stringtranslate.com

Треонин

Треонин (символ Thr или T ) [2] — аминокислота , которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированном состоянии −NH+
3образуется при растворении в воде), карбоксильная группа (которая находится в депротонированной форме -COO - при растворении в воде) и боковая цепь, содержащая гидроксильную группу , что делает ее полярной незаряженной аминокислотой. Он необходим человеку, то есть организм не может его синтезировать: его необходимо получать с пищей. Треонин синтезируется из аспартата в таких бактериях, как E. coli . [3] Он кодируется всеми кодонами , начиная с AC (ACU, ACC, ACA и ACG).

Боковые цепи треонина часто имеют водородные связи; наиболее распространенные небольшие мотивы, образующиеся на основе взаимодействия с серином : повороты ST , мотивы ST (часто в начале альфа-спиралей ) и скобки ST (обычно в середине альфа-спиралей).

Модификации

Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Гидроксильная боковая цепь может подвергаться O - связанному гликозилированию . Кроме того, остатки треонина подвергаются фосфорилированию под действием треонинкиназы . В фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильную, аминную и фосфатную группу), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, встречающимися в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах. [4]

История

Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом , [5] сотрудничавшим с Кертисом Мейером. Аминокислота получила название треонин, поскольку по структуре она была похожа на треоновую кислоту , четырехуглеродный моносахарид с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5 [6]

Стереоизомеры

Треонин — одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, второй — изолейцин . Треонин может существовать в четырех возможных стереоизомерах со следующими конфигурациями: (2S , 3R ) , ( 2R ,3S ) , (2S , 3S ) и (2R , 3R ) . Однако название L -треонин используется для одного стереоизомера , (2S , 3R ) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Стереоизомер (2S , 3S ) , редко встречающийся в природе, называется L -аллотреонином. [7]

Биосинтез

Треонин, как незаменимая аминокислота, не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках рациона. Взрослым людям требуется около 20 мг/кг массы тела/день. [8] В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается O -фосфорилированию; этот эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу, сопровождающемуся перемещением ОН-группы. [9] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:

  1. аспартокиназа
  2. β-аспартатполуальдегиддегидрогеназа
  3. гомосериндегидрогеназа
  4. гомосеринкиназа
  5. треонинсинтаза .
Биосинтез треонина

Метаболизм

Треонин метаболизируется как минимум тремя способами:

Метаболические заболевания

Деградация треонина нарушается при следующих метаболических заболеваниях :

Исследование треонина в качестве пищевой добавки на животных

Эффекты пищевых добавок с треонином были исследованы на бройлерах. [17]

Незаменимая аминокислота треонин участвует в метаболизме жиров, создании белков, пролиферации и дифференцировке эмбриональных стволовых клеток , а также здоровье и функционировании кишечника. Здоровье и болезни животных тесно коррелируют с потребностью в треонине и его метаболизмом. Воспаление кишечника и нарушения энергетического обмена у животных можно облегчить путем введения соответствующего количества диетического треонина. Тем не менее, поскольку эти эффекты относятся к контролю пищевого метаболизма, необходимы дополнительные исследования для подтверждения результатов на различных моделях животных. Кроме того, необходимы дополнительные исследования, чтобы понять, как треонин контролирует динамическое равновесие барьерной функции кишечника, иммунологический ответ и кишечную флору. [18]

Источники

К продуктам с высоким содержанием треонина относятся творог , птица , рыба , мясо , чечевица , черная черепаха [19] и семена кунжута . [20]

Рацемический треонин можно получить из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ацетата ртути (II) . [21]

Рекомендации

  1. ^ Доусон, RMC и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
  2. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов». Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
  3. ^ Раис, Бадр; Шассаньоль, Кристоф; Леттелье, Тьерри; Фелл, Дэвид; Маза, Жан-Пьер (2001). «Синтез треонина из аспартата в бесклеточных экстрактах Escherichia coli: динамика пути». Биохим Дж . 356 (Часть 2): 425–32. дои : 10.1042/bj3560425. ПМЦ 1221853 . ПМИД  11368769. 
  4. ^ Ястржаб, Рената (2013). «Исследование новых фосфотреониновых комплексов, образующихся в бинарных и тройных системах, включая биогенные амины и медь (II)». Журнал координационной химии . 66 (1): 98–113. дои : 10.1080/00958972.2012.746678
  5. ^ Словарь ученых. Дэйнтит, Джон., Йертсен, Дерек. Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. 1999. с. 459. ИСБН 9780192800862. ОСЛК  44963215.{{cite book}}: CS1 maint: другие ( ссылка )
  6. ↑ Мейер, Кертис (20 июля 1936 г.). «Пространственная конфигурация альфа-амино-бета-гидрокси-н-масляной кислоты» (PDF) . Журнал биологической химии . 115 (3): 721–729. дои : 10.1016/S0021-9258(18)74711-X .
  7. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации 1983)». Чистая и прикладная химия . 56 (5): 601, 603, 608. 1 января 1984 г. doi : 10.1351/pac198456050595 .
  8. ^ Институт медицины (2002). «Белки и аминокислоты». Диетическая норма потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: Издательство национальных академий. стр. 589–768. дои : 10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0.
  9. ^ Ленинджер, Альберт Л.; Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  10. ^ Стипанюк, Марта Х.; Кодилл, Мари А. (2013). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека – электронная книга. Elsevier Науки о здоровье. ISBN 9780323266956.
  11. ^ Бхардвадж, Ума; Бхардвадж, Равиндра. Биохимия для медсестер. Пирсон Образовательная Индия. ISBN 9788131795286.
  12. ^ Фанг, Х; Канг, Дж; Чжан, Д. (30 января 2017 г.). «Микробное производство витамина B12: обзор и перспективы». Заводы по производству микробных клеток . 16 (1): 15. дои : 10.1186/s12934-017-0631-y . ПМК 5282855 . ПМИД  28137297. 
  13. ^ Адева-Андани, М; Соуто-Адева, Г; Аменейрос-Родригес, Э; Фернандес-Фернандес, К; Донапетри-Гарсия, К; Домингес-Монтеро, А (январь 2018 г.). «Инсулинорезистентность и метаболизм глицина у человека». Аминокислоты . 50 (1): 11–27. дои : 10.1007/s00726-017-2508-0. PMID  29094215. S2CID  3708658.
  14. ^ Далангин, Р; Ким, А; Кэмпбелл, RE (27 августа 2020 г.). «Роль аминокислот в нейротрансмиссии и флуоресцентные инструменты для их обнаружения». Международный журнал молекулярных наук . 21 (17): 6197. doi : 10.3390/ijms21176197 . ПМЦ 7503967 . ПМИД  32867295. 
  15. ^ аб Маноли, Ирини; Слоан, Дженнифер Л.; Вендитти, Чарльз П. (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Изолированная метилмалоновая ацидемия», GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Университет Вашингтона, Сиэтл, PMID  20301409 , получено 9 марта 2024 г.
  16. ^ Щелочков, Олег А.; Каррильо, Нурия; Вендитти, Чарльз (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Пропионовая ацидемия», GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID  22593918 , получено 9 марта 2024 г.
  17. ^ Кайсрани, Шафкат Наваз; Ахмед, Ибрар; Азам, Фахим; Биби, Фехмида; Сайма; Паша, Талат Насир; Азам, Фарук (01 июля 2018 г.). «Треонин в рационах бройлеров: обновленный обзор». Анналы зоотехники . 18 (3): 659–674. дои : 10.2478/aoas-2018-0020 . ISSN  2300-8733.
  18. ^ Тан, Ци; Пэн, Тан; Нин, Ма; Си, Ма (28 июля 2021 г.). «Физиологические функции треонина у животных: помимо пищевого метаболизма». Питательные вещества . 13 (8): 2592 – через NCBI.
  19. ^ «Ошибка». ndb.nal.usda.gov . Архивировано из оригинала 16 ноября 2018 г. Проверено 29 мая 2013 г.
  20. ^ «Данные о питании SELF — факты о еде, информация и калькулятор калорий» . Nutritiondata.self.com . Проверено 27 марта 2018 г.
  21. ^ Картер, Герберт Э .; Уэст, Гарольд Д. (1940). «дл-треонин». Органические синтезы . 20 : 101; Сборник томов , т. 3, с. 813..

Внешние ссылки