетрапептид это пептид , классифицируемый как олигопептид , поскольку он состоит только из четырех аминокислот, соединенных пептидными связями . Многие тетрапептиды фармакологически активны, часто проявляя сродство и специфичность к различным рецепторам в белок-белковой сигнализации. В природе присутствуют как линейные, так и циклические тетрапептиды (CTP), последний из которых имитирует обратные повороты белка, которые часто присутствуют на поверхности белков и лекарственных мишеней. [1] [2] Тетрапептиды могут быть циклизованы четвертой пептидной связью или другими ковалентными связями .

Примерами тетрапептидов являются:

Циклические тетрапептиды

Циклические тетрапептиды представляют собой класс препаратов, содержащих α-эпоксикетоновую группу, которая потенциально способна алкилировать активный центр HDAC. [5] Активный центр HDAC, также известный как гистондеацетилаза, представляет собой изоферменты, которые модулируют многочисленные регуляторные сигналы и пути в биологических системах. Они служат мишенями для разработки лекарств. [6] Если бы циклические тетрапептиды алкилировали активный центр HDAC, они бы дезактивировали каталитический карман HDAC. Сообщалось, что тетрапептид тафтсин (Thr–Lys–Pro–Arg) влияет на широкий спектр биологических реакций в нейтрофилах и мононуклеарных фагоцитах, а также на фагоцитоз. Также сообщалось, что тетрапептид с аминокислотной последовательностью RGDS, которая происходит из домена связывания клеток молекулы фибронектина, способен блокировать присоединение фибронектина к клеткам. На основании этого отчета они смогли предположить, что тетрапептид RGDS способен блокировать присоединение RPE к различным компонентам внеклеточного матрикса, включая: фибронектин, коллаген типа I, коллаген типа II, ламинин и базальную мембрану капсулы хрусталика. Используя покадровую кинематографию, было показано, что тетрапептид RGDS подавляет способность клеток сокращать коллаген. [5]

Некоторые примеры использования тетрапептидов в научных исследованиях

Тентоксик

Тентоксин наиболее широко известен как встречающийся в природе фитотоксичный циклический тетрапептид, который выделяется грибами семейства Alternaria alternata . На сегодняшний день было опубликовано четыре полных синтеза тентоксина, которые дали очень низкие общие выходы. Эти низкие выходы были в основном обусловлены введением дегидроаминокислоты, а точнее, этапом циклизации. Был разработан метод для стереоспецифического введения Z-дегидрофенилаланина с помощью модифицированной реакции адолизации Эрленмейера. [7] Альдольная реакция представляет собой превращение, которое происходит из-за димеризации альдегида (или кетона) в бета-гидроксиальдегид (или кетон) путем присоединения альфа-СН одной молекулы реагента к карбонильной группе второй молекулы реагента. Эта реакция требует, чтобы по крайней мере один из реагентов имел водороды. [8] Предшественник тентоксина, линейный тетрапептид (Boc-R1Ala-Leu-R2ΔZPhe-Gly-OMe), был получен из Boc-Leu-Gly-OH с выходом 72%. Этот линейный тетрапептид с углеродом-14 использовался для изучения четырех реагентов циклизации, DPPA, DCC-PfpOH, HBTU и HATU. Таким образом, это дало тентоксину выход циклизации 81%. [7]

Тетрапептидный ингибитор

Чтобы лучше понять механизмы, которые используются для регуляции активации каспаз, было проведено исследование для выявления условий, которые потенциально могли бы привести к максимально полной и синхронной индукции апоптоза с использованием тетрапептидного ингибитора. Это было достигнуто путем использования клеток HL-60, которые являются линией промиелоцитарных клеток человека, чтобы показать, что как анизомицин, так и геранилгераниол способны индуцировать апоптоз примерно в 80% клеток в течение двух часов. [9] Анизомицин является трансляционным ингибитором, который секретируется Streptomyces spp., он сильно активирует стресс-активируемые митоген-активируемые протеинкиназы, JNK/SAPK и p38/RK в клетках млекопитающих. Это приводит к быстрой индукции немедленно-ранних генов в нуклеазе. [10] Геранилгераниол является дитерпеновым спиртом, который используется для ингредиентов духов и в качестве сырья для синтеза витаминов, таких как; витамины А и Е. Также сообщается, что он предотвращает ингибирование образования остеокластов, а также резорбцию костей in vitro. Он также показал, что индуцирует противораковый, противоопухолевый и противолейшманиозный потенциалы. [11]

Индукция апоптоза в клетках HL-60 сопровождается обработкой активации каспазы-3 и потенциально каспазы-2. Бензилоксикарбонил-Вал-Ала-Асп-(ОМе)-фторметилкетон (zVAD.fmk), тетрапептидный ингибитор каспаз, был добавлен для продления индукции апоптоза, вызванного любым из агентов. Он также позволил некоторым клеткам продолжать расти до 72 часов после обработки. Этот метод был необходим для исследования, чтобы лучше понять механизмы апоптоза. [9]

Новый вакцинный адъювант

Сообщалось о новом вакцинном адъюванте, цель которого — вызывать как гуморальный, так и клеточный иммунный ответ. Этот вакцинный адъювант был получен из супрамолекулярного гидрогеля самоорганизующегося D-тетрапептида. Предыдущие пионерские работы показали, что самоорганизующиеся пептиды могут служить самоорганизующимися вакцинами посредством ковалентной конъюгации пептидных или белковых антигенов, но это не может вызвать сильные реакции CD8^+ T-клеток. [12] Однако в недавнем исследовании было обнаружено, что самоорганизующееся производное L-пептида (Nap-GFFY-NMe, модифицированный нафтилуксусной кислотой тетрапептид GFFY с C-концевой метиламидной группой), которое было образовано из фосфатазы, может совместно собираться с молекулами ДНК ВИЧ и вызывать как гуморальный, так и клеточный иммунный ответ против ВИЧ. Сообщалось, что крупномасштабный синтез фосфорилированного предшественника (Nap-GFFpY-NMe или Nap-GFFpY-OMe (фосфорилированный тетрапептид GFFpY, модифицированный нафтилуксусной кислотой с С-концевой метилэфирной группой)) чрезвычайно сложен. Также сообщалось, что необходимость запуска фермента может вызвать побочные эффекты, включая проблемы с воспроизводимостью и изменение состава. [12] Если им удастся разработать пептидный гидрогель в качестве вакцинного адъюванта, который будет содержать четко определенную молекулярную структуру и очень простой режим формулирования, это будет очень многообещающе.

Трапоксин

Общая структура тетрапептида.

Трапоксин (цикло-(L-фенилаланил-L-фенилаланил-D-пипеколинил-L-2-амино-8-оксо-9,10-эпокси-деканоил)) широко известен как противоопухолевый циклический тетрапептид. В предыдущем исследовании было обнаружено, что грибковый продукт, трапоксин, может вызывать морфологическую реверсию от трансформированного к нормальному в sis-трансформированных фибробластах NIH3T3. Было также обнаружено, что трапоксин может вызывать накопление высокоацетилированных ядерных гистонов во многих различных линиях клеток млекопитающих. Были проведены эксперименты в пробирке, и было обнаружено, что низкая концентрация трапоксина может необратимо ингибировать деацетилирование ацетилированных молекул гистонов. Исследование показало, что это может быть связано с химическим восстановлением эпоксидной группы, которая находится в трапоксине, полностью отменяя ингибирующую активность. Это предполагает, что трапоксин ковалентно связывается с гистондеацетилазой через эпоксид. Напротив, ингибирование трихостатином А, который является известным мощным ингибитором гистондеацетилазы, может быть обратимым. Несмотря на то, что их режим ингибирования отличается, трапоксин и трихостатин А оказывают почти одинаковое биологическое воздействие на клеточный цикл. Эффекты in vivo, которые обычно вызываются этими агентами, можно отнести к гиперацетилированию гистонов, которое является результатом ингибирования гистондеацетилазы, что было настоятельно предложено на основании результатов. [13]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Arbor S, Marshall GR (февраль 2009 г.). «Виртуальная библиотека ограниченных циклических тетрапептидов, которая имитирует все четыре ориентации боковой цепи для более чем половины обратных поворотов в банке данных белков». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 23 (2): 87–95. Bibcode : 2009JCAMD..23...87A. doi : 10.1007/s10822-008-9241-4. PMID  18797997. S2CID  18856619.
  2. ^ Arbor S, Kao J, Wu Y, Marshall GR (2008). "c[D-pro-Pro-D-pro-N-methyl-Ala] принимает жесткую конформацию, которая служит каркасом для имитации обратных поворотов". Biopolymers . 90 (3): 384–393. doi :10.1002/bip.20869. PMID  17941003. S2CID  22774007.
  3. ^ "Эламипретид". AdisInsight . Springer Nature Switzerland AG . Получено 24 апреля 2017 г. .
  4. ^ Kloner RA, Shi J, Dai W (февраль 2015 г.). «Новые методы лечения для снижения постмиокардиального ремоделирования левого желудочка». Annals of Translational Medicine . 3 (2): 20. doi :10.3978/j.issn.2305-5839.2015.01.13. PMC 4322169. PMID  25738140 . 
  5. ^ ab Chakravarty S, Bhat UA, Reddy RG, Gupta P, Kumar A (январь 2021 г.). «Ингибиторы гистондеацетилазы и психиатрические расстройства». Эпигенетика в психиатрии . Academic Press. стр. 657–699. doi :10.1016/B978-0-12-417114-5.00025-5. ISBN 9780124171145. S2CID  82170091.
  6. ^ Osko JD, Christianson DW (2019). Методы экспрессии, очистки и кристаллизации комплексов гистондеацетилаза 6-ингибитор . Методы в энзимологии. Т. 626. С. 447–474. doi :10.1016/bs.mie.2019.06.028. ISBN 9780128186695. PMC  6941440 . PMID  31606087.
  7. ^ ab Loiseau N, Cavelier F, Noel JP, Gomis JM (июль 2002 г.). «Высокопроизводительный синтез тентоксина, циклического тетрапептида». Journal of Peptide Science . 8 (7): 335–346. doi :10.1002/psc.393. PMID  12148783. S2CID  42957097.
  8. ^ Фармер С. (2013-10-02). "Альдольная реакция". Chemistry LibreTexts . Получено 11.11.2023 .
  9. ^ ab Polverino AJ, Patterson SD (март 1997). «Избирательная активация каспаз во время апоптотической индукции в клетках HL-60. Эффекты тетрапептидного ингибитора». Журнал биологической химии . 272 ​​(11): 7013–7021. doi : 10.1074/jbc.272.11.7013 . PMID  9054391.
  10. ^ Hazzalin CA, Le Panse R, Cano E, Mahadevan LC (апрель 1998 г.). «Анизомицин селективно десенсибилизирует сигнальные компоненты, участвующие в активации стрессовой киназы и индукции fos и jun». Молекулярная и клеточная биология . 18 (4): 1844–1854. doi :10.1128/MCB.18.4.1844. PMC 121414. PMID 9528756  . 
  11. ^ Gupta P, Phulara S (2021). «Глава 3 — Терпеноиды: типы и их применение». Биотехнология производства терпеноидов на фабриках микробных клеток . стр. 47–78. doi :10.1016/B978-0-12-819917-6.00006-5. ISBN 978-0-12-819917-6. S2CID  243578830.
  12. ^ ab Luo Z, Wu Q, Yang C, Wang H, He T, Wang Y и др. (февраль 2017 г.). «Мощный стимулирующий CD8 + T-клетки D-тетрапептидный гидрогель как очень перспективный вакцинный адъювант». Advanced Materials . 29 (5). doi :10.1002/adma.201601776. PMID  27859662. S2CID  33587295.
  13. ^ Kijima M, Yoshida M, Sugita K, Horinouchi S, Beppu T (октябрь 1993 г.). «Трапоксин, противоопухолевый циклический тетрапептид, является необратимым ингибитором гистондеацетилазы млекопитающих». Журнал биологической химии . 268 (30): 22429–22435. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41547-5 . PMID  8226751.